Методические указания для аспирантов к практическим

Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей.
Биологическая химия.
Практическое занятие № 1
Тема: Строение белков.
Цель занятия:
1. Объяснить свойства белков, исходя из их строения, физико-химических свойств протеиногенных
аминокислот
2. Обучить студентов интегрировать результаты определения содержания белков, отдельных
аминокислот в биологических жидкостях.белков.
Воспитательное значение темы: Белки играют центральную роль в процессах жизнедеятельности
клеток и в формировании клеточных структур. Полученные знания о структуре и функции белков
студенты будут использовать при анализе заболеваний, связанных с генетически обусловленным
изменением первичной структуры белков. Анализ содержания в крови определенных белков и
ферментов широко используются в диагностических целях.
Аспирант должен знать до изучения темы: химическое строение аминокислот и белков.
Аспирант должен знать после изучения темы: зависимость функции белков от их структуры.
Аспирант должен уметь: определить белок биуретовым методом, построить калибровочный
график.
Аспирант должен владеть: навыком написания формул пептидов, навыком обращения с
лабораторной посудой и химическими реактивами, умением проведения химического эксперимента и
фиксирования результатов.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Аминокислоты, принципы классификации, физико-химические свойства.
2. Строение белков. Уровни структурной организации:
2.1 Первичная структура, пептидные связи, их свойства, видовая специфичность белков
(инсулины разных животных), роль аминокислотных звеньев (различные виды гемоглобинов).
2.2 Вторичная структура, роль водородных связей.
2.3 Третичная структура, связи её формирующие, форма молекул (глобулярные и фибриллярные
белки). Зависимость третичной структуры от первичной, зависимость свойств от структуры.
2.4 Четвертичная структура, кооперативные эффекты и высокая биологическая активность - новые
качества, обусловленные высоким уровнем организации белковой молекулы.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО:
1. Набор слайдов по структуре белка.
2. Реактивы и химическая посуда по лабораторной работе.
Методика проведения занятия:
Рассмотреть структурные формулы аминокислот, ионные формы аминокислот, растворимость,
общие химические свойства.
При рассмотрении уровней структурной организации белковой молекулы придерживаться
следующего плана:
1. Определение;
2. Связи, ответственные за формирование структуры, их характеристика (конкретно на примерах);
3. Упорядоченные конформации полипептидной цепи;
4. Определяющая роль первичной структуры (на примере серповидно-клеточной анемии).
Четвертичная структура как наиболее высокий уровень организации белка (роль в регуляции обменных
процессов, кооперативный эффект на примере гемоглобина, в сравнении с миоглобином).
Лабораторная работа «Определение белка биуретовым методом» выполняется по методической
разработке, составленной на основе работы описанной в учебном пособии «Биологическая химии» Т.В.
Симкина, Т.Ю. Коршунова, П.И. Цапок, А.В. Еликов - Киров, 2005 - С. 5-6.
Лабораторная работа по определению общего белка биуретовым методом
Ситуационные задачи: см. Учебное пособие «Биологическая химия» - Т.В. Симкина, Т.Ю.
Коршунова, П.И. Цапок, А.В. Еликов - Киров, 2005 - С. 4-5.
Пример билета тест-контроля:
1.
В водном растворе кислую реакцию, имеют следующие аминокислоты (дается перечень из 8-10
АК).
2.
Незаряженные полярные радикалы имеют следующие аминокислоты: (дается перечень из 810 АК).
3. Заменимыми аминокислота являются: (дается перечень).
4. Реакция Милона будет положительна с: (дается перечень АК, дипептидов).
5. Аминокислота, которая в результате гидролиза радикальной группы превратилась в другую
(полярную, заряженную), называется (дается перечень из 8-10 АК).
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI
век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI
век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел программы: Белки, ферменты.
Практическoe занятие № 2
Тема: Физико-химические свойства
Цель занятия:
1. Выполняя реакции осаждения белков, закрепить знания об основных физико-химических
свойствах белков и аминокислот.
2. Уметь объяснить особенности свойств белков их строением и, наоборот, зная физикохимические свойства и аминокислотный состав белка уметь составить представление о строении
молекулы и её биологической роли.
Воспитательное значение темы: белки играют центральную роль в процессах жизнедеятельности
клеток и в формировании клеточных структур. Полученные знания о структуре и функции белков
студенты будут использовать при анализе заболеваний, связанных с генетически обусловленным
изменением первичной структуры белков. Анализ содержания в крови определенных белков и
ферментов широко используются в диагностических целях.
Аспирант должен знать до занятия: структурные формулы и свойства аминокислот, строение
белков, зависимость свойств белков от первичной структуры.
Аспирант должен знать после занятия: взаимосвязь между функцией и биологическим значением
белков и их физико-хмическими свойствами.
Аспирант должен уметь: выполнить работы по разделению белков методами высаливания и
диализа.
Аспирант должен владеть: умением обращения с лабораторной посудой и приборами, навыком
проведения химического эксперимента и оформления результатов
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Физико-химические свойства белков. Амфотерные свойства белков, схема диссоциации
карбоксильной и аминогруппы в составе белка. Растворимость белков, гидратация белковой молекулы,
коллоидный характер растворов.
2. Условия осаждения белков из растворов. Высаливание, диализ. Денатурация белков.
Ренатурация.
3. Ионизация белка, изоэлектрическая точка, влияние рН раствора на заряд белковой молекулы,
электрофоретическое разделение белков сыворотки крови. Протеинограмма здорового человека.
4. Представление о хроматографических методах разделения (бумажная, распределительная,
ионообменная, афинная).
5. Молекулярная масса белков. Ультра- центрифугирование. Гелъ фильтрация.
6. Последовательность действий, направленных на выделение, фракционирование белка,
установление его однородности.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО:
1. Набор химической посуды, реактивы, раствор белка.
2. Демонстрация: камера для электрофореза, электрофореграммы сыворотки крови на бумаге,
полиакриламидном геле, бумажные хроматограммы, аминограмма, полученная на аминокислотном
анализаторе.
3. Таблицы «Амфотерные свойства белков, диссоциация групп, заряды молекул» Методика
проведения занятия:
При теоретическом опросе обратить внимание на связь: аминокислотный состав - структура
белковой молекулы - физико-химические свойства белка -выделение индивидуальных белков. При
рассмотрении методов осаждения белков (высаливание, денатурация) рассмотреть признаки, факторы
осаждения, механизмы. При рассмотрении методов электрофоретического разделения белков
продемонстрировать приборы и готовые фореграммы белков сыворотки крови.
Обратить внимание на медицинское значение рассмотренных методов осаждения белков: получение
лечебных препаратов из донорской крови (альбумин, гамма-глобулины направленного действия,
фибриноген и др.) Использование методов денатурации при стерилизации, при отравлении солями
тяжелых металлов, при лечении ожогов. Диагностическое значение методов электрофореза белков
сыворотки крови и других биологических жидкостей. Диагностическое значение хроматографических
методов определения аминокислот в биологических жидкостях. Пример задачи для САРС:
Напишите пептид, состоящий из арг, сер, глу, про, тре, лиз, асп. Назовите его, определите
растворимость в воде и органических растворителях, какие цветные реакции дает, чему равна
изоэлектрическая точка, в каком направлении будет двигаться в поле постоянного тока (электрического)
при рН - 11,0?
Пример тест-контроля:
1. Суммарный заряд молекулы пептида, выделенного из мозга, гли-гис-трп-сер-тир-глу-лей-аргпро-глу при 3,0.
А)-(+) Б)-(-) В) - нейтральный
Эталон ответа - А.
2. Пепсин имеет изоэлектрическую точку около 1,0. Поэтому молекула пепсина должна содержать в
относительно большом числе аминокислоты 1-арг, 2-лиз, 3- про,4-асп,5-тре,6-сер,7-глу,8-гли,9-глн.
Эталон ответа - 4,7.
2.
Можно
разделить
электрофореза при рН:
три
дипептида
глу-лиз,
асп-вал,
ала-гис
методом
1 - нейтральном; 2 - кислом; 3 - щелочном.
Эталон ответа - 1.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Биологическая химия
Практическое занятие № 3
Тема: Химия сложных белков. Контрольная работа «Строение и свойства белков»
Цель занятия:
1. Знакомство с классификацией, структурой и функцией сложных белков.
2. Контроль знаний по теме: «Строение и свойства белков».
Воспитательное значение темы: Сложные белки имеют кардинальное биологическое значение.
Очень важно то, что на их примере можно проследить взаимосвязь между структурой белков и их
биологическими функциями.
Аспирант должен знать до занятия: строение и классификацию сложных белков.
Аспирант должен знать после занятия: взаимосвязь между строением сложного белка и
выполняемой им функцией.
Аспирант должен уметь: выполнить работу по определению серогликоидов.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Классификация белков. Химия простых и сложных белков. Отличие продуктов
гидролиза простых и сложных белков.
2. Классификация сложных белков.
3. Характеристика хромопротеидов, строение гемоглобина, его производных, миоглобина,
цитохромов.
4. Характеристика фосфопротеидов, важнейшие представители. Как связаны остатки фосфорной
кислоты в фосфопротеидах.
5. Характеристика гликопротеидов, важнейшие представители, биологическая роль их.
6. Характеристика липопротеидов, важнейшие представители, биологическая роль,
7. Общая характеристика нуклеопротеидов: основные белковые компоненты и простетические
группы, входящие в состав нуклеопротеидов.
8. Практическое значение для медицины определения содержания сложных белков в
биологических жидкостях.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО: набор химической посуды, реактивы, кровь, плазма.
Методика проведения занятия:
Контрольная работа проводится по билетам, содержащий 3 вопроса (пример).
1. написать три-,(тетра-, пента-) пептид, назвать его, определить заряд при определенном значении
рН, указать цветные реакции, которые он дает.
2. Четвертичная структура белка, связи, её определяющие.
3. Ситуационная задача: каким методом можно воспользоваться для разделения белков различной
молекулярной массой (гель-фильтрация, гидролиз, разделительная хроматография, электрофорез).
Лабораторная работа выполняется по методическому руководству «Биологическая химия», Т.В.
Симкина, Т.Ю. Коршунова, П.И. Цапок, А.В. Еликов - Киров - 2005- С. 11-12.
При обсуждении общих принципов классификации и функции сложных белков обратить внимание
на строение и функции гемоглобина, молекулярные формы,' биологически важные производные
гемоглобина, их строение, условия образования, наследственные нарушения синтеза гемоглобина.
Рассмотреть протеогликаны как субстанцию основного вещества соединительной ткани. Значение
определения гликопротеидов для диагностики заболеваний соединительной ткани.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:____________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Биологическая химия
Раздел: Белки, ферменты.
Практическое занятие № 4
Тема: Ферменты, химическая природа и свойства.
Цель занятия: Изучить особенности ферментативного катализа, механизм действия ферментов,
объяснить высокую активность, специфичность, термолабильность ферментов, исходя их химической
природы и строения. Уметь определять принадлежность фермента к определенному классу.
Воспитательное значение темы: кардинальным биологическим принципом является гомеостаз поддержание внутренней среды организма в состоянии, максимально близкого к норме. Активность
многих ферментов и белков изменяется даже при сравнительно небольших изменениях рН,
температуры. Активность ферментов растет при увеличении температуры, поэтому скорость
метаболических процессов значительно повышается при лихорадке. С другой стороны, понижение
температуры тела (гипотермия) и, следовательно, понижение активности ферментов - весьма полезно в
тех случаях, когда необходимо снизить общие метаболические процессы (оперативное вмешательство,
при трансплантации органов). Большинство лекарственных препаратов оказывает свое действие, влияя
на соответствующие ферментативные реакции.
