Тема. Вода и ее основные физико-химические свойства.
advertisement
Тема. Вода и ее основные физико-химические свойства. Многие столетия люди не знали, что представляет собой вода, и как появилась она на планете. До XIX века люди не знали, что вода - химическое соединение. Ее считали обычным химическим элементом. После этого свыше ста лет все и всюду считали, что вода - соединение, описываемое единственно возможной формулой H2O. В 1932 году мир облетела сенсация: кроме обычной воды, в природе существует еще и тяжелая вода. Сегодня известно, что изотопных разновидностей воды может быть 135. Состав воды, даже полностью освобожденной от минеральных и органических примесей, сложен и многообразен. Такое непростое это "простейшее соединение" - вода. Всё многообразие свойств воды и необычность их проявления определяется, в конечном счете, физической природой этих атомов, способом их объединения в молекулу и группировкой образовавшихся молекул. Постоянно соприкасаясь со всевозможными веществами, вода фактически всегда представляет собой раствор различного, зачастую очень сложного состава. Она проявляет себя, как универсальный растворитель. Ее растворяющему действию, в той или иной мере, подвластны и твердые тела, и жидкости, и газы. Исследователи раскрывают все более тонкие и сложные механизмы "внутренней организации" водной массы. Изучение воды дает все новые факты, углубляя и усложняя наши представления об окружающем мире. Развитие этих представлений помогает нам понять свойства воды и особенности взаимодействия ее с другими веществами. Воду считают самым трудным из всех веществ, изучаемых физиками и химиками. Химический состав вод может быть одинаков, а их воздействие на организм разным, потому что каждая вода формировалась в конкретных условиях. И если жизнь - это одушевленная вода, то, также как и жизнь, вода многолика и характеристики ее бесконечны. Вода, на первый взгляд, простое химическое соединение водорода и кислорода, но именно она является универсальным растворителем значительного количества веществ, поэтому в природе химически чистой воды нет. Особенно ярко свойства растворителя проявляются в морской воде, в ней растворяются почти все вещества. Около семидесяти элементов Периодической системы содержатся в ней в обнаруживаемых количествах. Даже редкие и радиоактивные элементы находятся в водах морей и океанов. В наибольшем количестве содержатся хлор, натрий, магний, сера, кальций, калий, бром, углерод, стронций, бор. Одного только золота растворено в водах океана по 3 кг на душу населения Земли. По содержанию растворенных в ней веществ вода делится на 3 класса: пресная, соленая и рассолы. Наибольшее значение в быту имеет пресная вода. Хотя вода покрывает три четверти поверхности Земли и запасы ее огромны и постоянно поддерживаются кругооборотом воды в природе, проблема обеспечения пресной водой во многих районах земного шара не решена и с развитием научно-технического прогресса обостряется. Природная вода не бывает совершенно чистой. Наиболее чистой является дождевая вода, но и она содержит незначительные количества различных примесей, которые захватывает из воздуха. Наличие в воде различных веществ свидетельствует о ее высокой растворяющей способности. Это основное свойство воды. Вся практическая деятельность человека, с самой глубокой древности, связана с использованием воды и водных растворов и для приготовления пищи и для других житейских надобностей. Роль воды в жизни нашей планеты удивительна и, как ни странно, раскрыта еще не до конца. Океаны, покрывающие Землю, являются единым огромным своеобразным термостатом, который летом не дает Земле перегреваться, а зимой постоянно снабжает континенты теплом. Водная поверхность планеты поглощает избыток углекислого газа в атмосфере, иначе Земля бы перегрелась из-за "парникового эффекта". Интересно и, оказывается, очень важно, что, в отличие от других веществ, вода при замерзании не уплотняется, а расширяется. Молекулы льдоподобной воды расположены таким образом, что между ними возникают большие пустоты, а поэтому лед рыхлообразный, то есть легче, чем жидкая вода, и поэтому не тонет. Представим себе на минуту, что вода не обладала бы этим чрезвычайно редким свойством. Что могло бы произойти? В этом случае жизнь на нашей планете не могла бы даже возникнуть. Лед, едва появившись на поверхности водоема, как любое другое твердое вещество, тут же погружался бы на дно, и тогда промерзли бы