Азотсодержащие органические вещества

Азотсодержащие органические
вещества
Содержание
 Амины
 Аминокислоты
 Белки
 Нуклеиновые кислоты
АМИНЫ
 Амины – органические производные аммиака, в
молекуле которого один, два или три атома
водорода замещены углеводородным
радикалом.
Классификация аминов
Первичные
амины
Вторичные
амины
Третичные
амины
CH3-NH2
CH3-NH-CH3
CH3-N-CH3
CH3
метиламин
диметиламин
триметиламин
АМИНЫ
 Амины, в которых аминогруппа связана
непосредственно с ароматическим кольцом,
называются ароматическими аминами.
анилин
Изомерия аминов
 Изомерия углеродного скелета
бутиламин
изобутиламин
 Изомерия положения функциональной группы
пропиламин
изопропиламин
 Межклассовая изомерия
пропиламин
метилэтиламин триметиламин
Получение аминов
1.
Из галогенопроизводных
СН3СН2Вr + NH3
CH3CH2NH3Br
соль амина
CH3CH2NH3Br + NaOH
NaBr + СН3СН2NH2 + H2O
2.
Восстановлением нитросоединений
Zn + KOH
СН3СН2NO2 + 6[H]
СН3СН2NH2 + H2O
Получение анилина
Fe + HCl,t0
С6Н5NO2 + 6[H]
С6Н5NH2 + H2O
Способ получения анилина из
нитробензола был предложен
в 1842 году Н.Н.Зининым.
Зинин Николай Николаевич
(1812-1880)
Русский химик-органик, академик.
Физические свойства аминов
 Амины имеют характерный запах,
напоминающий запах аммиака.
 Метиламин, диметиламин и триметиламин –
газообразные вещества.
 Остальные низшие амины – жидкости, хорошо
растворяющиеся в воде.
образование водородных связей
Физические свойства аминов
 Анилин – маслянистая жидкость
 t кипения 1840С
 Анилин – ограниченно растворим в воде
Водный раствор анилина
Химические свойства аминов
 Амины как основания
C2H5NH2 + H2O → [C2H5NH3]+OHCН3NH2 + HCl → [CН3NH3]+Cl2CН3NH2 + H2SO4 → [CН3NH3]2+SO42 Горение аминов на воздухе
CН3NH2 + O2 → CO2 + H2O + N2
4CН3NH2 + 9O2 → 4CO2 + 10H2O + 2N2
Химические свойства аминов
 1. Анилин - гораздо более слабое
основание, чем алифатические
амины. Это объясняется тем, что
электронная пара атома азота,
которая обусловливает основные
свойства аминов, частично смещается
в бензольное кольцо.
 Анилин реагирует с сильными кислотами:
С6Н5NН2 + HCl → С6Н5NН3Сl.
Химические свойства аминов
 2. Анилин весьма активен в реакциях
электрофильного замещения в бензольном
кольце. Это объясняется электронными
эффектами, которые приводят к увеличению
электронной плотности в кольце.
 Анилин легко бромируется даже под действием
бромной воды, давая белый осадок 2,4,6триброманилина:
Применение аминов
 Алифатические амины применяют для
получения лекарств, полимерных материалов.
 Ароматические амины находят широкое
применение в качестве полупродукта в
производстве красителей, взрывчатых веществ
и лекарственных средств (сульфаниламидные
препараты).
Вредное воздействие аминов
 Амины - очень токсичные вещества.
 Опасно как вдыхание их паров, так и контакт с
кожей.
 Анилин способен всасываться сквозь кожу в кровь
и нарушать функции гемоглобина, что может
привести к летальному исходу.
Симптомами отравления:
 посинение кончиков пальцев, носа, губ;
 одышка;
 учащенное дыхание и сердцебиение;
 потеря сознания.
Первая помощь при отравлении
В случае попадания амина на незащищенные
участки кожи необходимо:
 быстро и аккуратно, не увеличивая площадь
поражения, очистить пораженный участок кожи
ваткой, смоченной в спирте;
 вывести пострадавшего на свежий воздух;
 обратиться к врачу.
