4. Дисциплина «Биохимия» 1.Опишите особенности строения

4. Дисциплина «Биохимия»
1.Опишите особенности строения аминокислот как
структурных
компонентов
белков.
Охарактеризуйте основные физико-химический
свойства аминокислот.
2.Дайте определение классу белков. Опишите
строение и свойства белковых молекул.
Перечислите и приведите примеры функций,
которые белки выполняют в живом организме .
Перечислите основные принципы , лежащие в
основе
классификации
белков.
Расклассифицируйте белки согласно этим
принципам, Приведите примеры к каждому
классу белков.
3.Сформулируйте общие принципы строения
ферментов.
Опишите
механизм
действия
ферментов.
Приведите
классификацию
ферментов.
4.Дайте общую характеристику классу углеводов.
Охарактеризуйте функции углеводов
(с
примерами к каждой функции). Приведите
классификацию углеводов. Опишите основные
свойства углеводов. Дайте характеристику
основным представителям моно-, олиго- и
полисахаридов.
5.Дайте общую характеристику класса липидов.
Приведите
схему,
иллюстрирующую
классификацию
липидов.
Перечислите
и
приведите
примеры
функций,
которые
характерны для липидов в живых организмах.
Охарактеризуйте особенности строения и
основные свойства триацилглицеринов.
6.Проведите сравнительный анализ (по строению,
свойствам,
функциям)
различных
типов
нуклеиновых кислот (ДНК и РНК). Укажите
основные сходства и отличия.
7.Охарактеризуйте стадии гликолиза. Укажите
локализацию гликолиза в клетке. Каков
энергетический выход гликолиза?
8.Раскройте биологическое значение ЦТК.
Приведите
схему,
согласно
которой
осуществляется цикл Кребса.
1.Опишите
особенности
строения
аминокислот - как структурных компонентов
белков. Охарактеризуйте основные физикохимический свойства аминокислот.
1.
Общие
структурные
особенности
аминокислот, входящих в состав белков.
наличие амино- и карбоксильной групп,
соединённых с одним и тем же α-углеродным
атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем
случае представлен атомом водорода (глицин), но
может иметь и более сложное строение.
В водных растворах при нейтральном значении
рН α-аминокислоты существуют в виде
биполярных ионов.В отличие от 19 остальных αаминокислот, пролин - иминокислота, радикал
которой связан как с α-углеродным атомом, так и
с аминогруппой, в результате чего молекула
приобретает циклическую структуру.
19 из 20 аминокислот содержат в α-положении
асимметричный атом углерода, с которым
связаны 4 разные замещающие группы. В
результате эти аминокислоты в природе могут
находиться в двух разных изомерных формах - L
и D. Исключение-глицин, который не имеет
асимметричного α-углеродного атома, так как его
радикал представлен только атомом водорода. В
составе белков присутствуют только L-изомеры
аминокислот.
Чистые L- или D-стереоизомеры могут за
длительный
срок
самопроизвольно
и
неферментативно превращаться в эквимолярную
смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют
рацемизацией.
Рацемизация
каждой
Lаминокислоты при данной температуре идёт с
определённой скоростью.
2.
Классификация
аминокислот
по
химическому строению радикалов.
По химическому строению аминокислоты можно
разделить на алифатические, ароматические и
гетероциклические.
В составе алифатических радикалов могут
находиться функциональные группы, придающие
им специфические свойства: карбоксильная (СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амид-ная (CO-NH2) гидроксильная (-ОН) и гуани-
3.
Классификация
аминокислот
по
растворимости их радикалов в воде.
Аминокислоты с неполярными радикалами. К
неполярным (гидрофобным) относят радикалы,
имеющие алифатические углеводородные цепи
(радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина,
пролина и метионина) и ароматические кольца
(радикалы
фенилаланина
и
триптофана).
Радикалы таких аминокислот в воде стремятся
друг к другу или к другим гидрофобным
молекулам, в результате чего поверхность
соприкосновения их с водой уменьшается.
Аминокислоты с полярными незаряженными
радикалами. Радикалы этих аминокислот лучше,
чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде,
так как в их состав входят полярные
функциональные
группы,
образующие
водородные связи с водой. К ним относят серин,
треонин и тирозин, имеющие гидроксильные
группы, аспарагин и глутамин, содержащие
амидные группы, и цистеин с его тиольной
группой.
Цистеин и тирозин содержат соответственно
тиольную и гидроксильную группы, способные к
диссоциации с образованием Н+, но при рН около
7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы
практически не диссоциируют.
Аминокислоты с полярными отрицательно
заряженными радикалами. К этой группе
относят
аспарагиновую
и
глутаминовую
аминокислоты,
имеющие
в
радикале
дополнительную карбоксильную группу, при рН
около 7,0 диссоциирующую с образованием СООи Н+. Следовательно, радикалы данных
аминокислот - анионы. Ионизированные формы
глутаминовой и аспарагиновой кислот называют
соответственно глутаматом и аспартатом.
Аминокислоты с полярными положительно
заряженными радикалам.
Дополнительную положительно заряженную
группу в радикале имеют лизин и аргинин. У
лизина
вторая
аминогруппа,
способная
присоединять Н+, располагается в ε-положении
алифатической
цепи,
а
у
аргинина
положительный заряд приобретает гуанидиновая
группа. Кроме того, гистидин содержит слабо
ионизированную имидазольную группу, поэтому
при физиологических колебаниях значений рН
(от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально,
либо положительно. При увеличении количества
протонов в среде имидазольная группа гистидина
способна присоединять протон, приобретая
положительный заряд, а при увеличении
концентрации гидроксильных групп - отдавать
протон, теряя положительный заряд радикала.
Положительно заряженные радикалы - катионы
(см. схему ниже).
Наибольшей растворимостью в воде обладают
полярные заряженные радикалы аминокислот.
4. Изменение суммарного заряда аминокислот
в зависимости от рН среды. При нейтральных
значениях рН все кислотные (способные отдавать
Н+) и все основные (способные присоединять Н+)
функциональные
группы
находятся
в
диссоциированном состоянии.
