общие пути обмена аминокислот

МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ УЗБЕКИСТАН
ТАШКЕНТСКАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ
«Утверждаю»
Проректор по учебной работе
Ташкентской медицинской академии
проф. Тешаев О.Р.
«___»____________________2012 года
Кафедра: БИООРГАНИЧЕСКОЙ И БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ
Предмет: БИОЛОГИЕСКАЯ ХИМИЯ
ТЕМА:
ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ
Учебно-методическая разработка
(Для преподавателей и студентов высших медицинских учебных
заведений)
Ташкент – 2012
Составитель: Абдукадирова Н.Х. ассистент кафедры биоорганической и
биологической химии ТМА
Рецензенты: Султонхаджаев У.Л.- доцент кафедры биохмии ТашПМИ
Юлдашев Н.М. – профессор кафедры биофизикии
информатики ТМА
Утверждено
на
заседании
цикло-предметной
комиссии
по
медикобиологическим дисциплинам Ташкентской мдицинской Академии 1 мая
2012 года (протокол №8)
2
Тема: Общие пути обмена аминокислот
1.
Место проведения занятия, оснощение:
- кафедра биоорганической и биологической химии, учебная аудитория;
- показательные плакаты и банеры;
- таблицы;
- раздаточные материалы;
- ´ТВ: мультимедия, кодоскоп
- комплект лабораторной посуды;.
- исследуемый маиериал: свежый сыворотка крови.
- комплект реактивов: раствор 0,1 М (рН 7,4) фосфатного буфера; 14,2 натрий
гидрофосфат растворяются в 1 л дистиллированной водой (0,1 М); 13,6 г калий
дигидрофосфат растворяются в 1 л дистиллированной водой (0,1 М); для
приготовления буферного раствора перемешивают 840 мл 0,1 М натрий
гидрофосфата и 160 мл 0,1 М калий дигидрофосфата.
2. Продолжительность занятия:
- 4 часа
3. Цель занятия:
- тканевой обмен аминокислот, изучение общих и специфических путей
обмена аминокислот.
- реакции дезаминирования аминокислот, окислительное
дезаминирование аминокислот, изучение реакций трансаминирования
аминокислот.
- коферментная функция витамина В6, значение их в реакциях
трансаминирования.
- дать понятия о диагностическом значении активности ферментов
трансаминаз, необходимость изучения их для будущего врача общей практики.
Задачи
Студент должен знать:
- видовую и тканевую специфичность белков.
- судьбу всосавшихся аминокислот. Общие пути катаболизма
аминокислот.
- реакции дезаминирования аминокислот, их значение, прямое и
непрямое окислительное дезаминирование аминокислот.
реакции
трансаминирования
аминокислот,
трансаминазы.
Коферментная функция витамин В6.
Студент должен уметь:
Выполнение лабораторной работы – Определение активности АлАТ и
АсАТ в сыворотке крови.
3
4. Мотивация
Постоянство белкового состава органов и тканей напрямую зависит от
интенсивности их распада и синтеза. Это связано с обновленоием белков
органов и тканей. Пути использования аминокислот органами и тканями в
резорбционной и пострезорбционной фазах различно. Эти аминокислоты
используются для синтеза новых белков или подвергаются полному распаду
путем дезаминирования, трансаминирования и декарбоксилирования. Эти
процессы нарушаются при патологических состояниях. Определение
активности аминотрансфераз в сыворотке крови позволит будущим врачам
общей практики правильно диагностировать и контролировать эффективность
лечения.
5. Межпредметные и внутрипредметные связи.
Знание студентов общих путей обмена аминокислот, видовую и тканевую
специфичность белков, судьбу всосавшихся аминокислот и пути их
катаболизма основываются на полученных знаниях по биоорганической химии,
анатомии, физиологии, гистологии. Эти знания нужны для освоения
патологической физиологии, патологической анатомии, фармакологии,
терапии, хирургии, кардиологии, гастроэнтрология, эндокринология, и других
клинических дисциплин.
6. Содержание занятия:
6.1 Теоретическая часть
Пути мобилизации аминокислот. В клетках и сыворотке крови имеется
постоянный
фонд
свободных
аминокислот.
