2 содержание разделов дисциплины

РОССИЙСКАЯ ФЕДЕРАЦИЯ
МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
«ТЮМЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»
Филиал в г.Ишиме
Биологическая химия
Учебно-методический комплекс. Рабочая программа
для студентов специальности 050103.65 – География с дополнительной специальностью
биология
1
Государственное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
«Ишимский государственный педагогический институт им. П.П. Ершова»
УТВЕРЖДАЮ
Ректор ФГБОУ ВПО «ИГПИ им.
П.П. Ершова»
___________В.М.Кашлач
«___» __________ 200__ г.
РАБОЧАЯ ПРОГРАММА ДИСЦИПЛИНЫ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
050103.65 ГЕОГРАФИЯ С ДОПОЛНИТЕЛЬНОЙ
СПЕЦИАЛЬНОСТЬЮ БИОЛОГИЯ
Ишим 2009
2
Предисловие
ПРИНЯТО
На заседании кафедры
_экологии, географии и МП_
Протокол № от «___» ____ 20 __ г.
Зав. кафедрой
ОДОБРЕНО
На заседании ученого совета
биолого-географического
факультета
Протокол № от «___» ____ 20 __ г.
___________ __В.М. Андреенко___
________ _Л.И. Каташинская_____
роспись
И.О.Ф зав. кафедрой
роспись
И.О.Ф декана
СОГЛАСОВАНО
«___» ______ 20 __ г.
начальник ОИБО_________ _________
роспись
И.О.Ф
ВВЕДЕН В ДЕЙСТВИЕ с «_01__» ___09______ 20_09_ г.
РАЗРАБОТАН _Никитина Н.Н., к.б.н., доцент
(наименование структурного подразделения (ий), разработавшего (их) документ или руководитель рабочей
группы и ее члены)
РЕЦЕНЗЕНТЫ
О.А.Неверова,д.б.н.,профессор, научный сотрудник ИЭЧ СО РАН
(Ф.И.О., ученая степень, ученое звание, должность)
Периодичность ПЕРЕСМОТРА _1 раз в год_
Программа составлена на основе ГОС ВПО «31» января 2005
Номер государственной регистрации729 пед/маг (новый)
3
1.
2.
3.
4.
5.
Содержание
Программа дисциплины
1.1. Выписка из ГОС ВПО
1.2. Цели и задачи преподавания и изучения дисциплины
1.3. Требования к уровню изучения дисциплины
1.4. Требования к организации дисциплины
Содержание дисциплины
2.1. Разделы дисциплины, виды и объем занятий
2.2. Содержание разделов дисциплины
2.3. Материально-техническое обеспечение дисциплины
Организация аудиторной и самостоятельной работы студентов
3.1. Организация аудиторной работы студентов
3.2 Организация самостоятельной работы студентов
3.3 Учебно-методическое обеспечение дисциплины
Материалы входного, текущего и итогового контроля
Терминологический минимум
4
4
4
5
5
5
5
6
7
8
8
14
15
17
33
4
1.
ПРОГРАММА ДИСЦИПЛИНЫ
1.1 ВЫПИСКА ИЗ ГОС ВПО
Код по
ГОС
ВПО
ДПП
Ф.02
Название дисциплины и дидактическое содержание
Биологическая химия
Биохимия как базовая составляющая современной физикохимической биологии. Методы биохимических исследований.
Химический состав организмов. Потребность различных
организмов в химических элементах. Обмен веществ и энергии в
живых
системах.
Характеристика
основных
классов
органических соединений, представленных в природе, их
биологическая роль. Функциональная биохимия субклеточных
структур. Белки: состав, структура, свойства, функции.
Ферменты, коферменты: структура, свойства, классификация.
Механизмы действия ферментов, регуляция их активности,
области практического использования. Витамины: потребность в
них человека и животных; классификация и роль в обмене
веществ. Антивитамины, антибиотики, фитонциды, гербициды,
механизм их действия. Нуклеиновые кислоты. Структура и
функции ДНК и РНК. Распад нуклеиновых кислот. Механизм
биосинтеза (репликации) ДНК. Биосинтез РНК (транскрипция).
Обмен белков. Распад белков и обмен аминокислот как
источники возникновения биологически активных соединений.
Пути и механизмы синтеза белков в природе. Матричная система
биосинтеза белков. Строение и модели работы рибосом.
Фолдинг полипептидов. Углеводы: структура, функции и пути
обмена в организме. Механизм первичного биосинтеза
углеводов и его энергетическое обеспечение. Липиды:
классификация, структура и функции, их роль в построении
биологических мембран. Обмен триглицеридов, фосфолипидов,
гликолипидов и стеридов. Биологическое окисление и его
сопряжение с фосфорилированием, возможные механизмы
биосинтеза АТФ. Пероксисомы и системы микросомального
окисления. Водный и минеральный обмен. Гормоны: структура,
функции, механизмы действия, применение. Взаимосвязь обмена
белков, нуклеиновых кислот, углеводов и липидов. Уровни
регуляции обмена веществ.
Трудоёмкость
по ГОС ВПО
80
ВВЕДЕНИЕ
1.2. ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ ДИСЦИПЛИНЫ
Биохимия – наука о качественном составе, количественном содержании и преобразованиях
в процессе жизнедеятельности соединений, образующих живую материю.
Цели курса.
Программа разработана для студентов ИГПИ им. П.П.Ершова, для которых
«биологическая химия» является одной из специальных дисциплин. Изучение студентами
биологической химии имеет цели:
• Получение глубоких знаний процессов жизнедеятельности живого организма.
• Изучение и знание биохимических закономерностей в живой природе, что
обеспечить подготовку студентов для глубокого восприятия и осмысления курсов
генетики, цитологии, молекулярной биологии, биотехнологии и других дисциплин.
5
Задачи курса.
1. Ознакомление студентов со строением и свойствами химических соединений,
входящих в состав живого организма.
2. Довести до сознания студентов данные о разнообразии биохимических
превращений в живом организме, составляющих основу его физиологических
функций.
Место курса «Биологическая химия» в системе гуманитарного образования.
Программа курса разработана для студентов биолого-геграфического факультета, чьи знания
биохимических закономерностей живого организма войдут составными частями в структуру их
будущей профессиональной деятельности. Курс биологической химии тесно связан с курсом
органической химии и является обеспечивающим курсом для генетики, цитологии, молекулярной
биологии, биотехнологии, физиологии.
1.3 ТРЕБОВАНИЯ К УРОВНЮ ОСВОЕНИЯ СОДЕРЖАНИЯ ДИСЦИПЛИНЫ
Изучившие курс биологической химии студенты должны знать:
 Химический состав живого организма;
 Биологические функции и физиологическую роль белков, жиров, углеводов, витаминов,
ферментов, гормонов и минералов;
 Закономерности
обмена
веществ
(водный,
минеральный,
белковый,
углеводный, липидный) и энергии в живом организме.
Уметь:
 проводить простейшие качественные реакции,
 характеризовать обменные и признаки их нарушения.
 владеть основными приёмами и навыками работы с лабораторным оборудоваем.
1.4
ТРЕБОВАНИЯ К ОРГАНИЗАЦИИ ДИСЦИПЛИНЫ
Таблица 1
Объем дисциплины и виды учебной работы
Вид учебной деятельности
Общая трудоемкость дисциплины
Аудиторные занятия
Лекции (Л)
Лабораторные (ЛБ)
Самостоятельная работа (СРС)
Вид итогового контроля: экзамен
Всего
часов
80
40
24
16
40
Распределение по семестрам в
часах
семестр
5
6
28
42
18
22
10
14
8
8
20
20
+
Биологическая химия (экзамен в 6 семестре, всего 80, аудиторных 40, СРС 40, 5 семестр - лекций 10,
лабораторных 8, практические 4; 6 семестр- лекций 10, лабораторных 8 .)
2 СОДЕРЖАНИЕ РАЗДЕЛОВ ДИСЦИПЛИНЫ
2.1 Разделы дисциплины, виды и объем занятий
Таблица 2
№
1.
Разделы дисциплины, виды и объем занятий
Наименование разделов и тем
Объем в часах по видам
Всего
Л
ЛЗ
СР
80
24
16
40
Раздел1. Статическая биохимия.
6
Биохимия как базовая составляющая
современной физико-химической биологии.
Методы биохимических исследований
Тема 1. Химический состав организмов.
Элементы в составе живого организма.
Потребность живых организмов в химических
элементах
2.
14
Тема 2. Обмен в-в и энергии в живых
организмах.Характеристика
основных
классов химических соединений входящих в
состав живого организма. Содержание
нуклеиновых кислот, углеводов, липидов,
минеральных веществ и других соединений в
организме. Пластические и энергетические
вещества и их биологическая роль.
Раздел 2. Функциональная биохимия.
32
Тема 1. Белки. Состав, структура, свойства,
функции Обмен белков. Распад белков и
обмен
аминокислот
как
источники
возникновения
биологически
активных
соединений. Пути и механизмы синтеза
белков в природе. Матричная система
биосинтеза белков. Строение и модели работы
рибосом. Фолдинг полипептидов.
Тема 2. Ферменты.
4
4
6
2
2
2
2
2
4
6
10
16
2
4
3
2
4
6
2
2
6
14
2
18
Структура,
свойства,
классификация.
Механизм действия ферментов, регуляция их
активности.
Коферменты.
Области
практического применения ферментов.
3.
Тема 3 Витамины: потребность в них
человека и животных; классификация и роль в
обмене веществ. Антивитамины, антибиотики,
фитонциды, гербициды, механизм их действия
34
Раздел 3. Динамическая биохимия.
Тема 1 Нуклеиновые кислоты. Структура и
функции ДНК и РНК. Распад нуклеиновых
кислот. Механизм биосинтеза (репликации)
ДНК. Биосинтез РНК (транскрипция).
Тема 2 Углеводы и их обмен: структура,
функции и пути обмена в организме.
Механизм первичного биосинтеза углеводов и
его энергетическое обеспечение.
.
Тема 3. Липиды и их обмен : классификация,
структура и функции, их роль в построении
биологических мембран. Обмен
триглицеридов, фосфолипидов, гликолипидов
2
2
2
3
2
3
3
7
и стеридов
Тема 4 Биологическое окисление и его
сопряжение с фосфорилированием,
возможные механизмы биосинтеза АТФ.
Пероксисомы и системы микросомального
окисления..
4
3
Тема 5. Гормоны и их роль в обмене веществ.
СтрсСтруктура, классификация, функции,
механизмы действия. Применение.
2
3
Тема 6. Взаимосвязь и регуляция обмена
веществ. Водный и минеральный обмен
Взаимосвязь обмена белков, нуклеиновых
кислот, углеводов и липидов.
Уровни регуляции обмена веществ.
2
3
80
24
16
40
2.2 СОДЕРЖАНИЕ РАЗДЕЛОВ ДИСЦИПЛИНЫ
Раздел1. Статическая биохимия.
Биохимия как базовая составляющая современной физико-химической биологии. Методы
биохимических исследований
Тема 1. Химический состав организмов.
