новый материал

Тема: Свойства и кинетика ферментативных реакций.
План лекции:
1.Свойства ферментов.
2.Классификация ферментов.
3.Классификация ферментов по сложности строения молекулы.
4.Механизм действия ферментов.
5.Кинетика ферментативных реакций (стр.102 – 106).
1.Свойства ферментов
Ферменты
–
вещества
белковой
природы,
обеспечивающие
специфический высокоскоростной катализ биологических реакций.
Синтезируются
клетками
организма.
Некоторые
клетки
могут
содержать до 1000 различных ферментов.
Свойства ферментов.
1.Все ферменты – белковой природы ( простые и сложные).
Конферментами сложных ферментов являются или витамины, или металлы.
2.Все ферменты – термолабильны, т. е. оптимум действия 0 – 45°С.
3.Ферменты специфичны; различают абсолютную, относительную и
стереохимическую специфичность.
4.Ферменты для своего действия требуют строго определенного
значения рН среды для создания активного центра фермента.
5.Ферменты обладают высокой каталитической активностью.
2.Классификация ферментов.
Международным биохимическим союзом были введены номенклатуры:
систематическая
и
тривиальная.
Основные
черты
систематической
номенклатуры состоят в следующем:
1.Ферменты
по
типу
реакций,
которые
они
катализируют,
подразделяются на шесть классов, в каждом из которых имеется несколько
подклассов (от 4 до 13);
2.Название ферментов состоит из двух частей: название субстрата
+типа катализируемой реакции + окончание «аза».
Каждый фермент имеет шифр, состоящий из четырех чисел,
разделенных точками. Первое число определяет главный класс, второе –
указывает подкласс, третье – подподкласс, четвертое – номер фермента в
пределах подподкласса.
1-й
класс:
оксидоредуктазы
–
катализируют
окислительно-
восстановительные реакции. Процессы окисления могут протекать:
1) с участием кислорода;
2) без участия кислорода; дегидрогеназы катализируют дегидрирование
(удаление водорода) субстрата.
2-й класс: трансферазы – катализируют реакции переноса химических
групп. Название ферментов данного класса складываются из названия:
субстрата-донора + переносимой
группы
+
«аза». Например, если
переноситься метильная группа, то к названию субстрата добавляется
метилтрансфераза; аминогруппа – добавляется аминотрансфераза; ацильная
группа – ацилтрансфераза. Но если переноситься остаток фосфорной
кислоты от нуклеозидтрифосфатов, то фермент называют – киназа.
3-й класс: гидролазы – катализируют гидролиз сложных соединений с
присоединением по концам расщепленной связи остатков воды. Название
фермента часто складывается из названия связи, которая гидролизуется, и
оканчивается на «аза». Например, гидролиз пептидной связи осуществляют
пептидазы, гликозидной – гликозидазы.
4-й класс: лиазы – катализируют все реакции негидролитического
расщепления веществ и образование новых связей без участия энергии
выделяющейся при гидролизе АТФ. Например, если при разрыве связей
выделяется углекислый газ, то фермент – декарбоксилаза (при удаление
веществ добавляется приставка «де»), удаляется вода – дегидратаза.
5-й класс: изомеразы – катализируют реакции взаимопревращения
изомеров.
Например:
глюкозо-6-фосфат=фруктозо-фосффат;
реакция
осуществляется под действием фермента: глюкозо-6-фосфатизомераза.
6-й класс: лигазы – катализируют соединение более простых молекул в
сложные, сопряженное с распадом АТФ. Для того чтобы назвать фермент,
необходимо к названию продукта реакции добавить – синтетаза.
Например: аминокислота + тРНК + АТФ = аминокислота – тРНК +
АДФ; фермент: аминокислота – тРНКсинтетаза.
3.Классификация ферментов по сложности строения молекулы.
1.Протомеры.
2.Олигомеры.
3.Мультиферментные комплексы.
4.Ферментные ансамбли.
1.Фермент-протомеры представляют собой белки
с третичной
структурой. Например, все ферменты переваривания в ЖКТ человека –
пепсин, трипсин и др.
2.Олигомеры – это ферменты, состоящие из белков, имеющих
четвертичную структуру: в целую молекулу белка входит несколько
протомеров (субъединиц), которые могут выполнять различные функции, −
каталитические субъединицы и регуляторные субъединицы.
3.Мультиферментные комплексы – это ферменты, объединяющие в
своем составе несколько надмолекулярных структур, различных по действию
ферментов, катализирующих в определенном порядке какой-либо один
биохимический процесс.
Например – синтеза ВЖК, состоящая из 6 различных по действию
ферментов и 7-го компонента – ацилпереносящего белка, занимающего
центральную часть коплекса.
4.Ферментные
ферментов,
ансамбли
фиксированных
–
на
комплекс
мембранах
различных
клеточных
по
действий
органелл
в
определенном порядке, обусловливая строгую последовательность стадий
одного биохимического процесса.
Например, ансамбль ферментов дыхательной цепи на внутренней
мембране
митохондрий,
обеспечивающий
процесс
окислительного
фосфорилирования для получения АТФ.
4. Механизм действия ферментов
Ферменты действуют в живых организмах по тем же законам, что и
любые катализаторы. Ферментативный катализ основан на снижении
энергетического барьера (так называемой энергии активации) за счет
образования промежуточных комплексов фермента с субстратом. В
отсутствии, например, амилазы реакция между крахмалом и водой не идет
потому, что молекулы не обладают достаточной для этой цели энергией.
Фермент ускоряет химический процесс, т.к. в его присутствии требуется
меньше энергии для «запуска» данной реакции. Рассмотрим механизм
действия ферментов подробнее.
E+S → ES → ESA → EP → E+P
Е – фермент;
S – субстрат;
А – активация ферментного комплекса;
Р – продукт реакции.
1. Катализируя реакцию, фермент тесно сближает молекулы «своих»
субстратов, так что те части молекул, которым предстоит прореагировать,
оказываются рядом.
2. Субстрат, присоединившись к ферменту, несколько изменяется.
Фермент может притягивать электроны, вследствие чего в некоторых связях
молекулы субстрата будет возникать напряжение. Это в свою очередь
повышает реакционную способность молекулы, так как связи между атомами
ослабевают, и они легче высвобождаются (предполагается, что именно так
фермент и ускоряет реакцию).
3. Фермент «отрывает» атом (или атомы) от каждого из субстратов,
после чего субстраты соединяются.
4. Отделившиеся атомы соединяются друг с другом и покидают
фермент.
Теперь
фермент
способен
присоединить
новые
молекулы
субстратов.
Чаще всего ферменты приурочены к определенным клеточным
структурам. Они сохраняют свои свойства и вне организма. Ферменты
успешно используют в хлебопекарной, пивоваренной, винодельческой,
кожевенной, химической промышленности.
5.Кинетика ферментативных реакций (стр.102 – 106).