Муниципальное бюджетное общеобразовательное учреждение города Костромы "Гимназия № 33 имени выдающегося земляка Маршала Советского Союза, дважды Героя Советского Союза Александра Михайловича Василевского" Проект по биологии на тему: «Ферменты-катализаторы жизни» Работа ученицы 11 «В» класса Куриловой Арины Руководитель проекта Антонова Анна Александровна Кострома, 2022 Содержание Введение ………………………………………………………………... 1 Теоретическая часть ……………………………….……………….. 6 Раздел 1. Ферменты в живых организмах ……………………………… 6 1.1 История открытия ферментов ………………………………... 6 1.2. Природа ферментов …………………………………………... 7 1.3. Классификация ферментов …………………………………... 8 1.4. Строение ферментов………………………………………….. 8 1.5. Свойства ферментов…………………………………………... 9 1.6. Источники ферментов ………………………………………... 12 Раздел 2. Ферменты пищеварительной системы человека ……………. 13 2.1. Пищеварительная система человека …………….…………... 13 2.2. Ферменты и пищеварительная система человека …………... 14 2.3. Растительные ферменты ……………………………………... 16 Раздел 3.Принципы работы и факторы активности ферментов ………. 18 3.1. Механизм действия …………………………………………... 18 3.2. Факторы, определяющие активность энзимов ……………... 18 3.3. Значение ферментов ………..………………………………... 20 3.4. Недостаток фермента-угроза здоровью ……………………... 20 Практический этап работы ………..………….……………………... 23 Лабораторный опыт 1 «Открытие фермента каталазы» ……………..... 25 Лабораторный опыт 2 «Зависимость активности каталазы от температуры» ……………………..………………………………...…………...... Лабораторный опыт 3 «Зависимость активности каталазы от концентрации фермента» ………………………………………………………... Лабораторный опыт 4 «Зависимость активности каталазы от концентрации субстрата» …………………………………………………...…... 27 28 28 Лабораторный опыт 5 «Действие слюны на крахмал» ………………... 29 Лабораторный опыт 6 «Действие амилазы на крахмал» ……………... 30 2 Лабораторный опыт 7 «Термолабильность фермента амилаза» …….... 33 Лабораторный опыт 8 «Влияние концентрации слюны на активность фермента амилазы» ……………………..………………...……………... Лабораторный опыт 9 «Влияние никотина на активность фермента амилазы» …………………………………………..……………………... Лабораторный опыт 10 «Влияние антибиотиков на активность амилазы» …………………………………..……………………………... Лабораторный опыт 11 «Выявление влияния алкоголя на активность ферментов слюны» …………………..…………………………………... 33 34 36 37 Выводы …………………………………………..……………….…... 39 Рекомендации …………………………..…………………………...... 40 Заключение …………………………….…………………………...... 40 Литература и информационные ресурсы ……………………………. 41 Приложения………………………………………………………………. 42 3 Введение "Ферменты есть, так сказать, первый акт жизненной деятельности. Все эти вещества играют огромную роль, они обусловливают собою те процессы, благодаря которым проявляется жизнь, они и есть в полном смысле возбудители жизни". (Русский физиолог И. П.Павлов) Человек, являясь неотъемлемой частью природы по химическому составу своего организма, представляет собой отображение химического состава окружающей среды (почвы, воздуха, воды, флоры и фауны). В свою очередь, окружающая среда прямо и косвенно влияет на здоровье человека. Нормально функционировать организм может лишь в определённом диапазоне значений различных параметров внешней и внутренней среды. Чем ближе значение параметров к оптимальным, тем меньше энергии затрачивает организм для поддержания жизненных процессов. В течение миллионов лет формировалась ферментативная система, которая устанавливает связь между химическим составом употребляемых человеком в пищу продуктов и нормальной работой всех его органов и систем. Ферменты являются двигателями жизни! Катализируя биохимические реакции, обеспечивающие жизнедеятельность, увеличивают их скорость в тысячи раз. Дело в том, что большинство реакций в организме в их отсутствии протекало бы настолько медленно, что сами эти реакции были бы бесполезны. Причем действуют ферменты в очень малых дозах. Так, 1 грамм фермента пепсина способен расщепить 50 килограммов яичного белка, 1 грамм кристаллического ренина заставляет свернуться 72 тонны молока. Все ферменты по своей химической природе являются белками – очень сложной структурой. Многие факторы могут вызвать изменение их строения и, тем самым, свести их функциональную значимость к нулю. Это может привести 4 к нежелательным последствиям. Прекращение одного химического процесса по цепочке нарушает работу всего органа, системы и, наконец, жизнедеятельности всего организма. Неблагоприятная экология, вредные привычки, неправильное питание являются мощным фактором воздействия на организм человека, в том числе и на ферментативную систему. Все знают о влиянии на здоровье витаминов и стараются включать в пищевой рацион продукты, содержащие витамины. А вот о роли ферментов слышали немногие. Без ферментов ни минералы, ни витамины не могут работать. Именно ферменты руководят формированием нашего организма. Вы можете иметь все — белки, жиры, углеводы, минералы, витамины, но без рабочих ферментов ваш организм не сможет начать процесс обновления, восстановления, очищения, созидания. Мною было проведено социальное исследование «Правильное питание – залог здоровья» (приложение 1 и 2), целью которого являлось выяснить, как люди относятся к правильному питанию и знают ли они о влиянии ферментов на организм человека. В итоге я узнала, что все опрошенные знают о влиянии на здоровье витаминов и стараются включать в пищевой рацион продукты, содержащие витамины. А вот о роли ферментов слышали только 2 человека. Без ферментов ни минералы, ни витамины не могут работать. Именно ферменты руководят формированием нашего организма. Вы можете иметь все — белки, жиры, углеводы, минералы, витамины, но без рабочих ферментов ваш организм не сможет начать процесс обновления, восстановления, очищения, созидания. Я решила провести эксперимент и выяснить, какое влияние оказывают ферменты на здоровье человека. Актуальность выбранной темы обусловлена тем, что ввиду неосведомлённости многие люди не совсем правильно оценивают роль ферментов в укреплении и сохранении здоровья. Аксиома «помоги себе сам» верна. Пища, красота и здоровье рядом – в природных продуктах, которые содержат ферменты. Цель: выявить значение пищеварительных ферментов для процесса пищеварения путем исследования их биохимических свойств 5 Задачи: расширить знания о ферментах, их влиянии на организм человека; экспериментальным путём доказать, что ферменты – это биологи- ческие катализаторы; доказать присутствие ферментов в животных и растительных клет- изучить влияние различных внешних факторов на активность фер- ках; ментов; установить влияние на активность амилазы никотина, спирта и ан- тибиотиков; провести социологический опрос среди школьников и взрослых «Правильное питание – залог здоровья»; Объект исследования: ферменты пищеварительной системы – амилаза и каталаза. Научная гипотеза: - ферменты, являясь катализаторами, положительно влияют на пищеварение. - ферментативная система человека подвергается изменениям под действием факторов таких веществ, как никотин, антибиотики, этиловый спирт. 