Часть А (первые 4 вопроса в билетах, максимум – 5 баллов за

Часть А (первые 4 вопроса в билетах, максимум – 5 баллов за каждый)
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
Классификация аминокислот. Физико-химические свойства и стереоизомерия
аминокислот.
Кислотно-основные свойства аминокислот. Что такое изоэлектрическая точка
аминокислот? Напишите формулы оснóвных аминокислот.
Амфотерные свойства -аминокислот. Заряженные аминокислоты. Напишите их
формулы.
Гомо- и гетероциклические аминокислоты. Напишите их формулы. Какими
реакциями их можно открыть?
Строение и биологическая роль пептидов. Приведите примеры. Напишите формулу
трипептида глутаминил-аланил-лизин; укажите N- и C-концы, выделите пептидную
связь.
Первичная структура белков. Зависимость конформации белков от их первичной
структуры.
Первичная структура белков. Характеристика пептидной связи. Методы изучения
первичной структуры.
Природа химических связей, стабилизирующих первичную и вторичную структуру
белков и нуклеиновых кислот.
Какие связи принимают участие в формировании и стабилизации третичной и
четвертичной структуры белков? Остатки каких аминокислот участвуют в
образовании этих связей? Что такое фолдинг белка?
Четвертичная структура белков. Примеры олигомерных белков. Надмолекулярные
белковые комплексы.
Физико-химические свойства белков. Денатурация и ренатурация белков.
Как влияет рН среды на заряд белковой молекулы? Что такое изоэлектрическая точка
белка? Какая зависимость существует между аминокислотным составом белка и его
изоэлектрической точкой?
Простые и сложные белки. Липопротеины: структура, разнообразие, свойства и
биологическая роль.
Простые и сложные белки. Хромопротеины и их физиологические функции.
Характер простетических групп в различных хромопротеинах.
Простые и сложные белки. Строение, свойства и биологическая роль
гликопротеинов.
Простые и сложные белки. Строение, свойства и биологическая роль
нуклеопротеинов.
Методы фракционирования белков (хроматография, электрофорез и др.).
Методы очистки и разделения белков.
Особенности ферментативного катализа. Принципы структурной организации
ферментов.
Структурная организация ферментов. Активные и регуляторные центры.
Одно- и двухкомпонентные ферменты. Простетические группы ферментов и
коферменты.
Факторы, влияющие на скорость ферментативных процессов.
Зависимость активности ферментов от рН среды и температуры.
Специфичность действия ферментов. Назовите виды специфичности и приведите
примеры.
Что такое изоферменты? Приведите примеры ферментов, имеющих изоферменты.
Чем изоферменты отличаются от множественных форм ферментов?
1
26. Классификация и номенклатура ферментов, краткая характеристика классов
ферментов.
27. Дайте общую характеристику класса трансфераз, приведите примеры.
Фермент аспартатаминотрансфераза переносит аминогруппу:
Асп + α-кетоглутарат ↔ оксалоацетат + Глу
Напишите уравнение реакции (структурными формулами) переноса аминогруппы.
28. Общая характеристика оксидоредуктаз, их особенности.
Малатдегидрогеназа катализирует реакцию, которая протекает по схеме:
малат + НАД ↔ фумарат + ?
Напишите формулами уравнение этой реакции.
29. Общая характеристика класса гидролаз, приведите примеры.
Напишите в виде формул уравнения следующих реакций:
1.
Под влиянием фермента сукцинил-КоА-гидролазы из сукцинил-КоА
образуется КоА и сукцинат.
2.
Фермент глутаминаза действует на L-глутамин:
L-глутамин + Н2О→? + NH3.
30. Общая характеристика класса изомераз. Приведите примеры реакций.
 Под действием фермента (назовите его) L-ала превращается в D-ала.
 Под действием фермента (назовите его) D-рибоза превращается в D-рибулозу.
Напишите в виде формул эти уравнения.