Чтобы понять многие процессы, которые происходят в организме в норме, при заболеваниях и при
их лечении, необходимо иметь четкое представление о механизме действия ферментов.
Аспирант должен знать до занятия: из курса химии катализ, свойства катализаторов, из курса
биохимии - строение и физико-химические свойства белков, уровни структурной организации.
Аспирант должен знать после занятия: строение, классификацию и номенклатуру ферментов,
этапы ферментативного катализа и кинетику ферментативных реакций.
Аспирант должен уметь: выполнить работы по определению специфичности и оптимума
температуры и рН α-амилазы слюны.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Биологическая роль ферментов. Отличия ферментов от небиологических катализаторов.
2. Химическая природа ферментов и их строение. Активный и аллостерические центры, их роль в
обеспечении активности и специфичности ферментов.
3. Механизм действия ферментов. Стадии ферментативного катализа. Роль конформационных
изменений фермента пир катализе.
4. Зависимость скорости ферметативных реакций от температуры, рН, концентрации субстрата и
фермента.
5. Ферменты простые и сложные. Кофакторы. Апо- и коферменты. Коферментные функции
витаминов (В1, В2, В3, В6, РР, Н, фолиевая кислота).
6. Классификация
и
номенклатура
ферментов.
Основные
классы
ферментов.
Основные подклассы оксидоредуктаз, транфераз, гидролаз.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО:
1. Набор химической посуды, реактивов, согласно методике выполнения лабораторной работы.
2.
Таблицы,
стенды
(классификация
ферментов,
механизм
специфичность, влияние рН, температуры, концентрации субстрата).
деления
ферментов,
Методика проведения занятия:
При разборе теоретических вопросов необходимо, чтобы аспирант четко представлял, что все
особенности и преимущества ферментативного катализа можно объяснить только химической природой
фермента. Только белки способны обеспечить функционирование активного и аллостерического
центров, образование субстрат ферментных комплексов. Следует подробно остановится на модели
«индуцированного соответствия» фермента и субстрата (Кошленд). Можно рассмотреть на примере
работы карбоксипептидазы и лизоцима (см. Схема Л. Страйер «Биохимия» т.1, гл. 7, Ю.А. Овчинников
«Биоорганическая химия»).
Зависимость активности ферментов от концентрации фермента, субстрата, рН, температуры
рассмотреть в целом, с построением графиков и на конкретных примерах.
При рассмотрении вопросов классификации и номенклатуры ферментов дать возможность
студентам записать основные подклассы (по кн. «Биохимия в схема», Мусил «Введение в энзимологию»
Л. Кретович). Примеры задач для САРС: 1. установите соответствие
А - ТПФ
1 - оксидоредуктазы
Б-ФАД
В-НАД+
Г-КоА
Д-ПАЛФ
Е - ТГФК
Ж-БИОТИН
2 - трансферазы
3 - гидролазы
4 - лиазы
5 - изомеразы
6 - липазы
2. К какому классу относится фермент, катализирующий нижеприведенные реакции, назвать
субстраты и продукты реакций.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
3. Витамины: учебное пособие для студентов медицинских вузов / составители: А.В. Еликов, П.И. Цапок,
Т.В. Симкина - Киров: Кировская государственная медицинская академия, 2011. - 114 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:__________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Биологическая химия
Раздел: Белки, ферменты
Практическое занятие № 5
Тема: Регуляция активности ферментов
Цель занятия: Изучить механизмы регуляции каталитической активности ферментов, посредством
которых клетки координируют и регулируют весь набор метаболических процессов.
Воспитательное значение темы: механизмы, посредством которых клетки и целые организмы
координируют и регулируют весь набор метаболических процессов, представляют большой интерес для
будущих медиков. Сюда относятся проблемы канцерогенеза, сердечно-сосудистых заболеваний,
старения, физиолог: микроорганизмов, дифференцировки, метаморфоза, действия гормонов и
лекарственных препаратов. Во всех этих областях наблюдаются примеры нарушения регуляции работы
ферментов, имеющие важное медицинское значение.
Аспирант должен знать до занятия: строение, классификацию и номенклатуру ферментов, этапы
ферментативного катализа и кинетику ферментативных реакций.
Аспирант должен знать после занятия: способы регуляции активности ферментов, значение
регуляции активности ферментов для механизма действия лекарственных препаратов и
жизнедеятельности организма.
Аспирант должен уметь: выполнить работы по влиянию активаторов и ингибиторов на активность
ферментов.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Влияние активаторов и ингибиторов на активность ферментов.
2. Классификация ингибиторов. Обратимое и необратимое ингибирование. Ингибиторы
конкурентные
и
неконкурентные.
Каковы
особенности
строения
конкурентных
ингибиторов.
Как
можно
на
практике
отличить
конкурентное
ингибирование от неконкурентного? Аллостерические ингибиторы и активаторы.
3. Регуляция активности ферментов по типу обратной связи (ретроингибирование). Механизм
обратной связи - главный биологический механизм регуляции обменных процессов.
4. Образование
ферментов
в
виде
проферментов.
Биологический
смысл
этого
явления. Превращение проферментов в ферменты на примере протеиназ пищеварительного тракта.
5. Лекарственные препараты - ингибиторы ферментов.
6. Четвертичная структура аллостерических ферментов и кооперативные изменения конформаций
проферментов ферментов.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО:
1. Набор химической посуды, реактивов согласно методике выполнения лабораторных работ.
2. Таблицы, стенды (действие ингибиторов и активаторов, активации протеолитических
ферментов).
Методика проведения занятия:
При разборе теоретического материала студенты должны четко представлять, что для нормального
функционирования организма должна осуществляться точная регуляция потока метаболитов по
анаболическим и катаболическим путям. Для изучения заболеваний, связанных с нарушением
метаболизма, и для разработки методов их лечения совершенно необходимо иметь представление о
регуляторных процессах, осуществляющихся в клетках организма. Говоря о способах регуляции работы
ферментов, подчеркнуть значение изменения следующих параметров:
1) абсолютного количества присутствующего фермента;
2) пула, реагентов (помимо ферментов);
3) каталитической эффективности фермента.
Наиболее подробно разобрать регуляцию каталитической активности ферментов.
При рассмотрении видов ингибирования ферментов дать конкретные примеры: необратимое
ингибирование на примере ингибирования аустил-холинэстеразы диизопропилфторфосфатом, тиоловых
ферментов - йодацетамидом.
При; рассмотрении обратимого ингибирования (конкурентном и неконкурентном) рассмотреть
графики зависимости скорости реакции от концентрации субстрата (макс. Скорость, константа
Михаэлиса). Расмотреть конкурентное ингибирование на примере лекарственных препаратов
(сульфаниламиды, аллопуринол, прозерин). Аллостерическое регулирование на примере «ключевых»
ферментов с четвертичной структурой. Показать кооперативный эффект. Значение ретроингибирования
на примере метаболических путей (синтез пиримидиновых нуклеотидов и др.)
Образование ферментов в виде проферментов и их протеолитическую активацию рассмотреть более
подробно на примере трипсиноген - трипсин.
Пример билета для тест-контроля:
O
СН2ОH
C=O
СН2ОРО3Н2
C-H
HCOH
СН2ОРО3Н2
Фермент катализирующий вышеприведенную реакцию относится к классу: 1 - оксидоредуктаз, 2 трансфераз, 3 - гидролаз, 4 - лиаз,5 - изомераз, 6 - липаз.
1. Фумараза, катализирующая превращение фумаровой кислоты обладает специфичностью: 1 абсолютной субстратной, 2- абсолютной групповой, 3 - относительной субстратной, 4 - относительной
групповой, 5 - стереоспецифичностью.
2. Этот
график
зависимости
скорости
реакции
от
концентрации
субстрата
отражает действие ингибитора: 1 - конкурентного, 2 - неконкурентного, 3 - необратимого.
3. Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид) предшественник кофермента, ферментов
класса: 1 - оксидоредуктаз, 2 - трансфераз, 3 - гидролаз, 4 - лиаз,5 - изомераз, 6 - липаз.
4. В виде проферментов активируемых протеолитическим путем, вырабатываются: 1 - липаза, 2 химотрипсин, 3 - α-амилаза, 4 - адкогольдегидрогеназа, 5 - пепсин.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:___________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Белки, ферменты.
Практическое занятие № 6
Тема: Методы количественного определения активности ферментов.
Цель занятия: Ознакомится с принципами выделения ферментов в чистом виде, метода
определения активности ферментов, понять преимущества и доступность последних, уметь
интерпретировать показатели активности некоторых ферментов при диагностике таких заболеваний как
инфаркт миокарда, инфекционный гепатит, острый панкреатит. Иметь представление о энзимопатиях,
энзимодиагностике и энзимотерапии.
Воспитательное значение темы: в основе многих болезней лежат нарушения нормального
функционирования ферментативных процессов. Изменения в специфических ферментативных реакциях
можно идентифицировать как причину или как следствие различных патологических состояний.
Большинство ферментов, катализирующих химические реакции, протекающие в живом организме,
находятся в клеточной среде, тем не менее, на основании результатов анализов биологических
жидкостей (плазма крови, в первую очередь) можно сделать заключение об изменениях, происходящих
внутри клеток разных органов и тканей. Определяемая в норме активность ферментов в сыворотке
крови есть результат сбалансирования скорости, с которой ферменты синтезируются внутри клеток и
выходят из них, со скоростью удаления ферментов из внеклеточной жидкости путем инактивации и
разрушения и их экскреции. Изменения активности ферментов в биологических жидкостях при
заболеваниях являются очень важным диагностическим и прогностическим признаком.
Аспирант должен знать до занятия: хорошо представлять строение и химическую природу
ферментов, классификацию ферментов по основным типам реакций, способы регуляции
ферментативной активности.
Аспирант должен знать после занятия: единицы измерения активности ферментов, понятия
органоспецифичности, основы энзимодиагности основных заболеваний.
Аспирант должен уметь: провести расчет и решить задачи на определение активности ферментов,
определить активность диастазы.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Принципы
количественного
определения
активности
ферментов.
Условия
определения активности ферментов. Единицы измерения активности ферментов.
2. Принципы выделения ферментов из биологического материала.
3. Различия ферментативного состава органов и тканей. Понятие об «оргнаноспецифических»
ферментах.
4. Изоферменты, их характеристика на примере ЛДГ и КФК.
5. Клиническое значение определения активности ферментов и изоферментов.
6. Понятие об энзимопатиях, энзимодиагностике и энзимотерапии.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО:
1. Набор химической посуды, реактивов согласно методике выполнения лабораторной работы,
исследуемый материал - моча.
2. Таблицы, стенды (диагностика инфаркта миокарда).
Методика проведения занятия:
При разборе материала по определению активности ферментов обратить внимание на то, что по
активности фермента судить о его количестве можно только при определенных, оптимальных условиях
работы (концентрация субстрата, температура, рН, связывание продуктов реакции и т.д., т.е. при
«нормальных условиях»). Показать на примере конкретных ферментов (лактатдегидрогеназная реакция,
аланинаминотрансферазная). Обратить внимание на генетическую обусловленность существования
многих ферментов в виде изоферментов (на примере ЛДГ и КФК). Показать различия между
изоферментами и изоформами. Студенты должны четко представлять, что изменения активности
ферментов в биологических жидкостях при заболеваниях могут быть обусловлены рядом причин:
1) Повышение активности может быть результатом ускорения процессов синтеза (ЩФ при
рахите, гепатите), некроза клеток (ЛДГ, КФК, АсАТ при инфаркте миокарда), понижение выведения
(ЩФ,ЛАП при механической желтухе), повышение проницаемости клеточных мембран (АлАТ при
вирусном гепатите).