насквозь не только пруды и реки, но и океаны. Молекулярная структура воды. Анализ данных, полученных из спектров поглощения, показал, что три атома в молекуле воды образуют равнобедренный треугольник с двумя атомами водорода в основании и кислородом в вершине: Валентный угол HOH равен 104,31°. Атомы водорода так глубоко "внедрены" в атом кислорода, что молекула оказывается почти сферической. Температура замерзания и таяния воды 0° С, а кипения - 100° С. Толстый слой воды имеет голубой цвет, что обусловливается не только ее физическими свойствами, но и присутствием взвешенных частиц примесей. Вода горных рек зеленоватая из-за содержащихся в ней взвешенных частиц карбоната кальция. Чистая вода - плохой проводник электричества. Сжимаемость воды очень мала. Плотность воды максимальна при 4° С. Это объясняется свойствами водородных связей ее молекул. Если оставить воду в открытой емкости, то она постепенно испарится - все ее молекулы перейдут в воздух. В то же время вода, находящаяся в плотно закупоренном сосуде испаряется лишь частично, т.е. при определенном давлении водяных паров между водой и воздухом, находящимся над ней, устанавливается равновесие. Давление паров в равновесии зависит от температуры и называется давлением насыщенного пара (или его упругостью). При обычном давлении 760 мм рт.ст. вода кипит при 100° С, а на высоте 2900 м над уровнем моря атмосферное давление падает до 525 мм рт.ст. и температура кипения оказывается равной 90° С. Испарение происходит даже с поверхности снега и льда, именно поэтому высыхает на морозе мокрое белье. Вязкость воды с ростом температуры быстро уменьшается и при 100° С оказывается в 8 раз меньше, чем при 0° С. Тема. Другие неорганические соединения. Органические молекулы Неорганические вещества (неорганические соединения) — это химические соединения, не являющиеся органическими, то есть, не содержащие углерода(кроме карбидов, цианидов, карбонатов, оксидов углеро да и некоторых других соединений, которые традиционно относят к неорганическим). Неорганические соединения не имеют характерного для органических углеродного скелета. Классификация Все неорганические соединения делятся на две большие группы: Простые вещества — состоят из атомов одного элемента; Сложные вещества — состоят из атомов двух или более элементов. Простые вещества по химическим свойствам делятся на: металлы (Li, Na, K, Mg, Ca и др.); неметаллы (F2, Cl2, O2, S, P и др.); амфотерные простые вещества (Zn, Al, Fe, Mn и др.); благородные газы (He, Ne, Ar, Kr, Xe, Rn). Сложные вещества по химическим свойствам делятся на: оксиды: осно́вные оксиды (CaO, Na2O и др.); кислотные оксиды (CO2, SO3 и др.); амфотерные оксиды (ZnO, Al2O3 и др.); двойные оксиды (Fe3O4 и др.); несолеобразующие оксиды (CO, NO и др.); Гидроксиды; основания (NaOH, Ca(OH)2 и др.); кислоты (H2SO4, HNO3 и др.); амфотерные гидроксиды (Zn(OH)2, Al(OH)3 и др.); соли: средние соли (Na2SO4, Ca3(PO4)2 и др.); кислые соли (NaHSO3, CaHPO4 и др.); осно́вные соли (Cu2CO3(OH)2 и др.); двойные и/или комплексные KFeIII[FeII(CN)6] и др.); бинарные соединения: соли (CaMg(CO3)2, K3[Fe(CN)6], бескислородные кислоты (HCl, H2S и др.); бескислородные соли (NaCl, CaF2 и др.); прочие бинарные соединения (AlH3, CaC2, CS2 и др.). Органическая молекула — это молекула, получившаяся в результате деятельности живых организмов. Также к органическим можно отнести и искуственно синтезированные молекулы, которые по своим свойствам близки к встречающимся в живых организмах. Основным свойством органических молекул можно назвать наличие углеродного скелета. Атом углерода (C) - один из самых интересных атомов, поскольку он способен образовывать 4 ковалентных связи (может и меньше, если некоторые связи например двойные или тройные). Из-за этого, живые организмы способны синтезировать очень сложные молекулы, соединяя атомы углерода как конструктор. Однако, углеродом все не заканчивается. Следующий по встречаемости химический элемент органических молекул — водород (H). Водород выступает в качестве заглушки на тех связях углерода, которые не использованы для построения скелета молекулы. Те соединения, которые состоят только из углерода и водорода, называются углеводороды. Дальше, по мере усложнения молекул, начинают появляться атомы кислорода (O). Одни из самых простых органических молекул, в которых есть углерод, водород и кислород — это спирты, например этанол. Другой пример молекул из этих трех элементов — это