Pepsin EC 3.4.23.1

PEPSIN
EC 3.4.23.1
Выполнил: студент ФБ 09 01 С
Чижова Анастасия
Красноярск 2012
КЛАССИФИКАЦИЯ И
АЛЬТЕРНАТИВНЫЕ НАЗВАНИЯ
ЕС 3.4.23.1
Пепсин
Пепсин-А
Pepsin
Пепсин Предтечи
епсиногена 1 Вторая Locus
Пепсиноген 3 Группа 1
Пепсиноген A3
Pga3
Pepsino
2
Строение
ПЕПСИН ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ
ФЕРМЕНТОВ
http://www.chemcases.com/olestra/olestra03.htm
3
СИНТЕЗ В ОРГАНИЗМЕ
•Вырабатывается
в клетках
слизистой оболочки желудка в
неактивной форме - как
профермент пепсиноген, который
превращается в активный
фермент пепсин в желудочном
содержимом.
Активация пепсина идёт в
несколько стадий и
катализируется соляной
кислотой желудочного сока и
самим пепсином.
HTTP://RU.WIKIPEDIA.ORG/WIKI/
Ингибируется эпоксидами в
присутствии ионов Cu2+.
Сильный ингибитор пепсина пепстатин (пентапептид,
продуциру-емый
штаммомStreptomyces).
4
БИОХИМИЯ И ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ
АКТИВНОСТЬ
Протеолитическая активность пепсина наблюдается
при рН < 6 достигая максимума при рН = 1,5 — 2,0.
При рН >6 быстро инактивируется.
Один грамм пепсина за два часа может расщеплять
~50 кг яичного альбумина, створаживать ~100000 л
молока, растворять ~2000 л желатина.
5
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА
остатки активного центра пепсина (в
фиолетовом), взаимодействующих с
пепстатином.
N-концевых пропептида связаные с активным
центром фермента. Lys 37 из пропептида,
взаимодействует с 2 активными сайтеами Asp.
HTTP://MAPTEST.RUTGERS.EDU
6
ПУБЛИКАЦИИ ЗА 1974-2012
http://gopubmed.org/web/gopubmed/
7
ИССЛЕДОВАНИЯ PEPSIN
EC 3.4.23.1 В МИРЕ
http://gopubmed.org/web/gopubmed/
8
СПИСОК ИСТОЧНИКОВ:
1.
2.
3.
4.
5.
http://gopubmed.org
http://enzyme.expasy.org
http://www.rcsb.org/pdb/
http://www.proteopedia.org
http://www.brenda-enzymes.org
9
РЕАКЦИЯ (IUBMB)
Льготные расщепления: гидрофобный,
предпочтительно ароматические, остатки P1 и P1
позиции. Cleaves Phe1! Вал, Gln4! Его, Glu13! Ala,
Ala14! Leu, Leu15! Tyr, Tyr16! Leu, Gly23! Phe,
Phe24! Phe и Phe25! Tyr облигаций в В-цепи
инсулина
10