6 Теоретическая часть Раздел 1. Ферменты в живых организмах 1.1. История открытия ферментов Науку составляет не только достигнутый результат, но и путь, ведущий к результату, путь от незнания к знанию, медленный, извилистый, скачкообразный, в каждой области зависящий от достижений смежных наук и общего развития мировоззрения. Ещё в незапамятные времена, на заре возникновения цивилизации, люди в своей практической деятельности сталкивались с различными ферментативными процессами и использовали их для своих целей. Это спиртовое и молочнокислое брожение, применение сычуга для приготовления сыров, солода и плесневых грибов. Вероятно, первым, кто попытался создать общее представление о химических процессах в живом организме, был врач и ученый Парацельс, родившийся в Швейцарии в конце XV века. Несмотря на наивность (с совершенной точки зрения), взгляды Парацельса во многом были прогрессивными, так как для понимания жизненных явлений он пытался привлечь реальные силы природы. Именно с этих позиций Парацельс и его последователи подошли к рассмотрению сущности ферментации, давно известного понятия обозначавшего разного рода брожения, главным образом спиртовое и молочнокислое. В XVI и начале XVII века уже делались попытки рассматривать ферментации как химические процессы. Василий Валентин (первая половина XVI века) и Андрей Либавий (1550-1616 гг.) считали ферменты (или дрожжи) особым веществом, хотя и подчиняли его действия неким нематериальным силам. Другим последователем Парацельса был знаменитый голландский химик Иоганн Баптиста Ван Гельмонт (577-1644 гг.). Именно он охарактеризовал фермент как агент, вызывающий химические процессы в организме и управляющий ими. Качественный скачок в развитии учения о ферментациях произошёл в связи с исследованиями 7 великого французского химика Антуана Лавуазье, совершившего переворот в химии и впервые внедрившего в химические исследования строгие количественные методы. К концу XVIII века уже было известно, что встречаются химические процессы, протекающие с участием какого-то агента, без которого процесс практически не идёт. Первые успехи были достигнуты при изучении превращения крахмала в сахар. Решающая роль в этих исследованиях принадлежит работам петербургского академика К.С.Кирхгофа, который открыл новую страницу в истории и химии ферментов. В начале XIX века было открыто немало химических реакций, среди них были и некоторые ферментативные реакции. Юстус Либих был одним из наиболее крупных авторитетов среди химиков XIX века. В это время было открыто ещё несколько ферментов. В 1836 г. Т.Шванн впервые обнаружил в желудочном соке фермент животного происхождения, названный им пепсином. Несколько позже, в 1857 г., А.Корвизар описал другой фермент, переваривающий белки - трипсин. В XIX веке (1897 г.) Эдуард Бухнер убедительно доказал химическую природу ферментов. В 1907 г. был удостоен Нобелевской премии по химии. 1.2. Природа ферментов Так что же это за вещества, которые «заставляют» организм расщеплять продукты? Ферменты (или энзимы) – это катализаторы белковой природы, ускоряющие протекание химических реакций. Это специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов. Чем же эти вещества отличаются от неорганических катализаторов? Вопервых ферментативные реакции протекают исключительно в физиологических условиях, т.к. требуются чёткие значения температуры, давления и кислотности среды. Например, фермент желудочного сока пепсин способен функ- 8 ционировать только в кислой среде и при 370С. Абсолютно все ферменты являются органическими веществами – белками и соответственно скорость их действия гораздо выше, чем у неорганических катализаторов. 1.3. Классификация ферментов Большое разнообразие ферментов и многообразие реакций, катализируемых ферментами, потребовало проведения их классификации. В настоящее время известно более 3700 ферментов, различающихся по реакциям, которые они катализируют. В 1961 Международный биохимический союз принял единую классификацию ферментов, которая является общепринятой в настоящее время. В соответствии с типом катализируемой реакции ферменты делят на 6 групп. Таблица 1. Классификация ферментов Оксидоредуктазы Ускоряют окислительно-восстановительные реакции. Дегидрогеназа, редуктаза, оксидаза каталаза Трансферазы Гексокиназа, фосфофруктокиназа. Гидролазы Лиазы Изомеразы Лигазы Ускоряют процессы переноса групп и молекулярных остатков Участвуют в реакциях взаимопревращения различных веществ, обезвреживания природных и чужеродных соединений Разрыв внутримолекулярных связей в субстрате путём присоединения молекул воды. Катализируют разрыв С-С, С-О, C-N и других связей, а также обратимые реакции Отщепления различных групп негидролитическим путём Ускоряют процессы внутримолекулярных превращений (перенос атомов водорода, фосфатных групп и ацильных групп, изменение пространственного расположения атомных группировок, перемещение двойных связей и т.п.) Катализируют присоединение друг к другу двух молекул с использованием молекул АТФ. Лигазам, катализирующим синтез связей С-О, принадлежит важнейшая роль в биосинтезе белков 9 Пепсин, трипсин, амилаза Декарбоксилазы карбоновых кислот. Рацемаза L-глутамат 1.4. Строение ферментов По строению ферменты бывают простыми и сложными. В первом случае фермент представлен простым белком, а во втором случае в составе фермента обнаруживается дополнительная группа небелковой природы – кофермент (лабильно связан с белковой частью) или простетическая группа (прочно связана с белком). Примерами простых пищеварительных ферментов являются трипсин и химотрипсин. К сложным ферментам относятся уреаза, каталаза и многие другие. В простых ферментах биокаталитическую функцию выполняет часть белковой молекулы, получившая название активного центра. Последний представляет собой уникальное сочетание определённых аминокислотных радикалов. Чаще всего в активных центрах ферментов встречаются остатки серина, гистидина, триптофана, аргинина, цистеина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты и тирозина. Аминокислотные остатки, образующие активный центр фермента, расположены в разных точках единой полипептидной цепи. Поэтому активный центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную структуру. Следовательно, изменение третичной структуры белка-фермента под влиянием тех или иных факторов может привезти к деформации активного центра и существенным образом повлиять на его каталитическую активность. Частью активного центра фермента является особый участок – так называемый субстратный центр, ответственный за присоединение субстрата, подвергающегося ферментативному превращению. Часто этот участок называют «якорной площадкой» фермента, где, как судно на якорь, закрепляется субстрат. 