Элементы в составе живого организма. Потребность живых организмов в химических
элементах
Тема 2. Обмен в-в и энергии в живых организмах.Характеристика основных классов
химических соединений входящих в состав живого организма. Содержание нуклеиновых
кислот, углеводов, липидов, минеральных веществ и других соединений в организме.
Пластические и энергетические вещества и их биологическая роль.
Раздел 2. Функциональная биохимия.
Тема 1. Белки. Состав, структура, свойства, функции Обмен белков. Распад белков и обмен
аминокислот как источники возникновения биологически активных соединений. Пути и
механизмы синтеза белков в природе. Матричная система биосинтеза белков. Строение и
модели работы рибосом. Фолдинг полипептидов.
Тема 2. Ферменты.
Структура, свойства, классификация. Механизм действия ферментов, регуляция их активности.
Коферменты. Области практического применения ферментов.
Тема 3 Витамины: потребность в них человека и животных; классификация и роль в обмене
веществ. Антивитамины, антибиотики, фитонциды, гербициды, механизм их действия
Раздел 3. Динамическая биохимия.
Тема 1 Нуклеиновые кислоты. Структура и функции ДНК и РНК. Распад нуклеиновых
кислот. Механизм биосинтеза (репликации) ДНК. Биосинтез РНК (транскрипция)..
Тема 2 Углеводы и их обмен: структура, функции и пути обмена в организме. Механизм
первичного биосинтеза углеводов и его энергетическое обеспечение.
Тема 3. Липиды и их обмен : классификация, структура и функции, их роль в построении
биологических мембран. Обмен триглицеридов, фосфолипидов, гликолипидов и стеридов
Тема 4 Биологическое окисление и его сопряжение с фосфорилированием, возможные
механизмы биосинтеза АТФ. Пероксисомы и системы микросомального окисления.
Тема 5. Гормоны и их роль в обмене веществ. Структура, классификация, функции,
механизмы действия. Применение.
8
Тема 6. Взаимосвязь и регуляция обмена веществ. Водный и минеральный обмен.
Взаимосвязь обмена белков, нуклеиновых кислот, углеводов и липидов. Уровни регуляции
обмена веществ.
2.3 Материально- техническое оснащение дисциплины
Мультимедийное сопровождение лекционного курса. ТСО: телевизор, видеомагнитофон,
мультимедиопроектор, видеофильмы, компьютер, компьютерные программы, плакаты и
таблицы. Лабораторное оборудование: микроскопы, центрифуга, весы, термостаты,
рефрактометр, спектрометр, Фотоэлектроколориметр, термометры, лабораторная посуда,
реактивы.
3. ОРГАНИЗАЦИЯ АУДИТОРНОЙ И САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ СТУДЕНТА
3.1 Организация аудиторной работы студента
Планы практических занятий и методические рекомендации к ним
Лабораторная работа №1 Тема: Реакция осаждения белков.
Актуализация опорных знаний:
1. Какой метод осаждения белков называется высаливанием?
2. Какими солями достигается обратимое осаждение белков?
3. Какие вещества еще способны осаждать белок?
Задание № 1 Провести осаждение белков без денатурации.
Работа №1 Осаждение белков сернокислым аммонием
Ход работы В пробирку наливают 2-3 мл разбавленного яичного белка, прибавляют
равный объём насыщенного раствора сернокислого аммония и взбалтывают. В осадок выпадают
белки и глобулины Через 5-7 мин. отфильтровывают содержимое пробирок. В фильтрате остаются
альбумины, а на фильтре - глобулины. Для осаждения альбуминов в фильтрат добавляют
кристаллический сернокислый аммоний до полного насыщения, т. е. Пока порошок останется
нерастворимым. В осадок выпадают альбумины, которые отфильтровывают. С 2-3 мл фильтрата
проводят биуретовую реакцию: т.е. добавить двойной объём 30%-ного гидроксида натрия,
перемешать и добавить 2-3 капли 1%-ного р-ра сульфата меди, перемешать, если белок
присутствует, то появится красно-фиолетовое окрашивание. Если белка мало, то добавить
сернокислой меди до 1мл. Отрицательная реакция указывает на отсутствие белков в фильтрате и
полноту осаждения. Осадок альбуминов вместе с фильтром переносят в пробирку и растворяют
4-5м.л. воды, взбалтывая пробирку. Раствор альбуминов отфильтровывают и проводят с ним
биуретовую реакцию.
Работа №2 Осаждение белков хлористым натрием и сернокислым аммонием
Ход работы В две пробирки наливают по 2-3 мл. сыворотки крови или
разбавленного яичного белка. В одну пробирку прибавляют до полного насыщения
кристаллический хлорид натрия, в другую - сернокислый магний. Через 2-3 мин. В обеих
пробирках появляется осадок глобулинов. Содержимое пробирок отфильтровывают. В
фильтрате остаются альбумины, которые в нейтральных растворах не выпадают в осадок от этих
солей даже при полном насыщении.
Прибавляют к фильтрату 4-6 капель 1% р-р уксусной кислоты, при этом альбумины
осаждаются. Через 5 мин. Их отфильтровывают. Затем проверяют фильтрат на отсутствие
белка при помощи биуретовой реакции.
Задание №2. Провести осаждение белков с денатурацией.
Работа №3 Осаждение белков ионами тяжелых металлов
Ход работы В три пробирки наливают по 1-2 мл. раствора белка. Прибавляют по каплям в
первую пробирку раствор уксуснокислого свинца, во вторую сернокислой меди и в третью азотнокислого серебра. Во всех пробирках образуются осадки белков.
9
В пробирку с осадками от уксуснокислого свинца и сернокислой меди добавляют избыток
этих солей, наблюдая при этом растворение осадков
Работа №4 Осаждение белков минеральными кислотами
Ход работы Концентрированные минеральные кислот (кроме фосфорной кислоты)
вызывают необратимое осаждение белков из раствора. Это осаждение объясняется явлениями
дегидратации коллоидных частиц белка, подавлением заряда, образованием солей из белка и
кислот и др. Избытком минеральных кислот (за исключением азотной) растворяют выпавший осадок
белков (гидролиз). Реакция с азотной кислотой широко используется для диагностических
исследований. В три пробирки осторожно наливают по 1 мл кислот: в первую - соляной, во вторую серной, в третью - азотной.
Во все пробирки осторожно наливают на кислоту приблизительно по 1 мл раствора белка.
На границе двух жидкостей появляется осадок белков в виде небольшого белого кружочка
(кольца).
Каждую пробирку осторожно встряхивают. Осадок растворяется в первой и во второй
пробирках, где имеется избыток соляной и серной кислот; в третьей пробирке с азотной
кислотой осадок не исчезает при встряхивании, т.к. при избытке азотной кислоты он не
растворяется.
Работа №5 Осаждение белков органическими веществами
Ход работы В две пробирки наливают по 1-2 мл белка и добавляют в первую пробирку
несколько капель5%-ного р-ра трихлоруксусной кислоты, а во вторую несколько капель
сульфосалициловой кислоты. Пробирки встряхивают и наблюдают осаждение белка.
В три пробирки наливают по 1-2 мл раствора белка, ложечкой добавляют немного (0,20,3 гр.) хлорида натрия и энергично встряхивают.
В первую пробирку постепенно ( каплями) приливают 2-3 мл спирта, во вторую 2-3 мл.
ацетона и в третью - хлороформа. Энергично встряхивают и через 3-6 мин наблюдают выпадение
мелкого осадка белков.
По каждому заданию сделать вывод и ответить на контрольные вопросы:
1. Как можно провести осаждение белков без денатурации?
2. Как можно убедиться, что фильтрат не содержит белков?
3. Почему под влиянием ионов солей тяжёлых металлов белки из состояния воля
необратимо коагулируют в гель?
4. Как
можно
объяснить
необратимое
осаждение
белков
из
раствора
концентрированными минеральными кислотами?
5. Какие органические кислоты могут быть реактивами на белок?
6. Как можно объяснить механизм действия спирта и другой органический
растворитель на белок?
Лабораторное занятие №2 Тема: качественные реакции на белок.
Актуализация опорных знаний:
1.
На каких типах реакций основано качественное обнаружение белков?
2. Как и почему они называются?
3. В какой среде биурет, оксамид и белки образуют комплексные соли, окрашенные в
фиолетовый цвет?
4. Наличием какой связи обусловлена эта реакция?
Задание №1 Провести качественные реакции на белок
Работа №1 Обнаружение в молекулах белка пептидных связей.
В щелочном растворе при добавлении сульфата меди такие вещества, как биурет,
оксамид, полипептиды и белки, образуют комплексные соли, окрашенные в фиолетовый цвет.
Ход работы Реакция с биуретом. В сухую пробирку берут немного (0,5г.) мочевины и
осторожно прокаливают в пламени газовой горелки. Мочевина вначале плавится, при дальнейшем
нагревании выделяется аммиак. При охлаждении к сплавленной массе приливают 1-2 мл. 10%ного гидроксида натрия и добавляют несколько капель 1%-ного раствора сульфата меди. После
перемешивания развивается сине-фиолетовое окрашивание раствора. К 1-2 мл раствора белка
10
прибавляют двойной объём 30%-ного раствора гидроксида натрия, хорошо перемешивают и
добавляют 2-3 капли 1%-ного раствора сульфата меди. Снова тщательно перемешивают.
Развивается красно-фиолетовое
окрашивание.
При
малом
содержании
белка
чувствительность реакции можно повысить, наслаивая на раствор белка в щелочи 1 мл. 1%-ного
раствора меди. При стоянии на границе двух слоев появляется фиолетовое кольцо. Этот метод
можно использовать для определения белка в моче.
Работа №2 Нингидриновая реакция
Реакция основана на взаимодействии аминогруппы свободных аминокислот и аминных
групп белковой молекулы с нингидридом.
Ход работы. Сначала реакцию проводят с глицином или другой аминокислотой. Наливают
в пробирку 2 мл раствора глицина, добавляют 6-8 капель раствора нингидрида и нагревают.
Появляется фиолетовое окрашивание.В другую пробирку наливают 10-12 капель раствора
нингдрида. Раствор перемешивают и подогревают несколько мин на водяной бане. Наблюдают
сине-фиолетово окрашивание.
Работа №3 Реакция с пикриновой кислотой
Пикриновая кислота при нагревании с белком в щелочной среде восстанавливается в
пикраминовую кислоту (красного цвета).
Ход работы. В пробирку наливают 2 мл раствора белка и прибавляют 0,3-0,5г порошка
гидрокарбоната натрия, добавляют 1 мл насыщенного раствора пикриновой кислоты и нагревают
в пламени горелки несколько минут. Желтая окраска раствора постепенно переходит в
красную окраску, вследствие восстановления пикриновой кислоты в пикраминовую.
В другой пробирке проводят эту же реакцию с 0,1%-ным раствором глюкозы вместо белка.
Наблюдают те же явления, что и с белком
Лабораторная работа № 3 Тема; Свойства ферментов.
Актуализация опорных знаний:
1. Особенности двухкомпонентных ферментов.
2. От каких факторов зависит активность ферментов?
3. Какие вещества могут быть активаторами активности ферментов?
4. Действие активаторов и ингибиторов на активность ферментов.