Он
поддерживается
интенсивностью поступления их извне и распада эндогенных белков,
скоростью их использования и синтеза. Всосавшиеся из кишечника
аминокислоты поступают в портальную систему и поступают в печень и затем
роспределяются по различным органам и тканям. Они используются тканями
для выполнения физиологических функций и подвергаются различным
изменениям (рис.).
4
В печени аминокислоты используются для пластических целей и синтеза
плазменных белков. Наряду с этим из них синтезируются азотсодержащие
соединения – пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды, креатин, мочевая
кислота, НАД, мочевина, заменимые аминокислоты и другие соединения.
Всосавшиеся аминокислоты в первую очередь используются как
строительный материал для синтеза тканевых белков, ферментов, гормонов и
других биологически активных соединений. Некоторая часть аминокислот
подвергается полному распаду до конечных продуктов – СО2, H2O, NH3 с
выделением энергии.
Межтканевой обмен аминокислот
В пострезорбтивной фазе поддержание фонда аминокислот в основном
осуществляется за счет выхода аминокислот из тканей. При этом основную и
важную роль играет мышечная ткань, которая поставляет более 50%
аминокислот. В печени имеются ферменты синтеза мочевины. Выведение
конечных продуктов азотистого метаболизма осуществляется почками.
Поэтому печень и почки играют основную роль в поддержание в крови
равновесия фонда аминокислот и обновления тканей.
Мышцы выделяют в кровь значительное количество различных
аминокислот. Свыше 50% их приходится на аланин и глутамин. Из крови
мышцы абсорбируют в основном серин, цистеин и глутамин.
Печень и кишечник из крови всасывают в основном аланин и глутамин.
При этом если печень в основном использует аланин, кишечник – глутамин. Из
кишечника выделяются аланин и аммиак. Внутренние органы в основном
поглощают также серин.
Почки выделяют в кровь в основном серин и в незначительных
количествах – аланини. Поглощают в основном глутамин, пролин и глицин.
Головной мозг из крови поглощает такие разветвленные аминокислоты
как валин, лейцин и изолейцин (в 4 раза больше, чем мышцы и печень).
Высокое поглощение аланини и серина печенью связано с тем, что они
являются глюкогенными аминокислотами. В печени с высокой интенсивностью
протекают процессы синтеза глюкозы из этих аминокислот. Поэтому имеется
глюкозо-аланиновый цикл между печенью и мышцами, который играет важную
роль в в поддержание энергией мышц при интенсивной физической нагрузке.
В резорбционной фазе, когда с пищей в больших количествах поступают
аминокислоты в кровь, мышцы поглощают более 60% разветвленных
аминокислот. Поэтому разветвленные аминокислоты играют важную роль в
азотистом метаболизме. В пострезорбтивной фазе разветвленные аминокислоты
в основном поглощаются гоовным мозгом и используются в качестве
энергетического материала.
Катаболизм аминокислот
Пути распада аминокислот можно условно разделить на три группы:
1. Изменение NH3 группы аминокислот (дезаминирование и
трансаминирование)
2. Изменение COOH группы аминокислот (декарбоксилирование)
5
3. Изменение углеводного склет аминокислот.
Первый и второй пути метаболизма аминокислот являются общими, а
третий – специфическим.
Дезаминирование аминокислот
В результате этих реакций происходит отщепление аминогруппы
аминокислот (NH2) в виде аммиака (NH3).
Дезаминирование аминокислот можно разделить на 4 группы:
1. Восстановительное дезаминирование.
2. Гидролитическое дезаминирование.
3. Внутримолекулярное дезаминирование.
4. Окислительное дезаминирование.
Помимо аммиака продуктами дезаминирования являются жирные
кислоты, оксикислоты и кетокислоты. В организме животных и человека
преобладающим типом реакций дезаминирования является окислительное
дезаминирование аминокислот. Существуют 2 типа реакций окислительного
дезаминирования: прямое и непрямое окислительное дезаминирование
(трансдезаминирование).
