белков.

Аминокислоты. Названия и свойства
аминокислот
Мы уже рассматривали ряд природных соединений, в которых существует не одна, а несколько
функциональных групп. В аминокислотах тоже присутствуют не менее двух функциональных групп,
причем разных – это карбоксил группа кислоты и аминогруппа. Они находятся между собой в
определенных сочетаниях и соотношениях, если речь идет о природных аминокислотах.
В первую очередь нас интересуют именно природные аминокислоты. Потому что они являются
важнейшим строительным материалом для основы всего живого – белков.
Простейшая аминокислота называется глицин. Название это достаточно древнее (начало 19 века) и
связано с ее сладковатым вкусом. На самом деле по систематической современной номенклатуре
глицин – это аминоуксусная кислота, т.е. это уксусная кислота, в которой 1 атом водорода замещен
аминогруппой.
В ряду алифатических кислот следующая за уксусной идет пропановая кислота. В отличие от уксусной
у нее уже 2 углерода в углеводородной цепи, и поэтому она может образовать 2 аминокислоты. По
систематической номенклатуре, когда мы за единицу принимаем углерод карбоксильной группы,
соответственно, мы можем получить либо 2 аминокислоту, либо 3 аминокислоту, то есть 2
аминопропановую или 3 аминопропановую кислоту.
Существует еще одна номенклатура, более часто используемая в биохимии. Атом углерода, соседний с
карбоксильной группой, называют a атом, атом углерода, следующий за ним, называют b атом.
Соответственно, 2 аминопропановая кислота называется a аминокислотой, 3 аминокислота называется
b аминокислотой.
Поскольку нас интересуют аминокислоты, прежде всего, как природные органические соединения,
нужно учесть, что в природе распространены только a аминокислоты. И поэтому из двух
аминопропановых кислот в реальности в природе существует только одна – a аминопропановая
кислота, которая имеет свое тривиальное название алонин.
Природные аминокислоты могут быть довольно сложными по составу. И если мы рассмотрим
изображения сразу всех аминокислот, встречающихся в природе, то в них можно выделить общий
функциональный фрагмент. Это сочетание карбоксильной группы кислоты, ближайший к ней атом
углерода и при нем аминогруппа. Поэтому, традиционно изображая условную структуру аминокислот,
чаще всего совместно карбоксил с аминогруппой изображают белым кружочком для простоты
картины.
Остальные атомы традиционно показывают в виде синего атома азота и красного атома кислорода.
Разумеется, черного атома углерода.
Поскольку все природные аминокислоты являются a аминокислотами и отличаются только
продолжением своей структуры, начиная с b атома углерода, можно сделать вывод: a атом углерода
обладает оптической активностью. Ведь при нем четыре разных заместителя. Это карбоксильная
группа, аминогруппа, атом водорода и радикал, который бывает разным у разных аминокислот.
Поэтому из всех природных аминокислот только простейшая аминоуксусная или глицин не обладает
оптической активностью.
Все остальные природные аминокислоты могли бы существовать в природе в виде двух изомеров, так
называемых лево- и правовращающих. Иногда их называют Lи D изомерами. Но существует некая
загадка живой природы. В природе практически нет правовращающих изомеров. Все белки живых
организмов построены из L аминокислот.
Кроме оптической активности у аминокислот есть еще одна особенность, которая следует буквально из
их названия. Аминокислота содержит карбоксильную кислотную группу и аминогруппу. А амины, как
известно, являются основаниями. Следовательно, внутри каждой молекулы аминокислоты
присутствуют и кислотные, и основные группы, и, соответственно, кислота является и тем, и другим.
Можно говорить и о том, что она является амфотерным соединением.
Первое следствие из этого то, что кислотная группа реагирует с аминогруппой с образованием соли.
Поэтому все природные аминокислоты являются твердыми кристаллическими веществами,
растворимыми в воде, поскольку они существуют в виде солей, которые они порождают сочетанием
своих двух функциональных групп – аминогруппы и карбоксилы.
Наличие двух функциональных групп приводит к еще одному интереснейшему и очень важному
свойству аминокислот.
Кислотная группа и аминогруппа могут взаимодействовать не только как кислота и основание, между
ними может происходить реакция, при которой в результате взаимодействия выбрасывается молекула
воды и возникает связь между азотом аминогруппы одной кислоты и непосредственно углеродом
карбоксильной группы второй кислоты. Такая связь называется пептидной.
При взаимодействии двух аминокислот возникает дипептид, трех – три пептид и т.д. Потому что, какое
бы строение пептид мы ни взяли, все равно на концах будет получаться излишняя карбоксильная
группа и дополнительно аминогруппа. Таким образом, взаимодействие может идти бесконечно долго,
и при этом получаются полипептиды самой разной длины.
