ПЛАН ЦИКЛА ПО ТЕМЕ: "ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ

ПЛАНЫ ЦИКЛОВ И ВОПРОСЫ ДЛЯ
САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЯМ СТУДЕНТОВ
ЛЕЧЕБНОГО ФАКУЛЬТЕТА
(2 КУРС,3 СЕМЕСТР)
ПЛАН ЦИКЛА ПО ТЕМЕ "ХИМИЯ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ"
Для лечебного факультета
ЗАНЯТИЕ № 1. Введение в биохимию.
Основные правила работы в биохимической лаборатории. Работа с мерной посудой,
дозаторами, аппаратурой. Техника безопасности (сдача техминимума). Система "СИ" в
биологической медицине.
Аминокислоты и структура белка.
Практическая часть:
1. Получение растворов белка из тканей:
- экстракция белков из тканей скелетных мышц;
- получение раствора альбумина из куриного яйца;
- получение плазмы крови.
2. Разделение смеси аминокислот методом хроматографии на бумаге.
3. Цветные реакции на белки:
а) биуретовая;
б) нингидриновая;
в) ксантопротеиновая;
г) Фоля.
Программированный контроль: Аминокислоты и структура белка.
ЗАНЯТИЕ № 2.Физико-химические свойства белка.
Практическая часть:
1. Высаливание белков (разделение альбуминов и глобулинов сыворотки крови).
2. Осадочные реакции на белки:
а) при нагревании;
б) минеральными кислотами (серной);
в) органическими кислотами (сульфосалициловой, трихлоруксусной);
г) солями тяжелых металлов (сульфатом меди).
3. Диализ.
4. Определение изоэлектрической точки казеина.
Программированный контроль: Физико-химические свойства простых белков.
Классификация белков. Методы анализа аминокислот и белков, используемые в
медицине.
ЗАНЯТИЕ № 3. Определение количества белков.
Практическая часть:
1Основные правила построения калибровочного графика.
2. Количественное определение белка биуретовым методом в сыворотке крови.
Программированный контроль: Классификация, строение и биологическая роль
сложных белков: глико-, хромо-, металло-, фосфопротеинов..
ЗАНЯТИЕ № 4. Сложные белки: нуклео- и липопротеины.
Практическая часть:
1. Гидролиз нуклеопротеинов.
2. Качественные реакции на составные части нуклеопротеинов:
а) биуретовая реакция на белки;
б) серебряная проба на пуриновые основания;
в) реакция на пентозу (проба Троммера);
г) обнаружение фосфора (молибденовая проба).
3. Обнаружение гема гемоглобина (бензидиновая проба).
4. Выделение казеиногена (фосфопротеида) из молока, его гидролиз, открытие в нем
фосфорной кислоты и простого белка.
5. Выделение муцина (гликопротеида) из слюны и открытие в нем углеводного
компонента.
Программированный контроль: Классификация, строение и биологическая роль
сложных белков: нуклео- и липопротеинов. Свободные нуклеотиды (АТФ, ГТФ и др.,
НАД, ФАД и др., цикло-3’5’- АМФ). Биологические мембраны.
ЗАНЯТИЕ № 5. Самостоятельная работа по теме: "Биосинтез белков и нуклеиновых
кислот. Иммунная система. Антитела."
Предусматривается:
- разбор наиболее трудных разделов цикла;
- самостоятельная работа студентов в библиотеке по подготовке реферативных
докладов;
- прослушивание и обсуждение реферативных докладов в группе;
- решение тестовых и ситуационных заданий.
ЗАНЯТИЕ № 6. Итоговое занятие по теме: "Строение и функции простых и сложных
белков. Биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Лекарственные вещества как
активаторы и ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков .
Биохимия
иммунной
системы.
Возбудитель
ВИЧ-инфекций
вирусы
иммунодефицита человека. Методы выделения и анализа белков, используемые в
медицине"
Предусматривается:
- письменная контрольная работа по теоретическому разделу и практикуму цикла;
- решение тестовых и ситуационных заданий
- устная беседа с преподавателем.
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №1
"АМИНОКИСЛОТЫ И СТРОЕНИЕ БЕЛКА"
1. Что такое белки? Чем определяется структурное и функциональное
многообразие белков?
2. Охарактеризуйте биологические функции белков (структурную, сократительную,
транспортную, каталитическую, защитную, рецепторную, регуляторную). Приведите
примеры. Какие белки функционируют в организме животных и человека?
3. Как классифицируют аминокислоты? Напишите формулы и назовите
аминокислоты: кислые, основные, гидрокси- и серусодержащие, гидрофобные,
циклические.
4. Что понимают под первичной структурой белка? Как образуется пептидная
связь? Какая из карбоксильных групп у дикарбоновых и какая из аминогрупп у
диаминокислот участвуют в образовании пептидной связи? Способы нарушения
первичной структуры (гидролиз).
5. Что представляет собой вторичная структура белка? Какие связи ее формируют?
Как построена -спираль? Что представляет собой структура складчатого типа (структура)?
6. Что понимают под конформацией (третичной структурой белка)? Как
образуются связи: а) ионная; б) гидрофобная; в) дисульфидная; г) водородная? Приведите
примеры. В чем различие структуры молекул фибриллярных и глобулярных белков? Чем
определяется компактность последних?
7. Что понимают под четвертичной структурой белка? Что такое протомеры,
тетрамеры, олигомеры, мультибелковые комплексы? Что понимают под специфичностью
белка?
8. Объясните роль разных уровней организации белков (первичной, вторичной,
третичной, четвертичной структур белка) в проявлении биологической активности (на
примерах: серповидно-клеточной анемии, нативных и денатурированных белков и
кооперативного изменения конформации протомеров гемоглобина при насыщении
кислородом. Сравнить с миоглобином).
9. Охарактеризуйте методы фракционирования и очистки белков и аминокислот
(извлечение из ткани; хроматография, ее виды; цветные реакции на белки). Какие физикохимические свойства белков и аминокислот лежат в основе этих методов
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №2
"ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКА"
1. Дайте понятие кислых, основных и нейтральных белков. Что понимают под
амфотерностью белков?
2. От чего зависит заряд белка в водном растворе? Как влияет рН среды на заряд и
пространственную структуру белковой молекулы? Какие факторы определяют свойства
белков?
3. Что такое изоэлектрическая точка белков (ИЭТ), изоэлектрическое состояние
(ИЭС)? Почему ИЭТ является характерной константой данного белка?
4. Какие физико-химические свойства белков обуславливают их растворимость?
