Задания для аудиторного и внеаудиторного изучения

Курский государственный медицинский университет
Кафедра биологической химии
Л.П. Чалая, А.И. Конопля
ЗАДАНИЯ
для аудиторного и внеаудиторного изучения
биологической химии студентами заочного
отделения фармацевтического факультета
2003 год
УДК 577.1 (072)
ББК 28.072 я 73
3-15
Печатается по решению редакционноиздательского совета КГМУ.
Учебное пособие. Задания для аудиторного и внеаудиторного
изучения биологической химии студентами заочного отделения
фармацевтического факультета. Под редакцией д.м.н., профессора,
заслуженного деятеля науки РФ Л.Г. Прокопенко – Курск: КГМУ – 2003 –
179 с.
Пособие предназначено для студентов заочного отделения
фармацевтического факультета и содержит детально разработанный план
учебного материала по темам, вынесенным для аудиторного и
внеаудиторного изучения. По каждой теме составлен комплекс вопросов
для самоподготовки, задачи и упражнения для самоконтроля, контрольные
вопросы и тесты для проверки усвоения материала.
Рецензенты:
д. б. н., профессор, зав. кафедрой
биоорганической химии
Г.А. Чалый
д. х. н., профессор кафедры
неорганической химии
Д.А. Новиков
ISBN
© коллектив авторов, 2003
ТЕМЫ, ВЫНОСИМЫЕ НА АУДИТОРНОЕ ИЗУЧЕНИЕ.
1.
ГЛИКОЛИЗ. ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ
3
ОКИСЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ.
2.
ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ, КАК ЦЕНТРАЛЬНЫЙ
ПУТЬ ОБМЕНА.
5
3.
ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. ОБМЕН ГЛИКОГЕНА.
8
4.
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ УГЛЕВОДНОГО
11
ОБМЕНА.
5.
ОБМЕН ТРИГЛИЦЕРИДОВ.
14
6.
ОБМЕН ХОЛЕСТЕРИНА, ФОСФОЛИПИДОВ,
16
КЕТОНОВЫХ ТЕЛ. ПРОСТАГЛАНДИНЫ.
7.
РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ ЛИПИДНОГО
18
ОБМЕНА.
8.
АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ ПИЩИ.
20
ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.
ПУТИ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА.
9.
ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ ПУТИ ОБМЕНА
22
АМИНОКИСЛОТ.
ТЕМЫ, ВЫНОСИМЫЕ НА ВНЕАУДИТОРНОЕ ИЗУЧЕНИЕ.
1.
СТРУКТУРА И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ.
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.
26
2.
СТРУКТУРА, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.
34
3.
СТРУКТУРА И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.
37
4.
КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.
44
5.
ИНГИБИТОРЫ И АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ.
50
6.
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ. ПРИМЕНЕНИЕ
ФЕРМЕНТОВ В МЕДИЦИНЕ И ПРОМЫШЛЕННОСТИ.
55
7.
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ.
58
8.
ОБРАЗОВАНИЕ ЭНЕРГИИ В ФОТОСИНТЕЗИРУЮЩИХ
65
ОРГАНИЗМАХ.
9.
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ.
69
2
10. ОРГАНИЗАЦИЯ МЕТАБОЛИЗМА В ЖИВЫХ КЛЕТКАХ.
74
11. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН.
77
12. СТРУКТУРА И БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.
82
13. МАТРИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ БЕЛКА.
89
14. МЕТАБОЛИЗМ ПУРИНОВЫХ И ПИРИМИДИНОВЫХ
ОСНОВАНИЙ.
94
15. МОЛЕКУЛЯРНАЯ ПАТОЛОГИЯ.
100
16. ОБЩИЕ ВОПРОСЫ ВИТАМИНОЛОГИИ. ОБМЕН И ФУНКЦИИ
ВИТАМИНОВ В1, В2, В3.
105
17. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ В5, В6, В7, В9, В12, С.
111
18. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЖИРОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ А,
Д, Е, К.
119
19. ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА, БИОСИНТЕЗ, СЕКРЕЦИЯ И
КАТАБОЛИЗМ ГОРМОНОВ.
124
20. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ.
129
21. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА БЕЛКОВ,
УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ.
132
22. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВОДЫ И
ЭЛЕКТРОЛИТОВ.
137
23. БИОХИМИЯ КРОВИ.
142
24. БИОХИМИЯ ПЕЧЕНИ И ПОЧЕК.
147
25. МЕТАБОЛИЗМ ХРОМОПРОТЕИДОВ.
152
26. КИСЛОТНО-ЩЁЛОЧНОЕ РАВНОВЕСИЕ.
157
27. ПОСТУПЛЕНИЕ И РАСПРЕДЕЛЕНИЕ ЛЕКАРСТВЕННЫХ
ВЕЩЕСТВ В ОРГАНИЗМЕ.
162
28. РЕЦЕПЦИЯ ЛЕКАРСТВЕННЫХ ПРЕПАРАТОВ И ПУТИ
ПРЕВРАЩЕНИЯ ИХ В ОРГАНИЗМЕ.
168
29. ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА МЕТАБОЛИЗМ
ЛЕКАРСТВЕННЫХ ВЕЩЕСТВ.
174
3
ТЕМЫ, ВЫНОСИМЫЕ НА АУДИТОРНОЕ ИЗУЧЕНИЕ.
Тема 1. ГЛИКОЛИЗ. ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ
ОКИСЛЕНИЯ ГЛЮКОЗЫ.
Вопросы для самоконтроля.
1. Биологическое значение углеводов.
2. В каких органах много гликогена? Для чего используется гликоген
различных органов?
3. Переваривание углеводов.
4. Назовите специфические пути метаболизма глюкозы.
5. Дайте определение процессу анаэробного гликолиза. Напишите схему
анаэробного гликолиза.
6. Дайте определение процессу аэробного гликолиза.
7. Напишите процесс аэробного гликолиза в формулах.
8. Назовите ферменты, катализирующие превращение глюкозы в
глюкозо-6-фосфат в печени, мозге, мышцах.
9. Назовите фермент, катализирующий превращение фруктозо-6-фосфата
в фруктозо-1,6-дифосфат.
10. Назовите фермент, катализирующий превращение фосфоенолпирувата
в пируват.
11. Назовите фермент, катализирующий превращение пировиноградной
кислоты в молочную.
12. Где в клетке локализуются ферменты гликолиза?
13. Назовите необратимые этапы гликолиза.
14. Напишите процесс окисления цитоплазматического НАДН+Н+ до
НАД исходя из того, что функционирует малат-аспартатный
челночный механизм.
15. Назовите этапы гликолиза, требующие затраты АТФ.
16. Назовите этапы гликолиза, сопровождающиеся образованием АТФ.
17. Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в анаэробных
условиях? Обоснуйте свой ответ.
18. Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в аэробных
условиях? Обоснуйте свой ответ.
19. Биологическое значение анаэробного окисления глюкозы.
20. Напишите процесс превращения глюкозо-6-фосфата в рибозо-5фосфат.
21. Назовите ферменты, катализирующие превращение глюкозо-6фосфата в пентозофосфаты. К какому классу ферментов они относятся?
22. Биологическое значение для организма пентозного цикла окисления
глюкозы.
23. В каких процессах используется НАДФН+Н+, образовавшийся в
пентозном цикле?
4
24. В каких органах значительное количество глюкозы окисляется в
пентозном цикле?
25. Составьте схему включения галактозы в процесс гликолиза.
26. Составьте схему включения фруктозы в процесс гликолиза.
27. Назовите метаболиты обмена углеводов, применяемые как
лекарственные препараты.
Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990. – С. 213-225.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998. – С. 327-338, 353-357.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.
232-243, 256-260.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998. – С. 235-243, 256-260.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 176178, 185-186, 219-227, 246-252.
6. Лекции.
Лабораторный практикум.
Лабораторная работа. Качественная реакция на молочную кислоту.
Принцип метода: молочная кислота в присутствии фенолята железа
(реакция Уффельмана), окрашенного в фиолетовый цвет, образует лактат
железа желто-зеленого цвета.
Ход работы: Мышцы измельчают ножницами и затем растирают 1
грамм мышц в ступке в течение 3 минут, прибавив 5 капель воды до
получения гомогенной массы. Затем приливают 3 мл воды, перемешивают и
сразу же фильтруют через смоченную водой вату. 15 капель фильтрата
добавляют по каплям к реактиву Уффельмана (реактив Уффельмана состоит
из 20 капель 1% раствора фенола + 2 капли 1% раствора хлорного железа) до
появления фиолетового окрашивания. В присутствии молочной кислоты
фиолетовая окраска жидкости переходит в желто-зеленую, так как образуется
лактат железа.
Для сравнения проводят реакцию Уффельмана с раствором молочной
кислоты и наблюдают появление желто-зеленого окрашивания.
5
Тема 2. ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ, КАК ЦЕНТРАЛЬНЫЙ
ПУТЬ ОБМЕНА.
Вопросы для самоконтроля.
1. Перечислите вещества, в которые непосредственно превращается
пировиноградная кислота.
2. Как называется процесс превращения пировиноградной кислоты в
ацетил-КоА?
3. Назовите фермент, осуществляющий превращение пировиноградной
кислоты в ацетил-КоА.
4. Назовите коферменты, участвующие в окислительном
декарбоксилировании пировиноградной кислоты.
5. Напишите реакцию окисления пировиноградной кислоты до ацетилКоА.
6. Назовите фермент, катализирующий взаимодействие
щавелевоуксусной кислоты с ацетил-КоА.
7. Напишите реакцию синтеза лимонной кислоты.
8. Напишите реакцию образования изолимонной кислоты.
9. Какой фермент участвует в дегидрировании изолимонной кислоты?
10. Напишите реакцию образования альфа-кетоглутаровой кислоты.
11. Какие коферменты участвуют в дегидрировании альфа-кетоглутаровой
кислоты?
12. Напишите реакцию образования сукцинил-КоА.
13. Как называется реакция превращения альфа-кетоглутаровой кислоты в
сукцинил-КоА?
14. Назовите фермент, катализирующий превращение альфакетоглутаровой кислоты в сукцинил-КоА.
15. Назовите и напишите этап цикла трикарбоновых кислот (ЦТК), где
протекает реакция субстратного фосфорилирования.
16. Напишите реакцию ЦТК, катализируемую сукцинатдегидрогеназой.
17. Назовите кофермент, участвующий в дегидрировании янтарной
кислоты.
18. Напишите реакцию образования малата (яблочной кислоты).
19. Напишите реакцию дегидрирования малата.
20. Назовите фермент, участвующий в дегидрировании малата.
21. Назовите кофермент, входящий в состав маладегидрогеназы.
22. Напишите формулы субстратов ЦТК, окисляемые НАД-зависимыми
дегидрогеназами.
23. Проследите путь водорода от окисляемых НАД-зависимых субстратов
к кислороду и оцените выход АТФ для каждой реакции.
24. Напишите формулу субстрата ЦТК, окисляемого ФАД-зависимой
дегидрогеназой.
25. Проследите путь водорода от окисляемого ФАД-зависимого субстрата
к кислороду и оцените выход АТФ для данной реакции.
6
26. Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля ацетил-КоА в
цикле Кребса?
27. Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля
пировиноградной кислоты до углекислого газа и воды?
28. Сколько молей АТФ образуется при полном окислении глюкозы до
углекислого газа и воды?
29. Сколько молей АТФ образуется в процессе субстратного
фосфорилирования в цикле Кребса?
30. Может ли цикл Кребса протекать в анаэробных условиях? Ответ
поясните.
31. Где в клетках локализованы ферменты цикла трикарбоновых кислот?
32. Может ли работа цикла трикарбоновых кислот не сопровождаться
синтезом АТФ?
33. Дайте определение субстратного и окислительного
фосфорилирования. Укажите принципиальные различия этих
процессов. Приведите примеры.
34. Биологическая роль цикла трикарбоновых кислот.
Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998. – С. 344-353.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990. – С. 260-267.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.
213-221.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998. – С. 213-222.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 194203.
6. Лекции.
Лабораторный практикум.
Лабораторная работа. Определение активности сукцинатдегидрогеназы
мышц.
Принцип метода: окисление субстрата в тканях осуществляется
путем дегидрирования оксидоредуктазами при наличии коферментов НАД,
НАДФ, ФАД, ФМН. В опытных условиях дегидрогеназную активность
определяют по обесцвечиванию метиленового синего, используемого вместо
коферментов, так как индикатор обладает способностью присоединять
водород.
Ход работы: в две пробирки помещают по 2 грамма мышечной
кашицы. Содержимое контрольной пробирки кипятят для инактивации
ферментов. В обе пробирки наливают по 0,5 мл сукцината натрия как
субстрата и по 2 капли метиленового синего, перемешивают и помещают в
термостат при 370С. Через некоторое время наблюдают обесцвечивание
7
метиленового синего в опытной пробирке, так как происходит переход
индикатора в результате восстановления в бесцветную форму. В контрольной
пробе обесцвечивание не наблюдается, так как фермент инактивирован.
8
Тема 3. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. ОБМЕН ГЛИКОГЕНА.
Вопросы для самоконтроля.
1. Назовите конечный продукт анаэробного гликолиза.
2. Судьба молочной кислоты, образующейся в мышцах.
3. Судьба молочной кислоты, образующейся в печени.
4. Дайте определение процессу глюконеогенеза.
5. Назовите метаболиты, используемые для синтеза глюкозы в процессе
глюконеогенеза.
6. Назовите три необратимых этапа гликолиза.
7. Назовите ферменты, действующие на необратимых этапах гликолиза.
8. Назовите обходные пути, действующие на необратимых этапах
гликолиза.
9. Назовите фермент, осуществляющий превращение пирувата в
оксалоацетат.
10. Назовите фермент, действующий на этапе превращения оксалоацетата
в фосфоенолпируват.
11. Назовите фермент, осуществляющий превращение фруктозо-1,6дифосфата в фруктозо-6-фосфат.
12. Назовите фермент, осуществляющий превращение глюкозо-6-фосфата
в глюкозу.
13. Назовите этапы в процессе глюконеогенеза, требующие затраты АТФ.
14. Сколько молей АТФ потребуется на синтез 1 моля глюкозы из 2 молей
лактата?
15. Может ли идти синтез глюкозы в клетках печени при дефиците в них
кислорода?
16. Биологическое значение глюконеогенеза.
17. Какая связь существует между гликолизом, протекающим в
интенсивно работающей мышце, и глюконеогенезом, протекающим в
печени?
18. В каком направлении будет идти реакция, катализируемая
лактатдегидрогеназой, при каком значении отношения НАДН/НАД?
Для какого органа это условие характерно?
19. Значение гликогена для организма.
20. В каких органах преимущественно откладывается гликоген?
21. Почему резервной формой углеводов является гликоген, а не глюкоза?
22. Составьте схему превращения гликогена в глюкозу.
23. Назовите ферменты, катализирующие этапы превращения гликогена в
глюкозу. К какому классу ферментов они относятся?
24. Чем отличается гликогенолиз от гликолиза?
25. Сколько молей АТФ образуется при гликогенолизе в пересчете на 1
моль глюкозы? Сравните с аналогичной величиной при гликолизе.
26. Как называется процесс синтеза гликогена?
27. Напишите процесс синтеза гликогена из глюкозы.
9
28. В каких органах преимущественно откладывается гликоген после
приема пищи?
29. При каких условиях происходит депонирование глюкозы в печени?
Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990. – С. 240-244, 255-259.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998. – С. 321-327, 338-343.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.
243-245, 246-249.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998. – С. 243-253.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 252255, 228-230.
6. Лекции.
Лабораторный практикум.
Лабораторная работа. Выделение гликогена из печени.
Принцип метода: метод основан на том, что гликоген хорошо
растворим в воде и достаточно устойчив в слабокислой среде. Поэтому метод
выделения гликогена сводится к механическому разрушению ткани и
экстракции гликогена 5%-ным раствором трихлоруксусной кислоты.
Основная масса белков при процедуре денатурирует и их легко удалить из
раствора фильтрованием.
Ход работы: в опыте используют печень сытого и голодавшего
животного. Печень разрезают на тонкие пласты и немедленно опускают в
стаканы с кипящим физиологическим раствором для инактивации фермента
фосфорилазы гликогена. Через 10-15 минут печень извлекают из раствора.
Дальнейшее исследование печени сытого и голодавшего животного проводят
параллельно.
Навеску 0,5 г печени помещают в ступку, заливают 3 мл 5% раствора
ТХУ и растирают пестиком в течение 10 минут. Затем к экстракту
прибавляют 3 мл дистиллированной воды, суспензию перемешивают и
фильтруют через смоченный водой бумажный фильтр в чистую пробирку.
С полученным фильтратом выполняют качественные реакции на
гликоген:
1. В одну пробирку наливают 1 мл дистиллированной воды, во
вторую и в третью пробирку – по 1 мл фильтратов. После этого в каждую
пробирку добавляют по 1-2 капли раствора Люголя и сравнивают окраску.
2. В три пробирки наливают по 10 капель фильтрата, полученного
из печени сытого животного и проделывают реакции осаждения. Для этого в
первую пробирку приливают 10 капель этилового спирта, во вторую – 10
капель 10% раствора ацетата свинца, в третью насыпают порошок сульфата
аммония до полного насыщения. Наблюдают, выпадает ли осадок.
10
Те же реакции выполняют с фильтратом, полученным из печени
голодавшего животного.
Оформление работы: внести результаты в таблицу; сравните
результаты, полученные с печенью сытого и голодавшего животного.
Препарат
Печень сытого животного
Печень голодавшего животного
Выводы: написать.
Спирт
Реактивы
Раствор
ацетата
свинца
Порошок
сульфата
аммония
11
Тема 4. РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ УГЛЕВОДНОГО
ОБМЕНА.
Вопросы для самоконтроля.
1. Концентрация глюкозы в крови здорового человека.
2. Нарисуйте схему, иллюстрирующую основные пути метаболизма
глюкозы в организме.
3. Нарисуйте схему гликолиза.
4. Назовите ключевые ферменты гликолиза.
5. Назовите метаболиты, регулирующие активность гексокиназы.
6. Назовите метаболиты, регулирующие активность фосфофруктокиназы.
7. Назовите метаболиты, регулирующие активность пируваткиназы.
8. Назовите ключевые ферменты цикла трикарбоновых кислот.
9. Назовите метаболиты, регулирующие активность ключевых ферментов
цикла трикарбоновых кислот.
10. Нарисуйте схему субстратной регуляции цикла трикарбоновых кислот.
11. Что такое гипогликемия и гипергликемия?
12. Перечислите наиболее частые причины гипогликемии и
гипергликемии.
13. Какие последствия для организма имеет гипогликемия и
гипергликемия?
14. Что такое глюкозурия?
15. Назовите гормон, избыток которого вызывает гипогликемию.
16. Назовите гормоны, избыток которых вызывает гипергликемию.
17. Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или
биосинтез) которых снижается при недостатке инсулина.
18. Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или
биосинтез) которых увеличивается при недостатке инсулина.
19. Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или
биосинтез) которых увеличивается при недостатке глюкокортикоидов.
20. Перечислите ферменты углеводного обмена, активность (или
биосинтез) которых снижается при недостатке глюкокортикоидов.
21. Каков механизм действия адреналина и глюкагона на обмен
углеводов?
22. Как изменяется активность (или биосинтез) ферментов углеводного
обмена под действием АКТГ и СТГ?
23. Нарисуйте схему гормональной регуляции обмена углеводов. Укажите
точки приложения действия гормонов.
24. Нарисуйте схему глюкозо-аланинового и глюкозо-лактатного циклов.
Каково значение этих циклов для организма?
25. Влияние инсулина на проницаемость клеток печени, мышц, мозга и
жировой ткани для глюкозы?
26. Недостаток какого гормона вызывает развитие сахарного диабета?
27. Клинические симптомы сахарного диабета.
28. Перечислите основные лабораторные признаки сахарного диабета.
12
29. Как изменяется при сахарном диабете активность глюкозо-6фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы?
30. Как изменится при сахарном диабете активность цитратсинтазы?
31. Как изменяется при сахарном диабете активность гексокиназы,
глюкозо-6-фосфатазы?
32. Как изменяется при сахарном диабете скорость синтеза и распада
гликогена в мышцах и печени?
33. Как изменяется интенсивность глюконеогенеза при сахарном диабете?
34. Что такое гликогенозы? Назовите причины их возникновения.
35. Какие виды гликогенозов Вам известны?
36. Назовите ферменты, дефекты которых вызывают развитие
гликогенозов.
37. Особенности обмена углеводов в опухолевых клетках.
38. Что такое «принудительный» глюконеогенез?
39. Почему больные со злокачественными новообразованиями погибают
от кахексии?
40. Как и в какой последовательности изменится секреция инсулина,
адреналина, глюкокортикоидов и адренокортикотропного гормона при
снижении концентрации глюкозы в крови?
41. Как и в какой последовательности изменится секреция инсулина,
адреналина, глюкокортикоидов, соматотропного и
адренокортикотропного гормонов при снижении концентрации
глюкозы в крови?
42. Роль печени в углеводном обмене.
43. Объясните механизм мобилизации гликогена печени во время
длительной напряженной физической работы.
44. Причины уменьшения концентрации сахара в крови при
кратковременных максимальных физических нагрузках.
45. Когда уровень молочной кислоты повышается в большей степени –
при кратковременных физических нагрузках или при более
длительных, но менее интенсивных нагрузках?
46. Изменение обмена углеводов при их недостатке и избытке в пищевом
рационе.
47. Механизм развития полиурии у больных сахарным диабетом.
48. Какие из возможных путей превращения глюкозо-6-фосфата
тормозятся и какие ускоряются при сахарном диабете? Объясните
причину этих изменений.
49. Обобщите сведения о действии гормонов: инсулина, адреналина,
глюкагона, глюкокортикоидов на обмен углеводов в клетках и
концентрацию глюкозы в крови, заполнив таблицу:
Название биохимических Влияние на обмен
Влияние на
Название
процессов, регулируемых
углеводов в
концентрацию
гормона
гормоном
клетках-мишенях глюкозы в крови
13
50. Описано заболевание, при котором в печени откладывается большое
количество гликогена. В печени таких больных отсутствует фермент
глюкозо-6-фосфатаза. Активность всех остальных ферментов
гликолиза нормальная. Как изменится содержание глюкозы, пирувата,
лактата в крови таких больных при парентеральном введении
гликогена или глюкозы? Объясните механизм наблюдающихся
изменений.
51. Описано два типа заболеваний: для одного из них характерным
является дефект фосфорилазы мышц, для другого – фосфорилазы
печени. Назовите клинические признаки и биохимические тесты, с
помощью которых можно дифференцировать эти заболевания.
52. Описаны два типа заболеваний, одно из которых характеризуется
дефектом фосфорилазы мышц, а другое – дефектом
фосфофруктокиназы мышц. Какие симптомы характерны для этих
типов заболеваний? Как их можно корригировать?
53. Поставлена проба с введением глюкагона. После инъекции гормона
отмечено: а) значительное повышение концентрации глюкозы в крови;
б) незначительное повышение концентрации глюкозы в крови.
54. Как следует расценивать результаты этих проб? Обоснуйте свой ответ.
55. Нарушение окислительного фосфорилирования при ишемии миокарда
приводит к снижению содержания в кардиомиоцитах АТФ. Как это
влияет на интенсивность гликолиза и гликогенолиза?
Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990. – С. 273-275.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998. – С. 341-343, 357-362.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.
253-256, 249-253, 245-246.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998. – С. 245-246, 249-254.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 256258.
6. Лекции.
14
Тема 5. ОБМЕН ТРИГЛИЦЕРИДОВ.
Вопросы для самоконтроля.
1. Какие общие свойства и особенности структуры характерны для
соединений, относящихся к классу липидов?
2. Чем отличаются простые липиды от сложных?
3. Назовите структурные элементы, из которых построены простые
липиды. Приведите примеры.
4. Какие насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты наиболее часто
встречаются в природных жирах?
5. Почему в пищевой рацион необходимо включать растительные жиры?
6. Могут ли всасываться негидролизованные триглицериды?
7. В каком виде всасываются продукты гидролиза триглицеридов?
8. Что происходит с продуктами гидролиза жиров в стенке кишечника?
9. В какой форме циркулируют жиры и жирные кислоты в крови?
10. Что такое хиломикроны? Каков их химический состав?
11. Где находится депо жира в организме?
12. Биологическое значение жирных кислот в организме.
13. Как называется процесс окисления жирных кислот?
14. Напишите уравнение реакции активирования жирной кислоты. Что
необходимо для образования активной формы жирной кислоты?
15. Назовите фермент, катализирующий процесс активирования жирной
кислоты. К какому классу ферментов он относится?
16. В какой части клетки происходит бета-окисление жирных кислот?
17. Как осуществляется транспорт активированной жирной кислоты из
цитоплазмы в митохондрии?
18. Напишите процесс бета-окисления насыщенной жирной кислоты.
19. Укажите этапы бета-окисления, для осуществления которых
необходим КоА.
20. Назовите этапы бета-окисления жирных кислот, которые
катализируют ферменты, относящиеся к классу оксидоредуктаз.
21. Назовите этап бета-окисления жирных кислот, на котором расходуется
АТФ.
22. Назовите этапы бета-окисления жирных кислот, при осуществлении
которых выделяется энергия.
23. Особенности окисления ненасыщенных жирных кислот.
24. Окисление жирных кислот с нечетным числом атомов углерода.
25. Назовите вещество, являющееся исходным продуктом для синтеза
жирных кислот. Где в клетке происходит этот процесс?
26. Механизм транспорта ацетил-КоА из митохондрии в цитоплазму.
27. Напишите процесс биосинтеза пальмитиновой кислоты.
28. Назовите этап биосинтеза жирных кислот, для осуществления
которого необходим биотин.
29. Что представляет собой ацилпереносящий белок? На каких этапах
биосинтеза жирных кислот он необходим?
15
30. Назовите фермент, катализирующий превращение ацетил-КоА в
малонил-КоА. К какому классу ферментов он относится?
31. Какие этапы биосинтеза жирных кислот катализируют ферменты,
относящиеся к классу оксидоредуктаз?
32. Назовите соединения, являющиеся источником водорода для синтеза
жирных кислот.
33. Напишите фосфатидный путь биосинтеза триглицеридов.
34. Где в клетке происходит биосинтез триглицеридов?
35. Назовите транспортные формы экзогенных и эндогенных
триглицеридов. Каков их химический состав?
36. Какое влияние оказывает окисление углеводов на биосинтез жирных
кислот?
37. Известно выражение – «жиры сгорают в пламени углеводов». Какова
его молекулярная основа?
38. Перечислите метаболиты липидного обмена, входящие в состав
лекарственных препаратов.
39. Применение кальция глицерофосфата.
40. Применение полиненасыщенных жирных кислот и их производных.
Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990. – С. 292-297, 300-307, 286-290.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998. – С. 363-369, 373-378, 381-389.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.
270-281.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998. – С. 270-283.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 258266.
6. Лекции.
Лабораторный практикум.
1. Строев Е.А., Макарова В.Г. Практикум по биологической химии. – М.:
Высшая школа, 1986 г. – С. 125-126. Лабораторная работа № 46.
16
Тема 6. ОБМЕН ХОЛЕСТЕРИНА, ФОСФОЛИПИДОВ,
КЕТОНОВЫХ ТЕЛ. ПРОСТАГЛАНДИНЫ.
Вопросы для самоконтроля.
1. Биологическое значение холестерина.
2. Назовите метаболит, служащий источником для синтеза холестерина.
3. В каком органе происходит интенсивный синтез холестерина и
холестеридов?
4. Назовите четыре этапа в процессе синтеза холестерина.
5. Составьте схему образования холестерина.
6. Напишите процесс синтеза холестерина до мевалоновой кислоты (в
формулах).
7. Как регулируется интенсивность синтеза холестерина?
8. Назовите условия, необходимые для переваривания и всасывания
холестерина.
9. В какой форме транспортируется холестерин кровью?
10. Нарисуйте схему транспорта холестерина из печени к тканям.
11. Назовите физиологически активные вещества, синтезирующиеся в
организме из холестерина.
12. Назовите соединения, в виде которых холестерин выводится из
организма.
13. Дайте определение фосфолипидам.
14. Особенности строения сложных липидов. Чем сложные липиды
отличаются от простых липидов?
15. Какие группы соединений относятся к сложным липидам?
16. Значение фосфолипидов для организма.
17. Назовите основные группы фосфолипидов.
18. В каком органе происходит интенсивный синтез фосфолипидов?
19. Назовите два основных пути синтеза фосфолипидов.
20. Напишите схему синтеза лецитина по цитидиловому пути.
21. Напишите процесс синтеза лецитина (в формулах).
22. Напишите схему синтеза кефалина по цитидиловому пути.
23. Напишите процесс синтеза кефалинов (в формулах).
24. Напишите процесс синтеза серинфосфатидов по цитидиловому пути.
25. Составьте схему возможных взаимопревращений фосфолипидов.
26. Что представляют собой кетоновые тела?
27. Напишите процесс образования кетоновых тел.
28. Назовите орган, в котором интенсивно идет синтез кетоновых тел.
29. Назовите органы, где кетоновые тела используются в качестве
энергетического материала.
30. Нарисуйте схему окисления кетоновых тел в мышцах.
31. Составьте схему метаболизма ацетил-КоА.
32. При голодании резко увеличивается процесс образования кетоновых
тел. Объясните механизм этого явления. Какие оно имеет последствия
для организма?
17
33. Какое соединение является основным предшественником
простагландинов?
34. Напишите схему синтеза простагландинов.
35. Какова функция простагландинов в организме?
36. Перечислите группы простагландинов.
37. Метаболизм простагландинов.
38. Механизм действия простагландинов.
39. Ингибиторы простагландинов.
40. Получение простагландинов.
41. Применение простагландинов.
42. Лейкотриены. Составьте схему синтеза лейкотриенов.
43. Биологическая активность лейкотриенов.
44. Биологическое значение лейкотриенов.
Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990. – С. 298-300, 307-312, 290-291.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998. – С. 389-391, 395-403.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.
270-281, 284-286.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998. – С. 289-296, 299-303.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 266270, 92-97.
6. Лекции.
Лабораторный практикум.
1. Строев Е.А., Макарова В.Г. Практикум по биологической химии. – М.:
Высшая школа, 1986 г. – С. 127-128. Лабораторная работа № 48.
18
Тема 7. РЕГУЛЯЦИЯ И ПАТОЛОГИЯ ЛИПИДНОГО
ОБМЕНА.
Вопросы для самоконтроля.
1. Значение для организма жирных кислот.
2. Концентрация жирных кислот в крови.
3. В каком компартменте клетки протекает процесс бета-окисления
жирных кислот?
4. В каком компартменте клетки протекает процесс синтеза жирных
кислот?
5. Назовите метаболит, в виде которого жирная кислота проникает из
цитоплазмы в митохондрию.
6. Назовите фермент, катализирующий образование ацил-карнитина.
7. Назовите метаболиты, регулирующие активность ацилкарнитинтрансфе-разы.
8. Назовите продукт бета-окисления жирных кислот.
9. Назовите метаболит, служащий источником для синтеза жирных
кислот.
10. Назовите фермент, катализирующий превращение ацетил-КоА в
малонил-КоА.
11. Назовите метаболиты, регулирующие активность ацетил-КоАкарбоксила-зы.
12. Роль АТФ, АМФ, НАДФ в регуляции обмена жирных кислот.
13. Нарисуйте схему субстратной регуляции окисления и синтеза жирных
кислот на уровне гепатоцита.
14. Какое значение в обмене липидов имеет жировая ткань?
15. Назовите метаболические процессы обмена липидов, протекающие в
адипоцитах.
16. Дайте определение процессу липогенеза.
17. Назовите органы, где наиболее интенсивно идет липогенез.
18. Дайте определение липолизу. Назовите органы, где наиболее
интенсивно протекает липолиз.
19. Назовите метаболиты и коферменты, от концентрации которых
зависит липогенез в жировой ткани.
20. Назовите соединение, являющееся источником альфаглицеролфосфата в жировой ткани.
21. Нарисуйте схему, иллюстрирующую взаимосвязь между обменом
липидов и метаболизмом глюкозы в жировой ткани.
22. Назовите гормоны, участвующие в регуляции обмена липидов.
23. Назовите гормон, регулирующий процесс анаболизма триглицеридов в
жировых депо.
24. Назовите гормоны, являющиеся активаторами липазы жировой ткани.
25. Приведите схему синтеза холестерина.
26. Назовите регуляторный фермент синтеза холестерина.
19
27. Назовите метаболит, регулирующий активность бета-гидрокси-бетаметилглутарил-КоА-редуктазы.
28. Приведите схему субстратной регуляции синтеза холестерина.
29. Перечислите причины, приводящие к ожирению.
30. При недостатке каких гормонов возникает ожирение?
31. Биохимические принципы лечения больных с ожирением.
32. Перечислите основные причины жировой дегенерации печени.
Механизм развития жировой дегенерации печени.
33. Механизм действия липотропных веществ.
34. При каком значении коэффициента атерогенности следует начинать
лечение (или профилактику) атеросклероза.
35. В чем заключается генетический дефект при семейной
гиперхолестеринемии?
36. Изменение обмена триглицеридов и жирных кислот в печени при
сахарном диабете.
37. Механизм возникновения кетонемии и кетонурии при сахарном
диабете.
38. Изменение обмена холестерина при сахарном диабете. Объясните
причину этих изменений.
39. Какие из возможных путей превращения ацетил-КоА тормозятся и
какие ускоряются при сахарном диабете? Объясните причину этих
изменений.
40. Составьте схему взаимосвязи углеводного и жирового обменов в
организме.
Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990. – С. 313-317.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998. – С. 403-408.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.
275-276, 289-295.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998. – С. 283-289, 295-299.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 270274.
6. Лекции.
20
Тема 8. АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ ПИЩИ.
ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ.
ПУТИ ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА.
Вопросы для самоконтроля.
1. Что такое азотистый баланс? Назовите виды азотистого баланса.
2. Назовите условия, определяющие биологическую ценность белков.
3. Назовите заменимые и незаменимые аминокислоты.
4. Что представляют собой глюко- и кетогенные аминокислоты?
5. Назовите кетогенные аминокислоты.
6. Назовите аминокислоты, являющиеся одновременно глюко- и
кетогенными.
7. Напишите структурные формулы незаменимых аминокислот.
8. Напишите структурные формулы условно заменимых аминокислот.
