Ответьте на вопросы

Ответьте на вопросы:
Слово "протеин" (белок)
происходит от греческого
слова "протейос", что
означает "занимающий
первое место". И в самом деле,
все живое на земле содержит
белки. Они составляют около
50 % сухого веса тела всех
организмов. У вирусов
содержание белков колеблется
в пределах от 45 до 95 %.
.
Белки — это биополимеры сложного строения,
макромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков
аминокислот, соединенных между собой амидной
(пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей,
построенных из остатков аминокислот (полипептидных
цепей), в макромолекулу белка могут входить также
остатки или молекулы других органических соединений.
Уровни организации белка
Вторичная структура — локальное
упорядочивание фрагмента
полипептидной цепи, стабилизированное
водородными связями. Ниже приведены
самые распространённые типы
вторичной структуры белков:
• α-спирали — плотные витки вокруг
длинной оси молекулы, один виток
составляют 3,6 аминокислотных остатка,
и шаг спирали составляет 0,54 нм(так что
на один аминокислотный остаток
приходится 0,15 нм), спираль
стабилизирована водородными связями
между H и O пептидных групп,
отстоящих друг от друга на 4 звена.
• β-листы (складчатые слои) — несколько
зигзагообразных полипептидных цепей, в
которых водородные связи образуются между
относительно удалёнными друг от друга (0,347
нм на аминокислотный остаток) в первичной
структуре аминокислотами или разными
цепями белка, а не близко расположенными,
как имеет место в α-спирали.
• π-спирали;
• 310-спирали;
• неупорядоченные фрагменты.
Третичная структура —
пространственное строение
полипептидной цепи (набор
пространственных координат
составляющих белок атомов).
Структурно состоит из элементов
вторичной структуры,
стабилизированных различными
типами взаимодействий, в
которых гидрофобные
взаимодействия играют
важнейшую роль.
В стабилизации третичной структуры
принимают участие:
• ковалентные связи (между двумя остатками
цистеина — дисульфидные мостики);
• ионные связи между противоположно
заряженными боковыми группами
аминокислотных остатков;
• водородные связи;
• гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.
При взаимодействии с окружающими
молекулами воды белковая молекула
«стремится» свернуться так, чтобы
неполярные боковые группы аминокислот
оказались изолированы от водного раствора;
на поверхности молекулы оказываются
полярные гидрофильные боковые группы.
Четверичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное
расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого
белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с
четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и
лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную
структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить
как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В
стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же
типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.
Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков
молекул.
Денатурация белков — термин
биологической химии,
означающий потерю белками их
естественных свойств
(растворимости, гидрофильности
и др.) вследствие нарушения
пространственной структуры их
молекул.
Процесс денатурации отдельной
белковой молекулы, приводящий
к распаду её «жёсткой»
трёхмерной структуры, иногда
называют плавлением молекулы.
Денатурация яичного белка
сульфатом меди.
Денатурация белка яйца серной кислотой.
Практически любое заметное изменение внешних условий,
например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к
последовательному нарушению четвертичной, третичной и
вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается
повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей,
солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт),
радиации и др.
Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе
белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в
более крупные. Визуально это выглядит, например, как
образование «белка» при жарке яиц.
Ренатурация (высаливание) —
процесс, обратный
денатурации, при котором
белки возвращают свою
природную структуру. Нужно
отметить, что не все белки
способны ренатурировать; у
большинства белков
денатурация необратима.
Функция качественных
реакций
• Для аминокислот, постоянно
встречающихся в составе белков,
разработано множество цветных
(в том числе именных) реакций.
Многие из них
высокоспецифичны, что
позволяет определять ничтожные
количества той или иной
аминокислоты.
• Надо помнить, что все
качественные реакции – это
реакции не собственно на белки, а
на определенные аминокислоты,
входящие в их состав.
Биуретовая реакция
• Определяет наличие пептидной связи в
растворе исследуемого соединения.