1.5. Свойства ферментов Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Вместе с тем биокатализаторы характеризуются рядом специфических качеств, тоже вытекающих из их белковой природы. Эти качества отличают ферменты от катализа10 торов обычного типа. Сюда относятся термолабильность ферментов, зависимость их действия от значения pH среды, специфичность и, наконец, подверженность влиянию активаторов и ингибиторов. Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоких значениях к денатурации белка и снижению католических функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования фермент-субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрата, что ведет к усилению катализа. Энзимы действуют при определенной температуре. Оптимальная температура – 36-37°С. При изменении этих условий изменяется активность ферментов, что приводит к нарушению пищеварения и к заболеваниям. Зависимость каталитической активности фермента от температуры выражается типичной кривой. До некоторого значения температуры (в среднем до 5ОоС) каталитическая активность растет, причем на каждые 10оС примерно в 2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В то же время постепенно возрастает количество инактивированного фермента за счет денатурации его белковой части. При температуре выше 50оС денатурация ферментного белка резко усиливается и, хотя скорость реакций преобразования субстрата продолжает расти, активность фермента, выражающаяся количеством превращенного субстрата, падает. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется его температурным оптимумом. Температурный оптимум для различных ферментов неодинаков. В общем, для ферментов животного происхождения он лежит между 40о и 50оС, а растительного – между 50 и 60оС. Однако есть ферменты с более высоким температурным оптимумом, например, у папаина (фермент растительного происхождения, ускоряющий гидролиз белка) оптимум находится при 8ОоС. В то же время у каталазы (фермент, ускоряющий распад H2O2 до H2O и O2) оптимальная температура действия находится между 0о и -10оС, а при более высоких температурах происходит энергичное окисление фермента и его инактивация (рисунок 1). 11 Зависимость активности фермента от значения pH среды. Для каждого фермента существует оптимальное значение pH среды, при котором он проявляет максимальную активность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне pH среды поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты. Так, например, пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде (pH 1 – 2); трипсин – фермент, выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8 – 9); папаин, фермент растительного происхождения, оптимально действует в слабокислой среде (pH 5 – 6). Рисунок 1 – График зависимости активности фермента от температуры Переход к большей или меньшей (по сравнению с оптимальной) концентрации водородных ионов сопровождается более или менее равномерным падением активности фермента. Специфичность – одно из наиболее выдающихся качеств ферментов. По образному выражению, нередко употребляемому в биохимической литературе, фермент к субстракту, как ключ к замку. Иногда фермент способен действовать только на один единственный субстрат. Тогда говорят, что он обладает абсолютной специфичностью. Значительно чаще фермент влияет на группу субстратов, имеющих сходное строение. Такую специфичность называют групповой. Влияние ингибиторов и активаторов. К числу активаторов, повышающих активность ферментов, относятся ионы многих металлов и немногочисленная группа анионов. Особенно часто в качестве активаторов выступают ионы 12 цинка, магния, марганца, калия, кобальта, а из анионов – хлора. Причём в одних случаях ионы металлов входят в состав простетической группы фермента, в других облегчают образование ферментно-субстратного комплекса или же действуют иными путями. Ингибиторы тормозят действие ферментов. Механизм ингибирующего действия разнообразен, но в большинстве случаев сводится к двум типам торможения: конкурентному и неконкурентному. При конкурентном торможении ингибитор, обладающий структурным сходством с субстратом, соединяется с ферментом, подменяя собой субстрат, конкурируя с ним. Так как часть фермента расходуется на образование комплекса фермент – ингибитор, количество образующегося ферментно-субстратного комплекса снижается. 1.6. Источники ферментов Особенно богаты ферментами: ростки семян и зерен, их побеги; хрен, чеснок, авокадо, киви, папайя, ананасы, бананы, манго, соевый соус. Его научились приготавливать более тысячи лет назад. Это натуральный продукт ферментации соевых бобов с морской солью, используемый в качестве добавки в суп, каши, овощи. Такая крупа, как перловка, и овощи - брокколи, капуста белокочанная, брюссельская, цветная, трава пшеницы, содержащая хлорофилл, и большинство зеленых овощей содержат естественную, натуральную форму фермента, необходимого для нормальной работы организма. Зерновые, овощи и фрукты, орехи, выращенные в естественных органических условиях, также содержат в себе необходимые организму ферменты. Необходимо ежедневно употреблять сырые салаты из овощей домашнего приготовления, свежий сок из овощей и фруктов. Употребление сырой пищи помогает сохранить запас своих собственных ферментов, что важно для их мобилизации организмом в любой нужный момент. Современная наука еще не научилась производить синтетическим путем полноценные ферменты. Поэтому только сырая пища сохраняет ферменты, так как эти вещества в живой жизни очень чувствительны к температуре. 13 Но если у вас нет никакой возможности употреблять сырую пищу хотя бы в ограниченном количестве, то пейте соки овощей, только сразу 5 видов (в одном стакане), можете принимать ферменты 1-3 раза в день во время еды в виде диетических добавок. Можно, конечно, есть овощи, приготовленные на пару, но их уже должно быть в 3 раза меньше, чем сырых. 