Загрузил Аня Ефимкина

Конспект по теме

Реклама
Белки
Белки - это макромолекулы. Белки - это биополимеры (жизнь, много, часть). Мономером
белков являются аминокислоты. Известно много аминокислот, но в качестве мономеров любых
природных белков известно только 20 аминокислот.
Первым установил особенности строения белка немецкий биохимик
Э. Фишер (1852 – 1919). Белки называют также протеинами (от греч.
πρωτος – первый, элементарный, начальный). Они количественно
преобладают над всеми другими органическими соединениями в живых
организмах – 75-80 % сухой массы. В клетке присутствуют тысячи разных
белков, каждый из которых выполняет специфическую функцию.
Например, в организме человека свыше 10000 различных белков. В
составе ныне живущих на Земле организмов содержится около 1 трлн т
белков. От массы, например, животной клетки белки составляют 10-18%,
т.е. половину сухого веса клетки.
Строение белков
Аминокислоты являются амфотерными соединениями,
обладают одновременно свойствами кислоты и основания. Это
обуславливает возможность соединения аминокислот дуг с
другом в длинные цепочки с выделением воды. Такая реакция
называется
реакцией
поликонденсации,
она
идет
последовательно, путем образования дипептидов, трипептидов
и полипептидов. Соединение аминокислот происходит за счет
пептидных связей.
Если белки состоят только из аминокислот, они
называются протеины - простые белки. Если кроме
аминокислот в состав белковых молекул входит и небелковая
часть - это сложные белки - протеиды.
 Белки разного размера включают в себя от нескольких десятков до нескольких сотен и
даже тысяч аминокислот. В среднем длина белка 300 аминокислот. Если в состав этого белка
входят 12 из 20 важнейших аминокислот, то число возможных изомеров для этого белка
оказывается равным 10300.
 В составе большинства исследованных белков всех живых организмов было выявлено
20 аминокислот, участвующих в их построении.
 При синтезе белковой молекулы разные аминокислоты присоединяются
последовательно друг к другу, образуя цепочку, или полипептид (впоследствии она может
сворачиваться в спираль или глобулу). Разнообразие белков определяется тем, какие
аминокислоты, в каком количестве и в каком порядке входят в полипептидную цепь.
 Две молекулы, одинаковые по числу и составу аминокислот, но отличающиеся по
порядку их расположения, представляют два разных белка. Не только виды, но и особи одного
вида отличаются по целому ряду белков (с чем, например, связан феномен несовместимости при
пересадке тканей и органов от одного животного другому).
Где содержатся белки в организме животных?
 альбумин - яичный белок

 кератин - рога, шерсть

 коллаген - кожа

 гемоглобин - кровь

 фибрин, фибриноген - кровь

пепсин - желудочный сок
трипсин - поджелудочный сок
миозин - мышцы
родопсин - зрительный пурпур
инсулин - поджелудочная железа
Структуры белка
Первичная - прямая цепочка из аминокислот, удерживается пептидными связями.
Вторичная - скрученная в спираль первичная цепочка, удерживается водородными связями.
Такую структуру имеют фибриллярные белки (коллаген, белок кожи; фибриноген, белок крови;
миозин, белок мышц).
Третичная - многократно скрученная спираль, глобула, удерживается слабыми
дисульфидными связями. Такую структуру имеют глобулярные белки (альбумины, глобулины).
Некоторые белки имеют четвертичную структуру - объединение нескольких глобул. Четыре
глобулы, связанные атомом железа, имеет белок гемоглобин.
Свойства белка
При денатурации происходит как полное разрушение структур
белка, так и частичное.
Денатурация белка может происходить под влиянием различных
факторов: температуры, кислоты, щелочи, солей и т.д. Если первичная
структура не разрушена, то может произойти восстановление
остальных структур - этот процесс ренатурации. Если разрушается и
первичная структура белка – это процесс деструкции.
Классификация белков
Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное
разнообразие их функций крайне затрудняет создание единой четкой классификации белков на
какой-либо одной основе.
1. Классификация белков по составу
Простые белки (протеины) – состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины,
гистоны, склеропротеины).
Сложные белки (протеиды) – состоят из глобулярных белков и небелкового материала.
Небелковую часть называют простетической группой (фосфопротеиды, гликопротеиды,
нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды).
2. Классификация белков по их структуре
Фибриллярные – образуют длинные волокна или слоистые структуры (коллаген, миозин,
фиброин, кератин). Они нерастворимы в воде.
Глобулярные – их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы (ферменты,
антитела, гормон инсулин).
Промежуточные – фибриллярной природы, но растворяются в воде (фибриноген).
3. Классификация белков по функциям








Структурные – входят в различные структуры клетки и организма.
Ферменты – являются биологическими катализаторами.
Гормоны – являются регуляторами биологических функций.
Транспортные – переносят различные вещества.
Защитные – обеспечивают иммунные реакции организма.
Сократительные – участвуют в сокращении мышечных волокон.
Запасные – служат резервными веществами клетки и организма.
Токсины – являются ядами, используемыми живыми существами в целях защиты или
нападения.
Функции белков
В организме белки выполняют разнообразные функции:
♦ строительную (участвуют в формировании всех клеточных мембран,
органоидов клетки, внеклеточных структур);
♦ каталитическую
(белки-ферменты
ускоряют
протекание
биохимических реакций, обладая узкой специфичностью и способностью осуществлять до
нескольких миллионов операций в минуту);
♦ двигательную (специфические белки обеспечивают все формы движения, встречающиеся у
живых организмов, – амебоидное, ресничное, мышечное и т. д.);
♦ транспортную (например, гемоглобин осуществляет транспорт газов, белки мембран –
транспорт веществ внутрь или наружу клетки);
♦ регуляторную (белки-гормоны регулируют физиологические процессы в организме);
♦ рецепторную (восприятие различных сигналов специальными белками в мембранах
клеток; к примеру – родопсин в клетках сетчатки глаза);
♦ защитную (выработка антител при проникновении в организм болезнетворных бактерий,
выделение плесневыми грибами антибиотиков против бактерий; яды растений, предохраняющие
их от объедания животными);
♦ энергетическую (обычно используются как источник энергии, когда все остальные ресурсы
– углеводы, жиры – уже истощены). 1 г белка = 17,6 кДж энергии.
Скачать