Аминокислоты. Белки

Аминокислоты.
Белки
Лектор: асис. М.В. Чорная
Аминокислоты

Аминокислоты – органические
бифункциональные соединения, в состав
которых входят карбоксильные группы –
СООН и аминогруппы -NH2.
Классификация аминокислот


В зависимости от взаимного расположения
амино- и карбоксильной групп
аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, ε-,
и т. д.
По характеру углеводородного радикала
различают алифатические (жирные) и
ароматические аминокислоты. Приведенные
выше аминокислоты относятся к жирному
ряду. Примером ароматической
аминокислоты может служить парааминобензойная кислота:
Номенклатура аминокислот
По систематической номенклатуре названия
аминокислот образуются из названий
соответствующих кислот прибавлением
приставки амино- и указанием места
расположения аминогруппы по отношению к
карбоксильной группе.
Например:

Часто используется также другой способ
построения названий аминокислот, согласно
которому к тривиальному названию
карбоновой кислоты добавляется приставка
амино- с указанием положения аминогруппы
буквой греческого алфавита. Пример:
Химические свойства
аминокислот
а) образование солей
H2N–CH2–COOH + NaOH → H2N–CH2–COONa + H2O
б) образование сложных эфиров
Реакция декарбоксилирования
– путь образования биогенных
аминов из α-аминокислот.
NH2
N
HN
C
H2
CH
C
OH
NH2
N
O
- CO2
HN
C
H2
CH2
Реакция
дезаминирования —
это превращение
аминокислот в
соответствующие α —
кетокислоты в
результате
отщепления
аминогруппы в виде
аммиака.
O
NAD+
O
C
HO
C
H2
C
H2
CH
C
OH
NADH+H+
NH2
O
O
C
HO
C
H2
C
H2
C
+H2O
C
OH
NH
O
O
HO
C
C
H2
C
H2
C
+NH3
C
OH
O
Реакция трансаминирования — основной путь
биосинтеза a-аминокислот из α-оксокислот. Донором
аминогуппы служит a-аминокислота, а ее акцептором αоксокислота. a-аминокислота при этом превращается в αоксокислоту, а α-оксокислота – в a-аминокислоту с
соответствующим строением радикалов.
O
OH
H2
C
C
CH
HO
+
C
HO
O
C
C
H2
O
O
C
H2
O
α- аспарагиновая кислота
α- оксоглутаровая кислота
OH
C
H2
C
C
HO
+
C
HO
C
OH
NH2
O
C
O
O
C
O
C
H2
C
H2
CH
NH2
C
OH
O
щавелеуксусная кислота
α- глутаминовая кислота
Образование пептидной связи
Качественные реакции
Нингидриновая реакция.
Все свободные -аминокислоты дают с нингидрином синюю
или фиолетовую окраски. Реакция характерная для
аминогруп, которые находятся в -положении и
используется для выявления -аминокислот.
Ксантопротеиновая реакция
Используется для обнаружения
ароматических и гетероциклических аминокислот (фенилаланин, тирозин,
гистидин, триптофан). При действии
концентрированой азотной кислоты на
эти аминокислоты образуется
нитросоединение окрашенное в желтый
цвет. При добавлени к нему щелочи
окраска становится оранжевой.
Реакция Фоля
Реакция используется для обнаружения сере
содержащих аминокислот. При нагревании
раствора белка с ацетатом свинца (СН3СОО)2Pb
в щелочной среде образуется черный осадок
сульфида свинца PbS, что указывает на
присутствие в белках цистеина.
Биуретовая реакция.
Используется для обнаружения пептидных связей
в пептидах и белках. При добавлении к раствору
белка гидроксида меди образуется краснофиолетовая окраска.
Белки
Белки (полипептиды) - биополимеры, построенные из
остатков α-аминокислот, соединенных пептидными
(амидными) связями.
Образование белковой макромолекулы можно
представить как реакцию поликонденсации α аминокислот:
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
В зависимости от химического состава делят на простые и
сложные белки.
Простые белки построены из остатков аминокислот и
при гидролизе распадаются соответственно только
на свободные аминокислоты.
Сложные белки – это двухкомпонентные белки,
которые состоят из какого-либо простого белка и
небелкового компонента, называемого
простетической группой. При гидролизе сложных
белков, помимо свободных аминокислот,
освобождается небелковая часть или продукты ее
распада.
Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых
условно
выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны,
альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.
Физико-химические свойства
белков

Высаливание – это обратная реакция
осаждения белков большими
концентрациями нейтральных солей
щелочных и щелочноземельных металлов.
Для высаливания чаще всего применяются
такие соли: (NH4)2SO4, NаСI, Nа2SO4, MgSO4.
При этих условиях белки, которые
осаждаются, не испытывают глубокие
структурные изменения и их осадки можно
снова растворить в исходном растворителе, а
молекула белка сохраняет свои предыдущие
свойства.
Денатурация - это нарушение общего плана
уникальной структуры нативной молекулы
белка, преимущественно ее третичной
структуры, приводящее к потере характерных
для нее свойств (растворимость,
электрофоретическая подвижность,
биологическая активность и т.д.). Большинство
белков денатурирует при нагревании их
растворов выше 50–60°С.
Под влиянием различных физических и
химических факторов белки подвергаются
свертыванию (денатурируют) и выпадают в
осадок, теряя естественные свойства.
Первичная структура белка
Первичная структура белка это сложные полипептиды,
в которых отдельные аминокислоты связаны друг с
другом пептидными связями, возникающими при
взаимодействии α-карбоксильных СООН- и α-NН2групп аминокислот.
Вторичная структура белка
Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию
полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания
(складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или
какую-либо другую конформацию.Есть два вида вторичной
структуры: α-спираль и β-структура.
Третичная структура белка
Под третичной
структурой белка
подразумевают
пространственную
ориентацию
полипептидной
спирали или способ
укладки
полипептидной цепи
в определенном
объеме.
Четвертичная структура белка
Под четвертичной
структурой подразумевают
способ укладки в
пространстве отдельных
полипептидных цепей,
обладающих одинаковой
(или разной) первичной,
вторичной или третичной
структурой, и
формирование единого в
структурном и
функциональном
отношениях
макромолекулярного
образования.
Спасибо за внимание!!!