14 Раздел 2. Ферменты пищеварительной системы человека 2.1. Пищеварительная система человека Благодаря наличию пищеварительной системы (рисунок 2) происходит сложный физиологический процесс, в ходе которого пища, поступающая в организм, подвергается физическим и химическим изменениям и всасывается в кровь. Данный процесс называется пищеварением. Систему органов пищеварения образуют ротовая полость, пищевод, желудок, кишечник, пищеварительные железы. Рисунок 2 – Пищеварительная система человека В ротовой полости происходит первичная обработка пищи, которая состоит в её механическом измельчении с помощью языка и зубов и превращении в пищевой комок. Слюнные железы выделяют слюну, ферменты которой начинают расщепление содержащихся в пище углеводов. Затем через глотку и пищевод пища попадает в желудок, где под действием желудочного сока переваривается. Желудок представляет собой толстостенный мышечный мешок, находящийся под диафрагмой в левой половине брюшной полости. Путём сокращения 15 стенок желудка его содержимое смешивается. Множество желёз, сосредоточенных в слизистой стенке желудка, выделяют желудочный сок, содержащий ферменты и соляную кислоту. После этого частично переваренная пища попадает в передний отдел тонкого кишечника – двенадцатиперстную кишку. Тонкий кишечник состоит из двенадцатиперстной, тощей и подвздошной кишок. В двенадцатиперстной кишке пища подвергается действию поджелудочного сока, желчи, а также соков желез, находящихся в её стенке. В тощей и подвздошной кишках происходит окончательное переваривание пищи и всасывание питательных веществ в кровь. Непереваренные остатки поступают в толстую кишку. Здесь они накапливаются и подлежат удалению из организма. Начальная часть толстой кишки называется слепой. От неё отходит червеобразный отросток – аппендикс. К пищеварительным железам относятся слюнные железы, микроскопические железы желудка и кишечника, поджелудочная железа и печень. Печень – самая крупная железа человеческого организма. Она располагается справа под диафрагмой. В печени вырабатывается желчь, которая по протокам поступает в желчный пузырь, где накапливается и по мере надобности поступает в кишечник. Печень задерживает ядовитые вещества и защищает организм от отравления. К пищеварительным железам, выделяющим соки и превращающим сложные питательные вещества в более простые и растворимые в воде, относится и поджелудочная железа. Она находится между желудком и двенадцатиперстной кишкой. Сок поджелудочной железы содержит ферменты, расщепляющие белки, жиры и углеводы. В сутки выделяется 1–1,5 литра сока поджелудочной железы. 2.2. Ферменты и пищеварительная система человека Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта. 16 Ротовая полость. На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания. Желудок. Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе. Поджелудочна железа. На этом этапе «работают»: трипсин – отвечает за расщепление белков; альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов; эластазы – расщепляют некоторые виды белков; нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты; стеапсин – способствует усвоению жирной пищи; амилаза – отвечает за усвоение крахмалов; липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе. Тонкая кишка. Над пищевыми частицами «работают»: пептидазы – расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот; сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы; мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар); лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах); липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот; эрепсин – воздействует на протеины; изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой. Толстая кишка. Здесь функции ферментов выполняют: кишечная палочка – отвечает за переваривание лактозы; лактобактерии – влияют на лактозу и некоторые другие углеводы. Кроме названных энзимов, существуют еще: диастаза – переваривает растительный крахмал; инвертаза – расщепляет сахарозу (столовый сахар); глюкоамилаза – превращает крахмал в глюкозу; 17 альфа-галактозидаза – способствует перевариванию бобов, семян, соевых продуктов, корневых овощей и листовых; бромелайн – фермент, полученный из ананасов, способствует расщеплению разных видов белков, эффективен при разных уровнях кислотности среды, обладает противовоспалительными свойствами; папаин – фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных протеинов, эффективен в широком диапазоне субстратов и кислотности. целлюлаза – расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в человеческом организме не обнаружена); эндопротеаза – расщепляет пептидные связи; экстракт бычьей желчи – энзим животного происхождения, стимулирует моторику кишечника; панкреатин – фермент животного происхождения, ускоряет переваривание жиров и белков; панкрелипаза – животный фермент, способствует усвоению белков, углеводов и липидов; пектиназа – расщепляет полисахариды, содержащиеся во фруктах; фитаза – способствует усвоению фитиновой кислоты, кальция, цинка, меди, марганца и других минералов; ксиланаза – расщепляет глюкозу из зерновых. 2.3. Растительные (пищевые) ферменты Употребление продуктов, богатых ферментами, не только облегчает пищеварение, но и высвобождает энергию, которую организм может направить на очистку печени, омоложение клеток, защиту от опухолей и т.д. При этом человек ощущает легкость в животе, чувствует себя бодрым, да и выглядит хорошо. А сырая растительная клетчатка, поступающая в организм с живой пищей, требуется для питания микроорганизмов, что вырабатывают метаболические ферменты. 18 Растительные энзимы дают нам жизнь и энергию. Если вы посадите в землю два орешка – один жареный, а другой сырой, вымоченный в воде, то жареный просто сгниет в земле, а в сыром зернышке весной проснутся жизненные силы, потому что в нем есть ферменты. И вполне возможно, что из него вырастет большое пышное дерево. Так и человек, потребляя пищу, в которой есть ферменты, вместе с ней получает жизнь. Продукты, лишенные энзимов, заставляют наши клетки работать без отдыха, перегружаться, стареть и умирать. Если ферментов не хватает, в организме начинают накапливаться «отходы»: яды, шлаки, погибшие клетки. Это ведет к увеличению веса, болезням и раннему старению. Любопытный и в то же время печальный факт: в крови пожилых людей содержание ферментов примерно в 100 раз ниже, чем у молодых. Источниками пищевых энзимов являются растительные продукты из огорода, сада, океана. Это преимущественно овощи, фрукты, ягоды, зелень, зерновые культуры. Собственные ферменты содержат бананы, манго, папайя, ананасы, авокадо, проращенные зерна. Растительные ферменты присутствуют только в сырой, живой пище. Проростки пшеницы являются источником амилазы (расщепляющей углеводы), в плодах папайи содержатся протеазы, в плодах папайи и ананаса – пептидазы. Источники липазы (расщепляющей жиры) – это плоды, семена, корневища, клубни злаковых культур, горчичное и подсолнечное семя, семена бобовых. Папаином (расщепляющим белки) богаты бананы, ананасы, киви, папайя, манго. Источником лактазы (фермента, расщепляющего молочный сахар) является ячменный солод. Растительные ферменты начинают обрабатывать пищу уже в желудке, а панкреатические энзимы в кислой желудочной среде работать не могут. Когда пища попадет в тонкую кишку, благодаря растительным ферментам она будет предварительно переварена, это снизит нагрузку на кишечник и позволит питательным веществам лучше усвоиться. К тому же, растительные энзимы продолжают свою работу и в кишечнике. 