Задание №1 Исследовать
специфичность
ферментов
методом
воздействия
ферментов амилазы и сахарозы на различные субстраты - крахмал и сахарозу.
Работа №1 Специфичность ферментов
Ферменты отличаются от неорганических катализаторов необычайно высокой
специфичностью. Начальным этапом каталитического акта является образование ферментсубстратного комплекса, т.е. связывание субстрата с каталитическим центром фермента.
Пространственная конформация субстратного центра должна находиться в точном
геометрическом соответствии со структурой
молекулы субстрата.
Ход работы. В пробирки 1 и 2 наливают по 4-5 мл р-ра крахмала, в пробирки 3 и 4 - по 4-5
мл раствора сахарозы. В пробирки 1 и 3 добавляют по 2-3 мл разбавленной слюны (амилаза), в
пробирки 3 и 4 -по 2-3 мл раствора сахарозы. Содержимое пробирок перемешивают и
инкубируют 10 мин. В термостате (37 гр. С). Затем в пробирки 1 и 2 добавляют по 1 капле
реактива Люголя, в пробирки 3 и 4 - 1-2 мл реактива Фелинга и нагревают. Наблюдения
записывают в таблицу специфичности ферментов амилазы и сахарозы:
Задание №2 Исследовать активность амилазы слюны в присутствии соединений
обладающих свойствами положительных и отрицательных эффектов.
Работа №1 Влияние активаторов и ингибиторов. Регуляция деятельности ферментов
осуществляется как в клетке, так и вне её путём присоединения к молекуле фермента ряда
низкомолекулярных веществ. Такие вещества могут служить положительными и отрицательными
эффекторами. Положительные эффекторы или активаторы, присоединяясь к молекуле
неактивного предшественника, способны изменять её конформацию с образованием
соединения, обладающего каталитической активностью. Функцию активаторов часто
выполняют ионы металлов и некоторые анионы. Угнетающее действие отрицательных
эффектов (ингибиторов) реализуется путём изменения нативной конформации фермента.
11
Ингибиторами могут быть неорганические соли, метаболиты, гормоны. Место
прикрепления эффекта к молекуле фермента называется аллостерическим центром.
Ход работы. В 2 пробирки наливают по 4-5 мл раствора крахмала, в 1-ю пробирку
добавляют 1-2 мл раствора хлорида натрия, во 2-ю 1-2 мл раствора сульфата меди. В обе
пробирки приливают по 1-2 мл разбавленной слюны. Содержимое пробирок перемешивают и
пробирки инкубируют 10 мин. В термостате (37° по С). Затем в обе пробирки добавляют по 1
капле реактива Люголя. Наблюдения заносят в таблицу, показывающую влияние хлорида натрия и
сульфата меди на активность амилазы
Контрольные вопросы:
1. Отличие ферментов от неорганических катализаторов.
2. Назовите этап каталитического акта.
3. В каком случае возможно образование фермент-субстратного комплекса?
4. В чем состоит принцип методов исследования специфичности ферментов и
влияние активаторов и ингибиторов?
5. Как реализуется угнетающее действие отрицательных эффектов?
6. Что такое аллостерический центр?
Лабораторная работа № 4 Тема: Свойства ферментов.
Актуализация опорных знаний:
1. При каких условиях ферменты осуществляют свою функцию?
2. Как ферменты реагируют на изменения условий среды?
3. Какими особенностями обладают ферменты, связанными с их белковой природой?
Задание №1. Исследовать влияние изменения температуры внешней среды на
активность фермента амилазы слюны.
Работа №1 Термолабильность ферментов.
Температура среды сильно влияет на активность ферментов. Оптимальная
температура для действия фермента - температура тела животных, колеблющаяся в диапазоне 36
- 41° С. При некотором повышении температуры среды происходит ускорение реакции вследствие
повышения энергии активации молекул субстрата. Вместе с тем даже небольшое повышение
температуры вызывает ослабление связей, которые поддерживают конформацию
молекулы фермента, необходимую для проявления его каталитической активности.
Постепенно начинается денатурация фермента, которая резко прогрессирует при
температуре, превышающей 50° С. Инактивация фермента при повышении температуры среды
необратима. При понижении температуры фермент также уменьшает свою активность.
Денатурация фермента при охлаждении не происходит, поскольку инактивация фермента в этом
случае может быть обратимой.
Ход работы.В три пробирки наливают по 2-3 мл разбавленной слюны (амилазы). Слюну в
пробирке кипятят в течение 1-2 мин. Затем во все пробирки добавляют по 4-5 мл крахмала.
Пробирки №1 и № 2 ставят в термостат (37° С) на 10 мин. Пробирку №3 погружают на 10
мин в лёд. По истечении указанного времени во все пробирки добавляют по капле реактива
Люголя. Результаты опыта заносят в таблицу термолабильности ферментов и делают выводы;
Задание №2.Исследовать активность ферментов амилазы слюны при различных
значениях рН среды.
Работа №2 Влияние РН на активность ферментов
Для каждого фермента существует оптимум рН, при котором создаются наиболее
благоприятные условия для поддержания функционально активной конформации молекулы.
Ионизированные при определённом значении рН аминогруппы и карбоксильные группы
аминокислотных остатков участвуют в поддержании конформации белковой молекулы,
необходимой для образования каталитических центров фермента, и способствует его
связыванию с субстратом. При ином значении рН ионизация соответствующих групп
изменяется, в результате разрываются связи, обеспечивающие образование каталитических
12
центров, и фермент инактивируется. При очень высоких и очень низких значениях рН
ферменты денатурируют.
Ход работы. В три пробирки приливают по 2-3 мл буферных растворов с различными рН
(5,0; 6,8; 8,0). Во все пробирки добавляют по 2-3 мл разбавленной слюны (амилазы) и по 4-5 мл
р-ра крахмала, перемешивают и инкубируют 10 мин в термостате (37° С) . Затем в каждую
пробирку добавляют по 1 капле реактива Люголя. Результаты наблюдения заносят в таблицу,
показывающую влияние рН на активность амилазы
Работа№3 Гидролиз крахмала под действием амилазы слюны.В три пробирки прилить по 1
мл фермента и по 2 мл р-ра крахмала 1%-ного. В первую пробирку прилить 0,5 мл О,1% р-ра НС1;во
вторую пробирку- 2мл Н20; в третью пробирку-0,5мл р-ра едкого натрия. Жидкости выдержать в
водяной бане при температуре 37°-40° по С в течение 5-6 мин. Затем содержимое пробирок
проверить действием р-ра йода через каждые 2 мин. проб. Окраска с йодом будет меняться от
синей к сине-фиолетовой, буро-красной, красно-желтой. Интенсивное изменение окраски
происходит только в пробе, где оптимальное значение рН способствует гидролизу крахмала до
декстринов и мальтозы. Данные занести в таблицу: Выводы:
Контрольные вопросы:
1.Почему не происходит денатурация фермента при охлаждении?
2.При какой температуре наступает денатурация фермента?
З.Как может повлиять рН среды на активность фермента?
4.При каких значениях рН ферменты денатурируют?
Лабораторное практическое занятие № 5-6Тема: Качественные реакции на аминокислоты.
Задание №1 Провести ксантопротеиновую реакцию.
Ксантопротеиновая реакция (греч. «ксантос» - жёлтый) дает возможность
обнаружить присутствие в молекуле белка циклических аминокислот - фенилаланина,
тирозина, триптофана. Реакцию обусловливают находящиеся в молекуле белков названные
аминокислоты, ароматические кольца которых подвергаются нированию, в результате
организуются нитропроизводные белков, окрашенные в желтый цвет.
Ксантопротеиновую реакцию дают простые ароматические соединения - бензол и его
гомологи, фенол и др.Тирозин при нитровании переходит в нитротирозин, из которого под
влиянием щелочи образуется аммонийная соль, имеющая хиноидную группировку.
Ход работы
В начале проводят реакцию с фенолом.
В пробирку наливают 2 мл раствора фенола и прибавляют 1 - 2 мл концентрированной
азотной кислоты. При осторожном нагревании появляется желтое окрашивание.
В другую пробирку наливают около 2мл р-ра белка и прибавляют 6-10 капель
концентрированной азотной кислоты. Под влиянием кислоты появляется осадок белка, который
при нагревании окрашивается в желтый цвет. Затем пробирке дают остыть и осторожно
прибавляют избыток гидроксида натрия или аммиака. При этом желтая окраска переходит в
оранжевую.
Задание №2. Провести реакцию на тирозин.
Реакция обусловлена наличием в молекуле белка тирозина, имеющего в своем составе
фенольную группу, которая при нагревании с реактивом Миллона (смесь нитратов и нитритов
ртути (1) и (2), растворенных в концентрированной азотной кислоте) дает красную окраску сгустка.
Химизм реакции сводится к образованию нитрозотирозина, который, присоединяя ртуть при
нагревании, превращается в ртутную соль красного цвета т.к. в их состав входит аминокислота
тирозин, являющаяся одновременно фенолом.
Ход работы. Сначала работу проводят с фенолом В пробирку наливают 2 мл р-ра фенола и
1 мл реактива Миллона и медленно нагревают. Появляется розовое окрашивание. Затем проводят
реакцию с белком. В другую пробирку наливают 2 мл р-ра белка и добавляют 6-8 капель реактива
Миллона. Вначале появляется осадок белка, а при подогревании он окрашивается в кирпичнокрасный цвет. Надо избегать избытка реактива Миллона, т.к. азотная кислота может дать желтое
окрашивание (ксантопротеиновая реакция), маскирующее реакцию на тирозин. Аналогичным
13
образом проводят реакцию с раствором желатина. Как правило, реакция Миллона с желатином
отрицательная.
Задание №3. Провести реакцию на триптофан.
Ход работы. В пробирку наливают около 1 мл р-ра белка и добавляют 2 капли р-ра
сахарозы. Затем пипеткой подливают 1 мл концентрированной серной кислоты. На границе
раздела жидкостей появляется вишнево-красное окрашивание в виде кольца. Сущность реакции
сводится к тому, что под влиянием серной кислоты происходит гидролиз сахарозы до
моносахаридов, которые обезвоживаются, превращаясь в оксиметилфурфурол. Триптофан,
реагируя с оксиметилфурфуролом, образует комплекс, окрашенный в вишнево-красный цвет.
Задание №4. Провести реакцию на аргинин. Аргинин в присутствии L- нафтола окисляется
гипобромитом, теряя при этом одну аминогруппу. Окисленный аргинин, соединяясь с Ь-нафтолом,
образует вещество красного цвета.
Белки, имеющие в своём составе аргинин, дают красное
окрашивание с гипобромитом или гипохлоридом и L-нафтолом в щелочной среде.
Ход работы.В пробирку наливают 2 мл р-ра белка. Добавляют 2-3 капли р-ра
гидроксида натрия и 2 капли L-нафтола. Содержимое пробирки перемешивают и
прибавляют каплю гипобромита. Появляется малиново-красное окрашивание. В таком же
порядке проводят реакцию с раствором аргинина. Появляется кирпично-красное окрашивание.