9. Напишите структурные формулы заменимых аминокислот.
10. Что такое «резервные» белки организма? Какие белки можно
рассматривать как «резервные»?
11. Напишите продукты гидролиза белков, всасывающиеся из кишечника
в кровь.
12. Назовите аминокислоты, подвергающиеся гниению в кишечнике.
13. Назовите продукты гниения фенилаланина, тирозина, триптофана,
лизина, орнитина, цистеина и метионина. Напишите структурные
формулы этих продуктов.
14. Где в организме происходит обезвреживание продуктов гниения
аминокислот? Как выделяются продукты обезвреживания из
организма?
15. Что представляют собой ФАФС и УДГФК? Как продукты гниения
обезвреживаются этими соединениями?
16. Что такое дезаминирование? Назовите виды дезаминирования
аминокислот.
17. Назовите вид дезаминирования аминокислот, преобладающий в тканях
животных и человека. Напишите этот процесс.
18. Какая из аминокислот подвергается окислительному
дезаминированию с наибольшей скоростью?
19. Что представляет собой трансаминирование?
20. Назовите ферменты, осуществляющие процесс трансаминирования. К
какому классу ферментов они относятся?
21. Назовите кофермент, необходимый для осуществления
трансаминирования.
22. Напишите процесс трансаминирования с участием соответствующего
кофермента.
23. Что представляет собой трансдезаминирование?
24. Напишите процесс трансдезаминирования аспарагиновой кислоты.
Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.
21
25. Напишите процесс трансдезаминирования аланина. Назовите
ферменты и коферменты, катализирующие этот процесс.
26. Что представляет собой восстановительное аминирование?
27. Назовите аминокислоты, синтезируемые путем восстановительного
аминирования.
28. Напишите процесс восстановительного аминирования
пировиноградной, альфа-кетоглутаровой и щавелевоуксусной кислот.
29. Напишите процесс декарбоксилирования аминокислот. Назовите
продукты, образующиеся при этом процессе.
30. Укажите судьбу продуктов декарбоксилирования аминокислот.
31. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина и триптофана.
Назовите образовавшиеся при этом продукты.
32. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования
гистидина и триптофана.
33. Напишите процесс декарбоксилирования глутаминовой и
аспарагиновой аминокислот. Назовите образовавшиеся при этом
продукты.
34. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования
глутаминовой и аспарагиновой аминокислот.
35. Назовите конечные продукты распада аминокислот в организме
животных и человека.
36. Назовите пути обезвреживания аммиака в организме.
37. Укажите основной путь обезвреживания аммиака в организме.
38. Назовите аминокислоты, участвующие в обезвреживании аммиака.
39. Назовите органы, в которых осуществляется процесс синтеза
мочевины.
40. Напишите в формулах процесс синтеза мочевины.
41. Назовите ферменты, катализирующие процесс образования мочевины.
42. Укажите этапы фиксации аммиака, образующегося при
дезаминировании аминокислот.
43. Напишите схему орнитинового цикла. Покажите на схеме места
возможных метаболических блоков.
44. Сколько молекул аммиака обезвреживается в цикле мочевины при
синтезе 1 моля мочевины?
45. Сколько молекул аммиака затрачивается в орнитиновом цикле при
синтезе одной молекулы мочевины?
46. Объясните возможный механизм токсического действия аммиака на
клетки головного мозга.
47. Укажите взаимосвязь цикла мочевины и цикла трикарбоновых кислот.
48. Напишите процесс синтеза глутамина.
49. Напишите процесс образования аспарагина.
50. Назовите фермент, катализирующий образование глутамина.
51. Назовите органы, в которых аммиак обезвреживается путем
образования амидов.
52. Напишите процесс гидролиза амидов.
22
53. Назовите фермент, катализирующий гидролитическое расщепление
глутамина.
54. Напишите путь обезвреживания аммиака, преобладающий в почках.
55. Напишите реакцию образования иона аммония. Какова его роль в
сохранении щелочных резервов крови?
Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990. – С. 322-354.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998. – С. 409-451.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.
303-323.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998. – С. 303-322.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С. 178181, 184-185, 274-275, 277-285.
6. Лекции.
Лабораторный практикум.
1. Строев Е.А., Макарова В.Г. Практикум по биологической химии. – М.:
Высшая школа, 1986 г. – С. 42-43. Лабораторная работа № 8а.
23
Тема 9. ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ ПУТИ ОБМЕНА
АМИНОКИСЛОТ.
Вопросы для самоконтроля.
1. Напишите формулы глицина и аланина.
2. Из каких аминокислот в организме человека и животных образуется
глицин?
3. Напишите процесс образования глицина.
4. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых
необходим глицин.
5. Напишите в формулах синтез креатина.
6. Напишите процесс превращения креатина в креатинфосфат.
7. Укажите органы, в которых протекает синтез креатина и
креатинфосфата.
8. Укажите биологическое значение креатина и креатинфосфата.
9. Напишите процесс образования дельта-аминолевулиновой кислоты.
10. Назовите фермент, катализирующий синтез дельтааминолевулиновой кислоты. Назовите кофермент этого фермента.
11. Назовите соединение, являющееся предшественником серина в
организме.
12. Напишите процесс образования серина.
13. Назовите и напишите формулы одноуглеродных фрагментов,
образующихся из серина.
14. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых
необходим метильный радикал.
15. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых
необходим метиленовый радикал.
16. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых
необходим формильный радикал.
17. Напишите формулы цистеина и метионина.
18. Напишите процесс превращения метионина в цистеин.
19. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс. Назовите
коферменты ферментов, катализирующих превращение метионина в
цистеин.
20. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых
необходим метионин.
21. Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых
необходим цистеин.
22. Укажите значение цистеина для формирования белковой молекулы.
23. Напишите процесс образования таурина. Для чего он используется в
организме?
24. Напишите формулы триптофана и гистидина.
25. Назовите биологически активные вещества, которые синтезируются
из триптофана.
26. Напишите процесс образования никотинамида из триптофана.
24
Напишите синтез серотонина из триптофана.
Напишите синтез мелатонина из триптофана.
Напишите процесс превращения гистидина в гистамин.
Напишите формулы фенилаланина и тирозина.
Напишите процесс превращения фенилаланина и тирозина в
фумаровую и ацетоуксусную кислоты.
32. Напишите синтез адреналина.
33. Напишите синтез тироксина.
34. Нарисуйте схему превращения тирозина в меланин.
35. Нарисуйте схему обмена фенилаланина и тирозина.
36. Укажите на схеме места возможных генетически обусловленных
блоков.
37. Назовите генетический дефект, приводящий к развитию
фенилкетонурии.
38. Назовите лабораторно-диагностические признаки фенилкетонурии,
клинические проявления этого дефекта.
39. Укажите на схеме обмена фенилаланина и тирозина локализацию
генетического дефекта, приводящего к развитию тирозиноза.
40. Какой режим питания следует рекомендовать при фенилкетонурии и
тирозинозе?
41. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к
развитию алкаптонурии. Основные диагностические признаки
алкаптонурии.
42. Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к
развитию альбинизма.
43. Что такое скрининг?
44. Назовите условия для проведения скрининг-программ по
выявлению наследственных заболеваний обмена аминокислот.
45. Назовите аминокислоты, являющиеся медиаторами нервной
системы.
46. Назовите аминоксидазы, являющиеся фармакологическими
препаратами.
47. Назовите ингибиторы аминоксидаз, используемые как
фармакологические препараты.
48. Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых
необходима глутаминовая кислота.
49. Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых
необходима аспарагиновая кислота.
50. Назовите аминокислоты, используемые как лекарственные
препараты.
51. Назовите препараты гидролизатов белка, используемые для
парентерального питания.
27.
28.
29.
30.
31.
25
Литература:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990. – С. 354-359.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998. – С. 451-468.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С.
323-339.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998. – С. 323-339.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986. – С.
285-291.
6. Лекции.
26
ТЕМЫ, ВЫНОСИМЫЕ НА ВНЕАУДИТОРНОЕ ИЗУЧЕНИЕ.
Тема 1. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ.
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о физико-химических
свойствах, строении классификации аминокислот для объяснения свойств
и функции белков.
Основные вопросы темы:
1. Какие органические соединения называются аминокислотами?
2. Классификация аминокислот по электрохимическим свойствам.
3. Классификация аминокислот по физиологическому значению.
4. Кислотно-основные свойства аминокислот.
5. Влияние рН среды на ионизацию аминокислот.
6. Стереоизомерия аминокислот.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990г.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Я. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. Биохимия. – Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки.
1. Перечислите аминокислоты, участвующие в построении белков всех
видов живых существ.
2. Напишите общую формулу альфа-аминокислоты.
3. Назовите форму стереоизомера альфа-аминокислот, участвующую в
построении белковой молекулы.
4. Классификация аминокислот по свойствам радикалов.
5. Напишите формулы алифатических незамещённых аминокислот
(моноамино-монокарбоновых).
6. Напишите формулы алифатических замещённых
гидроксиаминокислот.
27
7. Напишите формулы алифатических замещённых тиоаминокислот.
8. Напишите формулы алифатических замещённых
карбоксиаминокислот (моноаминодикарбоновых).
9. Напишите формулы алифатических замещённых диаминокислот
(диаминомонокарбоновых).
10. Напишите формулы ароматических аминокислот.
11. Напишите формулы гетероциклических аминокислот.
12. Напишите формулы циклических аминокислот.
13. Напишите 3 (нестандартные) редкие аминокислоты, встречающиеся
в структуре белковой молекулы.
14. На какие 3 группы делятся аминокислоты по полярности их
радикала?
15. Напишите формулы аминокислот с неполярными радикалами.
16. Напишите формулы аминокислот с полярными радикалами.
17. Напишите формулы аминокислот с отрицательно заряженными
радикалами.
18. Напишите формулы аминокислот с положительно заряженными
радикалами.
19. Назовите аминокислоты, применяемые как лекарственные
препараты.
20. Укажите связь, при помощи которой могут ковалентно связываться
аминокислоты между собой.
21. Какие структуры называются пептидами.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Что является основной структурной единицей белка?
2. Сколько аминокислот участвует в построении белков всех видов – от
бактерии до человека?
3. Что в структуре альфа-аминокислоты обуславливает их химическую
индивидуальность?
4. Напишите структурные формулы моноаминомонокарбоновых
аминокислот.
5. Напишите структурные формулы диаминомонокарбоновых
аминокислот.
6. Напишите структурные формулы моноаминодикарбоновых
аминокислот.
7. Как заряжаются в водном растворе моноаминомонокарбоновые
кислоты при нейтральном значении рН?
8. Как заряжаются в водном растворе моноаминодикарбоновые
кислоты при нейтральном значении рН?
9. Как заряжаются в водном растворе диаминомонокарбоновые
кислоты при нейтральном значении рН?
10. Напишите формулы ала, вал, сер, в виде иона в нейтральной кислой
и основной средах.
28
11. Напишите формулу арг в виде иона в нейтральной, кислой и
основной средах.
12. Смесь аминокислот глицина, серина, глутаминовой кислоты,
лизина, гистидина разделяли методом электрофореза на бумаге в
буфере с рН=7. Какие из этих аминокислот будут двигаться к аноду,
катоду, останутся на месте.
13. Напишите реакцию взаимодействия: а) цистеина и треонина, б)
серина и триптофана. Назовите полученные дипептиды.
14. Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают
кислые свойства.
15. Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают
основные свойства.
16. Напишите формулу трипептида, у которого выражены неполярные
свойства свойства.
17. Дипептиды карнозин (бета-аланил-гистидин) и ансерин (бетааланил-1-метилгистидин) принимают участие в восстановлении
работоспособности утомлённого мышечного волокна, стабилизирует
активность многих ферментов. Напишите формулы этих дипептидов.
18. Пептид глутатион (гамма-глутамил-цистеинил-глицин) образует с
металлами комплексы и предохраняет белок от ядовитого действия
металла. Напишите формулы пептида. Какая функциональная группа
пептида участвует в образовании комплекса с металлом.
Контрольные вопросы и тесты для самоподготовки усвоения
материала.
1. Напишите обычную структурную формулу альфа-аминокислоты.
2. Классификация аминокислот.
3. Напишите структурные формулы и назовите аминокислоты –
глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистеин,
метионин, лизин, аргинин, тирозин, фенилаланин, гистидин,
триптофан, пролин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота,
аспарагин, глутамин.
4. Написать структуру пептидов, образованных перечисленными
аминокислотами, назвать их.
5. Дать определение терминов «изоэлектрическое состояние» и
«изоэлектрическая точка».
6. Назовите аминокислоты с гетероциклическим радикалом.
1) тирозин;
2) гистидин;
3) лейцин;
4) триптофан;
5) аргинин.
7. Назовите аминокислоту, в радикале которой содержится подвижная
метильная группа:
1) цистеин;
29
2) аргинин;
3) серин;
4) метионин;
5) гистидин.
8. Выберите трипептид с изоэлектрической точкой в слабокислой
среде:
1) гли-ала-фен-три;
2) вал-глу-лей-гли;
3) гис-лиз-три-гли;
4) мет-арг-про-сер.
9. Назовите аминокислоты, которые при рН=7 имеют отрицательный
заряд:
1) гистидин
изоэлектрическая точка 7,58;
2) триптофан
изоэлектрическая точка 5,86;
3) фенилаланин
изоэлектрическая точка 5,98.
10. Перечислите аминокислоты с ароматическим радикалом:
1) аланин;
2) фенилаланин;
3) триптофан;
4) тирозин;
5) метионин.
11. Выберите незаменимые аминокислоты:
1) глицин;
2) лейцин;
3) тирозин;
4) триптофан;
5) изолейцин;
6) фенилаланин;
7) серин.
12. В радикале каких аминокислот находится гидроксигруппа?
1) аланин;
2) тирозин;
3) треонин;
4) серин;
5) метионин.
13. Выберите незаменимые аминокислоты:
1) аланин;
2) валин;
3) тирозин;
4) глутамин;
5) фенилаланин;
6) глутамат;
7) метионин.
14. Какие аминокислоты преобладают в белке, если его ИЭТ равна 5,7?
1) моноаминодикарбоновые кислоты;
30
2) имеющие положительно заряженный радикал;
3) диаминомонокарбоновые кислоты;
4) имеющие отрицательно заряженный радикал;
5) моноаминомонокарбоновые кислоты.
15. Назовите серусодержащие аминокислоты:
1) серин;
2) метионин;
3) триптофан;
4) аргинин;
5) цистеин.
16. Укажите соответствие:
Аминокислоты в радикале содержат:
1) лизин;
а) –NH3;
2) аланин;
б) гуанидиновую группу;
3) аргинин;
4) аспарагин;
5) аспартат.
17. Укажите соответствие:
Аминокислота:
Её радикал:
1) лизин;
а) полярный с катионной группой;
2) треонин;
б) полярный с анионной группой;
3) глутаминовая кислота; в) полярный незаряженный.
18. Укажите соответствие:
Определяются:
Аминокислоты:
1) реакцией Милона;
а) триптофан;
2) реакцией Фоля.
б) фенилаланин;
в) тирозин;
г) метионин;
д) цистеин;
е) гистидин.
19. Назовите аминокислоты, радикалом которых содержат
карбоксильную группу.
1) глутамин;
2) глутамат;
3) аргинин;
4) треонин;
5) аспартат;
6) аспарагин.
20. Укажите соответствие:
1) незаменимые аминокислоты;
а) глицин;
2) заменимые аминокислоты;
б) фенилаланин;
в) гистидин;
г) изолейцин;
д) аргинин.
21. Укажите соответствие:
31
Аминокислота:
1) цистеин;
2) изолейцин;
Радикал;
а) (CH3)-CHб) CH3-S-CH2-CH2в) HS-CH2г) CH3-CH2-CH(CH3)-
22. Укажите соответствие:
Аминокислота:
Радикал:
1) аланин;
а) CH32) треонин;
б) CH3-CH(OH)3) глицин;
4) тирозин.
23. Ситуация.
1. Классификация альфа-аминокислот по числу карбоксильных и
аминогрупп:
а) ароматические;
б) моноаминодикарбоновые;
в) моноаминомонокарбоновые;
г) серусодержащие;
д) диаминомонокарбоновые;
е) кислородсодержащие.
2. Установите соответствие
1) моноаминодикарбоновая кислота;
а) лизин;
2) моноаминомонокарбоновая кислота;
б) лизин;
3) диаминомонокарбоновая кислота;
в) аспарагиновая
кислота;
г) аргинин;
д) глутаминовая
кислота;
е) триптофан.
3. Установите соответствие:
Аминокислота:
Радикал:
1) валин;
а) (CH3)2-CH2) аспарагиновая кислота;
б) HOOC-CH2в) HOOC-CH2-CH2г) H3C-(CH3)CH-CH224. Установите соответствие:
1) серин;
а) NH2-CH2-CH2-CH2-CH22) лизин;
б) HOOC-CH2в) H3C-CH2-(CH3)CHг) HO-CH225. Установите соответствие:
1) валин;
а) CH3-CH2-CH(CH3)2) изолейцин;
б) NH2-C-NH-(CH2)-CH23) серин;
4) аргинин;
NH
32
26. Установите соответствие:
Аминокислота:
1) глутамин;
2) цистеин;
3) серин;
4) глицин.
27. Установите соответствие:
1) гетероциклическая аминокислота;
2) ароматическая аминокислота ;
28. Установите соответствие:
1) орнитин;
Радикал:
а) HO-CH2б) HS-CH2-
а) фенилаланин;
б) гистидин;
в) лизин;
г) пролин;
д) лейцин;
е) аланин.
а)
COOH
NH
2) пролин;
б) N
CH2-CH-COOH
|
NH2
NH
в) NH2-(CH2)3-CH2г) NH2-(CH2)2-CH2-
29. Составьте название трипептида:
H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH
|
|
|
CH3
CH
CH2
|
|
(CH3)2
C2H5
1) глицил-лизил-аланил;
2) серил-валил-лейцил;
3) глицин-фенилаланин-цистеин.
30. Составьте название трипептида.
H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH
|
|
|
HO – CH
CH3
CH2–SH
|
CH3
1) глицил-аланил-глицин;
2) цистеин-цистеил-цистеин;
3) треонин-треонил-серин.
33
Тема 2. СТРУКТУРА, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о структуре и
функциональном многообразии белков, об изменении белкового состава
органов и тканей для объяснения нормального функционирования
организма.
Основные вопросы темы.
1. Первичная структура полипептидной цепи.
2. Понятия о конформации полипептидной цепи (нативная
конформация).
3. Вторичная структура полипептидной цепи.
4. Третичная структура. Связи, стабилизирующие третичную
структуру.
5. Четвертичная структура.
6. Денатурация белков.
7. Классификация белков по составу и функции.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. Биохимия. – Мир, 1984 г.
4. Уайт А. И др. Основы биохимии. – Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки.
1. Дайте определение понятию «первичная структура» полипептидной
цепи.
2. Назовите связь, стабилизирующую первичную структуру
полипептидной цепи.
3. Перечислите закономерности установленные при расшифровке
первичной структуры белка.
4. Что представляет собой взаимозаменяемые аминокислоты?
5. Напишите попарно формулы взаимозаменяемых аминокислот.
6. Что представляет собой вторичная структура полипептидной цепи?
34
7. Какие связи обеспечивают стабильность вторичной структуры
полипептидной цепи.
8. Назовите формы вторичной структуры, встречающиеся в природных
белках.
9. Охарактеризуйте конформацию белковой молекулы, называемую
альфа-спираль.
10. Охарактеризуйте конформацию белковой молекулы, называемую βструктура.
11. Дайте определение понятия «третичная структура» полипептидной
цепи.
12. Перечислите связи, участвующие в формировании третичной
структуры.
13. Назовите закономерности, характерные для третичной структуры
полипептидной цепи.
14. Дайте определение понятия «четвертичная структура»
полипептидной цепи.
15. Назовите связи, стабилизирующие четвертичную структуру белка.
16. Что такое протомер?
17. Дайте определение субъединице белковой молекулы.
18. Перечислите основные функции белков в организме.
19. Назовите основные признаки белков, лежащие в основе
классификации.
20. Что понимают под денатурацией белков?
21. Перечислите виды денатурации белков.
22. Назовите факторы обратимой денатурации, применяющиеся в
медицине.
23. Назовите факторы необратимой денатурации, применяющиеся в
медицине.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Что представляет собой первичная структура полипептидной цепи?
2. Пользуясь приводимой ниже последовательностью аминокислотных
остатков в окситоцине (1), вазопрессине быка (2) и вазопрессине
свиньи (3):
а) иллюстрируйте принцип взаимозаменяемости аминокислот;
б) выделите аминокислоту, обуславливающую видовую
специфичность вазопрессина.
1) цис-тир-илей-глу-асп-цис-про-лей-гли;
2) цис-тир-фен-глу-асп-цис-про-арг-гли;
3) цис-тир-фен-глу-асп-цис-про-лиз-гли.
3. Какие формы вторичной структуры встречаются в природных
белках?
4. Назовите аминокислоты, радикалы которых препятствуют
образованию альфа-спирали.
35
5. Укажите из приведённых фрагментов полипептидной цепи
искусственно синтезированные:
1) лей-лей-вал-асп-асп-глу;
2) лей-лей-лей-асп-глу;
3) асп-асп-асп-глу-асп-глу;
4) лей-илей-три-сер-глу-глу.
6. Какова энергия образования (в ккал/моль) образования основных
связей, стабилизирующих структуру белка?
1) 110-120;
2) до 10;
3) 60-70;
4) более 120;
5) 20-30.
7. Назовите связи и взаимодействия, закрепляющие первичную
структуру белка:
1) гидрофобные;
2) ионные;
3) ковалентные;
4) водородные;
5) нековалентные;
6) пептидные.
8. Назовите связи или взаимодействия, закрепляющие в основном
вторичную структуру полипептидной цепи:
1) гидрофобные;
2) пептидные;
3) ионные;
4) водородные;
5) ковалентные.
9. Процент спирилизации полипептидной цепи зависит от:
1) молекулярной массы полипептидной цепи;
2) наличия пролина;
3) наличия аминокислот с заряженными радикалами;
4) наличия аминокислот с гидрофобными радикалами.
10. Чем определяется структурное и функциональное многообразие
белков?
1) наличием пептидных связей;
2) аминокислотным составом белков;
3) наличием функциональных групп радикалов;
4) порядком чередования аминокислотных остатков в
молекуле белка.
11. Какие из приведённых пептидов оказывают одинаковое
физиологическое действие на организм?
1) цис-тир-ала-сер-асп-глу-про-лей-гли;
2) цис-тир-сер-сер-асп-асп-опро-лей-гли;
3) цис-тир-ала-сер-асп-глу-опро-глу-гли.
36
12. Назовите радикалы аминокислот, которые при формировании
третичной структуры полипептидной цепи находятся внутри
глобулы:
1) триптофан;
2) глицин;
3) серин;
4) цистеин;
5) лейцин;
6) лизин.
13. Назовите аминокислотные радикалы, которые при формировании
третичной структуры полипептидной цепи находятся на поверхности
глобулы:
1) аспарагин;
2) фенилаланин;
3) триптофан;
4) лизин;
5) изолейцин;
6) глутамин.
14. Укажите соответствие:
1) по сине-фиолетовому
а) пептидная связь;
окрашиванию с нингидрином;
б) пролин;
2) с помощью биуретовой
в) С-концевая аминокислота;
реакции.
г) альфа аминокислота;
д) N-концевая аминокислота.
15. При образовании третичной структуры между аминокислотами цисцис возникают связи:
1) гидрофобные;
2) дисульфидные;
3) ионные;
4) водородные.
16. При образовании третичной структуры между аминокислотами фенфен возникают связи:
1) гидрофобные;
2) дисульфидные;
3) ионные;
4) водородные.
17. Структура включающая полипептидную цепь называется:
1) протомер;
2) субъединица;
3) олигомер;
4) мультимер.
18. При образовании третичной структуры между радикалами
аминокислот «цис-цис» возникают (1) связи, между радикалами
аминокислот «вал-лей» (2) и «глу-лиз» (3):
1) гидрофобные;
37
2) пептидные;
3) ионные;
4) водородные;
5) дисульфидные.
19. Потеря белком нативной конформации называется (1) воздействие
высокой температуры к (2), а низкой к (3) при этом функциональные
свойства белка (4):
1) повышаются;
2) снижаются;
3) гидролиз;
4) обратимая денатурация;
5) необратимая денатурация;
6) денатурация.
20. Для большинства белков характерны физико-химические свойства:
1) амфотерность;
2) термостабильность;
3) большая молекулярная масса;
4) способность кристаллизоваться;
5) антигенная специфичность;
6) независимость активности от изменения рН среды.
21. Белки молекулы которых построены из нескольких полипептидных
цепей называют (1) и (2). Отдельная полипептидная цепь называется
(3). Часть белковой молекулы, проявляющая функциональную
активность – (4):
1) протомер;
2) субъединица;
3) олигомер;
4) мультимер;
5) третичная структура;
6) четвертичная структура.
22. Укажите соответствие:
Выполняемая функция:
Белки:
1) каталитическая;
а) миозин;
2) транспортная.
б) альбумин;
в) иммуноглобулины;
г) инсулин;
д) пепсин.
23. Укажите соответствие:
Выполняемая функция:
Белки:
1) регуляторная;
а) коллаген;
2) структурный белок;
б) пепсин;
3) защитная.
в) гемоглобин;
г) инсулин;
д) иммуноглобулин.
38
Тема 3. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.
Цель изучения темы: уметь использовать современные представления о
химической природе и структуре ферментов, знания о взаимосвязи между
структурой и свойствами ферментов, для объяснения влияния
лекарственных препаратов на метаболизм.
Основные вопросы темы.
1. Характеристика ферментов как биологических катализаторов.
2. Химическая природа ферментов.
3. Активные центры ферментов.
4. Множественные формы ферментов.
5. Специфичность ферментов.
6. Активность ферментов
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. Биохимия. – Мир, 1984 г.
4. Уайт А. И др. Основы биохимии. – Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Как называют специализированные белки, обладающие
каталитической активностью?
2. Какова биологическая роль ферментов?
3. Приведите доказательства белковой природы ферментов.
4. Назовите общие признаки, присущие биологическим и
неорганическим катализаторам.
5. Назовите признаки фермента, принципиально отличающие его от
небиологических катализаторов.
6. Составьте энергетическую диаграмму химической реакции без
катализатора и в его присутствии, показав средний энергетический
уровень молекул вступивших в реакцию и образующихся в
результате реакции, и значение энергии активации неферментных
39
реакций А+В-С и ферментной реакции. Сделайте вывод о том, каким
образом ферменты повышают скорость химической реакции.
7. Приведите пример ферментов, обладающих абсолютной субстратной
специфичностью действия.
8. Приведите пример ферментов, обладающих относительной
субстратной специфичностью действия.
9. Приведите пример ферментов, обладающих стереохимической
субстратной специфичностью действия.
10. На какие группы по строению делятся ферменты.
11. Приведите примеры простых ферментов.
12. Приведите примеры сложных ферментов.
13. Из каких двух частей состоит молекула сложного фермента?
14. Как называется природный комплекс белкового и небелкового
компонента фермента?
15. Как называется белковая часть холофермента?
16. Перечислите основные функции апофермента в катализе.
17. Как называется небелковая часть холофермента, прочно связанная с
апоферментом?
18. Как называется небелковая часть холофермента, непрочно связанная
с апоферментом?
19. Из приведённых соединений назовите кофакторы ферментов:
аминокислоты, витамины, гормоны, ионы металлов, полисахариды.
20. На какие группы делятся кофакторы?
21. Приведите примеры металлозависимых ферментов.
22. Какова роль иона металла в каталитической активности ферментов?
23. Назовите коферменты являющиеся активными формами витаминов.
24. Перечислите функции коферментов.
25. Как называются ферменты, которые существуют не менее чем в
двух молекулярных формах, встречающихся в одной и той же ткани?
26. Сколько изоформ образует лактатдегидрогеназа?
27. Как построена каждая из изоформ лактатдегидрогеназы?
28. Каким методом различить изоформы лактатдегидрогеназы?
29. Как различаются изоформы по своей каталитической активности?
30. Какими факторами определяется распространение изоформ
фермента в различных тканях и органах?
31. Каковы структурные особенности строения ферментов?
32. На уровне какой структуры белка образуется активный центр
фермента?
33. Какие основные закономерности можно отметить в строении
активного центра?
34. Какие радикалы наиболее часто входят в активный центр?
35. Какие функциональные группы наиболее часто входят в состав
активного центра?
36. Назовите активные центры ферментов.
37. Какую функцию выполняет субстратный центр фермента?
40
Какую функцию выполняет каталитический центр фермента?
Какую функцию выполняет аллостерический центр фермента?
Назовите гипотезы, объясняющие механизм действия фермента?
В чём сущность гипотезы «индуцированного соответствия»?
Что такое удельная активность ферментов?
Что понимают под числом оборотов фермента?
Каково диагностическое определение активности ферментов в
биологических жидкостях?
45. Что принято за единицу активности фермента?
38.
39.
40.
41.
42.
43.
44.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Укажите биологическую роль ферментов в организме.
2. Назовите общие признаки, присущие биологическим и
неорганическим катализаторам.
3. Перечислите признаки отличающие ферменты от неорганических
катализаторов.
4. Назовите виды специфичности ферментов.
5. Охарактеризуйте понятие «абсолютная специфичность». Приведите
пример.
6. Охарактеризуйте относительную специфичность фермента.
Приведите пример.
7. Охарактеризуйте понятие «стереоспецифичность фермента».
Приведите пример.
8. Классификация ферментов по структуре.
9. Из каких частей состоит молекула сложного фермента?
10. Как называется природный комплекс белкового и небелкового
компонента фермента?
11. Как называется белковая часть сложного фермента?
12. Как называется небелковая часть сложного фермента?
13. Назовите основные функции белковой части фермента.
14. Укажите основные функции небелковой части фермента.
15. Назовите соединения, которые выполняют роль небелковой части
фермента.
16. Назовите активный центр фермента, ответственный за приём
субстрата:
1) каталитический;
2) субстратный;
3) аллостерический.
17. Назовите вид специфичности присущей пепсину:
1) абсолютная специфичность;
2) групповая специфичность;
3) стереохимическая специфичность.
18. Какой вид специфичности характерен для химотрипсина?
1) индивидуальная специфичность;
2) индивидуальная групповая специфичность;
41
3) относительная групповая специфичность;
4) стереохимическая специфичность.
19. Если кофактор прочно связан с белковой фермента, то в этом случае
его называют:
1) холофермент;
2) апофермент;
3) кофермент;
4) простетическая группа.
20. Кофактор ферментов:
1) контролирует специфичность присоединения субстрата;
2) выполняет каталитическую функцию;
3) регулирует активность фермента.
21. Назовите тип специфичности, присущий уреазе:
1) относительная групповая специфичность
2) абсолютная групповая специфичность
3) абсолютная индивидуальная специфичность
4) стереохимическая специфичность
22. Выделите свойства присущие ферментам:
1) способны проникать через полупроницаемые мембраны;
2) при высоких температурах теряют активность;
3) при низких температурах теряют активность;
4) ионы тяжёлых металлов не влияют на активность
ферментов;
5) при многократном оттаивании и замораживании теряют
свою активность.
23. Активный центр формируется 1 ( ) числа аминокислотных остатков
содержащих 2 ( ) функциональные группы. Радикалы аминокислот
находятся на 3 ( ) расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.
По трёхмерной пространственной структуре активный центр
является 4 ( ) и окончательно формируется в 5 ( ):
1) ограниченного числа;
2) большого числа;
3) одинаковые функциональные группы;
4) различные функциональные группы;
5) близком расстоянии;
6) удалённом расстоянии;
7) впадиной;
8) выступом;
9) в ходе катализа;
10) в процессе синтеза фермента.
24. Фермент содержащий кофактор называется 1 ________, а белковая
часть фермента 2 _______.
25. Взаимодействие апофермента с коферментом 1 ( ). Прочно
связанный кофермент с апоферментом называется 2 ( ).
1) неспецифично;
42
2) специфично;
3) кофактор;
4) простетическая группа.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Ферменты как биологические катализаторы.
2. Значение ферментов для жизнедеятельности клетки и организма в
целом.
3. Сходство и отличие биологических и небиологических
катализаторов.
4. Специфичность ферментов. Виды специфичности ферментов.
5. Активность ферментов как катализаторов. Принцип измерения
активности ферментов.
6. Химический состав ферментов.
7. Функции белковой и небелковой части ферментов.
8. Активные центры ферментов.
9. Изоферменты. Клиническое значение определения активности
изоферментов.
10. Гипотеза «предсуществующего» соответствия структур фермента и
субстрата.
11. Гипотеза «индуцированного» соответствия.
12. Активный центр фермента, ответственный за каталитическую
реакцию называется:
1) каталитическим;
2) субстратным;
3) аллостерическим.
13. Кофактор фермента это 1 ( ) выполняет функции 2 ( ), 3 ( ) и 4 ( ).
14. Укажите соответствие:
Вид специфичности:
Фермент:
1) абсолютная;
а) пепсин;
2) групповая;
б) фумараза;
3) стереоспецифичность.
в) уреаза.
15. Природный комплекс белкового и небелкового компонентов
фермента называется:
1) холоферментом;
2) апоферментом;
3) коферментом;
4) кофактором.
16. Найдите ошибки в трактовке функций апофермента фермента:
1) перенос химических групп;
2) контроль специфичности присоединения субстрата;
3) разрыв химических связей;
4) контроль каталитической активности.
17. Укажите соответствие:
1) сформулировано представление о
а) Нортроп;
43
предсуществующем соответствии
б) Варбург;
активного центра фермента и субстрата;
в) Михаэлис;
2) сформулировано представление об
г) Ментен;
индуцированном соответствии
д) Кошланд;
активного центра фермента и субстрата.
е) Фишер.
18. Если два фермента имеют разные апоферменты, но одинаковые
небелковые группы то:
1) такие ферменты обладают разной специфичностью;
2) такие ферменты обладают одинаковой специфичностью;
3) катализируют одну и ту же реакцию;
4) катализируют разные реакции.
19. В какую сторону преимущественно будет протекать реакция?
пируват
лактат
под влиянием фермента ЛДГ-1 если Кm для:
1) ЛДГ1 – пируват – 10-2 м;
2) ЛДГ1 – лактат – 105 м.
20. С каким из видов изоферментов ЛДГ-1 или ЛДГ-5 будет
преимущественно связыватся пируват если:
1) Кm для ЛДГ-1 пируват = 10-2;
2) Кm для ЛДГ-5 лактат = 10-5.
44
Тема 4. КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.
Цель изучения темы: Уметь использовать знания о химической природе
и структуре, о взаимосвязи между структурой и свойствами ферментов, о
принципе кооперативности действия ферментов в живой клетке.
Основные вопросы темы:
1. Взаимодействия фермента и субстрата.
2. Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции.
3. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативной
реакции.
4. Влияние концентрации фермента.
5. Влияние температуры на скорость реакции.
6. Влияние рН среды на скорость реакции.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. Биохимия. – Мир, 1984 г.
4. Уайт А. И др. Основы биохимии. – Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки.
1. Перечислите факторы, влияющие на скорость ферментативной
реакции.
2. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от
температуры.
3. Что такое температурный оптимум ферментов?
4. Чему равен температурный оптимум для большинства ферментов
человеческого организма?
5. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от
рН среды.
6. Что такое оптимум рН фермента?
7. Какой оптимум рН: а) амилазы слюны, б) пепсина, в) химотрипсина?
8. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации фермента.
45
9. Напишите математическое выражение зависимости скорости
ферментативной реакции от концентрации субстрата.
10. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции
от концентрации субстрата.
11. Что такое константа Михаэлиса? Какие свойства фермента
характеризуются константой Михаэлиса?
12. Какой вид принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при очень
низкой концентрации субстрата?
13. Какой вид принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при высоких
концентрациях субстрата?
14. Нарисуйте график Лейнуивера-Берка зависимости скорости
ферментативной реакции от концентрации субстрата.
15. Чему равна величина, отсекаемая на оси ординат, при построении
графика Лейнуивера-Берка?
16. Чему равна величина, отсекаемая на оси абсцисс, при построении
графика Леинуивера-Берка?
17. Какие принципы положены в основу классификации ферментов?
18. Перечислите 6 классов ферментов.
19. Какой тип реакций катализируют оксидоредуктазы?
20. Перечислите подклассы оксидоредуктаз.
21. Какой тип реакций катализируют трансферазы?
22. Перечислите основные подклассы трансфераз.
23. Перечислите основные подклассы лиаз.
24. Какой тип реакций катализируют лиазы?
25. Какой тип реакций катализируют лигазы?
26. Какой тип реакций катализируют изомеразы?
27. Какой тип реакций катализируют гидролазы?
28. Назовите коферменты, которые входят в состав дегидрогеназ.
29. Перечислите основные подклассы гидролаз.
30. Какую функцию выполняют коферменты дегидрогеназ?
31. Назовите витамин, активной формой которого является НАД.
32. Перечислите функциональные группы, которые окисляют
(дегидрируют) НАД-зависимые дегидрогеназы.
33. Назовите витамин, активной формой которого является ФАД.
34. Перечислите функциональные группы, которые дегидрируют ФАДзависимые дегидрогеназы.
35. Перечислите, что указывается в названии фермента, согласно
правилам Комиссии по ферментам международного биохимического
союза.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата.
46
2. Скорость ферментативной реакции в зависимости от концентрации
субстрата на графике Михаэлиса-Ментена может в виде прямой
линии, когда:
1) концентрация субстрата очень мала;
2) концентрация субстрата очень большая;
3) концентрация субстрата лежит в области значения
константы Михаэлиса.
3. Графическая зависимость скорости химической реакции от
концентрации субстрата для нерегуляторных ферментов выражается
в виде:
1) гиперболы;
2) сигмоидной кривой;
3) прямой линии.
4. Отметьте цифрой отрезок, который соответствует на графике Кm.
ν
1 2 3 4 [s]
5. Какой вид 1,2 или 3 принимает уравнение Михаэлиса-Ментен при
очень высоких концентрациях субстрата?
νmax* [s]
1. ν= ----------Km + [s]
νmax* [s]
2. ν= -----------Km
νmax* [s]
3. ν= -----------[s]
6. Графически представлена зависимость:
ν
1) скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата;
2) скорость ферментативной реакции от
концентрации фермента;
[s]
3) начальной скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата.
7. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от
температуры.
8. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от
рН среды.
9. Укажите соответствие:
Фермент:
Оптимальное рН:
1) пепсин;
а) 6,8 – 7,2;
47
2) амилаза поджелудочной железы;
б) 1,5 –2,5;
в) 9,0 – 10,0.
10. При каких соотношениях Кm фермента и физиологической
концентрации субстрата (1,2 или 3) скорость реакции существенно
возрастает при увеличении [s]?
1) Кm меньше [s];
2) Кm равно [s];
3) Кm больше [s].
11. Укажите соответствие:
Катализируемые реакции:
Класс ферментов:
1) изомерные превращения;
а) гидролазы;
2) разрыв связей при участии воды с
б) лиазы;
образованием низкомолекулярных продуктов; в) феразы;
3) разрыв связей без участия воды с
г) оксидоредуктазы;
образованием низкомолекулярных продуктов. д) изомеразы;
е) лигазы.
12. Укажите соответствие:
1) [s] очень большая;
а) ν=К[s];
2) [s] очень маленькая;
б) ν=νmax;
3) [s] равна Кm.
в) ν=1/2 νmax.
13. Скорость ферментативной реакции при повышении температуры
1 ( ). Это правило применимо лишь в областях 2 ( ). При температуре
3 ( ) активности большинства ферментов 4 ( ), т.к. происходит 5 ( ),
6 ( ).
1) понижается;
2) повышается;
3) денатурация;
4) до 400;
5) 60-800;
6) разрушение третичной и четвертичной структуры.
14. Активность фермента зависит от рН среды сдвиг рН приводит к
изменению 1 ( ) в 2 ( ), это влияет на 3 ( ) субстрата к 4 ( ) и на 5 ( ).
1) сродство;
2) субстрат;
3) активный центр;
4) степень ионизации ионогенных групп;
5) катализ.
15. Кинетическая константа 1 ( ) характеризует степень сродства
фермента к субстрату, чем меньше константа тем 2 ( ) сродство
фермента к 3 ( ).
1) максимальная скорость;
2) константа Михаэлиса;
3) больше;
4) меньше;
5) субстрат;
48
6) фермент.
16. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные
реакции разных типов, называют ___________.
17. Укажите соответствие:
Функция фермента:
Класс фермента:
1) перенос химических групп;
а) гидролазы;
2) перенос электронов и протонов;
б) лиазы;
3) синтез соединений с участием АТФ. в) феразы;
г) оксидоредуктазы;
д) лигазы;
е) изомеразы.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Энергетический барьер реакции. Снижение энергии активации под
влиянием ферментов.
2. Теория промежуточных соединений Михаэлиса-Ментена. Фазы
ферментативного катализа.
3. Уравнение кинетики ферментативных процессов. Константа
Михаэлиса.
4. Зависимость скорости ферменативтных реакций от концентрации
субстрата и фермента.
5. Зависимость скорости ферменативтных реакций от температуры.
6. Зависимость скорости ферменативтных реакций от рН среды.
7. Классификация ферментов. Основные классы ферментов.
8. Общая характеристика оксидоредуктаз.
9. Общая характеристика лиаз.
10. Общая характеристика трансфераз.
11. Общая характеристика лигаз.
12. Общая характеристика изомераз.
13. Общая характеристика гидролаз.
14. Назовите класс, к которому относится фермент катализирующий
образование фумарата из яблочной кислоты:
COOH-CHOH-CH2-COOH → COOH-CH=CH-COOH
1) трансферазы; ФАД
ФАДН2
2) гидролазы;
3) лигазы;
4) лиазы;
5) оксидоредуктазы;
6) изомеразы.
15. К какому классу относится фермент пируваткарбоксилаза, который
катализирует присоединение углекислого газа к пирувату с
использованием энергии АТФ?
1) трансферазы;
2) гидролазы;
3) лигазы;
49
4) лиазы;
5) оксидоредуктазы;
6) изомеразы.
16. Укажите уравнение Михаэлиса-Ментен 1, 2 и 3, отражающее
скорость химической реакции при очень низкой концентрации
субстрата.
νmax* [s]
νmax* [s]
νmax* [s]
1. ν= ----------2. ν= -----------3. ν= -----------Km + [s]
Km
[s]
17. Укажите соответствие:
Фермент:
Оптимальное рН:
1) пепсин;
а) 6,8 – 7,2;
2) амилаза поджелудочной железы.
б) 1,5 – 2,5;
в) 9,0 – 10,0.
18. Укажите соответствие:
1) [s] очень большая;
а) ν=К[s];
2) [s] очень маленькая;
б) ν=νmax;
3) [s] равна Кm.
в) ν=1/2 νmax.
19. Укажите соответствие:
1) изомеразы;
а) расщепление С-С – связей
2) лиазы;
негидролитическим путём;
3) оксидоредуктазы. б) окислительно-восстановительные реакции;
в) изомерные превращения;
г) расщепление С-С – связей
гидролитическим путём;
д) перенос химических групп;
е) реакции синтеза.
20. Укажите соответствие:
1) скорость реакции существенно
а) константа Михаэлиса
возрастает при увеличении [s];
меньше [s];
2) скорость реакции при любых [s]
б) константа Михаэлиса
будет низкой;
равна [s];
3) скорость реакции при любых [s]
в) константа Михаэлиса
близка к максимальной.
больше [s].
21. Укажите соответствие:
Реакция:
1) изомерные превращения с
образованием
низкомолекулярных продуктов;
2) разрыв связей без участия воды с
образованием низкомолекулярных
продуктов.
Класс ферментов:
а) гидролазы;
б) лиазы;
в) изомеразы;
г) оксидоредуктазы;
д) феразы;
е) лигазы.
50
Тема 5. ИНГИБИТОРЫ И АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ.
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о химической природе и
структуре ферментов, о взаимосвязи между структурой и свойствами
ферментов, о регуляции активности ферментов и применять для
объяснения влияния лекарственных препаратов на метаболизм.
Основные вопросы темы:
1. Ингибирование ферментов. Виды ингибирования.
2. Активация ферментов.
3. Механизм действия ингибиторов ферментов.
4. Аллостерическая регуляция активности ферментов.
5. Регуляция активности ферментов путем химической модификации.
6. Применение активаторов в медицине.
Основная литература.
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература.
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.
3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.
Вопросы для самоподготовки.
1. Назовите свойство ферментов, которое позволяет контролировать
скорость реакции.
2. Какие вещества называются модификаторами активности
ферментов?
3. Какие вещества называют ингибиторами ферментов.
4. Назовите общие признаки, которые характеризуют ингибиторы.
5. Назовите основные типы ингибиторов, на которые они делятся по
механизму действия.
6. Дайте определение необратимому ингибированию ферментов.
7. Приведите примеры веществ, являющихся необратимыми
ингибиторами ферментов.
8. Дайте определение обратимому ингибированию ферментов.
51
9. Перечислите виды обратимых ингибиторов.
10. Дайте определение конкурентному ингибированию ферментов.
11. Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость
ферментативной реакции при конкурентном ингибировании?
12. Дайте определение неконкурентному ингибированию ферментов.
13. Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость
ферментативной реакции при неконкурентном ингибировании?
14. Дайте определение аллостерической регуляции активности
ферментов.
15. Объясните механизм регуляции активности ферментов по типу
аллостерической модификации.
16. Какие регуляторные ферменты называются гомотропными?
17. Какие регуляторные ферменты называются гетеротропными?
18. Нарисуйте график зависимости между концентрацией субстрата и
скоростью реакции, катализируемой регуляторными ферментами.
19. Перечислите виды регуляции активности ферментов.
20. Механизм регуляции активности ферментов по типу химической
модификации.
21. Механизм регуляции активности ферментов частичным
протеолизом.
22. Механизм регуляции активности ферментов путем
фосфорилирования-дефосфорилирования.
23. Назовите возможные механизмы активирующего действия ионов
металлов.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Какие вещества называются модификаторами активности
ферментов?
2. Приведите примеры веществ, являющихся модификаторами
ферментов.
3. Активация ферментов ионами металлов.
4. Коферменты как активаторы ферментов, роль витаминов в
образовании и функционировании коферментов.
5. Перечислите основные типы ингибиторов.
6. Приведите пример необратимого ингибирования ферментов.
7. Приведите примеры веществ, являющихся конкурентными
ингибиторами.
8. Нарисуйте график Михаэлиса-Ментен для конкурентного
ингибирования.
9. Нарисуйте график Лайнуивера-Берка для конкурентного
ингибирования.
10. Приведите примеры действия лекарственных веществ как
конкурентных ингибиторов.
11. Дайте характеристику неконкурентным ингибиторам ферментов.
52
12. Нарисуйте график Михаэлиса-Ментен для неконкурентного
ингибирования.
13. Нарисуйте график Лайнуивера-Берка для неконкурентного
ингибирования.
14. Приведите примеры веществ, являющихся неконкурентными
ингибиторами.
15. Нарисуйте схему регуляции активности ферментов по принципу
прямой положительной связи.
16. Нарисуйте схему регуляции активности ферментов по принципу
обратной отрицательной связи.
17. Нарисуйте график зависимости между концентрацией субстрата и
скоростью реакции, катализируемой регуляторными ферментами.
18. Регуляция активности ферментов может осуществляться:
1. белковыми ингибиторами;
2. частичным протеолизом;
3. присоединением ионов металлов.
19. Перечислите характерные особенности аллостерических ферментов:
1. локализация в начале метаболического пути;
2. локализация в конце метаболического пути;
3. при связывании с субстратом проявляет
кооперативность действия;
4. является мультимером;
5. является олигомером.
20. Для какого вида ингибирования характерно уменьшение Vmax при
неизменной величине Km?
1. обратимое конкурентное;
2. обратимое неконкурентное;
3. необратимое.
21. Назовите вид ингибирования:
E-SH + Ag → E-S-Ag + H+
1. необратимое;
2. обратимое неконкурентное;
3. обратимое конкурентное.
22. Салицилат ингибирует каталитическое действие
глутаматдегидрогеназы. Определите, является ли ингибирование
конкурентным (1) или неконкурентным (2).
Концентрация субстрата, Мм
1,5
2,0
3,0
4,0
8,0
Скорость образования продукта:
- в присутствии салицилата 0,21 0,25 0,28 0,33 0,44
- в отсутствии салицилата 0,08 0,10 0,12 0,13 0,16
16,0
0,45
0,18
23. Определите, является ли действие ингибитора конкурентным (1) или
неконкурентным (2).
53
Концентрация субстрата, Мм
2,0
3,0
4,0
10,0 15,0
Скорость образования продукта:
- без ингибитора 139
179
213
313
370
- в присутствии ингибитора
88
121
149
257
370
24. Графическая зависимость скорости химической реакции от
концентрации субстрата выражается для ферментов:
1. нерегуляторных;
а) прямой линией;
2. регуляторных.
б) сигмоидной кривой;
в) гиперболой.
25. Фермент, для которого аллостерическим модулятором является:
1. субстрат;
а) гомогетеротропный;
2. продукт;
б) гомотропный;
3. субстрат и продукт. в) гетеротропный.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Ингибирование ферментов. Виды ингибирования.
2. Дайте определение необратимому ингибированию ферментов.
3. Дайте определение обратимому ингибированию ферментов.
4. Какое ингибирование называется конкурентным?
5. Нарисуйте графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка для
конкурентного ингибирования.
6. Какое ингибирование называется неконкурентным?
7. Нарисуйте графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка для
неконкурентного ингибирования.
8. Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость при
конкурентном ингибировании? Объясните.
9. Как изменяется константа Михаэлиса и максимальная скорость при
неконкурентном ингибировании? Объясните.
10. Активация ферментов ионами металлов.
11. Коферменты как активаторы ферментов, роль витаминов в
образовании и функционировании коферментов.
12. Какие ферменты называются регуляторными?
13. Нарисуйте график зависимости между концентрацией субстрата и
скоростью реакции для регуляторного фермента.
14. Объясните механизм регуляции ферментов по типу аллостерической
модификации.
15. Активация ферментов путем их химической модификации.
16. Активация ферментов путем частичного протеолиза.
17. Укажите соответствие:
1. Константа Михаэлиса
а) обратимое конкурентное;
увеличивается, максимальная
б) обратимое неконкурентное;
скорость постоянна;
в) необратимое конкурентное;
2. Константа Михаэлиса
г) необратимое неконкурентное,
постоянна, максимальная
скорость увеличивается.
54
18. Если ингибитор ковалентно связывается с функциональными
группами фермента, то такой тип ингибирования называют
1_______. Действие ингибитора, поддающееся количественному
увеличению концентрации субстрата 2_______ и 3_______.
1. неконкурентное обратимое.
2. обратимое;
3. необратимое;
4. обратимое конкурентное;
5. необратимое конкурентное;
6. необратимое неконкурентное.
19. К какому виду регуляции активности фермента липазы относится
следующий механизм?
Липаза + АТФ → липаза-фосфат + АДФ.
Липаза-фосфат + Н2О → липаза + Фн.
1. аллостерическая модификация;
2. активация частичным протеолизом;
3. гомотропная аллостерическая регуляция;
4. регуляция путем химической модификации;
5. гетеротропная аллостерическая регуляция.
20. Укажите соответствие:
Вещество:
Ингибитор:
1. имеющее структурное сходство а) неконкурентный обратимый;
б) конкурентный обратимый;
с субстратом;
в) бесконкурентный;
2. не имеющее структурного
г) обратимый;
сходства с субстратом.
д) необратимый;
е) необратимый, конкурентный;
ж) необратимый неконкурентный.
55
Тема 6. ПРИМЕНЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ В МЕДИЦИНЕ
И ПРОМЫШЛЕННОСТИ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о структуре и свойствах
ферментов для объяснения влияния лекарственных препаратов ферментов
на метаболизм и использования их для диагностики и лечения
заболеваний.
Основные вопросы темы:
1. Источники для получения ферментов.
2. Использование ферментов в медицинской практике:
а) ферменты как лекарственные препараты;
б) ферменты и диагностика заболеваний.
3. Применение ферментов в народном хозяйстве.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 1, 3.
3. Страйер Л. Биохимия. – М.: Мир, 1984. – Т. 2, 3.
4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981. – Т. 2.
Вопросы для самоподготовки.
1. Назовите основные источники получения препаратов ферментов.
2. Приведите примеры ферментов, продуцируемых микроорганизмами.
3. Какое направление в создании лекарственных препаратов
обусловило возможность использования микроорганизмов в качестве
продуцентов?
4. В каком виде применяют ферменты?
5. Дайте определение иммобилизованным ферментам.
6. Перечислите преимущества иммобилизованных ферментов.
7. Назовите два типа создания иммобилизованных ферментов.
8. Перечислите вещества, используемые в качестве адсорбентов.
9. Перечислите группы препаратов ферментов, на которые их можно
разделить по использованию в медицине.
56
10. Приведите примеры использования веществ, являющихся
кофакторами ферментов, как лекарственных препаратов.
11. Приведите примеры использования ингибиторов ферментов как
лекарственных препаратов.
12. Приведите примеры использования препаратов ферментов в
промышленности.
13. Приведите примеры использования препаратов ферментов в
сельском хозяйстве.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Составьте схему выделения и очистки белков ферментов.
2. Назовите методы определения различных уровней организации
белков ферментов.
3. Назовите ферменты, получаемые из слизистой оболочки желудка
свиней.
4. Назовите ферменты, получаемые из слизистой оболочки желудка
телят и ягнят.
5. Назовите ферменты, получаемые из поджелудочной железы
крупного рогатого скота.
6. Назовите ферменты, получаемые из семенников крупного рогатого
скота.
7. Назовите ферменты, продуцируемые микроорганизмами.
8. Назовите методы, используемые для иммобилизации ферментов.
9. Назовите препараты ферментов, являющиеся иммобилизованными.
10. Назовите вещества, используемые для иммобилизации ферментов
путем ковалентного связывания.
11. Приведите примеры использования ферментов в диагностических
целях.
12. Назовите ферменты, используемые для заместительной терапии.
13. Назовите ферменты, используемые в комплексной терапии
злокачественных новообразований.
14. Назовите ферменты, назначаемые для лечения гнойных ран.
15. Назовите ферменты, обладающие тромболитическим действием.
16. Назовите ингибиторы ферментов, используемые как лекарственные
препараты.
17. Использование кофакторов ферментов в качестве лекарственных
препаратов.
18. Приведите примеры использования ферментов в пищевой
промышленности.
19. Приведите примеры использования ферментов в сельском
хозяйстве.
20. Приведите примеры использования ферментов в кожевенном
производстве.
21. Назовите ферменты, используемые для промышленного синтеза
ряда гормональных препаратов.
57
Контрольные
вопросы
и тесты для самопроверки усвоения
материала.
1. Укажите основные источники получения ферментов.
2. Приведите примеры ферментов, получаемых:
а) из слизистой оболочки желудка свиней;
б) из слизистой оболочки желудка телят и ягнят;
в) из поджелудочной железы крупного рогатого скота;
г) из семенников крупного рогатого скота.
3. Приведите примеры ферментов, продуцируемых микроорганизмами.
4. Какие ферменты называют иммобилизованными?
5. Укажите два метода получения иммобилизованных ферментов.
6. Перечислите вещества, используемые в качестве адсорбентов для
получения иммобилизованных ферментов.
7. Укажите группы ферментов, на которые их можно разделить, по
использованию их в медицине.
8. Укажите ферменты, применяемые для заместительной терапии.
9. Укажите ферменты, применяемые для лечения гнойных ран.
10. Укажите ферменты, обладающие тромболитическим действием.
11. Укажите ферменты, применяемые для лечения злокачественных
новообразований.
12. Укажите препараты, являющиеся ингибиторами ферментов.
13. Назовите кофакторы ферментов, применяемые как лекарственные
препараты.
14. Назовите примеры использования ферментов в промышленности.
15. Назовите примеры использования ферментов в сельском хозяйстве.
58
Тема 7. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ.
ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о механизмах тканевого
дыхания, основных путях образования субстратов дыхания и механизмах
синтеза макроэргических соединений для объяснения физиологии
дыхания, его связи с питанием и анализом патологических состояний,
возникающих при различных типах гипоксии.
Основные вопросы темы.
1. Особенности биологического окисления, отличающие его от
окисления вне организма.
2. Дегидрирование как основной процесс биологического окисления.
3. Тканевое дыхание и субстратное окисление.
4. Дыхательная цепь. Локализация, организация работы.
5. Выделение энергии на этапах переноса электронов.
6. Основные причины нарушения биологического окисления.
7. Окислительное фосфорилирование.
8. Разобщители тканевого дыхания и окислительного
фосфорилирования.
Основная литература.
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература.
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.
3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.
Вопросы для самоподготовки.
1. Назовите источник энергии, обеспечивающий биологическую работу
для аутотрофных и гетеротрофных организмов.
2. Дайте определение понятию «биологическое окисление».
3. Перечислите продукты, сходные в процессах горения и
биологического окисления.
4. Назовите принципиальные различия, по которым отличаются
биологическое окисление и горение.
59
Назовите основную реакцию биологического окисления.
Назовите вспомогательные реакции биологического окисления.
Какой биохимический процесс называют субстратным окислением?
Каково биологическое значение для клетки субстратного окисления?
Какой биохимический процесс называется тканевым дыханием? В
какой органелле клетки он происходит?
10. Что представляет собой дыхательная цепь? Нарисуйте ее схему.
11. Назовите основные участки, составляющие дыхательную цепь.
12. Назовите витамины, необходимые для синтеза небелковых частей
ферментов дыхательной цепи.
13. Перечислите коферменты, принимающие участие в тканевом
дыхании.
14. Напишите формулу НАД и дайте полное название этого
кофермента.
15. Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи
НАД.
16. Напишите формулу ФАД и дайте полное название этой
простетической группы.
17. Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи
ФАД.
18. Напишите процесс переноса электронов и протонов при помощи
убихинона.
19. Назовите составные части цитохромов. Объясните их роль в
тканевом дыхании.
20. Напишите уравнение реакции переноса электронов с участием
цитохромоксидазы.
21. Какое вещество является окончательным акцептором электронов в
дыхательной цепи?
22. Как называется комплекс цитохромов а и а3?
23. Назовите конечные продукты тканевого дыхания.
24. В каких случаях при тканевом дыхании возможно образование
перекиси водорода; каким образом организм ее обезвреживает?
25. Чем обусловлена и как реализуется в клетке строго определенная
последовательность переноса электронов по дыхательной цепи?
26. Как меняется окислительно-восстановительный потенциал редокспар при переходе от субстрата к кислороду?
27. Чему равна общая разность окислительно-восстановительных
потенциалов между НАДН и О2, и, соответственно ей, разность
свободной энергии?
28. На синтез скольких молекул АТФ хватает энергии, выделяющейся
при переносе пары электронов по дыхательной цепи? Сколько АТФ
синтезируется в действительности?
29. Какие связи называются макроэргическими?
30. Перечислите известные Вам макроэргические соединения.
31. Напишите структурную формулу АТФ.
5.
6.
7.
8.
9.
60
Какие виды фосфорилирования есть в организме?
Дайте определение окислительному фосфорилированию.
Дайте определение субстратному фосфорилированию.
В какие виды энергии может превращаться энергия гидролиза АТФ?
Что называется коэффициентом фосфорилирования?
Назовите участки дыхательной цепи, где перенос электронов
сопряжен с синтезом АТФ.
38. Чему равен коэффициент фосфорилирования, если окисление
субстрата начинается с НАД-зависимой дегидрогеназы?
39. Чему равен коэффициент фосфорилирования, если окисление
субстрата начинается с ФАД-зависимой дегидрогеназы?
40. Дайте определение понятию «свободное окисление».
41. Каков механизм действия разобщителей тканевого дыхания и
окислительного фосфорилирования.
42. Назовите вещества, которые являются разобщителями тканевого
дыхания и окислительного фосфорилирования.
43. Перечислите основные причины нарушения тканевого дыхания.
44. Назовите вещества, которые являются ингибиторами ферментов
тканевого дыхания.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
Задачи и упражнения для самоконтроля.
1. Дайте определение понятию «биологическое окисление»
2. Нарисуйте схему дыхательной цепи.
3. Напишите формулу НАД и процесс переноса электронов и протонов
с помощью этого кофермента.
4. Напишите формулу ФАД и процесс переноса электронов и протонов
с помощью этого кофермента.
5. Напишите формулу убихинона и процесс переноса электронов и
протонов с помощью этого кофермента.
6. Назовите составные части цитохромов и перенос электронов с их
участием.
7. Назовите общую разность окислительно-восстановительных
потенциалов между НАДН+Н+ и О2 и соответственную ей разность
свободной энергии.
8. Сколько молекул АТФ выделяется при переносе пары электронов по
дыхательной цепи?
9. Назовите участки дыхательной цепи, где перенос электронов
сопряжен с синтезом АТФ.
10. Перечислите известные Вам макроэргические соединения.
11. Укажите номерами последовательность работы ферментов
дыхательной цепи:
1) цитохромоксидаза;
2) цитохром В;
3) флавинзависимая дегидрогеназа;
4) цитохром С;
61
5) коэнзим Q (убихинон);
6) пиридоксинзависимая дегидрогеназа.
12. Назовите правильную последовательность расположения
цитохромов в цепи дыхательных ферментов:
1) цитохром а – цитохром b – цитохром с – цитохром а3 – кислород;
2) цитохром b – цитохром а – цитохром с – цитохром а3 – кислород;
3) цитохром с – цитохром b – цитохром а3 – цитохром а – кислород;
4) цитохром b – цитохром с – цитохром а – цитохром а3 – кислород.
13. Цепь дыхательных ферментов локализуется:
1) на наружной мембране митохондрий;
2) на кристах внутренней мембраны митохондрий;
3) в межмембранном пространстве митохондрий;
4) в эндоплазматической сети.
5) в цитозоле.
1. Укажите соответствие:
Кофермент:
Синтезируется из витамина:
1. НАД.
А) В1.
2. ФАД.
Б) В2.
3. HS-КоА.
В) В2.
4. ТДФ.
Г) В5.
14. Коэффициент фосфорилирования (Р/О) для сукцината равен 2. На
каких участках дыхательной цепи происходит сопряжение переноса
электронов с фосфорилированием АДФ?
НАД → ФАД → КоQ → цит b → цит с → цит а → цит а3 → О2.
1
2
3
4
5
6
7
15. Назовите кофермент или простетическую группу, входящую в
состав цитохрома с:
1) ФАД;
2) НАД;
3) Гем;
4) ФМН.
16. В цепи ферментов существует 4 точки сопряжения переноса
электронов и ресинтеза АТФ. Вы согласны с этим утверждением?
Если нет, то назовите сколько:
1) согласен;
2) не согласен;
3) три;
4) две;
5) пять.
17. Процесс ресинтеза АТФ, идущий сопряженно с тканевым дыханием,
называется:
1) субстратным фосфорилированием;
2) свободным окислением;
3) окислительным фосфорилированием.
62
18. НАД – переносчик электронов и протонов. Вы согласны с этим
утверждением? Если да, то сколько электронов и протонов
принимает 1 моль НАД?
1) согласен;
2) не согласен;
3) 2 электрона, 2 протона;
4) 2 электрона, 1 протон;
5) 1 электрон, 2 протона.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Дайте определение понятию «биологическое окисление», «тканевое
дыхание».
2. Дайте определение понятию субстратного окисления.
3. Нарисуйте схему дыхательной цепи. Укажите место ее локализации.
4. Назовите участки, из которых состоит дыхательная цепь.
5. Укажите, что является движущей силой переноса электронов и
протонов по дыхательной цепи.
6. Назовите участки дыхательной цепи, на которых происходит синтез
АТФ.
7. Дайте определение понятию «свободное окисление».
8. Назовите основные причины нарушения тканевого дыхания.
9. Назовите вещества, являющиеся ингибиторами ферментов тканевого
дыхания.
10. Назовите вещества, являющиеся разобщителями тканевого дыхания
и окислительного фосфорилирования.
11. Укажите этап тканевого дыхания, который блокируется цианидами:
SH2 → НАД → ФАД → КоQ → цит b → цит с → цит а → цит а3 →1/2О2.
1
2
3
4
5
6
7
8
12. Укажите этап действия ингибитора тканевого дыхания ротенона:
SH2 → НАД → ФАД → КоQ → цит b → цит с → цит а → цит а3 →1/2О2.
1
2
3
4
5
6
7
8
13. Укажите, какие соединения разобщают тканевое дыхание и
окислительное фосфорилирование:
1) аминобарбитал;
2) тироксин;
3) 2,4-динитрофенол;
4) ротенон;
5) цианиды;
6) олигомицин;
7) валиномицин.
14. Основными причинами нарушения тканевого дыхания являются:
1) снижение активности ферментов дыхательной цепи;
2) недостаток витамина В1;
3) недостаток витамина К;
4) недостаток витамина В5;
63
5) недостаток кислорода;
6) нарушение всасывания железа;
7) избыток выработки гормонов щитовидной железы.
15. Коэффициент фосфорилирования для изоцитрата равен 3. На каких
участках дыхательной цепи происходит сопряжение процесса
переноса электронов с фосфорилированием АДФ?
НАД → ФАД → КоQ → цит b → цит с → цит а → цит а3 → 1/2О2.
1
2
3
4
5
6
7
16. Назовите ферменты дыхательной цепи, в структуре которых
находится гем:
1) НАД-зависимые дегидрогеназы;
2) ФАД-зависимые дегидрогеназы;
3) цитохром b;
4) цитохром с;
5) цитохромоксидаза.
17. Ресинтез АТФ из АДФ в процессе тканевого дыхания называется
(_____). Ресинтез АТФ в процессе субстратного окисления получил
название (_____).
1) субстратное фосфорилирование;
2) окислительное фосфорилирование.
18. Укажите, какие из соединений блокируют передачу электронов
ферментами дыхательной цепи:
1) 2,4-динитрофенол;
2) валиномицин;
3) аминобарбитал;
4) тироксин;
5) цианиды;
6) ротенон;
7) олигомицин.
19. Укажите соответствие:
Процесс:
Ингибиторы этого процесса:
1) тканевое дыхание;
а) протонофоры;
2) окислительное фосфорилирование.
б) ротенон;
в) цианиды;
г) аминобарбитал;
д) тироксин;
е) актиномицин А;
ж) валиномицин.
20. Основными причинами нарушения окислительного
фосфорилирования являются:
1) цианиды;
2) недостаток субстрата;
3) ионофоры (например, валиномицин);
4) избыток тиреоидных гормонов;
5) аминобарбитал;
64
6) недостаток кислорода;
7) протонофоры (например, 2,4-динитрофенол).
21. Назовите витамины, недостаток которых нарушает тканевое
дыхание:
1) тиамин;
2) рибофлавин;
3) никотинамид;
4) витамин К;
5) биотин;
6) витамин С.
65
Тема 8. ОБРАЗОВАНИЕ ЭНЕРГИИ
В ФОТОСИНТЕЗИРУЮЩИХ ОРГАНИЗМАХ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о взаимосвязи
организмов в природе через потребление энергии, строение
фотосинтезирующих структур, механизм фотохимической стадии
фотосинтеза.
Основные вопросы темы:
1. Фотосинтезирующие структуры.
2. Стадии фотосинтеза.
3. Механизм световой (фотохимической) стадии фотосинтеза.
4. Механизм темновой стадии фотосинтеза.
5. Фотосинтез и внешняя среда.
Основная литература.
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература.
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.
3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.
Вопросы для самоподготовки.
1. Назовите группы живых организмов, на которые они делятся по
отношению к источникам энергии.
2. Что является источником энергии для фототрофов?
3. Дайте определение процессу фотосинтеза.
4. Напишите суммарное уравнение процесса фотосинтеза.
5. Перечислите фотосинтезирующие организмы.
6. Назовите вещества, для образования которых фотосинтезирующие
клетки используют солнечную энергию.
7. В каких химических формах запасают фотосинтезирующие клетки
солнечную энергию?
8. На какие два класса можно подразделить фотосинтезирующие
организмы?
66
9. Назовите донор водорода для фотосинтезирующих организмов,
индуцирующих кислород.
10. Назовите основной акцептор водорода для фотосинтезирующих
организмов.
11. Назовите органоид, где у растений протекает фотосинтез.
12. Опишите строение хлоропластов.
13. Как называется пузырьковая структура, из которых состоит грана?
14. Назовите элементарную структурную и фотосинтетическую
единицу мембран тилакоидов.
15. Объясните, почему процесс фотосинтеза идет в две стадии?
16. Как называют энергетическую стадию?
17. Где она осуществляется в хлоропласте?
18. В каких химических формах запасается солнечная энергия,
поглощаемая хлорофиллом? Назовите побочный продукт световой
стадии.
19. Как называют метаболическую стадию?
20. Где она осуществляется в хлоропласте?
21. Какие процессы происходят в темновой стадии?
22. Нарисуйте схему взаимосвязи между световой и темновой стадиями.
23. Назовите два типа фотохимических реакционных систем, которые
содержатся в мембране тилакоидов.
24. Перечислите пигменты, входящие в состав фотосистем.
25. Назовите фотохимически активный пигмент.
26. Какую функцию выполняют остальные пигменты? Как их
называют?
27. Опишите строение светопоглощающего пигмента.
28. Какой частью спектра активируется фотосистема? Чему равна длина
волны света?
29. Какой процесс происходит в фотосистеме 1 при поглощении
квантов света?
30. Напишите схему этого процесса.
31. Опишите замкнутый циклический транспорт электронов по цепи
переносчиков КР+700.
32. Опишите нециклический путь транспорта электрона по цепи
переносчиков к НАДФН2.
33. С каким процессом связано возвращение возбужденного электрона?
34. Напишите схему процесса, который идет при поглощении световых
квантов фотосистемой II. Как называется этот процесс?
35. Объясните, почему энергия света обращает поток электронов
«вспять»? Где?
36. В виде чего аккумулируется часть энергии электронов при переносе
от фотосистемы II к фотосистеме I?
37. Опишите механизм фосфорилирования в хлоропластах.
38. Назовите отличительные признаки процесса фосфорилирования в
хлоропластах от процесса фосфорилирования в митохондриях.
67
39. Каким образом используются продукты световой фазы – АТФ и
НАДФН2 в темновой стадии фотосинтеза?
40. Какой процесс представляет собой ассимиляция диоксида углерода?
Как он называется?
41. Назовите три основные фазы цикла Кальвина.
42. Напишите схему фотосинтетического цикла образования углеводов.
43. Сколько требуется НАДФН2 и АТФ для синтеза молекулы глюкозы
из СО2 в цикле Кальвина?
44. Напишите суммарное уравнение цикла Кальвина.
45. Назовите три типичных растительных углевода, предшественником
которых служит глюкоза.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Дайте определение процессу фотосинтеза.
2. Назовите органоиды, в которых протекает фотосинтез, их строение.
3. Назовите функциональную фотосинтетическую единицу,
содержащую необходимые компоненты для транслокации энергии.
4. Напишите суммарное уравнение фотосинтеза.
5. Назовите стадии, из которых состоит фотосинтез.
6. Напишите схему взаимосвязи между световой и темновой стадиями.
7. Назовите пигменты, входящие в состав фотосистем.
8. Напишите схему процесса, протекающего в фотосистеме I при
поглощении квантов света.
9. Опишите механизм фосфорилирования в хлоропластах.
10. Напишите уравнение световой фазы.
11. Напишите уравнение темновой фазы.
12. Назовите три основные фазы цикла Кальвина.
13. Укажите количество молекул НАДФН2 и АТФ, необходимое для
синтеза молекулы глюкозы из СО2 в цикле Кальвина.
14. Напишите суммарное уравнение темновой фазы.
15. Процесс преобразования лучистой энергии в химическую с
использованием последней в синтезе углеводов из углекислого газа
называется _______________________________.
16. Фотосинтез складывается из двух стадий: световой или 1_______ и
темновой или 2_______.
1) окислительной;
2) энергетической;
3) метаболической;
4) восстановительной.
17. Световая стадия проходит на 1_______, а темновая стадия проходит
2 _______.
1) в темноте;
2) в воде;
3) на свету;
4) на верху.
68
18. Энергия света трансформируется на световой стадии в виде
1_______.
1) ФАДН2;
2) НАДФН2;
3) НАДН2;
4) АТФ.
19. Бедные энергией электроны воды переходят в богатые энергией
электроны 1_______.
1) ФАДН2;
2) НАДФН2;
3) НАДН2;
4) АТФ.
20. Побочным веществом, образующимся в ходе световой стадии,
является 1_______.
1) окись азота;
2) углекислый газ;
3) кислород.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Какой процесс называется фотосинтезом?
2. Назовите общие свойства фотосинтеза и биоокисления.
3. Перечислите отличительные признаки фотосинтеза и биоокисления.
4. Назовите органеллы, в которых протекает фотосинтез.
5. Назовите структурную и функциональную фотосинтетическую
единицу.
6. Назовите стадии, из которых состоит фотосинтез.
7. Напишите схему взаимосвязи между стадиями фотосинтеза.
8. Назовите основные компоненты фотосистем.
9. Назовите, какие компоненты дает, расщепляясь, молекула воды.
10. Назовите, сколько квантов света должно быть поглощено на каждую
фотосистему.
11. Укажите, в каком направлении движутся электроны в Z-схеме.
12. Назовите, сколько молекул АТФ образуется на каждую пару
электронов.
13. Назовите общие признаки фотофосфорилирования и
окислительного фосфорилирования.
14. Напишите уравнение световой фазы.
15. Напишите уравнение темновой фазы.
16. Напишите суммарное уравнение фотосинтеза.
17. Назовите конечный продукт темновой фазы.
69
Тема 9. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о молекулярных
механизмах тканевого дыхания, основных путях образования субстратов
дыхания и механизмах синтеза макроэргических соединений,
аккумулирования энергии в окислительно-восстановительных процессах,
регуляции окислительного фосфорилирования, причин и механизмов
окислительного фосфорилирования.
Основные вопросы темы.
1. Понятие об экзергических и эндэргических процессах.
2. Макроэргические соединения и роль АТФ в биологических
процессах.
3. Окислительное фосфорилирование.
4. Выход энергии в дыхательной цепи.
5. Локализация пунктов фосфорилирования в дыхательной цепи.
6. Механизм сопряжения дыхания и фосфорилирования в
митохондриях.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. Биохимия. – Мир, 1984 г.
4. Уайт А. И др. Основы биохимии. – Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки.
1. Дайте определение экзергоническим реакциям.
2. Дайте определение эндергоническим реакциям.
3. Назовите условия при которых возможно протекание
экзергонических реакций.
4. Напишите схему сопряжения экзергонических и эндергонических
реакций.
5. Назовите соединения, которые являются источником связывающим
между собой, процессы идущие с выделением и с потреблением
энергии.
70
Какие соединения называются макроэргическими?
Приведите пример высокоэргических соединений.
Приведите пример низкоэргических соединений.
Какое место занимает АТФ в термодинамической шкале
фосфорилированных соединений?
10. Назовите виды фосфорилирования.
11. Дайте определение окислительному фосфорилированию.
12. Назовите фермент, катализирующий синтез АТФ. Где он
локализуется?
13. Назовите процесс, с которым сопряжено окислительное
фосфорилирование.
14. Опишите строение АТФ-синтазы.
15. Назовите гипотезы, которые объясняют механизм передачи энергии
от процесса переноса электронов по дыхательной цепи процессу
синтеза АТФ.
16. Изложите суть гипотезы химического сопряжения.
17. Изложите суть гипотезы конформационного сопряжения.
18. Изложите суть хемиосмотической гипотезы.
19. Какая из этих теорий наиболее точно отражает организующий
принцип окислительного фосфорилирования?
20. Перечислите свойства внутренней мембраны митохондрий, которые
необходимы для сопряжения переноса электронов с процессом
окислительного фосфорилирования.
21. Объясните, каким образом, согласно хемиосмотической гипотезе
энергия переноса электронов передается на синтез АТФ.
22. Назовите участки дыхательной цепи, на которых перенос
электронов сопряжен с синтезом АТФ.
23. Сколько молекул АТФ образуют митохондрии на каждый атом
поглощенного кислорода?
24. Дайте определение понятию «дыхательный контроль».
25. Назовите вещества, которые разобщают процесс переноса
электронов в дыхательной цепи и окислительного
фосфорилирования.
26. 0бъясните механизм действия разобщителей.
27. 0бъясните механизм действия ионофоров.
28. В чем отличие действия ионофоров от действия разобщителей?
6.
7.
8.
9.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. 1. Напишите схему сопряжения экзергонических и эндергонических
реакций.
2. Приведите пример сопряжения экзергонических реакций с реакцией
гидролиза АТФ.
3. Нарисуйте схему сопряжения переноса электронов с синтезом АТФ в
свете хемиосмотической гипотезы.
71
4. Укажите выход АТФ при полном окислении клеточным гомогенатом
каждого из ниже следующих субстратов: пирувата, сукцината,
альфа-глицерофосфата, аскорбиновой кислоты.
5. Прием внутрь разобщающих агентов вызывает обильное
потоотделение и повышение температуры тела. Дайте этому
феномену объяснение на молекулярном уровне.
6. 2,4-динитрофенол пытались одно время использовать для борьбы с
ожирением. На чем основано его действие?
7. Почему прием разобщающих веществ может привести к смерти?
8. Дициклогексилкарбодиамид (ДЦКД) нарушает потребление
кислорода в митохондриях. При добавлении к ингибированным
митохондриям 2,4-динитрофенола, потребление кислорода
возвращается к нормальному уровню, но синтез АТФ остается
постоянным. На какой этап процесса переноса электронов или
окислительного фосфорилирования действует ДЦКД?
9. Как изменится интенсивность тканевого дыхания при отсутствии
АДФ и Фн в межмембранной жидкости и избытке АТФ в матриксе
митохондрии? Объясните причину этого изменения, исходя из
основных постулатов хемиосмотической теории механизма
окислительного фософорилирования.
10. Олигомицин, связываясь с АТФ-азой, закрывает протонный канал
во внутренней мембране митохондрии. Как в этих условиях
изменяются процессы окислительного фософорилирования?
11. Описано заболевание, в основе которого лежит нарушение
процессов окислительного фосфорилирования и тканевого дыхания.
Какие клинические симптомы наблюдаются при таком заболевании?
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. 1. Дайте определение окислительному фосфорилированию. Где в
клетке происходит этот процесс?
2. Дайте определение субстратному фосфорилированию. Какой
процесс мы называем свободным окислением?
3. Приведите пример субстратного фосфорилирования.
4. Каково биологическое значение субстратного фосфорилирования?
5. Назовите точки сопряжения окислительного фосфорилирования и
биологического окисления.
6. Сколько молекул АТФ образуется при окислении альфакетоглутаровой кислоты до сукцинилкоэнзима А и янтарной
кислоты? Какой вывод можно сделать о локализации в дыхательной
цепи точек сопряжения с фосфорилированием АДФ?
7. Сколько молекул АТФ может быть синтезировано в процессе
тканевого дыхания на 1 моль субстрата?
8. Сколько молекул АТФ может образоваться в процессе субстратного
окисления 1 моль субстрата?
72
9. Сколько молекул АТФ будет синтезировано при окислении
субстрата, если окисление начинается с ФАД-зависимой
дегидрогеназы?
10. Сколько молекул АТФ будет синтезировано, если окисление
начинается с НАД-зависимой дегидрогеназы?
11. Укажите, какие соединения разобщают тканевое дыхание и
окислительное фосфорилирование:
1) аминобарбитал;
2) тироксин;
3) 3.2,4-динитрофенол;
4) ротенон;
5) цианиды;
6) олигомицин;
7) валиномицин.
12. Коэффициент фосфорилирования для аскорбата равен 1. На каких
участках дыхательной цепи происходит сопряжение процесса
переноса электронов с фосфорилированием АДФ?
НАД 1→ ФАД 2→ KoQ 3→ цит.b 4→ цит.с 5→ цит.а 6→ цит.аз 7→ О2
13. Этапы транспорта электронов в дыхательной цепи, сопряженные с
фосфорилированием АТФ:
1) субстрат → НАД;
2) НАД → ФАД;
3) ФАДН2 → убихинон;
4) убихинон Н2 → цитохром b;
5) цитохром b → цитохром с;
6) цитохром с → цитохром а;
7) цитохром а → цитохром аз;
8) цитохром а3 → кислород.
14. Соединения, при добавлении которых к суспензии дышащих
митохондрий:
а) перенос электронов в дыхательной цепи происходит;
б) перенос электронов в дыхательной цепи не происходит;
в) фосфорилирование АДФ происходит;
г) фосфорилирование АДФ не происходит.
1) 2,4-динитрофенол (липофильная кислота, мигрирующая
через внутреннюю мембрану митохондрий);
2) олигомицин (антибиотик, связывающийся с Fo или F1);
3) валиномицин (ионофор, переносящий K+ из
межмембранного пространства в матрикс);
4) нигерицин (ионофор, переносящий Н+ из
межмембранного пространства в матрикс, а К+ в
обратную сторону).
15. Ионы, переносимые в процессе окислительного фосфорилирования:
73
а) из цитозоля в матрикс митохондрий;
б) из матрикса митохондрий в цитозоль.
1) АДФ3-;
2) АТФ4-;
З) Н2Р04-;
4) Н+.
16. Компоненты АТФ-азного комплекса митохондрий:
а) локализующиеся во внутренней мембране митохондрий;
б) локализующиеся в сферическом выступе на матриксной
стороне внутренней мембраны;
в) локализующиеся в стебельке между мембраной и
сферическим выступом;
г) содержащие каталитический участок АТФ-азы;
д) регулирующие ток протонов через мембрану;
е) являющиеся протонным каналом АТФ-азы.
1) F1;
2) Fo;
3) ингибитор F1.
17. Форма переноса через внутреннюю мембрану митохондрий:
a) Н+ б) Н2Р04- в) АДФ3г) АТФ41) симпорт;
2) антипорт.
18. Антибиотик, повышающий проницаемость внутренних мембран
для К+:
а) действуя как переносчик через углеводный каркас мембраны;
б) формируя канал, пронизывающий мембрану.
1) грамицидин;
2) валиномицин;
3) олигомицин.
74
Тема 10. ОРГАНИЗАЦИЯ МЕТАБОЛИЗМА
В ЖИВЫХ КЛЕТКАХ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о путях и функциях
метаболизма, основных принципах регуляции метаболизма в норме и при
болезнях, для объяснения нормальных путей метаболизма и их нарушений
при метаболических блоках.
Основные вопросы темы:
1. Метаболизм. Функции метаболизма. Этапы метаболизма.
2. Пути метаболизма.
3. Основные принципы регуляции метаболизма.
4. Метаболические блоки. Причины возникновения и последствия.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. У. Мак-Мюррей. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980.
2. А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985, Т.2.
3. Л. Страйер. Биохимия. – М.: Мир, 1984, Т.1.
4. А. Уайт и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981, Т.2.
Вопросы для самоподготовки.
1. Перечислите этапы, из которых состоит обмен веществ живых
организмов.
2. Дайте определение понятию «метаболизм».
3. Перечислите основные функции метаболизма.
4. Перечислите основные фазы катаболизма.
5. Назовите конечные продукты первой фазы катаболизма.
6. Каков энергетический выход первой фазы катаболизма.
7. Где в организме осуществляется эта стадия.
8. Назовите конечные продукты второй фазы катаболизма.
9. Каков энергетический выход второй фазы катаболизма.
10. Назовите метаболит, который является унифицированным
метаболитом обмена белков, жиров, углеводов.
11. Дайте определение третьей фазе катаболизма.
12. Каков энергетический выход третьей стадии катаболизма.
75
13. Перечислите этапы анаболизма.
14. Какие метаболиты образуются в первую стадию анаболизма.
15. Какие метаболиты образуются во вторую и третью стадию
анаболизма?
16. Дайте определение амфиболическому пути превращения веществ.
17. Дайте определение понятию «метаболический путь».
18. Перечислите виды метаболических путей.
19. Какие пути обмена веществ называют центральными?
20. Какие пути обмена веществ называют линейными?
21. Какие пути обмена веществ называют циклическими?
22. Какие пути обмена веществ называют вторичными?
23. Дайте определение лимитирующей стадии метаболического пути.
24. Как называют ферменты, катализирующие лимитирующую стадию
метаболизма?
25. На каких этапах метаболического пути работают регуляторные
ферменты. Как называются эти этапы?
26. Перечислите уровни регуляции метаболизма.
27. Что представляет собой регуляция обмена веществ по принципу
«обратной отрицательной связи»?
28. Что представляет собой регуляция обмена веществ по принципу
«прямой положительной связи»?
29. Дайте определение понятию «метаболический блок».
30. Перечислите возможные причины возникновения метаболических
блоков.
31. Каковы последствия метаболических блоков для клетки и организма
в целом?
32. Какие общие принципы определения локализации метаболических
блоков?
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Составьте схему катаболизма: а) белков, б) жиров, в) углеводов.
2. Составьте схему анаболизма и катаболизма.
3. Перечислите виды метаболических путей.
4. Приведите примеры центральных путей обмена веществ в
организме. Какие метаболические пути называются вторичными?
5. Нарисуйте схему линейного пути обмена веществ.
6. Нарисуйте схему циклического метаболического пути.
7. Нарисуйте схему разветвленной метаболической системы. Укажите
на схеме узловой метаболит.
8. Приведите конкретные примеры различных видов регуляции обмена
веществ по типу «обратной отрицательной связи».
9. Назовите возможные причины метаболических блоков.
10. Каковы последствия метаболических блоков для клетки и организма
в целом.
11. Приведите примеры метаболических блоков.
76
12. Назовите общие принципы определения локализации
метаболических блоков?
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Дайте определение понятию «метаболизм».
2. Перечислите основные фазы катаболизма.
3. Назовите продукты первой фазы катаболизма белков, жиров,
углеводов. Где осуществляется эта стадия, каков ее энергетический
выход?
4. Назовите метаболит, который является унифицированным
метаболитом 2-ой фазы катаболизма.
5. Назовите конечные продукты второй фазы катаболизма. Каков ее
энергетический выход?
6. Дайте определение третьей фазы катаболизма. Какие конечные
продукты образуются? Каков энергетический выход?
7. Какие пути обмена веществ называют центральными. Приведите
пример.
8. Нарисуйте схему циклического метаболического пути.
9. Дайте определение понятию амфиболический путь превращения
веществ.
10. Как называются ферменты катализирующие «лимитирующую»
стадию метаболизма? На каких этапах метаболического пути они
работают? Как называются эти этапы?
11. Нарисуйте узловой этап метаболизма. Дайте определение узловому
метаболиту.
12. Дайте определение понятию «метаболический блок». Нарисуйте
схему метаболического блока.
13. Как можно определить наличие метаболического блока?
14. Каковы последствия метаболических блоков для клетки и организма
в целом.
77
Тема 11. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ
МЕМБРАН.
Цель изучения темы: сформировать представление о зависимости
функций мембран от их структуры, роли мембранных липидов в синтезе
биологически активных веществ и механизмах транспорта веществ через
мембраны, познакомиться с некоторыми молекулярными механизмами,
обуславливающими повреждение мембранных структур.
Основные вопросы темы:
1. Химический состав биологических мембран.
2. Фосфолипиды – основной класс мембранных липидов.
3. Белки биологических мембран.
4. Углеводы биологических мембран.
5. Основные модели строения биологических мембран.
6. Особенности строения мембран эритроцитов.
7. Общие функции биологических мембран.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Введение в биомембранологию. / Под ред. Болдырева А.А.- М.:
1990.
2. П. Зенгбуш. Молекулярная и клеточная биология. - М.: Мир, 1982.
3. А. Ленинджер. Основы биохимии. - М.: Мир, 1985, Т.1.
4. Д. Мецлер. Биохимия. - М.: Мир, 1990, Т.1.
5. Я. Мусил. Основы биохимии патологических процессов. - М.: Мир,
1985.
6. Л. Страйер. Биологическая химия. - М.: Мир, 1985, Т.1, Т.3.
Вопросы для самоподготовки.
1. Какие классы органических соединений являются основой
клеточных мембран?
2. Какие связи обеспечивают взаимодействие белков и липидов в
биологических мембранах?
3. Что значит утверждение – мембраны асимметричны?
78
4. Каково агрегатное состояние мембран?
5. Какова средняя толщина биологических мембран?
6. Как заряжена внутренняя поверхность мембран? Чем обусловлен ее
заряд?
7. Как заряжена наружная поверхность мембран? Чем обусловлен ее
заряд?
8. Назовите химические соединения, составляющие основу
биомембран.
9. Как называются белки, находящиеся на поверхности биологических
мембран?
10. Как называются белки, погруженные в липидный слой
биологических мембран?
11. Функции белков, связанных с наружной поверхностью
цитоплазматической мембраны.
12. Функции белков, пронизывающих липидный слой мембран.
13. Функции белков, связанных с внутренней поверхностью
цитоплазматической мембраны.
14. От чего зависит текучесть липидного слоя мембраны?
15. Как изменяется текучесть мембраны в случае увеличения
содержания радикалов относительно низкомолекулярных жирных
кислот.
16. Как изменяется текучесть мембраны в случае увеличения
содержания радикалов насыщенных жирных кислот.
17. Как изменяется текучесть мембраны в случае увеличения
содержания в ней холестерина.
18. Какие классы фосфолипидов входят в состав липидного слоя
биомембран?
19. Напишите схему синтеза кефалина.
20. Напишите схему синтеза лецитина.
21. Назовите структурные компоненты, играющие роль гидрофобных и
гидрофильных групп в каждом из указанных ниже мембранных
липидов:
1) фосфатидилэтаноламин;
2) сфингомиелин;
3) холестерол.
22. Где локализованы углеводные компоненты на цитоплазматической
мембране?
23. Какую функцию выполняет углеводный компонент клеточной
мембраны?
24. Как называется интегральный белок N-концевой фрагмент которого
находится на внешней поверхности мембраны эритроцита, а Сконцевой фрагмент - на внутренней?
25. Перечислите основные модели строения биологических мембран.
26. Назовите наиболее изученный периферический белок мембраны
эритроцитов.
79
27. Какую функцию выполняет анионный канал в мембране
эритроцитов?
28. Нарисуйте схематическое изображение участка эритроцитарной
мембраны.
29. Какой заряд имеют эритроциты в крови? Какими группировками
обусловлен заряд?
30. Перечислите виды транспорта через мембраны.
31. Как называется вид транспорта против градиента концентрации?
32. Как называется вид транспорта по градиенту концентрации,
протекающий с низкой скоростью?
33. Как называется вид транспорта по градиенту концентрации,
протекающий с большой скоростью?
34. Липидный бислой клеточной мембраны предохраняет клетки от
быстрой потери ионов К+, Сl-, Mg2+. Почему?
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Основу биологических мембран составляют фосфолипиды,
образующиеся в результате самосборки в биомолекулярный слой.
Нарисуйте его схему. За счет каких сил происходит самосборка
бислоя?
2. Фосфолипидный бислой в водном растворе стремится замкнуться на
себя. Чем обусловлено такое замыкание? Какое оно имеет значение
для живой клетки?
3. В отличие от цитоплазматических белков, многие включенные в
мембрану белки не экстрагируются из мембраны в водный раствор.
Такие белки можно отделить от мембраны, если в раствор,
используемый для экстракции, добавить какой-либо дегергент
(например, додецилсульфат натрия или холат натрия). На чем
основан этот прием?
4. Изучение различных мембранных гликопротеинов показывает, что
остатки сахаров всегда располагаются на наружной поверхности
мембраны. Почему остатки сахаров локализуются на наружной
поверхности мембраны, а не внутри ее?
5. Одной из форм гемолитической анемии является сфероцитоз.
Основная причина заболевания – дефект клеточной мембраны
эритроцитов, пропускающей в клетку повышенный поток ионов Na+.
Как изменится при этом интенсивность:
1) работы Na+-К+-насоса?
2) гликолиза.
Как и почему изменится объем клеток?
6. Наиболее типичным фосфолипидом в мембранах многих
млекопитающих является фосфатидилхолин (ФХ). Фосфолипаза А2,
содержащаяся в яде кобры, отщепляет от него жирную кислоту в
положении С2, что приводит к образованию лизофосфатидов и
80
гемолизу эритроцитов. Оказалось, что овцы устойчивы к действию
яда кобр. Чем это можно объяснить?
7. При инфаркте миокарда наблюдаются необратимые повреждения
миокардиоцитов и увеличение скорости ПОЛ. Для диагностики
инфаркта сердечной мышцы используется определение в крови
тканеспецифических изоферментов лактатдегидрогеназы и
креатинкиназы. Как изменится активность этих ферментов крови при
поражении сердца и почему?
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Нарисуйте схему строения глицерофосфолипидов.
2. Напишите структурную формулу наиболее распространенного
мембранного липида.
3. Перечислите компоненты, входящие в состав сфинголипидов,
гликолипидов.
4. Заполните следующую таблицу:
Липид мембран
Гидрофобная часть
Гидрофильная часть
1) фосфоглицеролипид
2) сфингомиелин
3) гликолипид
4) холестерол
5. При полном гидролизе липида в гидролизате обнаружены
сфингозин, глюкоза, олеиновая кислота. Напишите структуру
исходного гидролизованого липида.
6. Какие связи, способствующие образованию липидного бислоя, могут
возникать между:
1) соседними углеводными цепями;
2) полярными головками и молекулами воды.
Какая из этих сил является определяющей?
7. При обработке эритроцитов фосфолипазой С освобождается до 75%
липидного фосфора. Нарушается ли при этом структурная
целостность мембран?
8. Какие компоненты определяют вязкость мембран?
9. Какие компоненты мембран входят преимущественно в состав
рецепторных участков?
10. Укажите локализацию и функции мембранных белков.
11. Перечислите основные механизмы транспорта веществ через
мембрану.
12. Объясните роль Na+-К+-АТФ-азы в поддержании трансмембранного
потенциала.
13. Какие биологически активные вещества могут образовываться из
липидных компонентов мембран и каковы их эффекты.
81
14. Почему ацетилсалицилаты обладают противовоспалительным
эффектом?
15. Почему змеиный яд относят к категории гемолитических?
16. Укажите основные механизмы повреждающего действия ПОЛ на
мембрану.
17. Возможно ли перемещение белков и липидов в плоскости и поперек
мембраны? От чего оно зависит?
82
Тема 12. СТРУКТУРА И БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о строении и
функционировании нуклеиновых кислот, биосинтезе белков при
последующем изучении биофармации и клинической фармакологии.
Основные вопросы темы:
1. Структура нуклеиновых кислот.
2. Основной постулат молекулярной биологии (ДНК→РНК→белок)
3. Репликация ДНК, характер, условия.
4. Повреждения ДНК. Мутации. Виды мутаций.
5. Транскрипция цепей ДНК. Условия. Механизм.
6. Обратная транскрипция.
Основная литература.
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература.
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.
3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.
Вопросы для самоподготовки.
1. Из каких структурных компонентов построены нуклеиновые
кислоты?
2. Назовите пуриновые и пиримидиновые основания, входящие в
состав ДНК.
3. Назовите пуриновые и пиримидиновые основания, входящие в
состав РНК.
4. Напишите структурные формулы пуриновых оснований.
5. Напишите формулы пиримидиновых оснований, входящих в ДНК.
6. Напишите формулы пиримидиновых оснований, входящих в РНК.
7. Назовите азотистые основания, являющиеся комплементарными.
8. Напишите формулы азотистых оснований, комплементарных
аденину.
9. Напишите формулу азотистого основания, комплементарного
цитозину.
83
10. Напишите формулу азотистого основания, комплементарного
тимину.
11. Напишите формулу азотистого основания, комплементарного
гуанину.
12. Напишите формулу азотистого основания, комплементарного
урацилу.
13. Назовите углеводные компоненты, входящие в состав ДНК и РНК.
14. Напишите формулы моносахаридов, входящих в состав
нуклеиновых кислот.
15. Напишите структурные формулы АМФ и ГМФ.
16. Напишите формулы нуклеотидов, в состав которых входят
пиримидиновые основания.
17. Что понимают под первичной структурой нуклеиновой кислоты?
18. Что такое нуклеотид, полинуклеотид?
19. Назовите связи, обеспечивающие формирование полинуклеотидной
цепи.
20. Где локализуется в клетке ДНК? Назовите ее физиологическую
функцию.
21. Назовите виды РНК, укажите места их локализации в клетке и
физиологическую роль.
22. Назовите соотношение пуриновых и пиримидиновых оснований,
характерное для ДНК. Сформулируйте правила Чаргаффа.
23. Укажите связи, обеспечивающие стабильность вторичной
структуры ДНК.
24. Что представляет собой вторичная структура РНК? Отличие ее от
вторичной структуры ДНК.
25. Что представляет собой третичная структура ДНК и РНК?
26. Назовите количественное соотношение белка и нуклеиновой
кислоты в молекуле нуклеопротеида.
27. Укажите природу химических связей между белком и нуклеиновой
кислотой.
28. Назовите основные биологические функции ДНК.
29. Что такое хроматин, хромосомы и нуклеосомы.
30. В чем отличие матричных биосинтезов от других типов
синтетических процессов?
31. Почему матричные биосинтезы можно рассматривать как процесс
переноса информации?
32. Что такое репликация?
33. Назовите биологическую функцию ДНК, реализующуюся в
процессе репликации.
34. Назовите ученых, расшифровавших характер процесса репликации.
35. Что значит консервативный, полуконсервативный и дискретный
механизм процесса репликации?
36. В чем суть полуконсервативного способа репликации?
37. Перечислите условия, необходимые для процесса репликации.
84
38. Перечислите компоненты, необходимые для синтеза ДНК.
39. Назовите известные белковые факторы, необходимые в процессе
репликации.
40. Назовите ферменты, обеспечивающие процесс репликации.
41. Назовите последовательность белковых факторов и ферментов в
процессе репликации.
42. Сформулируйте основной постулат молекулярной биологии.
43. Что мы понимаем под термином «транскрипция»?
44. Перечислите условия, необходимые для процессе транскрипции.
45. Назовите этапы транскрипции. Охарактеризуйте каждый из этапов.
46. Назовите фермент, обеспечивающий процесс транскрипции.
47. Что представляет собой процессинг?
48. Что такое интрон?
49. В чем суть сплайсинга?
50. Назовите препараты, усиливающие синтез белка.
51. Объясните механизм анаболического действия негормональных
анаболических средств.
52. Назовите три группы ингибиторов синтеза белка.
53. Укажите, как делятся ингибиторы транскрипции по механизму
действия.
54. Назовите лекарственные препараты, являющиеся ингибиторами
ДНК-зависимых РНК-полимераз.
55. Назовите лекарственные препараты, блокирующие ДНК-матрицу и
искажающие информацию синтезируемой РНК.
56. Назовите лекарственные препараты, являющиеся ингибиторами
процессинга и транспорта мРНК.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Напишите структурные формулы пуриновых оснований, входящих в
нуклеиновые кислоты.
2. Напишите структурные формулы пиримидиновых оснований,
входящих в нуклеиновые кислоты.
3. Сформулируйте правило Чаргаффа.
4. Дайте определение процессу репликации.
5. Перечислите условия, необходимые для процесса репликации.
6. Охарактеризуйте характер процесса репликации.
7. Напишите основной постулат молекулярной биологии.
8. Дайте определение понятию транскрипции.
9. Назовите условия, необходимые для процесса транскрипции.
10. Назовите этапы транскрипции.
11. Перенос генетической информации в пределах одного класса
нуклеиновых кислот называется _______.
12. Перенос генетической информации разными классами нуклеиновых
кислот называется _______.
85
13. Перенос генетической информации в пределах разных классов
макромолекул называется _______.
14. Расплетенный участок ДНК называется _________________
__________.
15. В составе нуклеиновых кислот встречаются три пиримидиновых
основания: 1_______, 2_______, 3_______.
16. Назовите два пуриновых основания, постоянно встречающихся в
гидролизатах нуклеиновых кислот: 1_______, 2_______.
17. Транскрипция катализируется ферментом __________________.
18. Назовите правильное утверждение:
1) нуклеотидный состав ДНК у различных видов различен;
2) нуклеотидный состав ДНК у данного вида не меняется с
возрастом.
19. Укажите соответствие:
Различают следующие типы матричных биосинтезов:
1) ДНК на матрице ДНК;
а) трансляция;
2) РНК на матрице ДНК;
б) транскрипция;
3) ДНК на матрице РНК;
в) репликация;
4) белки на матрице мРНК.
г) обратная транскрипция.
20. Ферменты, участвующие в репарации ДНК:
1) ДНК-аза;
2) ДНК-полимераза I;
3) ДНК-лигаза;
4) РНК-полимераза;
5) Рибонуклеаза Н.
21. Участок ДНК, с которым связывается РНК-полимераза, называется
_______.
1) промотор;
2) оператор;
3) оперон.
22. Укажите соответствие:
Структурные компоненты нуклеотида, входящего в состав:
1) ДНК;
а) аденин;
2) РНК.
б) гуанин;
в) цитозин;
г) тимин;
д) урацил.
23. Укажите последовательность основных этапов репликации ДНК:
→ 2_______
ДНК → 1_______ 
→ 3_______ → 4_______
1) образование репликативной вилки
2) образование фрагментов Оказаки
3) биосинтез новой цепи от 5’ → 3’ концу
86
4) соединение фрагментов Оказаки
24. Укажите соответствие:
1) пуриновые основания;
а) адениловая кислота;
2) пиримидиновые основания;
б) РНК;
3) нуклеозид;
в) аденозин;
4) нуклеотид;
г) аденин;
5) рибонуклеиновая кислота.
д) урацил.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Сформулируйте понятие основного постулата молекулярной
биологии.
2. Дайте определение процессу репликации.
3. Назовите условия процесса репликации.
4. Дайте объяснение полуконсервативного характера процесса
репликации.
5. Дайте определение процесса транскрипции.
6. Перечислите условия, необходимые для процесса транскрипции.
7. Назовите этапы процесса транскрипции.
8. Охарактеризуйте каждый из этапов транскрипции.
9. Главные пиримидиновые основания в ДНК: 1_______, 2_______; в
РНК – 3_______, 4_______.
10. Главные пуриновые основания, входящие в состав нуклеиновых
кислот: 1_______, 2_______.
11. Соединения, состоящие из пуринового или пиримидинового
основания, ковалентно связанного с пентозой, называются
__________________.
12. Укажите соответствие:
Фермент:
Выполняемые функции:
1) ДНК-полимераза I;
а) отщепление затравочного праймера;
2) ДНК-полимераза II;
б) репарация ДНК;
в) элонгация нуклеотидной цепи;
3) ДНК-полимераза III;
г) образование фосфоэфирной связи.
4) ДНК-лигаза.
13. Укажите соответствие:
Фермент:
Выполняемые функции:
1) ДНК-зависимая РНКа) образует фосфоэфирные связи 5’-3’;
полимераза;
б) участвует в гидролизе РНК-затравки;
2) рибонуклеаза Н;
в) образует праймер.
3) ДНК-лигаза.
14. Укажите соответствие:
Участки в структурных генах:
1) несущие информацию; а) экзоны;
2) неинформативные.
б) интроны.
15. Для репликации необходим ряд условий:
1) наличие дезоксирибонуклеозидтрифосфатов;
2) расплетение двойной спирали;
87
3) образование затравки;
4) наличие ферментов.
16. Основные отличия нуклеотидного состава ДНК от РНК. В молекуле
ДНК углевод представлен 1 _______, а в молекуле РНК 2_______. В
молекуле ДНК пиримидиновое основание 3_______, а в РНК
4_______. В составе РНК 5_______ встречаются минорные
компоненты 6_______ и 7_______.
1) глюкоза;
2) рибоза;
3) дезоксирибоза;
4) тимин;
5) аденин;
6) урацил;
7) метилурацил;
8) реже;
9) чаще.
17. Укажите номерами последовательность передачи биологической
информации.
1_______
2_______
3_______
1) ДНК;
2) белок;
3) м-РНК.
18. РНК в клетке локализуется в:
1) ядре;
2) цитоплазме;
3) рибосомах;
4) все вышеперечисленное.
19. Нуклеиновые кислоты – линейные полимеры нуклеотидов,
соединенных при помощи 1_______ связи.
1) пептидной;
2) водородной;
3) гидрофобной;
4) 3-5–фосфоэфирной.
20. Нуклеотид состоит из 1_______ основания, сахара 2_______ или
3_______ и остатка 4_______ кислоты.
21. К «жестким» мутациям относятся трансверсия и 1_______. К
«мягким» – делеция и 2_______.
22. Какие соединения являются источниками атомов углерода для
синтеза пуринового кольца?
1) глицин;
2) СО2;
88
3) инозиновая кислота;
4) формил-Н4-фолат;
5) метенил-Н4-фолат.
23. Назовите конечный продукт распада пуриновых оснований:
1) ксантин;
2) гипоксантин;
3) мочевая кислота.
24. Укажите номерами последовательность превращений при гидролизе
аденина.
Аденин → 1( ) → 2( ) → 3 ( )
1) инозин;
2) гипоксантин;
3) ксантин;
4) мочевая кислота.
89
Тема 13. МАТРИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ БЕЛКА.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о биосинтезе белка и его
регуляции при последующем изучении биофармации и клинической
фармакологии.
Основные вопросы темы:
1. Генетический код, определение, свойства.
2. Структура и адапторная функция т-РНК.
3. Структура информационных РНК.
4. Структура рибосом.
5. Механизм трансляции.
6. Посттрансляционная модификация полипептидной цепи.
7. Ингибиторы трансляции.
8. Контроль синтеза белка.
Основная литература.
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература.
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.
3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.
Вопросы для самоподготовки.
1. Дайте определение термину «генетический код».
2. Назовите основные свойства генетического кода.
3. Что такое триплетность генетического кода?
4. Что такое неперекрываемость генетического кода?
5. Что такое универсальность генетического кода?
6. Что такое вырожденность генетического кода?
7. Что понимается под термином «трансляция»?
8. Назовите особенности, отличающие трансляцию от других
матричных биосинтезов – репликации и транскрипции.
9. Назовите структурные компоненты клетки, с которыми связан этот
процесс.
10. Перечислите виды РНК, участвующие в биосинтезе белка.
90
Укажите роль м-РНК в процессе трансляции.
Что понимают под адапторной функцией т-РНК?
Сколько различных т-РНК содержится в клетке?
Назовите особенности строения т-РНК, обусловливающие
адапторную функцию.
15. Напишите суммарное уравнение образования аминоацил-т-РНК.
16. Укажите значение аминоацил-т-РНК-синтаз.
17. Что такое кодон и антикодон?
18. Назовите кодоны, являющиеся инициирующими.
19. Назовите основные этапы трансляции.
20. Что представляет собой инициирующий комплекс?
21. Сколько кодонов и-РНК может быть связано с рибосомой
одновременно?
22. Назовите и охарактеризуйте фазы процесса элонгации.
23. Что является сигналом для окончания «считывания» генетической
информации при трансляции?
24. Укажите роль рибосом и полисом в процессе трансляции.
25. Назовите этапы трансляции, на которых расходуется энергия.
26. Дайте определение гена.
27. Дайте определение цистрона.
28. Дайте определение оперона.
29. Укажите сущность посттрансляционной модификации белка.
30. Раскройте механизмы индукции синтеза белка.
31. Каков механизм репрессии синтеза белка?
32. Укажите роль гистоновых белков в регуляции активности генов.
33. Укажите роль негистоновых белков в регуляции активности генов.
34. Назовите лекарственные препараты, усиливающие синтез белка.
35. Назовите лекарственные препараты – ингибиторы синтеза белка.
36. Дайте определение направлению в молекулярной генетике,
называемому генной инженерией.
37. Укажите основные направления использования методов генной
инженерии.
38. Перечислите основные стадии методов генной инженерии.
Охарактеризуйте каждую из них.
11.
12.
13.
14.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Определение генетического кода, его свойства.
2. Перечислите особенности, отличающие трансляцию от других
матричных синтезов.
3. Перечислите условия трансляции.
4. Напишите суммарное уравнение образования аминоацил-т-РНК.
5. Назовите этапы трансляции.
6. Назовите и охарактеризуйте этапы элонгации.
7. Назовите количество и виды энергии, которые расходуются в
процессе трансляции.
91
8. Процесс синтеза белка можно разделить на стадии:
1_______, 2_______ и 3_______, 4_______.
9. Укажите соответствие:
Участки в структурные генах:
1) несущие информацию;
а) экзоны;
2) неинформативные.
б) интроны.
10. Укажите соответствие:
1) нетранслируемые участки ДНК;
а) экзоны;
2) участки гена, кодирующие
б) интроны.
аминокислотную последовательность
11. Процесс трансляции характерен только для:
1) я-ДНК;
2) м-РНК;
3) т-РНК;
4) р-РНК;
5) м-ДНК.
12. Трансляция по термодинамическим и биологическим условиям
может быть:
1) прямой;
2) прямой и обратной;
3) обратная запрещена;
4) обратной.
13. Для адаптирования 20 различных аминокислот необходимо
различных т-РНК не менее:
1) 10;
2) 20;
3) 30.
14. Укажите номерами путь передачи биологической информации:
1_______
2_______
3_______
1) ДНК;
2) белок;
3) м-РНК.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Последовательность нукелеотидов ДНК, кодирующих положение
аминокислотных остатков в полипептидной цепи _______.
2. Последовательность из трех соседних нуклеотидов м-РНК,
определяющих положение аминокислотных остатков в
полипептидной цепи ______.
3. Класс молекул РНК, каждая из которых комплементарна
определенному участку одной из цепей ДНК и служит для переноса
генетической информации от хромосом к рибосомам _______.
4. РНК, специфически связывающие активированные аминокислоты и
обеспечивающие распознавание соответствующих этим
аминокислотам триплетов матричной РНК _______.
92
5. Последовательность нуклеотидов ДНК, кодирующая положение
аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется
_______. Участок ДНК, кодирующий образование м-РНК _______.
Совокупность всех генов организма называется _______.
1) генетический код;
2) геном;
3) кодон;
4) антикодон;
5) ген.
6. Назовите основные свойства генетического года:
1) неперекрываемость;
2) триплетность;
3) неспецифичность;
4) универсальность;
5) перекрываемость;
6) вырожденность.
7. Составьте схему реакции образования аминоацил-т-РНК:
Аминокислота + 1( ) + 2( ) → 3( ) + 4( ) + 5( )
1) т-РНК;
2) АТФ;
3) АМФ;
4) Н4Р2О7;
5) аминоацил-т-РНК.
8. Взаимодействие аминоацил-т-РНК с 1_______ и-РНК
обеспечивается тем, что в одной из петель молекулы т-РНК имеется
триплет нуклеотидов, комплементарный 2_______. Такой триплет
называется 3_______.
1) кодон;
2) антикодон;
3) кодоген.
9. В составе т-РНК не встречается соединение:
1) тиоурацил;
2) мочевая кислота;
3) N4-ацетилцитозин;
4) 6-аминоизопентениладенин.
10. Перечислите компоненты, необходимые для биосинтеза белка.
1) аминокислоты;
2) ДНК;
3) т-РНК;
4) м-РНК;
5) рибосомы;
6) митохондрии;
7) F-инициации, элонгации, терминации;
8) АТФ, ГТФ;
9) ионы Mg2+;
93
10) ионы Са2+.
11. Назовите инициирующие триплеты:
1) АУГ;
2) ГУГ;
3) АУУ;
4) ГУУ;
5) ГУА.
12. Перечислите основные этапы трансляции:
1) репликация;
2) инициация;
3) транскрипция;
4) элонгация;
5) терминация.
13. Найдите ошибку! Элонгация – сложный процесс, в нем можно
выделить следующие фазы:
1) связывание аминоацил-т-РНК;
2) образование пептидной связи;
3) терминация;
4) транслокация.
14. Сколько кодонов и-РНК может быть связано с рибосомой
одновременно?
1) один;
2) четыре;
3) два;
4) три.
15. Закончите фразу! В состав инициирующего комплекса входят:
1) м-РНК;
2) субъединица рибосом 40S;
3) субъединица рибосом 70S;
4) аминоацил-т-РНК;
5) факторы инициации;
6) аминокислоты;
7) т-РНК.
16. Укажите соответствие:
Назовите этапы трансляции, на которых расходуется:
1) энергия АТФ;
а) образование аминоацил-т-РНК;
2) энергия ГТФ.
б) связывание аа-т-РНК с м-РНК;
в) транслокация.
17. Назовите терминирующие триплеты:
1) УАА;
2) УАГ;
3) УУУ;
4) УГА;
5) ГГГ.
94
Тема 14. МЕТАБОЛИЗМ ПУРИНОВЫХ И ПИРИМИДИНОВЫХ
ОСНОВАНИЙ.
Цель изучения темы: после изучения данной темы студент должен знать
роль пуриновых и пиримидиновых оснований в клетке, уметь применять
знания о путях метаболизма пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов
при последующем изучении медицинской генетики, наследственных
болезней.
Основные вопросы темы:
1. Синтез пуриновых нуклеотидов.
2. Синтез пиримидиновых нуклеотидов.
3. Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.
4. Нарушение обмена пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.
3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.
Вопросы для самоподготовки.
1. Назовите азотистые основания, входящие в состав нуклеотидов.
2. Назовите пентозы, входящие в состав нуклеотидов.
3. Дайте определение нуклеозиду. Приведите структурную формулу
аденозина.
4. Дайте определение нуклеотиду. Приведите структурную формулу
гуанозин-5-фосфата.
5. Биологическое значение нуклеотидов.
6. Назовите соединения, являющиеся предшественниками в биосинтезе
нуклеотидов.
7. Значение глицина в синтезе пуринового кольца.
8. Значение аспартата в синтезе пуринового кольца.
9. Значение глутамина в синтезе пуринового кольца.
95
10. Значение тетрагидрофолиевой кислоты в синтезе пуринового
кольца.
11. Нарисуйте схему, иллюстрирующую происхождение атомов
пуринового кольца.
12. Какие соединения являются источниками для синтеза
шестичленного цикла в пурине?
13. Как используются в клетке продукты гидролитического
расщепления нуклеиновых кислот и нуклеотидов?
14. Назовите ферменты, участвующие в синтезе нуклеотидов из
готовых остатков гидролитического расщепления нуклеиновых
кислот и нуклеотидов.
15. Как и чем регулируется синтез пуриновых нуклеотидов?
16. Нарисуйте схему регуляции биосинтеза пуринов.
17. Назовите соединения, являющиеся предшественниками в синтезе
пиримидинового кольца.
18. В какой части клетки образуется карбамоилфосфат?
19. Какое соединение служит донором азота в синтезе
карбамоилфосфата?
20. Нарисуйте схему, иллюстрирующую происхождение атомов азота и
углерода в ядре пиримидина.
21. Нарисуйте схему, иллюстрирующую биосинтез
пиримидиннуклеотидов.
22. Как происходит синтез дезоксирибонуклеотидов?
23. Назовите процесс, являющийся общим для синтеза НАД, ФАД и
КоА.
24. Назовите ферменты, расщепляющие нуклеотиды до нуклеозидов.
25. Напишите схему метаболизма АМФ. Назовите продукты
метаболизма.
26. Напишите процесс образования мочевой кислоты (в формулах).
27. Какова судьба мочевой кислоты в организме?
28. Последствия повышения содержания мочевой кислоты в сыворотке
крови.
29. Биохимические признаки лечения подагры.
30. Механизм действия аллопуринола, используемого при лечении
подагры.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Причины, приводящие к развитию синдрома Леша-Нехана.
2. Клинические проявления синдрома Леша-Нехана.
3. Биохимический механизм развития синдрома Леша-Нехана.
4. В клинической практике широко используется противораковый
препарат-фторурацил. В клетке фторурацил превращается во
фтордезоксиуридилат - мощный необратимый ингибитор тимидилатсинтазы. Как Вы объясните тот факт, что фторурацил подавляет рост
быстроделящихся клеток у экспериментальных животных?
96
5. Аминотрансферазы ингибируются аналогом глутамина антибиотиком азосерином. Какие промежуточные соединения
биосинтеза пуринов будут накапливаться в клетках, обработанных
азосерином?
6. Некоторым бактериям для роста требуется п-аминобензойная
кислота. Рост этих бактерий резко подавляется при добавлении к
среде сульфаниламидных препаратов (например, стрептоцида). В
присутствии стрептоцида в среде накапливается 51-фосфорибозил-4карбоксамид-5-аминомидазол. Оба эти эффекта устраняются при
добавлении избытка п-аминобензойной кислоты. Какова роль паминобензойной кислоты? Почему в присутствии стрептоцида
накапливается 51-фосфорибозил-4-карбоксамид-5-аминоимидазол?
Почему подавление п-аминобензойной кислоты устраняет оба
эффекта?
7. В каком положении обнаруживается 14С в оротате, если выращивать
клетки в присутствии небольшого количества меченого 14С сукцината? Дайте аргументированный ответ.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Дайте определение следующим понятиям: нуклеозид, нуклеотид,
нуклеиновая кислота, нуклеопротеид.
2. Напишите формулу нуклеотида, встречающегося только в молекуле
РНК, назовите его.
3. Напишите формулу нуклеотида, встречающегося только в молекуле
ДНК, назовите его.
4. Напишите формулу нуклеотида, содержащего одно из минорных
азотистых оснований.
5. Напишите уравнение реакций гидролитического дезаминирования
аденина, назовите полученные продукты.
6. Напишите уравнение реакций гидролитического дезаминирования
гуанина, назовите полученные продукты.
7. Напишите в формулах процесс окисления гипоксантина до конечных
продуктов.
8. Назовите соединения, необходимые для синтеза пуриновых
оснований.
9. Назовите соединения, необходимые для синтеза пиримидиновых
оснований.
10. Напишите в формулах катаболизм АМФ. Назовите промежуточные
и конечные продукты.
11. Приведите схему биосинтеза пуринового основания.
12. Напишите в формулах катаболизм ГМФ. Назовите промежуточные
и конечные продукты.
13. Укажите соответствие:
Назовите (1) пуриновые (2) пиримидиновые основания:
1) аденин;
97
2) гуанин;
3) цитозин;
4) урацил;
5) тимин.
14. Укажите орган, в котором преимущественно образуются пурины и
пиримидины:
1) печень;
2) почки;
3) мышцы.
15. Найдите ошибку:
Источником рибозы и дезоксирибозы являются продукты превращения
глюкозы в:
1) пентозофосфатном цикле;
2) гликолизе;
3) цикле трикарбоновых кислот.
16. Назовите соединение, схема которого представлена ниже:
Азотистое основание
Пентоза
Остаток фосфорной кислоты
1) нуклеотид;
2) нуклеозид;
3) нуклеопротеид;
4) нуклеиновая кислота.
17. Назовите источники атомов азота для синтеза пуринового кольца:
1) глицин;
2) аммиак;
3) аланин;
4) аспартат;
5) глутамин.
18. Какие соединения являются источниками атомов углерода синтеза
пуринового кольца:
1) глицин;
2) СО2;
3) инозиновая кислота;
4) формил – Н4фолат;
5) метенил – Н4фолат.
19. Укажите номерами последовательность образования соединений в
синтезе пуринов:
Рибозо-5-фосфат
1(
)
2(
)
3(
)
1) фосфорибозилпирофосфат;
2) инозиновая кислота;
3) аденилат и гуанилат.
20. Назовите конечный продукт распада пуриновых оснований:
1) ксантин;
2) гипоксантин;
98
3) мочевая кислота.
21. Укажите номерами последовательность превращений при гидролизе
аденина:
Аденин
1(
)
2(
)
3(
)
1) инозин;
2) гипоксантин;
3) ксантин;
4) мочевая кислота.
22. Выберите соединения, являющиеся донорами азота в синтезе
пуриновых и пиримидиновых оснований:
а) формил – ТГФК;
1) характерно для пуринов;
б) аланин;
2) характерно для пиримидинов.
в) аспартат;
г) глутамин;
д) глицин.
23. Назовите соединения, учавствующие в синтезе пиримидинового
кольца:
1) глицин;
2) СО2;
3) аспартат;
4) гутамин;
5) мочевина;
6) аммиак.
24. Укажите цифрами последовательность реакций образования
оротовой кислоты:
Глицин
2(
1(
)
4(
)
5(
)
6(
)
)
3(
)
1) СО2;
2) карбамоилфосфат;
3) аспартат;
4) N-карбамоиласпаргиновая кислота;
5) дигидроортовая кислота.
25. Найдите ошибку:
Конечным продуктом распада пиримидиновых нуклеозидов является:
1) СО2;
2) NH3;
3) мочевина;
99
4) бета-аланин;
5) бета-аминоизомасляная кислота;
6) мочевая кислота.
26. Назовите правильное утверждение:
Заболевание, сопровождающиеся отложением уратов в суставах,
почках, называется:
1) подагра;
2) пеллагра;
3) алкаптонурия;
4) фенилкетонурия.
27. Конечным продуктом катаболизма пуринов у человека является:
1) аллантоин;
2) мочевина;
3) аммиак;
4) мочевая кислота;
5) гипоксантин.
100
Тема 15. МОЛЕКУЛЯРНАЯ ПАТОЛОГИЯ.
Цель изучения темы: уметь применять знания о путях метаболизма
аминокислот, строении и функционировании нуклеиновых кислот,
биосинтезе белка, молекулярных механизмах генетической изменчивости
и использовать их для диагностики и коррекции состояний, лежащих в
основе молекулярной патологии.
Основные вопросы темы:
1. Повреждения и репарация ДНК.
2. Мутации (виды, причины, последствия).
3. Протеинопатии (ферментные и неферментные).
4. Ферментопатии аминокислотного обмена.
5. Ферментопатии углеводного обмена.
6. Ферментопатии липидного обмена.
7. Неферментные протеинопатии.
8. Принципы лечения и профилактики молекулярных болезней.
9. Использование генной инженерии в лечении молекулярных
болезней.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985.
3. Страйер Л. Биохимия. – М: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. Основы биохимии. – М.: Мир, 1981.
Вопросы для самоподготовки.
1. Назовите причины, вызывающие повреждение ДНК.
2. Что такое система репарации ДНК?
3. Назовите ферменты, удаляющие поврежденные азотистые
основания.
4. ДНК-полимераза и ее роль в процессе репарации ДНК.
5. Дайте определение мутации.
6. Назовите виды мутаций.
7. Биологические последствия мутаций.
101
8. Назовите факторы, вызывающие мутации.
9. Назовите природные и чужеродные мутагены.
10. Дайте определение понятию «молекулярные болезни» или
«протеинопатии».
11. Назовите виды протеинопатий.
12. Что такое метаболический блок?
13. Укажите возможные последствия метаболического блока.
14. Назовите фермент, генетический дефект которого приводит к
развитию фенилкетонурии.
15. Назовите фермент, генетический дефект которого приводит к
развитию тирозиноза.
16. Назовите фермент, генетический дефект которого приводит к
развитию алкаптонурии.
17. Назовите фермент, генетический дефект которого приводит к
развитию альбинизма.
18. Назовите фермент, генетический дефект которого приводит к
развитию гомоцистинурии.
19. Назовите фермент, генетический дефект которого приводит к
развитию цистатионинурии.
20. Назовите фермент, генетический дефект которого приводит к
развитию болезни «моча с запахом кленового сиропа».
21. Назовите фермент, генетический дефект которого приводит к
развитию гистидинемии.
22. Назовите ферментопатии, связанные с нарушением обмена
гликогена.
23. Назовите три формы проявления гликогенозов в зависимости от
места преимущественного отложения гликогена.
24. Назовите фермент, генетический дефект которого приводит к
развитию галактоземии.
25. Назовите основные диагностические признаки липидозов.
26. Назовите отличие серповидноклеточного гемоглобина от
нормального гемоглобина. Укажите последствия такой мутации.
27. Назовите протеинопатии, связанные с дефектом транспортных
белков.
28. Назовите основные методы лечения молекулярных болезней.
29. Назовите основные принципы профилактики молекулярных
болезней.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Приведите примеры повреждений ДНК.
2. Назовите типы мутаций.
3. Что такое транзиция?
4. Что такое делеция?
5. Что такое вставка?
6. Что такое инверсия?
102
7. Перечислите факторы, вызывающие мутации.
8. Составьте схему обмена фенилаланина и тирозина. Укажите
наиболее часто встречающиеся блоки.
9. Составьте схему синтеза цистеина из метионина. Укажите на ней
места возможных блоков.
10. Приведите классификацию гликогенозов и краткую характеристику
каждого из них.
11. Назовите три формы проявления гликогенозов в зависимости от
места преимущественного отложения гликогена.
12. Приведите примеры неферментных протеинопатий.
13. У грудного ребенка часто появляются судороги, при обследовании
отмечено увеличение размеров печени. В крови повышено
содержание лактата и пирувата, гипогликемия. При введении
адреналина содержание сахара в крови не возрастает, увеличивается
количество молочной кислоты. О каком нарушении углеводного
обмена можно думать?
14. У грудного ребенка отмечена умственная отсталость, помутнение
хрусталика. В крови и моче повышено содержание галактозы. О
каком заболевании можно думать? Как кормить ребенка?
15. Описано два типа заболеваний. Для одного характерен дефект
фосфорилазы мышц, для другого – печени. Назовите признаки этих
заболеваний. Как изменится концентрация лактата в крови после
физической нагрузки?
16. Описано два типа заболеваний мышц. Один характеризуется
дефектом фосфорилазы, другой – фосфофруктокиназы. Какие общие
симптомы характерны для этих заболеваний?
17. В кодоне 5(1)-ГАА-3(1) информационной РНК, ответственной за
синтез -цепи гемоглобина, произошло замещение аденилового
нуклеотида на уридиловый. К возникновению какого заболевания
приводит такая замена и почему?
18. Альбиносы (люди с бледно-окрашенной кожей, светлыми волосами)
плохо переносят воздействие солнца – «загар» не развивается, а
появляются ожоги. Нарушение обмена какой аминокислоты лежит в
основе этого явления?
19. Ребенок трехлетнего возраста поступил в больницу с явлениями
умственной отсталости. При исследовании мочи выявлено наличие
фенилпировиноградной кислоты. Какую пищу должен принимать
этот ребенок?
20. Проба с фосфатом калия и молибденовым реактивом в моче
больного обнаружила гомогентизиновую кислоту (в этой
качественной реакции развилось синее окрашивание).
а) каково происхождение гомогентизиновой кислоты?
б) содержится ли гомогентизиновая кислота в моче здоровых
людей?
в) что такое алкаптонурия?
103
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки.
1. Что такое повреждения и репарации ДНК?
2. Дайте определение мутации.
3. Назовите типы мутаций.
4. Назовите факторы, вызывающие мутации.
5. Дайте определение понятию «молекулярные болезни».
6. Что такое метаболический блок?
7. Назовите возможные последствия метаболических блоков.
8. Укажите основные диагностические признаки фенилкетонурии.
9. Назовите основные диагностические признаки тирозиноза.
10. Назовите основные диагностические признаки альбинизма.
11. Назовите основные диагностические признаки алкаптонурии.
12. Назовите основные диагностические признаки гомоцистинурии.
13. Назовите основные диагностические признаки болезни «моча с
запахом кленового сиропа».
14. Назовите энзимопатии, связанные с нарушением обмена гликогена.
15. Назовите основные диагностические признаки галактоземии.
16. Укажите отличие серповидноклеточного гемоглобина от
нормального гемоглобина. Назовите последствия, возникающие
вследствие этих мутаций.
17. Назовите основные принципы лечения молекулярных болезней.
18. Укажите основные методы профилактики молекулярных болезней.
19. При алкаптонурии в организме нарушается 1_______ производного
аминокислоты 2_______ до ацетоацетата и фумарата, и в крови
повышается концентрация 3_______.
1) синтез;
2) распад;
3) триптофан;
4) тирозин;
5) гомогентизиновая кислота;
6) ацетоуксусная кислота;
7) п-фенилпировиноградная кислота.
20. Назовите основные диагностические признаки фенилкетонурии:
1) умственная отсталость;
2) поражения кожи;
3) потемнение крыльев носа и ушей;
4) выделение с мочой 1-2 г в сутки фенилаланина;
5) депигментация волос.
21. Назовите основные диагностические признаки алкаптонурии.
1) умственная отсталость;
2) поражения кожи;
3) выделение с мочой в сутки до 0,5 г гомогентизиновой
кислоты;
4) потемнение с возрастом носа, ушей.
104
22. Укажите на схеме место блока при возникновении фенилкетонурии.
фенилаланин 3→ тирозин 4→ п-оксифенилпируват
↓2
5↓
фенилпируват
гомогентизиновая к-та
↓1
↓
↓
фенилацетат
ацетоацетат
фумарат
23. Для проведения скрининг-программ должны соблюдаться условия:
метаболический блок должен встречаться 1_______, метод
диагностики его должен быть 2_______, выявленный дефект может
3_______ и 4_______:
1) часто;
2) нечасто;
3) простой;
4) сложный;
5) не предупрежден;
6) предупрежден;
7) вылечен;
8) не вылечен.
24. К «жестким» мутациям относятся трансверсия и 1_______. К
«мягким» - делеция и 2_______.
105
Тема 16. ОБЩИЕ ВОПРОСЫ ВИТАМИНОЛОГИИ.
ОБМЕН И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ В1, В2, В3
Цель изучения темы: уметь использовать знания о структуре, свойствах,
обмене и функции витаминов для расшифровки биохимических
механизмов некоторых заболеваний, возникающих в организме в
результате нарушений обмена и функции витаминов.
Основные вопросы темы:
1. Основные признаки витаминов
2. Витамины и витаминоподобные вещества
3. Обмен и функции витаминов
4. Нарушение обмена и функции витаминов
5. Антивитамины
6. Тиамин (активные формы; реакции, катализируемые
тиаминзависимыми ферментными системами; гиповитаминоз)
7. Рибофлавин (активные формы; реакции, катализируемые
флавинзависимыми ферментами; гиповитаминоз)
8. Пантотеновая кислота (активная форма; реакции, катализируемые
ферментами, в состав которых входит пантотеновая кислота)
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Дайте определение классу витаминов как группе биологически
активных соединений.
2. Перечислите основные признаки витаминов.
3. Назовите основные классы витаминов.
4. Перечислите водорастворимые витамины.
5. Назовите функции водорастворимых витаминов.
6. Перечислите жирорастворимые витамины.
106
7. Назовите функции жирорастворимых витаминов.
8. Перечислите вещества, относящиеся к витаминоподобным
соединениям.
9. Дайте определение понятию гиповитаминоз.
10. Дайте определение понятию авитаминоз.
11. Перечислите причины возникновения первичных (алиментарных)
гиповитаминозов.
12. Перечислите причины возникновения вторичных гиповитаминозов.
13. Назовите методы профилактики гипо- и авитаминозов.
14. Дайте определение понятию гипервитаминоз.
15. Назовите витамины, избыток которых в основном вызывает
гипервитаминоз.
16. Перечислите причины возникновения гипервитаминозов.
17. Перечислите методы, используемые в клинике для определения
обеспеченности витаминами.
18. Перечислите основные пути коррекции нарушений обмена и
функции витаминов.
19. Назовите соединения, относящиеся к антивитаминам.
20. Перечислите транспортные формы витаминов.
21. Напишите структурную формулу тиамина.
22. Перечислите коферментные формы тиамина.
23. Перечислите продукты, содержащие большое количество тиамина.
24. Какое заболевание развивается при недостатке тиамина?
25. Назовите ткани, функции которых нарушаются наиболее сильно при
тианзависимом авитаминозе.
26. Напишите уравнение реакции, протекающей в цикле Кребса с
участием тиамина.
27. Напишите уравнение реакции декарбоксилирования
пировиноградной кислоты. Укажите роль тиамина в этом процессе.
28. Назовите аминокислоты, обмен которых будет преимущественно
нарушен при дефиците в пище или нарушении функции витаминов
В1.
29. Назовите реакцию пентозофосфатного цикла, в катализе которой
участвует тиамин.
30. Начертите схему, показывающую комплекс нарушений
биохимических процессов при отсутствии тиамина.
31. Назовите препараты, в виде которых вводится тиамин.
32. При каких заболеваниях рекомендуется введение витамина В1?
33. Напишите структурную формулу рибофлавина.
34. Назовите коферментные формы рибофлавина. Какая из них является
основной.
35. Перечислите продукты, содержащие большое количество
рибофлавина.
36. Назовите органы и ткани, страдающие наиболее сильно при
недостатке или отсутствии рибофлавина.
107
37. Напишите уравнение химической реакции, протекающей с участием
ФАД-зависимой дегидрогеназы при окислении жирных кислот.
38. Напишите уравнение химической реакции, протекающей с участием
ФАД-зависимой дегидрогеназы в цикле Кребса.
39. Напишите уравнение химической реакции декарбоксилирования
пирувата. Укажите роль рибофлавина в этом процессе.
40. Напишите уравнение химической реакции окисления альфаоксиглутаровой кислоты. Укажите роль рибофлавина в этом
процессе.
41. Назовите лекарственные препараты, в виде которых применяется
рибофлавин.
42. При каких заболеваниях рекомендуется введение витамина В2?
43. Назовите коферментную форму пантотеновой кислоты.
44. Перечислите продукты, содержащие пантотеновую кислоту.
45. Перечислите нарушения, возникающие у животных при недостатке
пантотеновой кислоты.
46. Напишите уравнения химических реакций бэта-окисления жирных
кислот, протекающих с участием пантотеновой кислоты.
47. Напишите уравнения химических реакций синтеза кетоновых тел и
холестерина, протекающих с участием пантотеновой кислоты.
48. Напишите уравнения химических реакций окисления пирувата и
альфа-оксиглутарата, протекающие с участием пантотеновой
кислоты.
49. Напишите уравнение химической реакции цикла Кребса с участием
пантотеновой кислоты.
50. Назовите роль пантотеновой кислоты в процессах обезвреживания
биогенных аминов и чужеродных соединений.
51. Назовите препараты, в виде которых применяется пантотеновая
кислота.
52. При каких заболеваниях рекомендуется введение витамина В3?
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Назовите коферменты в построении которых принимают участие
витамины В1, В2, В3.
2. Назовите коферменты, участвующие в осуществлении следующих
реакций: а) декарбоксилирования α-кетокислот; б) перенос ацильных
радикалов; в) перенос электронов; г) перенос протонов.
3. Напишите уравнения реакций, для осуществления которых
необходим тиаминдифосфат.
4. Напишите уравнения реакций, для осуществления которых
необходим коэнзим А.
5. Укажите соответствие в названии витаминов:
1) В1;
а) пантотеновая кислота;
2) В2;
б) тиамин;
3) В3.
в) рибофлавин.
108
6. Укажите активные формы витаминов:
1) В1;
а) коэнзим А;
2) В2;
б) НАД;
3) В3.
в) ТГФК;
г) ТДФ;
д) ТГФ;
е) ФАД.
7. Флавиновые коферменты участвуют в реакциях окисления :
1) переноса электронов и протонов в дыхательной
цепи;
2) пирувата;
3) сукцината;
4) жирных кислот;
5) глутамата.
8. Биохимические реакции, в катализе которых принимают участие
1) рибофлавин;
а) пируват → ацетил КоА;
2) пантотеновая кислота. б) алфакетоглутарат → сукцинил КоА;
в) глутаминовая к-та → алфакетоглутарат +
аммиак;
г) жирная кислота → ацил КоА.
9. Заполните этапы образования активной формы фермента в
клетке.
Аминокислоты
Витамин
Всасывание
Витамины крови
Транспорт
1_____________
Клетки-мишени
Условия синтеза
4_____________
2_____________
3_____________
1) фермент;
2) кофермент;
3) апофермент;
4) энергия АТФ.
10. Витамины – это вещества имеющие 1_________ молекулярный вес,
2_________ природы, требуются в 3_________ количествах, которые
4_________ в организме и поэтому должны 5_________ с пищей.
1) большой;
2) небольшой;
3) неорганической;
4) органической;
109
5) больших;
6) небольших;
7) не синтезируются;
8) синтезируются;
9) не поступать;
10) поступать.
11. Коферментом витамина В3 является 1_________, данный кофермент
участвует в реакциях тран 2_________.
12. Соединения, выключающие витамины из обменных процессов,
называются 1_________, по механизму действия они делятся на
2_________ и 3_________.
13. Патологическое состояние, развивающееся вследствие частичной
нехватки витамина в организме, называется _________.
14. Найдите ошибку! Признаками витаминов является:
1) большой молекулярный вес;
2) низкий молекулярный вес;
3) отсутствие витаминов не вызывает никаких
изменений в организме;
4) отсутствие или недостаточность вызывают
развитие специфического симптомокомплекса.
15. Назовите правильное утверждение. Признаками витаминов
являются:
1) витамины – это пластический и энергетический
материал;
2) имеют неорганическую природу;
3) требуется введение с пищей;
4) синтезируются в организме;
5) недостаточность витаминов может вызвать
специфический симптомокомплекс.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Назовите основные признаки витаминов.
2. Перечислите водорастворимые витамины.
3. Назовите функции водорастворимых витаминов.
4. Перечислите жирорастворимые витамины.
5. Назовите функции жирорастворимых витаминов.
6. Перечислите экзогенные и эндогенные причины возникновения
гиповитаминозов.
7. Перечислите прямые и функциональные тесты для определения
обеспеченности организма витаминами.
8. Назовите основные пути коррекции нарушений обмена и функции
витаминов.
9. Назовите соединения относящиеся к антивитаминам.
10. Назовите активные формы тиамина.
11. Напишите реакции, в которых участвует тиамин.
110
Назовите активные формы рибофлавина.
Напишите примеры реакций, в которых участвует рибофлавин.
Назовите активную форму пантотеновой кислоты.
Тиаминовая недостаточность называется болезнью 1_________,
проявляется нарушением метаболизма и функций 2_________,
3_________ и 4_________ систем.
1) бери-бери;
2) пеллагра;
3) подагра;
4) пищеварительная;
5) дыхательная;
6) сердечно-сосудистая;
7) нервная.
16. Укажите соответствие. Коферменты, переносящие:
1) кофермент А;
а) ацетильную группу;
2) ТДФ;
б) глюкозу;
3) ФАД;
в) карбоксильную группу;
4) ФМФ.
г) электроны и протоны.
17. Флавиные коферменты участвуют в реакциях окисления:
1) альфа-глицеролфосфата;
2) биогенных аминов;
3) альдегидов;
4) малата;
5) сукцината.
18. ТДФ участвует в окислительном декарбоксилировании 1_________
и 2_________, кроме того, ТДФ входит в структуру фермента
пентозного цикла - 3_________.
12.
13.
14.
15.
111
Тема 17. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ В5, В6, В7, В9, В12, С.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о структуре, свойствах,
обмене и функции витаминов для расшифровки биохимических
механизмов некоторых заболеваний, возникающих в организме в
результате нарушений обмена и функции витаминов.
Основные вопросы темы:
1. Витамин В5 (активные формы, реакции, катализируемые
никотинзависимыми ферментами, гиповитаминоз).
2. Витамин В6 (активные формы, реакции, катализируемые
пиридоксинзависимыми ферментами, гиповитаминоз).
3. Биотин (реакции, катализируемые биотинзависимыми ферментами,
гиповитаминоз).
4. Фолиевая кислота (активные формы, реакции, катализируемые
фолатзависимыми ферментами, гиповитаминоз).
5. Кобаламин (особенности структуры, всасывание, транспорт,
активные формы, реакции, катализируемые кобаламинзависимыми
ферментами, гиповитаминоз).
6. Аскорбиновая кислота. Участие аскорбиновой кислоты в
гидроксилировании различных соединений. Роль аскорбиновой
кислоты в синтезе коллагена. Гиповитаминоз.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Напишите формулу никотиновом кислоты и никотинамида.
2. Назовите активные формы никотинамида.
3. Перечислите продукты, богатые никотиновой кислотой.
4. Какие заболевания развиваются при недостатке витамина В5?
112
5. Назовите аминокислоту, из которой в организме синтезируется
никотинамид. Напишите процесс синтеза никотинамида из данной
аминокислоты.
6. Напишите уравнения реакций цикла Кребса с участием НАДзависимых дегидрогеназ.
7. Напишите уравнение реакции, протекающей, с участием НАДзависимой дегидрогеназы при окислении жирных кислот.
8. Напишите уравнение реакции декарбоксилирования пирувата.
Укажите роль витамина В5 в этом процессе.
9. Напишите уравнение реакции окисления альфа-кетоглутаровой
кислоты. Укажите роль витамина В5 в этом процессе.
10. Напишите уравнение реакции дезаминирования глутаминовой
кислоты. Укажите роль витамина В5 в этом процессе.
11. Напишите уравнения реакций пентозофосфатного цикла, которые
идут с участием витамина В5.
12. Напишите уравнения реакций синтеза высших жирных кислот,
протекающих с участием НАДФ.
13. Напишите уравнения реакций синтеза кетоновых тел, протекающих
с участием НАДФ.
14. Перечислите B5- зависимы ферменты цикла Кребса,
15. Перечислите В5- зависимые ферменты гликолитического пути распара глюкозы.
16. Назовите лекарственные препараты, в виде которых применяется
витамин В5?
17. Напишите формулы пиридоксаля, пиридоксина и пиридоксамина.
18. Напишите коферментные формы витамина В6.
19. Перечислите продукты, богатые витамином В6.
20. Какие заболевания наблюдаются у детей и взрослых при недостатке
витамина В6.
21. Назовите класс ферментов в состав которых входит пиридоксаль-5фосфат.
22. Напишите уравнения реакций переаминирования с участием
пиридоксаля и пиридоксамина.
23. Напишите уравнения реакций получения биологически активных
соединений из глутаминовой кислоты, гистидина. Объясните роль
витамина В6 в этих процессах.
24. Напишите уравнения реакций получения биологически активных
соединений из триптофана. Объясните роль витамина В6 в этих
процессах.
25. Напишите уравнение реакции превращения гомоцистеина в
цистотионин. Назовите фермент и его коферментную часть,
осуществляющие данное превращение.
26. Назовите препараты, в виде которых применяется витамин В6.
27. Назовите активную форму биотина.
28. Перечислите продукты, богатые биотином.
113
29. Напишите уравнение реакции глюконеогенеза, в которой участвует
биотинзависимый фермент. Назовите этот фермент.
30. Напишите уравнение реакции синтеза высших жирных кислот, в
которой участвует биотинзависимый фермент.
31. Напишите уравнение реакции окисления высших жирных кислот с
нечетным числом углеродных атомов, протекающей с участием
биотина.
32. Напишите, уравнение реакции с участием биотинзависимого
фермента при синтезе мочевины. Назовите данный фермент.
33. Назовите активную форму фолиевой кислоты.
34. Перечислите продукты, богатые содержанием фолиевой кислоты.
35. Какие заболевания развиваются при недостатке фолацинов?
36. Напишите схему взаимного перехода коферментов фолацина друг в
друга.
37. Напишите уравнение реакции синтеза глицина из серина. Какова
функция фолацина в этой реакции.
38. Какова роль фолацина в синтезе пуринового кольца?
39. Назовите препараты, используемые при миалобластической анемии.
40. Назовите коферментные формы кобаламина.
41. Перечислите продукты, содержащие кобаламин.
42. Каковы особенности синтеза и всасывания кобаламина?
43. Перечислите аминокислоты, обмен которых будет преимущественно
нарушен при отсутствии или недостатке кобаламина.
44. Напишите кеферменты, необходимые для осуществления этих процессов.
45. Назовите коферменты, участвующие в реакциях
трансметилирования и трансформилирования.
46. Напишите формулу аскорбиновой кислоты.
47. Перечислите продукты, богатые содержанием аскорбиновой
кислоты.
48. Какое заболевание развивается при недостатке или отсутствии
витамина С?
49. Напишите уравнения превращения триптофана в серотонин.
Перечислите витамины, необходимые для осуществления этих
процессов.
50. Напишите уравнения превращения фенилаланина в адреналин, перечислите витамины, необходимые для осуществления этих процессов.
51. Какова роль аскорбиновой кислоты в процессах кроветворения?
52. Перечислите препараты, которые применяются при недостатке или
отсутствии витамина С.
53. Перенесите в тетрадь и заполните приводимую ниже таблицу:
Его коферментная Транспортируемые Примеры уравнений
Витамин
форма
атомы и группы
химических реакций
114
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Напишите активные формы витамина В5.
2. Напишите примеры реакций, катализируемых никотинзависимыми
ферментами.
3. Назовите активные формы витамина В6.
4. Напишите примеры реакций, катализируемых
пиридоксинзависимыми ферментами.
5. Напишите примеры реакций, катализируемых биотинзависимыми
ферментами.
6. Назовите активную форму фолиевой кислоты.
7. Назовите коферментные формы кобаламина.
8. Напишите реакции в которых участвуют кобаламинзависимые
ферменты.
9. Напишите примеры реакций в которых участвует аскорбиновая
кислота.
10. Укажите соответствие в названии витаминов:
1) В5;
а) кобаламин;
2) В6;
б) аскорбиновая кислота;
3) В7;
в) биотин;
4) В9;
г) пиридоксин;
5) В12
д) фолиевая кислота;
6) С.
е) никотинамид.
11. Укажите витамины необходимые для образования серотонина:
_______
_________
триптофан 1

→ 5-окситриптофан 2
 → серотонин
1) В5;
2) В6;
3) В7;
4) В9;
5) В12;
6) С.
12. Укажите витамины необходимые для образования адреналина:
ДОФА
1 ____
2 ____
____ 4 ____
→ дофамин → норадреналин 3

→ адреналин
1) В5;
2) В6;
3) В7;
4) В9;
5) В12;
6) С.
13. Укажите соответствие:
Биохимические реакции, в катализе которых принимают участие:
1) никотинамид,
а) пируват → ацетил КоА;
2) пиридоксин,
б) α-кетоглутарат → сукцинил КоА;
3) фолиевая кислота, в) жирная кислота → ацил КоА;
115
г) сукцинил КоА + гли → δ-аминолевуленовая кислота;
д) серин → глицин.
14. Укажите витамины, необходимые для трансдезаминирования
аланина:
1
2 ┌→ NH3
аланин + α-кетоглетарат → пируват + глутамат─┤
└→ α-кетоглетарат
15. Укажите витамины, признаками недостаточности, которых
являются:
1) дерматит,
а) фолиевая кислота;
2) анемия,
б) никотинамид;
в) пиридоксин;
г) биотин;
д) кобаламин.
16. Укажите реакции, катализируемые биотинзависимыми ферментами:
1) 5-гидрокситриптофан → серотонин
17. Витамины, при врождённом нарушении функции которых
наблюдается:
1) пропионатацедемия,;
а) тиамин;
2) гомоцистинурия,
б) биотин;
в) пиридоксин;
г) кобаламин.
18. У 10-дневного ребёнка развились тоническо-клонические судороги с
обильным слюнотечением, цианоз, затруднения дыхания.
Симптоматика проходит при назначении больших доз витамина В6.
1) Необходимо определить активность В6-зависимых ферментов:
а) цистотиоинсинтетаза;
б) циститионинлиаза;
в) глутаматдегидрогеназа;
г) пируватдекарбоксилаза.
2) Указанная симптоматика развивается вследствие нарушения
реакции:
глутаматдекарбоксилаза
1____________
_
1____________
_
-СО2
3) Причиной нарушения является врождённый дефект апофермента
глутаматдекарбоксилазы, затрудняющей взаимодействие с коферментом
1_____________.
4) В комплекс лечения должен входить 1_____________, приём
витамина 2___________ в дозах, превышающих физиологические
3______________.
1} длительно;
2} кратковременно;
3} В6;
116
4} В7;
5} В1;
6} 5-10;
7} 100-1000.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Никотинамид, биосинтез из триптофана.
2. Назовите активные формы никотинамида.
3. Напишите примеры реакций, в которых участвует никотинамид.
4. Назовите активные формы пиридоксина.
5. Напишите примеры реакций, в которых участвует пиридоксин.
6. Напишите примеры реакций, в которых участвует биотин.
7. Напишите активные формы фолиевой кислоты.
8. Напишите примеры реакций, в которых участвует фолиевая кислота.
9. Напишите активные формы витамина В12.
10. Напишите реакции, в которых участвует витамин В12.
11. Аскорбиновая кислота, биохимические реакции, катализируемые
этим ферментом.
12. Витамины, при нарушении функции которых наблюдается:
1) цистотионинурия;
а) В1;
2) лактатацедемия,
б) В6;
в) В12;
г) Н.
13. Витамины, при нарушении, которых наблюдается:
1) ксантуренурия;
а) В1;
2) гиперметионемия;
б) В6;
3) пируватацедемия.
в) В12;
г) Н.
14. Назовите витамины, необходимые для превращения лейцина по
схеме:
лейцин –1→ кето-изокапроновая –2–3→ изовалерил-КоА →
→ бета-метилкротонил-КоА→бета-окси-бета-метил┌→ацетоацетат
глутарил-КоА ┤
└→холестерин
1) В1;
2) В2;
3) В3;
4) В5;
5) В6;
6) Н.
117
15. Назовите этапы обмена серосодержащих аминокислот,
катализируемые пиридоксальзависимыми ферментами:
СН3
цистеин
метионин
гомоцистеин +
серин
цистатионин
3
гомосерин
1) 1;
2) 2;
3) 3.
16. Биохимические реакции, в катализе которых принимают участие:
1) тиамин;
а) пируват → ацетил КоА;
2) пантотеновая кислота, б) α-кетоглутарат → сукцинил
КоА;
в) глутаминовая кислота → αкетоглутарат + аммиак;
г) жирная кислота → ацил КоА.
17. Укажите активные формы витаминов:
1) В5;
а) дезоксиаденозилкобаламин;
2) В6;
б) ТГФК;
3) В9;
в) фосфопиридоксаль;
4) В12.
г) НАД.
18. Укажите соответствие:
Коферменты, переносящие:
1) ацетильную группу;
а) кофермент А;
2) глюкозу;
б) УДФ;
3) карбоксильную группу; в) биотин;
4) метильную группу.
г) ς-аденозилметионин.
19. Укажите пропущенные метаболиты и витамины, необходимые для
синтеза цистеина:
4_ __
серин + 1____ → 3_____ → 5 + цистеин
1) гомосерин;
2) гомоцистеин;
3) цистотионин;
4) таурин;
5) В2;
6) В6;
7) С.
118
20. Укажите витамины, необходимые для метаболизма глицина:
креатин
1
глицин
3
гем
2 4
1) В2;
2) В5;
3) В6;
4) В9;
5) В12;
6) С.
21. В первые недели жизни при приёме белка у ребёнка рвота,
обезвоживание, гипотония. коматозное состояние,
пропионатацидемия.
1) Дефектом какого фермента обусловлено заболевание:
1
ацетил КоА 
→
малонил КоА;
2
пропионил КоА →
метилмалонил КоА;
3
пируват 
→ оксалоацетат;
4
оксалоацетат →
фосфоенолпируват;
1} 1;
2} 2;
3} 3;
4} 4.
2) Фермент дефект которого наблюдается при данных
нарушениях, называется 1________.
3) Кофермент фермента, дефект которого приводит к данным
нарушениям.
119
Тема 18. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЖИРОРАСТВОРИМЫХ
ВИТАМИНОВ А, Д, Е, К.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о структуре, свойствах,
обмене и функции жирорастворимых витаминов для расшифровки
биохимических механизмов некоторых заболеваний, возникающих в
организме в результате нарушений обмена и функции витаминов.
Основные вопросы темы:
1. Особенности обмена жирорастворимых витаминов.
2. Витамин А (структура, метаболизм, биологические функции, гипо- и
гипервитаминоз).
3. Витамин Д (провитамины, активные формы, гипо- и
гипервитаминоз).
4. Витамин Е (структура, биологические функции).
5. Витамин К (структура, биологические функции).
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Перечислите основные химические компоненты витамина А.
2. Перечислите продукты, богатые витамином А и его провитаминами.
3. Назовите причины развития гипо- и авитаминоза А.
4. Перечислите, какие биохимические процессы. Нарушаются в
организме при недостатке витамина А.
5. Перечислите заболевания, которые развиваются в организме при
отсутствии витамина.
6. Нарисуйте схему, показывающую участие витамина А в процессе
светоощущения.
7. Перечислите нарушения, которые появляются в организме ребенка
при избыточном поступлении витамина А или каротинов.
120
8. Перечислите препараты, в виде которых применяется витамин А.
9. Химическая природа витамина Д. Перечислите активные формы
витамина Д.
10. Перечислите продукты, богатые витамином Д.
11. Какое заболевание развивается при недостатке витамина Д?
Перечислите его основные симптомы.
12. Назовите факторы, способствующие превращению провитамина Д в
активную форму.
13. Какова роль витамина Д в регуляции транспорта ионов кальция и
фосфора в тонком кишечнике?
14. Какова роль витамина Д в мобилизации ионов кальция из костной
ткани?
15. Какова роль витамина Д в реабсорбции ионов кальция и фосфора в
почечных канальцах?
16. Перечислите нарушения, которые появляются в организме при
избыточном поступлении витамина Д.
17. Перечислите препараты, в виде которых применяется витамин Д.
18. Перечислите структурные компоненты, из которых построен
витамин К.
19. Перечислите биологически активные формы витамина К.
20. Перечислите продукты, с которыми в организм в основном
поступает витамин К.
21. Перечислите основные причины развития гиповитаминоза К.
22. Перечислите нарушения, которые возникают при недостатке
витамина К.
23. Назовите факторы свертывания крови, синтезируемые при участии
витамина К.
24. Перечислите, аналоги витамина К. Какое они нашли практическое
применение?
25. Перечислите антивитамины К. Какое они нашли практическое
применение?
26. Перечислите структурные компоненты, из которых построен
витамин Е.
27. Перечислите продукты, богатые витамином Е.
28. Назовите основные клинические проявления гиповитаминоза Е.
29. Какова роль витамина Е в стабилизации структур биологических
мембран?
30. Какова роль витамина Е. в повышении биологической активности
витамина А?
31. Перечислите препараты, в виде которых применяется витамин Е.
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Нарисуйте схему, показывающую участие витамина А в процессе
светоощущения.
2. Перечислите препараты, в виде которых применяется витамин А.
121
3. Назовите нарушения, которые развиваются в организме при
недостатке витамина Д.
4. Назовите органы и ткани, участвующие в обмене витамина Д.
5. Укажите изменения, которые появляются в организме ребёнка при
избыточном поступлении витамина Д.
6. Перечислите препараты, в виде которых применяется витамин Д.
7. Назовите биологически активные формы витамина К.
8. Перечислите основные причины развития гиповитаминоза К.
9. Назовите факторы свёртывания крови, синтезируемые при участии
витамина К.
10. Назовите антивитамины К.
11. Назовите основные клинические проявления гиповитаминоза К.
12. Укажите роль витамина К в биохимических процессах.
13. Назовите препараты, в виде которых применяется витамин Е.
14. Перепишите в тетрадь и заполните таблицу:
Название форм
Название
Участие в
патологий,
жирораство- ПредшестВитамины биохимических развивающихся
венники
римого
процессах
при
витамина
гиповитаминозе
15. У больных желчекаменной болезнью часто наблюдается
гиповитаминоз жирорастворимых витаминов. Объясните механизм
его развития.
16. У больных при подготовке к операции, определяли показатели
свёртываемости крови. Протромбиновый индекс оказался равным
30% (норма – 80-100%). Обсудите возможные причины
гипопротромбинемии.
17. У больных с хроническими заболеваниями печени и
желчевыводящих путей нередко развивается остеомоляция и
остеопения. Обсудите возможные причины этих осложнений.
18. У больных с хронической почечной недостаточностью нередко
наблюдается деминерализация костной ткани. Обсудите причины её
возникновения.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения
материала:
1. Назовите биологические процессы, в которых участвует витамин А.
2. Назовите биохимические процессы, в которых участвует витамин Д.
3. Назовите заболевания, развивающиеся при недостатке витамина Д.
4. Укажите биохимические процессы, нарушающиеся в организме при
недостатке витамина К.
5. Назовите факторы свёртывания крови, синтезируемые печенью при
участии витамина К.
122
6. Назовите биохимические процессы, в которых участвует витамин Е.
7. Укажите соответствие:
Дефицит витамина:
Симптомы:
1) ретинол;
а) нарушение темновой адаптации;
2) токоферол.
б) атрофия семенников;
в) рассасывание плода у беременных;
г) избыточное ороговение кожи;
д) сухость слизистых;
е) ксерофтальмия;
ж) нарушение устойчивости клеточных
мембран.
8. Укажите соответствие:
Дефицит витамина:
Симптомы:
1) кальциферол;
а) кровоточивость;
2) менохинон;
б) саблевидные, Х-образные или О-образные
голени;
в) рахитические четки;
г) килевидная (птичья) грудная клетка.
9. Укажите соответствие:
Витамин:
Название:
1) витамин А;
а) антирахитический;
2) витамин К;
б) антистерильный;
3) витамин Д;
в) антигеморрагический;
4) витамин Е.
г) антиксерофтальмический.
10. Укажите соответствие:
Витамин:
Функция:
1) Д;
а) антиоксидантная;
2) Е.
б) регуляция обмена кальция;
в) антигеморрагическая;
г) антиксерофтальмическая.
11. Укажите соответствие:
Витамин:
Функция:
1) А;
а) рост и дифференцировка клеток
2) К.
быстропролиферирующих тканей;
б) фитохимический акт зрения;
в) синтез протромбина;
г) синтез IX, X факторов свёртывания.
12. Укажите соответствие:
Витамин:
Химическое название:
1) витамин А;
а) токоферолы;
2) витамин Д;
б) филлохиноны;
3) витамин К;
в) менахиноны;
4) витамин Е.
г) ретинол;
д) ретиналь;
е) викасол;
123
ж) холикальциферол;
з) эргокальциферол.
13. Витамин К 1_____ существует в виде К1 – 2_____, К2 – 3_____ и
синтетический препарат 4_____, в организме превращается в К2
5_____, функционирует в качестве кофактора 6_____, остатков
глутаминовой кислоты в белках 7_____ крови II, VII, IX, X.
1) токоферол;
2) филлохинон;
3) викасол;
4) менахинон;
5) гидроксилирование;
6) гемолиз;
7) карбоксилирование;
8) свёртывание.
14. Витамин Д – смесь двух форм 1_____ и 2_____ поступает в 3_____,
гидроксилируется в 4_____ положении, попадает в 5_____,
гидроксилируется в 6_____ положении, возникает 7_____ активная
форма, поступая с током крови в 8_____, ускоряет всасывание ионов
9_____ из просвета 10____ и реабсорбции в 11_____.
1) почки;
2) кишечник;
3) печень;
4) калия;
5) кальция;
6) 1,25-дигидроксихоликальциферол;
7) 1;
8) 25;
9) холекальциферол;
10) эргокальциферол.
15. Витамин А 1_____ спирт и 2_____ альдегид в тканях превращается в
сложные
3____,
контролирует
4_____
и
5_____
быстропролиферирующих тканей (хрящ, костная ткань, эпителий
кожных покровов и слизистых), 6_____ акт зрения.
1) химический;
2) фотохимический;
3) рост;
4) созревание;
5) дифференцировка;
6) кетоны;
7) эфиры;
8) ретинол;
9) ретиналь.
124
Тема 19. ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА, БИОСИНТЕЗ,
СЕКРЕЦИЯ И КАТАБОЛИЗМ ГОРМОНОВ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о структуре, свойствах,
обмене и функции гормонов для расшифровки биохимических механизмов
некоторых заболеваний, возникающих в результате нарушения функции
гормонов и рационального корригирующего применения гормонов.
Основные вопросы темы:
1. Основные признаки гормонов (специфичность, высокая
биологическая активность, сектерируемость, дистантность
действия).
2. Виды гормонов по структуре (стероидные, производные
аминокислот, белково-пептидные) и их классификация.
3. Особенности структуры белково-пептидных гормонов (гаптомеры,
актоны, вспомогательные фрагменты).
4. Биосинтез гормонов (стероидных, производных аминокислот,
белково-пептидных).
5. Транспорт гормонов (специфические и неспецифические
транспортные белки, связывание грмонов форменными элементами
крови).
6. Особенности секреции и периферический метаболизм гормонов
различной химической природы.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Дайте определение гормонам как классу биологически активных
соединений.
2. Перечислите основные признаки гормонов.
3. Расшифруйте термин «специфичность гормона».
125
Расшифруйте термин «секретируемость гормона».
Расшифруйте понятие «высокая биологическая активность гормона».
Расшифруете понятие «дистантность действия гормона».
Перечислите основные группы гормонов.
На какие группы и подгруппы можно разделить стероидные
гормоны?
9. На какие группы и подгруппы можно разделить гормоны –
производные аминокислот?
10. На какие группы можно разделить белково-пептидные гормоны?
11. Назовите особенности структуры белково-пептидных гормонов.
12. Что такое эффектомер? Охарактеризуйте его функцию.
13. Что такое гаптомер? Какова его функция?
14. Перечислите функции вспомогательного участка белковопептидных гормонов.
15. Напишите схему биосинтеза стероидных гормонов.
16. Напишите в формулах биосинтез адреналина.
17. Напишите процесс синтеза тироксина.
18. Напишите процесс синтеза мелатонина.
19. Напишите в виде схемы биосинтез гормонов белково-пептидной
природы.
20. Перечислите виды транспорта гормонов в крови и укажите их
процентные соотношения.
21. Перечислите специфические транспортные гормонсвязывающие
белки сыворотки крови.
22. Перечислите неспецифические, гормонсвязывающие белки
сыворотки крови.
23. Каковы особенности секреции гормонов стероидной природы?
24. Каковы особенности периферического метаболизма гормонов
стероидной природы?
25. Перечислите особенности секреции гормонов – производных
аминокислот.
26. Биологическое значение периферического метаболизма гормонов.
27. Каков периферический метаболизм катехоламинов?
28. Каковы особенности секреции гормонов белково-пептидной
природы?
29. Какие особенности периферического метаболизма белковопептидных гормонов Вы знаете?
30. Назовите известные Вам гормоны, которые применяются как
лекарственные препараты.
31. Почему после длительного применения гормонов в больших дозах,
отмена его должна происходить постепенно?
4.
5.
6.
7.
8.
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Нарисуйте схему классификации гормонов по химической природе.
2. Напишите в виде схемы биосинтез белково-пептидных гормонов.
126
Напишите в виде схемы биосинтез стероидных гормонов.
Напишите синтез тиреоидных гормонов.
Напишите синтез адреналина в формулах.
Напишите синтез мелатонина в формулах.
Назовите виды транспорта гормонов в крови.
Перечислите виды секреции гормонов.
Назовите виды периферического метаболизма для всех типов
гормонов.
10. Назовите гормоны, применяемые в качестве лекарственных
препаратов.
11. Соединения, являющиеся представителями катехоламинов.
12. Укажите соответствие:
Назовите функцию:
1) актона;
а) устойчивость;
2) гаптомера;
б) связывание с рецептором;
3) вспомогательного участка. в) формирование третичной структуры;
г) усиление активности;
д) биологический эффект.
13. Укажите номерами последовательность образования метаболитов в
синтезе стероидных гормонов:
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
7____
1____
2____
3____
4____
5____
6____
8____
1) мевалоновая кислота;
2) холестерин;
3) ацетил-КоА;
4) прогестерон;
5) 3-ОМГ-КоА;
6) холестерид белок;
7) кортикостероиды;
8) половые гормоны.
14. Укажите гормоны, являющиеся:
1) стероидами;
а) эстрогены;
2) производные триптофана;
б) мелатонин;
3) производные тирозина;
в) тироксин;
4) белково-пептидные.
г) инсулин.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения
материала:
1. Перечислите основные признаки витаминов.
2. Укажите классификацию гормонов по химической природе.
3. Назовите особенность структуры белково-пептидных гормонов.
4. Напишите схему синтеза стероидных гормонов.
5. Напишите схему синтеза белково-пептидных гормонов.
127
6. Назовите виды транспорта гормонов в крови.
7. Укажите типы секреции гормонов различной природы.
8. Назовите виды периферического метаболизма гормонов различной
природы.
9. Биологическое значение периферического метаболизма гормонов.
10. Укажите механизм инактивации следующих гормонов:
1) эстрон;
а) восстановление;
2) тироксин;
б) дейодирование;
3) адреналин;
в) дезаминирование;
4) инсулин,;
г) протеолиз;
5) мелатонин;
д) метилирование.
11. Соединения, являющиеся представителями мужских половых
гормонов 1_____, женских половых гормонов 2_____ и 3_____,
глюкокортикоидов 4_____ и 5_____, минералокортикоидов 6_____,
катехоламинов 7_____.
1) альдостерон;
2) эстрон;
3) кортизон;
4) адреналин;
5) тестостерон;
6) эстрадиол;
7) кортикостерон.
12. Укажите соответствие:
Гормоны, являющиеся представителями:
1) катехоламинов;
а) глюкагон;
2) белково-пептидных.
б) адреналин;
в) тестостерон;
г) кортизон;
д) соматотропин;
е) норадреналин.
13. Гормоны, являющиеся производными белков или пептидов:
1) мелатонин;
2) кальцитонин;
3) тироксин;
4) паратгормон;
5) инсулин;
6) адреналин.
14. Специфические и неспецифические транспортные белки крови для
гормонов:
1) специфические;
а) кортикоидсвязывающий глобулин;
2) неспецифические.
б) орозомукоид;
в) тироксинсвязывающий глобулин;
г) альбумин;
д) трансферин.
128
15. Катехоламины – гормоны производные аминокислоты 1_____,
синтезируются в 2_____ надпочечников. Сначала аминокислота
окисляется в 3______, который затем декарбоксилируется с
образованием 4_____, снова окисляется в 5_____ и последний
метилируется и превращается в 6_____.
1) триптофан;
2) тирозин;
3) кора;
4) мозговой слой;
5) дофамин;
6) ДОФА;
7) норадреналин;
8) адреналин.
16. Гормоны являющиеся производными:
1) стероидов;
а) норадреналин;
2) триптофана;
б) мелатонин;
3) тирозина;
в) тироксин;
4) белково-пептидных.
г) глюкогон;
д) вазопрессин;
е) альдостерон;
ж) тестостерон.
17. Укажите номерами последовательность образования метаболитов
при синтезе мелатонина:
1_____
2_____
3_____
4_____
мелатонин
1) 5-окситриптамин (серотонин);
2) триптофан;
3) 5-окситриптофан;
4) ацетосеротонин.
18. Гормоны – биологически активные соединения, выделяемые:
1) тучными клетками соединительной ткани;
2) клетками желудочно-кишечного тракта;
3) клетками эндотелия;
4) клетками желёз внутренней секреции.
129
Тема 20. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ГОРМОНОВ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о свойствах, механизме
действия гормонов различной природы для расшифровки биохимических
механизмов некоторых заболеваний, возникающих в результате
нарушения механизма действия и рационального корригирующего
применения гормонов.
Основные вопросы темы:
1. Тканевой спектр действия гормонов (гормонзависимые,
гормончувствительные, гормоннезависимые органы и ткани,
распределение в организме).
2. Типы циторецепции гормонов (внутриклеточная, мембранная).
3. Функциональная характеристика белков-рецепторов
(избирательность сродства, связывающая ёмкость, специфичность
тканевой локализации).
4. Модели рецепции гормонов с различной химической структурой.
5. Этапы реализации гормонального эффекта. Патология рецепции
гормонов.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Как классифицируются клетки организма по степени и характеру
реактивности к данному гормону?
2. Назовите гормон зависимые клетки организма человека. Приведите
пример.
3. Назовите гормоннезависимые клетки организма человека. Приведите
пример.
4. Назовите гормончувствительные клетки организма человека.
Приведите пример.
130
5. Как осуществляется распределение гормонов в организме?
6. Назовите типы рецепции гормонов.
7. Перечислите гормоны, действующие по типу внутриклеточной
рецепции.
8. Перечислите гормоны, действующие по типу мембранной рецепции.
9. Укажите тип рецепции для белково-пептидных гормонов.
10. Назовите тип рецепции тиреоидных гормонов.
11. Назовите тип рецепции катехоламинов.
12. Перечислите основные свойства рецепторных белков для гормонов.
13. Перечислите этапы реализации гормонального эффекта при
внутриклеточной рецепции.
14. Составьте схему рецепции стероидных гормонов.
15. Перечислите этапы реализации гормонального эффекта при
мембранной рецепции.
16. Перечислите медиаторы белково-пептидных гормонов.
17. Напишите формулу цАМФ.
18. Охарактеризуйте структуру и свойства отдельных участков
аденилат-циклазы.
19. Каковы особенности рецепции тиреоидных гормонов?
20. Назовите тип рецепции адреналина. Составьте схему рецепции.
21. Назовите тип рецепции мелатонина. Нарисуйте схему рецепции.
22. Назовите этапы реализации гормонального эффекта.
23. Охарактеризуйте начальные этапы реализации гормонального
эффекта.
24. Охарактеризуйте ранние этапы реализации гормонального эффекта.
25. Охарактеризуйте поздние этапы реализации гормонального
эффекта.
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Укажите, как делятся клетки организма по степени реактивности к
данному гормону.
2. Перечислите свойства белков-рецепторов.
3. Назовите типы рецепции гормонов.
4. Составьте схему рецепции стероидных гормонов.
5. Составьте схему рецепции белково-пептидных гормонов.
6. Составьте схему рецепции катехоламинов.
7. Перечислите типы медиаторов для белково-пептидных гормонов.
8. Назовите этапы реализации гормонального эффекта.
9. Перенесите в тетрадь и заполните таблицу:
Механизмы
Название
Формула и тип Клетки (органы)передачи сигнала
гормона
строения
мишени
в клетки-мишени
10. Назовите тип рецепции инсулина. Составьте схему рецепции.
131
11. Назовите тип рецепции кортизона. Составьте схему рецепции.
12. Напишите формулу цАМФ и цГМФ.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения
материала:
1. Назовите гормонзависимые клетки организма человека. Приведите
пример.
2. Назовите гормоннезависимые клетки организма человека. Приведите
пример.
3. Назовите гормончувствительные клетки организма человека.
Приведите пример.
4. Назовите виды рецепции гормонов.
5. Назовите гормоны, действующие по типу мембранной рецепции.
6. Назовите гормоны, действующие по типу внутриклеточной
рецепции.
7. Нарисуйте схему мембранной рецепции.
8. Нарисуйте схему внутриклеточной рецепции.
9. Перечислите медиаторы белково-епетидных гормонов.
10. Назовите этапы реализации гормонального эффекта.
11. Укажите гормоны действующие по типу внутриклеточной
рецепции:
1) тестостерон;
2) эстрон;
3) адреналин;
4) инсулин;
5) тироксин.
12. Мишени катехоламинов 1_____, 2_____ и 3_____. Эффекты
реализуются через 4_____ и проявляются в 5_____ и 6_____ обменах.
132
Тема 21. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА БЕЛКОВ,
УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о механизме действия
гормонов различной природы на обмен белков, углеводов и липидов, для
расшифровки биохимических механизмов некоторых заболеваний,
возникающих в результате нарушения обмена белков, углеводов и липидов
и рационально корригирующего применения гормонов.
Основные вопросы темы:
1. Гормональная регуляция синтеза белков (СТГ, соматомедины,
инсулин, андрогены, эстрогены, глюкокортикоиды).
2. Гормональная регуляция обмена углеводов и липидов (инсулин,
глюкагон, адреналин, глюкокортикиоды, АКТГ, СТГ, нарушение
обмена углеводов и липидов при сахарном деабете).
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Назовите гормоны, участвующие в регуляции обмена белков.
2. Перечислите гормоны, обладающие анаболическим эффектом.
3. Перечислите гормоны, обладающие катаболичесчим эффектом.
4. Назовите гормон, обладающий самым мощным анаболическим
эффектом.
5. Охарактеризуйте механизм действия СТГ.
6. Назовите виды и функции самотомидинов.
7. Назовите биохимические процессы, протекающие в начальные этапы
действия СТГ.
8. Охарактеризуйте биохимические процессы, протекающие на ранних
этапах действия СТГ.
133
9. Охарактеризуйте биохимические процессы, протекающие на
поздних этапах действия СТГ.
10. Назовите заболевание, возникающее при гиперфункции СТГ в
молодом возрасте.
11. Назовите заболевание, возникающее при гиперфункции СТГ у
взрослого человека.
12. Какие биохимические процессы нарушаются при гипосекреции
СТГ?
13. Охарактеризуйте механизм анаболического эффекта инсулина.
14. Охарактеризуйте механизм анаболического эффекта половых
гормонов
15. Укажите отличия в действии на процессы биосинтеза белка
андрогенов и эстрогенов.
16. Охарактеризуйте механизм действия тиреоидных гормонов на
процессы биосинтеза белка.
17. Перечислите гормоны, участвующие в регуляции обмена углеводов.
18. Назовите гормон, обладающий катаболическим эффектом в обмене
углеводов.
19. Перечислите гормоны, обладающие анаболическим эффектом в
обмене углеводов.
20. Назовите ферменты углеводного обмена, которые активируются
инсулином.
21. Назовите ферменты углеводного обмена, которые активируются
глюкокортикоидами.
22. Назовите ферменты углеводного обмена, которые ингибирутотся
глюкскортикоидами.
23. Какое влияние оказывает АКТГ на обмен углеводов?
24. Какое влияние оказывает глюкагон и адреналин на обмен
углеводов?
25. Назовите интегральный показатель обмена липидов в организме.
26. Какой гормон стимулирует липогенез? Объясните механизм его
действия.
27. Охарактеризуйте механизм действия инсулина как ингибитора
процесса липолиза.
28. Какие гормоны стимулируют липолиз. Объясните механизм его
действия.
29. Охарактеризуйте механизм действия катехоламинов в липидном
обмене.
30. Охарактеризуйте механизм действия СТГ в липидном обмене.
31. Охарактеризуйте механизм сочетанного действия СТГ и адреналина,
в липидном обмене.
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Перечислите гормоны, участвующие в регуляции обмена белков.
2. Назовите гормоны, обладающие анаболическим эффектом.
134
3. Назовите гормоны, обладающие катаболическим эффектом.
4. Механизм действия СТГ.
5. Назовите заболевания, возникающие при гипер- и гипофункции СТГ
в молодом возрасте.
6. Механизм анаболического эффекта инсулина.
7. Механизм анаболического эффекта андрогенов и эстрогенов.
8. Механизм действия тиреоидных гормонов на процессы биосинтеза
белка.
9. Назовите гормоны, обладающие катаболическим эффектом на
биосинтез белка.
10. Назовите гормоны, участвующие в обмене углеводов.
11. Охарактеризуйте механизм действия инсулина на углеводный
обмен.
12. Охарактеризуйте механизм действия глюкагона и адреналина на
обмен углеводов.
13. Охарактеризуйте механизм действия глюкокортикоидов на обмен
углеводов.
14. Назовите гормоны, участвующие в обмене липидов.
15. Укажите соответствие:
1) гормоны, ускоряющие липогенез;
а) глюкагон;
2) гормоны, ускоряющие липолиз.
б) СТГ;
в) адреналин;
г) инсулин;
д) АКТГ.
16. Инсулин повышает проницаемость мембран для 1_____ и 2_____.
Независимы от инсулина в этом отношении только клетки 3_____ и
4_____.
1) глюкозы;
2) аминокислот;
3) Na+;
4) К+;
5) печень;
6) мышцы;
7) головной мозг;
8) почки.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения
материала:
1. Назовите гормоны, обладающие анаболическим эффектом на
биосинтез белка в организме.
2. Назовите гормоны, обладающие катаболическим эффектом на
биосинтез белка в организме.
3. Перечислите гормоны, участвующие в обмене углеводов.
4. Назовите гормоны, участвующие в обмене липидов.
5. Укажите изменение секреции гормонов при гипергликемии:
135
1) усиление секреции АКТГ;
2) усиление секреции инсулина;
3) ослабление секреции инсулина;
4) ослабление секреции глюкагона;
5) ослабление секреции альдостерона.
6. Назовите гормоны, ускоряющие процесс:
1) гликолиза;
2) гликонеогенеза;
3) гликогенолиза.
7. Укажите в квадратах гормоны, обладающие указанными эффектами:
1) адреналин;
2) тиреоидные гормоны;
3) инсулин;
4) глюкагон;
5) ТТГ;
6) СТГ;
7) глюкокортикоиды;
8) норадреналин;
9) половые гормоны;
10) тиреоидные гормоны
(физиологические дозы).
7_____
6_____
5_____
биосинтез
белка
8_____
1_____
2_____
4_____
3_____
8. Гормоны, ускоряющие катаболизм белка в лимфоидной ткани и
усиливающие анаболизм в гепатоцитах:
1) инсулин;
2) глюкокортикоиды;
3) кальцитонин;
4) СТГ;
5) паратгормон;
6) АКТГ.
9. Укажите соответствие:
1) гормоны гипергликемического действия;
а) инсулин;
2) гормоны гипогликемического действия,.
б) адреналин;
в) глюкагон;
г) глюкокортикоиды.
136
10. При некоторых видах опухоли гипофиза у взрослого человека
увеличивается продукция соматотропина (СТГ), который является
мощным _____ гормоном. При этом наблюдается разрастание
хрящевой ткани, носа, ушных раковин, подбородка, увеличение
длины рук, ног. Это даёт возможность предположить наличие у
больного _____.
137
Тема 22. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА
ВОДЫ И ЭЛЕКТРОЛИТОВ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания о механизме действия
гормонов на обмен воды и электролитов, для расшифровки биохимических
механизмов некоторых заболеваний, возникающих в результате
нарушения обмена воды и электролитов и рационально корригирующего
применения гормонов.
Основные вопросы темы:
1. Гормональная регуляция обмена воды.
2. Гормональная регуляция обмена ионов натрия и калия.
3. Гормональная регуляция кальциевого обмена.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Перечислите биологические функции воды в организме.
2. Назовите органы, контролирующие постоянный уровень воды в орга
низме и поддерживающий равновесие между интра- и
экстрацеллюлярным обменами жидкости.
3. Назовите ион, от которого зависит объем циркулирующих и
внутриклеточных жидкостей.
4. Перечислите факторы, которыми определяется осмотическое
давление крови.
5. Перечислите ионы, с которыми тесно связан обмен ионов натрия.
6. Назовите ион, преобладающий во внутриклеточной жидкости.
7. Назовите ион, преобладающий во внеклеточной жидкости.
8. Перечислите нарушения, связанные с изменением ионного
равновесия.
9. Перечислите гормоны, участвующие в обмене воды.
138
10. Объясните механизм действия антидиуретического гормона.
11. Назовите заболевание, возникающее при недостатке АДГ.
12. Назовите факторы регулирующие осмотическое давление, на
которые действует альдостерон.
13. Как влияет альдостерон на концентрацию ионов натрия и калия в
крови?
14. Назовите фермент, осуществляющий транспортный перенос
однозарядных ионов натрия и калия. Какова его клеточная
локализация?
15. Составьте схему работы этого фермента и объясните принцип его
действия.
16. Перечислите последствия избыточной выработки альдостерона.
17. Назовите заболевание, развивающееся при гиперсекреции
альдостерона.
18. Где и какими клетками вырабатывается ренин?
19. Охарактеризуйте механизм действия ренин-ангиотензиновой
системы.
20. Перечислите роль кальция в обменных процессах.
21. Назовите термин, характеризующий снижение кальция в крови.
22. Назовите последствия, возникающие при избытке кальция в крови.
23. Перечислите гормоны и витамины, контролирующие уровень
кальция в крови.
24. Назовите органы и ткани, от функционального состояния которых
зависит уровень кальция в крови.
25. Какова роль кишечника и почек в поддержании уровня кальция в
крови?
26. Объясните механизм действия паратгормона в поддержании уровня
кальция в крови.
27. Назовите гормоны и органы-мишени, которые обеспечивают
кальциевый гомеостаз.
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Укажите гормон, усиливающий реадсорбцию:
1) воды в почечных канальцах;
а) адреналин;
+
2) ионов Na в почечных канальцах. б) альдостерон;
в) СТГ;
г) вазопрессин;
д) кальцитонин.
2. Укажите соответствие:
Диагностика признаков:
1) сахарного диабета;
а) полиурия;
2) несахарного диабета.
б) гипергликемия;
в) кетонемия;
г) низкая плотность мочи;
д) высокая плотность мочи.
139
3. Назовите состояние, в основе которого лежит недостаточность
выработки вазопрессина:
1) Базедова болезнь;
2) синдром Кушинга;
3) несахарный диабет;
4) гигантизм;
5) болезнь Аддисона.
4. Укажите изменения секреции гормонов при гиперволемии:
1) ослабление секреции кальцитонина;
2) ослабление секреции вазопрессина;
3) усиление секреции альдостерона;
4) усиление секреции вазопрессина;
5) ослабление секреции альдостерона.
5. Назовите гормон, усиливающий реадсорбцию ионов Na+ в почечных
канальцах:
1) адреналин;
2) альдостерон;
3) СТГ;
4) глюкагон;
5) вазопрессин.
6. Назовите гормон, ускоряющий реадсорбцию воды в почечных
канальцах:
1) альдостерон;
2) тестостерон;
3) вазопрессин;
4) глюкагон;
5) кортизон.
7. Вазопрессином регулируется обмен:
1) кальция;
2) железа;
3) воды;
4) глюкозы;
5) натрия.
8. Назовите
микроэлементы,
обмен
которых
регулируется
альдостероном:
1) кальций;
2) железо;
3) натрий;
4) магний;
5) кобальт;
6) калий.
9. Укажите изменения секреции гормонов при гипернатриемии:
1) усиление секреции альдостерона;
2) ослабление секреции глюкокортикоидов;
3) ослабление секреции АКТГ;
140
4) усиление секреции вазопрессина;
5) ослабление секреции альдостерона.
10. Выберите из перечисленных веществ компоненты, составляющие
систему ренин-ангиотензин → альдостерон, и расположите их в
порядке функционирования:
1) ангиотензиноген I;
2) ангиотензиноген II;
3) ренин;
4) альдостерон;
5) ангиотензиноген.
11. Вещества, обмен которых регулируется:
Вазопрессином 1_____, паратгормоном 2_____, альдостероном
3_____, кальциотонином 4_____.
1) кальций;
2) железо;
3) вода;
4) натрий;
5) глюкоза.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения
материала:
1. Назовите гормоны, участвующие в обмене воды.
2. Охарактеризуйте механизм действия АДГ.
3. Назовите заболевание, возникающее при недостатке АДГ.
4. Назовите гормон регулирующий концентрацию ионов натрия и
калия.
5. Составьте схему работы фермента, осуществляющего транспорт
однозарядных ионов натрия и калия.
6. Охарактеризуйте
механизм
действия
ренин-ангиотензивной
системы.
7. Назовите гормон и витамин, регулирующие уровень кальция.
8. Укажите органы и ткани, от состояния которых зависит уровень
кальция.
9. Назовите ионы, обмен которых регулируется паратгормоном:
1) натрий;
2) железо;
3) кальций;
4) хлор;
5) фосфор;
6) магний.
10. Назовите гормон, усиливающий кальцификацию костной ткани:
1) инсулин;
2) паратгормон;
3) глюкагон;
4) кальцитонин;
141
5) СТГ;
6) АКТГ.
11. Назовите гормон, усиливающий мобилизацию кальция в костной
ткани:
1) тироксин;
2) кальцитонин;
3) инсулин;
4) паратгормон;
5) СТГ.
12. При гипокальциемии происходят следующие изменения:
1) ослабление секреции альдостерона;
2) усиление секреции паратгормона;
3) ослабление секреции паратгормона;
4) ослабление секреции кальцитонина;
5) усиление секреции кальцитонина;
6) выработка 1,25-диоксивитамина Д;
7) выработка 25-оксивитамина Д.
13. Укажите соответствие:
Назовите гормон, усиливающий реабсорбцию:
1) воды в почечных канальцах;
а) адреналин;
+
2) ионов Na в почечных канальцах. б) альдостерон;
в) СТГ;
г) вазопрессин;
д) кальцитонин.
142
Тема 23. БИОХИМИЯ КРОВИ.
Цель изучения темы: уметь применять знания о роли различных
компонентов крови для объяснения нарушений обмена при патологии и
для понимания биохимических аспектов фармакологии, токсикологии.
Знать диагностическое значение отдельных компонентов крови,
отражающих состояние обменных процессов, знать биохимические методы
выявления патологии крови, уметь охарактеризовать кровь как источник
лекарственных препаратов.
Основные вопросы темы:
1. Составные компоненты крови.
2. Биохимические функции крови.
3. Особенности структуры, свойств и функций белков плазмы крови.
4. Причины качественных и количественных изменений белкового
состава плазмы крови и их клинико-диагностическое значение.
5. Лекарственные препараты получаемые из крови.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки.
1. Назвать основные функции крови.
2. Перечислите основные составные компоненты крови.
3. Назовите основное отличие сыворотки крови от плазмы.
4. Химический состав сыворотки крови.
5. Классификация белков сыворотки крови по функции.
6. Назовите основные функции белков сыворотки крови.
7. Перечислите основные признаки сывороточного белка.
8. Перечислите методы разделения белков.
9. Что такое высаливание? Какие белковые фракции можно получить
таким методом?
143
10. Назовите параметры, по которым разделяют белки при
электрофорезе в полиакриламидном геле.
11. В основе какого метода лежит разделение белков по ИЭТ.
Охарактеризуйте этот метод.
12. Перечислите наиболее распространенные методы разделения
белков, применяемые в клинических лабораториях.
13. Охарактеризуйте альбумины крови по следующим признакам:
а) место синтеза;
б) основные функции;
в) молекулярная масса;
г) концентрация в крови.
14. Назовите причины и последствия гипо- и гиперальбуминемии.
15. Назовите основные белки, относящиеся к фракции альфа-глобулина.
16. Охарактеризуйте изменение концентрации в крови альфафетопротеина в онтогенезе.
17. Значение определения концентрации альфа-фетопротеина для
диагностики заболеваний печени и прогнозирования акушерской
патологии.
18. Перечислите основные белки, входящие во фракцию глобулинов.
19. Назовите основную функцию гаптоглобина. Каков механизм
реализации этой функции?
20. Назовите функции трансферрина, ферритинина.
21. Охарактеризуйте хиломикроны (ХМ), липопротеиды очень низкой
плотности (ЛОНП), низкой плотности (ЛНП) и высокой плотности
(ЛВП) по следующим признакам:
а) процентное содержание триглицеридов,
холестерина, фосфолипидов и белка;
б) вид аполипопротеина,
в) функции, выполняемые аполипопротеинами
различных видов;
г) функции липопротеидов;
д) клиническое значение определения концентрации в
крови.
22. Перечислите белки острой фазы. Какое клиническое значение имеет
определение их в крови?
23. Дайте определение иммуноглобулинам.
24. Перечислите основные классы иммуноглобулинов.
25. Назовите основные причины изменения концентрации
иммуноглобулинов в крови.
26. На какие группы делятся небелковые соединения-сыворотки крови?
27. Что такое остаточный азот крови?
28. Перечислите соединения, составляющие остаточный азот крови.
29. Охарактеризуйте компонент остаточного азота – мочевину по
следующим признакам:
а) место и источник синтеза;
144
б) причины изменения ее концентрации.
30. Охарактеризуйте компонент остаточного азота – мочевую кислоту
по следующим признакам:
а) место и источник синтеза,
б) концентрация,
в) причины ее повышения и снижения.
31. Охарактеризуйте компоненты остаточного азота – креатин и
креатинин (по признакам, перечисленным выше).
32. Что такое азотемия? Причины ее развития.
33. Механизм развития продукционной (внепочечной) азотемии.
34. Механизм развития ретенционной (почечной) азотемии.
35. Назовите наиболее часто определяемые в клинике компоненты
небелковых соединений плазмы крови, являющиеся продуктами
углеводного обмена.
36. Перечислите известные Вам лекарственные препараты, получаемые
из крови. На какие группы они делятся?
37. Назовите препараты комплексного действия, получаемые из крови.
38. Назовите иммунологически активные препараты, получаемые из
крови.
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Назовите составные компоненты крови.
2. Назовите основные функции белков сыворотки крови.
3. Назовите и охарактеризуйте методы разделения белков сыворотки
крови.
4. Охарактеризуйте альбумины крови.
5. Назовите причины и последствия гипо- и гиперальбуминемии.
6. Перечислите и охарактеризуйте белки, относящиеся к фракции αглобулинов.
7. Перечислите и охарактеризуйте белки, относящиеся к фракции βглобулинов.
8. Назовите и охарактеризуйте белки, относящиеся к фракции γглобулинов.
9. Укажите соответствие:
Функция:
Белки плазмы крови:
1) связывающие освобождающие
а) альбумины
при гемолизе эритроцитов гемоглобин
б) гаптоглобин
2) обеспечивающие транспорт жирных кислот в) альфа-2микроглобулин
10. Укажите соответствие:
Иммуноглобулины, молекула которых содержит:
1) четыре полипептидные цепи;
а) Ig M;
2) десять полипептидные цепи.
б) Ig G;
в) Ig A;
г) Ig E;
145
д) Ig D.
11. Укажите соответствие:
Патологические изменения развивающиеся при:
1) снижении концентрации альбуминов
а) гипоксия;
2) снижении концентрации протромбина
б) энфизема лёгких;
3) отсутствие в крови альфа-1-антипротеаз.
в) нарушение;
свёртываемости крови;
г) отёки.
12. Назовите фракции белков, получаемые при разделении методом
электрофореза на бумаге:
1) альбумины;
2) α-1-глобулины;
3) α-2-глобулины;
4) β-глобулины;
5) γ-глобулины;
6) фибриноген.
13. Изоэлектрофокусирование позволяет разделить белки по:
1) молекулярной массе;
2) заряду;
3) изоэлектрической точке;
4) размеру молекул.
14. Гипопротеинэмия может быть следствием:
1) задержки в организме воды;
2) потери больших количеств воды с мочой;
3) угнетения синтеза белков;
4) потери большого количества воды.
15. Активный центр иммуноглобулина образован:
1) лёгкой цепью;
2) лёгкой и тяжелой цепями;
3) двумя лёгкими цепями.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Состав крови и функции
2. Состав плазмы и сыворотки крови.
3. Классификация белков сыворотки по составу и функции.
4. Методы используемые для разделения белков сыворотки крови.
5. Альбумин, его функции.
6. Белки, относящиеся к α-глобулинам
7. Белки, относящиеся к β-глобулинам
8. Иммуноглобулин, строение и функции.
9. Нарисуйте схему строения иммуноглобулина класса G.
10. Нарисуйте схему строения иммуноглобулина класса А.
11. Нарисуйте схему строения иммуноглобулина класса М.
12. Укажите соответствие:
146
Белки сыворотки крови, играющие основную роль в транспорте
1) железа;
а) альбумин;
2) меди;
б) трансферин;
3) неэтерифицированных жирных кислот. в) церулоплазмин;
г) фетопротеин;
д) гемопексин.
13. Назовите основные методы разделения белков плазмы крови:
1) хроматография;
2) гельфильтрация;
3) иммуноэлектрофорез;
4) осаждение сульфатом аммония;
5) электрофорез;
6) изоэлектрофокусирование.
14. Укажите белки относящиеся к β-глобулиновой фракции:
1) гаптоглобин;
2) гемопесин;
3) трансферин;
4) тироксинсвязывающий белок.
15. Какова общая концентрация белка в плазме крови?
1) 65-80 г/л;
2) 40-50 г/л;
3) 20-30 г/л;
4) 60-100 г/л.
16. Электрофорез на бумаге позволяет разделить белки по
1) молекулярной массе;
2) заряду;
3) изоэлектрической точке;
4) размеру молекул.
147
Тема 24. БИОХИМИЯ ПЕЧЕНИ И ПОЧЕК.
Цель изучения темы: уметь применять знания о роли печени и почек в
обмене веществ, механизмах поддержания постоянства внутренней среды
организма для объяснения нарушений обмена при патологии и для
понимания биохимических аспектов фармакологии и токсикологии.
Характеристика компонентов мочи в норме и при патологии.
Основные вопросы темы.
1. Печень, клеточный состав, функции.
2. Роль печени в обмене углеводов.
3. Роль печени в обмене липидов.
4. Роль печени в обмене аминокислот, витаминов.
5. Обезвреживающая функция печени.
6. Почки их функции.
7. Роль почек в водно-солевом обмене.
8. Остаточный азот. Компоненты остаточного азота.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки.
1. Назовите важнейшие функции печени.
2. Клеточный состав печеночной ткани.
3. Основные источники появления глюкозы в гепатоцитах.
4. Основные пути метаболизма глю-6-фосфата в печени.
5. Назовите ферменты, катализирующие фосфорилирование глюкозы в
печени с образованием глю-6-фосфата.
6. Напишите реакции включения фруктозы в процесс гликолиза.
7. Напишите реакцию фосфорилирования галактозы в печечи.
8. Основные источники появления жирных кислот в гепатоцитах;
9. Перечислите пути превращения Ац-КоА в печени.
148
10. Назовите пути метаболизма жирных кислот в гепатоцитах.
11. Какие транспортные формы липидов образуются в печени?
12. Какие биологически активные соединения синтезируются в печени
из холестерина?
13. Назовите основные источники появления аминокислот в
гепатоцитах.
14. Перечислите пути метаболизма аминокислот в гепатоцитах.
15. Охарактеризуйте роль печени в обмене витаминов.
16. Участие печени в водно-минеральном обмене. Назовите
микрооэлементы, которые депонируются в печени.
17. Нарисуйте схему распада пуриновых и пиримидиновых оснований
до мочевой кислоты.
18. Напишите химические реакции, обезвреживания аммиака,
протекающие в печени.
19. Назовите типы химических реакций, лежащих в основе
обезвреживания ксенобиотиков и эндогенных соединений в печени.
20. Какие ферментные системы гепатоцитов участвуют в их
обезвреживании?
21. Какие изменения с веществом происходят в гепатоците в 1 фазу
обезвреживания?
22. Какие изменения с веществом происходят в гепатоците во II фазу
обезвреживания?
23. Приведите примеры превращений соединений во II фазу
обезвреживания.
24. Напишите процесс гниения тирозина и фенилаланина. Каким
образом обезвреживаются продукты их гниения?
25. Напишите процесс гниения триптофана. Каким образом
обезвреживаются продукты его гниения?
26. Назовите типы реакций, лежащие в основе инактивации гормонов в
печени.
27. Есть ли принципиальные различия в обезвреживании в печени
собственных метаболитов и ксенобиотиков?
28. Какие органоспецифические ферменты печени целесообразно
исследовать для оценки состояния этого органа?
29. Перечислите функции почек, выделите из них наиболее важную.
30. Какое количество первичной и вторичной мочи образуется в сутки?
31. Назовите соединения, реабсорбция которых происходит в
проксимальных канальцах.
32. Охарактеризуйте механизм реабсорбции ионов Na+ в
проксимальных канальцах.
33. Особенности всасывания ионов Na+ в дистальных канальцах.
34. Назовите гормоны, регулирующие водно-солевой гомеостаз.
Объясните механизм их действия.
35. Проиллюстрируйте реакциями роль почек в поддержании кислотнощелочного равновесия.
149
36. Каким образом происходит обезвреживание чужеродных
соединений в почках?
37. Роль ренин-ангиотензиновой системы в регуляции сосудистого
тонуса и давления.
38. В результате дегенеративного процесса поражен
юкстагломерулярный аппарат. Какие изменения при этом могут
возникнуть в водно-солевом обмене?
39. Назовите небелковые азотсодержащие соединения мочи.
40. Охарактеризуйте компонент остаточного азота – мочевину по
следующим признакам: место и источник синтеза, концентрация,
причины повышения и понижения.
41. Охарактеризуйте компонент остаточного азота – мочевую кислоту
по следующим признакам: место и источник синтеза, концентрация.
42. Присутствует ли креатин в моче взрослых здоровых людей?
Назовите причины креатинурии.
43. В моче ребенка и взрослого мужчины обнаружен креатин и
креатинин. Является ли это отклонением от нормы?
44. Назовите основные причины глюкозурии.
45. Назовите основные причины повышения содержания в моче
молочной и пировиноградной кислоты.
46. Содержится ли в норме в моче кетоновые тела? Назовите причины
кетонурии.
47. Содержится ли белок в моче взрослого человека? Назовите причины
протеинурии.
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Назовите основные функции печени.
2. Нарисуйте схему метаболизма углеводов в печени.
3. Нарисуйте схему метаболизма липидов в печени.
4. Нарисуйте схему путей метаболизма аминокислот в печени.
5. Напишите химические реакции, протекающие в печени при
обезвреживании аммиака.
6. Нарисуйте схему путей распада пуриновых и пиримидиновых
оснований до мочевой кислоты.
7. Укажите типы химических реакций, лежащих в основе
обезвреживания ксенобиотиков и эндогенных соединений в печени.
8. Напишите реакции указывающие роль почек в поддержании
кислотно-щёлочного равновесия.
9. В моче ребёнка и взрослого мужчины обнаружен креатин и
креатинин. Является ли это отклонением от нормы?
10. Назовите основные причины глюкозурии.
11. Назовите основные причины повышения содержания в моче
молочной и пировиноградной кислоты.
12. Содержатся ли в норме в моче кетоновые тела? Назовите причины
кетонурии.
150
13. Содержатся ли в норме белок в моче взрослого человека? Назовите
причины протеинурии.
14. Остаточный азот – это азот, который остаётся в плазме крови
1) после обильной белковой пищи
2) после удаления небелковых соединений
3) после удаления углеводов и липидов
4) после осаждения белков
5) после центрифугирования крови.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Назовите основные виды обменов протекающих в печени.
2. Укажите роль печени в углеводном обмене.
3. Укажите роль печени в обмене липидов.
4. Укажите роль печени в азотистом обмене.
5. Укажите роль печени в обмене витаминов.
6. Укажите роль печени в обезвреживании ксенобиотиков.
7. Назовите функции почек.
8. Охарактеризуйте роль почек в водно-солевом обмене.
9. Перечислите основные компоненты, входящие в остаточный азот.
10. Роль почек в поддержании и выведении из организма компонентов
остаточного азота плазмы крови.
11. Перечислите соединения, входящие в состав остаточного азота
плазмы крови:
1) мочевина;
2) аминокислоты;
3) белки;
4) пептиды;
5) нуклеотиды;
6) мочевая кислота;
7) аммиак;
8) креатин;
9) креатинин.
12. Повышение концентрации мочевины в крови выше 50 ммоль/л
считается:
1) благоприятным прогнозом;
2) нарушением функции почек средней степени тяжести;
3) тяжёлым нарушением функции почек;
4) тяжёлым нарушением функции печени;
5) неблагоприятным прогнозом.
13. Состояние, при котором повышается уровень небелкового азота
крови, называется ____________.
14. На какие два вида, в зависимости от причин, делят азотемию
________ и __________.
15. Укажите соответствие.
Патология:
Азотемия
151
1) ожоги;
2) заболевания почек;
3) снижение артериального давления;
4) голодание.
а) ретенционная;
б) продукционная.
152
Тема 25. МЕТАБОЛИЗМ ХРОМОПРОТЕИДОВ.
Цель изучения темы: уметь применять знания о роли печени и
компонентов крови в метаболических превращениях веществ, механизмы
обезвреживания и выведения собственных метаболитов и ксенобиотиков,
для объяснения нарушений обмена при патологии.
Основные вопросы темы.
1. Перечислите соединения, относящиеся к группе гемопротеинов,
строение и образование в онтогенезе.
2. Аномальные гемоглобины.
3. Распад гема (образование биливердина и свободного билирубина,
захват свободного билирубина гепатоцитами, конъюгация
билирубина, экскреция связанного билирубина, образование и
выведение уробилиногена и стеркобилиногена).
4. Желтухи (гемолитическая, паренхиматозная, гепатоцеллюлярная).
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки.
1. Перечислите соединения, относящиеся к группе гемопротеинов.
2. Назовите составные части гемоглобина.
3. Нарисуйте схему строения гема.
4. Строение и функции глобина.
5. Что такое «геминовый карман»? Его строение и функция.
6. Напишите схему синтеза гема.
7. Назовите ключевой этап синтеза гема? Как регулируется его
активность?
8. Какие аминокислоты являются источниками атомов азота и углерода
в молекуле гема?
9. Сколько молекул кислорода может связать одна молекула
153
гемоглобина? Что такое кооперативное связывание кислорода?
10. Нарисуйте график насыщения кислородом гемоглобина и
миоглобина.
11. Перечислите факторы, влияющие на соединение гемоглобина с
кислородом. Охарактеризуйте направленность этого влияния
(парциальное давление, кислорода, двуокись углерода, 2,3дифосглицерат, ионы водорода).
12. Какая причина возникновения гипоксии тканей вследствие
отравления монооксидом углерода (СО, угарный газ)?
13. Перечислите нормальные типы гемоглобина.
14. Назовите типы гемоглобина, циркулирующие в крови плода.
15. Перечислите типы гемоглобина, циркулирующего в крови взрослого
человека.
16. Напишите молекулярную формулу примитивного (эмбрионального)
гемоглобина.
17. Напишите молекулярную формулу фетального гемоглобина.
18. Назовите пептидные цепи, входящие в состав гемоглобина А1.
19. Назовите пептидные цепи, входящие, в состав гемоглобина А2.
20. Охарактеризуйте функциональные различия физиологических
(нормальных) типов гемоглобинов.
21. Дайте определение аномальным гемоглобинам. Укажите причины
их появления.
22. Особенности структуры гемоглобина, гемоглобина С.
23. Механизм развития серповидноклеточной анемии.
24. Что такое талассемия? Каковы механизмы ее развития?
25. Чему равна продолжительность жизни эритроцитов?
26. Назовите органы и ткани, в которых происходит физиологическое
разрушение эритроцитов.
27. Какой билирубин называется свободным? Где он образуется?
28. Нарисуйте схему образования непрямого (свободного) билирубина
из гемоглобина.
29. Какой билирубин называется связанным? Где он образуется?
30. Назовите конечные продукты превращения билирубина?
31. Составьте схему метаболизма гема.
32. Что такое желтуха? Перечислите основные формы желтух.
33. Какие биохимические исследования проводят при подозрении на
желтуху?
34. Какие результаты можно ожидать при биохимических
исследованиях крови, мочи и кала при подозрении на
гемолитическую желтуху?
35. Какие результаты можно ожидать при биохимических
исследованиях крови, мочи, кала при подозрении на обтурационную
желтуху?
36. Какие результаты можно ожидать при биохимических
154
исследованиях крови, мочи, кала при подозрении на
паренхиматозную желтуху?
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Составьте схему синтеза гема
1 _____
3 _____
4 _____
ГЕМ
5 _____
2 _____
6 _____
1) протопорфин;
2) дельта-аминолевуленовая кислота;
3) глицин;
4) железо;
5) гемм;
6) сукцинил КоА;
7) порфобилиноген.
2. Составьте схему распада билирубина
1 _____
5 _____
3 _____
2 _____
6 _____
8 _____
4 _____
7 _____
1) уробилиноген;
2) билирубин;
3) стеркобилиноген;
4) уробилин;
5) стеркобилин;
6) билирубинглюкоронид;
7) УДФ-глюкуроновая кислота;
8) глюкоронилтрансфераза.
3. У пациента в крови содержится 7-24 ммоль/л билирубина, в кале
обнаруживается стеркобилин, в моче следы уробилиногена,
билирубина нет. Имеются ли данные о нарушении пигментного
обмена?
4. У ребёнка желтушность кожи, склеры светлые. Содержание
билирубина в крови повышено за счет непрямого, «свободного», кал
интенсивно окрашен, количество стеркобилина увеличено, в моче
повышено содержание уробилиногена, билирубина нет.
Резистентность эритроцитов снижена. О каком типе желтухи можно
думать?
155
5. У больного яркая желтушность кожи, склер, слизистых. Моча цвета
пива, окраска кала существенно не изменена. В крови крови
повышено содержание прямого билирубина, в кале нормальное
содержание стеркобилиногена, в моче есть уробилиноген и
билирубин. О каком типе желтухи можно думать?
6. Этапы, на которых происходит а) циклизация, б) включение в
структуру атома железа, в) регуляция биосинтеза гема.
1) сукцинил КоА + глицин → дельта-аминолевуленат
2) дельта-аминолевуленат → порфобилиноген
3) порфобилиноген → протопорфирин
4) протопорфирин → гем.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Назовите составные части гемоглобина.
2. Напишите синтез гема, укажите ключевой этап синтеза и тип
регуляции.
3. Перечислите нормальные типы гемоглобина.
4. Охарактеризуйте функциональные различия нормальных типов
гемоглобинов.
5. Назовите органы и ткани, в которых происходит физиологическое
старение эритроцитов.
6. Нарисуйте схему образования непрямого (свободного) билирубина.
7. Какой билирубин называется непрямым (свободным)?
8. Какой билирубин называется прямым (связанным)? Где он
образуется?
9. Составьте схему метаболизма гема.
10. Назовите основные формы желтух.
11. Укажите последовательность распада гемоглобина в клетках РЭС.
Гемоглобин
1 _____
2 _____
1) билирубин;
2) гемоглобин;
3) биливердин;
4) вердоглобин.
12. Гемоглобин человека, содержит:
1) эмбриональный гемоглобин;
2) фетальный гемоглобин;
3) гемоглобин взрослого человека А1;
4) гемоглобин взрослого человека А2.
3 _____
а) альфа-цепи;
б) бета-цепи;
в) гамма-цепи;
г) дельта-цепи;
д) эпсилон-цепи.
13. Изменение насыщенности гемоглобина кислородом при
повышении:
1) повышение;
а) температуры
156
2) снижение.
1)
2)
3)
4)
5)
б) рН
в) концентрации 2,3-дифосфоглицерата.
14. Укажите последовательность образования продуктов катаболизма
гемоглобина.
1) билирубин свободный;
2) билирубин связанный;
3) биливердин;
4) стеркобилиноген;
5) уробилиноген.
15. Продукты катаболизма гемоглобина:
билирубин свободный;
а) циркулирующие в крови в свободном виде;
билирубин связанный;
б) циркулирующие в крови в комплексе с
биливердин;
альбумином;
стеркобилиноген;
в) образующиеся в печени;
уробилиноген
г) образующиеся в клетках
ретикулоэндотелиальной системы;
д) выделяющиеся с мочой;
е) выделяющиеся с калом;
ж) образующиеся в кишечнике.
157
Тема 26. КИСЛОТНО-ЩЁЛОЧНОЕ РАВНОВЕСИЕ.
Цель изучения темы: уметь использовать знания об общих понятиях
кислотно-основного
состояния,
регуляции
кислотно-щёлочного
равновесия, типичных формах нарушения кислотно-щёлочного равновесия
и принципах коррекции этих нарушений.
Основные вопросы темы.
1. Роль ионов водорода и гидроксила в процессах жизнедеятельности.
Значение изогидрии тканей для их нормального функционирования.
рН жидкостей организма.
2. Буферные системы крови (бикарбонатный, фосфатный, белковый,
гемоглобиновый).
3. Дыхательная и почечная регуляция рН внеклеточных жидкостей.
4. Причины изменения рН внеклеточных жидкостей. Нарушения
кислотно-щёлочного состояния (ацидоз, алкалоз).
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки.
1. Дайте определение кислотно-щелочного равновесия.
2. Что такое водородный показатель? В чем он выражается?
3. Назовите цифры физиологических колебаний рН крови.
4. Перечислите буферные системы крови.
5. Перечислите в порядке убывания буферной емкости буферные
системы крови.
6. Назовите буферную систему крови, действие которой связано с
выделительной функцией легких.
7. Назовите буферную систему крови, действие которой связано с
выделительной функцией почек.
158
1.Метаболически
й ацидоз
2.Метаболически
й алкалоз
3.Газовый ацидоз
4.Газовый
алкалоз
Изменение
щелочного
резерва
Причины
развития
Задачи и упражнения для самоподготовки.
1. Перенесите в тетрадь и заполните таблицу:
Виды нарушений
Изменения рН
кислотнокрови
основного
Комп Декомп
равновесия
енс.
енс.
Моча
Титр. Аммони
кисл йные
соли
Способ
компенсаци
и
8. Назовите буферную систему крови, действие которой связано с
дыхательной функцией крови.
9. Напишите состав и соотношение компонентов бикарбонатного
буфера.
10. Напишите уравнения реакций взаимодействия бикарбонатного
буфера с кислыми и основными продуктами.
11. Напишите состав и соотношение компонентов фосфатного буфера.
12. Напишите уравнения реакций взаимодействия фосфатного буфера с
кислыми и основными продуктами.
13. Напишите состав белкового и гемоглобинового буферов.
14. Напишите уравнения реакций взаимодействия белкового буфера с
кислыми и основными продуктами.
15. Напишите уравнения реакций, иллюстрирующих буферное действие
гемоглобина.
16. Охарактеризуйте роль легких в поддержании кислотно-основного
равновесия.
17. Охарактеризуйте роль почек в поддержании кислотно-щелочного
равновесия.
18. Перечислите показатели крови и мочи, которые определяют с целью
исследования кислотно-основного равновесия.
19. Дайте определение ацидозу и алкалозу. Виды ацидоза и алкалоза.
20. Газовый ацидоз и алкалоз: причины возникновения, механизм
компенсации, изменение показателей кислотно-щелочного
равновесия.
21. Метаболический ацидоз и алкалоз: причины возникновения,
механизм компенсации, изменение показателей кислотно-основного
равновесия.
22. Способы компенсации ацидоза и алкалоза.
159
2. Как будет изменяться уровень щёлочных резервов крови, если в
пище преобладают продукты животного происхождения?
3. Как изменяются щёлочные резервы крови, если в пище преобладают
продукты растительного происхождения.
4. Назовите буферную систему крови, определяющую рН мочи. Каково
соотношение компонентов этой системы в плазме крови и моче.
5. Назовите причины нарушения кислотно-щёлочного равновесия при
кратковременной максимальной физической нагрузке. Какие
продукты накапливаются в крови в этом случае?
6. Назовите причины нарушения кислотно-щёлочного равновесия при
длительной умеренной физической нагрузке. Какие продукты
накапливаются в крови в этом случае?
7. У альпиниста при тяжёлом подъёме на большую высоту учащённое
глубокое дыхание. Может ли у него нарушаться кислотно-щёлочное
равновесие? Каким образом?
8. При некоторых формах пиелонефрита нарушается гидролиз
глутамина. Как изменится в этих условиях кислотно-щёлочное
равновесие и водный баланс организма? Напишите уравнения
реакций, иллюстрирующие Ваш ответ.
9. У больного пневмонией (воспаление лёгких) рН крови – 7,3 р. СО2
равен 65 мм.рт.ст. Каков вид нарушения кислотно-основного
равновесия имеется у больного?
10. У больных сахарным диабетом наблюдается нарушения кислотноосновного равновесия и водного баланса. Каков механизм этих
нарушений?
11. У больных с циррозом печени часто наблюдается алкалоз. Обсудите
механизм его развития.
12. Для компенсации метаболического ацидоза больным вводят
бикарбонат натрия или лактат натрия. Какой из этих препаратов
предпочтительнее? Почему?
13. Метаболический ацидоз развивается при избыточном накоплении в
крови 1______. Эти продукты нейтрализуются 2_____, при этом
концентрация 3______, 4______, и образуется дополнительное
количество 5______, которое взаимодействует с 6______ и
образуется 7_____, которые выделяются 8______ и обуславливает
9_____и 10_____.
1) кислых продуктов;
2) щёлочных продуктов;
3) бикарбонатом натрия;
4) гидрокарбонат;
5) снижается;
6) угольная кислота;
7) двузамещённый фосфат;
8) однозамещённый фосфат;
9) моча;
160
10) снижение;
11) повышение;
12) рН.
14. Бикарбонатный буфер состоит из 1_____ и 2_____, их соотношение
3_____; физиологический смысл этого соотношения в том, что в
организме образуется, в основном, 4_____, и поэтому
нейтрализующего компонента 5______ имеется в 6____ раз 7____.
1) угольная кислота;
2) гидрокарбонат натрия;
3) 1/20;
4) 1/17;
5) кислые;
6) основные;
7) 30;
8) 20;
9) больше;
10) меньше.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения материала.
1. Назовите буферные системы крови.
2. Напишите состав и соотношение компонентов бикарбонатного
буфера.
3. Напишите состав и соотношение компонентов фосфатного буфера.
4. Напишите состав белкового и гемоглобинового буферов.
5. Напишите уравнение реакций взаимодействия компонентов
бикарбонатного буфера с кислыми и основными продуктами.
6. Напишите уравнения реакций взаимодействия фосфатного буфера с
кислыми и основными продуктами.
7. Напишите уравнения реакций иллюстрирующих буферное действие
гемоглобина.
8. Дайте определение алкалозу и ацидозу.
9. Формы кислотно-щёлочного равновесия, при которых:
1) дыхательный ацидоз;
а) рН мочи повышены;
2) дыхательный алкалоз;
б) рН мочи снижены;
3) метаболический ацидоз;
в) концентрация бикарбонатов
4) метаболический алкалоз.
в крови повышена;
г) концентрация бикарбонатов в
крови снижена.
10. Метаболические условия, при которых буферная ёмкость крови по
отношению к ионам водорода уменьшается, 1_______.
Метаболические условия, при которых буферная ёмкость крови по
отношению к ионам водорода увеличивается, называются 2_______.
11. Формы нарушения кислотно-щёлочного равновесия, возникающие
при:
1) дыхательный ацидоз:
а) неукротимая рвота;
161
2) дыхательный алкало;
3) метаболический ацидоз;
4) метаболический алкалоз.
б) профузных поносах;
в) кратковременной мышечной
работе;
г) гипервентиляция лёгких.
12. Формы нарушения кислотно-щёлочного равновесия, возникающие
при:
1) дыхательный ацидоз;
а) заболевания лёгких;
2) дыхательный алкалоз;
б) заболевания сердечно3) метаболический ацидоз;
сосудистой системы;
4) метаболический алкалоз.
в) сахарном диабете.
13. Уровень щёлочного резерва при метаболическом ацидозе 1___, при
газовом ацидозе 2_______.
1) повышается;
2) понижается;
3) остаётся неизменным.
14. В присутствии сильных оснований, для сохранения нормального
соотношения бикарбонатного буфера происходит 1____, а почки в
большом количестве выделяют 2_____.
1) гиповентиляция лёгких;
2) гипервентиляция лёгких;
3) кислые соли;
4) основные соли.
15. У больных сахарным диабетом наблюдается нарушения кислотноосновного равновесия, при этом возникает 1_____, и нарушается
водный баланс организма 2______.
1) дыхательный ацидоз;
2) метаболический ацидоз;
3) метаболический алкалоз;
4) задержка воды в организме;
5) потеря воды организмом.
162
Тема 27. ПОСТУПЛЕНИЕ И РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ЛЕКАРСТВЕННЫХ ВЕЩЕСТВ В ОРГАНИЗМЕ.
Цель изучения темы: уметь применять знания о путях поступления,
транспорта, распределения и выделения лекарственных веществ.
Основные вопросы темы:
1. Способы введения лекарственных веществ (энтеральный,
парэнтеральный). Трансформация лекарств в полости рта и
желудочно-кишечного тракта. Особенности всасывания при
различных способах введения.
2. Транспорт лекарств к периферическим тканям, роль белков и
форменных элементов в этом процессе.
3. Виды транспорта лекарственных веществ через клеточные мембраны
(простая диффузия, облегчённая диффузия, активный транспорт).
4. Распределение лекарственных веществ между органами и тканями.
Коэффициент распределения между липидами и водой.
5. Выведение лекарств из организма почками, лёгкими, печенью,
потовыми, слюнными и молочными железами.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Назовите основные виды изменения биологической активности
ксенобиотиков.
2. Перечислите основные пути введения лекарств в организм.
3. На какие этапы делится метаболизм ксенобиотиков?
4. Перечислите механизмы транспорта ксенобиотиков через клеточную
мембрану.
5. Охарактеризуйте процесс простой диффузии лекарственного
препарата через биологическую мембрану (скорость проникновения,
163
участие ферментов, затраты энергии, графическая зависимость
скорости проникновения от концентрации вещества).
6. Охарактеризуйте процесс облегчённой диффузии.
7. Охарактеризуйте механизм активного транспорта.
8. Напишите формулу, характеризующую математическую
зависимость скорости диффузии лекарственного препарата через
биологическую мембрану. Что обозначают буквенные выражения,
входящие в состав формулы?
9. Назовите и охарактеризуйте факторы, от которых зависит
коэффициент диффузии.
10. От каких в основном факторов будет зависеть скорость диффузии
лекарственных веществ электролитов?
11. От каких в основном факторов будет зависеть скорость диффузии
лекарственных веществ неэлектролитов?
12. Что будет преобладать: процесс поступления и клетку или
обратного выхода из нее лекарственного препарата (рК=6), если рН
снаружи клетки 4, а внутри – 6,2?
13. Какой из препаратов будет всасываться быстрее: А (рК=6,2) или В
(рК=7,8), если рН снаружи и внутри клетки равен 7,2?
14. Какой из препаратов будет всасываться быстрее: А (рК=5) или В
(рК=8), если снаружи клетки рН=6, а внутри – 7,2?
15. Назовите локализацию метаболизма лекарственных веществ в
организме.
16. Охарактеризуйте всасывание лекарственных веществ из полости рта
по следующим параметрам:
− рН полости рта;
− наличие ферментов в секрете полости рта и их воздействие
на лекарственные препараты;
− особенности кровоснабжения слизистой ротовой полости;
− основной способ проникновения через мембрану клеток
слизистой ротовой полости лекарств-электролитов;
− основной способ проникновения через мембрану клеток
слизистой ротовой полости лекарств-неэлектролитов;
− какой фактор является решающим при всасывании
лекарственных препаратов в полости рта;
− назовите и объясните, какие лекарственные вещества
рекомендуют применять для всасывания только из слизистой
ротовой полости («под язык»).
17. По п. 16 охарактеризуйте всасывание лекарств из желудка.
18. По п. 16 охарактеризуйте всасывание лекарственных препаратов из
тонкого кишечника.
19. По п. 16 охарактеризуйте всасывание лекарственных веществ из
толстого кишечника.
164
20. Назовите 5 факторов, влияющих на процесс желудочно-кишечного
всасывания.
21. По п. 16 опишите всасывание лекарств через клетку.
22. Назовите транспортные системы крови лекарственных препаратов.
23. Какие белки крови принимают участие в переносе лекарственных
веществ?
24. Назовите неспецифические белковые переносчики крови
лекарственных веществ.
25. Существует ли понятие – специфический белковый переносчик
крови лекарственного препарата?
26. Какие форменные элементы крови принимают участие в переносе
лекарственных препаратов?
27. В чем биологический смысл связывания ксенобиотиков с
транспортными системами крови?
28. Почему у людей с гипоальбумией чаще развиваются побочные
явления реакции на лекарственные препараты?
29. В чем особенности проникновения лекарственных веществ через
гематоэнцефалический барьер?
30. В чем особенности проникновения ксенобиотиков через
плацентарный барьер?
31. Какие свойства лекарственных препаратов предопределяют их
особенности накопления в различных тканях организма?
32. С какими органическими компонентами клеток организма в
основном связываются лекарства-неэлектролиты?
33. С какими органическими компонентами клеток организма в
основном связываются лекарства-электролиты?
34. По каким физико-химическим закономерностям происходит
распределение лекарственных веществ в тканях?
35. Что такое коэффициент распределения лекарственного препарата в
тканях? Напишите формулу, обозначающую коэффициент
распределения.
36. Есть ли лекарственные препараты, имеющие сродство к
определенным органам или тканям? Приведите примеры.
37. Назовите пути выведения из организма лекарственных веществ и их
метаболитов. Какие из них являются основными?
38. Из каких процессов состоит выделение ксенобиотиков почками?
39. Нарисуйте схему нефрона, укажите локализацию всех
выделительных процессов ксенобиотиков.
40. Какие превращения с ксенобиотиками происходят во время
клубочковой фильтрации?
41. Какие процессы протекают с ксенобиотиками во время пассивного
канальцевого транспорта?
42. Охарактеризуйте механизмы выведения ксенобиотиков во время
активного канальцевого транспорта.
165
43. В чем особенности выведения лекарственных веществ и их
метаболитов с желчью?
44. В чем особенности выведения ксенобиотиков с выдыхаемым
воздухом, потом, слюной, молоком?
45. Опишите выделение лекарственных препаратов с желудочной и
кишечной секрецией.
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Назовите этапы метаболизма ксенобиотиков в организме.
2. Перечислите виды транспорта лекарств через мембраны.
3. Назовите белки, играющие основную роль в транспорте лекарств.
4. Нарисуйте схему процесса простой диффузии.
5. Напишите формулу зависимости скорости диффузии от толщины
мембраны.
6. Нарисуйте схему процесса облегчённой диффузии.
7. Нарисуйте схему процесса активного транспорта.
8. При дефиците белков в крови и кровопотере лекарственные
препараты назначают в дозах меньших, чем терапевтические. Чем
это обусловлено?
9. В каких дозах (терапевтических, выше или ниже терапевтических)
следует назначать лекарства:
1) при недостаточной выделительной функции почек;
2) повышенном диурезе;
3) кормящим матерям;
4) беременным женщинам?
10. Каково физиологическое значение связывания низкомолекулярных
веществ с транспортными белками.
11. Назовите способ введения лекарственного препарата при котором
отсутствует этап всасывания:
1) через рот;
2) через прямую кишку;
3) внутривенное введение;
4) через дыхательные пути.
12. Большинство лекарственных препаратов проникают в клетки с
помощью:
1) простой диффузии;
2) облегчённой диффузии;
3) активного транспорта.
13. Основная масса лекарственных препаратов выделяется с 1____ и
2____, реже ксенобиотики выделяются с 3____, 4____ и 5____.
1) слюна;
2) молоко;
3) желчь;
4) кал;
5) моча.
166
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения
материала:
1. Назовите основные изменения активности лекарственных веществ.
2. Укажите пути введения лекарственных препаратов в организм.
3. Назовите типы транспорта лекарств через мембраны.
4. Особенности всасывания лекарств из желудочно-кишечного тракта.
5. Перечислите факторы, влияющие на желудочно-кишечное
всасывание.
6. Назовите белки, участвующие в транспорте в крови лекарств.
7. Назовите форменные элементы крови, участвующие в транспорте
лекарств.
8. Напишите формулу коэффициента распределения лекарственного
препарата в тканях.
9. Назовите пути выведения из организма лекарственных препаратов и
их метаболитов.
10. Чужеродные вещества, поступающие в организм из окружающей
среды называется:
1) коньюганты;
2) ингибиторы;
3) ксенобиотики;
4) метаболиты.
11. Укажите последовательность этапов проникновения ксенобиотиков
в ткани:
1____
_
2____
_
3____
_
4____
_
1) транспорт кровью;
2) распределение в тканях;
3) всасывание;
4) проникновение через тканевые барьеры.
12. Укажите последовательность этапов выведения ксенобиотиков из
тканей:
1____
_
2____
_
3____
_
4____
_
1) выведение из организма;
2) распределение в тканях;
3) взаимодействие с клеточными рецепторами;
4) собственно биотрансформация.
13. Укажите соответствие обозначениям в формуле Фика:
v=K
1)
2)
3)
4)
K-;
А-;
С1 – С2 - ;
d-.
A(C1 − C 2 )
d
а) толщина мембраны;
б) площадь мембраны;
в) градиент концентрации по обе
стороны мембраны;
167
г) коэффициент диффузии.
14. При каком из перечисленных способов введения препарат попадает
в кровоток минуя печень:
1) пероральное введение;
2) через прямую кишку;
3) через слизистую ротовой полости.
15. Чем меньше молекулярная масса лекарственного препарата, тем
скорость его всасывания 1____. Чем проще конформация
лекарственного препарата, тем скорость его всасывания 2____. Чем
выше ионизация препарата, тем скорость его всасывания 3____.
1) выше;
2) ниже.
168
Тема 28. РЕЦЕПЦИЯ ЛЕКАРСТВЕННЫХ ПРЕПАРАТОВ И ПУТИ
ПРЕВРАЩЕНИЯ ИХ В ОРГАНИЗМЕ.
Цель изучения темы: уметь применять знания о рецепции лекарственных
препаратов и путях превращения лекарств в эндоплазматическом
ретикулуме печени.
Основные вопросы темы:
1. Рецепция лекарственных веществ. Типы рецепторов.
2. Классификация лекарственных препаратов по характеру
взаимодействия с рецептором.
3. Факторы. Влияющие на взаимодействия лекарственного препарата с
рецептором.
4. Две фазы биотрансформации лекарственных веществ. Реакции
первой фазы – гидроксилирование, окислительное деалкилирование,
окислительное дезаминирование, восстановление.
5. Реакци второй фазы – метилирование, ацетилирование, конъюгация.
6. Понятие о биотрансформационной совместимости лекарственных
препаратов.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Дайте определение фармакологическому рецептору.
2. Что такое специфическая фармакологическая рецепция? Приведите
примеры.
3. Что такое неспецифическая фармакологическая рецепция?
Приведите примеры.
4. Приведите варианты рецепторных образований фармакологически
активных веществ.
169
5. Что такое мономолекулярный, полимолекулярный и
межмолекулярный рецепторы для лекарственных препаратов?
6. Чем по механизму действия отличаются лекарственные препараты,
относящиеся по характеру взаимодействия с рецепторами к
агонистам и антагонистам?
7. Чем по механизму действия отличаются лекарственные вещества,
относящиеся к агонистам и неполным агонистам?
8. Назовите стадии взаимодействия лекарственного препарата с
рецептором.
9. Какие связи возникают между лекарственным препаратом и
рецепторными образованиями? Приведите пример.
10. Дайте определение собственно биотрансформации лекарственных
веществ.
11. На какие фазы делится собственно биотрансформация?
12. Назовите органы и ткани, где происходят метаболические
превращения лекарств.
13. Перечислите ферментативные типы превращения ксенобиотиков.
14. В чем заключается биологическая сущность I фазы
биотрансформации.
15. В чем заключается биологическое значение II фазы
биотрансформации?
16. Чем отличаются микросомальные и внемикросомальные
превращения ксенобиотиков?
17. Приведите примеры с написанием химических реакций
микросомальных превращений ксенобиотиков.
18. Приведите примеры с написанием химических реакций
внемикросомальных превращений ксенобиотиков.
19. Что такое оксидаза со «смешанной фракцией»? Приведите примеры.
20. Изобразите в виде схемы все этапы окисления лекарственного
препарата при участии цитохрома Р450.
21. На какие типы по механизму делятся реакции конъюгации? В чем
суть каждого типа?
22. Напишите уравнение реакции глюкуронидной конъюгации.
23. Напишите уравнение реакции сульфатной конъюгации.
24. Напишите уравнение реакции ацильной конъюгации.
25. Напишите уравнение реакции метильной конъюгации.
26. Напишите уравнение реакции тиосульфатной конъюгации.
27. Напишите уравнение реакции глициновой конъюгации.
28. Напишите уравнение реакции глутаминовой конъюгации.
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Назовите типы рецепции лекарственных препаратов.
2. Назовите группы лекарственных препаратов различающихся по
характеру взаимодействия с рецептором.
170
3. Назовите этапы взаимодействия лекарственного вещества с
рецептором.
4. Укажите фазы из которых состоит биотрансформация.
5. Укажите последовательность протекающих стадий собственно
биотрансформации ксенобиотика:
1) стадия 1;
а) образование конъюгатов;
2) стадия 2.
б) инактивация ксенобиотика;
в) повышение его гидрофильности.
6. Назовите главный орган для осуществления процессов собственно
биотрансформации:
1) мозг;
2) кишечник;
3) печень;
4) сердце;
5) лёгкие.
7. Укажите последовательность стадий взаимодействия рецептора и
лекарственного препарата.
1________ → 2 ________ → 3 ________
1) ориентация;
2) фиксация;
3) притяжение.
8. К какому классу относится большинство ферментов гепатоцита,
участвующих в процессах инактивации лекарственного препарата:
1) трансферазы;
2) оксидоредуктазы;
3) лиазы;
4) лигазы;
5) изомеразы;
6) гидролазы.
9. Назовите кислоты, активные формы которых участвуют в
конъюгации ксенобиотиков в печени:
1) глюконовая кислота;
2) глюкуроновая кислота;
3) серная кислота;
4) соляная кислота.
10. Напишите по одному примеру основных реакций
биотрансформации лекарственных веществ.
11. Лекарственные препараты, проходя вторую фазу обезвреживания,
образуют конъюгаты. Подберите вещества, участвующие в этих
реакциях:
1) глицин;
2) ацетил КоА;
3) УДФ-глюкуронат;
4) ФАФС-3фосфоаденозин-5фосфосульфат;
5) S-аденозилметионин.
171
12. Ознакомьтесь с реакциями обезвреживания салициловой кислоты.
Подберите к каждому пути превращения салициловой кислоты,
отмеченному цифрами, соответствующий способ обезвреживания,
обозначенный буквами:
COOH
OC 6H9O 6
CO
COOH
NH CH2
COOH
OH
OH
COOH
OH
HO
1) конъюгация с глюкуроновой кислотой;
2) конъюгация с глицином;
3) гидроксилирование;
4) конъюгация глутатионом;
5) трансметилирование.
13. Какие вещества в процессе биотрансформации превращаются в
метаболиты, оказывающие на организм человека вредное влияние:
1) эфедрин;
2) морфин;
3) фенацетин;
4) талидемид;
5) сульфаниламиды.
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения
материала:
1. Рецепция лекарств, виды рецепции.
2. Рецептор, варианты рецепторов для фармакологических препаратов.
3. Деление лекарственных препаратов по характеру взаимодействия с
рецепторами.
4. Назовите свойства лекарств, влияющие на взаимодействие с
рецептором.
5. Назовите фазы биотрансформации лекарств.
6. В чём сущность I фазы биотрансформации.
7. В чём сущность II фазы биотрансформации.
8. Напишите в виде схемы этапы окисления лекарственного препарата
при участии цитохрома Р450.
9. Укажите соответствие данным определениям:
1) Когда рецепторная область сформирована
стереоспецифическим расположением химических групп
одной молекулы, готовой к соединению с одной молекулой
лекарственного препарата, такой рецептор называется
________.
172
2) Когда рецепторная область комплементарна нескольким
молекулам лекарственного препарата, то такой рецептор
называется ________.
3) Когда рецепторная область сформирована боковыми
химическими группами соседних органических молекул, такой
тип рецепции называется ________.
1) межмолекулярный;
2) мономолекулярный;
3) полимолекулярный.
10. Если лекарственный препарат посредством прикрепления к
рецептору индуцирует эффективное конформационное изменение, то
он называется (___), если он не индуцирует его, то это – (___). Если
конформационное изменение индуцируется препаратом в
значительно меньшей степени, чем в первом случае, то препарат
называется (___).
1) антагонист;
2) агонист;
3) неполные (частичные) агонисты.
11. Укажите аминокислоты и пептиды, участвующие в процессах
конъюгации инактивированного лекарственного препарата:
1) глутамин;
2) глицин;
3) аланин;
4) метионин;
5) глутатион;
6) триптофан.
12. Укажите возможную химическую природу рецепторов к
лекарственным препаратам в клетках организма:
1) аминокислота;
2) белок;
3) неорганические соединения;
4) нуклеиновая кислота;
5) полисахариды;
6) липиды.
13. Субстрат, окисляемый цитохромом Р450 должен отвечать одному
требованию:
1) быть полярным;
2) быть неполярным;
3) быть комплементарным активному центру этого
фермента;
4) иметь сложноэфирную связь.
14. Укажите тип реакций конъюгации который наблюдается:
1) во всех тканях организма;
а) активируются биомолекулы,
2) только в печени и почках
которые затем переносятся на
(редкий тип конъюгации).
ксенобиотик;
173
б) активируется ксенобиотик,
который затем переносится на
конъюгирующую биомолекулу.
+
15. НАДФ-Н + Н - зависимая монооксигеназная цепь локализуется в
(___) и состоит из (___), коферментом которого служит (___), и
цитохрома (___).
1) цитоплазма;
2) митохондрия;
3) микросомы;
4) флавопотеид;
5) кофермент Q;
6) ФАД;
7) НАДФ-Н + Н+;
8) цитохром С;
9) цитохром Р450.
174
Тема 29. ФАКТОРЫ, ВЛИЯЮЩИЕ НА МЕТАБОЛИЗМ
ЛЕКАРСТВЕННЫХ ВЕЩЕСТВ.
Цель изучения темы: уметь применять знания о механизме действия
различных факторов на метаболизм лекарственных веществ.
Основные вопросы темы:
1. Генетические факторы, влияющие на биотрансформацию
лекарственных веществ.
2. Влияние пола и половых гормонов на биотрансформацию.
3. Возрастные изменения метаболизма лекарственных веществ.
4. Диета и биотрансформация лекарств.
5. Метаболизм лекарств под влиянием микрофлоры желудочнокишечного тракта.
6. Влияние алкоголя и никотина на биотрансформацию лекарственных
препаратов.
7. Изменение биотрансформации лекарственных веществ при
различных патологических состояниях.
Основная литература:
1. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1990 г.
2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина,
1998 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Медицинское
информационное агентство, 1998 г.
4. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989 г.
5. Строев Е.А. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1986 г.
Дополнительная литература:
1. Мак-Мюррей У. «Обмен веществ у человека». – М.: Мир, 1980 г.
2. Ленинджер А. «Основы биохимии». - М.: Мир, 1985 г.
3. Страйер Л. «Биохимия. - М.: Мир, 1984 г.
4. Уайт А. и др. «Основы биохимии». – М.: Мир, 1981 г.
Вопросы для самоподготовки:
1. Перечислите этапы биотрансформации лекарственных препаратов.
2. Перечислите основные факторы, способные существенно изменить
биотрансформацию лекарственных веществ.
3. Какие из этапов биотрансформации ксенобиотиков наиболее
чувствительны к воздействию факторов определяющих метаболизм
препарата? Почему?
4. В чем заключаются молекулярные основы индивидуальной
чувствительности человека к лекарственным препаратам?
5. Расшифруйте термин «лекарственная идиосинкрозия.»
175
6. Почему при врожденном нарушении обмена фенилаланина
возникает повышенная чувствительность к адреналину и
норадреналину?
7. Почему часто при введении некоторым людям производных
хинолина, нитрофуранов, ненаркотических анальгетиков развивается
гемолитический криз (повышенное разрушение эритроцитов)?
8. Почему метаболизм ксенобиотиков интенсивней протекает у особей
мужского пола?
9. Как влияет на процесс биотрансформации возраст пациента?
10. Почему назначаемые дозы лекарственных препаратов у детей ниже,
чем у взрослых?
11. В чем особенности биотрансформации лекарственных веществ у
пожилых людей?
12. Какое влияние на метаболизм ксенобиотиков оказывает в пище:
а) недостаток белка;
б) недостаток липидов;
в) недостаток липотропных веществ;
г) избыток углеводов.
13. Какое влияние на метаболизм ксенобиотиков оказывает микрофлора
кишечника?
14. Назовите типы химических превращений ксенобиотиков с помощью
ферментных систем микроорганизмов кишечника.
15. В чем заключается влияние этанола на ферментные системы печени,
участвующие в биотрансформации ксенобиотиков.
16. Назовите группы лекарственных веществ, прием которых опасен
совместно с эталоном? Почему?
17. В чем заключаются особенности биотрансформации лекарственных
веществу у лиц, злоупотребляющих алкоголем:
1) в период опьянения;
2) в период похмелья?
18. Какое влияние на метаболизм лекарств оказывает никотин?
19. Какие этапы биотрансформации лекарственных препаратов
наиболее чувствительны к никотину? Почему?
20. Заболевания каких органов и тканей существенно изменяет
метаболизм ксенобиотиков? Объясните это.
21. Как влияет на биотрансформацию каждого из лекарственных
препаратов их совместное назначение?
22. Почему нежелателен одновременный прием нескольких лекарств
23. На каких уровнях происходит взаимодействие лекарственных
препаратов?
24. В каких тканях и органах чаще происходит взаимодействие лекарств
в организме?
25. Приведите примеры с указанием механизмов и конечного эффекта
взаимодействия лекарственных препаратов в желудочно-кишечном
тракте.
176
26. Приведите примеры взаимодействия лекарств в крови.
27. К чему и как приводит процесс взаимодействия лекарственных
препаратов:
1) в печени;
2) в почках;
3) в клетках-мишенях на уровне рецепции?
Задачи и упражнения для самоподготовки:
1. Перечислите факторы, влияющие на метаболизм лекарственных
веществ.
2. В каких дозах (терапевтических, выше или ниже терапевтических)
следует назначать лекарства:
1) при недостаточной выделительной функции почек;
2) повышенном диурезе;
3) кормящим матерям;
4) беременным женщинам?
3. Гормоны коры надпочечников легко проникают через клеточные
мембраны, чем гормоны щитовидной железы, несмотря на большую
молекулярную массу. Объясните указанные различия.
4. Какие белки плазмы крови играют основную роль в транспорте
лекарственных веществ?
5. При дефиците белков в крови и кровопотере лекарственные
препараты назначают в дозах, меньших, чем терапевтические. Чем
это обусловлено?
6. Каково физиологическое значение связывания низкомолекулярных
веществ с транспортными белками?
7. При нарушении окисления глюкозы по апотомическому пути
замедляется метаболизм парааминосалициловой кислоты. Какова
взаимосвязь между этими процессами?
8. Царь Митридат (Крымское ханство) систематически принимал
небольшие дозы ядов, чтобы избежать острого отравления. На чём
основан «эффект Митридата»?
9. Известно, что некоторые лекарственные препараты (ортофен,
парацетамол и др.) ингибируют микросомальную систему окисления
печени и оказывают гепатотоксическое действие. Что вы можете
предложить для профилактики побочных эффектов?
Контрольные вопросы и тесты для самопроверки усвоения
материала:
1. Назовите основные этапы биотрансформации лекарств.
2. Назовите факторы, влияющие на биотрансформацию лекарств.
3. Объясните неодинаковую чувствительность к действию некоторых
лекарственных препаратов (например, противотуберкулёзного
препарата – изониазида) различных расовых групп люей.
177
4. Почему при дефиците пантотеновой кислоты нарушается
обезвреживание сульфонамидов?
5. Почему алкоголь усиливает действие веществ, угнетающих функции
центральной нервной системы (мепротан, хлоралгидрат и др.), а
также резко нарушает метаболизм многих лекарственных веществ.
6. Активность печёночных НАДФН + Н+ - оксидазы, НАДН – цитохром
С редуктазы и цитохрома Р450 у самцов выше, чем у самок. Чем
отличается биотрансформация лекарственных веществ у самцов и
самок?
7. Почему нарушается метаболизм лекарственных веществ при
несбалансированном белковом питании (дефицит белка в пище,
неполноценные белки)?
8. Почему многие лекарственные препараты рекомендуется принимать
за 30-35 минут до еды?
9. Время инактивации лекарства в организме человека зависит от:
1) возраста человека;
2) химического строения лекарства;
3) активности пентозофосфатного пути;
4) состояния организма (алкоголизм);
5) снабжения тканей кислородом.
10. Гексобарбитал дезактивируется гидроксилированием. Доза
гексоарбитала (на единицу массы тела) усыпила мышей на 12 минут,
кроликов – на 49 минут, крыс – на 90 минут, собак – на 315 минут. У
какого вида животных активность микросомальной ферментной
системы окисления наивысшая?