31. Общая характеристика класса лиаз. Приведите примеры реакций.
Под действием фермента (назовите его) оксалоацетат разлагается на пируват и СО2.
Напишите уравнение этой реакции.
32. Общая характеристика класса лигаз (синтетаз). Приведите примеры.
Какой фермент (назовите его) катализирует реакцию:
аспартат+NH3+АТФ → аспарагин+Фн+АДФ.
Какой фермент (назовите его) катализирует реакцию:
пируват+СО2+АТФ → оксалоацетат+Фн+АДФ.
Напишите формулами уравнения этих реакций.
33. Общая характеристика класса трансфераз. Приведите примеры реакций.
Под действием фермента (назовите его) гликоген расщепляется с образованием
глюкозо-1-фосфат. Напишите уравнение этой реакции.
34. Общая характеристика класса трансфераз. Напишите уравнение переноса
аминогруппы от α-аминокислоты на α-кетокислоту. Какой кофактор входит в состав
этих ферментов?
35. Протеолитические ферменты. Приведите примеры. Напишите уравнение гидролиза
С-концевой аминокислоты в трипептиде аланил-глицил-аргинин.
36. Общая характеристика витаминов. Классификация. Биологическая роль.
37. Что такое коферменты? Какова роль витаминов в строении коферментов? Приведите
примеры коферментов, являющихся производных витаминов.
38. Дефицит каких витаминов может вести к снижению активности ферментов класса
оксидоредуктаз, падению интенсивности тканевого дыхания и окислительного
фосфорилирования? Обоснуйте свой ответ.
39. Охарактеризуйте структуру витаминов группы В6, напишите их формулы.
Биохимическая функция производных витаминов группы В6.
40. Витамин Н (биотин). Структура, роль в обмене веществ.
41. Аскорбиновая кислота, строение и роль в организме.
42. Напишите формулы коферментов ФМН и ФАД. Охарактеризуйте роль этих
коферментов в обмене веществ.
43. Напишите формулы коферментов НАД и НАДФ. Охарактеризуйте роль этих
коферментов в обмене веществ.
2
44. Охарактеризуйте роль КоА в обмене веществ. В каких процессах он участвует?
45. Азотистые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот. Напишите формулы
мажорных пуриновых и пиримидиновых оснований.
46. Мажорные и минорные пиримидиновые азотистые основания, структура и свойства.
Напишите их формулы.
47. Мажорные и минорные пуриновые азотистые основания, структура и свойства.
Напишите их формулы.
48. Таутомерные превращения азотистых оснований. Ответ проиллюстрируйте
формулами.
49. Нулеозиды и нуклеотиды: структура и свойства. Синтетические нуклеотиды и их
применение. Напишите формулы: 3'-АМФ и 5'-дГТФ.
50. Структура нуклеотидов. Циклические нуклеотиды, их строение и биологическая
роль. Напишите формулу АТФ и цАМФ.
51. Циклический аденозинмонофосфат (цАМФ), структура (напишите формулу),
функции.
52. Черты сходства и различия в составе и строении ДНК и РНК.
53. Первичная структура нуклеиновых кислот. Связи, принимающие участие в ее
формировании. Напишите формулу олигонуклеотида 5'-dAdGdC.
54. Вторичная структура ДНК. Типы двойной спирали ДНК. Связи, стабилизирующие
двуцепочечную молекулу ДНК.
55. Принцип комплементарного взаимодействия азотистых оснований в ДНК. Правила
Чаргаффа.
56. Третичная структура ДНК. Организация хроматина. Одно- и двуцепочные, кольцевые
и линейные молекулы ДНК.
57. Биологическая роль и физико-химические свойства ДНК.
58. Генетический код, его свойства.
59. Матричная РНК, структура, биологическая роль.
60. Транспортные РНК, структура, биологическая роль.
61. Какое минимальное число нуклеотидных пар содержится в гене, кодирующем
полипептид, состоящий из 124 аминокислотных остатков? Почему число
нуклеотидных пар может оказаться гораздо больше, чем в ответе?