Прямое окислительное дезаминирование аминокислот. Это процесс
происходит с участием оксидаз L- и D аминокислот, находящихся в
пероксисомай. Простетической группой оксидазы L-аминокислот является
ФМН, D-аминокислот – ФАД.
Реакция протекает в 2 этапа. Первая стадия является ферментативной и
завершается образованием неустойсивого промежуточного продукта –
иминокислоты, который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но
в присутствии воды распадается на аммиак и кетокислоту. Следуеть указать,
что оксидазы L- и D аминокислот являются сложными флавопротеинами,
содержащими в качестве простетической группы ФМН или ФАД, которые
выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов,
отшепляющихся от аминокислоты. Оксидазы L-аминокислот могут
использовать только ФАД в качестве простетической группы.
Восстановленные флавинонуклеотиды оксидаз L- и D-аминокислот могут
непосредственно окисляться молекулярным кислородом, образуя перекись
водорода, которая подвергается расщеплению под действием каталазы на воду
и кислород.
6
Следует сказать, что активность оксидаз L-аминокислот ниже чем,
оксидаз D-аминокислот. Однако активность оксидаз L-аминокислот имеет
оптимум рН действия в шелочной среде (рН 10), и при физиологических
значениях рН ее активность на порядок ниже, чем при рН 10.
Вопросы взаимопредращения L- и D-аминокислот до конца не раскрыты.
Ряд авторов предполагают, что часть L-аминокислот под действием изомераз
кишечных бактерий преврашается D-аминокислоты, а затем в тканях
происходит их дезаминирование. Однако в организме млекопитающих данный
тип окислительного дезаминирования играет второстепенную роль. В основном
в тканях протекают реакции непрямого окислительного дезаминирования.
Непрямое окислительное дезаминирование. Основным путем реакций
дезаминирования аминокислот является трансдезаминирование или непрямое
окислительное дезаминирование. Этот процесс протекает также в 2 этапа:
Первый этап называется трансаминированием. На этом этапе
образуюется глутамат (любая аминокислота взаимодействует с альфакетоглутаратом).
Второй этап включает непрямое окислительное дезаминирование
глутамата с выделением аммиака.
Эта реакция катализируются ферментом глутаматдегидрогеназа. В тканях
глутаматдегидрогеназа широко распространена. В качестве кофермента
глутаматдегидрогеназа содержит НАД или НАДФ.
Дезаминирование глутамата также протекает в две этапа: первый
(анаэробный) этап. На этом этапе образуется промежуточный продукт
иминоглутамат. На втором этапе иминоглутамат расщепляется на альфакетоглутарат и аммиака (без участия ферментов). Реакция обратимая,
образовавшийся NH3, НАДН2 и альфа-кетоглутарат могут быть использованы в
реакциях аминирования с образованием глутамата.
7
Реакции трансаминирования их значение, коферменты реакций
трансаминирования
Как было отмечено ранее, транаминирование является первой стадией
реакций непрямого окислительного дезаминирования. В реакциях
трансаминирования аммиак не выделяется в свободном виде, а переносится с
аминокислоты в кетокислоту и играют важную роль в обмене аминокислот,
являясь основным инсточником синтеза заменимых аминокислот. Основными
акцепторами аммиака являются альфа-кетоглутарат, пируват, оксалацетат.
Реакции
трансаминироавания
катализируются
трансаминазами
или
аминотрансферазами. В качестве примера можно привести реакции
трансаминирования аланина и аспарагиновой кислоты с альфа-кетоглутаратом.
В обеих этих реакциях образуются новые кетокислоты пируват и оксалацетат, а
также аминокислота глутамат, которая дезаминируется путем окислительного
дезаминирования.
Коферментом трансаминаз является производное витамина В6 –
фосфопиридоксаль или пиридоксальфосфат (ФП или ПФ).
Значение определение трансаминазы при гепатита и инфаркт
миокарда. Коэффициент де Ретие.