2) Понижение активности может быть результатом уменьшения числа клеток, секретирующих
фермент (ХЭ при циррозе печени), недостаточность синтеза (церулоплазмин при болезни Вильсона)
увеличение выделения (нефрозы), торможением активности. Может быть снижение активности или
иное полное отсутствие при врожденных нарушениях метаболизма (энзимопатии показать на примере
фенилкетонурии, алкаптонурии, гликогенозах).
Наиболее подробно остановится на принципах энзимодиагностики при повреждении и некрозе
клеток (зависимость выхода ферментов от их удельной активности, молекулярной массы, связи с
внутриклеточными структурами, величины очага повреждения, степени повреждения).
Примеры задач для САРС:
1. В приемное отделение больницы доставлен больной с длительно не снимаемыми болями за
грудиной. Врач заподозрил инфаркт миокарда. Какие лабораторные исследования целесообразно
назначить?
2. У больного диагностирован инфаркт миокарда. Длительность заболевания 7 дней. Какие
целесообразно назначить для определения прогноза (в плане энзимодиагностики)?
3. При исследовании крови больного величина коэффициента АсАТ/АлАТ определена равной
0,46 (в норме 1,33). О поражении какой ткани это свидетельствует?
4. У больного сывороточным гепатитом на фоне повышенного содержания в плазме крови АлАТ
начала расти активность АсАТ. Оценке значение этого показателя как прогностического теста.
5. У больного хроническим гепатитом отмечено снижение активности холинэстеразы. О чем это
может свидетельствовать.
6. В больницу доставлен ребенок, 2 лет, с явлениями отсталости в физическом и умственном
развитии. В моче обнаружены фенилаланин в высокой концентрации и фенилпировиноградная кислота.
Какой фермент неактивен? Какое заболевание можно предположить, к какому классу врожденной
патологии относится?
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:__________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Биоэнергетика клетки. Общие пути катаболизма.
Практическое занятие № 8
Тема: Биологическое окисление
Цель занятия: Знакомство с механизмом биологического окисления, подход к ответу на вопрос:
«Каким образом клетки извлекают энергию из окружающей среды?». Пронаблюдать работу
дегидрогеназ и оксидоредуктаз.
Воспитательное значение темы: жизнь высших животных и человека полностью зависит от
снабжения кислородом. Кислород используется главным образом в процессе дыхания - последнее
можно определить как механизм улавливания клеткой энергии в виде АТФ при протекании
контролируемого соединения водорода с кислородом с образованием воды. Кроме этого, молекулярный
кислород включается в различные субстраты при участии ферментов, называемых оксигеназами.
Многие лекарства, чужеродные канцерогены, атакуются ферментами этого класса (система цитохрома
Р450 в основном с целью дальнейшей конъюгации и выведения из организма, в ряде случаев успешно
применяется терапия кислородом под высоким давлением, однако, следует отметить, что кислород
может вызвать и токсическое действие.
Аспирант должен знать до занятия: из курса биологии и гистологии - строение митохондрий; из
курса биоорганической и биологической химии - нуклеотиды и коферменты.
Аспирант должен знать после занятия: способы образования энергии в организме, принципы
функционирования дыхательной цепи.
Аспирант должен уметь: определить активность каталазы крови по методу Баха-Зубковой.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Понятие об обмене веществ и энергии. Процесса катаболизма и анаболизма и их связь. Какое
соединение осуществляет связь процессов метаболизма на энергетическом уровне? Особенности
строения АТФ, отличие макроэргической связи от обычной ковалентной связи.
2. Понятие о биологической окислении. Роль Лавуазье, А.Н. Баха, В.П. Палладина в развитии теории
биологического окисления. Признаки сходства и отличия между процессами горения и окисления в
организме,
3. Современные представления о дегидрировании субстратов и окислении водорода. Почему реакция
соединения водорода и кислорода в живых организмах не сопровождается взрывом, как это имеет место
в неживой природе?
4. Характеристика ферментов, которые принимают участие в транспорте водорода от субстрата на
кислород:
1) дегидрогеназы и первичные акцепторы водорода - НАД+ и флавопротеиды;
2) НАДН - дегидрогеназы: флавиновые ферменты (ФАД и ФМН);
3) Терминальное окисление: убихинон, цитохромы, цитохоомоксидаза, их строение, роль и место в
системе биологического окисления.
5. Строение митохондрий. Ферменты матрикса, внутренней мембрыны, межмембранного
пространства, наружной мембраны. Организация митохондриальной дыхательной цепи.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО:
1. набор химической посуды, реактивов согласно методике выполнения лабораторной работы,
исследуемый материал - моча.
2. Таблицы (коферменты
Методика проведения занятия:
дыхательной
цепи,
их
работа).
Метаболическая
карта.
При рассмотрении теоретических вопросов дать общую характеристику метаболизма, основных
положений и обозначений, показать взаимосвязь катаболизма и анаболизма. На основании известных
студентам основных положений термодинамики напомнить, сто свободная энергия - самая полезная
термодинамическая функция в биологической химии, показать изменения стандартной свободной
энергии реакции и их связь с константой равновесия, рассмотреть принцип индуцирования
термодинамически не выгодных реакции термодинамически выгодной реакцией. Показать, что АТФ универсальная энергетическая «валюта» в биологических системах, высокий потенциал переноса групп
определяется структурой АТФ. Дать студентам (для записи) сравнительную характеристику некоторых
фосфорилированных соединений - на этом основании дать определение макроэргических соединений
(значение работ Липмана). Характеристику ферментов дыхательной цепи рассматривать с учетом
результатов контрольной работы студентов. Добиться того, чтобы все студенты четко представляли
механизмы переноса электронов при окислении «топливных» молекул.
При рассмотрении организации дыхательной цепи напомнить студентам строение митохондрий (из
курса гистологии) и дать (под запись) маркеры матрикса, внутренней мембраны, наружной мембраны.
Показать значение разобщения метаболических путей и компартментализации.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:____________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Биоэнергетика клетки. Общие пути катаболизма.
Практическое занятие № 9
Тема: Окислительное фосфорилирование.
Цель занятия: Понять механизмы окислительного фосфорилирования, чрезвычайную важность
функции цепи дыхательных катализаторов, связанных с внутренней мембраной митохондрий, в
аккумуляции части освобождающейся энергии в фосфатных связях макроэргических соединений (АТФ).
Понять механизмы действия ядов и некоторых лекарственных препаратов как разобщителей дыхания и
фосфорилирования.
Воспитательное значение темы: окислительное фосфорилирование позволяет аэробным
организмам улавливать значительную долю потенциальной свободной энергии окисления субстратов.
Возможное объяснение механизм окислительного фосфорилирования предлагает хемиосмотическая
теория. Ряд лекарственных веществ (например, барбитураты) и ядов (цианиды, окись углерода)
подавляют окислительное фосфорилирование, вплоть до фатальных исходов. Окислительное
фосфорилирование является столь жизненно важным процессом, что нарушение его нормального хода
несовместимо с жизнью.
Аспирант должен знать до занятия: законы термодинамики и понятия об электрохимических
процессах и окислительно-восстановительных потенциалах, способы образования энергии в организме,
строение митохондрий, строение АТФ, НАД, ФМН, ФАД, убихинона, цитохромов, цитохромоксидазы,
принципы функционирования дыхательной цепи.
Аспирант должен знать после занятия: хемиосмотическую теорию синтеза АТФ, механизм
действия разобщителей и ингибиторов дыхательной цепи.
Аспирант должен уметь: воспроизвести методику определения неорганического фосфата в
биологических тканях.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Особенности биоэнергетики. Макроэргические соединения и их роль.
2. Разность редокс-потенциалов субстратов и кислорода - как источник энергии окислительного
фосфорилирования.
3. Структурная организация цепи переноса электронов и протонов. Дыхательный ансамбль.
4. На каких этапах тканевого дыхания высвобождается энергия, используемая для синтеза АТФ.
Коэффициент Р/О.
5. Гипотезы синтеза АТФ, их сущность.
6. Разобщение дыхания и фосфорилирования, значение данного явления.
7. Регуляция и нарушения тканевого дыхания и образования энергии. Дыхательный контроль.
8. Немитохондриальные пути использования кислорода (оксигеназы).
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО:
1. Демонстрация работы дыхательной цепи на компьютере.
2. Таблицы, характеризующие работу дыхательной цепи.
3. Посуда, хим. Реактивы, аппаратура согласно методическому руководству к лабораторной
работе, матерал исследования - скелетная мышца крысы.
Методика проведения занятия:
При рассмотрении вопросов окислительного фосфорилирования ориентироваться на наиболее
характерные черты этого процесса:
1. Окислительное
фосфорилирование
осуществляется
дыхательными
ансамблями,
локализованными во внутренней мембране митохондрий. Цикл трикарбоновых кислот и бета-окисление
жирных кислил., поставляющие большую часть НАДН и ФАДН2, осуществляются в прилежащем
матриксе.
2. Окисление НАДН дает 3 АТФ, тогда как окисление ФАДН2 дает 2 АТФ. Окисление и
фосфорилирование - процессы сопряженные.
3. Дыхательные ансамбли включаю в себя многочисленные переносчики электронов, в частности
цитохромы. Многоступенчатый транспорт электронов от НАДН или ФАДН2 к О2 по цепи этих
переносчиков приводит к выбросу протонов из митохондриального матрикса и генерирование
мембранного потенциала (протоно движу щей силы). Протоны перекачиваются тремя видами
элетронпереносящих комплексов. В процессе обратного тока протонов в митохондриальный матрикс
при посредстве ферментного комплекса происходит синтез АТФ. Таким образом, сопряжение
окисления
и фосфорилирования обеспечивается протонным градиентом через внутреннюю
митохондриальную мембрану. Рассматривая работу звеньев дыхательной цепи, обратить внимание на
роль железосерных белков, последовательное восстановление убихинона (хинон - семихинон гидрохинон), работу цитохромов и цитохромоксидазы. Обратить
внимание на
регуляцию
окислительного фосфорилирования (в частности, роль АДФ в дыхательном контроле). Рассмотреть
ингибиторы дыхательной цепи (на примере барбитуратов, ротенона, атибиотиков - антикицина А,
олигомицин; а также действия ядов - окись углерода, цианид и др.). показать механизм действия
разобщителей (динитрофенол и другие ионоферы - валиномицин, нигерицин).
Нарушение в работе дыхательной цепи - состояние фатальной детской митохондриальной миопатии
и дисфункции почек связано со снижением содержания или полным отсутствием большинства
оксидоредуктаз дыхательной цепи.
Оксигеназы рассмотреть на примере цитохром Р450 - содержащих монооксигеназных систем.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:___________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Практическое занятие № 10, 11
Раздел: Биоэнергетика клетки. Общие пути катаболизма.
Тема: Общие пути катаболизма
Цель занятия: Изучить механизмы образования и использования пиру вата и ацетйл-КоА как
общих метаболитов. Усвоить последовательность реакции трикарбоновых кислот и его значение.
Понять взаимосвязь и взаимообусловленность обменов углеводов, липидов и белков.
Воспитательное значение темы: главная функция общих метаболических путей состоит в том, что
они являются конечным путем окисления углеводов, липидов и белков, поскольку в ходе метаболизма
глюкоза, жирные кислоты и аминокислоты превращаются либо в ацетил-КоА, либо в промежуточные
соединения ЦТК. ЦТК играет также роль в процессах глюконеогенеза, переаминирования,
дезаминирования и липогенеза. Хотя ряд этих процессов протекает во многих тканях, печень единственный орган, в котором идут все перечисленные процессы. Поэтому серьезные последствия
вызывает повреждение большого числа клеток печени или замещение их соединительной тканью
(гепатит, циррЮз печени). О жизненно важной роли ЦТК свидетельствует тот факт, что у человека
почти неизвестны (или их вообще нет) генетически обусловленные изменения ферментов,
катализирующих реакции цикла. Вероятно, наличие таких нарушений несовместимо с нормальным
развитием организма.
