III. Свойства белковой молекулы.

Открытый урок
9 русс. классе
По теме
: «Белки, функции белков»
Провела: учитель биологии
Маугулова А.Б.
СШ «Путь Ленина»
2012/13 учебный год
Цель:


Рассмотреть особенности строения белковой молекулы, химические
связи и свойства пептидов.
Познакомиться с разнообразием и функциями белков в живых
организмах.
План урока.
1.
2.
3.
4.
5.
Разнообразие белковых молекул в живых организмах.
Структуры белковой молекулы.
Свойства белковой молекулы.
Функции пептидов.
Д/з.
Ход урока
I. Разнообразие белковых молекул в живых организмах.
Среди органических веществ белки, или протеины, - самые многочисленные,
наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры.
Белки - это сложные органические соединения, состоящие из углерода,
водорода, кислорода и азота. В некоторых белках содержится еще и сера.
Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими
фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков - цепи, построенные из
аминокислот, - очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса
которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.
В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот.
Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку
свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически
контролируемая, т. е. закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей
данный белок. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других
органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой
массы клеток. Они важный компонент пищи животных и могут превращаться
в животном организме как в жир, так и углеводы. Большое разнообразие
белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных
функций, как структурных, так и метаболических.
Простые пептиды, состоящие из двух, трех или четырех аминокислотных
остатков, называются соответственно ди-, три- или тетрапептидами.
Полипептидами называют цепи, образованные большим числом
аминокислотных остатков. Белковая молекула может состоять из одной или
из нескольких полипептидных цепей.
Каждому белку свойственна своя особая геометрическая
или конформация. При
описании
трехмерной
структуры
рассматривают обычно четыре разных уровня организации:
форма,
белков
II. Структуры белковой молекулы.
Первичная структура
Под первичной структурой белка понимают число и последовательность
аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в
полипептидной цепи. Первые исследования по выяснению аминокислотной
последовательности белков были выполнены в Кембриджском университете
Ф. Сэнгером, дважды удостоенным за свои работы Нобелевской
премии.Сэнгер работал с гормоном инсулином, и это был первый белок, для
которого удалось выяснить аминокислотную последовательность. Работа
заняла ровно 10 лет (1944-1954 гг.). В молекулу инсулина входит 51
аминокислота, а молекулярная масса этого белка равна 5733. Молекула
состоит из двух полипептидных цепей, удерживаемых вместе
дисульфидными мостиками.
В настоящее время большая часть работ по определению аминокислотных
последовательностей автоматизирована, и теперь первичная структура
известна уже для нескольких сотен белков.
В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены
из одних и тех же 20 стандартных аминокислот. Аминокислотная
последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою
очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется
нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной
аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его
функцию, как это наблюдается, например, при так называемой
серповидноклеточной анемии. Интересные данные могут быть получены в
результате анализа аминокислотных последовательностей гомологичных
белков, принадлежащих разным биологическим видам; такие данные
позволяют судить о возможном таксономическом родстве между этими
видами.
Вторичная структура
Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная
вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую
пружину. Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством
водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от
друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты
образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты,
отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка (считая вдоль цепи
назад). Рентгено - структурный анализ показывает, что на один виток
спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.
Полностью а-спиральнуюконформацию и, следовательно, фибриллярную
структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти,
ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи
позвоночных. Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости
от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями
(от степени сшивки цепей).
Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании
водородных связей, так что а-спираль - это очень устойчивая, а потому и
весьма распространенная конформация.
Третичная структура
У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в
компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей
глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура
поддерживается уже обсуждавшимися выше связями трех типов - ионными,
водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями.
Четвертичная структура
Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких
полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет
гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных
связей. Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей
называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура имеется,
например, у гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных
полипептидных цепей. Полную структуру гемоглобина определили Кендрью
и Перуц.
Некоторые вирусы, например вирус мозаики табака, имеют белковую
оболочку, состоящую из многих полипептидных цепей, упакованных высоко
- упорядоченным образом.
III. Свойства белковой молекулы.
Под денатурацией подразумевают утрату трехмерной конформации,
присущей данной белковой молекулы. Это изменение может носить
временный или явный характер, но и в том и в другом случае
аминокислотная последовательность белка остается единой. При
денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою
обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков могут
следующие разнообразные факторы.