Задание №5. Провести реакцию на серосодержащие аминокислоты и качественную реакцию
на глутатион.Реакция на серосодержащие аминокислоты. В состав молекул большинства
белков входят серосодержащие аминокислоты - цистеин, цистин и метионин. При нагревании
со щелочью от этих аминокислот отщепляется сера в виде сероводорода, который обнаруживают
в реакции с ацетатом свинца
Ход работы.В пробирку наливают 1-2 мл белка и добавляют равный объём
гидроксида натрия, нагревают до кипения и прибавляют 1-2 капли уксуснокислого свинца.
Наблюдают постепенное потемнение р-ра
В тканях и клетках животного организма глутадион встречается в восстановленной форме
(в виде трипептида - Г-SН) и окисленной (в видегексапептида - Г-S-SГ). Восстановление
глутатиона происходит в результате реакции с НАDФН2:В организме глутатион окисляется,
взаимодействуя с аминокислотами белков. Наиболее важная функция глутатиона поддержание в белках сульфгидрильных групп цистеина в восстановленном состоянии.
Глутатион может служить промежуточным переносчиком атомов водорода в реакциях
окисления фосфоглицеринового альдегида и активатором ряда ферментов (протеиназ).
На каталазу, фосфатазу и некоторые другие ферменты глутатион оказывает парализующее
действие.Глутатион содержится в крови, печени, мышцах, почках, надпочечниках и
др. органах. В крови здоровых животных содержится 4,4-32,3мг% глутатиона, а в крови,
например, коров, больных кетозом - 22,5 -23,2 мг%. Эти показатели отражают нарушение
окислительно-восстановительных процессов в тканях животного. В щелочной среде от
глутатиона отщепляется сульфид натрия, который, реагируя с нитропруссидом натрия,
образует окрашенное в малиновый цвет соединение.
Ход работы. В ступке растирают около 1г печени с небольшим количеством
стеклянного песка и 3-4 мл насыщенного р-ра сульфата аммония. Содержимое ступки
разливают поровну в 2 пробирки. Пробирка №1 служит контролем, её нагревают до кипения
для денатурации белка и глутатиона. В пробирке №2 (опыт) глутатион не разрушен. В обе
пробирки добавляют по 2 мл аммиака и по 1 мл р-ра нитропруссида натрия. В пробирке 2
наблюдают появление малинового окрашивания.
Лабораторная практическая работа №7-8 Тема: Витамины
Задание 1 Изучить качественные реакции на жирорастворимые витамины.
а) Провести качественные реакции на витамин А.
Ход работы. В пробирку наливают 3 капли масляного р-ра витамина А и
добавляют 2 мл р-ра трёххлористой сурьмы. В пробирке появляется тёмно-синее окрашивание.
Ход работы. В пробирку наливают 3 капли масляного р-ра витамина А
и
добавляют 1 каплю серной кислоты. В пробирке появляется сине-фиолетовое окрашивание.
14
Провести качественные реакции на витамин Е.Витамин Е, взаимодействуя с
коцентрированной азотной кислотой ,окисляется с образованием О - хинона, окрашенного в
оранжево-красный цвет соединения - тококрасного. В две пробирки наливают по 2-3 капли
масляного р-ра витамина Е. В первую пробирку добавляют 1-2 мл воды.Во вторую пробирку
добавляют такое же количество концентрированной азотной кислоты.Обе
пробирки
нагревают на кипящей водяной бане 10 минут. В пробирке с азотной кислотой масляный
слой витамина окрашивается в оранжево красный цвет. Провести качественные реакции на
витамин К.
3.2 ОРГАНИЗАЦИЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ СТУДЕНТА
Самостоятельная работа студентов очной формы обучения предполагает выполнение заданий в
различных аудиторных и внеаудиторных формам, представленных в таблице 3.
№
Наименование дидакт.ед.
№
задания
1
1
Статическая биохимия.
2
3
1
2
2
Функциональная биохимия.
3
1
3
Динамическая биохимия.
2
Тема
Форма
Контроля,
балл
Химический состав организмов.
5
Элементы в составе живого тесты
организма
Потребность живых организмов в
химических элементах.
Характеристика основных классов
химических
соединений
5
входящих в состав живого тесты
организма
Содержание нуклеиновых кислот, 15
углеводов, липидов, минеральных собеседов
веществ и других соединений в ание
организме.
Пластические
и
энергетические вещества и их
биологическая роль
Состав,
структура,
свойства, 5
функции белков
тесты
Структура,
свойства,
классификация.
Механизм 25
действия ферментов, регуляция их тесты
активности.
Коферменты.
Области
практического
применения ферментов.
Витамины. Потребности
живого организма,
25
классификация.
Програми
Физиологическая роль.
ров
Антивитамины. Другие
задания
биоактивные соединения:
антибиотики, фитонциды,
гербициды, дефолианты.
Обмен органических веществ.
25
белков. углеводов и липидов..
Собесед.
Биологическое окисление.
Водный и минеральный обмен.
10
Собесед.
15
3
Гормоны и их роль в обмене
веществ.
10
тесты
Всего 125 баллов
3.3 Учебно - методическое и информационное обеспечение дисциплины
Основная литература
1.Димитриев А. Д., Амбросьева Е. Д.. Биохимия: учебное пособие [Электронный ресурс] /
М.:Дашков и Ко, 2012. -166 с. - URL: http://biblioclub.ru/index.php?page=book&id=114131
2.Пинчук Л. Г., Зинкевич Е. П., Гридина С. Б.. Биохимия [Электронный ресурс] /
Кемерово:Кемеровский технологический институт пищевой промышленности,2011. - 364с. URL: http://biblioclub.ru/index.php?page=book&id=141519
3.Новиков Н. Н.. Биохимия ферментов: учебное пособие [Электронный ресурс] /
М.:Издательство
РГАУ-МСХА
имени
К.А.
Тимирязева,2010.
-106с.
URL:
http://biblioclub.ru/index.php?page=book&id=145007
4. Барышева Е., Баранова О., Гамбург Т.. Практические основы биохимии: учебное пособие
[Электронный
ресурс]
/
Оренбург:ОГУ,2011.
-217с.
URL:
http://biblioclub.ru/index.php?page=book&id=259197
5.Барышева Е., Баранова О., Гамбург Т.. Теоретические основы биохимии: учебное пособие
[Электронный
ресурс]
/
Оренбург:ОГУ,2011.
-360с.
URL:
http://biblioclub.ru/index.php?page=book&id=259198
6.Шамраев А. В.. Биохимия: учебное пособие [Электронный ресурс] / Оренбург:ОГУ,2014. 186с. - URL:http://biblioclub.ru/index.php?page=book&id=270262
7.Современные проблемы биохимии: Методы исследований: учебное пособие [Электронный
ресурс] / Минск: Вышэйшая школа, 2013. – 495 с. - URL:
http://biblioclub.ru/index.php?page=book&id=235695
Дополнительная:
1.Проскурина, И.К. Биохимия [Текст] : учеб.пособие для вузов по спец. "Физич.культура" / И.
К. Проскурина. - М.: ВЛАДОС-ПРЕСС, 2004. - 236 с. (24)
Электронные библиотечные системы:
1. Электронно-библиотечная система elibrary http://elibrary.ru
2. Универсальная справочно-информационная полнотекстовая база данных “East View” ООО
«ИВИС» http://www.eastview.com
3. Электронный справочник «Информио» http://www.informio.ru
4. Автоматизированная библиотечная информационная система МАРК-SOL 1.10 (MARC 21).
5. Электронно-библиотечная
система
"Университетская
библиотека
онлайн"
http://www.biblioclub
http://www.psu.ru/?m=019&a=7
http://www.school.edu.ru/catalog.asp?ob_no=72392
http://otherreferats.allbest.ru/biology/00060704_0.html
Educational resources of the Internet - Biology. Образовательные ресурсы Интернета Биология.http://www.igsha.ru/edu/agro/agrohimiya
http://nauka.petrsu.ru/show_entry.asp?entry_id=6043720&id=3121225§ion=3
http://www.ippras.ru/society_physiologists_plants/VI_OFR_Abstr/symposium_5.pdf
http://herba.msu.ru/russian/departments/physiology/spezkursi/chub/index_7.html
http://www.resurs.kz/ref/fiziologiya-rasteniy
онлайн-энциклопедия http://egf.spsu.ru/students/resursi.html
Биологические ресурсы в сети Internet
Гипер-сайт по биологии. Сайт методической поддержки учителей биологии.
http://bio.krsnet.ru/bio_net/b_n_bot.htm SciTecLibrary - Cтатьи и Публикации
Интернет-ресурсы. Изучение экдистероидов – направление биологии,
16
http://www.sciteclibrary.ru/rus/catalog/pages/5078.html
http://www.web-resurs.ru/study/links3370.html
МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ПРЕПОДАВАТЕЛЮ
Аудиторные занятия включают в себя: лекции, лабораторные занятия, консультации,
контроль за самостоятельной работой студентов, экзамен (как итоговый).
Лекции носят информационно-проблемный характер. Лабораторные занятия проводятся
в лаборатории. Занятия по промежуточному контролю за самостоятельной работой студентов
предполагают их организацию по выравниванию успехов студентов в максимальном овладении
знаниями, умениями и навыками по проблемам социальной психологии. Консультации носят
обзорно-диалогический характер, целью которого является устранение «пробелов» в знаниях,
противоречий во взглядах, формирование уверенности (убеждений) в их объективном
характере. Экзамен предполагает проверку, уточнение и дополнение (если это оказывается
необходимым) знаний студентов по разработанным двум вопросам билета. Аттестации знаний
студентов проводятся один раз в семестр. Они реализуются преподавателем в двух формах: по
итогам предшествующей учебной деятельности студентов на день аттестации или в виде
контрольных испытаний. Для оценки знаний студентов можно использовать традиционную или
балльно-рейтинговую систему оценки знаний студентов.
МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ СТУДЕНТОВ
Методические рекомендации по организации самостоятельной работы
Целью лабораторных занятий является закрепление знаний о течении метаболических
процессов в живых организмах, выработка биологического мышления и целостного подхода к
метаболизму. При изучении биологической химии следует опираться на знания, полученные из
изученных ранее учебных курсов: ботаники, экологии, почвоведения, химии (общей,
органической), физики.
Неотъемлемой частью изучения биохимии являются лабораторно-практические занятия,
на которых происходит практическая демонстрация основных закономерностей метаболизма..
Основные задачи лабораторных работ: проверка понимания содержания курса; дополнительная
проработка наиболее сложных мест лекционного курса; развитие видения биохимических
реакций в живом организме. Использование лабораторных занятий повышает качество
обучения, усиливает практическую направленность преподавания данного курса, способствует
развитию познавательной активности. Кроме того, проведение лабораторных занятий
способствует формированию общеучебных и специальных умений. Данное обстоятельство
помогает лучше понять изучаемый теоретический материал и затем более доступно излагать его
в школе во время прохождения педагогической практики. Лабораторные занятия ведутся при
помощи лабораторного практикума по биохимии. В настоящем пособии представлена тематика
и содержание практических занятий, подобранных в соответствии с основными разделами
учебной программы. На лабораторно-практических занятиях предпочтение отдаётся групповой
работе, когда несколько человек совместно выполняют одно и то же задание. Индивидуально
происходит защита результатов практической работы.