Поэтому в нейтральной среде аминокислоты,
содержащие недиссоциирующий радикал, имеют
суммарный нулевой заряд. Аминокислоты,
содержащие кислотные функциональные группы,
имеют суммарный отрицательный заряд, а
аминокислоты,
содержащие
основные
функциональные группы, - положительный заряд.
Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение
+
в среде концентрации Н ) приводит к подавлению
диссоциации кислотных групп. В сильно кислой
среде
все
аминокислоты
приобретают
положительный заряд. Напротив, увеличение
концентрации ОН-групп вызывает отщепление
Н+ от основных функциональных групп, что
приводит к уменьшению положительного заряда.
В сильно щелочной среде все аминокислоты
имеют суммарный отрицательный заряд.
5. Химические реакции, используемые для
обнаружения аминокислот.
Вследствии
амфотерного
характера
аминокислоты образуют соли и с кислотами и с
основаниями.
Кислотно-основные
свойства
аминокислот
проще
всего
могут
быть
интерпретированы исходя из теории кислот и
оснований Бренстеда-Лоури. Согласно этой
теории кислота рассматривается как донор
протонов, а основание – акцептор протонов.
Согласно этой теории катион аминокислоты
является двухосновной кислотой, в молекуле
катиона имеются две группы, способные отдать
протон – СООН и +NH3. При полном титровании
основанием
полностью
протонированной
кислоты, она может отдать 2 протона.
Способность
кислоты
к
диссоциации
характеризуется ее константой диссоциации.
Изоэлектрической
точкой аминокислоты
называют
значение pH,
при
котором
максимальная доля молекул аминокислоты
обладает нулевым зарядом. При таком pH
аминокислота
наименее
подвижна
в
электрическом поле, и данное свойство можно
использовать для разделения аминокислот, а
также белков и пептидов.
Цвиттер-ионом называют
молекулу
аминокислоты,
в
которой
аминогруппа
представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в
виде -COO−. -обладает дипольным моментом при
нулевом суммарном заряде.
Нингидриновая реакция на α-аминокислоты.
Эта реакция основана на том, что бесцветный
нингидрин, реагируя с а/к, конденсируется в виде
димера через атом азота, отщепляемый от αаминогруппы аминокислоты. В результате
образуется пигмент красно-фиолетового цвета.
Одновременно происходит декар-боксилирование
аминокислоты, что приводит к образованию
СО2 и
соответствующего
альдегида.
Специфические
реакции
на
отдельные
аминокислоты.
1. Реакция Сакагучи - на гуанидиновую группу
аргинина. Гуанидины при взаимодействии с нафтолом и гипохлоридом натрия в щелочной
среде дают красное окраш;. 2. Реакция Паули –
применяется для обнаружения гистидина и
тирозина. Гистидин и тирозин в шелочных
растворах
реагируют
с
диазотированной
сульфаниловой кислотой, образуя производные,
окраш в красный цвет. 3. Реагент Эллмана – на
SH-группы цистеина. В результате реакции
тиогруппы с 5,5-дитиобис(2-нитробензойной)
кислотой
происходит
образование
тионитробензойной
кислоты.
Количество
образующего в результате реакции продукта
может быть определено спектрофотометрически.
4. Реакция Эрлиха - основана на том, что
производные индола при взаимодействии со
многими ароматическими альдегидами образуют
интенсивно окрашенные продукты.
nДиметиламинобензальдегид в Н2SO4 при реакции
с
триптофаном
дает
красно-фиолетовое
окрашивание. 5. Ксантопротеиновая реакция –
основана на способ аром а/к обр с крепкой
азотной кислотой при подогревании окрашенное
в желтый цвет нитросоединение-опред тирозина,
фенилаланина и триптофана. 6. Реакция Фоля –
реакция на серу содержащие аминокислоты.
При нагревании белка в сильно
щелочном
растворе серусодержащие аминокислоты –
цистеин, цистин и метионин – отщепляют серу в
виде щелочного сульфида. И этот сульфид при
добавлении свинцовой соли образует черный
сернистый свинец. 8. Реакция Миллона –
реакция основана на образовании окрашенного в
красный цвет ртутной соли нитросоединения
тирозина. Она используется для качественного и
количественного определения тирозина в белке и
гидролизатах белка.
2.Дайте определение классу белков. Опишите
строение и свойства белковых молекул.
Перечислите и приведите примеры функций,
которые белки выполняют в живом организме
. Перечислите основные принципы , лежащие
в
основе
классификации
белков.
Расклассифицируйте белки согласно этим
принципам, Приведите примеры к каждому
классу белков.
Белки или Протеины - это высокомолекулярные
азотсодерж. Органич. вещества, линейные
гетерополимеры, структурным компонентом крых явл-ся а/ты, связанные пептидными связями.
Типы связей между аминокислотами в
молекуле белка. 2 группы: 1. Ковалентные
связи - а) пептидная связь б) дисульфидная
связь 2. Нековалентные (слабые) типы связей физико-хим. взаимодействия
родственных
структур. В десятки раз слабее хим. связи. а)
Водородная связь
б) Ионная связь
в)
Гидрофобное взаимодействие Пептидная связь.
Формируется за счет COOH-группы одной
аминокислоты
и
NH2-группы
соседней
аминокислоты.
Пространств. организация
белк. Мол-лы. Первич. Стр-ра белка – последсть
аминокисл.
фрагментов,
прочно
соединенных пептидными связями.
Вторичная
структура - это пространств. организация стержня
полипепт. цепи. Существуют 3 типа вторичной
структуры:
1)
Альфа-спираль
имеет
определенные
харак-ки: ширину, расстояние
между двумя витками спирали. Для белков
характерна правозакрученная спираль. В этой
спирали на 10 витков приходится 36 аминок.
остатков.
