Загрузил vladik121022

Курсова робота Юхименко

реклама
Міністерство освіти і науки України
Харківський національний університет імені В. Н. Каразіна
Факультет радіофізики, біомедичної електроніки та комп'ютерних систем
.
КУРСОВА РОБОТА
з дисципліни «Біохімія»
Взаємоперетворення амінокислот в
організмі людини і тварин
Виконав:
студент групи РБ-21
Юхименко В.
Керівник:
Доцент Овсяннікова
Тетяна Миколаївна
Харків - 2017
-2-
ЗМІСТ
ВСТУП……………………………………………………………………………..3
РОЗДІЛ 1 ШЛЯХИ ОБМІНУ АМІНОКИСЛОТ……………………...……...5
1.1 Основні амінокислоти та їх обмін …………………………………...……..5
1.1.1 Обмін аланіну………………………………………………………...6
1.1.2 Обмін глутамінової кислоти і глутаміну …………………...………7
1.1.3 Обмін аспарагінової кислоти і аспарагіну………………………….8
1.1.4 Обмін гліцину………………………………………………………...9
1.1.5 Обмін серину………………………………………………………..11
1.1.6 Обмін треоніну……………………………………………...………12
1.1.7 Обмін лізину……………………………………...…………………13
1.1.8 Обмін аргініну………………………………………………………15
1.1.9 Обмін сірковмісних амінокислот (метіоніну і цистеїну) ………...15
1.1.10 Синтез креатину ………………………………………...………...19
1.1.11 Обмін амінокислот з розгалуженими ланцюгами (валіну, лейцину
та ізолейцину)…………………………………………………………………... 21
ВИСНОВКИ…………………………………………………………………...…23
СПИСОК ВИКОРИСТАНИХ ДЖЕРЕЛ…………………………….…………24
-3-
ВСТУП
Усі амінокислоти можна розділити на дві категорії: замінимі і незамінні.
Назва говорить само за себе. Незамінні (ессенціальні) амінокислоти є
"незамінним" компонентом раціону харчування. Іншими словами, наш
організм не може синтезувати їх самостійно. Замінимі амінокислоти - це ті, які
в процесі метаболізму можуть створюватися з інших амінокислот і поживних
речовин, що поступають з їжею.
Амінокислоти - найважливіші органічні сполуки, з яких утворюються
білкові молекули. У кількісному відношенні це другий хімічний компонент
людського організму після води.
Амінокислоти діляться на дві групи: замінимі і ессенціальні.
Ессенціальні амінокислоти не можуть синтезуватися в людському організмі, а
тому ми в обов'язковому порядку повинні отримувати їх з продуктів
харчування.
Замінимі
амінокислоти
можуть
бути
отримані
шляхом
ендогенного синтезу, а тому їх присутність в їжі не є життєво важливою. Проте
назва може направити вас по помилковому шляху. Замінимі амінокислоти
мають не менше значення, чим ессенціальні, і їх також необхідно отримувати
із зовнішніх джерел, що робить їх в деякому розумінні незамінними. Іншими
словами, замінимі амінокислоти обов'язково повинні потрапляти в наш
організм з продуктами харчування.
Як вже було сказано, замінимі амінокислоти можуть синтезуватися в
процесі метаболізму з інших амінокислот і інших органічних речовин. Коли
виникає така необхідність, обмінні процеси перемикаються на створення тих
амінокислот, які в даний момент потрібні для синтезу протеїну. До замінимих
амінокислот відносяться: аланін, аргінін, аспарагін, аспарагінова кислота,
цистеїн, глютамінова кислота, глютамін, гліцин, пролін, серин і тирозин.
Ессенціальні амінокислоти не можуть синтезуватися організмом, а тому
при їх відсутності в їжі організм починає використовувати резервні запаси
-4-
амінокислот, наприклад, альбумін. Ессенціальні амінокислоти: гістидин,
ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан і валін.
