Белки. Состав, строение, Макромолекулы (makros – большой) молекулы органических соединений больших размеров в составе клетки. Мономеры – остатки повторяющихся, сходных по структуре низкомолекулярных соединений. Структурные звенья – остатки мономеров, многократно повторяющиеся группировки атомов Полимеры – макромолекулы, образованные мономерами, ковалентно связанными между собой: белки, углеводы, нуклеиновые к-ты, жиры, гормоны, пигменты, АТФ Варианты строения молекул полимеров: ПОЛИМЕРЫ РЕГУЛЯРНЫЕ НЕРЕГУЛЯРНЫЕ •В молекуле группа •Нет определённой структурных закономерности в звеньев последовательност периодически и структурных повторяется: звеньев АБАБАБАБАБАБАБАБ АББАББААБАААБББ или АББАББАББАББА Белки (протеины) (protos - «первый, главный») — линейные нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. • 10-20% от сырой массы и 50-80% сухой массы всей клетки, • Являются макромолекулами, • В составе: С, О, Р, N и могут быть: S, P, Fe ИЗ 20 АМИНОКИСЛОТ МОЖЕТ БЫТЬ ОБРАЗОВАНО 2 432 902 008 176 640 000 КОМБИНАЦИЙ БЕЛКОВ Строение белковых молекул • ВСЕГО 20 АМИНОКИСЛОТ С УНИКАЛЬНЫМИ НАЗВАНИЯМИ, СТРОЕНИЕМ И СВОЙСТВАМИ АМИНОГРУППА РАДИКАЛ КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА Аминогруппа одной кислоты взаимодействует с карбоксильной группой другой кислоты => ковалентная пептидная связь: Олигопептид (пептид) – от 2 до 20 аминок-т. Полипептид – большее число аминок-т Что характерно? Макромолекулы белков имеют большую молекулярную массу. Инсулин (гормон поджелудочной быка) – 5733 Да (Дальтон), Рибонуклеаза (белок-фермент оттуда же) – 13 683, Химотрипсин (фермент оттуда же) – 22 600 Гемоглобин – 64 500. В составе большинства белков до 300-500 аминокислотных остатков, есть и до 7500 и более Установим структуру белка? Какие из 20 аминок-т входят в состав белка? • Казеин молока, миозин мышц, альбумин яйца содержат все 20 аминок-т • Рибонуклеаза - 19 • Инсулин – 18 • Сальмин (белок из молок рыб) - 7 РАЗЛИЧИЯ БЕЛКОВ Состав аминок-т Число аминоктных звеньев Порядок чередования УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ Конформация – пространственное расположение атомов в молекуле Первичная – последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи, прочные ковалентные связи Уникальна, определяет форму белка, свойства и функции Вторичная – полипептидная цепь, скрученная в спираль. Удерживается посредством образования водородных связей – слабых, но их много В одном витке регулярной спирали 3,6 аминокислотного остатка Группа N-H n-го аминок-тного остатка взаимодействует с группой С=О (n-4)-го остатка α-структура β-структура Иногда спиральная укладка нарушается Почему??? Третичная – трёхмерная пространственная упаковка полипептидной цепи – глобула или фибрилла (нить): Специфична для каждого белка Взаимодействия: радикалов, ионные, гидрофобные взаимодействия, дисульфидные связи (цистеиновые радикалы) Четвертичная – соединение нескольких молекул полипептидов (глобул) в единый белковый комплекс) Характерна не для всех белков Даёт разнообразие функций Свойства белковых молекул ДЕНАТУРАЦИЯ – разрушение природной структуры молекулы белка –> свойств Причины денатурации: воздействие излучений нагревание кислот и щелочей растворителей и тяжелых металлов РЕНАТУРАЦИЯ – воссоздание природной структуры молекулы белка Если первичная структура не нарушена, белок способен восстанавливать свою структуру. ВСЕ ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ МАКРОМОЛЕКУЛЫ БЕЛКА ОПРЕДЕЛЯЮТСЯ ЕГО ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ Способность белков к изменению пространственной структуры в ответ на действие физ. или хим. факторов: лежит в основе РАЗДРАЖИМОСТИ – свойства живых существ.