Бета-складчатая структура
- фиксируется
водородными связями между С=О и NHгруппами. Фиксирует два участка полипептидной
цепимогут
быть
параллельны
или
антипараллельны. 3) Нерегулярная структура тип вторич. структуры, в к-ром расположение
различ.участков полипептидной цепи отн-но друг
друга не имеет регулярного характера, поэтому
нерегулярные
структуры
могут
иметь
различ.конформацию. Третичная структура- это
трехмерная архитектура полипепт. цепи – особое
взаимное
расположение
в
прост-ве
спиралеобразных, складчатых и нерегулярных
участков полипептидной цепи. В формировании
третич. структуры участвуют дисульфидные
связи и все слабые типы связей. Выделяют два
общих типа третич. Стр-ры:1) фибриллярные
белки (коллаген,эластин) 2) глобулярные белки.
Четвертич. структура Встречается у тех, к-рые
состоят из двух
или более полипептидных
цепей.
белки,
обладающие
четвертичной
структурой, наз. олигомерными белками.
Функции
белков.
1)
структурная
(пластическая, опорная) –
входят в состав
различ. Био. мембран. – коллагены, эластины,
кератины. 2)
Каталитическая – белки
обладают свойствами биокатализаторов
ферментов . 3) Энергетическая – за счет части
аминокислот. На долю белка приходится 10-20%
энергопотребления у человека.4) Транспортная
– белки переносят с кровью и другими биологич.
жидкостями вещества, нерастворимые в воде
(витамины,
металлы,
липиды,
газы)
и
способствуют транспорту этих веществ через
мембраны. 5) Защитная – А) антитела Б)
защита организма
путем свертывания крови
(фибриноген-только у млекопитающих). В)
антитела – гамма-глобулины,
.
Г)
интерфероны – блокируют синтез вирусных
белков
путем
индукции
синтеза
ряда
внутриклеточных
ферментов.
6) Сократительная – обеспечивает способность
к перемещению тела в пространстве, сокращение
сердца, дыхание, перистальтику кишечника и
др.7)Регуляторная –
роль в обменных
процессах, осуществляют связь внутр. среды
организма с внешней средой. Это гормоны,
ферменты,
БАВ,
пептиды.
8)
Трансформирующая – белки участвуют в
превращении электрич и осмотической энергии в
хим.энергию АТФ.9)Передача наследственных
признаков. Белки «запускают» процесс передачи
наследственной информации и контролируют его
на всем протяжении.10) рецепторная (узнавание
клетки).11) двигательная (актин, миозин).
Классификация: 1.По составу. Простые- при
гидролизе распадаются на аминокислоты.
Представители: Протамины. Гистоны (входят
лицин и аргинин). Проламины и глютелины
(растительное происхождение, основная масса
клейковины).
Альбумины
и
глобулины.
Сложные- при гидролизе помимо аминокислот
образуются еще и небелковые компоненты
(простетические группы).
Представители:
Металлопротеиды (ферритин, кальмодулин).
Фосфопротеиды (казеин). Нуклеопротеиды (ДНК,
РНК).Гликопротеиды
(иммуноглобулин
G).
Флавопротеиды
(сукцинатдегидрогеназа
оксидазы).
Гемопротеиды
(гемоглобин,
миоглобин,
каталаза).
Липопротеиды
(βлипопротеиды плазмы крови) 2. По форме.
Выделяют два общих типа третичной структуры:
1) В фибриллярных белках (например,
коллаген, эластин) молекулы которых имеют
вытянутую форму и обычно формируют
волокнистые
структуры
тканей.
2)
В
глобулярных белках, молекулы которых имеют
форму шара или эллипса. 3. По функции.
1. Ферменты
2. Регуляторные белки.
3. Рецепторные белки. 4. Транспортные белки.
5. Структурные белки. 6. Защитные белки. 7.
Сократительные белки. По молекулярной
массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные
и др.); по химическому строению (наличие или
отсутствие небелковой части); по локализации в
клетке
(ядерные,
цито-плазматические,
лизосомальные и др.); по локализации в
организме (белки крови, печени, сердца и др.);
по возможности адаптивно регулировать
количество
данных
белков:
белки,
синтезирующиеся с постоянной скоростью
(конститутивные), и белки, синтез которых может
усиливаться при воздействии факторов среды
(индуцибельные); по продолжительности жизни
в клетке (от очень быстро обновляющихся
белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно
обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют
неделями и месяцами); по схожим участкам
первичной
структуры
и
родственным
функциям (семейства белков).
3 Сформулируйте общие принципы строения
ферментов. Опишите механизм действия
ферментов.
Приведите
классификацию
ферментов.
Ферменты – это био катализаторы. Функция, кот.
фер-ы вып-ют в орг-ме, яв-ся одной из самых
важнейших функций белков. Это специфический
катализ хим. реакций, протекающих в клетке.
Биохим. реакции протекают с большой скоростью
благодаря участию природных катализаторов
ферментов. Св-ва фер-в. Фер-ты – это белковые
молекулы. Поэтому все св-ва, харак-е для белков,
присущи и им. Но так же присущи св-ва, харак-е
только для них. 1. Эффективность био катализа.
2. Специфичность (избирательность) действия
фермента. 3. Ферменты понижают энергию
активации. 4. Ферменты участвуют в регуляции
скоростей реакции. Номенклатура и класс-я.
Все фер-ты разбиты на 6 классов в зависимости
от
типа
катализируемой
реакции.
1.
Оксидоредуктазы. Отнесены фер-ты, кот.
катализ-т окис-но-восстан-е реакции. Этот класс
объединяет
оксидазы,
дегидрогеназы,
пероксидазы,
использующие
в
качестве
окислителя Н2О2, гидроксилазы, катализирующие
реакции введения гидроксильных групп и
оксигеназы, кот. присоед-т к субстрату
молекулярный кислород по месту двойной связи.
2. Трансферазы. Фер-ты, катализ-е реакции
реакции переноса различных групп. Например,
фосфатных, азотистых, алкильных групп. 3.
Гидролазы. Фер-ты, катализ-е гидролит-ое
расщепление различных связей, н-р, эфирные,
пептидные связи, С-С-связи и др. Это эстеразы –
гидролиз эфирных связей, фосфатазы – разрыв
фосфорных связей, пептидазы – гидролиз
пептидных связей. 4. Лиазы. Фер-ты, катализ-е
реакции отщепления с образ-ем двойных связей
или реакции присоед-я по двойным связям декарбоксилазы, лиаза кетокислот, гидролиазы. 5.