АМИНОКИСЛОТЫ
Общая формула
H2N-CH-COOH
R
аминогруппа
карбоксильная группа
Аминокислоты – гетерофункциональные
соединения, содержащие одновременно
карбоксильную и аминогруппу, которые связаны с
углеводородным радикалом.
Аминокислоты – это органические кислоты,
содержащие одну или несколько аминогрупп
Номенклатура аминокислот
 По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий
соответствующих кислот прибавлением
приставки амино- и указанием места
расположения аминогруппы по отношению к
карбоксильной группе.
O
CH3-CH2-CH-C
NH2 OH
2-аминобутановая кислота
Номенклатура аминокислот
 Часто используется другой способ построения
названий аминокислот, согласно которому к
тривиальному названию карбоновой кислоты
добавляется приставка амино- с указанием
положения аминогруппы буквой греческого
алфавита.
Изомерия аминокислот
Углеродного скелета
Изомерия аминокислот
Положения функциональных групп
Изомерия аминокислот
Оптическая
O
CH3 – CH – C
|
OH
NH2
Физические и химические
свойства оптических
изомеров практически
идентичны, однако эти
вещества могут
существенно
отличаться по своей
биологической
активности,
совместимости с
другими природными
соединениями, даже
по вкусу и запаху.
Получение аминокислот
• Замещением галогена на аминогруппу
в соответствующих галогензамещенных
кислотах:
Получение аминокислот
 Присоединением аммиака
к α, β-непредельным кислотам
с образованием β-аминокислот:
CH2=CH–COOH + NH3 →
→ H2N–CH2–CH2–COOH
 Гидролизом белков
Физические свойства
Аминокислоты
 бесцветные;
 кристаллические;
 хорошо растворимы в воде, но нерастворимы
в эфире;
 в зависимости от R могут быть сладкими,
горькими или безвкусными;
 обладают оптической активностью;
 плавятся с разложением при температуре
выше 200º.
Свойства функциональных групп
Аминогруппа
Обладает основными
свойствами, т.к.
способна присоединять
к себе катион водорода.
Карбоксильная группа
Обладает кислотными
свойствами, т.к. связь
О-Н в гидроксильной
группе сильно полярна.
Аминокислоты – амфотерные
соединения
 Аминокислоты, как кислоты
O
H2N-CH-C +NaOH
R
OH
O
H2N-CH-C
+H2O
R
ONa
 Аминокислоты, как основания
O
H2N-CH-C
+HCl
R
OH
H3N-CH- COOH Cl
R
Образование внутренней соли
Ионизация молекул аминокислот
O
H2N-CH-C
R
OH
O
H3N-CH-C
R
O
внутренняя соль
(биполярный ион)
Поликонденсация аминокислот
 H2N-(CH2)5-COOH + H2N-(CH2)5-COOH
аминокапроновая кислота
H2N-(CH2)5-CO-HN-(CH2)5-COOH + H2O
димер
амидная группировка
 n H2N-(CH2)5-COOH
(… -HN-(CH2)5-COO-…) + (n-1)H2O
полиамид
 Таким способом получают полиамидные
волокна: капрон, энант и др.
Классификация аминокислот
аминокислоты
природные
синтетические
Протеиногенные аминокислоты – природные
аминокислоты, которые входят в состав белков
(20)
Протеиногенные аминокислоты
Протеиногенные аминокислоты
Протеиногенные аминокислоты
Незаменимые аминокислоты
 Незаменимые аминокислоты — необходимые
аминокислоты, которые не могут быть
синтезированы в том или ином организме, в
частности, в организме человека. Поэтому их
поступление в организм с пищей необходимо.
 Незаменимыми для человека и животных
являются 8 аминокислот: валин, изолейцин,
лейцин, лизин, метионин, треони́ н, триптофан и
фенилалани́ н; для детей незаменимыми
являются также аргинин и гистидин.
Содержание незаменимых
аминокислот в еде
 Валин содержится в зерновых, мясе, грибах,
молочных продуктах, арахисе, сое
 Изолейцин содержится в миндале, кешью, курином
мясе, турецком горохе , яйцах, рыбе, чечевице,
печени, мясе, ржи, большинстве семян, сое.