Широкое распространение и высокая активность трансаминаз в органах и
тканях человека, а также сравнительно низкие величины этих ферментов в
крови послужили оснавнием для попыток определения уровня ряда тансаминаз
в сыворотке крови человека при органических и функцианальных порожениях
разных органов. В сыворотки крови здоровых людей активность этих
трансаминаз в тысячи раз ниже, чем в паренхиматозных органах. Поэтому при
органических поражения различных органов и тканей, при острых и
хронических
заболеваниях,
сопроваждающиеся
деструкцией
клеток,
происходит выход трансаминаз из очага поражения в крови.
Так, при инфаркте миокарда уровень АсАТ сыворотки крови уже через 35 после наступления некроза резко возрастает уже к концу первых суток, а уже
8
через 2-3 дня при благоприятном исходе болезни уровень сывороточных
трансаминаз возвращается к норме. Напротив, при затяжном процессе или
наступлении повторного инфаркта миокарда наблюдается новый пик
повышения активности этих ферментов в крови. Этим обьясняется тот факт,
что в клинике трансаминазный тест используется не только для постановки
диагноза заболевания, но и для прогноза и оценки эффективности метода
лечения. В норме активность АсАТ в 1 мл сыворотке крови 37оС за 1 час
инкубации составляет 0,1-0,45 мкмол/мг.час.
При гепатитах также наблюдается гипертрансаминаземия (за счет
преимущественного повышения уровня АлАТ), но она имеет более умеренный
и затяжной характер, и повышение трансаминазной активности в сыворотке
крови происходит медленно. В норме активность АлАТ в 1 мл сыворотке крови
при 37оС за 1 час инкубации составляет 0,16-0,68 мкмол/мл за 1 час.
При различного рода коронарной недостаточности (стенокардия, пороки
сердца и другах, кроме инфаркта миокарда) гипертрансаминаземия или не
наблюдается, или незначительна. Определение активности трансаминаз
сыворотки крови при заболеваниях сердца следует отнести к дифференциальнодиагностическим лабораторным тестам. Повышение уровня трансаминаз
сыворотки крови отмечено, кроме того, при некоторых заболеваниях мышц, в
частности при обширных травмах, гангрене конечностей и прогрессивной
мышечной дистрофии. На этом основание в плазма крови определяется
активность двух трансаминаз и расчитывается коэффициент де Ритис, также
являющийся дифференциальным диагностическим тестом. В норме
соотношение АлАТ/АсАТ равно 1,33-0,40. При инфекционным гепатите
АсАТ/АлАТ снижается, при инфаркт миокарда резко првышается.
.
9
Клеточный фонд аминокислот и как он
образуется?
.
Межтканевой обмен аминокислот?
Специфические пути обмена аминокислот?
КАК?
Пути дезаминирования аминокислот?
Обьясните механизм непрямого и прямого
окислительногодезаминирования
аминокислот.
Трансаминирование аминокислот.
Трансаминазы. Значение трансаминаз.
\
Новые педагогические технологии, используемые на занятии:
«Мозговой штурм»
10
Сценарий: Для дискуссии выбирается одна тема. Студенты высказывают
свои мнении по данной теме. Выбирают секретаря. Похожие мнения
объединяются. Используется 5-7 минут. В конце выделяются интересные
высказывания и мысли и оцениваются. Неудовлетворительная оценка не
ставится. Этот метод развивает речь, усиливает воображение и расширяет у
студента кругозор мышления.
Вопросы интерактивного метода:
1.
Основное значение аминокислот в организме?
2.
Пути образования заменимых аминокислот?
3.
Пути использования аминокислот в организме?
4.
Межтканевой обмен аминокислот?
5.
Дезаминирование аминокислот и виды дезаминирования?
6.
Прямое и непрямое окислительное дезаминирование?
7.
Реакции трансаминирования аминокислот?
8.
Трансаминазы. Объясните их клиническое значение?
9.
Нормативные значения активности ферментов АлАТ и АсАТ, их
изменения при патологических состояния?
10. Коэффициент Де Ритис и его значение?
6.2. Аналитическая часть
Ситуационные задачи:
1. В больного обнаружена высокая активность АлАТ и низкие показатели де
Ритис. Ваш предварительный диагноз, какой орган поражен?