Изомеразы. Фер-ты, катализ-е изменение
геометр-й или пространственной конфигурации
молекул. Они вызывают, н-р, изменение
геометрической конфигурации у двойной связи –
это цис-транс-изомеразы. 6. Лигазы. Фер-ты,
катализ-е
соед-е
двух
молекул,
сопровождающееся гидролизом богатой энергией
связи. Каждый класс делиться на подклассы и
субклассы. С этой классиф-й связана система
нумерации фер-в. Этот ключ состоит из четырех
цифр. 1-е число указывает к какому классов
принадлежит фермент. 2-е обозн-т подкласс. 3-е–
номер подподкласса. 4 число – порядковый
номер. Н-р, 1.1.1. – означает, что фер-т яв-ся
оксидоредуктазой, кот. катализ-т окисление СНОН группы, акцептором этой реакции служит
НАД или НАДФ. Сложные фер-ты (холофер-ты)
имеют белковую часть, состоящую из а/к-т –
апофермент, и небелковую часть – кофактор.
Кофактор может наз-ся простетической группой
или коферментом. В роли кофактора могут
выступать ионы металлов или сложные
органические соединения. Для осущ-я катализа
необходим полноценный комплекс апобелка и
кофактора. Кофактор входит в состав активного
центра, участвует в связывании субстрата или в
его превращении. В составе фер-та выделяют
области, выпол-е разные функции. 1. Активный
центр. Комбинация а/к-ных остатков (12-16),
обеспеч-я связывание с молекулой субстрата и
осущ-я катализ. А/к-ные радикалы в акт. центре
нах-ся в любом сочетании. В акт-и центре выд-ют
2 участка: якорный – отвечает за связывание и
ориентацию субстрата в акт-м центре, и
каталитический – отвечает за осущ-е реакции. У
фер-тов могут быть несколько акт-х центров по
числу субъединиц. У сложных фер-ов в акт-м
центре расположены функц-е группы кофактора.
2. Аллостерический центр. Центр регуляции
активности фер-та, кот-й пространственно отдеен
от акт-го центра и имеется не у всех фер-в.
Связывание с аллост-им центром какой-либо
молекулы (активатором или ингибитором,
эффектором,
модулятором,
регулятором)
вызывает изменение конфигурации белкафермента, и скорости ферментативной реакции.
Аллост-е центры яв-ся полимерными белками,
активный и регуляторные центры нах-ся в разных
субъединицах. Механизм действия фер-в. (I)
происходит активация фер-та путем связывания с
аллостерическим центром регуляторных в-в (н-р
гормонов),
что
приводит
к
изменению
конформации акт-го центра фер-та и увеличению
его способности связывать молекулу субстрата.
(II) происходит 'узнавание' ферментом своего
субстрата (Специфичность действия фер-та). (III)
происходит формирование неактивного ферментсубстратного комплекса за счет образования
гидрофобных и водородных связей м/у
радикалами а/к-х остатков субстратного центра
(контактные площадки) и соответствующими
группировками в молекуле субстрата. Молекула
субстрата удерживается вблизи акт-го центра, но
хим преобразованиям еще не подвергается. (IV)
обра-ся
активный
фермент-субстратный
комплекс.
При этом
происходит хим-е
преобразование субстрата с участием каталит-го
центра и кофермента (если сложный фер-т). В
результате молекула субстрата меняет сою
пространственную
конфигурацию,
в
ней
происходит перераспределение энергии и
уменьшается прочность связей. (V) ферментсубстратный комплекс становиться нестабильным
и затем преобразуется в комплекс ферментпродукт, кот. распадается на продукты реакции и
фермент. Фермент из реакции выходит в
неизменном виде.
.4. Дайте общую характеристику классу
углеводов.
Охарактеризуйте
функции
углеводов (с примерами к кажд. функции).
Приведите
классификацию
углеводов.
Опишите основные свойства углеводов. Дайте
характеристику
основным представителям
моно-, олиго- и полисахаридов.
Угл.
явл.
полигидроксиальдегидами
или
полигидроксикетонами.
Формула
Сn(Н20)n.
Функции угл-в: Энергетическая. Окисляясь в
процессе дыхания, выделяют энергию. При
окисл. 1 г угл. выделяется 16,9 кДж энергии.
Пластическая. Угл. используются на синтез др.
вещ-в: НК, орг. кислот, АК, Б, Л и т. д.
Защитная. Угл.- осн. компоненты оболочек раст.
тканей, они участвуют в построении наружного
скелета насекомых, в образ-и клеточных стенок
бактерий и клеточных мембран живых
организмов. Опорная. Целлюлоза образует
прочный остов раст., его механич., опорные
ткани. Регуляторная. Клетчатка способствует
перистальтике кишечника. Моносах. играют роль
в регуляции осмотич. процессов. Специфические.
Углеводсодержащие соед-я служат маркерами в
процессах узнавания молекулами и клетками друг
друга, определяют антигенную специфичность,
обусловливают
различия
групп
крови.
Углеводный
компонент
может
повышать
стабильность ферментов. Угл. выполняют ф-ю
запасных пит.вещ-в. Способны откладываться в
виде гликогена (у чела и жив-х), крахмала и
фруктозанов-(у раст.).
Различают три осн.
класса угл-в: моносахариды, олигосахариды и
полисахариды. К монос-м относятся угл. и их
производные, кот-е не способны расщепляться
без потери осн. углеводных св-в. Формула (СН20)n, где п равно или > трех. Монос-ды делят
на альдозы и кетозы в зависимости от наличия в
них альдегидной или кетонной группы; возможно
деление по числу С, входящих в состав молекулы
(триозы, тетрозы, пентозы и др.).
Олигос-ы гидролизуются с образ-м монос-в (210). Состоят из коротких цепей, образованных
монос. единицами. Часто встречаются дис-ды,
состоящие из 2 моносах-в. Полис-ды - высокомолекулярные полимеры моносах-в и их
производных с различн. составом и строением.
