Лекция 2. Изомерия органических соединений. Аминокислоты.

ГОУ ВПО УГТУ-УПИ
Кафедра иммунохимии ХТФ
Лекция № 2
ИЗОМЕРИЯ ОРГАНИЧЕСКИХ
СОЕДИНЕНИЙ.
АМИНОКИСЛОТЫ
ИЗОМЕРЫ • соединения, имеющие одинаковый
состав, но отличающиеся
последовательностью связывания
атомов и (или) расположением их в
пространстве, обладающие
различными физическими и
химическими свойствами
Изомерия
Структурная
(изомеры строения)
Статическая
Динамическая
Стереоизомерия
(пространственные
изомерия)
Конфигураци
онная
Конформационная
Статическая структурная
изомерия
1.
2.
3.
Изомерия углеродного скелета
Изомерия положения функциональных
групп и кратных связей
Изомерия классов
Динамическая структурная
изомерия (таутомерия)
- подвижная изомерия, которая
характеризуется существованием
равновесия между изомерными
формами
- чаще всего имеет место прототропная
таутомерия – вид таутомерии,
связанный с внутримолекулярной
миграцией атома водорода
Прототропная таутомерия в
природных соединениях
 кето-енольная
 амино-иминная
 лактим-лактамная
 прототропная таутомерия в гетероциклах
 цикло-оксо таутомерия моносахаридов
Кето-енольная таутомерия
2
C
δ+
δ+
C
sp
C
σ
Oδ-
Hδ+
кетоновая форма
O
π
C
H
енольная форма
Природные соединения, существующие в
виде кето- и енольных форм
Аденин
NB! В составе нуклеиновых кислот
присутствуют аминные формы
азотистых оснований.
Амино-иминная таутомерия
Лактим-лактамная таутомерия
σ
C
N
C
H
O
π
N
σ
π
O
δ+
лактамная форма
H
лактимная форма
Урацил
O
OH
H
N
HO
N
O
N
N
H
лактимная форма урацила
лактамная форма урацила
NB! В составе нуклеиновых кислот
присутствуют лактамные формы
азотистых оснований.
Конфигурационная изомерия
цис-транс-изомерия
оптическая изомерия
Цис-транс-изомерия
H
O
O
H
C
C
H
O
O
H
Фумаровая кислота
(транс-изомер)
• т.пл. 287 С
• рКа 3,0; 4,5
вращение невозможно
H
Малеиновая кислота
(цис-изомер)
• т.пл. 130 С
• рКа 1,9; 6,5
H
C
C
O
O
O
H
O
H
Оптическая изомерия
Возникает в случае наличия в молекуле хирального
(асимметрического) атома углерода, имеющего 4
различных заместителя
Оптическая активность – способность вращать
плоскость поляризации плоскополяризованного
света
Энантиомеры – стереоизомеры, относящиеся друг к
другу как предмет и его зеркальное отражение.
Энантиомеры имеют противоположную
конфигурацию центра хиральности (D- и L-)
Энантиомеры молочной кислоты
гидроксил слева
гидроксил справа
COOH
COOH
HO
C* H
CH3
COOH
H
COOH
C* OH
CH3
C*
*C
CH3
HO
H
L-(+)
îÑ
ò.ï ë. 53
Óä. âðàù . +2,5 î
âñòðå÷àåòñÿ â
ì û ø öàõ, êðî âè
L-ì î ëî ÷í àÿ êèñëî òà
îÑ
H3C
ò.ï ë. 53
Óä. âðàù . -2,5 î
H
âñòðå÷àåòñÿ â
ì î ëî ÷í û õ ï ðî äóêòàõ
D-ì î ëî ÷í àÿ êèñëî òà
OH
D-(-)
Величина и знак угла вращения определяются
экспериментально при помощи поляриметра
Относительная конфигурация вещества
определяется путем сравнения с эталоном
– глицериновым альдегидом
CHO
CHO
H
C*
OH
CH 2OH
D-(+)-глицериновый альдегид
OH
C*
H
CH 2OH
L-(-)-глицериновый альдегид
Конформационная
изомерия
(на примере циклогексана)
Конформация I - так называемая форма "кресла".
Конформация II - "твист" .
Конформация III - "ванна" .
Аминокислоты
• Гетерофункциональные
соединения, содержащие
амино- и карбоксигруппу
• Среди природных аминокислот
(около 70) наиболее важны
α-аминокислоты,
20 из которых –
протеиногенные (входят в
состав белков)
1
+
H3N
COO
C
R
2