Радикалы каких аминокислот повышают (понижают) растворимость белка? Как
образуется гидратная оболочка?
5. Назовите факторы, влияющие на растворимость белков. Что такое
изоэлектрическое осаждение? Как зависит растворимость белков от температуры и рН
среды?
6. Как влияет на растворимость белка прибавление солей, органических и
минеральных кислот, растворителей, алкалоидов?
7. Чем обусловлена различная растворимость глобулярных и фибриллярных
белков?
8. Что такое денатурация и ренатурация белка? Какие реагенты и условия
вызывают денатурацию (ренатурацию)? Как изменится при этом структура и
биологические свойства белков? Приведите примеры применения в медицинской
практике реакций необратимого осаждения?
9. Как классифицируют белки? Перечислите особенности химического состава и
функций альбуминов, глобулинов, протаминов, гистонов.
10. Каковы особенности аминокислотного состава и биологическая роль
коллагеновых и кератиновых белков?
11. Охарактеризуйте методы фракционирования и очистки белков и аминокислот
(изоэлектрическое осаждение, высаливание, диализ, фракционирование органическими
растворителями, электрофорез). Какие физико-химические свойства белков лежат в
основе этих методов?
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №3
"СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ: КЛАССИФИКАЦИЯ, СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ: ГЛИКО-, ХРОМО-, МЕТАЛЛО-, ФОСФОПРОТЕИНОВ.
ПОСТРОЕНИЕ КАЛИБРОВОЧНОГО ГРАФИКА. ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОЛИЧЕСТВА
БЕЛКА В БИОЛОГИЧЕСКИХ ЖИДКОСТЯХ."
1. Как классифицируют сложные белки?
2. Что представляют собой фосфопротеины? Охарактеризуйте представителей.
Строение и биологическая роль фосфопротеинов. На какие группы они делятся?
3. Дайте понятие о гликопротеинах. Перечислите углеводные компоненты,
входящие в состав простетической части гликопротеинов. Назовите представителей.
4. Охарактеризуйте строение и биологическую роль протеогликанов.
5. Что такое хромопротеины? Какие хромопротеины встречаются в животных и
растительных организмах?
6. Какова роль гемоглобина в организме? Опишите (схематично) формулу гема.
Охарактеризуйте химический состав и функции производных гемоглобина: окси- и
карбоксигемоглобина.
7. Физиологические и аномальные (серповидно-клеточная анемия) типы
гемоглобинов.
8. Кооперативные изменения конформации протомеров в гемоглобине. Кривые
насыщения кислородом для миоглобина и гемоглобина.
9. Что представляют собой металлопротеины? Перечислите основные
биологические функции в организме.
10. Что такое флавопротеины? Какова их биологическая роль?
11. Какова диагностическая ценность количественного определения белка?
12. В чем состоит принцип количественного определения белка биуретовым
методом? Перечислите этапы метода.
13. Каковы правила построения калибровочной кривой
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 4
"СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ"
1. Что называют нуклеопротеинами, полинуклеотидами, мононуклеотидами,
нуклеозидами? Приведите конкретные примеры.
2. Какие функции выполняет в организме ДНК? Назовите разновидности РНК.
Какие функции они выполняют в организме?
3. Что понимают под первичной структурой нуклеиновых кислот? Какова связь
между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи?
4. Напишите формулы: азотистых оснований и их таутомеров, входящих в
нуклеотиды ДНК и РНК; углеводных компонентов, входящих в нуклеотиды ДНК и РНК;
нуклеотидов, входящих в состав ДНК: АМФ, ЦМФ, ГМФ, ТМФ. Дайте их полные
названия.
5. Что представляет собой вторичная структура нуклеиновых кислот? Как
соединяются между собой две полинуклеотидные цепи в молекуле ДНК? Что такое
комплиментарность? Что понимают под правилами Чаргаффа?
6. Напишите формулы нуклеозид-моно- ди- и трифосфатов. Приведите примеры.
7. Какова биологическая роль макроэргических соединений? Что происходит при
гидролизе макроэргов?
8. Что представляют собой липопротеины? Перечислите вещества, относящиеся к
классу липидов. На какие группы делят липопротеины по плотности и
электрофоретической подвижности?
9. Назовите атерогенные и антиатерогенные липопротеины. Охарактеризуйте их
состав.
10. В чем заключается механизм атерогенного действия ЛПОНП и ЛПНП и
антиатерогенного действия ЛПВП?
11. Каковы функции биологических мембран?
12. Охарактеризуйте модели строения биологических мембран.
13. Каковы главные структурные компоненты биологических мембран?
14. Опишите способы переноса через мембраны различных химических
соединений.
15. Напишите схему гидролиза нуклеопротеинов, назовите продукты гидролиза.
16. Как провести гидролиз нуклеопротеинов?
17. Какими качественными реакциями можно открыть продукты гидролиза
нуклеопротеинов?
18. В чем принцип бензидиновой пробы на кровь?
19. Как провести гидролиз казеиногена и обнаружить составные части этого
сложного белка?
20. Как можно выделить муцин из слюны? Какой реакцией можно открыть
углеводный компонент муцина?
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 5
"БИОСИНТЕЗ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. ИММУННАЯ
СИСТЕМА. АНТИТЕЛА"
1. Матричные биосинтезы как механизмы передачи информации, понятие о
генетическом коде.
2. Биосинтез ДНК (репликация): основные участники, этапы биосинтеза.
Регуляция, биологическое значение.
3. Биосинтез РНК (транскрипция): этапы, участники процесса, регуляция
транскрипции.
4. Общая схема биосинтеза белка. Процессы: активации, инициации, элонгации и
терминации. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Функционирование
рибосом и последовательность реакций при синтезе полипептидной цепи. Адапторная
функция т-РНК и роль и-РНК в этом процессе. Универсальность биологического кода и
механизм синтеза белков.
5. Индукция и репрессия синтеза белка в организме человека: регуляция действия
генов. Представления об оперонах, обеспечивающих репрессию синтеза белков.
6. Ингибиторы матричных биосинтезов: лекарственные препараты и бактериальные
токсины. Лекарственные вещества как активаторы и ингибиторы синтеза нуклеиновых
кислот и белков.
7. Характеристика компонентов иммунной системы организма человека (клеточные
компоненты, антитела и гуморальные факторы).
8. Особенности строения, функций и регуляция биосинтеза антител.
9. Механизмы действия гуморальных факторов иммунной системы.
10. Экологические причины возникновения наследственных болезней.