 Лейцин содержится в мясе, рыбе, буром рисе,
чечевице, орехах, большинстве семян.
 Лизин содержится в рыбе, мясе, молочных
продуктах, пшенице, орехах.
 Метионин содержится в молоке, мясе, рыбе, яйцах,
бобах, фасоли, чечевице и сое.
Содержание незаменимых
аминокислот в еде
 Треонин содержится в молочных продуктах и яйцах,
в умеренных количествах в орехах и бобах.
 Триптофан содержится в овсе, бананах, сушёных
финиках, арахисе, кунжуте, кедровых орехах,
молоке, йогурте, твороге, рыбе, курице, индейке,
мясе.
 Фенилаланин содержится в говядине, курином
мясе, рыбе, соевых бобах, яйцах, твороге, молоке.
Также является составной частью синтетического
сахарозаменителя — аспартама, активно
используемого в пищевой промышленности.
Физиологическая роль и применение
в медицине некоторых аминокислот
 Глицин (аминоуксусная кислота) – заменимая
аминокислота, является одним из центральных
нейромедиаторов; оказывает седативное
действие. Улучшает метаболические процессы
в тканях головного мозга.
 Применяется как средство, ослабляющее
влечение к алкоголю, уменьшающее
депрессивные нарушения, повышенную
раздражимость, нормализующее сон.
O
H2N-CH2-C
OH
Физиологическая роль и применение
в медицине некоторых аминокислот
 Цистеин (2-амино-3-меркаптопропановая
кислота)- заменимая аминокислота. Недостаток
приводит к нарушению обменных процессов в
организме. Играет важную роль в
формировании третичной структура белковых
молекул (легко образует дисульфидные связи)
H2N-CH2-CH-COOH
NH2
Физиологическая роль и применение
в медицине некоторых аминокислот
 Глутаминовая кислота (2-аминоглутаровая
кислота) – заменимая кислота. Содержится в
белках белого и серого вещества головного
мозга. Участвует в углеводном и белковом
обмене, способствует синтезу АТФ, способствует
обезвреживанию и выведению из организма
NH3 и др.
 Применяют в медицине для лечения психозов.
НООС-СН2-СН2-СН-СООН
NH2
Физиологическая роль и применение
в медицине некоторых аминокислот
 Метеонин (2-амино, 4-S-метилбутановая
кислота) – незаменимая аминокислота,
необходимая для поддержания роста и
азотистого равновесия организма. Участвует в
синтезе адреналина, креатина; активирует
гомоны, витамины, ферменты; обезвреживает
токсичные продукты; выводит излишки жира
из печени.
Н3С-S-CH2-CH2-CH-C-OH
NH2O
Применение аминокислот
 В медицине - лекарственные
препараты(глицин)
 В животноводстве - кормовые добавки (лизин,
метионин, треонин)
 В пищевой промышленности - (глутаминовая
кислота, аспартам, глицин)
 Производство пластмасс и волокон (аминокапроновая, аминоэнантовая к-ты)
Аминокислоты – пищевые добавки
1909 г
Японский ученый К.Икеда установил, что
глутаминовая кислота и ее соли – усилители
вкуса (Е620, Е621)
Аминокислоты – пищевые добавки
1965 г- синтез аспартама (дипептид)
США, компания G.D.Searl
Вещество, в 300 раз слаще сахара
В организме распадается с образованием
фенилаланина, формальдегида и метанола
Это нужно настоящему
атлету?..
Аминокислотные
препараты
Валин
Лейцин
Треонин
Триптофан
Лизин
Аргинин…
Белки (пептиды)
 Белки – высокомолекулярные природные
полимеры, построенные из остатков
аминокислот, соединенных амидной
(пептидной) связью.
-C
– NH –
О
 Число остатков аминокислот в молекуле
белка может достигать нескольких тысяч.
 Молекулярная масса белка варьирует
от 5-10 тыс. до 1 млн. и более.
История изучения
 Белки были выделены в отдельный
класс биологических молекул в XVIII
веке результате работ французского
Антуан Франсуа
химика Антуана Фуркруа.