Однак, на думку деяких дослідників (Нефедов Л. І., 1992) розділення
амінокислот на ці групи носить досить умовний характер. При певних умовах,
коли в організмі пригнічується синтез замінних амінокислот або швидкість їх
синтезу стає недостатньою, з'являється підвищена потреба у них, у силу чого
деякі замінні амінокислоти стають функціонально незамінними.[1]
У залежності від того, до якого атому вуглецю приєднана аміно-група,
амінокислоти поділяються на α-, β-, γ- і тощо. α-атомом вважається той атом
карбону, до якого приєднана карбоксильна група, якщо біля нього ж
розташована й аміногрупа, така амінокислота називається α-амінокислотою.
Якщо аміногрупа приєднана до наступного (β) атома карбону, це буде βамінокислота і так далі. Всі протеїногенні амінокислоти є α-амінокислотами.
Мета і завдання дослідження. Головною метою дослідження є
ознайомлення зі шляхом взаємоперетворення амінокислот в живому організмі,
вивчення основних 20 амінокислот (замінних та незамінних), аналіз
метаболізму більшості амінокислот в організмі.
Структура роботи зумовлена метою і завданнями дослідження,
складається зі вступу, одного розділу, що має один підрозділ, який в свою
чергу має одинадцять підрозділів, висновків, список використаних джерел (1
найменування). Загальний обсяг роботи - 24 сторінки, з яких 18 – основний
текст.
-5-
РОЗДІЛ 1
ШЛЯХИ ОБМІНУ АМІНОКИСЛОТ
1.1 Основні амінокислоти та їх обмін
Двадцять основних амінокислот організму людини, які присутні в
тканинах або в складі білків, або у вільному стані, метаболізуються у
специфічних біохімічних шляхах. У процесі катаболізму від амінокислот
видаляється аміногрупа у реакціях дезамінування або трансамінування, в
результаті чого утворюється вуглецевий скелет, який трансформується в
метаболіти, що можуть перетворюватися в глюкозу, жирні кислоти, кетонові
тіла
або
окислюватися
в
циклі
трикарбонових
кислот. Вуглецевий
скелет 20 основних амінокислот перетворюється всього в сім молекул (рис.
1):
 піруват,
 ацетил CoA,
 ацетоацетил CoA,
 a-кетоглутарат,
 сукциніл CoA,
 фумарат,
 оксалоацетат.
Для деяких амінокислот шляхи їх катаболізму до вищенаведених
молекул є дуже простими і складаються з однієї або двох реакцій, для інших –
надзвичайно складними (понад 10 реакцій).
Амінокислоти, які метаболізуються до ацетил-КоА або ацетоацетилКоА називаються кетогенними, тому що вони є попередниками кетонових тіл
і
жирних
кислот.
Амінокислоти,
кетоглутарату, сукциніл-КoA,
які
деградують
фумарату
чи
до
пірувату, aоксалоацетату
називаються глюкогенними амінокислотами, оскільки дані метаболіти циклу
-6-
трикарбонових
кислот
і
піруват
можуть
перетворюватися
до
фосфоенолпірувату і далі до глюкози. В організмі людини і тварин відсутні
біохімічні шляхи синтезу глюкози з ацетил-КоА або ацетоацетил-КоА.
З 20 амінокислот тільки лейцин і лізин є чисто кетогенними
амінокислотами. Ізолейцин, фенілаланін, триптофан і тирозин є одночасно і
кетогенними, і глюкогенними. Решту 14 амінокислот є глюкогенними.[4], [10]
Рис. 1. Схема включення вуглецевих скелетів амінокислот у цикл
Кребса.
1.1.1 Обмін аланіну
Аланін належить до замінних глюкогенних амінокислот. В організмі
синтезується шляхом трансамінування з піровиноградної кислоти (фермент –
аланінамінотрансфераза):
-7-
Катаболізується аланін у зворотній реакції, перетворюючись у піруват,
який декарбоксилюється до ацетил-КоА і розпадається в циклі трикарбонових
кислот, або перетворюється до оксалоацетату і використовується для
глюконеогенезу.[11]
1.1.2 Обмін глутамінової кислоти і глутаміну
Глутамінова
амінокислотами.
кислота
Глутамінова
і
глутамін
кислота
є
замінними
утворюється
глюкогенними
з a-кетоглутарової
кислоти у реакціях трансамінування або у реакції відновного амінування aкетоглутарату (фермент – глутаматдегідрогеназа) (рис. 2).