сахара. Далее, в органических молекулах также встречается азот (N). Пример известной всем молекулы из атомов C H O N уже несколько сложнее придумать. Несколько необычный пример — тринитротолуол (взрывчатка). Или, например, мочевина - (NH2)2CO. Однако, хотя вышеперечисленные элементы и являются основными составляющими живых организмов, их недостаточно для сборки основных компонентов клетки — ДНК, белков и мембран. В ДНК, являющейся цепочкой нуклеотидов, каждое из звеньев содержит также атом фосфора (P). Фосфор также входит в состав основного компонента биологических мембран — фосфолипидов. Что касается белков, они состоят из множества аминокислот, две из которых — цистеин и метионин — содержат серу (S). Таким образом, подытоживая, можно сказать, что органические молекулы — это молекулы, в которых к основному скелету из углерода присоединены также атомы водорода, и возможно кислорода, азота, фосфора и/или серы. Тема. Биологические макромолекулы – биополимеры Биополиме́ры — класс полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, лигнин. Биополимеры состоят из одинаковых (или схожих) звеньев — мономеров. Мономеры белков — аминокислоты, нуклеиновых кислот — нуклеотиды, в полисахаридах — моносахариды. Выделяют два типа биополимеров — регулярные (некоторые полисахариды) и нерегулярные (белки, нуклеиновые кислоты, некоторые полисахариды). Белки Белки имеют несколько уровней организации — первичная, вторичная, третичная, и иногда четвертичная. Первичная структура определяется последовательностью мономеров, вторичная задаётся внутри- и межмолекулярными взаимодействиями между мономерами, обычно при помощи водородных связей. Третичная структура зависит от взаимодействия вторичных структур, четвертичная, как правило, образуется при объединении нескольких молекул с третичной структурой. Вторичная структура белков образуется при взаимодействии аминокислот с помощью водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Основными типами вторичной структуры являются α-спираль, когда водородные связи возникают между аминокислотами в одной цепи, β-листы (складчатые слои), когда водородные связи образуются между разными полипептидными цепями, идущими в разных направлениях (антипараллельно), неупорядоченные участки Для предсказания вторичной структуры используются компьютерные программы. Третичная структура или «фолд» образуется при взаимодействии вторичных структур водородными и связями стабилизируется нековалентными, ионными, и гидрофобными взаимодействиями. Белки, выполняющие сходные функции обычно имеют сходную третичную структуру. Примером фолда является β-баррел (бочка), когда β-листы располагаются по окружности. Третичная структура белков определяется с помощью рентгеноструктурного анализа. Важный класс полимерных белков составляют Фибриллярные белки, самый известный из которых коллаген. В животном мире в качестве опорного, структурообразующего полимера обычно выступают белки. Эти полимеры построены из 20 αаминокислот. Остатки аминокислот связаны в макромолекулы белка пептидными связями, возникающими в результате реакции карбоксильных и аминогрупп. Значение белков в живой природе трудно переоценить. Это строительный материал живых организмов, биокатализаторы — ферменты, обеспечивающие протекание реакций в клетках, и энзимы, стимулирующие определённые биохимические реакции, то есть обеспечивающие избирательность биокатализа. Наши мышцы, волосы, кожа состоят из волокнистых белков. Белок крови, входящий в состав гемоглобина, способствует усвоению кислорода воздуха, другой белок — инсулин — ответственен за расщепление сахара в организме и, следовательно, за его обеспечение энергией. Молекулярная масса белков колеблется в широких пределах. Так, инсулин — первый из белков, строение которого удалось установить Ф. Сэнгеру в 1953 г., содержит около 60 аминокислотных звеньев, а его молекулярная масса составляет лишь 12 000. К настоящему времени идентифицировано несколько тысяч молекул белков, молекулярная масса некоторых из них достигает 106 и более. Нуклеиновые кислоты Первичная структура ДНК — это линейная последовательность нуклеотидов в цепи. Как правило последовательность записывают в виде букв (например AGTCATGCCAG), причём запись ведётся с 5'- на 3'-конец цепи. Вторичная структура — это структура, образованная за счёт нековалентных взаимодействий нуклеотидов (в большей степени азотистых оснований) между собой, стэкинга и водородных связей. Двойная