1. Проблема белкового дефицита на Земле Эффективность обмена белков в значительной степени зависит от количественного и качественного состава пищи. При поступлении белков с пищей ниже рекомендуемых норм в организм начинают распадаться белки тканей, а образующиеся аминокислоты расходуются на синтез ферментов, гормонов и других веществ. Потребление белка в количестве более 2 г/кг массы тела считается вредным. Клетки организма человека не могут синтезировать необходимые белки, если в составе пищи отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота. Также это происходит, если часть аминокислот в кишечнике разрушается патогенной микрофлорой, аминокислоты плохо всасываются и т.п. Все это обуславливает отрицательный азотистый баланс обмена веществ. Азотистый баланс представляет собой разность между количеством поступающего с пищей азота и количеством азота, выводимого в виде конечных продуктов обмена, и используется для оценки степени обеспеченности человека белковой пищей. При положительном балансе количество выводимого из организма азота меньше количества азота, поступающего с пищей (молодой организма, беременные женщины), при отрицательном – количество выделяемого азота превышает количество азота, поступающего в течение суток (люди с обедненным по белку пищевым рационом, больные с нарушением процессов переваривания пищи, люди пожилого возраста). Состояние, при котором количество азота, поступающего с пищей, равно количеству азота, выводимого из организма, характерно для азотистого равновесия (здоровый взрослый человек). Азотистый баланс у такого организма равен нулю. В мире существует дефицит пищевого белка. Снижение употребления белка с пищей соответствует современным мировым тенденциям снижения степени обеспеченности населения Земли белком. Общий дефицит белка на планете оценивается в 10-25 млн. т. в год. Приблизительно половина населения Земли страдает от недостатка белка. Наиболее остро проблема нехватки белка яиц, мяса и молока стоит в районах тропической Африки, Латинской Америки и Азии. Традиционным путем увеличения ресурсов пищевого белка является повышение производительности растениеводства и животноводства на основе технологий возделывания зернобобовых, масличных, злаковых культур, употребляемых в пищу и на корм скоту. Растительный рацион, содержащий полноценный белок, может быть создан на основе пищевых продуктов, полученных из разных источников (например, сочетание кукурузы, обедненной триптофаном и лизином и бобовых, обедненных метионином). Возможно использовать однокомпонентный состав диеты за счет практического применения достижений генетики растений (например, высоколизиновый сорт кукурузы «Опейк-2»). Увеличение количества пищевого белка за счет животноводства является менее перспективным путем по сравнению с растениеводством. На получение 1 кг животного белка требуется израсходовать 5-8 кг кормового белка. При этом в процессе пищевой цепи теряется 60-75 % белка в непереваренных остатках корма и т.п. Важное место в решении белковой проблемы отводится рыболовству. Однако запасы морепродуктов ограничены. Актуальным является получение микробиологического белка для корма животных. Такие технологические процессы экономически выгодны. Белково-калорийная недостаточность и ее последствия Бедно живущие семьи на фоне недостаточно калорийной пищи потребляют мало белка, в результате чего возникает синдром дистрофии, который называется квашиоркором. Квашиоркор у человека развивается при частичном или полном голодании и при потреблении неполноценных белков. Заболевание сопровождается нарушением функции кишечника, прекращается процесс усвоения белка пищи, развивается отрицательный азотистый баланс, нарушается водно-солевой обмен, появляется атония мышц и остановка роста. Данное состояние особенно опасно для младенцев и может закончится их гибелью. Тяжелые последствия недостаточного поступления белка невозможно лечить терапевтическими методами. 2. Белки пищевого сырья Белки злаков Белки неравномерно распределяются между морфологическими частями зерна. Основное их количество (65-75 %) приходится на эндосперм, меньше на алейроновый слой (периферический слой эндосперма) (до 15,5 %) и зародыш (до 22 %). В алейроновом слое и зародыше концентрация белка высокая. В эндосперме белки распределены неравномерно, концентрация их снижается от субалейронового слоя к центру. Центральная часть эндосперма содержит мало белка (7-9 %). В целом распределение белка по частям зерновки зависит от вида культуры, ее сорта и почвенно-климатических условий выращивания. Белки зародыша и алейронового слоя представлены в основном альбуминами и глобулинами, выполняющими каталитическую функцию при прорастании зерна, а белки эндосперма – альбуминами, глобулинами, проламинами и глютелинами, при этом большая часть (до 80 %) приходится на проламины и глютелины. Анализируя аминокислотный состав белков различных злаковых культур, следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2-3,8 %), а за исключением риса и сорго – и изолейцином. Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионина (1,6-1,7 мг/100 г белка). Белки пшеницы содержат недостаточное количество треонина, а кукурузы - триптофана (2,6 и 0,6 % соответственно). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис. В состав белков входят и склеропротеины (нерастворимые белки), содержащиеся в оболочках и периферических слоях зерна. Они обеспечивают прочное соединение с лигнино-полисахаридным комплексом. Склеропротеины выполняют структурную функцию и мало доступны для пищеварения. Реологические свойства клейковины и качество пшеничного хлеба зависят от присутствия высокомолекулярных субъединиц (60 %). Глютенин придает клейковине упругие свойства, а глиадин обуславливает растяжимость и связность, т.е. ни глютенин, ни глиадин в отдельности не обладают характерными реологическими свойствами клейковины, только взаимодействие этих фракций в едином комплексе создает клейковинный белок со всеми присущими ему особенностями. На структуру и свойства клейковины также оказывают влияние взаимодействия химических группировок молекул белка с липидами и углеводами с образованием липопротеиновых и гликопротеиновых комплексов. С клейковинным комплексом пшеницы находятся во взаимодействии протеазы, их белковые ингибиторы, амилазы и липоксигеназа. В покоящемся зерне ферменты не проявляют своей активности. При тестоведении протеазы, частично дезактивируют белки, ослабляют клейковину, а липоксигеназа укрепляет ее. Таким образом, ферментные системы в комплексе с клейковинными белками выступают в роли регулятора качества пшеничного хлеба. Белки бобовых культур Основную часть семядолей бобовых культур (соя, горох, фасоль) составляют запасные белки, являющиеся глобулинами. В семенах содержится небольшое количество альбуминов. Общее содержание белка в бобовых культурах высокое и составляет 20-40 % от общей массы. Среди бобовых культур в качестве источника пищевого биологически ценного белка наибольшее значение имеют семена сои. С их использованием организовано производство соевой муки (обезжиренная, полужирная, необзжиренная), концентратов и изолятов. Наряду с белками, обладающими питательной ценностью, в состав бобовых культур входят антиалиментарные соединения, имеющие белковую природу. Они понижают питательную ценность белковых продуктов и пищевых изделий. Это ингибиторы протеаз ЖКТ и лектины. В семенах сои содержится не менее 5 ингибиторов трипсина в количестве 5-10 % от общего содержания белка. Понижение активности ферментов белковыми ингибиторами связано с образованием устойчивых белок-белковых комплексов. При этом они различаются по специфичности, т.е. неодинаковой способности подавлять активность различных ферментов. В технологических процессах производства белковых продуктов из сои предусматривается инактивация ингибиторов протеиназ обработкой паром, микроволновым нагревом, вымачиванием с последующим кипячением и т.д. Инактивация ингибиторов трипсина на 80-90 % по сравнению и их активностью позволяет отнести белковые продукты к безопасным пищевым ингредиентам. Лектины – это гликопротеины растительного происхождения, связывающие один или несколько специфических сахаров. Данные вещества способны избирательно вызывать агглютинацию (агрегацию, склеивание) эритроцитов крови, клеток, бактерий. Агглютинация происходит путем взаимодействия лектинов с углеводными компонентами поверхности клеток. На долю лектинов в бобовых культурах приходится от 2 до 10 % общего белка. В очищенном виде лектины широко используются для определения группы крови, в качестве зондов для узнавания сахаров на мембранах клеточной поверхности здоровых и раковых клеток. Снижение активности лектинов в сырье достигается применением более мягких условий, чем снижение активности ингибиторов ферментов - нагреванием при 80 °С. Некоторые виды белковых продуктов из сои (энзиматически активная соевая мука) содержат ферменты: липоксигеназу, β-амилазу. Липоксигеназа принимает участие в процессах отбеливания пшеничной муки и стабилизации теста хлебобулочных изделий, а β-амилаза, являясь более термостабильной, чем пшеничная, долго сохраняет активность на ранних стадиях приготовления хлеба, позволяя интенсифицировать процесс газообразования в тесте и улучшать качество хлеба.