2. У 3 детей при профилактическом обследовании в инфекционном очаге
гепатита обнаружена высокая активность АлАТ. Ваш предварительный диагноз
и тактика.
3. Во время госпитализация больного жалобами на боли в области сердца и
признаками инфаркта миокарда был проведен биохимический анализ с
определением активность трансаминаз в сыворотке крови. Какие изменения
будут отмечены, механизм развития транаминаземии?
Тесты.
1. Ежедневно в организме обновляется около 400 г белков.
I. Какое количество из них подвергается полному распаду:
А. 300 г
Б. 100 г
В. 75 г
Г. 150 г
Д. 200 г
II. Как называются тканевые протеиназы:
А. кинины
Б. кинуренины
В. калликреины
Б. брадикинины
Д. катепсины
11
III. Биологическое значение катепсинов (укажите неправильный ответ):
А. обновление белков
Б. репарация поврежденных участков
В. активизация проферментов и прогормонов
Г. синтез нейропептидов и медиаторов
Д. превращение активных белков в неактивные
2. Различают общие и специфические пути распада аминокислот.
А. Перенос аминогруппы из альфа-аминокислоты в альфа-кетокислот при
участие специфических ферментов называется?
a. трансаминирование
b. гидролиз
c. дегидрирование
d. трансгидрирование
e. выделение
Б. Данная реакция протекает в … стадий?
a. 2
b. 12
c. 3
d. 1
e. 4
В. Коферментом данной реакции является?
a. тиаминпирофосфат
b. пиридоксальфосфат*
c. никотинат
d. биотин
e. липоат
3. Укажите 3 фермента, участвующие в реакциях окислительного
дезаминирования аминокислот:
А. оксидазы Д-аминокислот
Б. аспартатаминотрансфераза
В. оксидазы L-аминокислот
Г. карбоксипептидаза
Д. глутаматдегидрогеназа
Е. аланинаминотрансфераза
4. Укажите основные 4 свойства тканевых трансаминаз:
А. шировая распространенность
Б. не характерна для всех клеток
В. чувствительна к различным факторам
Г. отсутствие стериохимической специфичности
Д. устойчива к различным факторам
Е. низкая каталитическая активность
Ж. строгая стериохимическая специфичность к L-аминокислотам
12
З. высокая каталитическая активность
5. Пиридоксальфосфат выполняет коферментную функция в 2 реакциях обмена
аминокислот:
А. трансаминирование
Б. дезаминирование
В. декарбоксилирование
Г. распад глутаниона
1. Различают общие и специфические пути обмена аминокислот.
1. Перенос аминогруппы из альфа-аминокислот к альфа-кетокислотам при
участии ферментов называется…:
А. трансаминирование*
Б. гидролиз
В. дегидрогенизация
Г. трансгидроксилирование
Д. разложения
2. Эти реакции протекают в … этапа:
А. 2*
Б. 12
В. 3
Г. 1
Д. 4
3. Коферментом данной реакции является…:
А. тиаминпирофосфат
Б. пиридоксальфосфат*
В. никотинат
Г. биотин
Д. липоат
6.3. Экспериментальная часть
Выполняемая лабораторная работа по теме:
Определение активности аминотрансфераз в сыворотка крови
Цель: Усвоить методы определения активности аминотрансфераз в
сыворотке крови.
Выпольнимый этапы:
Не
Выполнено
№
Мероприятиие
выполнено полностью
(0 баллов) и правильно
1. Взять 2 пробирки.
0
5
2. В обе пробирки налить по 0,25 мл из 4-ого
реактива.
3. В 1-ую пробирку добавить 0,05 мл
сыворотки крови, во 2 пробирку приливают
0
10
0
10
13
0,05 мл физиологического раствора.
4. Инкубировать при 370С в термостате
течение 60 минут.
5. После инкубации в каждую пробирку
добавить по 0,25 мл 2-го реактива.
6. Пробирки тщательно взболтать.
7. Пробирки оставить на 15 мин при
комнатной температуре.
8. В пробирку добавить по 0,25 мл Nа0Н.