Рис. 2. Схема синтезу і розпаду глутамату і глутаміну.
Катаболізм
глутамату
відбувається
у
зворотніх
реакціях
трансамінування і окисного дезамінування. В обох випадках утворюється aкетоглутарат, який або розкладається в циклі трикарбонових кислот, або через
оксалоацетат використовується для синтезу вуглеводів (рис. 2).
Глутамін синтезується з глутамату шляхом приєднання аміаку під
дією глутамінсинтетази.
-8-
У нирках і печінці глутамін гідролізується ферментом глутаміназою до
глутамінової кислоти і аміаку (рис. 2). Такі перетворення забезпечують
функцію глутаміну, як переносника аміаку в організмі.
Важливим метаболітом глутамінової кислоти є g-аміномасляна кислота
(ГАМК). ГАМК утворюється в мозку при декарбоксилюванні глутамату
ферментом глутаматдекарбоксилазою:
ГАМК є основним гальмівним нейромедіатором центральної нервової
системи людини і тварин.
Функція ГАМК полягає в зниженні нейронної активності і пригніченні
збудження в нервових клітинах, попередженні поступлення в рухові центри
мозку сигналів, пов’язаних зі станом тривоги, страху або стресу. ГАМК
покращує покращує обмінні процеси в мозку, пам’ять і увагу, її дефіцит
виявлено у хворих на епілепсію і шизофренію.
Крім ГАМК, глутамінова кислота є попередником для синтезу
трипептиду глутатіону, аміноксислот проліну, орнітину та аргініну.[11]
1.1.3 Обмін аспарагінової кислоти і аспарагіну
Аспарагінова кислота і аспарагін належать до замінних глюкогенних
амінокислот. Синтезується аспарагінова кислота у реакції трансамінування
(фермент –аспартатамінотрансфераза) з метаболіту циклу трикарбонових
кислот оксалоацетату. Катаболізм аспартату також починається реакцією його
трансамінування з a-кетоглутаровою кислотою:
-9-
Аспарагінова кислота бере участь в утворенні піримідинових основ, є
донором азоту для біосинтезу сечовини, пурину, виконує роль нейромедіатора
в центральній нервовій системі.
Аспарагін є важливим продуктом азотистого обміну, резервом азоту;
знешкоджує аміак, що утворюється в процесі перетворення білків.[11]
Під впливом аспарагінсинтетази до аспартату приєднується аміак і
утворюється аспарагін. Гідроліз аспарагіну назад до аспартату і аміаку
каталізується ферментом аспарагіназою:
1.1.4 Обмін гліцину
Гліцин – замінна глюкогенна амінокислота, бере участь в численних
синтетичних шляхах, а також може окислюватися з виділенням енергії.
Найважливішими фізіологічно-активними сполуками, які утворюються з
гліцину, є глутатіон, холін, креатин, порфірини, пурин, гіпурова кислота,
кон’югати жовчних кислот, білки (рис. 3).
- 10 -
Рис. 3. Схема синтезу гліцину і шляхи його використання.
Синтезується гліцин за допомогою фермент серингідроксіметилтрансферази з іншої замінної амінокислоти – серину:
Дана реакція є зворотньою, тобто катаболізм гліцину може відбуватися
шляхом його перетворення в серин, який в подальшому конвертується в
піруват, а останній деградує в циклі лимонної кислоти.
Іншим шляхом розпаду гліцину є його окислення до аміаку і діоксиду
вуглецю ферментом гліцинсинтазою.
У цьому випадку один атом вуглецю гліцину виділяється у формі СО2,
а інший у вигляді метиленової групи зв’язується з тетрагідрофолатом і в
подальшому використовується для синтетичних процесів.
Реакція окислення гліцину гліцинсинтазою є зворотньою, тобто гліцин
може частково відновлюватися з аміаку і діоксиду вуглецю, використовуючи
відновлювальні еквіваленти НАДН + Н+ і метилентетрагідрофолат як донор
атому вуглецю.
- 11 -
У
механізмах
перетворення
гліцину
важливе
значення
має
коферментна форма фолієвої кислоти – тетрагідрофолієва кислота (FH4), яка
забезпечує міжмолекулярне транспортування одновуглецевих радикалів.