Аспирант должен знать до занятия: способы образования энергии в организме, структурные
формулы органических кислот, общую схему метаболизма, взаимосвязь катаболических и
анаболических путей, экзо- и эндэргические реакции в метаболизме, пищеварение.
Аспирант должен знать после занятия: этапы катаболизма питательных веществ, роль и место
окисления пирувата и цикла Кребса в обмене веществ.
Аспирант должен уметь: выполнить работу по определению пирувата в биолгических жидкостях.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Понятие об обмене веществ и энергии. Процессы катаболизма и анаболизма, их характеристика
и взаимосвязь. Эндэргические и экзэргические реакции в метаболизме.
2. Схема катаболизма основных пищевых веществ. Понятие о метаболических путях. Центральные
и специфические. Центральные метаболиты.
3. Пируват как общий метаболит. Схема образования пировиноградной кислоты из углеводов,
липидов(глицерин) и белков.
4. Окислительное декарбоксилирование пирувата. Схема и химизм реакций.
5. Энергетическое значение окислительного декарбоксилирования ПВК.
6. Ацетил-КоА как общий метаболит. Схема образования и пути окисления.
7. Цикл трикарбоновых кислот (ЦТК) - общий метаболический
котел организма.
Последовательность реакций и характеристика ферментов.
8. Связь ЦТК с дыхательной цепью.
9. Биологическая роль ЦТК. Амфиболическая функция.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО:
1. Реактивы, оборудование (ФЭК), химическая посуда, согласно методике, материал исследования
- моча.
2. Таблицы, схемы, карта метаболических путей метаболизма, электрифицированная схема по
взаимосвязи обменов.
Методика проведения занятия:
При теоретическом разборе материала студенты должны четко представлять следующие
положения. Основная стратегия метаболизма состоит в образовании АТФ, НАДФН и предшественников
макромолекул. АТФ потребляется в мышечном сокращении и других видах двигательной активности
клеток, в активном транспорте и в различных процессах биосинтеза. НАДФН, являющийся носителем
двух электронов с высоким потенциалом, обеспечивает восстановительные эквиваленты в биосинтезе.
АТФ и НАДФН постоянно образуются и потребляются. Извлечение энергии из питательных веществ у
аэробных организмов происходит в тир стадии. На первой стадии крупные молекулы распадаются на
более мелкие (аминокислоты, сахара, жирные кислоты). На второй стадии эти небольшие молекулы
распадаются до нескольких простых компонентов, играющих повсеместную роль в организме (пируват,
ацетил-КоА -общие метаболиты). Третья стадия метаболизма представлена циклом трикарбоновых
кислот и окислительным фосфорилированием, в ходе которых молекулы, играющие роль топлива,
полностью окисляются до СО2, что сопровождается образованием АТФ при переносе электронов на О2,
конечный их акцептор. Студенты должны писать все реакции последовательного окисления пирувата
дегидрогеназным комплексом, все реакции ЦТК, понимать их значение, представлять роль витаминов
как предшественников кофакторов, уметь рассчитывать энергетический баланс (выход АТФ), понимать
различия двух способоз кумуляции энергии в АТФ - субстратное г окислительное фосфорилирование.
Следует обратить внимание на регуляцию метаболизма, в частности, аллостерическое ингибирование по
типу обратной связи метаболитами каталитической активности ряда ключевых ферментов, значение
энергетического заряда (АТФ, АДФ, АМФ), роль компартментализации ферментов и разобщения путей
катаболизма и анаболизма.
Примеры ситуационных задач:
1. какова будет судьба радиоактивной метки, если каждое из следующих соединений добавить к
клеточному субстрату, содержащему ферменты и кофйкторы ЦТК и пируватдегидрогеназный
комплекс.
2. Будет ли происходить накопление оксалоацетата, если к экстракту, содержащему ферменты и
кофакторы ЦТК, добавить ацетил-КоА?
3. В суспензию митохондрий добавили 0,6 ммоль/мл малата и 0,3 ммоль/л АДФ.
Поглощение
кислорода,
начавшееся
сразу
после
добавления
малата
и
АДФ,
через некоторое время прекратилось. Почему? Затем к пробе добавили раствор
гексокиназы и глюкозы - поглощение вновь началось. Почему?И другие ситуационные задачи по
учебно-методическому пособию.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:___________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Обмен углеводов.
Практическое занятие № 13
Тема: Начальные этапы обмена углеводов.
Цель занятия:
1. Проверка
знаний
по
химическому
строению
углеводов,
изучение
источников и путей использования глюкозы и других Сахаров.
2. Ознакомиться с методом определения количества глюкозы в крови, усвоить
клиническое значение этого теста.
Воспитательное значение темы: организм человека не нуждается в определенных углеводах, но в
сбалансированной диете примерно 50% энергетических потребностей организма должны
удовлетворятся за счет углеводов. Углеводы, потребляемые с обычными природными пищевыми
продуктами, представляют главным образом крахмалом, резервным полисахаридом растений, который
по своей структуре подобен гликогену. Из дисахаридов наибольшее значение имеют сахароза и лактоза.
В общей популяции встречаются отдельные индивидуумы, организм которых не способен использовать
фруктозу. В таких случаях повышено содержание фруктозы в моче, что приводит иногда к ошибочному
диагнозу сахарного диабета. Однако, такая фруктозурия не относится к серьезной патологии. К наиболее
тяжелым последствиям ведет непереносимость галактозы, встречающаяся у детей с врожденным
нарушением обмена, известным как галактоземия. Известны генетически обусловленные заболевания,
при которых нарушение нормальных ферментативных реакций в печени вызывает избыточное
отложение гликогена; эти заболевания обозначаются общими термином гликогенозы.
Аспирант должен знать до занятия: из курса биоорганической химии классификацию, строение и
основные свойства углеводов.
Аспирант должен знать после занятия: этапы катаболизма углеводов, структурные формулы
субстратов и энергетическое значения анаэробного гликолиза.
Аспирант должен уметь: определить содержание лактата в биологических жидкостях.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Определения понятия «углеводы» и их классификация.
2. Строение глюкозы, фруктозы, алактозы, рибозы, дезоксирибозы; их свойства и значение.
3. Дисахариды: мальтоза, сахароза, лактоза - строение, свойства, значение.
4. Гомополисахариды: крахмал, гликоген, клетчатка - строение, свойства, значение.
5. Гетерополисахариды: классификация, составные части. Гликозаминогликаны: гиалуроновая
кислота, хондроитин - сульфат, гепарин.
6. Ферменты, участвующие в переваривании углеводов.
7. Источники глюкозы, и пути её использования, регуляция процессов.
8. Реакции фосфорилирования гексоз.
9. Биосинтез и мобилизация гликогена. Регуляция этих проттессов.
10. Взаимопревращение Сахаров. Усвоение галактозы и фруктозы.
11. Нарушение углеводного обмена. гликогенозы и агликогенозы. Галактоземия. Нарушение
обмена фруктозы.
12. Сахар крови. Гипо- и гипергликемия, глюкозурия.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО:
1. Набор реактивов для определения лактата по реакции Уффельмана, ФЭК, в плазме крови.
2. Таблицы по обмену углеводов.
Методика проведения занятия:
При рассмотрении теоретических вопросов дать схемы синтеза и мобилизации гликогена, обмена
галактозы и фруктозы. Показать регуляцию процессов. Дать четкое определение понятия гипо-,
гипергликемия, глюкозурия. Возможные причины. Дать общее понятие о сахарном диабете. Рассмотреть
механизм развития врожденных нарушений обмена углеводов - гликогенозы, агликогенозы,
галактоземия, эссенциальная фруктозурия, непереносимость фруктозы, недостаточность лактазы.
Обратить особое внимание на врожденные нарушения обмена и дать характеристику особенностей
нарушения обмена углеводов на разных этапах жизни человека. В частности, гипертоническая
дегидратация, применения ряда лекарственных препаратов; глюкозурии, в том числе алиментарной,
гипергликемии, в том числе новорожденных. Примеры билета по контрольной работе:
1. Назвать вещество (дается формула моно-, дисахарида, фрагмента полисахарида, гетеро-, гомо-).
2. Написать структурную формулу (лактозы, мальтозы, сахарозы, фрагмента гликогена,
клетчатки, гиалуроновой кислоты, N-ацетилнейраминовой и т.д.).
3. Напасать реакцию (активирования фруктозы, превращения фруктозо-6-фосфата в глюкозо-6фосфат, глюкозо-6-фосфата в свободную глюкозу; реакцию, катализируемую галактокиназой,
превращение УДФ-галактозы в УДФ-глюкозу и т.п.).
4. Назовите фермент, катализирующий реакцию (фосфорилирования глюкозы, образования
свободной глюкозы из глюкозо-6-фосфата, фосфоролиза гликогена, образования УДФ-галактозы,
образования разветвлений в молекуле гликогена и т.п.).
5. Где
в
организме происходит
мобилизация
гликогена?
Чем
заканчивается
мобилизация гликогена в печени, в скелетных мышцах?
6. В каком преимущественно виде поступают углеводы в организм человека с
пищевыми продуктами? Где в организме может в значительных количествах накапливаться
гликоген?
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:___________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел программы: Обмен углеводов.
Практическое занятие № 14
Тема: Аэробные пути окисления глюкозы. Глюконеогенез.
Цель занятия:
1. Усвоить общую схему аэробного дихотомического пути окисления глюкозы, энергетическое
значение каждого этапа, уметь подсчитать энергетический эффект полного окисления молекулы
глюкозы.
2. Знать биологическое значение пентозо-фосфатного пути окисления глюкозы, химизм реакций
первого и второго этапов.
3. Изучить механизмы образования глюкозы из неуглеводных источников.
Воспитательное значение темы: аэробное дихотомическое окисление глюкозы играет главную
роль в обеспечении клеток головного мозга, миокарда, коркового слоя надпочечников и других органов.
Апотомический путь окисления глюкозы имеет определяющее значение в синтезе нуклеотидов, жирных
кислот, холестерина. Глюконеогенез как один из ведущих процессов в поддержании нормального
уровня глюкозы в крови.
Аспирант должен знать до занятия: схему и химизм гликолиза, общие пути катаболизма,
характеристику и работу дыхательной цепи, способы образования АТФ.
Аспирант должен знать после занятия: этапы и энергетическое значение аэробного гликолиза,
механизмы и биологическое значение челночных механизмов, субстраты и биологическое значение
пентозо-фосфатного пути окисления глюкозы.
Аспирант должен уметь: установить взаимосвязь между аэробными путями обмена углеводов и
обменом веществ в организме человека.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Дихотомический
путь
окисления
глюкозы.
Этапы
окисления
в
аэробных
условиях.
2. Характеристика гликолитического этапа окисления глюкозы, отличие от анаэробного
гликолиза, энергетический эффект процесса.
3. Общие пути катаболизма: окисление пиру вата, окисление ацетил-КоА в цикле трикарбоновых
кислот, связь с дыхательной цепью.
4. Энергетический эффект полного окисления глюкозы в аэробных условиях.
5. Прямое окисление глюкозы (пентозо-фосфатный путь) Химизм реакций, биологическое
значение, связь с гликолизом.
6. Глюконеогенез. Обходные реакции
глюконеогенеза, причины их существования,
характеристика ферментов. Химизм процесса.
7. Возможные предшественники глюкозы. Глюконеогенез из аминокислот.
