Документ 4307109

2.Спектрин является основным цитоскелетным белком ,нековалентно связанный с цитоплазматической
поверхностью липидного бислоя мембраны. Составляет около 25% от массы всех мембранных белков
эритроцита и 75% от общей массы белков мембранного скелета. В эритроцитах спектрин представлен в
количестве 200000 копий на клетку. Спектрин играет важную роль в поддержании формы и размера
клетки, определяет прочность, механическую стабильность и деформируемость эритроцита.
3.Связываясь с внутренней стороной мембраны, спектрин стабилизирует фосфолипидныи бислой и
ограничивает латеральную подвижность интегральных белков. Имея связывающие регионы для
транспортных АТФаз, спектрин участвует в формировании активных центров этих ферментов и способен
при определенных условиях вызывать их конформационные перестройки, за счет чего может
модулировать процессы активного переноса катионов через плазматическую мембрану.
4.По структуре спектрин представляет собой фибриллярный белок, состоящий из двух схожих, но не
идентичных субъединиц: α- цепи (Mw=240kD) и β-цепи (Mw=220kD). Эти полипептиды in situ переплетены
между собой антипараллельно в виде двойной нити изогнутых фибрилл, которые формируют гибкий
гетеродимер, способный принимать различные формы. Тетрамерная форма спектринов альфа-молекул
образуется в результате самоассоциации N-концевой части α -цепи одного димера с С-концевой частью β цепи другого димера по типу «голова к голове» длиною до 200 nm.
5.Каждая полипептидная цепь спектрина состоит из более чем 2000 аминокислотных остатков.
Аминокислотный состав субъединиц представлен преимущественно кислыми остатками, что объясняет
высокую плотность отрицательного заряда цитоскелета. Первичная структура мономеров спектрина
включает 18 гомологичных, повторяющихся сегментов, содержащих 106 аминокислотных остатков с
Mw=12kD, которые собственно, и образуют структуру линейно расположенных доменов.
6.Спектрин имеет связывающие участки для различных цитоскелетных белков. Актиновые филаменты
взаимодействуют со спектрином в С-концевой области α-цепи и N-концевой области β -цепи, потому как
изолированные субъединицы спектрина не активны. Каждый спектриновый тетрамер имеет по два
связывающих сайта для актиновых олигомеров и один сайт для взаимодействия с белком 4.1.
Анкиринсвязывающий сайт расположен на β -субъединице на расстоянии 20 nm от ее
карбокситерминального участка. Спектрин также взаимодействует с паллидином, миозином, белком р55,
кальмодулином и Na+K+ и Са2+-АТФазами.
Спектрин может прикрепляться к мембране и с помощью белка анкирина. Этот крупный белок соединяется
с β-цепью спектрина и цитоплазматическим доменом интегрального белка мембраны - белка полосы 3.
Анкирин не только фиксирует спектрин на мембране, но и уменьшает скорость диффузии белка полосы 3 в
липидном слое. Таким образом, на цитоплазматической поверхности эритроцитов образуется гибкая
сетевидная структура, которая обеспечивает сохранение их формы при прохождении через узкие
капилляры сосудов
7.Строение спектрина. Каждый димер спектрина состоит
нековалентносвязанных между собой α- и β-полипептидных цепей
из
двух
антипараллельных,
8.строение околомембранного белкового комплекса. Белок полосы 4.1 образует со спетрином и актином
"узловой комплекс", который посредством белка полосы 4.1 связывается с цитоплазматическим доменом
гликофорина. Анкирин соединяет спектрин с основным интегральным белком плазматической мембраны белком полосы 3
9.строение цитоскелета эритроцитов. На цитоплазматической поверхности мембраны эритроцита имеется
гибкая сетеобразная структура, состоящая из белков и обеспечивающая пластичность эритроцита при
прохождении им через мелкие капилляры
10. При увеличении содержания спектрина в структуре цитоскелета преобладают его олигомерные формы
высокого порядка и замедляются процессы ассоциации-диссоциации между субъединицами. Включение
спектрина в структуру цитоскелета эритроцита в процессе его самосборки ограничивается эквивалентным
количеством молекул анкирина.