Ще одним шляхом катаболізму гліцину є його окислення ФАДзалежною гліциноксидазою з утворенням гліоксилової кислоти.
Гліоксилова
кислота
може
трансамінуватися
до
гліцину,
відновлюватися до гліколату або окислюватися до оксалату. Оксалат
виводиться
з
сечею.
Зустрічається
генетично
детерміноване
захворювання гіпероксалурія, при якому утворюється велика кількість
оксалату. Оскільки кальцієва сіль оксалату погано розчинна у воді, її кристали
відкладаються в нирках, викликаючи нефролітіаз і нефрокальциноз.[4]
1.1.5 Обмін серину
Серин належить до глюкогенних замінних амінокислот.
Синтез серину з 3-фосфогліцерату, який є проміжним метаболітом
гліколізу, вимагає окислення 3-фосфогліцерату до 3-фосфогідроксіпірувату,
трансамінування останнього глутаматом з утворенням 3-фосфосерину і
гідролізу останнього до серину:
Серин перетворюється до пірувату цитозольною сериндегідратазою. Із
серину може також утворюватися гліцин, який в подальшому окислюється до
аміаку і діоксиду вуглецю або до гліоксилової кислоти (див. обмін гліцину).
Реакція перетворення серину на гліцин є зворотньою, тобто за певних
умов
серин
може
синтезуватися
ферментом серингідроксіметилтрансферазою,
при
з
цьому
гліцину
як
донор
- 12 -
вуглецевого залишку використовується метилентетрагідрофолат (N5,N10-СН2FH4).
Важливою функцією серину є його участь у синтезі фосфоліпідів –
фосфатидилсерину і фосфатидилетаноламіну.[2]
Загальна схема метаболізму серину і його взаємозв’язок з обміном
гліцину наведена на рис. 4.
Рис. 4. Схема метаболізму серину і гліцину.
1.1.6 Обмін треоніну
Треонін – незамінна глюкогенна амінокислота. Треонін зазвичай
метаболізується до пірувату, проте проміжний метаболіт у цьому шляху може
піддаватися тіолізу коензимом А з утворенням ацетил-КоА і гліцину.
У
іншому
метаболічному
шляху треоніндегідратаза перетворює
треонін до a-кетобутирату. Комплекс, подібний до піруватдегідрогенази,
метаболізує a-кетобутират до пропіоніл-КоА (рис. 5). [4]
- 13 -
Рис. 5. Схема метаболізму треоніну.
1.1.7 Обмін лізину
Лізин – незамінна кетогенна амінокислота. В процесі метаболізму лізин
перетворюється до ацетоацетил-КоА.
На першому етапі лізин взаємодіє з a-кетоглутаратом з утворенням
сахаропіну, який розпадається на семіальдегідну сполуку і глутамат
(фермент a-аміноадіпіксеміальдегідсинтаза). Семіальдегід окислюється до
дикарбонової a-аміноадіпової кислоти, яка в подальших шести реакціях
перетворюється на ацетоацетил-КоА (рис. 6).
- 14 -
Рис. 6. Схема метаболізму лізину.
Зрідка
зустрічається
вроджений
дефіцит
a-аміноадіпіксемі-
альдегідсинтази, при якому лізин і сахаропін виділяються з сечею. Дане
захворювання, як правило, не проявляється ніякими клінічними симптомами.
Більш серйозним є генетично детерміноване захворювання, що
характеризується порушенням всмоктування в кишечнику і реабсорбції в
ниркових канальцях лужних амінокислот (лізину, аргініну і орнітину).
Концентрація лізину, аргініну і орнітину в плазмі крові знижується. У таких
пацієнтів розвивається виражена гіперамоніємія після вживання білкової їжі.
Іншими симптомами є втрата м’язової маси і остеопороз.
Вважається, що лізину притаманна противірусна дія, особливо щодо
вірусів, які викликають герпес і гострі респіраторні інфекції. Лізин бере участь
у формуванні колагену, його використовують у відновлювальний період після
операцій і травм. Лізин покращує засвоєння кальцію з крові і його транспорт
в кісткову тканину, підвищує імунну відповідь організму, зокрема, активність
нейтрофілів, знижує рівень тригліцеридів в плазмі крові.