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 6:
КОЛЛОКВИУМ ПО ТЕМЕ "СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ПРОСТЫХ И
СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ. БИОСИНТЕЗ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ
КИСЛОТ. БИОХИМИЯ ИММУННОЙ СИСТЕМЫ. ВОЗБУДИТЕЛИ
ВИЧ-ИНФЕКЦИИ - ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА.
БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ. МЕТОДЫ ВЫДЕЛЕНИЯ И
АНАЛИЗА БЕЛКОВ, ИСПОЛЬЗУЕМЫЕ В МЕДИЦИНЕ"
См. вопросы к занятиям №№1, 2, 3, 4, 5.
ТЕМЫ РЕФЕРАТИВНЫХ ДОКЛАДОВ
1. Структура белка и оптическая активность.
2. Специфические взаимодействия белков с лигандами - основа многообразия
биологических функций белков.
3. Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков. Использование в
практической медицине.
4. Особенности строения, свойств и биологических функций глобулярных белков
(альбуминов, глобулинов, протаминов и гистонов)
5. Особенности строения, свойств, биологических функций фибриллярных белков
(коллаген, эластин).
6. Методы определения количества белков, используемые в медицине.
7. Правила Чаргаффа. Двойная спираль Уотсона-Крика.
8. Механизмы воспроизведения и сохранения стабильности генома (репликация и
репарация).
9. Ингибиторы матричных биосинтезов: лекарственные препараты, вирусные и
бактериальные токсины.
10. Молекулярные мутации в геноме и их биологические последствия (эволюционная
изменчивость, полиморфизм белков, наследственные болезни).
11. Изучение видовой специфичности ДНК методом молекулярной гибридизации.
12. Классификация, локализация и биологические функции нуклеопротеидов клетки:
рибосом, хроматина, информосом, полисом.
13. Типы повреждений, этапы репарации ДНК. Биологические проявления
недостаточности ферментов репарации ДНК.
14. Генная инженерия и ее значение для медицины.
15. Гликопротеиды: состав, биологическая роль.
16. Липопротеиды плазмы крови: состав, биологические функции, структура, свойства,
участие в формировании атеросклеротической бляшки.
17. Биологические мембраны: состав, строение, функции, механизмы транспорта
веществ.
18. Иммунная система организма человека.
19. Структура вируса иммунодефицита человека - возбудителя ВИЧ-инфекции.
20. Лабораторная диагностика ВИЧ-инфекции: обнаружение в крови антител к ВИЧ,
антигенов ВИЧ, ДНК провируса.
21. Влияние внешних факторов среды обитания на процессы хранения, передачи и
реализации наследственной информации.
22. Лекарственные вещества как мутагены.
23. Аминокислоты, пептиды и белки как фармакопрепараты
Основная литература:
1. Северин Е.Е. Биохимия. – М.: ГОЭТАР-Мед., 2003.
2. Иллюстрированная биохимия (метаболические карты) /Под ред. Ю.Н. Боринского. –
Тверь, 2004.
3. Лекции.
4. Лабораторный практикум по биохимии для студентов /Под ред. Ю.Н. Боринского. –
Тверь, 2003.
5. Тесты по биохимии для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического,
фармацевтического факультетов /Под ред. Ю.Н. Боринского. – Тверь, 2006.
6. Ситуационные задачи по биохимии для студентов лечебного, педиатрического,
стоматологического, фармацевтического факультетов /Под ред. Ю.Н. Боринского. –
Тверь, 2006.
Дополнительная литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. - М.: Медицинское информационное
агентство, 2001.
3. Березов Т.Т. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.:
Медицина, 1976.
4. Алейникова Т.Л. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. –
М.: Высшая школа, 1988.
5. Щербак И.Г. Биологическая химия.- СПб.: Изд. СПбГМУ, 2005.
6. Клиническая биохимия /Под ред. В.А Ткачука. – М: ГЭОТАР-Мед., 2002.
7. Кольман Я., Рем К. Г. Наглядная биохимия. – М.: Мир, 2000.
8. Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Основы патохимии. – СПб.: ЭЛБИ, 2000. – Ч.2.
ПЛАН ЦИКЛА ПО ТЕМАМ:
«ФЕРМЕНТЫ», «ВИТАМИНЫ»
(для лечебного и педиатрического факультетов)
ЗАНЯТИЕ № 1. Методы изучения физико-химических свойств ферментов (на
примере амилазы слюны).
Практическая часть:
1. Гидролиз крахмала амилазой слюны. Обнаружение продуктов гидролиза
крахмала.
2. Влияние температуры на активность амилазы слюны.
3. Влияние рН среды, активаторов и ингибиторов на активность амилазы слюны.
4. Специфичность действия амилазы слюны.
Программированный контроль: Строение и физико-химические свойства ферментов.
ЗАНЯТИЕ №2. Водорастворимые витамины и витаминоподобные вещества
Качественные реакции на витамины. Количественное определение витамина С в
капусте.
Практическая часть: . 1. Качественная реакция на витамин В 1
2. Качественная реакция на витамин В 2
3. Качественная реакция на витамин В 6
4. Качественная реакция на витамин С
5. Количественное определение витамина С в капусте по методу Тильманса
Программированный контроль: . Водорастворимые, жирорастворимые витамины и
витаминоподобные соединения. Провитамины, антивитамины, синтетические витамины.
Гиповитаминозы, авитаминозы, гипервитаминозы.
ЗАНЯТИЕ № 3. Коллоквиум по теме: «Ферменты, строение, функции, механизм
действия. Энзимы в диагностике и лечении человека», «
Предусматривается:
- самостоятельная работа студентов в библиотеке по подготовке реферативных
докладов;
- прослушивание и обсуждение реферативных докладов в группе;
- письменная контрольная работа по теоретическому разделу и практикуму цикла;
- устная беседа с преподавателем.
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №1
«ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ».
1. Химическая природа ферментов. Ферменты – простые и сложные белки.
2. Что такое апофермент, кофермент (кофактор), холофермент ?
3. Какова роль кофермента в структуре фермента? Коферменты витаминной и
невитаминной природы.
4. Как формируется активный центр фермента? Какие функциональные группы
участвуют в его формировании? Какова роль активного центра в катализируемой
реакции?
5. Что представляет собой аллостерический центр фермента и какие функции он
выполняет?
6. Какой витамин входит в структуру тиаминовых коферментов? Химическое
строение и функции тиаминдифосфата (ТДФ).
7. Какой витамин входит в состав никотинамидных коферментов? Химическое
строение и роль НАД и НАДФ.