спираль ДНК является классическим примером вторичной структуры. Это самая распространённая в природе форма ДНК, которая состоит из двух антипаралельных комплементарных полинуклеотидных цепей. Антипараллельность реализуется за счёт полярности каждой из цепей. Под комплементарностью понимают соответствие каждому азотистому основанию одной цепи ДНК строго определённого основания другой цепи (напротив A стоит T, а напротив G располагается C). ДНК удерживается в двойной спирали за счёт комплементарного спаривания оснований — образования водородных связей, двух в паре А-Т и трёх в паре G-C. В 1868 г. швейцарский учёный Фридрих Мишер выделил из ядер клеток фосфорсодержащее вещество, которое он назвал нуклеином. Позднее это и подобные ему вещества получили название нуклеиновых кислот. Их молекулярная масса может достигать 109, но чаще колеблется в пределах 105−106. Исходными веществами, из которых построены нуклеотиды — звенья макромолекул нуклеиновых кислот, являются: углевод, фосфорная кислота,пуриновые и пиримидиновые основания. В одной группе кислот в качестве углевода выступает рибоза, в другой — дезоксирибоза Общеупотребительными ДНК. Нуклеиновые сокращениями кислоты играют наиболее являются РНК ответственную роль и в процессах жизнедеятельности. С их помощью решаются две важнейшие задачи: хранения и передачи наследственной информации и матричный синтез макромолекул ДНК, РНК и белка. Полисахариды Полисахариды, синтезируемые живыми организмами, состоят из большого количества моносахаридов, соединённых гликозидными связями. Зачастую полисахариды нерастворимы в воде. Обычно это очень большие, разветвлённые молекулы. Примерами полисахаридов, которые синтезируют живые организмы, являются запасные вещества крахмал гликоген, а также структурные полисахариды — целлюлоза и хитин. Так как биологические полисахариды состоят из молекул разной длины, понятия вторичной и третичной структуры к полисахаридам не применяются. Полисахариды образуются называемых сахарами из низкомолекулярных или углеводами. Циклические соединений, молекулы моносахаридов могут связываться между собой с образованием так называемых гликозидных связей путёмконденсации гидроксильных групп. Наиболее распространены полисахариды, повторяющиеся звенья которых являются остатками α-D-глюкопиранозы или её производных. Наиболее известна и широко применяема целлюлоза. В этом полисахариде кислородный мостик связывает 1-й и 4-й атомы углерода в соседних звеньях, такая связь называется α-1,4-гликозидной. Химический состав, аналогичный целлюлозе, имеют крахмал, состоящий из амилозы и амилопектина, гликоген и декстран. Отличие первых от целлюлозы состоит в разветвлённости макромолекул, причём амилопектин и гликоген могут быть отнесены к сверхразветвлённым природным полимерам, то естьдендримерам нерегулярного строения. Точкой ветвления обычно является шестой атом углерода α-D-глюкопиранозного кольца, который связан гликозидной связью с боковой цепью. Отличие декстрана от целлюлозы состоит в природе гликозидных связей — наряду с α-1,4-, декстран содержит также α-1,3- и α-1,6-гликозидные связи, причем последние являются доминирующими. Химический состав, отличный от целлюлозы, имеют хитин и хитозан, но они близки к ней по структуре. Отличие заключается в том, что при втором атоме углерода α-D-глюкопиранозных звеньев, связанных α-1,4гликозидными связями, OH-группа заменена группами -NHCH3COO в хитине и группой -NH2 вхитозане. Целлюлоза содержится в коре и древесине деревьев, стеблях растений: хлопок содержит более 90 % целлюлозы, деревья хвойных пород — свыше 60 %, лиственных — обусловлена тем, что около они 40 %. Прочность волокон образованы монокристаллами, целлюлозы в которых макромолекулы упакованы параллельно одна другой. Целлюлоза составляет структурную основу представителей не только растительного мира, но и некоторых бактерий. В животном мире в качестве опорных, структурообразующих полимеров полисахариды «используются» лишь насекомыми и членистоногими. Наиболее часто для этих целей применяется хитин, который служит для построения так называемого внешнего скелета у крабов, раков, креветок. Из хитина деацетилированием получается хитозан, который, в отличие от нерастворимого хитина, растворим в водных растворах муравьиной, уксусной и солянойкислот. В связи с этим, а также благодаря комплексу ценных свойств, сочетающихся с биосовместимостью, хитозан имеет большие практического применения в