8. Роль анаэробного распада глюкозы в мышцах. Дальнейшая судьба молочной
кислоты. Цикл Кори, глюкозоаланиновый цикл.
9. Регуляция гликолиза и глюконеогенеза.
10. Глюкоортикосткроиды, их характеристика и влияние на обмен веществ
(обмен углеводов).
ТСО: набор схем, слайдов, таблиц.
Методика проведения занятия:
При теоретическом разборе рассмотреть общие реакции анаэробного и аэробного окисления
глюкозы. Обратить внимание на различную судьбу восстановленного НАД (челночные механизмы при
аэробном окислении и гликолитическая оксидоредукция при анаэробном). Провести анализ связи
реакций окисления с дыхательной цепью, разграничить способы образования АТФ - субстратное и
окислительное фосфорилирование. Аспирант должен уметь рассчитывать энергетический эффект
окисления глюкозы в различных условиях, проводить сравнение. При рассмотрении прямого окисления
глюкозы обратить внимание на биологическое значение первого этапа для биосинтеза нуклеотидов,
восстановительных потенциалов для синтеза жирных кислот, стероидов, для процессов обезвреживания
ксенобиотиков и метаболитов. Рассмотреть связь второго этапа с гликолизом. При рассмотрении
процессов глюконеогенеза обратить внимание на субстраты, показать роль глюкозоаланинового цикла и
цикла Кори, показать участки на метаболической карте вступления аминокислот в глюконеогенез.
Примера ситуационных задач для САРС:
1. В
процессе
метаболизма
глюкозы
образуется
фруктозо-1,6-фосфат.
Сколько
молекул
АТФ
образуется
при
его
катаболизме
до
пирувата?
Укажите
реакции,
которые приводят к образованию АТФ на этом этапе. Сколько молекул АТФ
образуется
при
его
окислении
до
СО2
и
воды:
всего,
путем
субстратного
фосфорилирования, при окислительном фосфорилировании?
2. Сколько молекул АТФ образуется при аэробном дихотомическом окислении
10 молекул глюкозы:
A) при действии глицерофосфатного челночного механизма;
Б) при действии малатаспартатного челночного механизма?
3. 12 молекул глюкозы подверглись окислению пентозофосфатным путем
а) сколько молекул НАДФ восстановится?
Б) сколько молекул СО2 образуется при окислении до рибозо-5-фосфата?
B) в чем различие функционирования НАД и НАДФ, какой витамин входит в молекулы этих
коферментов, какова их преимущественная локализация в клетке?
4.В «печени активно работают два аэробных процесса распада глюкозы. Назовите их, является ли
их существование дублированием? Дайте аргументированный ответ.
5. Процесс образования ФЭП из ПВК требует затраты двух молекул нуклеозидтрифосфатов. Дайте
химизм реакции, объясните химические затраты, назовите метаболический путь.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены: _____________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел программы: Обмен углеводов.
Практическое занятие № 15
Тема: Обмен гликогена, обмен дисахаридов. Сахар крови, регуляция.
Цель занятия:
1. Знать физиологическое значение запасания и мобилизации гликогена в печени и мышечной
ткани.
2. Иметь представление о некоторых врожденных нарушениях обмена гликогена, галактозы,
фруктозы.
3. Ознакомиться с методом количественного определения глюкозы крови, усвоить клиникодиагностическое значение этого теста.
Воспитательное значение темы: знание основных механизмов поддержания нормального
уровня глюкозы крови позволит понять патогенез заболеваний, обусловленных наследственными
энзимопатиями (гликогенозы, наследственная непереносимость фруктозы,
галактоземия) и
нарушениями гормонального контроля (сахарный диабет, гиперкортицизм и др.).
Аспирант должен знать до занятия: из курса биоорганической химии - классификацию,
строение и основные свойства углеводов, классификацию и характеристику ферментов, функции
нуклеотидов. Из курса гистологии и физиологии - гормональную регуляцию углеводного обмена.
Аспирант должен знать после занятия: значение обмена гликогена и дисахаридов для
жизнедеятельности человека, возможную патологию в обмене гликогенов и дисахаридов. Роль гормонов
в регуляции уровня глюкозы в крови.
Аспирант должен уметь: определить уровень глюкозы в плазме крови глюкооксидазным методом,
дать трактовку данного анализа.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Источники и пути использования глюкозы в организме. Пути превращения
глюкозо-6-фосфата.
2. Структура гликогена и его биосинтез в клетках печени и мышц.
3. Мобилизация гликогена: последовательность реакций в печени и мышцах.
4. Регуляция процессов синтеза и мобилизации гликогена. Физиологическое значение.
5. Нарушение обмена гликогена. Гликогенозы и агликогенозы.
6. Взаимопревращение Сахаров. Усвоение галактозы и фруктозы. Галактоземия. Нарушение
обмена фруктозы.
7. Сахар крови (гликемия). Факторы, влияющие на его уоовень. Гипо-, гипергликемии.
Глюкозурия. Принципы количественного определения глюкозы. Метод сахарной нагрузки.
8. Нейроэндокринная регуляция углеводного обмена. Гормоны, повышающие и понижающие
уровень глюкозы в крови (инсулин, глюкагон, адреналин, глюкокортикостероиды).
9. Для студентов педиатрического факультета: особенности нарушений углеводного обмена у
детей. Гипогликемия новорожденных.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО: лабораторная посуда, химреактивы, ФЭК, глюкотесты, схемы катаболизма углеводов.
Методика проведения занятия:
При рассмотрении схем синтеза и мобилизации гликогена обратить внимание на то, что синтез и
распад проходят разными путями, отметить реакции, связанные с затратой энергии. Показать, какие
процессы протекают в организме в зависимости от приема пищи и гормональных воздействий. Обратить
внимание на различия в мобилизации гликогена в печени и скелетных мышцах. Разобрать понятие
«глюкостатическая функция печени». Помочь студентам использовать теоретические знания для
объяснения механизмов развития гликогеновых болезней, нарушений обмена фруктозы и галактозы,
сахарного и стероидного диабетов. При рассмотрении схемы гормональной регуляции активности
ферментов обмена гликогена обратить внимание на биологическую роль каскадного механизма
передачи сигнала, роль циклических нуклеотидов. При рассмотрении обмена дисахаридов обратить
внимание на механизмы развития галактсзгмии и наследственной непереносимости фруктозы.
Рассмотреть виды гипер- и гипогликемии. Примеры задач для САРС:
1. Напишите схему образования гликогена из галактозы.
2. Напишите схему образования глюкозы из фруктозы.
3. Адреналин и кортизол повышают содержание сахара крови. Каковы их механизмы
действия и точки приложения?
4. О каком заболевании может идти речь, если у больного ребенка содержание
глюкозы
в
крови
натощак
2,5
ммоль/л.
Проба
с
адреналином
повышения
уровня глюкозы не дает, печень и селезенка увеличены в размерах.
5. У грудного ребенка отмечается отставание в развитии, помутнение хрусталика. В крови и моче
повышено содержание галактозы. О каком заболевании можно думать. Как кормить ребенка?
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:______________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел программы: Витамины.
Практическое занятие № 17
Тема: Водорастворимые и жирорастворимые витамины
Цель занятия: изучить номенклатуру, классификацию витаминов, химическое строение, свойства и
биологическую роль. Освоить методы качественного и количественного определения водо- и
жирорастворимых витаминов.
Воспитательное значение темы: рассмотрение механизмов участия витаминов в обмене веществ
в качестве коферментов или соединений, контролирующих активность ферментов или их продукцию,
позволяет понять патогенез гипо-, авитаминозов и гипервитаминозов с их характерными клиническими
проявлениями.
Аспирант должен знать до занятия: химическое строение и свойства неомыляемых липидов,
коферментов.
Аспирант должен знать после занятия: значение витаминов для обмена веществ у человека,
основные симптомы гипо- и гипервитаминозов.
Аспирант должен уметь: определить содержание аскорбиновой кислоты в продуктах питания и
моче.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. История развития учения о витаминах.
2. Классификация, номенклатура водорастворимых витаминов.
3. Понятие о гипо- и авитаминозах. Причины их возникновения. Экзо- и эндогенные
авитаминозы. Общие признаки гиповитаминозов.
4. Источники витаминов.
5. Антивитамины, примеры. Применение их в качестве лекарственных препаратов.
6. Дать характеристику отдельных водорастворимых витаминов - В1, В2, ВЗ, В6, ВС, В12, РР, Н, С, Р,
А, D, Е, К по схеме:
а) название витамина - буквенное обозначение, химическое и функциональное;
б) химическое строение,
качественные реакции;
химические
формулы
коферментов,
в) участие в обменных процессах и коферментная функция;
г) суточная потребность;
д) природные источники;
е) основные специфические признаки гипо- и авитаминозов.
Практическая часть: лабораторная работа.
физико-химические
свойства,
ТСО: лабораторная посуда, химреактивы, таблицы, слайды по витаминам.
Методика проведения занятия: в основном студенты занимаются самостоятельной работой по
составлению рефератов, используя учебники и дополнительную литературу по витаминам.
Примеры ситуационных задач:
1. У двух спортсменов после тренировки была взята кровь и определена в ней
концентрация молочной кислоты. Уровень ее у первого спортсмена был в два
раза 'выше по сравнению с результатами обследования второго. О чем можно
судить и что можно посоветовать первому спортсмену?
2. В крови пациента при диспансерном осмотре были обнаружены эритроциты, резко увеличенные
в размерах. При этом пациент жаловался на повышенную утомляемость, слабость, одышку при
физической нагрузке. Недостаток какого витамина может привести к подобным явлениям?
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
3. Витамины: учебное пособие для студентов медицинских вузов / составители: А.В. Еликов, П.И. Цапок,
Т.В. Симкина - Киров: Кировская государственная медицинская академия, 2011. - 114 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены: ______________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Обмен липидов.
Практическое занятие № 18
Тема: Начальные этапы обмена липидов. Переваривание, резервирование и мобилизация
липидов. Окисление жирных кислот и глицерина.
Цель занятия: Усвоить отличительные черты класса липидов и их функции в организме;
особенности окисления продуктов гидролиза триацилглицеринов и взаимосвязь между процессами
распада триацилглицеринов и энергообеспечением организма. Уметь проводить анализ качественного
состава липидов тканей.
Воспитательное значение темы: Рассмотрение структуры и свойств различных классов липидов
необходимо для понимания и объяснения их разнообразных физиологических функций. Рассмотрение
процессов окисления жирных кислот важно для понимания биоэнергетики клеток в норме и при
различных патологических состояниях, например, сахарном диабете, голодании.
Аспирант должен знать до занятия: общую характеристику и классификацию липидов;
структуру и свойства природных жирных кислот, триацилглицеридов, фосфолипидов; строение и
свойства желчных кислот; общие пути катаболизма (ЦТК и его связь с дыхательной цепью),
макроэргические соединения.
Аспирант должен знать после занятия: нормы в питании и начальные этапы обмена липидов,
энергетику липидного обмена, особенности окисления ненасыщенных жирных кислот и жирных кислот
с нечетным числом атомов углерода.
Аспирант должен уметь: определить активность липазы.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Отличительные черты класса липидов. Основные представители.
2. Потребности и источники липидов. Переваривание и всасывание липидов. Роль липазы и
желчных кислот. Желчные кислоты, происхождение, строение парных желчных кислот, их роль в
усвоении жира.
3. Липолиз как первый этап мобилизации резервных липидов. Роль гормонов и 3,5-циклоАМФ в
активации триацилглицеринлипазы. Жирные кислоты, характерные для триацилглицеринов человека.
4. Окисление глицерина, ферменты. Энергетика полного окисления в аэробных условиях.
5. Бета-окисление
как
специфический
для
жирных
кислот
путь
катаболизма.