Лізин є попередником для синтезу карнітину – сполуки, яка
транспортує жирні кислоти в матрикс мітохондрій, де вони окислюються з
утворенням енергії, тобто лізин підтримує рівень АТФ в клітині.[2]
- 15 -
1.1.8 Обмін аргініну
Аргінін синтезується в циклі сечовини з амінокислоти орнітину і також
поступає в організм з білками їжі. Під час росту у молодому віці та при деяких
патологічних станах (наприклад, ендотеліальній дисфункції) ендогенної
продукції аргініну для організму недостатньо, тому він належить до частково
замінних амінокислот.
З аргініну утворюються такі важливі метаболіти як оксид азоту,
креатинфосфат, спермін. Гідролізується аргінін під дією аргінази до орнітину
і сечовини.
Описаний
спадковий
дефект
аргінази,
який
характеризується
аргінінемією, високим рівнем аміаку в крові, затримкою психомоторного
розвитку, м'язовою гіпертонією, парезами й паралічами, гепатомегалією,
пригніченням ЦНС. [11]
1.1.9 Обмін сірковмісних амінокислот (метіоніну і цистеїну)
Обмін метіоніну
Метіонін належить до незамінних глюкогенних амінокислот. В
клітинах метіонін використовується для синтезу білків, а також є основним
донором метильних (-СН3) груп у реакціях метилування. При надлишку
метіоніну його вуглецевий скелет трансформується до сукциніл-КоА, який
піддається катаболізму в циклі трикарбонових кислот з утворенням енергії або
використовується для глюконеогенезу.
У реакціях метилування безпосереднім донором метильних груп є не
метіонін, а його похідне – S-аденозилметіонін, який утворюється при взаємодії
метіоніну з АТФ під впливом ферменту метіонін-аденозилтрансферази:
- 16 -
Сульфонієвий іон у складі S-аденозилметіоніну є високореактивним і
тому метильна група під дією специфічних метилтрансфераз може легко
переноситися на ряд субстратів, тобто відбувається метилування останніх.
Зокрема, метилування етаноламіну призводить до утворення холіну,
норадреналіну – до утворення адреналіну, глікоціаміну – креатину.
Шляхом метилування за участю S-аденозилметіоніну утворюються
також такі біологічно активні сполуки як карнітин, ансерин, саркозин,
мелатонін, тимідин тощо.
S-аденозилметіонін, втрачаючи метильну групу, перетворюється на Sаденозилгомоцистеїн,
який
під
впливом
ферменту S-
аденозилгомоцистеїнгідролазирозщеплюється на аденозин і гомоцистеїн
(рис 7).
Рис. 7. Роль метіоніну в реакціях трансметилювання і його регенерація.
У свою чергу гомоцистеїн може знову перетворюватися назад до
метіоніну або ферментом бетаїнгомоцистеїнметилтрансферазою, яка як
донор
метильних
груп
використовує
бетаїн,
або
- 17 -
ферментом гомоцистеїнметилтрансферазою (метіонінсинтетазою),
донором метильних груп для якої є N5-метилтетрагідрофолієва кислота, а
коферментом - похідне вітаміну В12 метилкобаламін. В результаті цикл
метилування замикається.
Утворений метіонін може повторно використовуватися в реакціях
метилування, проте частина його втрачається в катаболічних шляхах
(утворення сукциніл-КоА), тому він повинен постійно надходити з
їжею. Інший механізм утилізації гомоцистеїну - шлях транссульфування.
Дефіцит метіонін-аденозилтрансферази призводить
до гіперметіонінемії, а цистатіонін-g-ліази – до цистатіонінурії, при цьому
клінічні
симптоми
для
даних
патологій
не
описані.
гіпергомоцистеїнемією,
включають
Недостатність цистатіонін-b-синтази супроводжується
гіпергомоцистеїнемією і гомоцистинурією.