ближайшем будущем. перспективы широкого Крахмал относится к числу полисахаридов, выполняющих роль резервного пищевого вещества в растениях. Клубни, плоды, семена содержат до 70 %крахмала. Запасаемым полисахаридом животных является гликоген, который содержится преимущественно в печени и мышцах. Прочность стволов и стеблей растений, помимо скелета из целлюлозных волокон, определяется соединительной растительной тканью. Значительную её часть в деревьях составляет лигнин — до 30 %. Его строение точно не установлено. Известно, что это относительно низкомолекулярный (M ≈ 104) сверхразветвлённый полимер, образованный в основном из остатков фенолов, замещённых в орто-положении группами OCH3, в пара-положении группами -CH=CH-CH2OH. В настоящее время накоплено громадное количество лигнинов как отходов целлюлозно- гидролизной промышленности, но проблема их утилизации не решена. К опорным элементам растительной ткани относятся пектиновые вещества и, в частности пектин, находящийся в основном в стенках клеток. Его содержание в кожуре яблок и белой части кожуры цитрусовых доходит до 30 %. Пектин относится к гетерополисахаридам, то есть сополимерам. Его макромолекулы в основном построены из остатков D-галактуроновой кислоты и её метилового эфира, связанных α-1,4-гликозидными связями. Из пентоз значение имеют полимеры арабинозы и ксилозы, которые образуют полисахариды, называемые арабинами и ксиланами. Они, наряду с целлюлозой, определяют типичные свойства древесины. Тема. Ферменты, их роль в клетке. Изучение свойств ферментов. Ферменты (энзимы) — это специфические белки, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов. Химические реакции в живой клетке протекают при определенной температуре, нормальном давлении и определенной кислотности среды. В таких условиях реакции синтеза ила распада веществ протекали бы в клетке очень медленно, если бы не подвергались воздействиям ферментов. Все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов. Например, под их действием составные компоненты пищи (белки, углеводы, липиды) расщепляются до более простых соединений, из которых синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Поэтому нарушения образования и активности ферментов нередко ведут к возникновению тяжелых болезней. По пространственной организации ферменты состоят из нескольких полипептидных цепей и обычно обладают четвертичной структурой. Кроме того, ферменты в своем составе могут иметь и небелковые структуры. Белковая часть носит название апофермент, а небелковая — кофактор или кофермент (коэнзим). Предшественниками многих коферментов являются витамины. Ферментативный катализ подчиняется тем же законам, что и неферментативный (в химической промышленности), однако в отличие от него характеризуется высокой степенью специфичности (фермент катализирует только определенную реакцию или действует только на один тип связи). Этим обеспечивается тонкая регуляция всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и др.), протекающих в клетке и организме. Например, фермент уреаза катализирует расщепление лишь одного вещества — мочевины (H2N—СО—NH2 + Н2O → 2NH3 + СO2), не оказывая каталитического действия на структурно-родственные соединения. Специфичность действия ферментов объясняет теория активного центра. Согласно ей, в молекуле каждого фермента имеется один или более участков, обеспечивающих специфическое взаимодействие фермента и вещества (субстрата). Активным центром выступает или функциональная группа (например, ОН-группа серина), или отдельная аминокислота. Обычно же для каталитического действия необходимо сочетание нескольких (в среднем от 3 до 12) расположенных в определенном порядке аминокислотных остатков. Активный центр может также формироваться ионами металлов, витаминами и другими соединениями небелковой природы — коферментами, или кофакторами. Под действием фермента происходит ослабление химических связей субстрата, и катализируемая реакция протекаете меньшей начальной затратой энергии, а следовательно, с большей скоростью. Например, одна молекула фермента каталазы может расщепить за 1 мин. более 5 млн молекул пероксида водорода (H2O2), являющегося продуктом окисления в организме различных соединений. На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента, который вновь связывается с молекулами субстрата. Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов: природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и т. д. Например, при температурах, близких к нулю, скорость биохимических реакций замедляется до минимума. Это свойство широко используется в различных отраслях народного хозяйства, особенно в сельском хозяйстве и медицине. В частности, консервация различных органов (почки, сердце, селезенка, печень) перед их пересадкой больному происходит при охлаждении, чтобы снизить интенсивность биохимических реакций и тем самым продлить время жизни органов. Свойства ферментов Ферменты обладают всеми свойствами белков. Однако по сравнению с белками, выполняющими другие функции в клетке, ферменты имеют ряд специфических, присущих только им свойств. Зависимость активности ферментов от температуры. Температура может влиять по-разному на активность фермента. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных (оптимальных) значениях температура может влиять на скорость образования ферментсубстратного комплекса, Температура, при вызывая которой увеличение каталитическая скорости активность реакции. фермента максимальна, Различные называется температурным клеточные ферменты имеют оптимумом фермента. собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Для ферментов животного происхождения температурный оптимум находится в интервале 40 - 50°С (рис. 1). Рис. 1. Влияние температуры на активность фермента Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты "работают" в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина - фермента, гидролизующего белки в желудке, - максимальна при рН 1,5 - 2,5. В щелочной среде "работают" ферменты, локализованные в кишечнике. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной структуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-субстратного комплекса. Влияние рН-среды на активность фермента показано на рисунке 2. Рис. 2. Влияние рН-среды на активность фермента Специфичность действия ферментов - одно из главных их свойств. Специфичность - это избирательность фермента по отношению к субстрату (или субстратам). Специфичность действия ферментов объясняется тем, что субстрат должен подходить к активному центру как "ключ к замку". Это образное сравнение сделано Э.Фишером в 1894 г. Он рассматривал фермент как жесткую структуру, активный центр которой представляет собой "слепок" субстрата. Однако этой гипотезой трудно объяснить групповую специфичность "ключей" (субстратов), подходящих ферментов, т.к. к "замку", одному конфигурация слишком разнообразна. Такое несоответствие получило объяснение в 50-е гг. XX в. в гипотезе Д. Кошланда. Она получила название гипотезы "вынужденного соответствия". По гипотезе Д. Кошланда, молекула фермента не жесткая, а гибкая, эластичная, поэтому информация фермента и его активного центра может изменяться при присоединении субстрата или других лигандов. В момент присоединения (рис. 3) субстрат "вынуждает" активный центр фермента принять соответствующую форму. Это можно сравнить с "перчаткой" и "рукой". Гипотеза "вынужденного подтверждение. Эта соответствия" гипотеза получила позволяет также экспериментальное объяснить причину превращения близких аналогов субстратов. Различают несколько видов специфичности. Стереохимическая субстратная специфичность - фермент катализирует превращение только одного стереоизомера субстрата. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к ее стереоизомеру малеиновой кислоте. Абсолютная субстратная специфичность - фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует гидролиз только мочевины. Групповая субстратная специфичность - фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью. Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов - Сl-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование ферментсубстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию. Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны. Рис. 3. Взаимодействие субстрата с ферментом согласно модели "вынужденного соответствия" Тема. Углеводы и липиды Углеводы (сахара) — биоорганические соединения углерода и воды, входящие в состав всех живых организмов: Общая формула— Сn (Н2О)n. Растворимые в воде углеводы. Моносахариды: глюкоза— основной источник энергии для клеточного дыхания; фруктоза — составная часть нектара цветов и фруктовых соков; рибоза и дезоксирибоза — структурные элементы нуклеотидов, являющихся мономерами РНК и ДНК; Дисахариды : сахароза (глюкоза + фруктоза) — основной продукт фотосинтеза, транспортируемый в растениях; лактоза (глюкоза-Н галактоза)— входит