62. Как может повлиять изменение одного азотистого основания в мРНК на
аминокислотную последовательность полипептида?
63. Макроэргические соединения: АТФ и другие нуклеозидтрифосфаты, креатинфосфат,
аргининфосфат и другие. Напишите структурную формулу АТФ. Укажите
макроэргические связи.
64. Какие химические соединения называются макроэргическими? Напишите формулы
нуклеотидов,
являющихся
макроэргическими
соединениями. Какова их
биологическая роль.
65. Классификация и номенклатура углеводов. Особенности строения моносахаридов.
66. Дайте определения следующим понятиям: оптические антиподы, эпимеры,
диастереоизомеры, рацемическая смесь.
Напишите структурные формулы следующих моносахаридов:

эпимер D-глюкозы по С2;

аномер α,D-глюкопиранозы.
Назовите эти моносахариды.
67. Что такое мутаротация? Как можно объяснить преобладание β- D-глюкопиранозы в
растворе после стояния? Какие еще формы глюкозы находятся в растворе? Напишите
формулы.
68. Основные таутомерные формы глюкозы в растворе. Напишите их формулы. Что такое
мутаротация?
3
69. Какая функциональная группа глюкозы проявляет восстанавливающие свойства?
Напишите схему реакции окисления глюкозы гидроксидом меди (II).
70. Химические свойства моносахаридов (реакции с участием карбонильной и спиртовой
групп, гликозидного гидроксила).
71. Охарактеризуйте производные моносахаридов: аминосахара, кислоты, гликозиды.
Приведите примеры и напишите формулы.
72. Структура, свойства и биологическая роль аминосахаров и их ацильных производых.
Напишите структурную формулу N-ацетилнейраминовой кислоты.
73. В состав гликозаминогликанов входят аминосахара: глюкозамин и галактозамин в
виде N-ацетилированных производных. Напишите 2-N-ацетил-α-D-глюкозамин и 2N-ацетил-β-D-галактозамин в пиранозной форме.
74. Что такое гликозиды? Как определить принадлежность гликозидов к L- и D-ряду?
Напишите формулы следующих веществ:
а) метил-β-D-фруктопиранозида;
б) метил- α-D-глюкопиранозида.
75. Редуцирующие сахара. Химические свойства лактозы (напишите формулу).
Способна ли она к мутаротации? Может ли она восстанавливать Cu2+ до Cu1+? Ответ
подтвердить уравнениями химических реакций.
76. Сахароза и лактоза, их строение и химические свойства. Какой из дисахаридов будет
восстанавливать Cu2+ в щелочной среде. Напишите уравнение реакции.
77. Какой вывод можно сделать о химических свойствах сахарозы на основании ее
строения? Способна ли она к мутаротации? Может ли она восстанавливать
аммиачный раствор серебра, реактив Фелинга?
Ответ подтвердить уравнениями химических реакций.
78. Строение сахарозы (напишите структурную формулу), её свойства. Инверсия
сахарозы. Как называется и чем характеризуется подобный тип олигосахаридов?
79. Гомогликаны, их строение и функции. Напишите структурную формулу фрагмента
гликогена с точкой ветвления и целлюлозы.
80. Охарактеризуйте физико-химические свойства и укажите структурные особенности
крахмала, гликогена и целлюлозы. Укажите черты сходства и различия в строении и
свойствах указанных гомогликанов.
81. Амилоза, амилопектин, целлюлоза, гликоген и декстраны построены из остатков Dглюкозы. Какие виды связей между D-глюкопиранозными остатками в указанных
гомогликанах? Чем отличаются эти полимеры? Напишите структурную формулу
дисахаридного фрагмента этих гомогликанов.
82. Гетерогликаны, их строение и функции. Приведите примеры. Напишите структурную
формулу фрагмента какого-либо гетерогликана.