19 Раздел 3. Принципы работы и факторы активности ферментов 3.1. Механизм действия У ферментов имеется свой механизм действия. Его можно разделить на три фазы. На первой фазе ферментативного катализа между субстратом (или субстратами) и ферментом возникает соединение, в котором первые и вторые связаны друг с другом ковалентной или иного типа связью. На второй фазе субстрат под действием присоединенного к нему фермента претерпевает изменение, делающее его более доступным для соответствующей химической реакции. На третьей фазе происходит сама химическая реакция (на поверхности фермента), и, наконец, образовавшиеся продукты реакции освобождаются из ферментов продуктного комплекса. 3.2. Факторы, определяющие активность энзимов Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции: Концентрация субстрата. Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции. Температура. Оптимальная температура для жизнедеятельности ферментов – около 37 градусов, то есть температура тела. При температуре свыше 42 градусов энзимы начинают разрушаться. И кулинарная обработка пищи, и глубокая заморозка 20 приводят к гибели ферментов и потери их жизнедеятельной силы. В консервированных, стерилизованных, пастеризованных и даже замороженных продуктах энзимы частично или полностью разрушены. Но не только мертвая пища, но и слишком холодные и горячие блюда убивают ферменты. Когда мы едим слишком горячую пищу, мы убиваем пищеварительные энзимы и обжигаем пищевод. Желудок сильно увеличивается в размерах, а потом из-за спазмов мышцы, что его держит, становится похожим на петушиный гребешок. В результате пища поступает в 12-ти перстную кишку в необработанном состоянии. Если так происходит постоянно, могут появиться такие проблемы, как дисбактериоз, запоры, расстройство кишечника, язва желудка. От холодных блюд (мороженого, например), желудок тоже страдает – сначала скукоживается, а потом увеличивается в размерах, а ферменты замораживаются. Мороженое начинает бродить, выделяются газы и человек получает вздутие живота. Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталическая активность фермента теряется навсегда. Кислотность. На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается. Каждый фермент имеет определенный оптимум pH. Для каждого фермента характерна определенная область оптимальных значений pH (оптимум pH), при которых он проявляет максимальную активность. 21 Оптимум pH фермента не обязательно совпадает со значением pH, характерным для нормального внутриклеточного окружения этого фермента; последнее может быть, как выше, так и ниже оптимума pH. Таким образом, каталитическую активность фермента в клетках можно в какой-то мере регулировать, изменяя pH окружающей среды [3] (приложение 2) 3.3. Значение ферментов Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами, где и проявляют свое действие. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК(ДНК-полимеразы), за ее транскрипцию — образование РНК(РНКполимеразы). В митохондриях присутствуют ферменты, ответственные за накопление энергии, в лизосомах — большинство гидролитических ферментов, участвующих в распаде нуклеиновых кислот и белков. Каждый фермент в организме играет свою уникальную роль, имеет свою химическую структуру и поэтому способен инициировать только одну определённую реакцию. Благодаря действию фермента организм запасается железом, кровь свертывается при кровотечениях, мочевая кислота превращается в мочу, удаляется окись углерода из лёгких, ферменты помогают печени, почкам, лёгким, прямой кишке выводить из организма продукты жизнедеятельности и токсины. 22 3.4. Недостаток фермента-угроза жизни У многих людей встречается недостаточность пищеварительных ферментов, которая вызывает непереносимость некоторых пищевых продуктов и пищевую несовместимость. Это может быть, как врожденное, так и приобретенное явление. Врожденная недостаточность ферментов передается по наследству и является генетической особенностью организма. Приобретенная возникает в результате воздействия неблагоприятных факторов окружающей среды или перенесенных заболеваний. Согласно статистике, дефицитом тех или иных ферментов страдают около 20% людей. В результате недостаточности определенных пищеварительных ферментов некоторая пища в кишечнике не расщепляется до уровня средних и мелких молекул. Большие частички пищи, находясь в просвете тонкого кишечника, подвергаются гниению и брожению за счет микроорганизмов. Это создает благоприятные условия для развития воспаления, а затем и интоксикации. Продукты гниения и брожения оказывают повреждающее действие на клетки кишечника, а всасываясь в кровь, вызывают общую интоксикацию организма и ослабляют иммунную систему. Это проявляется в повышенной утомляемости, слабости, нарушении обмена веществ, раздражительности, головных болях, бледности, бессоннице. Пока количество ферментов достаточно для поддержания жизнедеятельности организма, человек здоров. Однако, когда здоровье в опасности или организм чрезмерно перегружен, потребность в ферментах значительно возрастает. При ранениях, воспалениях, длительном переутомлении для быстрого и эффективного устранения обломков ткани, очищения пространства для новых клеток и ускорения процесса заживления требуется повышенное количество ферментов, больше ферментов, чем их в состоянии произвести наш организм. Известно, что раковые клетки защищены белковой оболочкой, которая мешает иммунной системе их распознать. Удалить эту оболочку могут только ферменты, разоблачая, таким образом, злокачественные клетки. Вот почему онкологическим больным в их диете ограничивают мясо или исключают его вовсе: этим 23 самым сберегают ферменты, уходящие на расщепление мяса, дают им возможность участвовать в разоблачении раковых клеток. Так что, если вы едите что-то вареное, а мясо всегда подвергаете тепловой или иной обработке, то обязательно ешьте вместе с вареным продуктом в 3 раза больше сырых овощей. Амилаза и липаза помогают также лечить кожные болезни: крапивницу, псориаз и контактные дерматиты; очищают легкие и бронхи от слизи; комбинация ферментов сегодня используется при лечении астмы, чтобы ликвидировать приступы. Однако эффект во всех случаях зависит от адекватного количества используемых ферментов. Фермент липаза переваривает жиры, включая жиры пищи и флоры, состоящих из клеток, окруженных жировой оболочкой, также разрушает жировую оболочку некоторых вирусов, увеличивает проницаемость клетки: вирус становится доступным и переваривается пищевыми ферментами. Чем человек старше, тем чаще в его системе иммунитета происходят ошибки. Поэтому для усиления своей иммунной защиты такие люди нуждаются в повышенном количестве дееспособных ферментов. 