8. Какой витамин входит в состав флавиновых коферментов? Химическое
строение ФМН и ФАД, их функции.
9. Какой витамин входит в состав пантотеновых коферментов? Из каких
компонентов состоит коэнзим А и какие функции он выполняет?
10. Какой витамин входит в состав пиридоксиновых коферментов? Химическое
строение фосфопиридоксаля и фосфопиридоксамина, каковы их функции?
11. Какой витамин входит в состав биотиновых коферментов? Химическое
строение биотина и его роль.
12. Что такое изоферменты? Чем отличаются по строению, свойствам
изоферменты ЛДГ?
13. Что такое полиферментные системы, как они действуют? Приведите примеры.
14. Что такое термолабильность ферментов? Как это свойство используется в
медицине?
15. Какова зависимость активности ферментов от рН среды? Какие изменения в
активности ферментов могут возникнуть при ацидозе и алкалозе?
16. Что подразумевают под понятиями «энергетический барьер реакции» и
«энергия активации»? Какими приемами можно повысить скорость химической реакции?
17. Какие имеются сходства и различия в механизме действия ферментов и
неорганических катализаторов?
18. Изложите гипотезы, объясняющие механизм действия ферментов (гипотезы
Бейлиса-Варбурга и Михаэлиса-Ментен).
19. Что такое кислотно-основной и ковалентный катализ?
20. Перечислите, под влиянием каких причин может изменяться скорость
химических реакций, катализируемых ферментами?
21. Кривая Михаэлиса-Ментен. Опишите зависимость скорости ферментативной
реакции от концентрации субстрата.
22. Какие свойства ферментов характеризует константа Михаэлиса-Ментен?
Какова биологическая роль ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию и
имеющих разные значения Кm (на примере действия гексокиназы и глюкокиназы)?
23. Опишите зависимость скорости химической реакции от количества фермента.
Как эту зависимость можно использовать в медицине?
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №2
«ВИТАМИНЫ И ВИТАМИНОПОДОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА».
1. Что такое витамины, общие черты и свойства витаминов, источники витаминов для
человека
2. Классификация витаминов.
3. Авитаминоз, гипервитаминоз, гиповитаминоз. Причина их возникновения. Возрастные
особенности.
4. Антивитамины (сульфаниламидные препараты, дикумарол и др.) их использование в
медицине.
5. Провитамины (-каротин), синтетические витамины (викасол).
6. Характеристика витаминов (водорастворимых - В 1 , В 2 , В 3, В 5 ,В 6 , В 9 , В 12 , В 13 ,
Биотин (вит.Н) , С , витаминоподобных веществ , а также жирорастворимых витаминов А, D, Е, К, витамина F (эссенциальные жирные кислоты) по схеме:
а) название витаминов (буквенные, по биологическому действию),
б) химическое строение,
в) пищевые источники витаминов,
г) суточная потребность, возрастные особенности,
д) участие в обмене веществ,
е) основные клинические признаки гипо- и авитаминозов. Гипервитаминозы.
7. К занятию необходимо находить формулы в метаболической карте следующих
витаминов: В 1 , В 2 ,В 3, В 5 , В 6 , В 9, В12, В 13 (оротовой кислоты), убихинона, биотина,
витамин С, липоевой кислоты, парааминобензойной кислоты, холина, метионина,
инозита, жирорастворимых витаминов:D, витамина F (эссенциальных жирных кислот линолевой, линоленовой, арахидоновой).
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №3
«ФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ. ИТОГОВОЕ ЗАНЯТИЕ».
При подготовке к итоговому занятию необходимо использовать вопросы по темам
№ 1 и №2, а также следующие вопросы:
1. Понятие о специфичности действия ферментов. Какие виды специфичности
действия характерны для ферментов? Приведите примеры.
2. Какие вещества называются активаторами ферментов? Расскажите об
активировании ферментов (превращении профермента в активный фермент). Приведите
примеры других механизмов активирования ферментов в организме (субстраты,
коферменты, ионы металлов, в роли активаторов ферментов).
3. Какие вещества называются ингибиторами ферментов? Приведите примеры.
4. Понятие об обратимом и необратимом ингибировании. Что такое конкурентное
и неконкурентное ингибирование? Приведите примеры.
5. В чем заключается механизм аллостерического ингибирования?
6. Объясните роль аллостерических ферментов в регуляции обмена веществ.
Приведите примеры. Какие ферменты называют ключевыми, регуляторными ферментами
в последовательной цепи реакций?
7. В
чем
заключается
ингибирование
по
типу
обратной
связи
(ретроингибирование)? Приведите примеры.
8. Как используется в практической медицине свойство ингибирования
ферментов?
9. На чем основана номенклатура ферментов? Как формируется рабочее
(тривиальное) и систематическое названия ферментов?
10. Как классифицируют ферменты? Перечислите классы и подклассы ферментов,
укажите типы реакций, катализируемых этими ферментами. Что такое шифр фермента?
Приведите примеры.
11. На чем основаны методы определения активности ферментов? Что принимают
за единицу активности фермента? Назовите современные единицы активности ферментов
(Е - мкмоль/мин, катал - моль/с).
12. Универсальная концепция энзимопатологии.
13. Использование ферментов в энзимодиагностике и энзимотерапии.
14. Влияние солей тяжелых металлов, лекарственных препаратов, нитратов, кислот
и щелочей, а также других воздействий на активность ферментов.
15. Задачи и тесты по теме «Витамины и ферменты»
ДОПОЛНИТЕЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ
СТУДЕНТОВ ПЕДИАТРИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА К ЗАНЯТИЮ №
2: КОЛЛОКВИУМ ПО ТЕМЕ: «ФЕРМЕНТЫ, СТРОЕНИЕ, ФУНКЦИИ,
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ. ЭНЗИМЫ В ДИАГНОСТИКЕ И ЛЕЧЕНИИ
ЧЕЛОВЕКА»
1. Энзимодиагностика в раннем детском возрасте.
2. Диагностическое значение определения активности аспартатаминотрансферазы
в сыворотке крови у взрослых и детей.
3. Диагностическое значение определения активности аланинаминотрансферазы в
сыворотке крови у взрослых и детей.
4. Диагностическое значение определения лактатдегидрогеназы и ее
изоферментов в сыворотке крови у детей.
5. Диагностическое значение определения креатинкиназы и ее изоферментов в
сыворотке крови у взрослых и детей.
6. Диагностическое значение определения щелочной и кислой фосфатазы у
взрослых и детей.