Внутримитохондриальная локализация процесса.
6. Карнитин-ацил-КоА-транфераза и механизм транспорта жирных кислот в митохондрии.
7. Энергетика и биологическое окисление жирных кислот. Особенности окисления
ненасыщенных жирных кислот и с нечетным числом «С».
8. Особенности переваривания липидов на разных этапах жизни человека, потребности в жирах,
особенности окисления ТАГ.
Практическая часть: лабораторная работа. «Исследование действия липазы поджелудочной железы.
Влияние желчи на активность липазы»
ТСО:
1. Химреактивы, посуда соответственно методической разработке.
2. Схемы по строения липидов, желчных кислот, по перевариванию.
3. Карты метаболических путей.
Методика проведения занятия:
После проверки знаний по структуре липидов различных классов и желчных кислот остановится
подробно на процессе пищеварения, выделив в этом процессе взаимодействие 4-х факторов: 1) секреция
поджелудочной железой гидролитических ферментов, разрывающих в жирах сложные эфирные связи; 2)
освобождение вместе с желчью детергентов, эмульгирующих жиры и продукты их распада; 3) захват
продуктов переваривания клетками слизистой оболочки; 4) превращение этих продуктов переваривания
в частицы для транспорта от клеток слизистой в лимфатические сосуды и кровь. Нарушение любого из
этих процессов приводит к расстройству всасывания липидов и серьезным поражениям кишечника.
Главным симптомом этих нарушений является нарушение всасывания других компонентов пищи
(жирорастворимые витамины). При рассмотрении тканевого липолиза обратить внимание на
гормональную регуляцию, запуск ТАГ-липазы с помощью, 3,5-цикло-АМФ. При рассмотрении
процессов окисления глицерина произвести расчет энергетической эффективности при полном
окислении до СО2 и Н2О. Обратить внимание, что окисление жирных кислот до ацетил-КоА
локализовано в митохондриях, поэтому подробно рассмотреть механизм транспорта ацилов в
митохондрии, регуляцию. Подчеркнуть, что жирные кислоты окисляются до ацетил-КоА и образуется из
этого же соединения, но благодаря тому, что протекают эти процессы в различных частях клетки, это не
есть обратимые процессы, они избирательно контролируются в зависимости от потребностей тканей.
Далее следует расписать основные реакции, провести расчет энергетического выхода (синтез АТФ) при
различном жирнокислотном составе ТАГ. Отметить особенности окисления ненасыщенных жирных
кислот, а также с нечетным числом углеродных атомов.
Для студентов педиатрического факультета рассмотреть дополнительно жирнокислотный состав
резервных жиров в зависимости от возраста, особенности переваривания липидов, обратив особое
внимание на ранний возраст, особенности в потребностях жиров а также в зависимости от возрасти, дать
содержание ТАГ крови в зависимости от возраста. Остановится на общих аспектах ожирения.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI
век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI
век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Обмен липидов.
Практическое занятие № 19
Тема: Внутриклеточный обмен липидов
Цель занятия: Усвоить особенности синтеза жирных кислот, ТАГ и фосфоацилглицеринов.
Понять биохимические механизмы жировой инфильтрации печени и особенности транспорта липидов в
организме. Уметь практически определить бета-липопротеиды в сыворотке крови.
Воспитательное значение темы: значение общих закономерностей липидного обмена, его
регуляции и возможных нарушений позволит понять механизмы развитие атеросклероза, желчнокаменной болезни, ожирения, жировой инфильтрации и жирового перерождения печени, а также
рассмотреть пути профилактики и лечения этих тяжелых и широко распространенных заболеваний.
Аспирант должен знать до занятия: химическое строение и физико-химические свойства
триацилглицеринов, фосфоглицеринов; бета-окисление жирных кислот; принцип строения
липопротеинов; пентозо-фосфатный путь окисления глюкозы.
Аспирант должен знать после занятия: процессы биосинтеза
Молекулярные основы ожирения и меры профилактики этого заболевания.
ТАГ,
фосфолипидов.
Аспирант должен уметь: провести количественное определение β-липопротеинов плазмы крови
и дать предварительное заключение по анализу.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Биосинтез жирных кислот. Отличия процессов биосинтеза от окисления жирирных
кислот.
2. Строение и роль полиферментного комплекса - синтазы жирных кислот (пальмитоилсинтаза).
Химизм реакций синтеза.
3. Представление о биосинтезе непредельных жирных кислот.
4. Биосинтез триацилглицеринов
5. Биосинтез фосфоацилглицеринов, общие этапы и различия по сравнению с
биосинтезом ТАГ.
6. Транспорт липидов кровью.
7. Биохимические механизмы жировой инфильтрации и жирового перерождения печени.
Липотропные факторы.
8. Патологии жирового обмена у детей.
Практическая часть: лабораторная работа. «Определение β-липопротеинов сыворотки крови»
ТСО:
1. Химреактивы, посуда, ФЭК согласно методической разработке.
2. Учебно-методическое руководство «Гиперлипопротеинемии». Схемы по обмену липидов.
Карты метаболических путей.
Методика проведения занятия:
При рассмотрении процесса биосинтеза жирных кислот показать, что эта система находится в
растворимой (цитозольной) фракции клеток многих органов, в частности, печени, почек, мозга, легких,
молочной железы, а также в жировой ткани. Биосинтез жирных кислот протекает с участием НАДФН2,
АТФ, Мп2+, НСО3, субстратом является ацетил-КоА, конечным продуктом - пальмитиновая кислота.
Показать значение образования малонил-КоА, участие биотина, строение и работу синтазного
комплекса, микросомальную систему удлинения цепей жирных кислот.
При рассмотрении биосинтеза фосфоацилглицеринов обратить внимание на два пути (де ново и
спасательный), показать роль аминокислот (метионин, AM, серии), значение витаминов.
Рассматривая вопрос о жировой инфильтрации печени, отметить несколько возможных причин
возникновения этой патологии:
1. Чрезмерное потребление жиров с пищей.
2. Усиление
синтеза
жиров
из
углеводов
при
потреблении
преимущественно
углеводной пищи, больших количеств витаминов В1 В2.
3. Усиление мобилизации жиров из жировых депо (сахарный диабет, голодание).
4. Ослабление транспорта жиров из печени к периферическим тканям (нарушение
синтеза белка, отсутствие липотропных факторов).
5. Ослабление использования жиров в печени (интоксикация, отравления).
Основные транспортные формы рассмотреть используя схемы и учебно-методическое
руководство. Подчеркнуть, что образование липопротеидов относится к числу важнейших
синтетических функций печени.
Наследственные заболевания, характеризующиеся накоплением какой-либо из форм липидов.
Болезнь Нимана-Пика - накопление сфингомиелинов в мозге, печени, РЭС. Связана с нарушением
ферментативного синтеза, сфингомиелина, в который «ошибочно» включаются жирные кислоты,
несвойственные нормальной молекуле. Это ведет к нарушению процесса синтеза и распада липидов в
тканях. Болезнь Гоше - накопление цереброзидов, в нервных клетках и РЭС, меняется химическая
структура цереброзидов, в них преобладает глюкоза, в норме - галактоза. Изменяется качественный
состав ЖК. Болезнь Тей-Сакса характеризуется отложением гангликозидов в мозг) :. других тканях.
Проявляется слепотой, задержкой умственного развития, параличами. Возникновение связано с
дефицитом галактозил-транферазы, которая катализирует переход галактозы в ганглиозиды.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI
век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI
век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия» Министерства здравоохранения и социального
развития Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
II курс лечебного и педиатрического факультетов
Составитель: доц., к.м.н. Еликов А.В.
Раздел: Обмен липидов.
Практическое занятие № 20
Тема: Обмен холестерина.
Цель занятия: усвоить особенности обмена холестерина и кетоновых тел. Сформировать
представления о возможных нарушениях липидного обмена и их клинических проявлениях. Уметь
практически определять общее количество холестерина в сыворотке крови.
Воспитательное значение темы: понять механизм нарушения обмена липидов при атеросклерозе
и желчно-каменной болезни, а, следовательно, наметить пути профилактики и лечения этих
заболеваний можно лишь при глубоком знании особенностей биосинтеза и метаболизма холестерина.
Аспирант должен знать до занятия:
1. Химические состав и физико-химические свойства ТАГ, фосфолипидов, холестерина и его
эфиров.
2. Знать пути синтеза ТАГ, фосфоацилглицеринов, а также транспортные формы липидов.
Аспирант должен знать после занятия: биологическое значение и биосинтез холестерина,
кетоновых тел и нарушения их обмена, биохимические нарушения при атерослерозе,
гиперлипопротеинемиях, желчно-каменной болезни.
Аспирант должен уметь: определить содержание холестерина в плазме крови, оценить состояние
липидного обмена по данным биохимического анализа.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Строение, свойства и биологическая роль холестерина. Переваривание холестеридов.
Всасывание продуктов переваривания.
2. Функция холестерина.
3. Биосинтез холестерина: последовательность реакций до образования мевалоновой кислоты,
представление о дальнейших этапах.
4. Регуляция процессов биосинтеза холестерина.
5. Роль; липопротеинов в обмене холестерина. Гиперхолестеринемия.
6. Биохимия атеросклероза и желчно-каменной болезни.
7. Биосинтез и использование кетоновых тел. Пределы изменения концентрации кетоновых тел в
крови в норме, при голодании, при сахарном диабете.
8. Нарушение обмена липопротеинов. Типирование гиперлипопротеинемий.
Для студентов педиатрического факультета:
9. Особенности обмена холестерина на разных этапах жизни человека. Особенности обмена
липопротеинов у детей.
Практическая часть: лабораторная работа. «Определение холестерина сыворотки крови»
ТСО:
1. Химреактивы, посуда, ФЭК в соответствии с методикой лабораторной работы.
2. Учебно-методическое руководство «Гиперлипопротеинемии, механизмы развития, диагностика,
клиника». Обучающие схемы, таблицы. Карты метаболических путей.
Методика проведения занятия:
При разборе теоретического материала показать, что холестерин представляет собой
амфипатический липид и является незаменимым структурным компонентом мембран и наружного слоя
липопротеинов плазмы крови. Липопротеины транспортируют холестерин в кровотоке, где легко
устанавливается равновесие с холестерином, входящим в состав других липопротеинов и мембран.
Холестерин находится во многих тканях в эстеркф.;цированной форме. Посредниками в поглощении
холестерина разными тканями являются ЛПНП. Свободный холестерин удаляется из ткана ЛПВП и
транспортируется в печень, где превращается в желчные кислоты. Холестерин является основным
компонентом желчных камней, однако его главная роль в патологии состоит в том, что он служит
фактором, вызывающим атеросклероз сосудов!. Рассматривая биосинтез холестерина, уделить особое
внимание регуляции процесса. Гиперлипопротеинемии, их типирование, роль в развитии атеросклероза
липопротеинов рассмотреть по учебно-методическому пособию, по нему же прорешать клинические
ситуационные задачи. Механизм кетогенеза рассмотреть на примере голодания и сахарного диабета. Для
педиатров рассмотреть склонность детского организма к кетогенезу. Показать уровни холестерина и
интенсивность обмена у детей в зависимости от возраста.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Обмен белков, аминокислот.
Практическое занятие № 22
Тема: Белковое питание. Источники и пути использования аминокислот в организме. Общие пути
обмена аминокислот
Цель занятия: усвоить значение белкового питания как основного источника аминокислот и пути
использования аминокислот в организме. Изучить общие пути обмена аминокислот. Ознакомиться с
методом изучение трансаминирования аминокислот.