24 Практическая часть Свои исследования я проводила с ферментами пищеварительной системы – каталазой и амилазой. Каталаза — это фермент, являющийся катализатором в реакции разложения перекиси водорода, при которой образуются вода и молекулярный кислород. Тем самым обеспечивается действенная защита клеточных структур от разрушения, которое осуществляет перекись водорода. Экспериментальный этап работы Лабораторный опыт 1 «Открытие фермента каталазы» Цель. Доказать присутствие ферментов в животных и растительных клетках. Оборудование: морковь сырая и варёная, печень сырая и варёная, картофель сырой и варёный, сахарный песок, перекись водорода Н2О2, стеклянные стаканчики – 7 шт. Ход работы. Прилейте по 2 мл Н2О2 в семь стеклянных стаканов с: а) сырой морковью; б) вареной морковью; в) сырой печенью; г) вареной печенью; д) сырым картофелем; е) вареным картофелем; ж) сахаром песком 25 Фото 1. Эксперимент с морковью Фото 2. Эксперимент с печенью Фото 3. Эксперимент с картофелем Фото 4. Эксперимент с сахарным песком Таблица 2 – Результаты опыта №п/п а б в г д е ж Исследуемый материал Сырая морковь Вареная морковь Сырая печень Вареная печень Сырой картофель Вареный картофель Песок сахарный Наблюдение Спокойная реакция Нет реакции Взрывная реакция Нет реакции Бурная реакция Нет реакции Нет реакции Вывод Есть фермент Нет фермента Есть фермент Нет фермента Есть фермент Нет фермента Нет фермента Объяснение результатов опытов: Фермент каталаза катализирует расщепление пероксида водорода с образованием молекул воды и кислорода: 2 Н2О2= 2 Н2О + О2 . Расщепляя Н2О2, каталаза играет защитную роль. Она обезвреживает ядовитое вещество (пероксид водорода), которое непрерывно образуется в клетке в процессе жизнедеятельности. 26 Вывод: В тканях и клетках живых организмов присутствуют специальные белки, выполняющие роль биологических катализаторов – ферментов. В тканях и клетках, подвергнутых термической обработке, белки денатурировали, разрушилась их структура. Я выяснила, как влияют различные факторы (температура, концентрация фермента и субстрата) на активность каталазы. Мною было проведено 3 опыта. Лабораторный опыт 2 «Зависимость активности каталазы от температуры» Цель. Определить активность каталазы при различных температурах. Оборудование: картофельный сок, перекись водорода Н2О2, пробирки – 3 шт. Ход работы: 1.Налила в три пробирки по 5мл Н2О2 и 1 мл картофельного сока, содержащего каталазу. 2. Поместила эти пробирки в водяные бани с температурой 200С,400С и 800С. 3. Наблюдала за временем и интенсивностью протекания реакции. Окончание реакции – прекращение выделения пузырьков газа. Таблица 3 – Результаты опыта Температура Время Интенсивность Пробирка№1 Пробирка№2 0 20 400 5 мин. 52 сек. 8 мин. 12 сек. Интенсивность Интенсивная ререакции невелика акция Пробирка№3 800 21 мин. 30 сек. Реакция практически не идет Вывод: мы здесь наблюдаем повышение скорости реакции с повышением температуры (пробирка№1, №2), но это возможно здесь лишь до определенного предела. С повышением температуры выше 400 С начинается замедление реакции. Это связано с белковой природой фермента (с повышение температуры начинается процесс денатурации). 27 Лабораторный опыт 3 «Зависимость активности каталазы от концентрации фермента» Цель. Определить активность каталазы от концентрации фермента» Оборудование: картофельный сок, перекись водорода Н2О2, пробирки – 2 шт. Ход работы: 1. К 5мл Н2О2 добавила в пробирку№1 – концентрированный сок картофеля; в пробирку№2 – разбавленный в 5 раз сок картофеля. 2. Наблюдала в пробирке№1 бурную реакцию (1мин. 23 сек.), выделение газа; а в пробирке№2 газ почти не выделяется, реакция идет менее интенсивно (5 мин. 17 сек. ) Фото 5. Эксперимент с картофельным соком Вывод: С повышением концентрации каталазы скорость реакции увеличивается. Лабораторный опыт 4 «Зависимость активности каталазы от концентрации субстрата» Цель. Определить активность каталазы от концентрации субстрата Оборудование: картофельный сок, перекись водорода Н2О2 пробирки – 2 шт. Ход работы: 28 1. В пробирку №1 нальем 1 мл Н2О2 - 0,3% и 1 мл сока картофеля, в пробирку №2 налила 1 мл Н2О2 - 3% и 1 мл сока картофеля; 2. Наблюдала за интенсивность протекания реакции. В пробирке№2 пенообразование и выделение пузырьков, идет быстрее, чем в пробирке №1 Фото 6. Результаты эксперимента Вывод: Чем выше концентрация субстрата, тем активнее идет реакция. Амилаза - это фермент, переваривающий углеводы. Но она также устраняет гной, состоящий, как известно, из погибших белых кровяных шариков. Например, при абсцессе зубов, десен, когда антибиотики плохо помогают, улучшение может наступить, если принимать соответствующие дозы амилазы, которая сражается с гноем: абсцесс исчезает в короткое время. Амилазы специфичны у разных видов организмов. Физиологическая роль их состоит в мобилизации запасов полисахаридов: эти ферменты содержатся в слюне и соке поджелудочной железы человека и животных. В своих исследованиях я использовала амилазу слюны. 29 Лабораторный опыт 5 «Действие слюны на крахмал» Цель работы: показать, что ферменты слюны способны расщеплять крахмал. Оборудование: накрахмаленный бинт, нарезанный на куски длинной 10 см, ватные палочки, блюдце, аптечный йод (5%-й), вода. Ход работы: 1.Подготовила реактив на крахмал – йодную воду. С этой целью в блюдце налила воду и добавила несколько капель йода (аптечный 5%-й спиртовой раствор) до получения жидкости цвета крепко заваренного чая. 2.Ватную палочку смочила слюной, а затем этой палочкой со слюной написала букву на накрахмаленном бинте. 3.Расправленный бинт зажала в руках и подержала его некоторое время, чтобы он нагрелся (1-2мин). 4.Опустила бинт в йодированную воду, тщательно расправив его (на фото – объект 1). 