9. Пробирку оставить на 10 мин. при
комнатной температуре.
10 Колориметрировать раствор в 1ой пробирке
. по отношению ко 2-й пробирке при 530 нм
на ФЭК.
11 Расчет результатов проводить по
калибровочной кривой.
12 Анализ полученных данный
0
5
0
10
0
5
10
0
10
0
5
0
10
0
10
0
10
Всего
100
7. Методы контроля знания, квалификации
- устно
- письменно
- ситуационные задачи
- тест
8. Критерии оценки текущего контроля
№
1.
Успеваемо Оценка
сть (%)
96-100
Отлично
«5»
Уровень знаний студента
Студент полностью ответил на все вопросы,
заданные преподавателем. Полностью может
объяснить видовую и тканевую специфичность
белков, судьбу всосавшихся аминокислот и
общие пути их катаболизма. Реакции
дезаминирования аминокислот, прямое и
непрямое окислительное дезаминирование
аминокислот,
трансаминирование,
трансаминазы, коферментная функция витамин
В6 организма. Самостоятельно подводит итоги
и принимает решения, творчески мыслит.
Правильно и творчески принимает решение
ситуационных задач, ответ обосновывает.
14
2.
91-95
Отлично
«5»
3.
86-90
Отлично
«5»
4.
81-85,9
Хорошо
«4»
Творчески принимает участие в интерактивных
методах обучения, делает правильные и
обоснованные выводы. Активно участвует в
лабораторных работах, самостоятельно делает
вывод. Может подготовить показательный
реферат
высокого
уровня,
используя
современную информацию или литературу
последних лет.
Студент правильно и точно отвечает на
заданные вопросы преподавателя. Знает
механизм,. самостоятельно и творчески
объясняет видовая и тканевая специфичность
белков, судьба всосавшихся аминокислот и
общие
пути
катаболизма
аминокислот.
организма. На ситуационные задачи дает
точный ответ, понимает его смысл. В
интерактивных играх участвует активно и
творчески. Может подготовить показательный
реферат
высокого
уровня
используя
современную информацию или литературу
последних лет. Использует набранные знания
во время занятия для выполнения лабораторнах
работ.
Студент отвечает на все вопросы заданные
преподавателем. Знает видовую и тканевую
специфичность белков, судьбу всосавшихся
аминокислот и общие пути их катаболизма.
Самостоятельно и логически мыслит. На
ситуацианные задачи отвечает с помощью
преподавателя, но знает его предназначение. В
интерактивных играх участвует активно и
творчески. Может подготовить показательный
реферат
высокого
уровня,
используя
современную информацию или литературу
последних лет. Использует набранные знания
во время занятия для выполнения лабораторнах
работ.
Студент отвечает на все вопросы заданные
преподавателем. Знает видовую и тканевую
специфичность белков, судьбу всосавшихся
аминокислот и общие пути их катаболизма.
Дезаминирование аминокислот в организме.
Активно участвует в интерактивных играх.
Может подготовить показательный реферат
высокого уровня, используя современную
15
5.
76-80
Хорошо
«4»
6.
71-75
Хорошо
«4»
7.
66-70,9
Удовлетво
рительно
«3»
8.
61-65
Удовлетво
рительно
«3»
информацию или литературу последних лет
или вбирает в себя до 5-6 информации
интернета. Использует набранные знания во
время занятия для выполнения лабораторнах
работ.
Студент отвечает все вопросы заданные
преподавателем. Знает механизм видовой и
тканевой специфичности белков, судьбу
всосавшихся аминокислот и общие пути
катаболизма аминокислот. Дезаминирование
аминокислот.
При ответе на вопросы ситуационных задач
затрудняется. Активно и творчески подходит к
участию в интерактивных играх. Может
подготовить показательный реферат высокого
уровня, используя современную информацию
или литературу последних лет или вбирает в
себя до 3-4 информации интернета. Может
выполнить лабораторные работы.
Студент отвечает не на все вопросы, заданные
преподавателем. Может объяснить механизм
видовой и тканевой специфичности белков,
судьбу всосавшихся аминокислот и общие пути
их катаболизма. Отвечает на вопросы
ситуационных задач, но не понимает его
смысла. Участвует в интерактивных играх.