Воспитательное значение темы: главным предназначением аминокислот у животных и человека
является участие в биосинтезе белков. Также различные аминокислоты служат исходным материалом
для образования большого числа биологически активных азотсодержащих соединений. Способность
клеток осуществлять процессы зависит от наличия в них сбалансированного пула аминокислот. Каждая
из аминокислот, входящих в состав белка, вносит свой вклад в синтез углеводов путем глюконеогенеза
или в образование азотистых соединений. Определение промежуточных продуктов азотистого обмена в
крови и моче дает ценную информацию о функции печени, почек и других органов и систем.
Аспирант должен знать до занятия: структурные формулы и свойства протеиногенных
аминокислот; номенклатуру и классификацию ферментов; структурную формулу витамина В6,
взаимосвязь между витаминами и коферментами.
Аспирант должен знать после занятия: нормы белка в питании, переваривание и всасывание
белков в организме, виды дезаминирование и его молекулярные механизмы.
Аспирант должен уметь: произвести расчет азотистого баланса и дать рекомендации по
рациональному питанию.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Основные функции белков в организме. Роль белка в питании человека. Возрастные нормы
белка в питании. Биологическая ценность пищевых белков. Полноценные и неполноценные белки.
Азотистый баланс, методика его расчета, характеристика азотистого баланса для различных возрастных
групп, изменение при нарушении питания и заболеваниях.
2. Схема источников и путей использования аминокислот.
3. Переваривание белков в желудке и кишечнике. Желудочный сок, панкреатический, сок,
кишечный сок: характеристика протеолитических ферментов, механизмы их активации. Гниение
аминокислот в кишечнике.
4. Общие пути превращения аминокислот в организме. Дезаминирование и его
виды.
Характеристика
оксидаз
аминокислот
и
глутаматдегидрогеназы.
Химизм
окислительного дезаминирования.
5. Трансаминирование аминокислот. Специфичность аминотрансфераз. Биологическое значение
реакций трансаминирования.
6. Непрямое дезаминирование аминокислот (трансдезаминирование): последовательность
реакций, ферменты, биологическое значение.
7. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислотс
использованием глюкозы. Источники азота для синтеза аминокислот. Глюконеогенез из аминокислот:
последовательность реакций, регуляция, физиологическое значение.
8. Определение активности аминотрансфераз сыворотки крови для дифференциальной
диагностики в клинике.
Практическая часть: лабораторная работа. «Трансаминирование α-аминокислот»
ТСО: химреактивы, лабораторная посуда, обучающие схемы, карта метаболических путей.
Методика проведения занятия:
При разборе теоретического материала студенты должны усвоить, что проблема белкового
питания является одной из основных, стоящих перед человечеством в настоящее время. В результате
недостатка незаменимых аминокислот нарушается синтез важнейших белков, не образуются или
образуются в недостаточных количествах биологически активные соединения, гормоны, порфирины и
др. Вследствие этого наблюдаются задержки роста, умственного развития, анемии, гипопротеинемии.
При рассмотрении процессов переваривания белков в желудочно-кишечном тракте обратить внимание,
что этот процесс является многоэтапным (ввиду сложности и многообразия белков пищи),
ферментативным, осуществляемым целым набором экзо- и эндопептидаз, усвоить значение секреции
протеаз в виде проферментов и научиться объяснять механизм их активации. Обратить внимание на
структурные особенности клеток желудка и кишечника, наличие компонентов, которые защищают
клетки от действия протеолитических ферментов.
При рассмотрении общих путей обмена аминокислот обратить внимание на механизмы и
физиологическое значение трансаминирования и непрямого дезаминиро-вания аминокислот. Студенты
должны уметь объяснять трансаминирование как реакции переноса аминогрупп с аминокислоты (донора
аминогруппы) на альфа-кетокислоту (акцептора), в результате чего образуется кетокислота и новая
аминокислота, писать механизм пиридоксалевого катализа, научиться давать названия
аминотрансферазам. Необходимо объяснить причины существования в организме для большинства
аминокислот механизма непрямого дезаминирования, дать характеристику ферментов обоих этапов
(трансаминирование и окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты). Подчеркнуть, что
трансаминирование - один из начальных этапов метаболизма аминокислот (образующиеся кетокислоты
могут затем окисляться в ЦТК, использоваться для глюконеогенеза, а также участвовать в синтезе
заменимых аминокислот) и первая стадия непрямого дезаминирования. Показать, что в клинике в
диагностических целях широко используется определение активности сывороточных аминотрансфераз
(AcAT и АлАТ).
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел программы: Обмен белков, аминокислот.
Практическое занятие № 23
Тема: Конечные пути распада белков. Образование и обезвреживание аммиака
Цель занятия: Изучить пути распада белков, аминокислот и обезвреживания аммиака.
Ознакомиться с методом количественного определения мочевины в крови и моче. Уметь
интерпретировать результаты анализов.
Воспитательное значение темы: при дезаминировании аминокислот и других азотсодержащих
соединений образуется свободный аммиак, обладающий выраженным токсическим действием на
организм. Организм располагает несколькими механизмами обезвреживания аммиака, главными из них
являются синтез глутамина и синтез конечных продуктов азотистого обмена мочевины, солей аммония,
мочевой кислоты, креатинина. При изучении этих процессов, наряду с познанием закономерностей
обмена, можно представить механизм развития некоторых заболеваний и выявить лабораторные
показатели, характеризующие функциональное состояние печени и почек.
Аспирант должен знать до занятия: структурные формулы аминокислот (глу, арг, асп.)
мочевины, номенклатуру, классификацию, принципы регуляции активности ферментов.
Аспирант должен знать после занятия: основные механизмы образования, транспорта и
обезвреживания аммиака в организме, биологическое значение и роль каждого из них.
Аспирант должен уметь: определить содержание мочевины в сыворотке крови, дать
предварительную трактовку данного анализа.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Катаболизм аминокислот. Образование, транспорт и обезвреживанияаммиака. Биосинтез
мочевины: последовательность реакций, ферменты, суммарное уравнение. Объяснить взаимосвязь
орнитинового цикла и цикла трикарбоновых кислот - «двухколесный велосипед Кребса».
2. Синтез глутамина: химизм реакций, характеристика фермента, биологическое значение.
3. Синтез глутаминовой кислоты путем восстановительного аминирования.
4. Принцип образования солей аммония. Роль глутаминазы почек. Биологическое значение
образования солей аммония. Гипераммониурия.
5. Азот крови: общий азот, белковый азот, остаточный азот. Азот мочи: общий азот, мочевина и
другие азотсодержащие соединения. Величина суточного выделения мочевины, содержание мочевины
крови. Гипераммониемия. Цитруллинемия.
Практическая часть: лабораторная работа. «Определение мочевины в крови унифицированным
методом»
ТСО: химреактивы, лабораторная посуда, ФЭК, согласно методике выполнения лабораторной
работы, карта метаболических путей, схемы обмена аминокислот.
Методика проведения занятия:
Ознакомить студентов с таблицей «Основные источники аммиака в организме», при этом
студенты должны усвоить, что основным источником аммиака является катаболизм аминокислот,
однако аммиак может образовываться и при катаболизме других азотсодержащих веществ (биогенные
амины, нуклеотиды и др.). Часть аммиака образуется в кишечнике в результате действия микрофлоры и
этот аммиак также поступает в кровь. Студенты должны усвоить, что катаболизм аминокислот и,
следовательно, образование аммиака происходит во всех тканях. Поскольку аммиак обладает
выраженным токсическим действием на организм, особенно на центральную нервную систему, то
должны существовать системы обезвреживания этого соединения в местах образования и транспорт в
печень, где происходит синтез мочевины или в почки для выведения аммиака в виде аммонийных солей.
Показывая синтез глутамина обратить внимание на то, что глута-мин является нейтральной
аминокислотой, легко проникающей через клеточные мембраны ( в отличие от глутаминовой кислоты,
требующей механизмов активного транспорта). Обратить внимание на биологическую роль
глюкозоаланивого цикла как механизма удаления недоокисленных продуктов из скелетной мышцы и
способа доставки аммиака в печень. Показать физиологическую роль глутаминазы почек, ее значение в
поддержании КЩС. Студенты должны расписать все реакции орнитинового цикла, показать возможные
блоки (наследственные энзимопатии), дать их метаболическую характеристику, принципы диагностики,
последствия для организма ребенка. Дать схему связи двух циклов Кребса, т.н. двухколесный велосипед
Кребса.
Примеры ситуационных задач:
1. Человек массой тела 70 кг ежедневно получает с пищей 3000 ккал энергии и выделяет 37 г
мочевины (М=60). Рассчитайте процент энергии, который компенсируется белками. Учесть, что прием
1г дает 4 ккал энергии и сопровождается выделением 0,16г азота в виде мочевины.
2. У больного с заболеванием печени содержание мочевины в крови 2ммоль/л, за сутки с мочой
выведено 13г. О нарушении какой функции печени можно думать? Какие ферменты исследовать для
проверки предположения?
3. В крови и моче пациента обнаружены повышенные концентрации аммиака и цитруллина.
Укажите причину этого. Как можно проверить ваше предположение
4. Недостаточность какого фермента орнитинового цикла можно предположить, если в крови и
моче пациента обнаружено снижение содержания мочевины и повышения содержания аммиака,
цитруллина, аргинина?
5. С суточным количеством мочи выделяется 18 г общего азота. Рассчитайте, какой процент
составляет мочевина в общем азоте, если ее суточное выведение 30г.
6. У больного базедовой болезнью в крови содержание общего белка 60 г/л, остаточного азота 45
ммоль/л. С мочой выделяется 24 г азота. Дайте заключение о состоянии белкового обмена, объясните
механизм обнаруженных сдвигов.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел программы: Обмен белков, аминокислот
Практическое занятие № 24
Тема: Обмен отдельных аминокислот
Цель занятия: изучить особенности обмена отдельных аминокислот Ознакомиться с методом
количественного определения креатинина в крови и моче. Уметь интерпретировать результаты.
Воспитательное значение темы: помимо общих путей катаболизма отдельные аминокислоты
выполняют уникальные функции. Знание особенностей обмена отдельных аминокислот поможет понять
патогенез многих наследственных заболеваний, а также значение дефицита отдельных аминокислот и
витаминов в нарушениях синтеза важнейших биологически активных соединений в организме
(нуклеотиды, порфирины, фосфолипиды и др.).
Аспирант должен знать до занятия: структурные формулы аминокислот, глутатиона; ферменты,
витаминные коферменты; кетоновые тела, синтез фосфолипидов, липотропные факторы.
Аспирант должен знать после занятия: механизм образования и биологическую роль биогенных
аминов, биологическое значение системы креатин-креатинфосфат-креатинин, образование и механизм
переноса одноуглеродных фрагментов.
Аспирант должен уметь: определить содержание креатинина в биологической жидкости, дать
трактовку полученных данных.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Декарбоксилазы аминокислот и их производных. Образование биогенных аминов: тистамина,
серотонина, ГАМК, дофамина, полиаминов (путресцин, спермин, спермидин, кадаверин). Роль
биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Инактивация биогенных аминов.
2. Обмен фенилаланина и тирозина. Распад тирозина до фумаровой и ацетоуксусной кислот.
Использование тирозина для синтеза меланинов. Наследственные нарушения обмена фенилаланина и
тирозина.
3. Роль серина, глицина и метионина в образовании одноуглеродных групп в реакциях
трансметилирования. Участие тетрагидрофолиевой кислоты в этих процессах. Недостаточность
фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов.
4. Биосинтез и физиологическая роль системы креатин - креатин-фосфат. Образование
креатинина. Значение определения креатина и креатинина в крови и моче.
5. Глутатион: строение и функции в организме.
