БЕЛКИ Подготовила ученица 103 класса УнШ ДВФУ Колпакова Дарья Состав белков Белок – высокомолекулярное органическое соединение (биополимер), в состав которого входят аминокислоты, соединенные пептидной связью. В состав белков входят углерод, водород, кислород и азот. Кроме того, почти все они содержат серу, так как она входит в состав аминокислот цистеина и метионина. К некоторым белкам после синтеза могут присоединяться остатки фосфорной кислоты, а также неаминокислотные группы, содержащие железо, магний, цинк, медь, марганец и другие микроэлементы. Такие белки называют сложными. Общая химическая формула белков: Строение белков Каждый белок имеет свое специфическое (индивидуальное и постоянное) строение. По строению белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды): составными частями простых белков являются в большинстве 20 различных остатков α–аминокислот; сложные белки могут содержать ионы металлов или образовывать комплексные соединения с углеводами, липидами и др. По форме молекулы. По форме молекулы белки подразделяются на глобулярные и фибриллярные: форма молекулы глобулярных белков — глобула (сфера или эллипс). Молекулы белков — это длинные цепи, которые состоят из 50-1500 остатков аминокислот. Между собой они соединены прочной ковалентно-углеродной (пептидной) связью. Как результат — образование первичной структуры белка или полипептидной цепи. Молекула белка представляет собой полипептид с молекулярной массой от 5 до 150 тысяч (в некоторых случаях даже больше). В составе простых белков присутствуют только аминокислоты. Условно считают, что к белкам относятся полипептиды, содержащие в полипептидной цепи более 100 аминокислотных остатков. СТРУКТУРА БЕЛКОВ Первичная структура белка — это простейший вид белковой структуры. Представляет собой последовательность аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке. Вторичная структура — пространственная структура, которая образуется в результате взаимодействия функциональных групп пептидного остова (полипептидная цепь без атомов R-групп). Самые распространенные формы вторичной структуры — это α-спираль и β-лист. Обе структуры удерживают форму благодаря водородным связям между кислородом карбонильной группы одной аминокислоты и водородом аминогруппы другой аминокислоты. Третичная структура — это пространственное строение всей молекулы белка, состоящей из единственной цепи. Эта структура обусловлена взаимодействиями между R-группами аминокислот, которые входят в состав белка. Среди взаимодействий между R-группами, формирующими третичную структуру, встречаются водородные, ионные и диполь-дипольные связи, а также дисперсионные силы. Четвертичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Объединение белков становится возможным в том случае, если на поверхности белка образуется центр связывания для того же самого или другого белка. Физические свойства белков Физические свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют. Белки — кристаллические вещества белого цвета, в растворе – бесцветные вещества, если они не несут какой-нибудь хромофорной (окрашенной) группы, как, например, гемоглобин. По растворимости в воде белки бывают: • Глобулярные — растворяются в воде, образуют коллоидные растворы (белок молока – казеин, белок яйца – альбумин); • Фибриллярные — в воде не растворяются. Растворы фибриллярных белков обладают большой вязкостью. Белки не имеют температуры плавления и кипения, так как большинство из них при нагревании сворачиваются. При высокой температуре все белки сгорают. Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобин крови). Химические свойства белков По химическому составу белки делятся на две группы: а) простые белки – протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты; б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) — соединения белковых веществ с небелковыми. Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце группу -NH2, а на другом конце – группу СООН. Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи. При действии же кислот он выступает в форме катиона. Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований. Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма. Химические свойства белков Денатурация – это разрушение вторичной и третичной структуры белка (полное или частичное) и изменение его природных свойств с сохранением первичной структуры белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков. Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул. В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз. В ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер. Применение белков Пищевая промышленность. Могут быть использованы в качестве структурных компонентов, эмульгаторов, стабилизаторов и загустителей, для улучшения текстуры, вкуса и питательной ценности пищевых продуктов. Медицина. Могут быть использованы для производства лекарств, вакцин и диагностических тестов, могут быть использованы для лечения различных заболеваний, таких как рак, генетические нарушения и инфекционные болезни, для регенерации тканей и органов. Биотехнология. Могут быть использованы для производства биологически активных веществ, ферментов и биосенсоров. Спорт и фитнес. помогают восстановить и строить мышцы, улучшают выносливость и способствуют общему здоровью. Белки также могут быть использованы в спортивных добавках и протеиновых шейках для удовлетворения потребностей организма в белке. Косметическая промышленность. могут быть использованы в качестве увлажняющих и питательных компонентов, а также для улучшения текстуры и эластичности кожи и волос.