в состав молока млекопитающих; мальтоза (глюкоза + глюкоза) — источник энергии в прорастающих семенах. Функции растворимых углеводов: транспортная, защитная, сигнальная, энергетическая. Не растворимые в воде углеводы: - крахмал - смесь двух полимеров: амилозы и амилопектина. Разветвленная спирализованная молекула, служащая запасным веществом в тканях растений; - целлюлоза (клетчатка) — полимер, состоящий из нескольких прямых параллельных цепей, соединенных водородными связями. Такая структура препятствует проникновению воды и обеспечивает устойчивость целлюлозных оболочек растительных клеток; - хитин — основной структурный элемент покровов членистоногих и клеточных стенок грибов; - гликоген — запасное вещество животной клетки. Мономером является аглюкоза. Функции нерастворимых углеводов: структурная, запасающая, энергетическая, защитная. Липиды — органические соединения, большинство которых являются сложными эфирами глицерина и жирных кислот. Нерастворимы в воде, но растворимы в неполярных растворителях. Присутствуют во всех клетках. Липиды состоят из атомов водорода, кислорода и углерода. Виды липидов : жиры, воска, фосфолипиды, стероиды. Функции липидов : - запасающая— жиры откладываются в запас в тканях позвоночных животных; - энергетическая— половина энергии, потребляемой клетками позвоночных животных в состоянии покоя, образуется в результате окисления жиров. Жиры используются и как источник воды. - защитная — подкожный жировой слой защищает организм от механических повреждений; - структурная — фосфолипиды входят в состав клеточных мембран; - теплоизоляционная — подкожный жир помогает сохранить тепло; - электроизоляционная — миелин, выделяемый клетками Шванна, изолирует некоторые нейроны, что во много раз ускоряет передачу нервных импульсов; - питательная— желчные кислоты и витамин D образуются из стероидов; - смазывающая— воска покрывают кожу, шерсть, перья и предохраняют их от воды. Восковым налетом покрыты листья многих растений, воск используется в строительстве пчелиных сот; - гормональная — гормон надпочечников — кортизон — и половые гормоны имеют липидную природу. Их молекулы не содержат жирных кислот. Тема. Нуклеиновые кислоты Нуклеиновые кислоты (Н.к.), полинуклеотиды, важнейшие биологически активные биополимеры, имеющие универсальное распространение в живой природе. Содержатся в каждой клетке всех организмов. Н. к. были открыты в 1868 швейцарским учёным Ф. Мишером в клеточных ядрах (отсюда название: лат. nucleus — ядро). Позднее Н. к. были обнаружены не только в ядре, но и в цитоплазме. Различают два главных типа Н. к. — дезоксирибонуклеиновые кислоты, или ДНК, содержащиеся преимущественно в ядрах клеток, и рибонуклеиновые кислоты, или РНК, находящиеся главным образом в цитоплазме. Молекулы Н. к. — длинные полимерные цепочки с молекулярной массой 2,5 · 104—4 · 109, построенные из мономерных молекул — нуклеотидов так, что гидроксильные группы у 31 и 51 углеродных атомов углевода соседних нуклеотидов связаны остатком фосфорной кислоты. В состав РНК в качестве углевода входит рибоза, а азотистые компоненты представлены аденином, гуанином (пуриновые основания), урацилом и цитозином (пиримидиновые основания). В ДНК углеводным компонентом является дезоксирибоза, а урацил заменен тимином (5-метилурацилом). Фосфат и сахар составляют неспецифическую часть в молекуле нуклеотида, а пуриновое или пиримидиновое основание — специфическую. В составе большинства Н. к. обнаружены в небольших количествах также некоторые другие (главным образом метилированные) производные пуринов и пиримидинов — т. н. минорные основания. Цепи Н. к. содержат от нескольких десятков до многих тысяч нуклеотидных остатков, расположенных линейно в определённой последовательности, уникальной для данной Н. к. Т. о., как РНК, так и ДНК представлены огромным множеством индивидуальных соединений. Линейная последовательность нуклеотидов определяет первичную структуру Н. к. Вторичная структура Н. к. возникает в результате сближения определённых пар оснований, а именно: гуанина с цитозином и аденина с урацилом (или тимином) по принципу комплементарности за счёт водородных связей, а также гидрофобных взаимодействий между ними. Биологическая роль Н. к. заключается в хранении, реализации и передаче наследственной информации, "записанной" в молекулах Н. к. в виде последовательности нуклеотидов — т. н. генетического кода. При делении клеток — митозе — происходит