Число остатков моносах-х единиц в них от 10 до
нескольких тысяч. Физ. и хим. св-ва. Монос. твердые, бесцв., кристаллич. в-ва, растворимые в
воде и плохо растворимые в орг. растворителях.
Сладость сааров неодинакова. Если сладкий вкус
сахарозы принять за 100%, то у фруктозы он
будет равен 173%, глюкозы — 74, лактозы - 16%.
Д-е кислот и оснований на монос-ды. Моносах.
устойчивы в горячих разбавленных растворах
неорг. кислот. Под дей-м концентрир-х кислот
монос-ы дегидратируются и дают циклические
альдегиды - фурфурали. Фурфурали могут
вступать с фенолами или их производными в р-ю
конденсации, давая окрашенные продукты. Это
св-во положено в основу нек-х цветных р-й на
сахара. Разбавленные водные р-ры оснований при
комнатной т-ре вызывают перегруппировку
относительно аномерного атома С и соседнего с
ним, не затрагивая замещающих групп при др.
углеродных
атомах,
т.
е.
происходит
эпимеризация. Переход осуществляется ч/з
енольную (ендиольную) форму, одинаковую для
всех сахаров.
Окисл-е сахаров. При окисл-и альдегидной
группы обр-ся альдоновые кислоты. Продукты
окисл-я монос-в по первичной спиртовой группе
называются уроновыми кислотами. При окисл-и
альдегидной и первичной спиртовой групп у
последнего С и обр-ся дикарбоновые, или
альдаровые кислоты. Кетозы и в кислой, и в
щелочной среде
окисл-ся
с разрывом
углеродной цепи.
Восстановление монос-в. Карбонильная группа
монос. может быть восстановлена газообразным
водородом или амальгамой натрия в воде с
образованием соответствующих многоатомных
спиртов.
Обр-е гликозидов. Гл. обр-ся по типу простых
эфиров при взаим-и гликозидного гидроксила с
гидроксильной
группой
др.
соединения.
«Несахарная» часть гликозида называется
агликоном,
Образ-е фосфорных эфиров сахаров. В
метаболизме монос-ы участвуют в форме эфиров
фосфорной к-ты. Донором фосфатной группы
явл-ся АТФ. В клетках монос-ы нах-ся в
фосфорилированном состоянии.
Хар-ка осн. представителей моно-, олиго- и
полисахаридов. Монос-ды. Триозы (С3Н6Оз).
Осн. представители глицералъдегид и
дигидроксиацетон, в свободном виде не
встречаются. Пентозы (С5Н10О5 ). В свободном
виде встречаются очень редко, чаще входят в
состав более сложных угл-в и др. орг. LАрабиноза - в составе гемицеллюлоз, пектиновых
вещ-в, слизей, гумми. D-Рибоза и D-2дезоксирибоза содержатся в НК и свободных
нуклеотидах. Гексозы (С6Н12О6). D-Глюкоза - в
зеленых частях раст., в семенах,. фруктах и
ягодах, меде, в крови чела и жив-х. Окисляется в
клетках, выделяя большое кол-во энергии. DФруктоза. В зеленых частях раст., в нектаре
цветов, плодах, меде. Важн. представителями
монос-в явл. гексозы, содержащие азот: Nацетилглюкозамин
и
N-ацетилмурамовая
кислота явл. компонентами клеточной стенки
бактерий. Олигос-ы. Содержат от 2 до 10 остатков мон-в, соединенных гликозидной связью.
В зависимости от числа молекул простых сахаров
различают: дис-ды, трис-ды, тетрас-ды и т.д. По
составу монос. остатков: гомоолигосахариды
(одинаковые мономеры) и гетероолигосахариды.
По строению молекулы - разветвленные или
линейные. Наиболее распространены дис-ы, кот-е
имеют общую формулу C12H22O11
Мальтоза
из двух остатков α-D-глюкозы.
α(1→4) гликозидная связь. Обр-ся при гидролизе
крахмала.
Целлобиоза. молекулы α-D-глюкозы соединены
при помощи β(1→4) гликозидной связи. Осн.
структ-я единица целлюлозы. Лактоза из
остатков β-D-галактозы и α-D-глюкозы. β(1→4)
гликозидная связь. В больших кол-х в молоке.
Сахароза состоит из остатков α-D-глюкозы и βD-фруктозы, соединенных при помощи α,β (1→2)
гликозидной связью. Для дис-а этого типа
характерно отсутствие восстан-й способности.
Это объясняется тем, что гликозидная связь обрся за счет полуацетальных гидроксилов обоих
монос-х компонентов.
Из трис-в встречаются рафиноза, генцианоза и
мелецитоза. Рафиноза – трисахарид, C18H32O16.
Состоит из остатков α-D-глюкозы, β-D-фруктозы,
α-D-галактозы.
Полис-ды(гликаны).
При
гидролизе обр-т большое число остатков монос-в.
Различают гомополисахариды (гомогликаны) крахмал, гликоген, целлюлоза, инулин и др. и
гетерополисахариды
(гетерогликаны)гиалуроновая кислота, гепарин и др. Крахмал,
(C6H10O5)n, где n – несколько тысяч. Состоит из 2
компонентов: амилозы и амилопектина. Амилоза
имеет линейную неразветвленную стр-ру, в к-й
все остатки глюкозы (от 1000 до 4000),
соединенных посредством
α(1→4)-связей.
Амилопектин с разветвленной струк-й, где осн.
цепь образована остатками глюкозы с α(1→4)связями, от кот-й отходят короткие ветви,
присоединенные
к
этой
цепи
α(1→6)гликозидными связями. При гидролизе крахмала
нагреванием в присутствии мин. кислот в кач-ве
промежуточных продуктов обр-ся полис-ды
разной мол. массы - декстрины.Целлюлоза
(клетчатка). Ц. - линейный полис-д, состоящий
из β-D-глюкопиранозных звеньев, соединенных
1→4 связями. Эти линейные молекулы обычно
располагаются параллельно друг другу, м/у ними
возникают водородные связи, образуются
микрофибриллы.
Гликозаминогликаны. Старое название мукополисахариды. Содержат чередующиеся
парные звенья, состоящие из остатков
аминосахаров и гексуроновых кислот, реже
моносахаридов.
Гиалуроновая
кислота.
Содержится во многих видах соединит. ткани.
Повторяющейся
единицей
гиалуроновой
кислоты служит дис-д, состоящий из остатков βD-глюкуроновой кислоты и β-N-ацетил-Dглюкозамина, соединенных (1→3) связью.
Гепарин. Углеводную структуру этого полис-да
можно представить в виде повторяющегося
тетрасахаридного фрагмента, состоящего из 2
связанных α(1→4)-связью дис-в. Один из них
содержит L-идуроновую кислоту и Nацетилглюкозамин,
сульфатированные
в
положении С-2, а второй-β-D-глюкуроновую кислоту
и
Nацетилглюкозамин,
сульфатированный в положении С-6.
5. Дайте общую характеристику класса
липидов. Приведите схему, иллюстрирующую
классификацию липидов. Перечислите и
приведите примеры функций, которые
характерны для липидов в живых организмах.
Охарактеризуйте особенности строения и
основные свойства триацилглицеринов.
Липиды- группа органических веществ, которая
обладает след-ми свойствами: не растворяются
воде(гидрофобны); растворяются в органических
растворах(эфир, хлороформ,ацетон); молекула
липидов амфифильна, т.е. имеет одновременно 2
участка - гидрофобный и гидрофильный.
Функций липидов:
1. структурная (биологические мембраны)
2. энергетическая (при окислении 1 гр жира
выделяется 39 кДж или 9 ккал энергии);
3. Защитная ;
4. регуляторная;
6. терморегуляторная;
7. транспортная (липопротеины);
Структурные компоненты липидов:
1)Жирные кислоты - это монокарбоновые
кислоты с неразветвленной углеводородной
алифатической
цепью,
насыщенные
и
ненасыщенные. Общая структурная формула
жирных кислот – СН3-(СН2)n-COOH. (R-COOH).
2) Структурные компоненты омыляемых
липидов – алифатические спирты. Это
одноатомные спирты с длиной углеводородной
цепью (до 32 атомов углерода).
Липиды (по способности гидролизоваться в
щелочи с образованием мыла) подраз-ся:
омыляемые –гидролизуются щелочами с
образованием
мыла,
неомыляемыене
гидролизуются.
Омыляемые
липиды
подразделяются на простые и сложные.
Простые: триацилглицеролы, воска. Сложные:
фосфолипиды, гликолипиды, сфинголипиды.
Неомыляемые липиды подраз-ся на терпены и
стероиды.
Простые липиды - это липиды, молекулы
которых состоят из двух компонентов. Это
могут быть:
1)
жирные кислоты или алифатические
спирты соединенные эфирной связью с
глицерином;
2)
жирная кислота и алифатическйе спирт,
соединенные сложноэфирной связью.
К простым омыляемым липидам относятся
нейтральные жиры, и воска.
Сложные липиды – это липиды, молекулы
которых состоят из более чем 2-х компонентов.
К
ним
относятся
фосфолипиды,
гликофосфолипиды,
гликолипиды,
сфинголипиды, .
Воска - это сложные эфиры жирных кислот и
алифатических одноатомных спиртов с длинной
углеводородной цепью. Воска – аморфные,
пластичные,
при
нагревании
легко
размягчающиеся
вещества.
Плавятся
при
температуре 40-90˚ С.
Воска:
1. Животные ( пчелиный воск, ланолин,
спермацет)
2.
Растительные
(карнаубский,канделильский,пальмовый)
3. Ископаемые (церезин, монтанный)
Воска образуют защитную смазку
на коже, шерсти и перьях, защитное покрытие
листьев и плодов. Воска являются основной
формой
энергетических
запасов
многих
микроорганизмов.
Нейтральные жиры
-сложные
эфиры
глицерина
и
жирных
кислот.
Нейтральные жиры состоят из 1 молекулы
глицерина и 1-3 остатков жирных кислот.
Остаток жирной кислоты называют ацилом.
R – остатки жирных кислот,
связанных с глицерином сложноэфирной связью.
Различают
простые
и
смешанные
триацилглицерины.
Простые триацилглицерины – это такие
триацилглицерины, у которых во всех трех
положениях стоят остатки одной и той же
жирной кислоты.
Смешанные триацилглицерины – в молекулу это
типа триацилглицерина входят остатки двух или
трех разных жирных кислот.
Нейтральные
жиры
являются
слабыми
амфифилами.
Температура
плавления
нейтральных жиров определяется составом
жирных кислот в их молекуле. С увеличением
длины
и
степени
насыщенности
жирнокислотных компонентов температура
плавления повышается. Нейтральные жиры
нерастворимы в воде, но хорошо растворимы в
органических растворителях.
Функций триацилглициринов:
1)Нейтральный жир-основной энергоресурс
организма.
2)Триацилглицерины человека содержат жирные
кислоты с четным атомом углерода. В них
широко
представлены
мононенасыщенные
жирные кислоты.
3)15-20 % нейтрального жира распределено в
виде включений по различным тканям,
остальной жир находится в адипоцитах- клетка,
из которой в основном состоит жировая ткань.
Адипоциты участвуют в жировом обмене,
обладают способностью накапливать жиры,
которые в дальнейшем используется организмом
для выработки энергии.
4)Запасы жира могут покрыть энергетические
нужды организма на протяжений более чем 40
днй.
5)Скопление нейтрального жира выполняют
дополнительную
защитную
функциютеплосберегающую, механическую.
Основные химические свойства жиров:
1. Щелочной гидролиз (омыление)
2. Гидрогенизация
Сложные омыляемые липиды:
- фосфолипиды;
- сфинголипиды;
- гликолипиды.
Фосфолипиды – сложные липиды, сложные
эфиры многоатомных спиртов и высших жирных
кислот.
хполярная группа
Молекула фосфолипидов образована остатками
глицерина, жирных кислот, фосфорной кислоты,
соединенной сложноэфирной связью с полярной
группой.
Полярная группа может быть представлена:
1)
Холином- фосфотидилхолин(лецитины)
2)
Серином-фосфотидилсерины
3)
Этаноламиномфосфотидилэтанол(кефалины)
4)
Многоатомным спиртом-инозитолом.
Сфинголипиды- в своем составе содержат
длиноцепочечное алифатическое основание
сфингозин, одну молекулу фосфорной кислоты,
одну молекуду спирта (Х-ОН). Глицерина
сфинголипиды не содержат.
Самым распространенным сфинголипидами
являются сфингомиелины, содержащие в
качестве Х группы холин.
Гликолипиды-сложные липиды,
образующиеся в результате соединения липидов
с
углеводами
(жирная
кислота+сфингозин,сахар). Гликолипиды не
содержат
фосфорной
кислоты
Гликосфинголипиды подразделяются на три
основных
класса:
цереброзиды,
церамидолигосахариды и ганглиозиды.
Цереброзиды. – это церамидомоносахариды.
Липиды этого класса в небольших количествах
содержатся в миелиновых оболочках нервов.
Состав: сфингозин, жирная кислота и гексоза
(чаще D-галактоза реже D-глюкоза). Остаток
гексозы присоединен в-гликозидной связью.
Церамидолигосахариды- в состав входят
гетерополисахариды,
присоединенные
гликозидной связью с церамидом.
Ганглиозиды –гликосфинголипиды общей ф-лы ,
где Х - углеводная цепь, содержащая остатки
сиаловых кислот, связанных с остатком
галактозы.
Неомыляемые липиды: стероиды,терпены.
Стероиды-производные
пергидроциклопентанфенантрена
(стерановое
ядро).
К
стероидам
относятся:стеролы
(
стерины),стериды ,желчные кислоты, стероидные
гормоны,витамины
(
D)
,сердечные
гликозиды,некоторые яды.
Стерины (стеролы) – стероиды, имеющие от 8 до
10 атомов С в боковой цепи у С-17 и ОН-группу в
положении 3 (т.е. это вторичные спирты).
Например, холестерин, эргостерин.
Терпены:
в
основе
структуры
лежит
повторяющаяся структура изопрена.К терпенам
относятся эфирные масла, смоляные кислоты,
каучук, растительные пигменты.
В
зависимости
от
числа
изопреновых
группировок терпены делятся на: монотерпены( 2
группировки), сесквитерпены(3), дитерпены(4),
тритерпены(6), тетратерпены(8 изопрена).
6. Проведите сравнительный анализ (по
строению, свойствам, функциям) различных
типов нуклеиновых кислот (ДНК и РНК).
Укажите основные сходства и отличия.
Между ДНК и РНК есть три основных отличия:
- ДНК содержит сахар дезоксирибозу, РНК —
рибозу, у которой есть дополнительная, по
сравнению с дезоксирибозой, гидроксильная
группа. Эта группа увеличивает вероятность
гидролиза молекулы, то есть уменьшает
стабильность молекулы РНК.
- Нуклеотид, комплементарный аденину, в РНК
не тимин, как в ДНК, а урацил —
неметилированная форма тимина.
- ДНК существует в форме двойной спирали,
состоящей из двух отдельных молекул.
Молекулы РНК, в среднем, гораздо короче и
преимущественно одноцепочечные.
Основные сходства:
- содержат остатки фосфорной кислоты
- углеводы (рибоза и дезоксирибоза ) находятся в
бета-Д-рибофуранозной форме
- биополимеры мономерами, которых являются
мононуклеотиды
- содержат по 2 пиримидиновых и по 2
пуриновых оснований.
ДНК: Местонах. в клетке - ядро, митохондрии,
хлоропласты. Местонах. в ядре – Хромосомы.
Стр-е макромол. - Двойной неразветвленный
линейный полимер, свернутый правозакрученной
спиралью. Мономеры – дезоксирибонуклеотиды.
Состав нуклеотида - Азотистое основание
(пуриновое-аденин, гуанин, пиримидиновое –
тимин,
цитозин); дезоксирибоза (углевод);
остаток фосфорной кислоты. Типы нуклеидов А, Г, Т, Ц. Свойства - Способная к
самоудвоению по принципу комплементарности
А=Т, Т=А, Г=Ц, Ц=Г Стабильна. Функции - Хим.
основа хромосомного ген-кого материала (гена);
синтез ДНК, синтез РНК, инф-ция о стр-ре
белков.
РНК: Местонах. в клетке - ядро, рибосомы,
цитоплазмы,
митохондрии,
хролопласты.
Местонах. в ядре – ядрышко. Стр-е макромол. одинарная
полинуклеотидная
цепочка.
Мономеры
–
рибонуклеотиды.
Состав
нуклеотида - Азотистое основание (пуриновоеаденин,
гуанин,
пиримидиновое-урацил,
цитозин);рибоза (углевод); остаток фосфорной
кислоты. Типы нуклеидов - А, Г, У, Ц.
Свойства - Не способна к самоудвоению.
Лабильна. Функции - иРНК – передает код
наследственной инф-ции о I-ной стр-ре белковой
мол-лы, рРНК – входит в состав рибосом; тРНК –
переносит а\ты к рибосомам; митохондриальная и
платидная РНК – входят в состав рибосом этих
органелл.
7
Охар-те стадии гликолиза. Укажите
локализацию гликолиза в клетке. Каков
энергетический выход гликолиза?
N++1e-=N0
C присоединяет целый водород (1H++1e-)
Итого: NAD++H++2e-=NADH
НАД + является коферментом, что обратимо
связывается с ферментами. FAD является
простетической группой, что обычно остается
тесно связанным в активном центре фермента.
Субстратное фосфорилирование – перенос
неорганического фосфата Pi на АДФ (или ГДФ) за
счет высокого химического потенциала.
Потеря электронов – это окисление, принятие
электронов – это восстановление.
Гликолиз
Глuколиз – анаэробный распад глюкозы,
характеризуется выделением энергии, конечный
продукт – ПВК.
Реакции гликолиза проходят в цитоплазме и
хлоропластах.
В процессе гликолиза образуются 2 мол. ПВК:
С6Н1206 + 2НАД++2Pi2- + 2 АДФ → 2С3Н402 + 2
НАДН + 2 АТФ4-.