5. Объект 2 – контрольный вариант. Ватную палочку смочила водой, а затем этой палочкой с водой написала букву на накрахмаленном бинте. Фото7. Результаты эксперимента Результат: Участки, где остался крахмал, окрасились в синий цвет, а места, обработанные слюной, останутся белыми, так как крахмал в них распался 30 до глюкозы, которая под действием йода не дает синего окрашивания. На контрольном варианте обесцвечивания нет. Вывод: Известно, что крахмал с йодом дает интенсивное синее окрашивание, по которому нетрудно узнать, где он сохранился. При обработке крахмала ферментами слюны он разрушается, если ферменты активны. В этих местах крахмала не остается, поэтому они не окрашиваются йодом и остаются светлыми. Этот же опыт провела со слюной курящего человека. Результат: (бинт 2) Накрахмаленный бинт + слюна (некурящего) = яркое обесцвечивание (бинт 2) Накрахмаленный бинт + слюна (курящего) = слабое обесцвечивание (бинт 3) Накрахмаленный бинт + вода = обесцвечивания нет. Фото 8. Результаты эксперимента Вывод: Ферменты слюны – амилаза расщепляет крахмал до глюкозы. При нагревании ферменты разрушаются; а вот никотин снижает активность ферментов. Лабораторный опыт 6 «Действие амилазы на крахмал» Цель работы: Выяснить наличие обмена восстановительными свойствами. Оборудование:5пробирок, раствор крахмала 0.5%, несколько капель слюны, раствор йода, раствор NaOH и CuSO4. Ход работы: 31 1. В 5 пробирок наливаем по 2-3мл 0.5%-ного раствора крахмала. Быстро прибавляем, начиная от 1-ой пробирки к 10-ой, по 2-3 капли слюны. В первую пробирку сразу вносим каплю 0.1%-ного раствора I2, в остальные пробирки раствор I2 добавляют с интервалами через 10-30 секунд. Фото 9. Первые результаты Результаты: Желтое окрашивание в пробирках. Через некоторое время в первых пробирках окраска стала менее интенсивной, чем в 4 и 5. Вывод: гидролиз закончен. 2. Затем проводим реакцию Троммера. Пробирку с продуктами реакции подогреваем – йод улетучивается. Прибавляем 4-5 капель 10%-ного раствора NaOH и 5-7 капель 7%-ного раствора CuSO4. . Содержимое пробирок нагреваем до кипения. Фото 10. Результаты эксперимента Результаты: Выпадает темный осадок CuOH (Cu2O + H2O), Вывод: глюкоза обладает восстановительными свойствами. 32 Лабораторный опыт 7 «Термолабильность фермента амилаза» Цель. Определить активность амилазы при различных температурах. Оборудование: 2 пробирки, несколько капель слюны, вода, раствор крахмала 0.5%, раствор йода. Ход работы: 1.В две пробирки наливаем по 5 капель слюны и по 1мл Н2О. Одну пробирку с раствором слюны кипятим в течении 2 минут, другую – не кипятим.Добавляем по 10 капель 0.5% раствора крахмала и перемешиваем. 2.Через 5-10 минут проводим реакцию с йодом на крахмал. Фото 11. Проведение эксперимента Фото 12.Результаты эксперимента Результаты: В пробирке, которую не нагревали, при добавлении I2 – синее окрашивание (реакция на крахмал, пробирка №1). А в пробирке, которую нагрели при добавлении I2 – желтое (пробирка №2) Вывод: Фермент слюны разрушился при кипении. Лабораторный опыт 8 «Влияние концентрации слюны на активность фермента амилазы» (по Вольгемуту). Цель. Определить активность амилазы от концентрации субстрата 33 Оборудование: водяная баня, пробирки (6 шт.), пипетка, раствор крахмала, раствор йода, раствор слюны, вода. Ход работы: Взяли 6 пробирок. В каждую добавили по 1 мл воды. В первую пробирку добавили 1 мл р-ра слюны. Перемешали и 1 мл данной смеси перевели во 2-ую пробирку и так до последней, а из 6-ой вылили 1 мл смеси. Во все 6 пробирок наливаем по 1 мл воды и по 2 мл 1% раствора крахмала, перемешали и встряхнули. Поместили в водяную баню (tо 37) на 30 минут. После охладили холодной водой, добавили по 1 капле 0,125% раствора йода и перемешали. Фото 13. Результаты эксперимента Результаты наблюдений: Таблица 4 – Результаты опыта концентрация слюны результат Пробирка 1 1:10 Пробирка 2 1:20 Пробирка 3 1:40 Пробирка 4 1:80 Пробирка 5 1:160 Пробирка 6 1:320 Жёлтый цвет Жёлтый цвет Жёлтый цвет Коричневый цвет Голубой цвет Синий цвет Вывод: в пробирке, где концентрация воды значительно больше, чем концентрация слюны, расщепление крахмала под действием амилазы идёт очень медленно. Лабораторный опыт 9 «Влияние никотина на активность фермента амилазы» 34 Цель: доказательство вредного влияния курения на организм человека через изменение свойств слюны курильщика. Оборудование: пробирки (2шт), пипетка, водяная баня, 1% р-р крахмала, 0,125 % р-р йода, р-ры слюны курящего и не курящего человека. Ход работы: В обе пробирки добавляем по 2 мл 1% р-ра крахмала и по 2 капли 0,125% р-ра йода, встряхиваем и помещаем в водяную баню на 10 мин (t0 37). В первую пробирку добавляем 2 мл р-ра слюны некурящего человека. Во вторую столько же мл р-ра слюны курящего человека. 1 2 Фото 14. Результаты эксперимента Результаты: в пробирке №1, содержащих слюну (не подвергавшуюся воздействию табачного дыма) синяя окраска растворов быстро исчезает, хотя раствор не обесцвечивается полностью в течение 10 минут. В пробирке №2, содержащих слюну, обработанную табачным дымом, обесцвечивание раствора происходит медленно, синяя окраска не исчезает, лишь светлеет незначительно. Если продолжить наблюдение, сохраняя температуру водяной бани на уровне 37С – 38С, то происходит полное обесцвечивание раствора; в опытных – сохраняется синяя окраска крахмала. Вывод: Синий цвет во второй пробирке, говорит нам о том, что расщепление крахмала не произошло, а это значит, что никотин угнетающе воздействует на активность амилазы. 35 Лабораторный опыт 10 «Влияние антибиотиков на активность амилазы» Цель: доказать угнетающее влияние антибиотиков на активность амилазы. Оборудование: пробирки (2шт), пипетка, 1% р-р крахмала, 0,125% р-р йода, р-р слюны, антибиотик «Хемомицин». Ход работы: В обе пробирки добавляем по 2 мл 1% р-ра крахмала, по 2 капли 0,125% р-ра йода и по 2 мл р-ра слюны. В одну пробирку добавляем 1 каплю антибиотика. В другую пробирку добавляем 1 каплю воды. Встряхиваем. 1 2 Фото 14 и 15. Результаты эксперимента Результаты: в пробирке, где есть антибиотик, остаётся синий цвет (пробирка №2), в пробирке (№1), где вместо антибиотика вода, окраска раствора постепенно светлеет. Вывод: Синий цвет говорит нам о том, что антибиотик угнетающе повлиял на активность амилазы и помешал ей расщепить крахмал. 36 Лабораторный опыт 11 «Выявление влияния алкоголя на активность ферментов слюны» Цель: выявить влияние алкоголя на активность амилазы. Оборудование: штатив с тремя пробирками, стаканы химические, цилиндр мерный, пипетки, термометр лабораторный, спиртовка, жидкий крахмальный клейстер, пробирка со слюной, разведённой 1 : 1, слабый раствор йода, горячая и холодная вода. Ход работы: 1. Приготовила раствор слюны. 2. Пронумеровала пробирки. 3. В пробирки поместила раствор слюны. 4. В две пробирки №1 и №2 налила одинаковое количество крахмального клейстера. 