де Фуркруа
 В 1836 Мулдер предложил первую модель
химического строения белков(теория протеина).
 В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт
Коссель выдвинул теорию, согласно которой
именно аминокислоты являются основными
структурными элементами белков.
История изучения
 В начале XX века немецкий химик Эмиль
Фишер экспериментально доказал, что
Э. Фишер
белки состоят из аминокислотных
остатков, соединённых пептидными связями.
 Определение аминокислотной последовательности
первого белка — инсулина — методом
секвенирования белков принесло Фредерику
Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году.
 Первые трёхмерные структуры белков
гемоглобина и миоглобина были получены методом
дифракции рентгеновских лучей, соответственно,
Максом Перуцем и Джоном Кендрю в 1958 году, за
что в 1962 году они получили Нобелевскую премию
по химии.
Элементарный состав белков
Размеры белков
Размер белка измеряется в числе аминокислот или в
дальтонах и килодальтонах (молекулярная масса). Белки
дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют
молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из
известных в настоящее время белков — титин
(компонент саркомеров мускулов); молекулярная масса
его различных изоформ варьирует в интервале от 3 000
до 3 700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот .
Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело (IgG), гемоглобин, инсулин
(гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент)
Свойства белков
 Белки являются амфотерными полиэлектролитами
(полиамфолитами).
 По степени растворимости в воде белки бывают
растворимыми и нерастворимыми. Большинство белков
растворяются в воде. К нерастворимым относятся,
например, кератин (белок, из которого состоят волосы,
шерсть млекопитающих, перья птиц и т.п.) и фиброин,
который входит в состав шёлка и паутины.
 Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные.
К гидрофильным относятся большинство белков
цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том
числе нерастворимые кератин и фиброин. К
гидрофобным относятся большинство белков, входящих
в состав биологических мембран.
Синтез
белков
Последовательное
соединение
аминокислот при
образовании
белковой
молекулы.
Самоорганизация структуры белка
Белки способны самопроизвольно создавать
определенную пространственную структуру,
свойственную только данному белку.
Нескольких ключевых
аминокислот в активном
центре белка гаммаглобулина
Строение белка
Первичная структура белка
Альфа - аминокислоты связаны пептидными
связями.
Число аминокислотных остатков в
молекуле может быть различно.
Количество возможных комбинаций –
безгранично.
Общее число различных типов
белков, встречающихся в природе – 1010-1012.
Так, молекула инсулина состоит из 51
аминокислотного остатка (это один из
самых короткоцепных белков) и
представляет собой две соединенных
между собой параллельных цепи
неодинаковой длины.
Вторичная структура белка
 Спиралевидная
структура.
 Витки удерживаются
внутримолекулярными
водородными связями.
 Вторичной структурой
обладает большая часть
белков.
 Расположение в
пространстве может
быть различно.
Объемная модель молекулы белка в
форме a-спирали.
Окраска отдельных
атомов дана в
соответствии с
международными
правилами, которые
рекомендуют для
атомов углерода
черный цвет, для азота
– синий, для
кислорода – красный,
для серы – желтый
цвет. Для не
показанных на
рисунке атомов
водорода
рекомендован белый
цвет.
Третичная структура белка
 Клубочковидная структура.
 Удерживается дисульфидными и
Третичная
структура белка
гемоглобина
ионными связями.
 По характеру «упаковки» различают
глобулярные (шаровидные) и
фибриллярные
(нитевидные) белки.
Молекула белка миоглобина
Различные варианты изображения
третичной структуры белка крамбина
А– структурная
формула в
пространственно
м изображении.
Б – структура в
виде объемной
модели.
В – третичная
структура
молекулы.
Глобулярная структура альбумина
(белка куриного яйца)
В структуре помимо
дисульфидных
мостиков
присутствуют
свободные
сульфгидридные HSгруппы цистеина,
которые в процессе
разложения белка
легко образуют
сероводород –
источник запаха
тухлых яиц.
Четвертичная структура белка
 Агломераты третичных
структур.
 Связаны водородными
связями,
электростатическими и
другими взаимодействиями.
