Белки. Строение.

Аминокислоты, их строение и свойства
В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков
обнаруживаются лишь 26 из них; обычными же компонентами белка можно считать лишь
20 аминокислот.
В отличие от растений животные не могут синтезировать все аминокислоты, в которых
они нуждаются; часть из них они должны получать в готовом виде, то есть с пищей. Эти
последние принято называть незаменимыми аминокислотами.
За исключением пролина и гидроксипролина, все остальные обычные аминокислоты
являются α-аминокислотами, то есть содержат аминогруппу (-NH2), присоединенную к αуглероду (счет углеродных атомов ведется от карбоксильной группы (-COOH). У большей
части аминокислот имеются одна кислотная группа (карбоксильная) и одна основная
(аминогруппа); эти аминокислоты называют нейтральными. Существуют и основные
аминокислоты – с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты – с более
чем одной карбоксильной группой. Остальная часть молекулы представлена R-группой.
Ее строение у разных аминокислот сильно варьирует, и именно она определяет
уникальные свойства каждой отдельной аминокислоты.
В нейтральных водных растворах аминокислоты ведут себя как амфотерные соединения,
то есть проявляются свойства и кислот, и оснований. Амфотерная природа аминокислот
существенна в биологическом отношении, так как она означает, что аминокислоты
способны в растворах действовать как буферы – препятствовать изменениям рН.
Благодаря взаимодействию аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой
другой образуется пептидная связь. Реакция, идущая с выделением воды, называется
реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь – пептидной
связью. Соединение, образующееся в результате конденсации двух аминокислот,
представляет собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная
аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид
может присоединять к себе другие аминокислоты. Если таким образом соединяется много
аминокислот, то образуется полипептид.
Строение белков
Белки – это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода,
кислорода и азота. В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует
комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы
белков – цепи, построенные из аминокислот, - очень велики; это макромолекулы,
молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.
В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально
разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая
аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, то есть
закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше,
чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше
50% общей сухой массы клеток. Они – важный компонент пищи животных и могут
превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие
белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как
структурных, так и метаболических.
Простые пептиды, состоящие из двух, трех или четырех аминокислотных остатков,
называются соответственно ди-, три- или тетрапептидами. Полипептидами называют
цепи, образованные большим числом аминокислотных остатков (до нескольких тысяч).
Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей.
Структура белков
Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация.
Первичная структура.
Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот,
соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Первый белок,
для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность – это инсулин,
аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В
свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется
нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в
молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается,
например, при так называемой серповидноклеточной анемии.
Вторичная структура.
Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная вторичная
структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так
называемая α-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих
между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NHгруппы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой
аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка.
Третичная структура.
У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную
глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется
третичной структурой. Третичная структура поддерживается связями трех типов –
ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями.
Четвертичная структура.
Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей,
удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при
помощи водородных и ионных связей. Способ совместной упаковки и укладки этих
полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура
имеется, например, у гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных
полипептидных цепей.
Денатурация и ренатурация белков
Под денатурацией подразумевают утрату трехмерной конформации, присущей данной
белковой молекуле. Это изменение может носить временный или постоянный характер.
Вызывать денатурацию белков могут разнообразные факторы: нагревание или
воздействие каких-либо излучений; сильные кислоты, сильные щелочи или
концентрированные растворы солей; тяжелые металлы; органические растворители.
Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает
свою структуру. Этот процесс называется ренатурацией. Ренатурация показывает, что
третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой.