Руководитель Учитель МБОУ «Атлашевская СОШ» Алихметкина Дина Григорьевна. Выполнила ученица 11 класса Александрова Юлия. Белки – природные полимеры, молекулы которых построенные из остатков аминокислот соединенных пептидной связью. Белки, или протеины (переводе с греческого «протос» первый, главный). Находятся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток, являются главными носителями жизни. Состав белков Белки – сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из α-аминокислот Относительная молекулярная масса белка колеблется От 10 тысяч до многих миллионов. Элементарный состав белка колебается незначительно : C - 51 - 53%, O - 21,5 - 23,5%, N - 16,8 - 18,4%, H - 6,5 - 7,3%, S - 0,3 - 2,5%. Некоторые белки содержат P, Se и др. Классификация белков по составу Протеины Состоят из остатков аминокислот Альбумины белок куриного яйца Глобулин глобулин кровяной сыворотки Проламины глиадин клейковины Протеиды Состоят из остатков аминокислот + небелковые /простетические/ группы Нуклеопротеиды Белок + нуклеиновая кислота Хромопротеиды Белок + небелковые окрашенные вещества гемоглобин Структура белковой молекулы четвертичная вторичная первичная третичная Первичная структура белка Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи соединенных между собой пептидными связями. Большинство белков состоят из 20 - L- аминокислот. Незаменимых аминокислот для человека- 8 для взрослых, 10 для детей, для белой крысы-10, для цыплят-15. Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, — гормон инсулин (1955 г.). Вторичная структура белка скрученная в спираль полипептидная цепь. Удерживается в пространстве за счет образования многочисленных водородных между группами –CO- и –NH-, расположенных на соседних витках спирали. Виток – 3,6 аминокислотных остатка -CO-NH- Полипептидная цепь скрученная в спираль, удерживающуюся посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных аминокислот Шаг - 0,544 нм. Третичная структура Реальная трехмерная конфигурация закрученной в пространстве спирали полипептидной цепи (т. е. Спираль, скрученная в спираль). Поддерживается связями, возникающими между функциональными группами радикалов. Четвертичная структура белка Молекула гемоглобина (Mr = (C738H1166O208S2Fe) = 68000) построена из четырех полипептидных цепей (Mr= 17000 каждая). При соединении с кислородом молекула изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород. Форма взаимодействия между несколькими полипептидными цепями. Между собой полипептидные цепи соединяются водородными, ионными,гидрофобными и др. связями. Именно пространственная структура определяет химические и биологические свойства белков (гемоглобин, инсулин) Физические свойства Глобулярные белки Фибриллярные белки (растворяются в воде (в воде нерастворимы) или образуют коллоидные растворы) Химические свойства белков Денатурация белка Гидролиз белка Цветные реакции на белок Денатурация белков Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы под действием внешних факторов. Факторы вызывающие денатурацию: температура, механическое воздействие, действие химических веществ и др. Белок при денатурации утрачивает ряд важнейших функций живой структуры: ферментативные, каталитические, защитные и др. Гидролиз белков Взаимодействие белков с водой Белок + вода полипептид дипептид аминокислоты OH O O O || | || || || -NH-CH-C-N-CH-C- n + 2n H2O n H2N-CH-C-OH + n H2N-CH-C-OH | | | | R1 R2 R1 R2 Полипептид (белок) Аминокислота-1 Аминокислота-2 Виды гидролиза кислотный ферментативный Используется для определения структуры белков Происходит в желудке и кишечнике под действием пищеварительных ферментов Полностью определена структура некоторых белков: гормона инсулина, антибиотика грамицидина, миоглобина, гемоглобина и т. д. Качественные реакции на белок Биуретовая Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Ксантопротеиновая Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты Синтез белков Для синтеза белков широко используют твердофазный метод, разработанный в начале 1960-х гг. американским химиком Б.Меррифилдом. В этом методе первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, и к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь отрывается от носителя. В настоящее время искусственное получение белков осуществляется не с помощью химического, а с помощью микробиологического синтеза, путем использования микроорганизмов. В живой природе синтез белков происходит чрезвычайно быстро, всего за несколько секунд. Живые клетки — это хорошо организованные «фабрики», в которых четко налажена система поставки сырья (аминокислот) и технология сборки. Информация о первичной структуре всех белков организма содержится в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК). Биосинтез белка Биосинтез белка Биосинтез белка Биологические функции белков Энергетическая снабжают организм энергией Пластическая материал клетки Белки ферменты Транспортная – обезвреживают чужеродные вещества (глобулин) Двигательная – Все виды движения Каталитическая Защитная – (коллаген) переносят различные вещества (гемоглобин) (миозин) Регуляторная – гормоны (инсулин)