83. Классификация и физико-химические свойства липидов.
84. Строение, физико-химические свойства жирных кислот. Приведите примеры.
Напишите структурную формулу линоленовой кислоты.
85. Характеристика высших жирных кислот, входящих в состав жира. Что называется
кислотным числом, числом омыления, йодным числом.
86. Моно- и полиеновые жирные кислоты, структура, свойства распространение.
Напишите формулы следующих жирных кислот и назовите их:
18:1Δ9
18:2Δ9,12
20:4Δ5,8,11,14
87. Арахидоновая кислота и ее производные, их роль в обмене веществ.
88. Охарактеризуйте простые липиды: ацилглицерины, воски. Напишите структурную
формулу триацилглицерина, дайте его полное название (с указанием
жирнокислотных остатков).
4
89. Глицерофосфолипиды, их строение, разнообразие и свойства. Приведите примеры и
напишите структурные формулы.
90. Глицерофосфолипиды являются производными фосфатидной кислоты. Напишите
формулу фосфатидной кислоты. Какими кислотами этерифицированы спиртовые
группы большинства природных глицерофосфолипидов?
91. Напишите формулы: α- и β-фосфатидилхолинов, кардиолипина. Охарактеризуйте эти
соединения.
92. Какое химическое строение имеют фосфатидали (плазмалогены)? В чем их отличие
от других фосфолипидов? Напишите общую формулу плазмалогенов. Какими
соединениями чаще всего представлена полярная группа?
93. Напишите общую формулу фосфохолинового производного церамидов. Опишите
конфигурацию сфингомиелинов.
94. Напишите общую формулу соединений, образующихся путем ацилирования
аминогруппы сфингозина жирной кислотой. Как называются эти N-ацильные
производные, где они встречаются?
95. Цереброзиды, их строение (напишите общую структурную формулу) и
биологическая роль.
96. Какие вещества образуются при гидролизе цереброзидов? Напишите формулу
цереброзида, включающего цереброновую кислоту и галактозу. Какие еще жирные
кислоты чаще всего встречаются в цереброзидах?
97. Ганглиозиды, их строение (напишите общую структурную формулу) и биологическая
роль.
98. Стерины и стериды, их строение, свойства, значение. Приведите примеры и
напишите структурные формулы.
99. Охарактеризуйте биологическую роль желчных кислот и напишите формулу какойлибо из них. Конъюгатами каких желчных и каких аминокислот являются парные
кислоты: гликохолевая и гликодезоксихолевая; таурохолевая и тауродезоксихолевая?
100. Релизинг-факторы гипоталамуса: химическая природа и физиологическая роль.
101. Гормоны гипофиза, химическая природа и физиологическая роль.
102. Тиреоидные гормоны, химическая природа и функции.
103. Гормоны поджелудочной железы, химическая природа и функции.
104. Гормоны гипоталамуса, химическая природа и их роль.
105. Катехоламины, их строение, функции.
106. Гормоны – производные аминокислот, строение, функции.
107. Гормоны пептидной природы, их физиологическая роль.
1.
2.
3.
4.
5.
Часть В (пятый вопрос в билетах, максимум – 10 баллов)
Охарактеризуйте структуру и функцию витамина А. В чем заключаются
физиологические и биохимические проявления гиповитаминоза А. Какова роль
витамина А в процессе зрения?
Охарактеризуйте структуру витаминов группы Д, их предшественников. Каковы
биохимические и физиологические проявления гипо- и гипервитаминоза Д у детей
и взрослых? Принцип механизма действия витамина Д.
Охарактеризуйте структуру и свойства витамина Е. Каковы физиологические и
биохимические проявления гиповитаминоза Е? В чем заключается
антиоксидантная функция токоферола?
Витамин РР: химическое строение, биологическая роль (назовите коферментные
системы, в состав которых входит витамин РР, охарактеризуйте их роль в
окислительно-восстановительных процессах).