самокопирование ДНК — её репликация, в результате чего каждая дочерняя клетка получает равное количество ДНК, заключающей программу развития всех признаков материнской клетки. Реализация этой генетической информации в определённые признаки осуществляется путём биосинтеза молекул РНК на молекуле ДНК (транскрипция) и последующего биосинтеза белков с участием разных типов РНК (трансляция). Исследование строения и функций Н. к. в 50—70-х гг. 20 в. обусловило огромные успехи молекулярной генетики и молекулярной биологии. Важнейшим этапом в изучении химии и биологии Н. к. было создание в 1953 Дж. Уотсоном и Ф. Криком модели ДНК (двойная спираль), что позволило объяснить многие её свойства и биологические функции. Н. к. обнаружены также в клеточных органеллах (хлоропластах, митохондриях и др.), где функции их изучаются. Сравнительный анализ Н. к. в разных группах организмов играет важную роль при решении вопросов систематики и эволюции. Каждый вид организмов содержит специфичные Н. к. (как РНК, так и ДНК). Степень сходства в строении Н. к. указывает на уровень филогенетической близости организмов. См. также Вирусы, Ген, Наследственность. Тема. Макроэргические соединения АТФ Представление о так называемых макроэргических соединениях имеет большое значение для понимания процессов обмена веществ у человека. Обычно придерживаются ошибочного мнения о наличии в этих соединениях богатой энергией связи, разрыв которой высвобождает большое количество химической энергии. Следует подчеркнуть, что разрыв связи в любом химическом соединении приведет к высвобождению огромного количества энергии. Та «макроэнергия», о которой идет речь, высвобождается именно при гидролитическом расщеплении данного соединения, т. е. в результате присоединения элементов воды, так что макроэргические соединения весьма лабильны в водных растворах. Второе соображение, которое следует помнить, заключается в том, что именно свободная энергия, или высвобождаемая при гидролизе энергия, пригодная для последующего использования, придает этим макроэргическим соединениям столь большое значение для процессов обмена веществ. Свободная энергия представляет собой ту долю энергии, которая может быть использована организмом для выполнения химической работы, и обычно обозначается сокращенно буквой F; символ AF, встречающийся более часто, обозначает изменение свободной энергии в ходе реакции. Согласно третьему, наиболее важному из всех положению, ферменты обладают свойством катализировать перенос энергии между парами реагентов. Именно таким образом достигается сопряжение вырабатывающих энергию процессов катаболизма с потребляющими энергию процессами анаболизма, мышечного сокращения, передачи нервных импульсов и т. д. Наиболее важным из числа богатых энергией, или макроэргических, соединений является АТФ, аденозинтрифосфат. Он состоит из гетероциклического структурного элемента аденина, пятиуглеродного сахара рибозы и трех фосфатных групп, соединенных пирофосфатными связями так, что они составляют цепочку. Именно последние придают АТФ способность легко подвергаться гидролизу. Вода легко атакует пирофосфатную структуру, поскольку электростатическое взаимное отталкивание отрицательно заряженных фосфатных групп создает тенденцию к их разобщению. Это сильно выраженное стремление к отщеплению концевых фосфатных групп АТФ представляет собой также движущую силу катализируемых ферментами реакций переноса, которые приводят к фосфорилироанию других соединений в организме за счет АТФ. Такой перенос энергетически осуществим потому, что он направлен от субстрата, обладающего более высоким запасом энергии, к продуктам реакции, занимающим менее высокий энергетический уровень. Простым примером, служит фосфорилирование глюкозы за счет АТФ, происходящее в присутствии фермента гексокиназы. Продуктами этой реакции являются аденозиндифосфат (АДФ, т. е. АТФ, концевая фосфатная группа которого удалена) и глюкозо-6-фосфат — соединение, бедное энергией. В реакции, как это обычно имеет место при гидролизе любого простого фосфатного эфира сахаров, образование свободной энергии составляет лишь 2 или 3 ккал на 1 моль реагирующего вещества. Гидролитическое расщепление одной из пирофосфатных связей АТФ сопровождается, напротив, значительно большей потерей свободной энергии; по определению, участвующее в реакции вещество считают богатым энергией, если убыль свободной энергии составляет величину, превышающую 5 ккал на 1 моль реагента.