16. Как классифицируют ферменты? Перечислите классы и подклассы ферментов,
укажите типы реакций, катализируемых этими ферментами. Что такое шифр фермента?
Приведите примеры.
17. На чем основаны методы определения активности ферментов? Что принимают
за единицу активности фермента? Назовите современные единицы активности ферментов
(МЕ - мкмоль/мин, катал - моль/с).
18. Энзимодиагностика, энзимопатология и энзимотерапия.
19. Влияние солей тяжелых металлов, лекарственных препаратов, нитратов, кислот
и щелочей, а также других воздействий на активность ферментов.
ТЕМЫ РЕФЕРАТИВНЫХ ДОКЛАДОВ
1. Коферменты витаминной и невитаминной природы и их использование в
медицине.
2. Применение ингибиторов ферментов в медицине.
3. Синтетические витамины и антивитамины в медицине.
4. Применение ферментов в качестве лекарственных средств (энзимотерапия).
5. Ферменты в диагностике заболеваний сердца, печени, легких и др. органов
(энзимодиагностика).
6. Методы определения активности ферментов.
7. Ферменты и наследственные заболевания.
8. Иммобилизованные ферменты.
9. Строение и обмен витамина А в организме.
Витамин А и процессы
фоторецепции.
10. Витамин D: строение, биологическая роль, недостаточность, роль в процессе
минерализации костной ткани.
11. Биологическая роль витаминов Е и К в организме.
12. Витамины и иммунитет.
13. Механизмы регуляции ферментов в раннем онтогенезе.
14. Клиническое значение определения изоферментов лактатдегидрогеназы и
малатдегидргеназы у детей.
15. Кишечные ферменты у новорожденных детей в норме и патологии.
16. Использование определения активности некоторых ферментов для диагностики
заболеваний у детей ЖКТ (желудка, печени, панкреатической железы, кишечника),
а также болезней крови, сердца, легких, инфекционных заболеваний и ожоговых
болезней.
17. Гипервитаминозы у детей.
18. Врожденные нарушения обмена витамина В1.
19. Дефицит фолиевой кислоты у новорожденного.
20. Дефицит биотина у детей раннего возраста.
21. Витамин Е при гипоксии новорожденных.
22. Комбинированные витаминопрепараты.
Основная литература:
1. Северин Е.Е. Биохимия. – М.: ГОЭТАР-Мед., 2003.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное
агентство, 2001.
4. Лекции.
5. Иллюстрированная биохимия (метаболические карты) / под ред. Ю.Н. Боринского.
– Тверь, 2004.
6. Березов Т.Т. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. –
М.: Медицина, 1976.
7. Алейникова Т.Л. Руководство к практическим занятиям по биологической химии.
– М.: Высшая школа, 1988.
8. Лабораторный практикум по биохимии для студентов. – Тверь, 2003.
9. Тесты
по
биохимии
для
студентов
лечебного,
педиатрического,
стоматологического, фармацевтического факультетов. – Тверь, 2006.
10. Ситуационные задачи по биохимии для студентов лечебного, педиатрического,
стоматологического, фармацевтического факультетов. – Тверь, 2006.
Дополнительная литература:
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
Элиот В., Элиот Д. Биохимия и молекулярная биология. – М.: Материк-альфа, 2000.
Марри Р., Греннер Д., Меййерс П., Родуэлл В. Биохимия человека. – М.: Мир, 2004.
Маршалл В.Дж. Клиническая биохимия. – М.: Мир, 1999.
Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Основы патохимии. – СПб.: ЭЛБИ, 2000.
Щербак И.Г. Биологическая химия. СПб.: Изд. СПбГМУ, 2005. – 480 с.
Клиническая биохимия / под ред. В.А Ткачука. – М: ГЭОТАР-Мед., 2002. – 360 с.
Комаров Ф.И., Коровкин Б.Ф., Меншиков В.В. Биохимические исследования в
клинике. – Элиста: Джингар, 1998.
Медицинские лабораторные технологии. Справочник / под. ред. А.И. Карпищенко. –
СПб.: Интермедика, 1999.
Памк М.С., Рожанская Т.И. и др. Регуляторы активности ферментов и их применение
в медицине. – М.: Мир, 1989.
Торчилин В.П. Иммобилизованные ферменты в медицине. – М.: Медицина, 1989.
Ходосова И.А. Ферменты опухолевых клеток. – Л.: Наука, 1988.
Яковлев Т.Н. Лечебно-профилактическая витаминология. – Л.: Медицина, 1981.
Кокорина А.И. и др. Жирорастворимые витамины. – Иваново, 1985.
Надиров Н.К. Токоферолы (витамины группы Е) – биологически активные вещества.
– М., 1981.
Бауман В.К. Биохимия и физиология витамина D. – М., 1989.
ПЛАН ЦИКЛА ПО ТЕМЕ:
«РАЦИОНАЛЬНОЕ ПИТАНИЕ. ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ.
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЕ ПУТИ МЕТАБОЛИЗМА
БЕЛКОВ, ЖИРОВ, УГЛЕВОДОВ. ЦИКЛ КРЕБСА. БИОЛОГИЧЕСКОЕ
ОКИСЛЕНИЕ.»
ЗАНЯТИЕ № 1. Исследование действия окислительно-восстановительных
ферментов и ферментов дыхательной цепи. Методы определения активности
ферментов, используемые в медицине.
Практическая часть:
1. Определение активности ферментов:
а) каталазы крови,
б) сукцинатдегидрогеназы – доказательство действия фермента и конкурентное
ингибирование малоновой кислотой активности сукцинатдегидрогеназы,
2. Качественные реакции на каталазу и пероксидазу.
Программированный контроль: Рациональное питание. Введение в обмен веществ.
Энергетический обмен. Общие пути метаболизма белков, жиров, углеводов. Цикл Кребса.
ЗАНЯТИЕ № 2. Семинар по теме: «Биологическое окисление».
Предусматривается:
- самостоятельная работа студентов в библиотеке по подготовке реферативных
докладов;
- прослушивание и обсуждение реферативных докладов в группе;
- решение тестовых и ситуационных заданий;
.
ЗАНЯТИЕ № 3. Итоговое занятие по теме: «Рациональное питание. Введение в обмен
веществ. Общие пути метаболизма белков, жиров, углеводов. Цикл Кребса.
Биологическое окисление».
Предусматривается:
- письменная контрольная работа по теоретическому разделу и практикуму цикла;
- решение тестовых и ситуационных заданий;
- устная беседа с преподавателем.
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 1:
"РАЦИОНАЛЬНОЕ ПИТАНИЕ. ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ.