Четвертичная структура белка
гемоглобина
Образование четвертичной структуры
белка ферритина
При
объединении
молекул в
единый
ансамбль
образуется
четвертичная
структура, в
которую может
входить до 24
молекул
ферритина.
•Водородные связи
•Дисульфидные мостики
•Ионные (солевые)связи
•Гидрофобное взаимодействие
Денатурация белка
 Изменение
четвертичной,
третичной и
вторичной структур.
 Изменение
физических свойств.
 Изменение формы
молекулы.
 Потеря
биологической
активности.
Гидролиз белков
Пептидные связи H-N-C=O, образующие полимерную цепь белковой молекулы, в
присутствии кислот или щелочей гидролизуются, при этом происходит разрыв
полимерной цепи, что, может привести к исходным аминокислотам. Более
деликатную разборку белковой молекулы на составляющие аминокислоты
проводят в безводной среде с помощью гидразина H2N–NH2, при этом все
аминокислотные фрагменты, кроме последнего, образуют так называемые
гидразиды карбоновых кислот, содержащие фрагмент C(O)–HN–NH2 .
Биологические функции белков
 Каталитическая (ферменты)
Ускоряют обмен веществ, мышечные сокращения,
нервную проводимость, функционирование
клетки в целом.
Эффективность ферментов в миллионы и
миллиарды раз выше эффективности
химических катализаторов.
По типам катализируемых реакций ферменты
делят на: оксидоредуктазы (ОВР), изомеразы (р.
изомеризации), лиазы (р. отщепления),
трансферазы (р. переноса функциональных
групп), гидролазы (р. гидролиза), лигазы (р.
синтеза за счет энергии АТФ).
Биологические функции белков
 Строительная (пластическая, структурная)
Белки составляют основу костной и
соединительной тканей (коллаген), шерсти,
роговых образований (альфа-кератин), мембран
(мембранные белки).
 Сократительная (двигательная)
Белки участвуют в выполнении механической
работы: перемещение хромосом при делении
клетки, проникновение вируса в бактерию,
транспорт веществ через мембрану, движение
микроорганизмов, движение мышц. Например:
миозин, актин.
Биологические функции белков
 Регуляторная (гормоны)
Регулируют обменные процессы, контролируют
биосинтез белков и нуклеиновых кислот.
Синтезируются железами внутренней секреции.
Например, инсулин, соматотропин.
 Транспортная (белки – переносчики)
Осуществляют перенос метаболитов, ионов,
липидов, сахаров, аминокислот по крови, во
внеклеточных тканевых жидкостях, через
биологические мембраны.
Например, гемоглобин, миоглобин (перенос
кислорода), липидопротеин (перенос липидов).
Биологические функции белков
 Энергетическая
При расщеплении 1г белка выделяется 17,6кДж
энергии.
Казеин и проламин снабжают организм энергией.
Родопсин, цитохромы преобразуют и утилизируют
энергию пищи и солнечного излучения.
 Защитная
Белки иммунной системы (иммуноглобулины,
антигены тканевой совместимости,
интерлейкины, интерфероны).
Белки системы свертывания крови (тромбин,
фибрин).
Соотношение важнейших веществ
в организме человека
Белки – важнейшая
составная часть пищи
 Проблема пищевого белка стоит очень остро.
 По данным Международной организации по
продовольствию и с/х при ООН больше
половины человечества не получает с пищей
необходимого кол-ва белков.
 Недостаток белков в пище вызывает тяжелое
заболевание - квашиоркор.
Химический синтез
белков
Короткие белки могут быть
синтезированы химическим
путём. Таким образом можно
синтезировать короткий
иммунногенный пептид
эпитоп, служащий для
получения антител. Однако
химические методы синтеза
неэффективны при длине
белков более 300
аминокислот; кроме того,
искусственные белки могут
иметь неправильную
третичную структуру.
Кристаллы различных белков,
выращенные на космической
станции «Мир» и во время полётов
шаттлов НАСА. Высокоочищенные
белки при низкой температуре
образуют кристаллы, которые
используют для получения модели
данного белка.