Именно полипептиды и являются теми самыми белками, из которых построены живые организмы.
Поэтому проще всего природные аминокислоты добывать из природных белков посредством обратной
реакции в результате гидролиза природных белков. Самый простой из аминокислот глицин получают в
промышленных масштабах более химическим способом, а именно из уксусной кислоты в две стадии.
Белки
Строение и структура белка
Белки – этоприродные полимеры, построенные из остатков аминокислот.
Гидролиз белков
Пептидная связь гидролизуется в кислой или щелочной среде. При этом образуются соли аминокислот
по карбоксильной группе или по аминогруппе (рис. 1).
Рис. 1. Образование солей
Белки гидролизуются и под действием ферментов (рис. 2).
Рис. 2. Гидролиз белков
Строение белков
Рассмотрите рисунок 3.
Рис. 3. Строение белков
Первичная структура белка – этопоследовательность аминокислотных остатков.
Вторичная структура белка – расположение полипептидной цепи в пространстве, обусловленное
водородными связями между атомом кислорода карбоксильной группы и атомом водорода
аминогруппы разных аминокислотных остатков.
Третичная структура белка – расположение вторичной структуры в пространстве, обусловленное
дополнительными взаимодействиями между различными участками полипептидной цепи. Этими
взаимодействиями могут быть:
- образование дисульфидных мостиков между остатками аминокислоты цистеина,
- ионные связи между боковыми карбоксильными группами и аминогруппами (солевые мостики),
- сложноэфирные связи между боковыми карбоксильными группами и ОН-группами остатков серина
или треонина (сложноэфирные мостики),
- водородные связи между боковыми гидроксилами, карбоксильными группами, аминогруппами и
электроотрицательными атомами другого участка цепи,
- гидрофобные взаимодействия (молекула стремится свернуться так, чтобы углеводородные остатки
были сближены друг с другом внутри клубка, а внешний слой составляли группы, взаимодействующие
с полярными молекулами воды),
- p-стэкинг – притяжение между плоскостями двух бензольных колец за счет частичного
перекрывания р-орбиталей атомов углерода.
Четвертичная структура белка – объединение нескольких полипептидных цепей в один белок.
Например, гемоглобин состоит из 4 пептидных цепочек, каждая из которых содержит по 140 остатков
аминокислот.
Свойства белков
Денатурация белка
Денатурация – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка при различных
воздействиях (нагревании, действии растворителей, иногда даже при энергичном встряхивании).
Первичная структура при этом не разрушается. Рис. 4.
Рис. 4. Денатурация белка при варке яйца
Денатурация происходит при варке яйца, скисании молока.
Качественные реакции на белок
1. При нагревании белки разлагаются с выделением летучих продуктов, издавая характерный запах
жженых перьев.
2. Ксантопротеиновая реакция – пожелтение белка при действии концентрированной азотной
кислоты (окраска появляется за счет нитрования бензольных колец, входящих в состав остатков
ароматических аминокислот).
3. Биуретовая реакция – окрашивание в ярко-фиолетовый цвет при действии раствора соли меди (II) в
щелочной среде – обусловлена образованием комплексов иона меди (II) с боковыми аминогруппами.
Функции белков в организме
Функции белков в организме представлены на рисунке 5.
Рис. 5. Функции белков в организме (Источник)
Понятие о гетероциклических
соединениях
Ранее мы уже познакомились со всевозможными циклами, образуемыми атомом углерода. Это могут
быть как алифатические, или предельные циклические соединения, так и непредельные циклы, к
которым относится большинство ароматических соединений. Но кроме таких циклов, содержащих
только атомы углерода, соединенные между собой, существует огромное число разнообразных
циклических соединений, в которые входят, кроме атомов углерода, кислород, азот, сера, реже другие
элементы.
Такие соединения называют гетероциклическими.
Наиболее знакомое нам из предыдущих уроков гетероциклическое соединение – это циклические
формы углеводов: фруктозы и глюкозы.
Кроме углеводных циклов, содержащих кислород, существуют другие циклы. Чаще всего это простые
эфиры. Среди них важные промышленные растворители диоксан и тетрагидрофуран. Эти растворители
получают в результате отнятия воды у двухатомных спиртов соответствующего строения.
Хорошо известно, что циклы, содержащие только углерод, могут быть предельными и непредельными.
Точно так же существует целый ряд непредельных гетероциклических соединений.
Непредельные гетероциклические соединения так же, как и бензол, чаще всего проявляют
ароматические свойства.
Например, простейший азотсодержащий гетероцикл пиридин. В нем один из атомов углерода бензола
заменен атомом азота.