ОБЩИЕ ПУТИ МЕТАБОЛИЗМА. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН.
ЦИКЛ КРЕБСА"
1. Основные требования к рациональному питанию.
2. Значение белков, жиров, углеводов, витаминов и других веществ в питании человека.
Химический состав пищи человека. Органические и минеральные компоненты пищи.
3. Положительные и отрицательные значения избытка или недостатка углеводов, жиров,
белков в питании человека.
4. Понятие о метаболизме, катаболизме и анаболизме.
5. Понятие об энергетическом обмене клетки.
6. АТФ – универсальный макроэрг. Что это значит? Синтез АТФ путем окислительного и
субстратного фосфорилирования. Приведите примеры других макроэргов.
7. Общие механизмы метаболизма белков, жиров, углеводов. Универсальный метаболит.
8. Цикл трикарбоновых кислот как классический пример общего пути метаболизма
белков, жиров, углеводов.
9. Описать реакции цикла трикарбоновых кислот (ферменты, коферменты, особенности
этих реакций).
10. Реакции дегидрирования и декарбоксилирования в цикле трикарбоновах кислот:
особенности их протекания, судьба конечных продуктов.
11. Регуляция скорости и баланс энергии цикла трикарбоновых кислот.
12. Биологическое значение цикла. Анаболические функции ЦТК.
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 2:
"БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ"
Основные механизмы окисления веществ
в тканях (оксидазный, оксигеназный,
пероксидазный и перекисное окисление липидов).
2. Современные представления о биологическом окислении, особенности биологического
окисления.
3. Объясните схему организации главной дыхательной цепи (ферменты, коферменты).
Укороченные варианты цепи биологического окисления.
4. Редокс-потенциалы и локализация компонентов дыхательной цепи.
5. Опишите формулы окисленных и восстановленных форм пиридинзависимых
коферментов (НАД и НАДФ). Какая часть структуры НАД и НАДФ является акцептором
(донором) в переносе электронов и протонов?
6. Опишите механизм действия пиридинзависимых дегидрогеназ (механизм действия
НАД в окислительно-восстановительных реакциях).
7. Опишите формулы окисленных и восстановленных форм флавиновых коферментов
(ФМН, ФАД). Какая часть структуры ФМН и ФАД является акцептором (донором) в
переносе электронов и протонов (формулы)?
8. Опишите механизм действия флавинзависимых дегидрогеназ (механизм действия
ФАД и ФМН в окислительно-восстановительных реакциях).
9. Опишите формулу коэнзима Q (убихинон) и механизм его действия в окислительновосстановительных реакциях.
10. Цитохромная система (типы цитохромов) Химический состав и строение цитохромов.
Цитохромоксидаза. Функции цитохромов в дыхательной цепи.
11. Как происходит синтез эндогенной воды? Сколько ее образуется в сутки?
12. Сопряжение окисления и фосфорилирования. Точки сопряжения.
13. Объясните механизм окислительного фосфорилирования (хемиосмотическая гипотеза)
и формирование электрохимического потенцала при переносе электронов по дыхательной
цепи.
14. Коэффициент Р/О и отношение АТФ/АДФ как регуляторы окислительного
фосфорилирования. Дыхательный контроль.
15. Разобщение окисления и фосфорилирования (свободное окисление).
16. Гормоны и лекарственные вещества, как разобщители (механизм их действия).
ТЕМЫ РЕФЕРАТИВНЫХ ДОКЛАДОВ
1. Ксенобиотики - разобщители окислительного фосфорилирования.
2. Нарушение обмена веществ при гипо- и гипероксии.
3. Повреждающее действие перекисного окисления липидов на мембрану. Защита
от ПОЛ.
4. Гипоксия и нарушения биоэнергетики клетки.
5. Лекарственные препараты – доноры метаболической энергии, их применение в
медицине.
6. Лекарственные вещества как разобщающие агенты.
7. Регуляторы перекисного окисления липидов – прооксиданты и антиоксиданты.
8. Антиоксиданты как лекарственные препараты
Основная литература:
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Северин Е.Е. Биохимия. – М.: ГОЭТАР-Мед., 2003.
Лекции.
Иллюстрированная биохимия (метаболические карты) /Под ред. Ю.Н. Боринского. –
Тверь, 2004.
Лабораторный практикум по биохимии для студентов /Под ред. Ю.Н. Боринского. –
Тверь, 2003.
Тесты по биохимии для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического,
фармацевтического факультетов /Под ред. Ю.Н. Боринского. – Тверь, 2006.
Ситуационные задачи по биохимии для студентов лечебного, педиатрического,
стоматологического, фармацевтического факультетов /Под ред. Ю.Н. Боринского. –
Тверь, 2006.
Дополнительная литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998.
2. Николаев А.Я. Биологическая химия. - М.: Медицинское информационное
агентство, 2001.
3. Березов Т.Т. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. –
М.: Медицина, 1976.
4. Алейникова Т.Л. Руководство к практическим занятиям по биологической химии.
– М.: Высшая школа, 1988.
5. Щербак И.Г. Биологическая химия. - СПб.: Изд. СПбГМУ, 2005.
6. Клиническая биохимия /Под ред. В.А Ткачука. – М: ГЭОТАР-Мед., 2002.
7. Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Основы патохимии. – СПб.: ЭЛБИ, 2000. – Ч.2.
8. Методические указания для самостоятельной подготовки студентов лечебного
факультета к лабораторным занятиям. – Тверь, 1991.
9. Ленинджер А. Митохондрии. – М.: Мир, 1986.
10. Хорст В. Молекулярные основы патогенеза болезни. – М.: Медицина, 1982.
11. Бузин И.В. Энергетический обмен и питание. – М.: Медицина, 1978.
12. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. – М.: Наука, 1989.
ПЛАН ЦИКЛА ЗАНЯТИЙ ПО ТЕМЕ
"ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ"
Лечебный факультет
ЗАНЯТИЕ № 1. Классификация углеводов. Углеводы пищи. Переваривание и
всасывание углеводов. Взаимопревращение сахаров. Синтез и распад гликогена.
Практическая часть:
1. Количественное определение амилазы слюны по методу Вольгемута.
Программированный контроль: Классификация углеводов. Углеводы пищи.
Переваривание и всасывание углеводов. Взаимопревращение сахаров. Синтез и распад
гликогена.
ЗАНЯТИЕ № 2. Катаболизм углеводов. Анаэробные и аэробные пути окисления
углеводов.
1. Количественное определение глюкозы в крови глюкозо-оксидазным методом.