Может подготовить показательный реферат
высокого уровня, используя современную
информацию или литературу последних лет
или вбирает в себя до 1-2 информации
интернета. Знает очередность выполнения
лабораторных работ.
Студент не полностью отвечает на вопросы,
заданные преподавателем. Затрудняется при
ответе на вопросы ситуационных задач.
Пассивно участвует в интерактивных играх. Не
понимает смысл общих путей обмена
аминокислот. Знает очередность выполнения
лабораторных работ.
Студент не полностью отвечает на вопросы,
заданные преподавателем по теме. Не понимает
его смысла. Затрудняется отвечать на вопросы
ситуационных задач, не понимает его смысла.
Затрудняется
в
подведении
итогов
лабораторных работ.
16
9.
55-60
10
0- 54
Удовлетво
рительно
«3»
Студент не полностью отвечает на вопросы,
заданные преподавателем. Самостоятельно и
логический не понимает тему. Не может
ответить на вопросы ситуационных задач. Не
может объяснить очередность проведения
лабораторных работ.
Неудовлетв Студент не знает темы, затрудняется в
орительно выполнении лабораторных работ.
«2»
9. Хронологическая карта занятия
№
Этапы занятия
1. Вступительное
слово
преподавателя (обоснование темы)
2. Обсуждение темы лабораторного
занятия, определение исходного
уровня
знаний
студентов
с
применением
новых
педагогических технологий.
3. Подведение итогов обсуждения
4. Представление
студентам
наглядных
пособий,
дать
объяснения и указания для
практического занятия.
5. Самостоятельная
работа
по
усвоению практических навыков.
6. Контроль усвоения теоретической
части
занятия,
обсуждение
результатов практической работы,
их
оформление,
оценка
деятельности
группы,
соответственно
достигнутым
целям.
7. Выводы преподавателя об итогах
занятия,
оценка
деятельности
каждого студента по 100 бальной
системе
и
их
оглашение.
Объявление задания на следующее
занятие (комплект вопросов).
Форма занятия
Опрос, объснение,
обсуждение
Продолжитель
ность
(180 мин)
5
50
10
25
Выполнение
55
лабораторной работы
Устный вопрос, ре- 25
шение тестов, проверка формления экспериментальной работы
в тетради, групповое
обсуждение результатов занятия
Информация,
вопросы для
самостоятельной
подготовки
10
10. Контрольные вопросы
1. Обьясните судьбу высасавших кминокислот?
17
2. Что такое клеточный фонд аминокислот и как он образуется?
3. Межтканевой обмен аминокислот?
4. Укажите общие и специфические пути обмена аминокислот?
5. Пути дезаминирования аминокислот?
6. Обьясните механизм непрямого и прямого окислительного дезаминирования
аминокислот.
7. Трансаминирование аминокислот.
8. Трансаминазы.
9. Методы определение трансаминаз в кроаи.
10. Значение трансаминаз.
11. Литература
Основная
1. Березов ТТ., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия, 2004
2. Николаев А.Я. Биологическая химия, 2 0 0 4
3. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к практическим занятиям
по биологической химии, 1983
4. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим
занятиям по биологической химии, 1988
Дополнительная
1. Ленинджер А. Биохимия, 1,2,3 том. 1990.
2. Мецлер Д. Биохимия, 1,2,3 том. 1980
3. Страйер Л. Биохимия, 1,2,3 том. 1985
4. Строев Е. А. Биохимия. 1986
5. Уайт и др. Биохимия.1981
6. Султанов Р Г., Ибрагимов У.К. Сборник биохимических показателей
организма человека, 1995
7. Хорст А. Молекулярная основы патогенеза болезней. 1982
8. Кольман Я., Рем К. - Г. Наглядная биохимия, 2000
9. Информационные технологии: кинофильмы, электронный учебник,
компьютер, кодоскоп, слайды, раздаточный материал.
10. www.tma.uzsi.net.
18
19
20
21