Глюкоза → 2 ПВК
Гликолиз - 3 этапа.
1 этап. Подготовительная фаза.
Фосфорилирование гексозы, распад на 2
фосфотриозы.
1) Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ
(гексокиназа 2.7.1.1, Mg2+ )
2) Глюкозо-6-фосфат
→фруктоза-6-фосфат
(фосфоглюкоизомераза,
глюкозо-6-фосфат
изомераза 5.3.1.9)
3) Фруктоза-6-фосфат + АТФ → Фруктоза-1,6дифосфат+ АДФ (6-фосфофруктокиназа 2.7.1.11)
4) Фруктоза-1,6-дифосфат → диоксиацетонфосфат (альдолаза)+глицеральдегид-3-фосфат.
5) Диоксиацентон-фосфат также превращается в
глицеральдегид-3-фосфат
(триозофосфатизомераза).
То есть дальше участвуют две молекулы, поэтому
количество продуктов реакции умножается на 2.
2этап. Первое субстратное фосфорилирование
Начинается с глицеральдегид-3-фосфата и
заканчивается 3-фосфоглицериновой кислотой.
Окисление
альдегида
до
кислоты
сопровождается выделением энергии. На каждую
фосфотриозу синтезируется 1 молекула АТР.
6)
глицеральдегид-3-фосфат→1,3дифосфоглицерат(дегидрогеназа, глицеральдегид3-фосфатдегидрогеназа 1.2.1.12)
7) 1,3-дифосфоглицерат +
АДФ
→ 3фосфоглицерат +АТФ (фосфоглицераткиназа
2.7.2.3)
3фаза. Второе субстратное фосфорилирование.
3-фосфorлицериновая кислота в результате
межмолекулярного окисления отдает фосфат,
синтезируется АТФ и ПВК.
7)
3-фосфоглицерат→2-фосфоглицерат
(фосфоглицератмутаза 5.4.2.1)
8)
2-фосфоглицерат→фосфоенолпуруват
(фосфопируватгидратаза/енолаза 4.2.1.11)
9)
Фосфоенолпируват+АДФ→пируват+АТФ(пирува
ткиназа 2.7.1.40)
Реакции 1, 3 и 10 являются необратимыми при
физиологических условиях.
Энергетический выход.
В ходе гликолиза синтезируются четыре
молекулы АТФ в ходе ферментативных реакций 7
и 10.
В то же время в реакциях 1 и 3 расходуются две
молекулы АТФ.
В результате одна молекула глюкозы дает две
молекулы АТФ.
1 фаза - 1 глюкоза → 4 АТФ -2 АТФ = 2АТФ
2 фаза.
2 триозы → 2 НАДН (1 НАДН →
3АТФ) = 6 АТФ
2АТФ+6АТФ=8 АТФ= 80 ккал=334,9 Дж
1 Дж ≈ 0,238846 калориям
1 калориям (международная) = 4,1868 Дж.
8 Раскройте биологическое значение ЦТК.
Приведите
схему,
согласно
которой
осуществляется цикл Кребса.
Цикл трикарбоновых кислот
Цикл Кребса идет в матриксе митохондрий
только
в
аэробных
условиях.
Цикл
трикарбоновых кислот носит также название
цикла лимонной кислоты – по названию первого
продукта реакции. Цикл трикарбоновых кислот
является тем центром, в котором сходятся
практически все метаболические пути. Таким
образом, цикл Кребса – общий конечный путь
окисления ацетильных групп (в виде ацетилКоА), в которые превращается в процессе
катаболизма большая часть органических
молекул, играющих роль «клеточного топлива»:
углеводов, жирных кислот и аминокислот. О
жизненно важной роли ЦК свидетельствует и тот
факт, что у человека почти неизвестны (или их
вообще
нет)
генетически
обусловленные
изменения ферментов, катализирующих реакции
цикла; вероятно, наличие таких нарушений
несовместимо
с
нормальным
развитием.
Амфиболический путь. ЦК предшествует реакции
окислительного декарбоксилирования, в ходе
которого пируват превращается в ацетил соА.
Именно в ЦТК происходит полное расщепление
ПВК, образующейся в рез.гликолиза, до
углекислого газа и воды. ЦТК – фокус, в котором
скрещиваются многие метаболические пути.
Энергетический
выход:
6NADH
(18
АТФ)+2FADH2(4 AТФ)+2 мол.АТФ=24 АТФ.
Оксалоацетат (ЩУК) – цитрат (лимонная
кислота) – изоцитрат (выделение СО2, НАД+ в
НАДН и Н+) – α-кетоглутарат (НАД+ в НАДН и
Н+) – сукцинил СоА – (АДФ в АТФ) – сукцинат
(янтарная к-та) – (FAD в FADH2) – фумарат –
малат (яблочная к-та) (НАД+ в НАДН и Н+) и
опять оксалоацетат.
Энергетичесский выход цикла Кребса:
При
окислении
пирувата
проходит
5
дегидрирований
3 NADH, 1 АТФ, 1 FADH2
3NADH →9 AТФ (реакции 3, 4 и 8)
FADH2 → 2 АТФ (реакция 6)
1 молекула АТР образуется в цикле Кребса в
чистом виде (реакция 5)
9+2+1=12 молекул АТФ в цикле Кребса.
Т.к.количество триоз – 3, то умножаем результат
на 2.
12*2=24 АТФ – чистый выход АТФ
Энергетический выход аэробного расщепления
пирувата 6+24=30.
6 – переход пирувата в ацетилкоэнзим А, и потом
24 АТФ цикла Кребса.
Энергетический выход полного расщепления
глюкозы.
Гликолиз: 2АТФ+2НАДН(6АТФ)=8АТФ
Переход СоА в пируват: 2НАДН=6АТФ
ЦТК: 18АТФ+4АТФ+2АТФ=24АТФ
Полный
энергетический
выход
полного
расщепления глюкозы составляет 38 молекул
АТФ.
Суммарное уравнение расщепления глюкозы:
С6H12O6+6O2=6CO2+6H2O+38ATP+Q