2. Экспресс-метод определения содержания глюкозы в крови.
3. Количественное определение лактата в сыворотке крови.
Практическая часть:
Программированный контроль: Гликолиз. Гликогенолиз. Этапы аэробного окисления
глюкозы (аэробный гликолиз, окислительное декарбоксилирование пирувата, ЦТК).
Челночные механизмы. Энергетика этих процессов
ЗАНЯТИЕ № 3. Пентозно-фосфатный путь окисления глюкозы. Глюконеогенез.
Практическая часть:
1 Тест на толерантность к углеводам. Построение сахарных кривых.
Программированный контроль: ПФП окисления глюкозы (окислительная стадия
формулами, неокислительная - схемами). Глюконеогенез (биосинтез глюкозы).
ЗАНЯТИЕ № 4. Семинар по теме: "Регуляция углеводного обмена. Нарушения
углеводного обмена и способы их коррекции". Использование лабораторных
методов определения ферментов и субстратов углеводного обмена в диагностике
заболеваний.
ЗАНЯТИЕ № 5. Коллоквиум по теме "Обмен и функции углеводов (в норме и при
патологии).
См. вопросы для самоподготовки к занятиям 1, 2, 3, 4. Подготовить принципы методов и
диагностическое значение практических работ этого цикла.
Предусматривается:
- самостоятельная работа студентов в библиотеке по подготовке реферативных
докладов;
- прослушивание и обсуждение реферативных докладов в группе;
- письменная контрольная работа по теоретическому разделу и практикуму цикла;
- устная беседа с преподавателем.
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 1 "КЛАССИФИКАЦИЯ
УГЛЕВОДОВ. УГЛЕВОДЫ ПИЩИ. ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ
УГЛЕВОДОВ. ВЗАИМОПРЕВРАЩЕНИЕ САХАРОВ. СИНТЕЗ И РАСПАД
ГЛИКОГЕНА"
I. Химия углеводов.
1. Как классифицируются углеводы?
2. Перечислите основные углеводы пищи. Каково значение этих углеводов для
организма?
3. Повторите формулы основных моно-, ди-, полисахаридов (триоз, рибозы,
дезоксирибозы, сахарозы, лактозы, гликогена, крахмала, целлюлозы).
4. Какие типы связей встречаются в молекулах ди- и полисахаридов? ( -1-4); ( 1-2); (-1-6) ; (-1-4). Какие ферменты гидролизуют эти связи в ди- и полисахаридах?
II. Переваривание и всасывание углеводов.
1. Где происходит переваривание ди- и полисахаридов? (перечислите ферменты,
участвующие в переваривании углеводов и их локализацию в ЖКТ).
2. Какой из углеводов пищевых продуктов не переваривается в ЖКТ? Его значение
в питании человека.
3. Раскройте механизм процесса всасывания углеводов.
4. Назовите возможные причины нарушения переваривания углеводов
(генетически обусловленные, связанные с заболеваниями ЖКТ).
III. Роль глюкозо-6-фосфата в метаболизме углеводов.
1. Опишите первую реакцию превращения глюкозы. Перечислите ферменты и
кофакторы этой реакции. В чем специфика этой реакции? (в печени и в др. органах и
тканях).
2. В чем заключается биологическое значение образования глюкозо-6-фосфата
("ловушки глюкозы").
3. Объясните схемы путей использования глюкозо-6-фосфата в клетке.
IV. Синтез гликогена.
1. Что является структурной единицей гликогена и какие типы связей встречаются
в этом полимере? Напишите фрагмент молекулы гликогена.
2. В каких органах преимущественно откладывается гликоген после приема пищи,
в каком количестве? Какие гормоны регулируют этот процесс?
3. Опишите уравнения реакций синтеза гликогена.
4. Как регулируется активность гликоген-синтетазы?
V. Распад гликогена и взаимопревращение сахаров.
1. При каких условиях происходит расщепление (мобилизация) гликогена? (стресс,
физическая работа, промежутки между приемами пищи). Какие гормоны регулируют этот
процесс?
2. В чем особенность мобилизации гликогена в печени и мышцах? (Роль глюкозо6-фосфатазы печени).
3. Опишите схему каскада реакций, обеспечивающих превращения фосфорилазы
"b" в фосфорилазу "а"?
4. Опишите реакции взаимопревращения сахаров (галактозы в глюкозу и фруктозы
в глюкозу).
5. В чем причина и симптомы развития галактоземии?
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 2 "КАТАБОЛИЗМ
УГЛЕВОДОВ. АНАЭРОБНЫЕ И АЭРОБНЫЕ ПУТИ ОКИСЛЕНИЯ УГЛЕВОДОВ".
Аэробный путь окисления глюкозы
1. Какова биологическая роль распада углеводов в клетках. Какие существуют
типы распада углеводов (по характеру расщепления и доступности кислорода)?
2. Что такое аэробное окисление глюкозы? На какие этапы его делят? Дайте
общую характеристику каждого этапа этого процесса (аэробный гликолиз, окислительное
декарбоксилирование пирувата, ЦТК).
3. Опишите химические реакции I стадии аэробного гликолиза. Дайте общую
характеристику, назовите ферменты, лимитирующие скорость превращения глюкозы по
этому пути; перечислите варианты использования фосфотриоз.
4. Опишите химические реакции 2 стадии аэробного гликолиза.
Дайте общую характеристику, назовите ферменты, лимитирующие скорость окисления
метаболитов глюкозы на этом пути, раскройте его значение для биогенеза клетки.
5. Опишите схему окислительного декарбоксилирования пировиноградной
кислоты до ацетил-КоА. Назовите ферменты и коферменты этих реакций.
6. Объясните схему возможных путей использования клеткой ацетил-КоА.
7. Опишите реакции превращения ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот.
Перечислите возможные пути использования метаболитов ЦТК.
8. Объясните, почему превращение метаболитов глюкозы на всех трех этапах мы
называем окислением. Приведите примеры окисления метаболитов глюкозы на всех трех
этапах. Назовите какие ферменты катализируют эти процессы.
9. Опишите пути окисления восстановленных кофакторов дегидрогеназ НАДН2 и
НАДФН2 (в аэробных условиях). Раскройте биологическое значение этих реакций.
Объясните механизм окислительного фосфорилирования АДФ.
10. Опишите уравнения реакций аэробного окисления глюкозы, в которых
происходит синтез АТФ по механизму субстратного фосфорилирования.
11. Расскажите о челночном механизме транспорта водорода НАДН2 из
цитоплазмы в митохондрии (в клетках печени и мышц).