Пиридин очень похож по всем своим свойствам на бензол. Хотя некоторые свойства выражены
несколько иначе. Кроме этого, пиридин, поскольку в нем присутствует азот с не поделенной
электронной парой, обладает основными свойствами. И способен присоединять протон, образуя соли
пиридиния.
В типичных для ароматических соединений реакциях электрофильного замещения пиридин несколько
менее активен, чем бензол.
Кроме пиридина существует еще один гетероцикл с атомом азота в углеродной цепи – это пиррол. В
отличие от пиридина это пятичленный гетероцикл, и построен он несколько иным образом. В нем азот
предоставляет в ароматическую систему пи электронов оба своих электрона. Поэтому азот в пирроле
не проявляет основных свойств и не дает солей, как пиридин.
Наоборот, водород при азоте перола обладает слабокислыми свойствами.
Точно так же, как бензол, можно получить тримеризацию ацетилена, пиридин и пиррол получают,
причем в промышленных масштабах, аналогичные реакции, только кроме ацетилена в реакцию вводят
еще для получения пиридина циановодородную кислоту, а для получения пиррола – аммиак.
В результате получаются соответствующие ароматические гетероциклические углеводороды. Кроме
прямого синтеза пиридин и пиррол получают еще в результате переработки каменноугольной смолы.
Зачем мы рассматриваем эти весьма непростые соединения?
Дело в том, что они являются основой чрезвычайно важных биологических молекул. Прежде всего
порфириновых колец.
Простейший порфирин – это структура, содержащая 4 атома азота. Подобная структура является
основой самых главных молекул – это гемоглобин, это хлорофилл и подобные им порфириновые
структуры.
Например, витамин В12. – цианокобаламин.
Кроме того, гетероциклы входят в состав важнейших молекул живых организмов, а именно
дезобсиринонуклеидовых кислот, которые мы рассмотрим в дальнейшем.
Нуклеиновые кислоты
Состав нуклеиновых кислот
Самые известные азотистые основания – это производные пиримидина и пурина (рис. 1):
пиримидин
пурин
Рис. 1. Пиримидин и пурин
За счет общей пи-электронной системы эти вещества проявляют ароматические свойства, подобно
бензолу. За счет неподелённых электронных пар на атомах азота эти вещества являются основаниями
(потому их так и называют).
Входящие в состав нуклеиновых кислот урацил, цитозин и тимин включают пиримидиновый цикл, а
гуанин и аденин – структуру пурина (рис. 2):
урацил
цитозин
аденин
тимин
гуанин
Рис. 2. Структуры оснований
В состав нуклеиновых кислот входят также углеводы – циклические формы дезоксирибозы или рибозы
(рис. 3):
Рис. 3. Дезоксирибоза и рибоза
Построение нуклеотида
Нуклеозиды
Азотистое основание и углевод образуют связь между «нижним» атомом азота азотистого основания, с
одной стороны, и гликозидным гидроксилом углевода, с другой стороны. При этом выделяется
молекула воды и образуется нуклеозид.
Гликозидный гидроксил – это дополнительная гидроксогруппа, образовавшаяся при атаке одной из
исходных гидроксогрупп углевода на его карбонильную группу (на рисунке он справа).
Нуклеозид аденозин (рис. 4):
Рис. 4. Аденозин
Нуклеотиды
Нуклеотиды – молекулы, состоящие из остатков углевода, азотистого основания и фосфорной
кислоты.
Нуклеотид получается, когда «левый» гидроксил нуклеозида образует сложный эфир с фосфорной
кислотой (рис. 5):
+
®
аденозинмонофосфат
Рис. 5. Нуклеотид
Аденозинмонофосфат (АМФ) может последовательно присоединять еще 2 молекулы фосфорной
кислоты, образуя аденозиндифосфат (АДФ) и аденозинтрифосфат (АТФ). АТФ служит в организме
аккумулятором энергии (рис. 6).
аденозинтрифосфат
Рис. 6. АТФ
Функции нуклеиновых кислот
Нуклеиновые кислоты
Нуклеотиды могут соединяться друг с другом за счет образования сложных эфиров фосфорной
кислоты и гидроксильных групп при третьем и пятом атомах углерода углеводного остатка.
Получаются нуклеиновые кислоты.
Нуклеиновые кислоты – природные полимеры, состоящие из нуклеотидов (рис. 7):
Рис. 7. Состав нуклеиновых кислот
В молекуле дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) цепочки двух полинуклеотидов связаны друг с
другом за счет водородных связей между азотистыми основаниями.
Тимин образует водородные связи только с аденином, а цитозин – только с гуанином. Такая взаимная
дополнительность составных частей ДНК называется комплементарностью.
ДНК обеспечивает хранение и передачу наследственной информации. Рибонуклеиновые кислоты
(РНК) выполняют разные функции в синтезе белков.