Напишите формулы важнейших коферментов НАД и НАДФ. Производными
какого витамина они являются? Функциональные особенности НАД и НАДФ.
Охарактеризуйте роль пиридиновых коферментов в процессах дыхания.
5
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
Напишите формулы коферментов ФМН и ФАД. Производными какого витамина
они являются? Охарактеризуйте роль этих коферментов в энергетическом обмене
и в процессах детоксикации ксенобиотиков.
Кофермент флавиновых ферментов ФАД образуется в результате соединения
флавинмононуклеотида (ФМН) и АМФ. Напишите уравнение образования ФАД.
Охарактеризуйте роль этого кофермента.
Напишите формулу КоА. Производным какого витамина он является? В чем
заключается роль КоА в метаболизме углеводов и липидов.
Пантотеновая кислота (витамин В3). В чем заключаются физиологические и
биохимические проявления гиповитаминоза витамина В3? В состав какой
коферментной системы входит пантотеновая кислота?
Витамин В1 (тиамин). Охарактеризуйте структуру витамина, каковы
биохимические проявления гиповитаминоза. Участие коферментной формы
тиамина в метаболических процессах.
Охарактеризуйте структуру витаминов группы В6. В чем заключается проявление
гиповитаминоза В6? Участие коферментных форм витаминов группы В6 в
метаболизме аминокислот (напишите уравнение реакции в общем виде).
Кинетика ферментативных процессов. Зависимость скорости реакции от
концентрации субстрата. Уравнение Михаэлиса-Ментен.
Зависимость скорости реакции от концентрации реагирующих веществ (субстрата,
фермента).
Активаторы и ингибиторы ферментов. Типы ингибирования. Как изменяется К М и
Vмакс при действии конкурентных и неконкурентных ингибиторов.
Протеолитические
ферменты:
специфичность,
способы
активации
и
ингибирования. Ограниченный протеолиз.
Аллостерическая регуляция активности ферментов. Положительные и
отрицательные аллостерические эффекторы. Приведите примеры аллостерических
взаимодействий.
Регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации. Приведите
примеры.
Гормональная регуляция активности ферментов с участием вторичных
посредников.
Роль внутриклеточных посредников в проведении и усилении гормонального
сигнала.
Биосинтез РНК. Этапы транскрипции. Процессинг мРНК.
Транскрипция: биохимические механизмы и биологическая роль транскрипции.
Репликация ДНК; молекулярные механизмы и биологическая роль.
Механизм действия стероидных гормонов.
Мембранно-опосредованный механизм действия пептидных и белковых гормонов.
Назовите α-кетокислоты, образующиеся из аминокислот (аспартата, аланина) в
реакциях трансаминирования с α-кетоглутаратом. Опишите механизм
трансаминирования.
Назовите пути образования и распада аминокислот. Декарбоксилирование
аминокислот. Физиологическая роль продуктов этого процесса.
Гидролитическое расщепление олиго- и полисахаридов в процессе пищеварения.
Фосфоролиз гликогена.
Этапы переваривания липидов в желудочно-кишечном тракте. Напишите реакции,
ход которых катализируется панкреатической липазой. Какие еще ферменты
принимают участие в гидролизе липидов в кишечнике?
Ферментативное расщепление нуклеиновых кислот. Специфичность их действия.
Рестриктазы.
Строение и функции рибосом про- и эукариот.
6
Часть С (шестой вопрос в билетах, максимум – 20 баллов)
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
Общая
характеристика
метаболизма.
Центральные
и
амфиболические
метаболические пути. Взаимосвязь пластического и энергетического обмена.
Дихотомический пути расщепления глюкозы в аэробных условиях (опишите химизм
процесса). Ключевые метаболиты, регуляция процесса.
Гликогенолиз. Регуляция гликогенолиза. Энергетическая характеристика процесса.
Катаболизм углеводов в анаэробных условиях. Сравните молочнокислое и
спиртовое брожение (химизм всех этапов). В чем их различие?