пептидная связь
Биуретовая реакция
Нингидриновая реакция
Качественная реакция на  -аминокислоты
• Аминокислота с нингидрином образует продукт
конденсации типа азометина
Ксантопротеиновая реакция
Определяет присутствие в белке ароматических и
гетероциклических  - аминокислот :
• триптофана,
• фенилаланина,
• тирозина,
• гистидина.
Ксантопротеиновая
реакция
Реакция Миллона
• Это реакция на
аминокислоту
тирозин
Реакция Гопкинса–Коле
• Эта реакция
определяет
аминокислоту
триптофан.
Реакция Паули
(Диазореакция Паули)
Эта реакция
аминокислоту гистидин.
Функции белков в организме
• Каталитическая функция.
Наиболее хорошо известная
роль белков в организме —
катализ различных химических
реакций. Ферменты — группа
белков, обладающая
специфическими
каталитическими свойствами, то
есть каждый фермент
катализирует одну или несколько
сходных реакций.
• Структурная функция.
Структурные белки цитоскелета,
как своего рода арматура,
придают форму клеткам и
многим органоидам и участвуют
в изменении формы клеток.
Защитная функция
Регуляторная функция
Многие процессы внутри клеток
регулируются белковыми
молекулами, которые не служат ни
источником энергии, ни
строительным материалом для
клетки. Эти белки регулируют
транскрипцию, трансляцию,
сплайсинг, а также активность
других белков и др. Регуляторную
функцию белки осуществляют
либо за счёт ферментативной
активности (например,
протеинкиназы), либо за счёт
специфического связывания с
другими молекулами, как правило,
влияющего на взаимодействие с
этими молекулами ферментов.
Сигнальная функция белков — способность белков
служить сигнальными веществами, передавая сигналы
между клетками, тканями, о́рганами и разными
организмами. Часто сигнальную функцию объединяют
с регуляторной, так как многие внутриклеточные
регуляторные белки тоже осуществляют передачу
сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны,
цитокины, факторы роста и др.
Транспортная функция
Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул
через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент
мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает
диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Растворимые
белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое
сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой
концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации
субстрата.
Запасная (резервная) функция
белков
К таким белкам относятся так
называемые резервные белки,
которые запасаются в качестве
источника энергии и вещества в
семенах растений и яйцеклетках
животных; белки третичных
оболочек яйца (овальбумины) и
основной белок молока (казеин)
также выполняют, главным образом,
питательную функцию. Ряд других
белков используется в организме в
качестве источника аминокислот,
которые в свою очередь являются
предшественниками биологически
активных веществ, регулирующих
процессы метаболизма.
Рецепторная функция
Белковые рецепторы
могут как находиться в
цитоплазме, так и
встраиваться в клеточную
мембрану. Одна часть
молекулы рецептора
воспринимает сигнал,
которым чаще всего
служит химическое
вещество, а в некоторых
случаях — свет,
механическое воздействие
(например, растяжение) и
другие стимулы.
Моторная (двигательная) функция
Целый класс моторных белков обеспечивает движения
организма (например, сокращение мышц, в том числе
локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри
организма (например, амебоидное движение
лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также
активный и направленный внутриклеточный транспорт
(кинезин, динеин).
Белки в обмене веществ
Аминокислоты, которые не могут
быть синтезированы животными,
называются незаменимыми.
Основные ферменты в
биосинтетических путях, например,
аспартаткиназа, которая катализирует
первый этап в образовании лизина,
метионина и треонина из аспартата,
отсутствуют у животных.
Животные, в основном, получают
аминокислоты из белков,
содержащихся в пище.
Ответьте на вопросы:
• Что такое белки?
• Что такое третичная структура белка?
• Что такое денатурация, и как называется
обратный ей процесс?
Ответьте на
вопросы:
• При каких условиях
возможна
ренатурация?
• Какие качетвенные
реакции на белки вы
знаете?
• Какова
биологическая роль
белков?
Домашнее задание:
• Выучить конспект;
• Подготовить сообщение на тему
«Биологическая роль белков».