Клінічні
прояви,
зумовлені
аномалії скелету, сповільнення розумового розвитку, ектопію кришталика,
розвиток
атеросклерозу
і
схильність
до
артеріальних
та
венозних
тромбоемболій. Гіпергомоцистеїнемія є незалежним фактором ризику
оклюзивних захворювань судин.
Приблизно
в
чверті
пацієнтів
з
дефіцит цистатіонін-b-синтази і,
атеросклерозом
виявлено
як
наслідок,
гіпергомоцистеїнемію. Оскільки для процесів реметилування гомоцистеїну
необхідна N5-метилтетрагідрофолієва кислота і метилкобаламін, а у його
транссульфуванні бере участь піридоксальфосфат, то недостатнє надходження
фолату і вітамінів В12 та В6 з їжею чи порушення утворення їх активних
коферментних форм також призводить до гіпергомоцистеїнемії (рис. 8).
Насичення
підвищенню
рівня
організму
фолатом,
гомоцистеїну
в
вітамінами
крові
і
може
В12 і
В6 запобігає
знизити
частоту
захворюваності і смертності від атеросклеротичних уражень судин,
зумовлених гіпергомоцистеїнемією.
- 18 -
Рис. 8. Обмін метіоніну
Обмін цистеїну
Як було показано вище, цистеїн синтезується з амінокислоти метіоніну,
яка постачає –SH групу, і амінокислоти серину, яка надає для синтезу
вуглецевий скелет і аміногрупу. Цистеїн належить до замінних глюкогенних
амінокислот.
Метаболізується цистеїн кількома шляхами залежно від потреб
клітини. Основним метаболітом є цистеїнсульфінова кислота, яка в
подальшому трансамінується до неорганічного сульфіту і піровиноградної
кислоти або перетворюється до гіпотаурину і таурину (рис. 9):
- 19 -
Рис. 9. Обмін цистеїну.
Цистинурія – це спадкове захворювання, що характеризується
порушенням реабсорбції в ниркових канальцях цистину, лізину, орнітину і
аргініну (ці чотири амінокислоти мають однаковий механізм транспорту).
Оскільки цистин нерозчинний у воді, клінічно цистинурія проявляється
утворенням цистинових каменів в сечовивідних шляхах, тобто сечокам’яною
хворобою. [11]
1.1.10 Синтез креатину
Метіонін, а точніше його активне похідне S-аденозилметіонін, бере
участь у синтезі креатину – сполуки, яка у вигляді креатинфосфату відіграє
важливу роль у енергозабезпеченні м’язового скорочення. Для синтезу
креатину також необхідні амінокислоти гліцин і аргінін.
- 20 -
На першому етапі, який відбувається в нирках, гуанідинова група
аргініну переноситься на гліцин з утворенням гуанідиноацетату (глікоціаміну)
і орнітину (фермент: аргінін-гліцин амідинотрансфераза):
З нирок глікоціамін з кров’ю поступає в печінку, де під впливом
ферменту гуанідинацетатметилтрансферази метилюється
за
участю S-
аденозилметіоніну до креатину:
З печінки креатин транспортується у м’язи і мозок, де фосфорилується
ферментом креатинкіназою до креатинфосфату:
Креатинфосфат є формою зберігання енергії у м’язах і нервовій
тканині. Під час м’язового скорочення, коли необхідне швидке забезпечення
енергією, фосфатна група з креатинфосфату під дією креатинкінази терміново
передається на АДФ і, таким чином, відбувається регенерація АТФ.
- 21 -
У
м’язах
і
нервовій
тканині
також
відбувається
повільне
неферментативне дефосфорилування і дегідратація креатинфосфату з
наступною циклізацією молекули і утворенням креатиніну:
Креатинін не виконує ніякої корисної функції і елімінується з організму
шляхом ниркової фільтрації і частково за допомогою канальцевої секреції.
Визначення вмісту креатиніну в крові і сечі є чутливим тестом фільтраційної
здатності нирок. Виділення креатиніну з сечею пропорційне масі м’язової
тканини і залежить від віку і статі.