При подготовке к занятиям следует также изучить основную литературу и ознакомиться с
дополнительной. Работа с литературой предполагает дорабатывание лекционного материала и
работу по вопросам для самостоятельного изучения. Дополняется конспект лекции, делаются
соответствующие записи из литературы, рекомендованной преподавателем и предусмотренной
учебной программой.
Требования для студентов по выполнению заданий по курсу "биологическая химия".
Перед каждым занятием студент должен изучить теоретические основы данной темы,
используя основную и дополнительную литературу, а также привлекая знания из смежных
биологических дисциплин (физиология, экология, ботаника и т.д.). На это ориентирует
перечень основных теоретических вопросов в лабораторном практикуме.
17
При выполнении заданий происходит работа с объектами, указанными в разделе
"Материалы и оборудование". Задания выполняются по форме, указанной в лабораторном
практикуме.
В начале работы необходимо:
 внимательно прочитать название работы, ее цель и условия выполнения;
 проверить наличие оборудования и материалов для работы;
 ознакомиться с основными этапами проведения работы и уточнить у преподавателя
неясные места. В случае, когда работа проводится группой, четко распределите
обязанности каждого участника.
 в ходе работы все записи, ответы на вопросы, заполнение таблиц выполняются в
практикуме;
 в заключении формируются выводы и рекомендации на основе результатов
проделанной работы.
В конце занятия студент должен проверить свои знания, используя вопросы для анализа
изученного материала. Лабораторный практикум является итоговым документом практических
занятий. Задания считаются выполненными в том случае, если студент:
 осмыслил и свободно воспроизвел теоретический материал к данной работе;
 индивидуально выполнял работу, аккуратно оформляя необходимые таблицы,
выводы;
 сдал работу преподавателю.
Темы рефератов
1. Основоположники отечественной биохимии.
2. Микроэлементы, их биологическая роль и значение.
3. Биологическая роль макроэлементов.
4. Углеводы и углеводный обмен.
5. Жиры и воска. Их биологическая роль.
6. Биохимия жирового обмена.
7. Химия и биология нуклеиновых кислот.
8. Ферменты. Биологическая роль и значение.
9. Стероидные гормоны. Классификация и значение.
10..Белковые гормоны. Классификация и значение.
11.Гормоны пищеварительной системы.
12.История изучения витаминов.
13.Витамины и их применение в животноводстве.
14.Водорастворимые витамины. Классификация и значение.
15.Жирорастворимые витамины. Классификация и значение. 1
6.Витамины, их физиологическое и биохимическое значение.
17.Белки и аминокислоты в питании животных.
18.Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов.
19.Биохимия обмена веществ.
22.Химия молока.
план реферата
I.
Введение. Актуальность темы.
II.
Основная часть.
1.
Основные теоретические подходы к изучению феномена (определения, история
изучения, кто изучал, какие аспекты).
2.
Современное состояние исследуемой проблемы (классификации, структура,
особенности).
3.
Возможности диагностики.
III.
Заключение.
Используемая литература.
18
Выбор темы реферата осуществляется студентами самостоятельно с опорой на их
познавательные потребности в областях «Педагогики и психологии высшей и профильной
школы». В данных формах отчетности по самостоятельной работе студент руководствуется
следующими требованиями: объем работы 10-15 листов печатного или рукописного текста,
шрифтом 14 с межстрочным интервалом 1,5 – 2; в структуру реферата входят титульный лист,
оглавление из 3-4 пунктов, введение, основной текст со ссылками на источники, заключение и
список литературы из 8-10 наименований психологических, педагогических и (или)
методических научных работ. Список литературы оформляется в соответствии с современными
требованиями, которые имеются в пособиях преподавателей кафедры и в библиографическом
отделе библиотеки ИГПИ им. П.П.Ершова.
4. МАТЕРИАЛЫ ВХОДНОГО, ТЕКУЩЕГО И ИТОГОВОГО КОНТРОЛЯ
Методика проведения контрольных мероприятий
Контрольные мероприятия включают:
1) Контрольные срезы - проводятся в сроки полусеместровой аттестации на очном
отделении и в период учебно-экзаменационной сессии у студентов заочного отделения
2) Проверка конспектов осуществляется - в течение семестра
3) Проверка заданий для самостоятельной работы осуществляется - в течение семестра и
на сессии у заочников
4) Проверка рефератов - в течение семестра и на сессии у заочников
5) Проведение консультаций - в течение года
6) Проведение тестирования – в конце семестра
Формами отчетности студентов являются:

выполнение заданий для самостоятельной работы;

рефераты или доклады с последующей их защитой на учебных занятиях;

решение психологических задач в форме собеседования – размышления на
практических занятиях и консультациях;

сдача зачета или экзамена.
Методические указания по содержанию контрольных мероприятий:
1)
Контрольные срезы могут включать задания в виде тестов по изучаемому разделу
дисциплины, терминологический диктант, теоретические вопросы и ситуационные задачи.
2)
Проверка конспектов заключается в контроле над ходом изучения студентами
научной литературы. К конспектированию предлагаются некоторые источники, входящие в
задания для семинаров и самостоятельной работы.
3)
Проверка заданий для самостоятельной работы направлена на выявление у
студентов навыков самостоятельной работы и способствует их самообразованию и ориентации
на глубокое, творческое изучение методологических и теоретических основ дисциплины.
Формы и методы самостоятельной работы студентов и её оформление:

Аннотирование литературы - перечисление основных вопросов, рассматриваемых
автором в той или иной работе. Выделение вопросов, имеющих прямое отношение к изучаемой
проблеме

Конспектирование литературы - краткое изложение какой-то статьи, выступления,
речи и т.д. Конспект должен быть кратким и точным, обобщать основные положения автора.

Подготовка реферата или доклада.

Реферативные работы или научный доклад могут быть трех видов:
а) критическая рецензия на научную работу,
б) аналитический обзор исследований по теме,
в) критический анализ дискуссии.

Учебно-исследовательская работа - формулирование задач наблюдения или
экспериментального исследования. Нахождение экспериментальной методики, составление
плана наблюдения, проведение наблюдения или эксперимента, анализ и обобщение полученных
данных (во время прохождения педагогической и государственной практики).
19

Решение практических задач - умение студентов анализировать различные
практические факты и осуществлять правильные, обоснованные выводы
4) Проверка рефератов включает оценивание уровня выполнения по соответствию
содержания теме, полноте освещения темы, наличия плана, выводов, списка литературы.
5) Проведение консультаций включает обсуждение вопросов, вызывающих трудности
при подготовке к семинарским занятиям и при выполнении заданий для самостоятельной
работы.
6) Проведение тестирования включает тестовые задания по всем разделам дисциплины.
МАТЕРИАЛЫ ВХОДНОГО КОНТРОЛЯ
Входной контроль осуществляется на первом занятии по дисциплине в форме теста
1 Жизнь это…….
а. Форма существования белковых тел.
б. Процесс существования сложных биологических систем,
способных самовоспроизводиться и обмениваться энергией.
в. Это метаболизм или обмен веществ.
2 Самовоспроизведение……
а. Это способность к размножению, поддерживающая длительное существование вида.
б. Передача наследственной информации.
в. Это сходство родителей и потомков.
3.Развитие…….
а. Это рост особи с момента рождения до смерти.
б. Это необратимый, закономерно направленный процесс
количественных и качественных изменений особи.
в. Это качественное изменение особи на протяжении жизни.
4. Роль раздражимости в развитии живых организмов:
а. Это свойство помогает выжить в условиях изменяющейся среды.
б. Раздражимость помогает двигаться.
в. Раздражимость способствует выработке приспособительных реакций организма.
5. Сущность авторегуляции (саморегуляции) живых организмов….
а. В изменении структуры цитоплазмы, структуры и активности ферментов.
б. В способности клеток живых организмов сохранять свои
структуру и свойства.
в. В способности живых организмов подавать химические
сигналы к изменению.
6: Какие уровни организации характерны для живой материи?
а Гены, клетки, органы, организмы, популяции, сообщества (экосистемы).
б. Молекулярный, клеточный, тканевый, органный, организменный, популяционный, биогеоценотический.
в. Микроуровень (клетки), мезоуровень (органы, организмы), макроуровень (экосистемы).
20
7.Почему именно клетка является структурной, функциональной единицой жизни?
Потому что…
а. клетка является носителем наследственности.
б. клетка — это самая мелкая единица организма, наделенная жизнью.
в. на уровне клетки проявляется обмен веществ, рост, развитие, размножение.
8. Какие структурные и химические свойства воды определяют ее биологическую роль
в клетке?
а Малые размеры молекул, полярность, способность соединяться водородными
связями.
б Вода не обладает теплоемкостью.
в Вода является основной средой, где протекают химические реакции.
9 В чем выражаются уникальные свойства углерода и какова его биологическая роль?
а. Благодаря наличию трех электронов углерод может образовывать три ковалентные связи.
б. Углерод может образовывать ковалентные связи с водородом, азотом, серой и кислородом.
в. Биологическая роль углерода заключается в многообразии органических веществ, необходимых для жизни организмов.
10: Что такое биополимеры?
а. Это органические соединения разветвленной структуры.
б. Это высокомолекулярные органические соединения, макромолекулы которых
состоят из мономеров.
в Это белки в животных клетках и полисахариды в растительных клетках.
11: Каково строение, свойства и функции липидов?
а. Липиды представляют собой первичные продукты фотосинтеза.
б. Липиды — это сложные эфиры жирных кислот и спирта.
в. Липиды нерастворимы в воде, но растворимы в органических растворителях.
г. Липиды дают столько же энергии при окислении, как
белки и углеводы.
д. Благодаря высокой теплопроводности липиды выполняют защитные функции организма.
12 Какова химическая структура и свойства аминокислот и какие аминокислоты
называются незаменимыми?
а. Àминокислоты — это высокомолекулярные органические соединения, содержащие
аминогруппы.
б. Àминокислоты — это низкомолекулярные органические
соединения, в состав которых входят аминогруппы и карбоксильные группы.
в. Все аминокислоты находятся в организме в свободном виде.
г. Часть аминокислот (20 наименований) входит в состав
белков.
д Незаменимые аминокислоты — это те, которые синтезируются в растениях, но не синтезируются в животном организме.
Ж.. Незаменимые аминокислоты — это те, которые синтезируются микробиологическим или химическим путем.
21
МАТЕРИАЛЫ ТЕКУЩЕГО КОНТРОЛЯ
Формы текущего контроля: тестирование, ответы на семинарах, выполнение заданий на
лабораторно-практических занятиях, промежуточный зачёт.
Тема «Химический состав организмов»
1.
Химические элементы, содержащиеся в тканях живого организма в больших
количествах:
а)
микроэлементы;
б)
макроэлементы;
в)
металлы;
2.
Основные органические соединения тканей организма животного:
а)
спирты, фенолы;
б)
альдегиды, кетоны;
в)
белки, жиры, углеводы;
3.
Тело животных состоит из:
а)
органических веществ;
б)
неорганических веществ;
в)
органических и неорганических веществ;
4.
