Научно-исследовательский проект по теме: &quot

Всероссийский дистанционный конкурс
НАУЧНО - ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКИЙ
ПРОЕКТ
В НОМИНАЦИИ
« БИОЛОГИЯ И ХИМИЯ В НАШЕЙ ЖИЗНИ »
ПО ТЕМЕ : " БЕЛКИ И ИХ ЗНАЧЕНИЕ "
/ " БИОЛОГИЯ ", " ХИМИЯ " /
Работу выполнил ученик :
ШИРЯЕВ ЕВГЕНИЙ ( 9 "В" кл. )
МБОУ СОШ - 11 ; город Краснодар
Краснодарского края;
Куратор : СОЛОМОНОВА Татьяна Дмитриевна,
учитель биологии ( 9 кл.) ;
Куратор : ФУРМЕНКОВА Наталья Николаевна,
учитель химии ( 9 кл.);
г. Краснодар , 2015 г.
Белки - это сложные органические соединения ( биополимеры ),
состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота ( иногда и серы ),
мономерами которых являются аминокислоты. В жизни всех организмов
белки имеют первостепенное значение. Отличаясь неисчерпаемым
разнообразием структуры, которая в то же время строго специфична для
каждого из них, белки создают вместе с нуклеиновыми кислотами
материальную основу всего богатства организмов, окружающего нас мира.
На их долю приходится 50 - 80 % сухой массы клетки.
Малекулы белков имеют вид длинных цепей, которые состоят из 50 1500 аминокислот, соединённых прочной ковалентной азот - углеродной
связью, называемой пептидной связью.
В результате образуется полипептидная цепочка - первичная
структура белка. Таким образом, молекула белка является полипептидом с
молекулярной массой от 5 тысяч до 150 тыс. дальтон и более. В состав
простых белков кроме аминокислот могут включить нуклеиновые кислоты (
нуклеопротеины ), липиды ( липопротеины ), углеводы ( гликопротеины ),
окрашенные химические соединения ( хромопротеины ) и др.
Все химические, морфологические и функциональные свойства клеток
зависят от содержания в них специфических белков. Специфичность белков
определяется набором аминокислот, их количеством и последовательностью
расположения в полипептидной цепочке. Замена одной - единственной
аминокислоты в составе молекулы белка или изменение последовательности
их расположения, как правило, приводит к изменению его функции. Этим
достигается огромное разнообразие первичной структуры белковат
малекулы. Поэтому не удивительно, что живой организм может использовать
для выполнения каждой своей функции особый вид белка и что его
возможности в этом отношении неограниченны. Например, в организме
человека встречается более 5 млн. различных белков, а в клетке бактерий около 3 тысяч. Следовательно, огромное многообразие живых существ в
значительной степени определяется различиями в составе имеющихся у них
белков.
Свойства белка определяются также пространственным
расположением полипептидных цепочек. В живой клетке полипептидные
цепочки сложены или согнуты, приобретая вторичную или третичную
структуру. Вторичная структура представляет спирально закрученную
белковую цепочку. Витки спирали удерживаются водородными связями,
которые образуются между СО - и NН - группами, расположенными на
соседних витках.
В результате дальнейшей укладки спирали возникает специфичная
для каждого белка конфигурация, называемая третичной структурой. Она
стабилизируется за счёт связей между белковыми радикалами
аминокислотных остатков - ковалентными дисульфидными связями между
остатками цистеина, а также водородными, ионными и гидрофобными
взаимодействиями.
В количественном отношении наиболее важны гидрофобные
взаимодействия, обусловленные стремлением неполярных боковых цепей
аминокислот объединяться друг с другом, а не смешиваться с окружающей
их водной средой. При этом белок свёртывается таким образом, чтобы его
гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри молекулы, т.е. защищены
от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот,
выставлены наружу. Следует помнить и то, что количество молекул цистеина
и аминокислот с гидрофобными радикалами, а также порядок их
расположения в полипептидной цепочке специфичны для каждого белка.
Сохранение определённой формы молекулы обеспечивает такое взаимное
расположение групп атомов, которое необходимо для проявления
католитической активности белка, его гормональных функций и др. Поэтому
устойчивость макромолекул не случайное свойство, а одно из важнейших
средств стабилизации организма. Биологическую активность белок проявляет
только в виде третичной структуры, поэтому замена даже одной
аминокислоты в полипептидной цепочке может привести к изменению
конфигурации белка и к снижению или утрате его биологической
активности.