H
Биологическая роль аминокислот
• мономеры белков
• биологически активные вещества и
их предшественники (гормоны,
нейромедиаторы, витамины и т.д.)
• регуляция кислотно-основного
состояния (буферные свойства)
• источники энергии
Стереоизомерия аминокислот
COOH
COOH
COOH
H2 N C* H
H C* NH2
R
C
COOH
R
*
C
R
H2N
H
L-àì èí î êèñëî òà
(ðåàëüí î å èçî áðàæåí èå)
ô èø åðî âñêèå
ï ðî åêöèè
R
*
NH2
H
D-àì èí î êèñëî òà
(çåðêàëüí î å èçî áðàæåí èå)
Классификация α-аминокислот
1. По строению бокового радикала
2. По полярности бокового радикала
3. По физиологическим свойствам
COO
-
+
H3N C H
CH3
COO
-
+
H3N C H
СH3
СH3
ВАЛИН
(вал)
COO + C H
H2N
COO
C
H3 C
CH2
H
CH2
CH2
CH3
CH3
COO
+
H3N C H
-
+
H3 N C H
CH
ЛЕЙЦИН
(лей)
-
COO
H C CH3
CH2
CH
АЛАНИН
(ала)
+
H3 N
COO
+
H3N C H
-
-
CH2
ИЗОЛЕЙЦИН
(иле)
+
H3 N
COO
C
-
H
CH2
NH
S
CH3
ПРОЛИН
(про)
МЕТИОНИН
(мет)
ФЕНИЛАЛАН
ИН
(фен)
ТРИПТОФАН
(три)
COO
+
H3N C H
-
COO
+
H3N C H
CH2OH
H
ГЛИЦИН
(гли)
COO
-
СЕРИН
(сер)
-
+
H3N C H
CH2
COO
COO
+
H3 N C H
H
CH3
-
COO
O
-
CH2
CH2
H2N
C
O
OH
ТИРОЗИН
(тир)
АСПАРАГИН
(асн)
COO
-
+
H3N C H
CH2
SH
+
H3N C H
CH2
H2N
OH
ТРЕОНИН
(тре)
+
H3N C H
C
-
ГЛУТАМИН
(глн)
ЦИСТЕИН
(цис)
COO
+
H3N C H
CH2
COO
-
-
АСПАРАГИНОВАЯ
КИСЛОТА
(асп)
COO
-
+
H3N C H
CH2
CH2
COO
-
ГЛУТАМИНОВАЯ
КИСЛОТА
(глу)
COO
-
+
H3N C H
CH2
C NH
CH
HC NH
+
ЛИЗИН
(лиз)
АРГИНИН
(арг)
ГИСТИДИН
(гис)
Амфотерные свойства
аминокислот
катионная
биполярный ион
форма
COO
COOH
+
H3N C H
R
pH < 7
↔
-
анионная
форма
COO
+
↔
H3N C H H2N C H
R
pH = 7
R
pH > 7
-
Изоэлектрическая точка (pI) значение рН среды, при котором заряд
аминокислоты (пептида, белка) равен нулю.
для нейтральных аминокислот pI около 7, для
кислых (глу, асп) < 7, для основных (лиз, арг,
гис) > 7.
Домашнее задание: определить величину
заряда лизина при различных значениях рН
Образование пептидной связи
– реакция поликонденсации
аминокислот
1
2
R O
H2N C C
R
R O
OH
+
H
N C C OH
H R
1
ï åï òèäí û é
ñèí òåç
- H2O
2
R
O
H2N C
C
R
N-конец
R O
N
C C OH
H
R
С-конец
ï åï òèäí àÿ ñâÿçü
Строение пептидной связи
связи C-N имеют частично двойной характер
вращение вокруг них затруднено
H
O

C
C
N
H
R
C

1
H
C
O
H
O
N

C
R
2
C
H
N
H
плоские пептидные группы
R
C

3
H
C
O
N