Нагревание или воздействие каких-либо излучений, мер инфракрасного или
ультрафиолетового.
Сильные кислоты или сильные щелочи и концентрированные растворы
солей.
Тяжелые металлы.
Органические растворители и детергенты. Использование спирта в
качестве дезинфицирующего средства основано именно на том, что он
вызывает денатурацию белка любых присутствующих бактерий.
Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно
приобретает
свою
нативную
структуру.
Этот
процесс
называется ренатурацией. Ренатурация
убедительно
показывает,
что
третичная структура белка полностью определяется его первичной
структурой и что сборка биологических объектов может осуществляться на
основе немногих общих принципов.
IV. Функции пептидов.
Белки ферменты. Ферменты - это белковые молекулы, синтезируемые
живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С
их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые
могут с большой скоростью идти при температурах, подходящих для данного
организма, т. е. в пределах от 5 до 40 °С. Чтобы эти реакции с той же
скоростью протекали вне организма, потребовались бы высокие температуры
и резкие изменения некоторых других условий. Для клетки это означало бы
гибель, ибо вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать
любых сколько-нибудь заметных изменений в нормальных условиях ее
существования. Ферменты, следовательно, можно определить как
биологические катализаторы, т.е. как вещества, ускоряющие реакции. Они
абсолютно необходимы, потому что без них реакции в клетке протекали бы
слишком медленно и не могли поддерживать жизнь. Ферментативные
реакции подразделяются на анаболические (реакции синтеза) и
катаболические (реакции распада). Совокупность всех этих реакций в живой
клетке или в живом организме составляет то, что мы называем
метаболизмом. Метаболизм, таким образом, слагается из анаболизма и
катаболизма. Реакции протекают согласованно, подчиняясь строгой
регуляции, что объясняется специфической природой ферментов. Один
фермент обычно катализирует только одну реакцию. Таким образом,
ферменты служат для регулирования происходящих в клетке реакций и
обеспечивают надлежащую их скорость.
Структурная. Белки входят в состав клеточных мембран, составляет
оболочки (капсиды) вирусов. Коллаген - компонент соединительной ткани и
кожи. Кератин - компонент перьев, шерсти, волос, рогов, копыт, ногтей,
когтей. Эластин - входит в состав соединительной ткани связок, стенок
кровеносных сосудов.
Транспортная. Белки учувствуют в активном транспорте веществ через
клеточные мембраны, обеспечивают работу Na - K насоса. Гемоглобин
переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. Различные
глобулины переносят ионы гормонов и металлов.
Двигательная. Тубулины микротрубочек обеспечивают работу веретена
деления. Актин и миозин обеспечивают сокращение волокон
поперечнополосатой мускулатуры, обеспечивая движение тела в
пространстве.
Рецепторная. Опсин - составная часть светочувствительных ферментов.
Фитохром - белок регулирующий реакции на изменение длины дня
(фотопереодизм) у растений.
Защитная. Антитела - связывающие инородные белки, образуя с ними
комплексы. Тромбопластин, тромбин и фибриноген предохраняющий
организм от кровопотери, образуя тромб.
Пищевая. Белки пищи основной источник аминокислот. Казеин молока источник аминокислот для детенышей млекопитающих животных.
Запасающая. Ферритин - запасает железо в печени, селезенке, яичном
желтке. Миоглобин - запас кислорода в мышцах позвоночных. Альбумин запасает воду в яичном желтке. Семена бобовых - запас белка для питания
зародыша растения.
Регуляторная. Гормоны: белок инсулин - регуляция глюкозы в крови
человека, нейропептиды - пептиды присутствующие в мозге и влияющие на
функции центральной нервной систамы.
Антибиотики. Некоторые антибиотики, обладают широким спектром
антимикробного действия, являются белками, например грамицидин S,
актиномицин и др.
Токсины. Самые сильные микробные токсины являются белками:
ботулинический, столбнячный, дифтерийный, холерный. Токсины змей,
пауков и скорпионов. Токсины многих грибов, а также пчел.
V. Д/з. Выполнить синквейн по теме белки.
Приложение.