В некоторых случаях 2, 3, 4 и более белковых молекул с
третичной организацией объединяются в один комплекс. Подобные агрегаты
представляют собой четвертичную структуру белка. Пример, такого
сложного белка -- гемоглобин, состоящий из четырёх субъединиц и
небелковой части -- гема. Только в такой форме он способен выполнять свою
функцию. В четвертичной структуре белковые субъединицы химически не
связаны друг с другом, однако вся структура достаточно прочна за счёт
действия слабых межмолекулярных сил.
Под влиянием различных химических и физических факторов (
обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой,
облучением, высоким давлением и т.д.) происходит изменение третичной и
четвертичной структуры белка вследствие разрыва водородных и ионных
связей. Процесс нарушения Кативной ( естественной ) структуры белка
называется денатурацией. При этом наблюдается уменьшение
растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря
ферментативной активности и т.д. Процесс денатурации обратил, т.е.
возвращение нормальных условий среды сопровождается самопроизвольным
восстановлением естественной структуры белка. Такой процесс называется
ренатурацией. Отсюда следует, что все особенности строения и
функционирования макромолекулы белка определяются его первичной
структурой.
Одной из важнейших функций белковых молекул является
структурная ( строительная, пластическая ). Они входят в состав всех
клеточных мембран и органеме клетки. Стенки кровеносных сосудов,
хрящи, сухожилия у высших животных также состоят особыми
сократительными белками, блогодаря которым осуществляются движение
ресничек и жгутиков, сокращение мускулатуры, перемещение хромосом при
делении клетки, движение органов растений и т.п. пространственные
изменения положения различных структур организма.
Транспортная функция белков обеспечивается их способностью
связывать и переносить с током крови многие химические соединения. К
таким белкам относится прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из
лёгких к клеткам других тканей и органов ( в мышцах эту функцию
выполняет миоглобин ). В названном случае чётко проявляется
кооперативное взаимодействие всех функциональных групп биополимера.
Молекула гемоглобина состоит из двух пар полипептидных цепочек, каждая
из которых связана с гемом ( железосодержащее соединение, красящее
вещество гемоглобина ). Каждый чем способен присоединить одну молекулу
кислорода, а весь гемоглабин -- до четырёх молекул. Присоединение каждой
из них облегчает присоединение следующей, а потеря одной из них -- потерю
следующей. Благодаря этому гемоглобин крови легко насыщается
кислородом при её движении по лёгочным капилярам и легко отдаёт его в
тканях, где концентрация кислорода снижается, учавствуя тонким образом
одновременно и в обеспечении дыхательных функций организма. Белки
сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот
различных биологически активных веществ. Молекулы белков, входящие в
состав плазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ
в клетку. Белки выполняют и защитную функцию. В клетке в ответ на
проникновение в неё чужеродных веществ ( антигенов ), например, белков
или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов и т.д.
вырабатываются особые белки - иммуноглобулины ( антитела ), которые
нейтрализуют чужеродные вещества и осуществляют иммунологическую
защиту организма.
Распознование антигенов и иммунная система организма
обеспечивает по характерным для него участкам молекулы - антигенным
детерминантам, за счёт чего осуществляется специфическое связывание и
обеззараживание чужеродных веществ. Внешнюю защитную функцию
выполняют там же некоторые токсичные для других организмов белки (
например, содержащиеся в яде змей ).
Белкам присуща также сигнальная функция. В поверхностную
мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою
третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так
происходит приём сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
Регуляторная функция свойственна белком - гормонам, которые
оказывают влияние на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянные
концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и
других жизненно важных процессах. Одним из наиболее известных белков гормонов является инсулин, который снижает содержание сахара в крови.
При стойком недостатке инсулина содержание сахара в крови
увеличивается. И развивается сахарный диабет. Роль главных регуляторов
биохимических процессов в организме выполняют также многочисленные
белки - ферменты ( каталитическая функция ).
Белки служат там же энергетическим материалом. При расщеплении
1 г. белка до конечных продуктов выделяется 17,6 к Дж энергии,
необходимой для большинства жизненно важных процессов в клетке.