Метаболизм сахарозы на первой стадии включает реакцию с участием
сахарозофосфорилазы и образование глюкоза-1Ф и фруктозы. Предположив, что
глюкозо-1Ф и фруктоза затем превращаются в лактат, определите:
а) сколько молекул АТФ при этом затрачивается;
б) сколько молекул АТФ образуется.
Подтвердите ответ схемой.
Пентозофосфатный путь обмена углеводов, его биологическая роль. Окислительная
и неокислительная стадии пентозофосфатного пути.
Глюконеогенез, его биологическая роль. Обходные реакции глюконеогенеза
(химизм).
Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Структурная
организация и локализация мультиферментного пируватдегидрогеназного
комплекса.
Амфиболический цикл трикарбоновых кислот. Локализация цикла, ключевые
метаболиты и баланс энергии в ЦТК.
Химизм реакций цикла трикарбоновых кислот. Необратимые реакции цикла.
Субстратное фосфорилирование в ходе цикла.
Обмен пировиноградной кислоты в анаэробных и аэробных условиях. Опишите
химизм этих процессов.
Энергетическая характеристика полного аэробного окисления глюкозы и окисления
глюкозы в анаэробных условиях.
Биологическое окисление. Окисление органических соединений, сопряженное с
фосфорилированием. Субстратное фосфорилирование.
Свободное окисление. Ферменты, катализирующие реакции включения кислорода в
молекулу субстрата. Активные формы кислорода (антиоксидантная система
организма).
Структурная организация и локализация дыхательной цепи митохондрий.
Энергетическое значение ступенчатого транспорта электронов от субстратов
окисления кислороду.
Участки сопряжения в дыхательной цепи. Механизм сопряжения окисления и
фосфорилирования в дыхательной цепи. Трансмембранный потенциал протонов как
форма запасания энергии.
β-окисление жирных кислот. Локализация и химизм этого процесса.
Какова судьба ацетил-КоА, образующегося при β-окислении?
Опишите процесс окисления стеариновой кислоты до СО2 и Н2О. Подсчитайте
сколько молекул АТФ образуется при окислении этой кислоты до СО2 и Н2О.
Взаимосвязь между β-окислением жирных кислот и циклом Кребса. Химизм и
локализация процесса β-окислением жирных кислот.
20. Синтез жирных кислот. Химизм этого процесса.
Мультиферментный комплекс синтетазы жирных кислот.
7
21. Докажите на конкретном примере, что последовательность реакций синтеза жирных
кислот приводит к поэтапному удлинению ацилов на два углеродных атома.
22. Биосинтез триацилглицеринов и глицерофосфолипидов. Роль фосфатидной кислоты
в этих процессах.
23. Какими путями при обмене аминокислот образуется аммиак? Пути обезвреживания
аммиака в организме. Механизм окислительного дезаминирования. Синтез
глутамина и аспарагина. Опишите роль глутамина и аспарагина в обмене веществ.
24. Основные пути катаболизма аминокислот. Механизм и биологическое значение
переаминирования.
25. Пути выведения аммиака из организма у животных. Опишите образование
мочевины и объясните биологический смысл ее синтеза.
26. Ферментативное расщепление нуклеиновых кислот. Принципы и основные
продукты катаболизма пуриновых и пиримидиновых оснований.
27. Биосинтез
пуриновых
и
пиримидиновых
рибонуклеотидов.
Роль
фосфорибозильного компонента. Образование дезоксирибонуклеотидов.
28. Биосинтез белка. Аппарат трансляции. Локализация в клетке и этапы этого
процесса. Энергетическая характеристика процесса биосинтеза белка.
29. Взаимосвязь
процессов
метаболизма
углеводов,
липидов
и
белков.
Амфимболические метаболические пути.
30. Основные принципы, пути и механизмы регуляции метаболических процессов в
организме. Центральные метаболические пути и ключевые метаболиты.
8