12. В чем заключается биологическое значение аэробного пути окисления
глюкозы. Из каких этапов складывается этот процесс? Рассчитайте баланс энергии этих
этапов (от глюкозы до ПВК; от ПВК до ацетил-КоА; от ацетил-КоА до СО2 и Н2О).
Анаэробный путь окисления глюкозы и гликогена.
13. Что такое гликолиз и гликогенолиз? На какие стадии принято делить гликолиз?
Дайте общую характеристику каждой стадии гликолиза, назовите ферменты,
лимитирующие скорость окисления глюкозы по этому пути.
14. Чем отличается аэробный и анаэробный гликолиз? Какой метаболит является
конечным акцептором водорода от НАДН2 в реакциях гликолиза в анаэробных условиях?
3. Где в организме и при каком физиологическом состоянии накапливается много
лактата; какова его судьба?
15. Что такое гликолитическая оксидоредукция? Напишите уравнения этих
реакций, дайте объяснение.
16. Опишите уравнения реакции I стадии гликолиза, идущие с потреблением
энергии АТФ.
17. Опишите схему реакции II стадии гликолиза, идущих с выделением энергии.
Дайте определение понятию "субстратное фосфорилирование".
18. В чем заключается биологическое значение гликолиза и гликогенолиза? Чем
отличаются эти процессы? Рассчитайте баланс энергии этих путей окисления глюкозы.
19. Каковы механизмы переключения окисления глюкозы с аэробного пути на
анаэробный и наоборот (Эффект Пастера)?
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 3
"ПЕНТОЗНО-ФОСФАТНЫЙ ПУТЬ ОКИСЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ.
ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ"
I. Пентозофосфатный (фосфоглюконатный) путь окисления глюкозы (ПФП)
1. Что понимают под апотомическим распадом глюкозы? Как иначе называется
этот процесс?
2. Напишите реакции окисления глюкозы до образования фосфопентоз
(окислительная стадия).Назовите ферменты и коферменты этих реакций.
3. Какова судьба водорода, отщепляемого при дегидрировании субстратов
пентозного цикла?
4. Напишите схему возвращения пентоз в фонд гексоз (неокислительная стадия). В
чем заключается биологический смысл второй стадии пентозного цикла?
5. В чем заключается биологическая роль апотомического распада глюкозы?
6. Какова интенсивность протекания апотомического распада глюкозы в
различных тканях?
7. Как регулируется ПФП - окисления глюкозы?
8. Является ли апотомический распад глюкозы аэробным или анаэробным
процессом? (Ответ поясните).
II. Глюконеогенез.
1. Дайте определение понятию глюконеогенеза. Назовите исходные субстраты,
используемые в этом процессе.
2. В каких органах наиболее интенсивно протекает глюконеогенез?
3. Напишите в виде схемы процессы биосинтеза глюкозы из: а) пирувата, б)
лактата, в) аланина, г) глицерина.
4. Как преодолеваются необратимые реакции дихотомического распада углеводов
при глюконеогенезе? Напишите реакции обходных путей. Перечислите участвующие
ферменты.
5. Расскажите о регуляции глюконеогенеза. Назовите регуляторные ферменты
этого процесса и механизмы их активации и ингибирования.
6. Где в организме и при каком физиологическом состоянии накапливается много
молочной кислоты? Какова её судьба (цикл Кори)?
7. Назовите какие гормоны регулируют скорость глюконеогенеза.
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 4
РЕГУЛЯЦИЯ УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА. ПАТОЛОГИЯ УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА.
1. Каковы механизмы гормональной регуляции углеводного обмена (инсулин, адреналин,
глюкагон, глюкокортикоиды, кортизол)?
2. Гипергликемии (внегормональные, гормональные). Гипогликемии (внегормональные,
гормональные).
3. Какова роль печени в углеводном обмене?
4. Нарушения углеводного обмена при сахарном диабете: а) Как влияет инсулин в норме
на обменные процессы в организме и как меняется его действие при сахарном диабете?
б) Перечислите основные симптомы сахарного диабета.
в) Каковы причины возникновения гипергликемии, глюкозурии, полиурии при сахарном
диабете?
г) Каковы причины возникновения кетонемии и кетонурии при сахарном диабете?
д) Что такое "кетоацидоз"? Когда и почему он возникает, к чему может привести?
5. Назовите причины возникновения стероидного диабета (гиперкортицизм).
6. Наследственные нарушения углеводного обмена
а) причины и биохимические нарушения при галактоземии и фруктоземии.
б) гликогенозы и агликогенозы
в) недостаточность ферментов, расщепляющих дисахара в ЖКТ.
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 5. КОЛЛОКВИУМ
ПО ТЕМЕ: "ОБМЕН УГЛЕВОДОВ"
См. вопросы к занятиям № 1, 2, 3, 4.
ОСНОВНАЯ ЛИТЕРАТУРА
1. Лекции.
2. Т. Т. Березов, "Биологическая химия", М., Медицина, 1998.
3. Т. Т. Березов, "Биологическая химия", М., Медицина, 1990.
4. А. Я. Николаев, "Биологическая химия", М., Высшая школа, 1989.
5. Методическое пособие кафедры.
ТЕМЫ РЕФЕРАТИВНЫХ ДОКЛАДОВ
1. Ферменты и субстраты углеводного обмена в лабораторной диагностике
заболеваний, связанных с нарушением углеводного обмена.
3. Обратимость гликолиза, ресинтез гликогена из молочной кислоты.
3. Генетически обусловленные нарушения углеводного обмена.
4. Нарушение углеводного обмена при гипоксии.
5. Влияние алкогольной интоксикации на углеводный обмен.
6. Роль печени в углеводном обмене.
Основная литература:
Северин Е.Е. Биохимия. – М.: ГОЭТАР-Мед., 2003.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998.
Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,
2001.
4. Лекции.
5. Иллюстрированная биохимия (метаболические карты) / под ред. Ю.Н. Боринского. –
Тверь, 2004.
6. Березов Т.Т. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. – М.:
Медицина, 1976.
7. Алейникова Т.Л. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. –
М.: Высшая школа, 1988.
8. Лабораторный практикум по биохимии для студентов. – Тверь, 2003.
9. Тесты по биохимии для студентов лечебного, педиатрического, стоматологического,
фармацевтического факультетов. – Тверь, 2006.
10. Ситуационные задачи по биохимии для студентов лечебного, педиатрического,
стоматологического, фармацевтического факультетов. – Тверь, 2006.
1.
2.
3.