05. Аминокислоты.Пептиды.Белки
advertisement
Амінокислоти. Пептиди. Білки. Спирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах (Loretto Chapel, Santa Fe, NM/© Sarbo ) лектор: канд. биол. наук, доцент Лихацкий П.Г. Аминокислоты Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой H2N CH COOH R 2 Сокращение Структурная формула (pI) Глицин gly H2NCH2COOH 5.97 Аланин ala CH3CHCOOH 6.02 Название NH2 Валин val Лейцин leu Пролин pro Фенилаланин phe (CH3)2CHCHCOOH 5.97 NH2 (CH3)2CHCH2CHCOOH 5.98 NH2 NH 6.10 COOH C6H5CH2CHCOOH 5.88 NH2 Триптофан try C6H5CH2CHCOOH NH2 5.88 3 (pI) Название Аспарагин Сокращение Структурная формула asn H2N(O)CCH2CHCOOH 5.41 NH2 Глутаминовая кислота glu Лизин lys 3.22 HOOCCH2CH2CHCOOH NH2 H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH 9.74 NH2 Аргинин arg 10.76 HN H2N C NH CH2CH2CH2CHCOOH NH2 4 Название Гистидин Сокращение Структурная формула his (pI) 7.58 N NH2 NH Тирозин CH2CHCOOH tyr 5.65 HO CH2CHCOOH NH2 Цистеин cySH HSCH2CHCOOH 5.02 NH2 5 Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. 6 Незаменимые аминокислоты Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. 7 Кислотно-основные свойства H2N CH COO- H+ OH- H3N R ù åë î ÷í î é ðàñòâî ð CH H+ COO OH- R H2N CH H3N CH COOH R COOH ê è ñë û é ðàñòâî ð R 8 Кислотно-основные свойства H2NCHCOOH R не ионная форма; идеализированная аминокислота H3 NCHCOO R цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии 9 Изоэлектрическая точка (рI) Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально 10 Способы получения аминокислот Аминирование -галогензамещенных кислот RCH2COOH + Br2 PBr3 1) NH3 (èçá.) RCHCOOH 2) ðàçá. êèñë. Br RCHCOOH NH2 11 Способы получения аминокислот Бромирование при помощи малоновой кислоты COOC2H5 Na+-CH COOC2H5 RBr KOH / H2O t RCH COOC2H5 COOH RCH COOC2H5 COOH í àòðì àëî í î âû é ýô èð COOH Br2 / ÒÃÔ RCBr COOH t -CO2 R CH COOH Br 12 Способы получения аминокислот Синтез Штреккера–Зелинского NH4Cl + NaCN NH4CN NH3 + HCN O R NH4CN + NaCl C NH3 RCH RCH OH H NH HCN -H2O NH2 RCH CN NH2 -àì èí î í èòðèë H2O RCH COOH NH2 -àì èí î êèñëî òà 13 Способы получения аминокислот Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров Аминирование эфиров -галогензамещенных кислот (с помощью фталимида калия) 14 Способы получения аминокислот Биологический способ получения аминокислот Корм с добавкой рацемической смеси -аминокислот Оптически чистый изомер -аминокислоты Отходы с оптически активным изомером -аминокислоты Очистка 15 Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы CH3CHCOOH + [HNO2] NH2 àëàí èí CH3CHCOOH + N2 + H2O OH ì î ëî ÷í àÿ êèñëî òà Метод Ван-Слайка 16 Химические свойства аминокислот Реакции аминогруппы O RCHCOOH + R'C H NH2 -H2O RCHCOOH N CHR' î ñí î âàí èå Ø èô ô à 17 Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы HCl CH3CHCOOH + CH3OH -H O CH3CHCOOCH3 2 NH3+ClNH2 àëàí èí ãèäðî õëî ðèä ì åòèëî âî ãî ýô èðà àëàí èí à -NH4Cl NH3 CH3CHCOOCH3 NH2 ì åòèëî âû é ýô èð àëàí èí à 18 Химические свойства аминокислот Реакции карбоксильной группы HOCH2CHCOOH NH2 HOCH2CH2NH2 + CO2 êî ëàì èí ñåðèí HOOCCHCH2CH2COOH NH2 H2NCH2CH2CH2COOH + CO2 4-àì èí î áóòàí î âàÿ êèñëî òà ãëóòàì èí î âàÿ êèñëî òà 19 Химические свойства аминокислот Качественные реакции Ксантопротеиновая реакция CH2CHCOOH NH2 HNO3 -H2O O2N CH2CHCOOH NH2 HO HO òèðî çèí æåëòàÿ î êðàñêà 2NaOH O2N CH2CHCOO- Na+ NH2 Na+ -O î ðàí æåâàÿ î êðàñêà 20 Химические свойства аминокислот Качественные реакции • Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 ) • Нингидринная реакция O C C OH OH O í èí ãèäðèí 21 Химические свойства аминокислот Специфические реакции ,,-аминокислот Реакции -аминокислот H O + C OH H CH3 CH N N CH CH3 H HO H -àëàí èí O C + O C NH t -H2O CH3 3 CH2 1 HN 4 5CH CH3 àì è äí û å 6 ãðóï ï û C O 3,6-äèì åòèë-2,5-äèêåòî ï èï åðàçèí 22 Химические свойства аминокислот Специфические реакции ,,-аминокислот Реакции -аминокислот CH2 CH NH2 H -àëàí èí COOH t -NH3 CH2 CH COOH àêðèëî âàÿ êèñëî òà 23 Химические свойства аминокислот Специфические реакции ,,-аминокислот Реакции -аминокислот + CH2 C CH2 CH2 O OH H N O CH2 C t -H2O àì èäí àÿ ãðóï ï à CH2 CH2 N H -àì èí î ì àñëÿí àÿ êèñëî òà H -áóòèðî ëàêòàì 24 Пептиды и белки Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью. O Ñ NH 25 Пептиды и белки O H2N CH O C OH + H NH R CH O C OH + H NH R' CH C OH R'' Ï åï òè äí àÿ ãðóï ï à O -2H2O H2N CH R N-ê î í åö C O NH CH C R' Ï åï òè äí àÿ ñâÿçü NH CH COOH R'' C-ê î í åö 26 Пептиды и белки ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ 27 Пептиды и белки àëàí èë ãëèöèë O O H2N CH C ñåðèí NH CH2 C NH CH COOH CH2OH CH3 Àëàí èëãëèöèëñåðèí 28 Пептиды и белки Первичная структура белка инсулина. 29 Пептиды и белки Структура белков Первичная структура пептидов и белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. 30 Пептиды и белки Вторичная структура белков 31 Пептиды и белки Вторичная структура белков 32 Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида 33 Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме -спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями 34 Пептиды и белки Вторичная структура белков -спираль молекулы белка 35 Пептиды и белки Вторичная структура белков ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул 36 Пептиды и белки Вторичная структура белков АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул 37 Пептиды и белки Вторичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ -СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи 38 Пептиды и белки Вторичная структура белков -структура белка 39 Пептиды и белки Вторичная структура белков А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии). Б – условное изображение -структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны). 40 Пептиды и белки Вторичная структура белков Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами. 41 Пептиды и белки Третичная структура белков РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками. 42 Пептиды и белки Ионные взаимодействия î ñòàòî ê ëèçèí à NH CH ï åï òèäí àÿ ñâÿçü CO (CH2)4NH3+ è î í í î å âçàè ì î äåé ñòâè å -OOCCH CO CH NH î ñòàòî ê àñï àðãèí î âî é êèñëî òû 43 Пептиды и белки Дисульфидные взаимодействия CH2SH [O] [H] CH2SH CH2S Äè ñóë üô è äí àÿ ñâÿçü CH2S 44 Пептиды и белки Глобулярные белки ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HSгруппы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют 45 Пептиды и белки Фибриллярные белки ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины 46 Пептиды и белки Четвертичная структура белков ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль 47 Пептиды и белки Четвертичная структура белков НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как -спирали, так и структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур 48 Пептиды и белки Денатурация белков Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с .сохранением первичной структуры 49 Пептиды и белки Функции белков 50