Элементарной системой, структурной и функциональной единицей
организма является:
а)
клетка;
б)
ткань;
в)
орган;
5.
Содержание химических элементов в организме зависит от многих факторов:
а)
вида и возраста животного, типа рациона;
б)
времени года, физиологического состояния;
в)
всех перечисленных ранее;
6.
К неорганическим соединениям относятся:
а)
вода и минеральные вещества;
б)
белки и углеводы;
в)
липиды и углеводы;
1.
а)
б)
Тема «Белки»
Белки - .
соединения, в молекулах которых содержится гидроксильная группа;
высокомолекулярные вещества, в состав которых входят аминокисло-
ты;
в)
неорганические вещества;
2.
Обязательные элементы, входящие в состав белков
а)
углерод, водород, кислород;
б)
углерод, водород, кислород, азот;
в)
углерод, водород, кислород, сера;
3.
Количественная разница между введением с пищей азота и выведением его в
виде конечных продуктов обмена, выраженных в одинаковых единицах (г/сут)
а)
азотистый баланс;
б)
белковая недостаточность;
в)
метаболический пул;
4.
Азотистый баланс бывает
а)
высокий и низкий;
б)
прогрессивный и регрессивный;
в)
положительный и отрицательный;
22
5.
Основными структурными компонентами белковой молекулы являются
а)
минеральные кислоты;
б)
аминокислоты;
в) протеины;
6.
По химическому составу белки бывают
а)
простые и сложные;
б)
растворимые и нерастворимые;
в)
кислые и основные;
7.
Аминокислоты, способные синтезироваться в организме животных из других
соединений
а)
незаменимые;
б)
заменимые;
в)
резервные;
8.
Заменимые аминокислоты
а)
аланин, глицин, тирозин;
б)
триптофан, валин, лейцин;
в)
метионин, фенилаланин, лизин;
9.
Комплекс реакций образования мочевины из карбамилфосфорной кислоты
а)
цикл Кребса;
б)
дезаминирование;
в)
орнитиновый цикл;
10.
Легкомобилизуемые при необходимости тканевые белки, которые после
гидролиза под действием тканевых протеиназ служат поставщиками аминокислот, необходимых для синтеза ферментов, гормонов и др.
а)
резервные;
б)
первичные;
в)
эндогенные;
11.
Конечный продукт обмена белков у всех сельскохозяйственных животных
(кроме птицы)
а)
мочевая кислота;
б)
мочевина;
в)
аммиак;
12.
Денатурация - .
а)
обезвреживание аммиака;
б)
ферментативные превращения аминокислот;
в)
нарушение природной структуры белковой молекулы;
13.
Структуры белковой молекулы
а)
биологическая, возрастная, половая;
б)
первичная, вторичная, третичная и четвертичная;
в)
растворимая в воде и нерастворимая в воде;
14.
Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2
а)
декарбоксилирование;
б)
дезаминирование;
в)
дегидрирование;
Тема «Ферменты»
1.
Ферменты - это.
а)
соединения, состоящие из двух элементов, один из которых кислород;
б)
специфические белки, изменяющие скорость реакций, но сами остающиеся неизменными;
в)
кристаллы фиолетового цвета, хорошо растворимые в воде;
2.
Небелковая часть, входящая в состав двухкомпонентных ферментов, называется:
а)
апофермент;
23
б)
в)
3.
а)
б)
в)
4.
кофермент;
холофермент;
К коферментам чаще всего относятся:
витамины и их производные;
жиры;
предельные углеводороды;
Часть молекулы фермента, оказывающая каталитическое действие, называет-
ся:
а)
холофермент;
б)
АТФ;
в)
Активный центр;
5.
Выражение «ферменты термолабильны» означает:
а)
активность ферментов зависит от t, при которой протекает реакция;
б)
активность ферментов не зависит от t, при которой протекает реакция;
в)
на активность ферментов влияет только очень высокая t;
6.
Ингибиторы - это.
а)
вещества, усиливающие активность ферментов;
б)
ферменты, катализирующие распад белков;
в)
вещества, подавляющие активность ферментов;
7.
Специфичность действия ферментов заключается в том, что:
а)
ферменты катализируют реакции при определенных значениях рН
(реакциях среды);
б)
ферменты катализируют реакции лишь определенных веществ и в
определенном направлении;
в)
ферменты катализируют реакции при t = 90 С;
8.
Оксидоредуктазы - это.
а)
ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;
б)
ферменты, катализирующие различные типы реакций изомеризации;
в)
ферменты, катализирующие синтез органических веществ за счет
энергии АТФ;
9.
Группа ферментов, относящаяся к классу трансфераз, переносящих остатки
фосфорной кислоты, как правило, с нуклеотидфосфатов на другие вещества:
а)
аминотрансферазы;
б)
фосфотрансферазы;
в) эстеразы;
10.
Ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей в
органических веществах при участии воды;
а)
лиазы;
б)
изомеразы;
в)
гидролазы;
11.
Роль ферментов в организме животного:
а)
влияют на процессы превращения веществ;
б)
регулируют деятельность сердечно-сосудистой системы;
в)
определяют пол животного
Тема «Гормоны»
1.
Гормоны - это...
а)
вещества, вырабатываемые железами внутренней секреции, поступающие в кровь
и оказывающие влияние на физиологические процессы;
б)
продукты неполного окисления масляной кислоты, накапливающиеся в
организме в результате нарушения жирового обмена;
в)
бесцветные кристаллы, хорошо растворимые в воде;
2.
Гормоны поджелудочной железы:
а)
андростерон и тестостерон;
б)
инсулин и глюкагон;
24
в) вазопрессин и окситоцин;
3.
Этот гормон усиливает сердечную деятельность, резко сужает
периферические кровеносные сосуды, повышает кровяное давление, расширяет
сосуды сердечной мышцы (но действие его кратковременно):
а)
адреналин;
б)
тироксин;
в)
интермедин;
4.
К половым гормонам самки относят:
а)
самототропин, кортикотропин;
б)
адреналин, норадреналин;
в)
фолликулин, прогестерон;
5.
Гормон, повышающий тонус гладкой мускулатуры, особенно матки к концу
беременности, что благоприятно влияет на роды:
а)
инсулин;
б)
окситоцин;
в)
тестостерон;
6.
Гормон, оказывающий влияние на углеводный обмен. Необходим для
деятельности щитовидной железы: снижает содержание в ней йода, повышая его
концентрацию в крови. При недостатке этого гормона размер щитовидной
железы уменьшается, а ее функция ослабляется:
а)
пролактин;
б)
норадреналин;
в)
тиреотропин;
7.
Гормоны аденогипофиза (передняя доля):
а)
самототропин, кортикотропин;
б)
вазопрессин, окситоцин;
в)
интермедин;
8.
Гормон, регулирующий интенсивность пигментации:
а)
фолликулин;
б)
интермедин;
в)
глюкагон;
9.
К гормонам мозгового слоя надпочечников относят:
а)
инсулин и глюкагон;
б)
адреналин и норадреналин;
в)
андростерон и тестостерон;
10.
Гормон роста:
а)
кортикотропин;
б)
интермедин;
в)
соматотропин;
Тема «Витамины»
1.
Необходимость витаминов для жизнедеятельности организма обосновал русский
врач:
а)
А. Я. Данилевский;
б)
Д. И. Менделеев;
в)
Н. И. Лунин;
2.
Болезни, обусловленные недостаточным поступлением витаминов с пищей
или плохим их усвоением:
а)
гиповитаминоз;
б)
гипервитаминоз;
в)
авитаминоз;
3.
Витамины - это.
а)
высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества,
молекулы которых построены из остатков аминокислот:
25
б)
в)
4.
а)
б)
в)
5.
а)
б)
в)
6.
а)
б)
в)
7.
а)
б)
в)
8.
а)
б)
в)
9.
а)
б)
в)
10.
а)
б)
в)
11.
а)
б)
в)
12.
а)
б)
в)
13.
пищевые факторы, которые присутствуя в небольших количествах в
пище, обеспечивают нормальное протекание биохимических и
физиологических процессов;
вещества, вырабатываемые железами внутренней секреции,
поступающие в кровь и оказывающие влияние на физиологические процессы;
Витамины классифицируют на:
простые и сложные;
растворимые в жирах и растворимые в воде;
пептидные и стероидные;
Этот витамин оказывает влияние на барьерную функцию кожи, слизистых
оболочек, проницаемость клеточных мембран и биосинтез их компонентов, а
также играет важную роль в процессе светоощущения
витамин А;
витамин D;
витамин С;
Ранние симптомы недостатка данного витамина проявляются в легкой
возбудимости, мышечной и сердечной слабости, нарушении моторной функции
желудочно-кишечного тракта, в судорогах. Наиболее чувствительна к его
недостатку сельскохозяйственная птица. Характерный признак авитаминоза у
птицы- судорожное запрокидывание головы
витамин В2;
витамин А;
витамин В1;
Синтезируется в растениях. Им богата свежая зеленая трава. Интенсивно
синтезируется некоторыми микроорганизмами, особенно много его в дрожжах
витамин Е;
витамин В2;
витамин В15 ;
К водорастворимым витаминам относят:
тиамин, биотин, пиридоксин;
токоферол, ретинол, кальциферол;
филлохинон, кальциферол;
Авитаминоз проявляется дерматитами, выпадением перьев (чаще у цыплят и
индюшек). Дерматиты сопровождаются выпадением у животных шерсти вокруг
глаз («очковые глаза»)
витамин С;
витамин Р;
витамин Н;
К жирорастворимым витаминам относят:
рибофлавин, никотинамид, кобаламин;
филлохинон, токоферол, ретинол;
аскорбиновая кислота, пантотеновая кислота, фолиевая кислота;
Регулирует фосфорно-кальциевый обмен. Стимулируя синтез белка,
участвующего в переносе ионов кальция, он усиливает их прохождение через
слизистую кишечника
витамин А;
витамин В6;
витамин D;
Этим витамином богаты растительные масла
токоферол;
аскорбиновая кислота;
кобаламин;
При недостатке этого витамина резко снижается свертывание крови из-за
утраты организмом способности синтезировать протромбин - белок,
26
а)
б)
в)
14.
а)
б)
в)
необходимый для образования кровяного сгустка
витамин С;
витамин К;
витамин В12;
К витаминоподобным веществам относятся:
уксусная кислота, пировиноградная кислота;
липоевая кислота, пангамовая кислота;
дезоксирибонуклеиновая и рибонуклеиновая кислоты;
Тема «Обмен веществ и энергии»
1. Обмен веществ и энергии - это
а)
закономерный порядок превращения веществ и энергии в живых системах,
направленный на их сохранение и воспроизведение;
б)
процесс транспортировки кислорода и углекислого газа;
в)
склонность растворов противостоять изменению величины рН в результате
прибавления кислот или оснований;
2.
Усвоение, синтез веществ, поступающих извне
а)
диссимиляция;
б)
адсорбция;
в)
ассимиляция;
3.
Ведущее положение среди «биологических аккумуляторов» занимает
а)
рибонуклеиновая кислота (РНК);
б)
аденозинтрифосфорная кислота (АТФ);
в)
фосфорная кислота (Н3РО4);
4.