Креатинурія – це посилене виділення креатину з сечею, зустрічається
при лихоманці, голодуванні, цукровому діабеті, травматичних пошкодженнях
м’язів, м’язовій дистрофії і гіпертиреоїдизмі. [11]
1.1.11 Обмін амінокислот з розгалуженими ланцюгами
(валіну, лейцину та ізолейцину)
Валін, лейцин та ізолейцин – незамінні амінокислоти. На першому
етапі катаболізму один і той же фермент каталізує трансамінування всіх трьох
амінокислот з утворенням відповідних розгалужених α-кетокислот, які в
подальшому піддаються окисному декарбоксилюванню, в результаті чого
утворюються ацил-КоА тіоефіри. Реакція окисного декарбксилювання
каталізується ферментним комплексом мітохондрій – дегідрогеназою
розгалуженого ланцюга. Ацил-КоА тіоефіри дегідрогенуються і утворюються
відповідні ненасичені ацил-КоА тіоефіри. З цього моменту катаболізм кожної
- 22 -
амінокислоти іде своїм специфічним шляхом. Лейцин перетворюється на
ацетоацетат і ацетил-КоА, ізолейцин – на сукциніл-КоА (попередник у
глюкогенному шляху) і ацетил-КоА, катаболізм валіну призводить до
утворення сукциніл-КоА (рис. 10). Таким чином, лейцин є кетогенною
амінокислотою, ізолейцин – глюкогенною і кетогенною, а валін – чисто
глюкогенною амінокислотою.[11]
Рис. 10. Схема катаболізму амінокислот з розгалуженим ланцюгом.
- 23 -
ВИСНОВКИ
Живий організм нерозривно пов’язаний з навколишнім середовищем, з
якого він одержує необхідні для життя харчові речовини, воду та кисень. З цих
речовин в організмі утворюються складні біоорганічні сполуки, які
безпосередньо беруть участь у біохімічних взаємоперетвореннях.
Тварини та людина використовують в обміні речовин азот, поступає з
їжею у вигляді амінокислот, головним чином в складі білків, з інших
органічних сполук азоту, а також амонійних солей. З цього азоту шляхом
процесів трансамінування і амінування утворюється весь спектр амінокислот.
Однак, 8 амінокислот (незамінні або ессенціальні) не можуть синтезуватися в
людському організмі і для підтримки життєдіяльності обов'язково повинні
надходити ззовні.
Ряд амінокислот умовно називають умовно незамінними. Гістидин і
аргінін синтезуються в тваринному організмі, але лише в обмеженій, іноді
недостатній кількості. Тому потрібно ретельно слідкувати за своїм
харчуванням, добова норма людини складає 1 грам кожної амінокислоти.
- 24 -
СПИСОК ВИКОРИСТАНИХ ДЖЕРЕЛ
1. Гараева С.Н., Редкозубова Г.В., Постолати Г.В. Аминокислоты в
живом организме. Кишинев, 2009.
2. Ленинджер А. Основы Биохимии. В 3 томах. Москва, 1985.
3. Майстер А. Биохимия аминокислот. Москва, 1961.
4. А. Ленинджер, Биохимия, 1976 c.624-654, 506-532, 77-100.
5. M. E. Brosnan J. Letto - Interorgan metabolism of valine - Amino Acids,
February 1991, Volume 1, Issue 1, pp 29–35.
6. Lubec D. R., Rosental J.A(Red.) Amino Acids (Chemistry, Biology,
Medicine). N.Y., Escom, 1990.
7. Химические элементы и аминокислоты в жизни растений, животных и
человека. – 2-е изд., перераб, и доп., – Київ: Наукова думка, 1979, 278 с.
8. Азотистый метаболизм мозга (превращение свободных аминокислот).
Лекции для студентов-биохимиков. Алиса Александровна Кричевская,
Валентина Степановна Шугалей. – Ростов, 1973. – 24 с.
9. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2007). Biochemistry (вид. 6th). W.H.
Freeman and Company. с. 27—34. ISBN 0-7167-8724-5.
10.Россия, СПб, Санкт-Петербургский Государственный Политехнический
Университет, Краткий обзор незаменимых аминокислот,8 стр.,
11.Клименко M.O. Пaтoбioxiмiя обміну речовин. M.O. Клименко, Л.Г.
Heтюxaйлo. - Полтава, 2012. - 137 с.
Скачать