5. В эти же пробирки капнула одинаковое количество раствора йода. 6. Содержимое одной из двух пробирок (№1) нагрела до температуры 37390С. Окраска раствора изменилась быстрее в той пробирке (№ 2), которую не нагревала. Раствор стал слабоокрашенным. В третью пробирку № 3 поместил раствор слюны и прилила к нему раствор этилового спирта. Затем хорошо перемешала, нагрела и прилила крахмальный клейстер. В эту же пробирку добавила несколько капель раствора йода. Раствор сразу же окрашивается. Фото 16. Результаты эксперимента Результаты: реакция йода на крахмальный клейстер является качественной реакцией на углеводы. В первой пробирке №1 (при нагревании) раствор был окрашен слабо, что доказывает, что ферменты слюны расщепляют углеводы при температуре тела человека. 37 Вывод: Синий цвет в пробирке № 3 доказывает, что этиловый спирт понижает активность амилазы слюны. 38 Выводы по работе В результате исследования гипотеза о том, что ферменты, являясь катализаторами, положительно влияют на пищеварение человека подтвердилась. Гипотеза о том, что различные вещества (никотин, антибиотики, этиловый спирт) угнетающе влияют на активность ферментов, так же подтвердилась. В ходе этой работы было изучено достаточное количество литературы по данной проблеме; выбрана и освоена методика определения активности ферментов каталазы и амилазы. Выявлено значение пищеварительных ферментов для процесса пищеварения путем исследования их биохимических свойств. В работе ставились определенные задачи, которые выполнены в полной мере. На основе экспериментов можно сделать следующие выводы: 1. Подтверждением того, что ферменты имеют белковую природу, служит отсутствие «вскипания» на поверхности вареных овощей и печени, так как при варке под влиянием высокой температуры происходит денатурация белков и ферменты, как и другие белки, теряют свою активность. 2. На примере амилазы и каталазы были рассмотрены разнообразные свойства ферментов. 3. С повышением концентрации ферментов скорость реакции увели- чивается. 4. Чем выше концентрация субстрата, тем активнее идет реакция. 5. Никотин, этиловый спирт и антибиотики снижают активность фер- мента амилазы. Рекомендации Использовать в пищу растения, особенно богатые ферментами: ростки семян и зерен, их побеги; хрен, чеснок, авокадо, киви, папайя, ананасы, бананы, манго, соевый соус. Необходимо ежедневно употреблять сырые салаты из овощей домашнего приготовления, свежий сок из овощей и фруктов. Употребление сырой пищи помогает сохранить запас своих собственных ферментов, что важно для их мобилизации организмом в любой нужный момент. 39 Но если у вас нет никакой возможности употреблять сырую пищу хотя бы в ограниченном количестве, то пейте соки овощей, только сразу 5 видов (в одном стакане), можете принимать ферменты 1-3 раза в день во время еды в виде диетических добавок. Можно, конечно, есть овощи, приготовленные на пару, но их уже должно быть в 3 раза больше, чем сырых. Заключение Жизненная сила пищи в ферментах, именно они — ключ к здоровью. Ферменты постоянно работают в организме: без них не совершается ни один процесс. Они расщепляют пищу на клеточном уровне, создают из белков мышцы, выделяют из легких углекислый газ, поддерживают работу иммунной системы в ее борьбе с инфекцией, повышают уровень выносливости организма, помогают пищеварительной системе правильно функционировать. Только «живая», естественная, натуральная пища богата ферментами, приготовленными из растений, выращенных на органических почвах без всяких химических удобрений. Полученные знания в ходе исследования убедили меня в этом, а значимость таких знаний для человека огромна - это залогом нашего здоровья и долголетия. 40 Литература и информационные источники Биологический энциклопедический словарь. Под ред. Гилярова 1. М.С. М., Советская энциклопедия, 1987 г. Воронин Л. Г., Маш Р.Д. Методика проведения опытов и наблюде- 2. ний по анатомии, физиологии и гигиене человека: КН. для учителя. – М.: Просвещение, 1983 Внеклассная работа по биологии. Пособиемдля учителей. М., Про- 3. свещение, 1974. Гусева К. Е., Проскурина И. К. Разработка химического экспери- 4. мента с экологическим содержанием // Химия в школе. – 2002. №10. – С. 72–74. Физиология человека: Учебное пособие по факультативному курсу 5. учащихся IX-X кл. / Хрипкова А.Г., Колесов Д.В., Миронов В.С., Шепило И.Н.3-е изд. – М.: Просвещение, 1982. – 160с. Уроки биологии: лабораторная работа. Наличие ферментов в расти- 6. тельных клетках. [Электронный ресурс]. URL http://369bio.blogspot.ru/2013/11/blog-post_9.html (дата обращения: 13.01.2022) Краткая история открытия и изучения ферментов [Электронный ре- 7. сурс]. URL: http://www.studfiles.ru/preview/5615017/ (дата обращения: 05.12.2021) Ферменты пищеварительные: функции, действие и состав препара- 8. тов [Электронный ресурс]. URL: http://herbhelp.ru/fermenty/ (дата обращения: 05.12.2021) Медицинский портал: все о здоровье человека, клиники, болезни, 9. врачи. MedPortal.md Ферменты. [Электронный ресурс]. URL: http://medportal.md/detail_news.php?detail_news=612&id=612 (дата обращения: 05.12.2021) 41 Приложение 1 Анкета «Правильное питание – залог здоровья» 1. Завтракал ли ты? – Да. Нет. 2. Что у тебя было на завтрак? – 3. Какие твои любимые овощи? – 4. Какие овощи ты не ешь? 5. Ешь ли ты сырые овощи? – Да. Нет. 6. Сколько раз в день ты ешь овощи? – 0, 1, 2, 3, 4, более. 7. Любишь ли ты фрукты? – Да. Нет. 8. Ешь ли ты фрукты на завтрак? – Да. Нет. 9. Сколько раз в день ты ешь свежие фрукты? – 0, 1, 2, 3, 4, более. 10. Что ты ешь чаще всего между основными приемами пищи? 11. Ты любишь пробовать новые блюда? – Да. Нет. 12. Придерживаешься ли ты мнения, что здоровые привычки в питании помогут тебе остаться здоровым? – Да. Нет. 13. Считаешь ли ты, что ешь полезные продукты? – Да. Нет. 14. Знаешь ли ты о пользе витаминов, БАДов? - Да. Нет 15. Знаешь ли ты о пользе ферментов? - Да. Нет 42 Приложение 2 Результаты анкетирования В анкетирование принимало участие 50 человек в возрасте от 12 до 59 лет. Результат оказался следующим: 100% опрошенных знают о том, что правильное питание – залог здоровья (1), но вот придерживаются правильного питания всего лишь 32% (2). 68% (3) готовят и едят традиционные блюда – супы, жаренный картофель, котлеты, колбасы, макароны. Все анкетируемые ежедневно употребляют овощи и фрукты (4), но только 40% (5) едят овощи в сыром виде. Все (6) знают о влиянии на здоровье витаминов и стараются включать в пищевой рацион продукты, содержащие витамины. А вот о роли ферментов слышали только 2 человека (7). 100 1 80 2 60 3 4 40 5 20 6 0 7 Рисунок 3 – Результаты анкетирования 43