Энергия, освобождающаяся при окислении органических веществ,
трансформируется в энергию химических связей, получивших название
а)
макроэргические связи;
б)
водородные связи;
в)
ионные связи;
5.
Распад, расщепление веществ
а)
асимиляция;
б)
диффузия;
в)
диссимиляция;
6.
Многостадийный перенос протонов и электронов от окисляемого вещества к
кислороду, называется
а)
биологическим окислением;
б)
гормональной регуляцией;
в)
биосинтезом;
7.
Основной функцией биологического окисления является
а)
переваривание и всасывание белков;
б)
обезвреживание аммиака;
в)
обеспечение организма энергией в доступной для использования форме
(прежде всего в форме АТФ);
8.
В сложной цепи реакций биологического окисления участвуют ферменты
а)
оксидоредуктазы;
б)
гидролазы;
в)
изомеразы;
Тема «Углеводы»
1.
Функции углеводов
а)
пищеварительная, передача наследственной информации;
б)
энергетическая, структурная, защитная;
в)
сократительная, размножение, двигательная;
2.
Углеводы подразделяются на
а)
предельные и непредельные;
27
б)
в)
3.
а)
б)
в)
4.
а)
б)
в)
5.
а)
б)
в)
6.
а)
б)
в)
7.
а)
б)
в)
8.
а)
б)
в)
9.
а)
б)
в)
10.
а)
б)
в)
11.
а)
б)
в)
12.
а)
б)
в)
13.
а)
б)
в)
водорастворимые и жирорастворимые;
моносахариды, олигосахариды и полисахариды;
Формула крахмала
(СбНюО5)п;
С2Н5ОН;
С6Н12О6;
Производные многоатомных спиртов, содержащие карбонильную
(альдегидную или кетонную) группу.
белки;
моносахариды;
углеводороды;
К моносахаридам относятся
сахароза, мальтоза, лактоза;
глюкоза, рибоза, фруктоза;
крахмал, гликоген, целлюлоза
Промежуточные продукты гидролиза крахмала
гликоген;
декстрины;
минеральные кислоты;
Способность печени синтезировать гликоген и расщеплять его с
последующим выделением в кровь глюкозы
гликогенная функция печени;
денатурация;
глюкозурия;
Гликогенез - .
процесс распада углеводов в тканях животных;
образование гликогена из углеводов;
распад глюкозы без потребления кислорода;
На содержание глюкозы в крови оказывают влияние гормоны:
андростерон, тестостерон;
фолликулин, эстрадиол, прогестерон;
адреналин, инсулин, глюкагон;
Повышение содержания глюкозы в крови
гипергликемия;
глюкозурия;
гипогликемия;
Продуктами, из которых образуются углеводы в процессе
гликонеогенеза,являются:
пировиноградная и молочная кислоты, глицерин, аминокислоты и др.;
серная и азотная кислоты, вода, оксид углерода и др.;
гликоген, мальтоза, уксусная кислота;
Гликолиз - .
нарушение гликогенной функции печени, приводящее к снижению
содержания глюкозы в крови;
сложный
ферментативный
процесс
последовательных
превращений
глюкозы, протекающий в тканях человека и животных без потребления
кислорода;
образование углеводов из неуглеводных материалов;
Процесс анаэробного распада гликогена, называется
гликогенолиз;
спиртовое брожение;
цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса);
Тема «Липиды»
28
1.
а)
б)
в)
2.
а)
б)
в)
3.
а)
б)
в)
4.
а)
б)
в)
5.
а)
б)
в)
6.
а)
б)
в)
7.
а)
б)
в)
8.
а)
б)
в)
9.
а)
б)
в)
10.
а)
б)
в)
11.
а)
б)
в)
12.
а)
б)
Одна из важнейших функций липидов:
участвуют в передаче наследственных признаков;
отвечают за интенсивность пигментации;
основной компонент биологических мембран; участвуют в передаче
нервного импульса, создании межклеточных контактов;
Структурным компонентом большинства липидов являются
жирные кислоты;
белки;
нуклеиновые кислоты;
Главные ферменты, расщепляющие жиры
амилаза слюны;
фосфотрансферазы;
липазы панкреатического и кишечного сока;
Процесс, увеличивающий площадь соприкосновения жиров с ферментами,
что ускоряет их гидролитическое расщепление:
дегидрирование;
эмульгирование;
денатурация;
Для определения качества и чистоты жиров устанавливают их физические
константы:
цвет, вкус, растворимость;
состав, структура, энергоемкость;
число омыления, йодное число, кислотное число;
Консистенция жиров зависит от входящих в их состав веществ:
насыщенных и ненасыщенных жирных кислот;
высших одноатомных или двухатомных спиртов;
азотсодержащих соединений;
Наиболее распространенные липиды - это.
амины;
воска;
нейтральные жиры;
Продукты неполного окисления масляной кислоты, накапливающиеся в
организме в результате нарушения жирового обмена стероиды;
кетоновые вещества;
антитела;
Нейтральные жиры - это.
эфиры глицерина и жирных кислот;
сложные эфиры высших жирных кислот и высших одноатомных или
двухатомных спиртов с числом углеродных атомов от 16 до 22;
производные фосфатидной кислоты: в их состав входят глицерин, жирные
кислоты, фосфорная кислота и обычно азотсодержащие соединения;
Главный эндогенный источник жирных кислот, используемый в качестве
«топлива»
ланолин;
холестерин;
резервный жир;
К кетоновым веществам относятся
линолевая кислота, фосфорная кислота, холестерин;
ацетоуксусная кислота, Р-оксимасляная кислота, ацетон;
холевая кислота, глицерин;
Конечным продуктом обмена холестерина являются
стероидные гормоны;
воска; в)
желчные кислоты
29
1.
а)
б)
в)
2.
а)
б)
в)
3.
а)
б)
в)
4.
а)
б)
в)
5.
а)
б)
в)
6.
а)
б)
в)
7.
а)
б)
в)
8.
а)
б)
в)
9.
а)
б)
в)
Тема «Нуклеиновые кислоты»
При полном гидролизе нуклеиновых кислот образуются:
азотистые основания, пентозы и фосфорная кислота;
ненасыщенные карбоновые кислоты и белки;
аминокислоты, стероиды и АТФ;
Структурными единицами нуклеиновых кислот являются
полинуклеотиды;
аминокислоты;
мононуклеотиды;
К пуриновым основаниям относят:
цитозин, урацил;
аденин, гуанин;
тимин, урацил;
Образование дочерних молекул ДНК, первичная структура которых
идентична родительской ДНК (копирование ДНК)
репликация;
обмен;
синтез;
Генетическая информация, записанная в первичной структуре ДНК,
переписывается в нуклеотидную последовательность РНК, т.е. происходит синтез
молекулы РНК на матрице ДНК. Этот процесс называется:
трансляция;
транскрипция;
расщепление;
Перевод генетической информации, содержащейся в нуклеотидной
последовательности молекулы РНК в аминокислотную последовательность белка:
репликация;
активирование;
трансляция;
Молекула ДНК представляет собой
одноцепочную молекулярную структуру;
гибкие, беспорядочно свернутые одинарные цепи;
две полипептидные цепи, спирально закрученные одна относительно другой;
Основное место синтеза белка в клетке:
митохондрии;
рибосомы;
ядро;
Генетический код - .
нуклеотиды, расположенные в определенной последовательности в молекуле
ДНК;
аминокислоты, располагающие своим внутренним запасом энергии;
участок ДНК, являющийся точкой инициации для синтеза м-РНК;
Тема «Обмен воды и минеральных веществ»
1.
Вода, образующаяся в организме при окислении белков, жиров, углеводов
а)
экзогенная вода;
б)
эндогенная вода;
в)
вода внеклеточных жидкостей;
2.
Повышение окружающей температуры ведет к увеличению потоотделения.
Значение этого процесса
а)
понижается температура тела;
б)
повышается температура тела;
в)
из организма выводятся различные соли;
3.
Основным депо кальция в организме является
30
а)
мышечная ткань;
б)
печень;
в)
костная ткань;
4.
Большое влияние на всасывание и отложение кальция оказывает
а)
гормон интермедин;
б)
витамин D;
в)
витамин С;
5.
При недостатке этого элемента у животных замедляется рост, проявляется
общая слабость, нередко развиваются судороги
а)
магний;
б)
фосфор;
в)
хлор;
6.
В организме он входит в состав всех тканей и жидкостей преимущественно в
виде солей угольной, соляной, фосфорной кислот, при этом основная его часть
находится в жидкостях. Его физиологическая роль - поддержание нормальной
возбудимости мышц и нервной системы
а)
натрий;
б)
сера;
в)
железо;
7.
При недостатке хлора
а)
нарушается фосфорно - кальциевый обмен;
б)
замедляется образование соляной кислоты;
в)
происходит задержка роста, процессов костеобразования;
8.
Необходим прежде всего для синтеза гормонов щитовидной железы
а)
марганец;
б)
кобальт;
в)
йод;
9.
Развитие тяжелого заболевания, сопровождающегося подавлением синтеза
витамина В12, связывают с недостатком данного элемента
а)
кальций;
б)
кобальт;
в)
медь;
МАТЕРИАЛЫ ИТОГОВОГО КОНТРОЛЯ
Итоговый тест по дисциплине «Биохимия».
1.
Биологическая химия - это наука...
а)
о химическом составе живых организмов, процессах, лежащих в основе
их жизнедеятельности;
б)
о растениях, их строении, биологии, физиологии, экологии, распространении,
эволюции и систематике;
в)
о веществах, их свойствах и превращениях;
2.
Ферменты - это.
а)
соединения, состоящие из двух элементов, один из которых кислород;
б)
специфические белки, изменяющие скорость реакций, но сами остающиеся
неизменными;
в)
кристаллы фиолетового цвета, хорошо растворимые в воде;
3.
Небелковая часть, входящая в состав двухкомпонентных ферментов,
называется:
а)
апофермент;
б)
кофермент;
в)
холофермент;
4.
К коферментам чаще всего относятся:
а)
витамины и их производные;
б)
жиры;
31
в)
5.
а)
б)
в)
6.
а)
б)
в)
7.
а)
б)
в)
8.
а)
б)
в)
9.
а)
б)
в)
10.
а)
б)
в)
11.
а)
б)
в)
12.
а)
б)
в)
13.
а)
б)
в)
14.
а)
б)
в)
15.
а)
б)
в)
16.
а)
предельные углеводороды;
Часть молекулы фермента, оказывающая каталитическое действие,
называется:
холофермент;
АТФ;
Активный центр;
Выражение «ферменты термолабильны» означает:
активность ферментов зависит от t, при которой протекает реакция;
активность ферментов не зависит от t, при которой протекает реакция;
на активность ферментов влияет только очень высокая t;
Ингибиторы - это...
вещества, усиливающие активность ферментов;
ферменты, катализирующие распад белков;
вещества, подавляющие активность ферментов;
Специфичность действия ферментов заключается в том, что:
ферменты катализируют реакции при определенных значениях рН(реакциях
среды);
ферменты катализируют реакции лишь определенных веществ и в
определенном направлении;
ферменты катализируют реакции при t = 90 С;
Оксидоредуктазы - это.
ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;
ферменты, катализирующие различные типы реакций изомеризации;
ферменты, катализирующие синтез органических веществ за счет энергии АТФ;
Группа ферментов, относящаяся к классу трансфераз, переносящих остатки
фосфорной кислоты, как правило, с нуклеотидфосфатов на другие вещества:
аминотрансферазы;
фосфотрансферазы;
эстеразы;
Ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей в
органических веществах при участии воды:
лиазы;
изомеразы;
гидролазы;
Роль ферментов в организме животного:
влияют на процессы превращения веществ;
регулируют деятельность сердечно-сосудистой системы;
определяют пол животного;
Химические элементы, содержащиеся в тканях животных в больших
количествах:
микроэлементы;
витамины;
макроэлементы;
К водорастворимым витаминам относят:
тиамин, рибофлавин, никотинамид, пиридоксин, цианкобаламин;
ретинол, кальциферол, токоферол, филохинон;
обе группы;
К жирорастворимым витаминам относят:
тиамин, рибофлавин, никотинамид, пиридоксин, цианкобаламин;
ретинол, кальциферол, токоферол, филохинон;
обе группы;
Характерным признаком недостатка этого витамина у птицы является
судорожное запрокидывание головы:
аскорбиновая кислота;
32
б)
в)
17.
а)
б)
в)
18.
а)
б)
в)
19.
а)
б)
в)
20.
а)
б)
в)
21.
а)
б)
в)
22.
а)
б)
в)
23.
а)
б)
в)
24.
а)
б)
в)
25.
а)
б)
в)
26.
а)
б)
в)
27.
а)
б)
в)
28.
а)
тиамин;
биотин;
Недостаток этого витамина приводит к нарушению зрения, нарушается
нормальная функция зрительных рецепторов, чувствительных к сумеречному
свету:
никотинамид;
ретинол;
аскорбиновая кислота;
При недостатке этого витамина отмечаются потеря аппетита, утолщение
суставов, прогибание спины, согнутость конечностей:
кальциферол;
цианкобаламин;
пиридоксин;
Вещества, вырабатываемые эндокринными железами, поступающие в кровь
и оказывающие влияние на физиологические процессы :
витамины;
ферменты;
гормоны;
К гормонам поджелудочной железы относят:
инсулин, глюкагон;
адреналин, норадреналин;
вазопрессин, окситоцин;
К гормонам нейрогипофиза относят:
инсулин, глюкагон;
адреналин, норадреналин;
вазопрессин, окситоцин;
К гормонам мозгового слоя надпочечников относят:
адреналин, норадреналин;
инсулин, глюкагон;
вазопрессин, окситоцин;
К гормонам средней доли гипофиза относят:
пролактин;
интермедин;
вазопрессин;
Этот гормон снижает содержание глюкозы в крови, усиливая образование
гликогена в печени:
инсулин;
кортикостерон;
глюкагон;
Этот гормон регулирует интенсивность пигментации:
окситоцин;
интермедин;
пролактин;
Процесс образования гликогена из углеводов, называется:
гликонеогенез;
гликогенолиз;
гликогенез;
Процесс образования гликогена из неуглеводного материала, называется:
гликонеогенез;
гликогенолиз;
гликогенез;
Способность печени синтезировать гликоген и расщеплять его с
последующим выделением в кровь глюкозы называется:
агликолиз;
33
б)
в)
29.
а)
б)
в)
30.
а)
б)
в)
31.
а)
б)
в)
32.
а)
б)
в)
гликогенная функция печени;
цикл трикарбоновых кислот;
Для определения качества и чистоты жиров используют физические
константы:
давление, температура;
число омыления, йодное число;
фосфатная, бикарбонатная буферные системы;
Аминокислоты, способные синтезироваться в организме животных из других
соединений:
заменимые;
незаменимые;
все предложенные ответы не подходят;
Аминокислоты, которые не синтезируются в организме животных и
поступают только с пищей или кормом:
заменимые;
незаменимые;
все предложенные ответы не подходят;
Качественными реакциями на белки являются:
биуретовая реакция, ксантопротеиновая реакция;
реакция «серебряного зеркала»;
обесцвечивание бромной воды и раствора перманганата калия;
ГЛОССАРИЙ.
Авитаминоз - заболевания, возникающие на почве полного отсутствия в пище или
полного нарушения усвоения какого-либо витамина.
Альбинизм - врожденное отсутствие пигментов в коже, волосах и сетчатке.
Анаболизм - синтез сложных молекул из более простых, направленный на образование
и обновление структурных элементов клеток и тканей.
Антивитамины - вещества, вызывающие независимо от механизма их действия
снижение или полную потерю биологической активности витаминов.
Антикоагулянты - вещества, препятствующие свертыванию крови (н-р, гепарин).
Активный центр фермента - уникальная комбинация аминокислотных остатков в
молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие ее с молекулой
субстрата и прямое участие в акте катализа.
Активаторы - вещества, увеличивающие скорость химической реакции. Особенно часто
в качестве активаторов выступают ионы двухвалентных и иногда одновалентных металлов.
Аминокислоты заменимые - синтезируются в организме из продуктов обмена
углеводов и липидов (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин,
глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин).
Аминокислоты незаменимые - не синтезируются в организме, поэтому были названы
жизненно необходимыми (аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин,
треонин, триптофан, фенилаланин).
Биохимия - наука, изучающая химическую природу веществ, входящих в состав живых
организмов, их превращения, а также связь этих превращений с деятельностью органов и
тканей.
Белки - высокомолекулярные азотосодержащие органические вещества, молекулы
которых построены из остатков аминокислот.
Биологическое окисление (тканевое дыхание) - совокупность реакций окисления,
протекающих во всех живых клетках.
Витамины - пищевые факторы, которые, присутствуя в небольших количествах в пище,
обеспечивают нормальное протекание биохимических и физиологических процессов путем
участия в регуляции обмена целостного организма.
34
Воска - сложные эфиры высших жирных кислот и высших одноатомных или
двухатомных спиртов с числом углеродных атомов от 16 до 22.
Гипергликемия - повышение содержания глюкозы в крови.
Гипогликемия - понижение концентрации глюкозы в крови.
Гипоксия (кислородное голодание) - состояние, возникающее при недостаточном
снабжении тканей организма кислородом или нарушение его утилизации в процессе
биологического окисления.
Гиповитаминоз - заболевания, обусловленные недостаточным поступлением витаминов
с пищей или плохим их усвоением.
Гликолиз - сложный ферментативный процесс последовательных превращений
глюкозы, протекающий в тканях человека и животных без потребления кислорода. Конечным
продуктом гликолиза является молочная кислота.
Глюконеогенез - синтез глюкозы из неуглеводных продуктов (молочная кислота,
пировиноградная кислота и др.).
Гормоны - вещества органической природы, вырабатывающиеся в специализированных
клетках желез внутренней секреции, поступающие в кровь и оказывающие влияние на обмен
веществ и физиологические функции.
Денатурация - нарушение природной структуры белковой молекулы, приводящее к
потере характерных для нее свойств (растворимости, биологической активности и т.д.).
Интерфероны - сложные белки, относящиеся к группе гликопротеинов, синтезируемые
в животных клетках в ответ на возбуждение экзогенным стимулятором. Они наделены
антивирусными и противоопухолевыми свойствами и оказывают клеточно - и
иммунорегуляторное действие.
Ингибиторы - вещества, вызывающие частичное или полное торможение реакций,
катализируемых ферментами.
Катаболизм - расщепление сложных молекул, как поступивших с пищей, так и
входящих в состав клетки, до простых компонентов.
Кетоновые тела - ацетоноуксусная кислота, р - оксимасляная кислота, ацетон.
Кровь - жидкая ткань, осуществляющая в организме транспорт химических веществ (в
том числе кислорода), благодаря чему происходит интеграция биохимических процессов,
протекающих в различных клетках и межклеточных пространствах, в единую систему.
Микроэлементы - минеральные вещества, обнаруживаемые в тканях, в том числе и в
крови, в очень небольших количествах (10-6 - 10-12%): йод, медь, цинк, кобальт, селен и др.
Нейтральные жиры - эфиры трехатомного спирта глицерина и жирных кислот.
Обмен веществ (метаболизм) - совокупность всех химических реакций, протекающих в
организме, направленных на сохранение и воспроизведение живых систем.
Простые белки - однокомпонентные белки, построены из аминокислот и при гидролизе
распадаются соответственно только на аминокислоты.
Протромбин - один из основных белков плазмы крови, определяющий свертывание
крови. При гидролитическом расщеплении протромбина образуется активный фермент
свертывания крови - тромбин.
Репликация (удвоение) - образование дочерних молекул ДНК, первичная структура
которых идентична родительской ДНК.
Рибосомы - нуклеопротеины, состоящие только из РНК и белка.
Сложные белки - двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого
белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе
сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или
продукты ее распада.
Структура белка Первичная - порядок, последовательность аминокислотных остатков в полипептидной
цепи
Вторичная - конфигурация полипептидной цепи, т.е. способ свертывания, скручивания
(складывания, упаковки) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую
конформацию.
35
Третичная - пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки
полипептидной цепи в определенном объеме.
Четвертичная - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей,
обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной и третичной структурой, и
формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного
образования.
Транскрипция - генетическая информация, записанная в первичной структуре ДНК,
переписывается в нуклеотидную последовательность РНК (т.е. синтез молекулы РНК на
матрице ДНК).
Трансляция - генетическая информация, содержащаяся уже в нуклеотидной
последовательности молекулы РНК, переводится в аминокислотную последовательность белка.
Фенилкетонурия
(фенилпировиноградная
олигофрения)
заболевание,
развивающееся как результат потери способности организма синтезировать фе-нилаланин-4монооксигеназу, катализирующую превращение фенилаланина в тирозин. Характерной
особенностью болезни является резкое замедление умственного развития ребенка. Развитие
болезни можно предотвратить, если значительно снизить или исключить прием фенилаланина с
пищей с самого рождения ребенка.
Ферменты (энзимы) - высокоспециализированный класс веществ белковой природы,
используемый живыми организмами для осуществления многих тысяч взаимосвязанных
химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращения огромного множества и
разнообразия химических соединений.
Фибриноген - важнейший компонент свертывающей системы крови, так как
биологической сущностью процесса свертывания крови является образование фибрина из
фибриногена.
Число омыления - количество миллиграммов КОН, израсходованное на нейтрализацию
кислот, образующихся после омыления 1г жира. Чем меньше их молекулярная масса, тем
больше отдельных молекул возникает при расщеплении жира, тем выше число омыления.
Число кислотное - количество миллиграммов КОН, необходимое для нейтрализации
свободных кислот, содержащихся в 1г жира. Кислотное число свидетельствует о наличии в
составе жира свободных жирных кислот, образующихся обычно при разложении различных
жиров.
Число йодное - число граммов йода, которое может присоединиться к 100г жира по
месту разрыва двойных связей в непредельных кислотах. Следовательно, йодное число
характеризует степень непредельности жира.
36
37