Практическая часть: лабораторная работа. «Определение креатинина в моче»
ТСО: химреактивы, лабораторная посуда, ФЭК согласно методике выполнения лабораторной
работы; карты метаболических путей, схемы обмена аминокислот, таблицы по витаминам.
Методика проведения занятия: при рассмотрении процессов декарбоксилирования аминокислот
рассмотреть механизм пиридоксалевого катализа, обратить внимание на то, что при
декарбоксилировании некоторых аминокислот или их производных образуются вещества (амины),
выполняющие разнообразные функции в организме (медиаторы, гормоны и др.). Обратить внимание на
физиологическую роль гистамина, серотонина, ГАМК, вспомнить реакции образования катехолами-нов
из тирозина. Обратить внимание на механизмы инактивации биогенных аминов в организме,
познакомить студентов с лекарственными веществами - ингибиторами моноаминооксидаз (ипраниазид,
ниаламид, гармин и др.). При рассмотрении обмана фенилаланина и тирозина рассмотреть возможные
наследственные энзимопатии (фенилкетонурию, тирозиноз, алкаптонурию, альбинизм). Обратить
внимание на то, что тирозин в разных тканях метаболизируется по разному: в мозговом слое
надпочечников является предшественником катехоламинов, в меланоцитах - меланинов, в щитовидной
железе - тиреоидных гормонов, в печени катаболизируется до фумаровой кислоты (используется в
глюконеогенезе) и ацетоацеата (кетогенез). Обратить внимание на уникальную функцию глицина,
предложить студентам составить схему путей использования глицина в обмене веществ у человека.
Обратить внимание на роль тетрагидрофолиевой кислоты как промежуточного переносчика
одноуглеродных групп для обеспечения биосинтетических процессов. Рассмотреть механизм развития
мегалобластической анемии при гиповитаминозе. Рассмотреть механизм бактериостатического действия
сульфаниламидов. Рассмотреть реакции трансметилирования с участием S-аденозилметионина (синтез
фосфолипидов, адреналина, креатииа). Обратить внимание, что метионин может быть ресинтезирован из
гомоцистеина при участии метил-Н4-фолата.
Примеры ситуационных задач:
1. Девушка долго загорала на солнце. К вечеру у нее повысилась температура, поднялось
кровяное давление, кожа приобрела багровый цвет, была рвота. При декарбоксилировании какой
аминокислоты образуются вещества, вызывающие подобные явления?
2. Альбиносы плохо переносят воздействие солнечных лучей, появляются ожоги. Нарушение
метаболизма какой аминокислоты лежит в основе данного явления? Напишите химическую реакцию.
3. В больницу доставлен ребенок с явлениями отсталости в физическом и умственном развитии.
В моче обнаружены фенилаланин и фенилпировиноградная кислота. Какой фермент не активен? Почему
в моче в больших количествах появляется фенилаланин? Предложите лечение для данного случая,
рекомендации аргументируйте.
4. Моча двухлетнего ребенка при подщелачивании или при длительном стояние приобретает
темно-коричневое окрашивание. Поставьте предварительный диагноз, ответ аргументируйте.
5. В моче ребенка и взрослого мужчины обнаружены креатинин и креатин. Является ли это
отклонением от нормы?
6. Почему недостаток фолиевой кислоты приводит к развитию анемии?
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел программы: Роль гормонов в регуляции метаболизма.
Практическое занятие № 25
Тема: Классификация гормонов. Участие гормонов в регуляции обмена веществ и функций
организма
Цель занятия: ознакомиться с классификацией гормонов, общими механизмами действия и
биологической ролью отдельных классов.
Воспитательное значение темы: Для того, чтобы метаболические пути могли функционировать
согласованно и удовлетворять потребности индивидуальных клеток, органов или организма в целом,
они должны быть регулируемыми. Высшим уровнем регуляции метаболизма и таким образом
поддержания гомеостаза является нейрогуморальный. В связи с этим патологические изменения
эндокринной системы вызывают нарушения всех видов обмена в организме.
Аспирант должен знать до занятия: метаболические пути углеводов, белков, липидов, ключевые
(регуляторные) ферменты основных процессов, строение и свойства белков, пептидов, аминокислот,
стероидов.
Аспирант должен знать после занятия: классификацию, химическое строение и биосинтез
гормонов.
Аспирант должен уметь: провести качественные реакции на гормоны в биологических
жидкостях.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1.
Место гормонов в системе регуляции метаболизма и функций органов. Основные
эффекты, вызываемые гормонами при их действии на клетки-мишени.
2. Классификация гормонов по химическому строению и по биологическим функциям.
Представители каждой группы гормонов.
3. Механизм действия на клетки- мишени белковых, пептидных гормонов и катехоламинов.
Биологическая роль каскадного регулирования активности ряда ферментов с помощью гормонов.
4. Механизм действия на клетки-мишени стероидных и тиреоидных гормонов.
5. Строение и биосинтез тиреоидных гормонов, влияние на обмен веществ. Гипо- и
гипертиреозы: механизм возникновения и последствия.
6. Кортикостероидные гормоны. Химическая структура основных гормонов коры
надпочечников, их влияние на обмен веществ.
7. Адреналин и норадреналин, их биосинтез, распад, влияние на обмен веществ.
8. Паратгормон и тиреокальцитонин. Их влияние на обмен кальция и фосфора в организме
человека.
9. Гормоны гипоталамуса и нейрогипофиза, их химическая структура и влияние на обмен
веществ.
10. Гормоноиды: происхождение, химическая природа и роль в организме.
11. Инсулин, строение, образование из проинсулина, влияние на обмен веществ. Глюкагон,
строение, влияние на обмен веществ.
Практическая часть: лабораторная работа. «Качественные реакции на гормоны»
ТСО: лабораторная посуда, химреактивы, схемы и таблицы по строению и механизму действия
гормонов, карта метаболических путей.
Методика проведения занятия: при рассмотрении материала студенты должны усвоить, что
гормоны являются интегрирующими регуляторами, связывающими различные регуляторные механизмы
и разные органы; гормоны функционируют как химические посредники, переносящие сигналы,
возникающие в различных органах и в ЦНС; ответная реакция клетки на действие гормона очень
разнообразна и определяется как химическим строением гормона, так и типом клетки, на которую
направлено действие гормона; концентрация гормонов в крови может быстро изменяться , это
обеспечивается во-первых, регуляцией их синтеза и секреции и, во-вторых, большой скоростью
инактивации циркулирующих гормонов. При рассмотрении схемы взаимосвязи регуляторных систем
организма обратить внимание на следующие положения: а) действие гормонов кратковременно (это
обеспечивается их быстрой инактивацией); б) под влиянием внешних и внутренних сигналов,
поступающих в ЦНС, стимулируется синтез гормонов; изменение концентрации метаболитов в клеткахмишенях по механизму отрицательной обратной связи подавляет синтез гормонов, действуя либо на
эндокринные железы, либо на гипоталамус; синтез и секреция тройных гормонов подавляется
гормонами периферических желез.
При рассмотрении основных механизмов передачи гормональных сигналов в клетки обратить
внимание на следующие положения: а) Гормоны белково-пептидной природы и катехоламины
взаимодействуют с рецепторами плазматической мембраны клеток-мишеней. В основе действия этих
гормонов лежит образование второго «вестника», обеспечивающего передачу сигнала на внутриклеточные структуры. В роли «второго вестника» выступают различные вещества -цАМФ, цГМФ, Са2+ и др.
Под их влиянием изменяется активность внутриклеточных протеинкиназ. Изменения метаболизма в
клетках зависят от субстратной специфичности протеинкиназ. Рассмотреть регуляцию на примере
обмена гликогена и тканевого липолиза. Б) Стероидные и иодтиронины как гидрофобные вещества
легко проникают через клеточные мембраны и взаимодействуют с рецепторами внутри клетки. Действие
этих гормонов проявляется на урове генома клетки индукцией или репрессией синтеза белка.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел программы: Роль гормонов в регуляции метаболизма.
Практическое занятие № 26
Тема: Взаимосвязь между обменами углеводов, липидов и белков
Цель занятия: Составить четкое представление об обмене веществ как едином процессе, где все
взаимосвязано и определяет друг друга. Ознакомиться с реакциями на обнаружение кетоновых тел и
сахара в моче и провести анализ мочи здорового человека и больного сахарным диабетом. Уметь
интерпретировать результаты анализа.
Воспитательное значение темы: Изучая взаимосвязь обменов, возможность взаимозаменяемость
отдельных классов соединений (углеводов, липидов, заменимых аминокислот), у студентов должно
формироваться представление о том, что обмен веществ единый процесс и что нарушение его в каком-то
одном звене вызывает изменение обмена веществ в целом. Это хорошо просматривается на примере
рассмотрения патогенеза сахарного диабета.
Аспирант должен знать до занятия: специфические и общие пути обмена углеводов, липидов,
белков. Кетоновые тела.
Аспирант должен знать после занятия: взаимопревращения веществ в организме; строение,
синтез и влияние на обмен веществ гормонов поджелудочной железы, нарушение обмена веществ при
сахарном диабете.
Аспирант должен уметь: провести анализ мочи больного сахарным диабетом на наличие
кетоновых тел и глюкозы.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Схема катаболизма основных пищевых веществ. Общие и специфические пути катаболизма.
Пировиноградная кислота и ацетил Ко А: пути образования и пути использования в организме. Значение
этих процессов.
2. Взаимосвязь обмена углеводов и жиров. Схема превращения глюкозы в жиры. Роль петозофосфатного пути обмена глюкозы для синтеза жиров. Зависимость скорости биосинтеза жиров от ритма
питания и состава пищи. Влияние инсулина, глюкагона и адреналина на обмен жиров и углеводов.
3. Сопряжение обмена углеводов и аминокислот. Биосинтез заменимых аминокислот с
использованием глюкозы. Глюконеогенез из аминокислот: регуляция, физиологическое значение.
4. Сопряжение обмена липидов и аминокислот. Сопряжение обмена углеводов, липидов и
аминокислот на уровне образования ацетил-КоА и цикла трикарбоновых кислот.
5. Регуляция обмена углеводов, жиров и аминокислот инсулином, глюкагоном, адреналином и
кортизолом. Изменение концентрации в крови этих гормонов в зависимости от ритма питания.
Изменение гормонального статуса при голодании и изменение метаболизма при полном голодании.
6. Глюкоза крови: факторы, влияющие на ее уровень. Сахарные кривые. Принципы
количественного определения глюкозы крови. Возможные причины гипергликемий и гипогликемии.
Виды глюкозурий, определение глюкозы в моче. Гормоны, повышающие и понижающие уровень
глюкозы крови. Механизм их действия.
7. Сахарный диабет. Нарушения углеводного и липидного обменов при этом заболевании. Какие
меры должен предпринять врач при диабетической, гиперосмомолярной и гипогликемической коме?
8. В чем сходство и различия между сахарным, несахарным, стероидным диабетами?
Практическая часть: лабораторная работа. «Качественные реакции на сахар и кетоновые тела в моче»
ТСО: химреактивы, лабораторная посуда согласно методической разработке, схема «Взаимосвязь
обменов».
Методика проведения занятия:
Прежде всего студенты должны вспомнить основные реакции синтеза и катаболизма углеводов,
липидов и аминокислот, ключевые ферменты этих процессов, работая по схеме «Взаимосвязь
обменов».При этом обратить внимание на то, что конечное окисление продуктов катаболизма углеводов,
липидов и аминокислот проходит через общий путь катаболизма и что имеются пути для синтеза
исходных веществ из продуктов катаболизма (например, синтез глюкозы из пирувата, жирных кислот и
кетоновых тел из ацетил-КоА, синтез аминокислот из пирувата и метаболитов цитратного цикла. На
схеме студенты должны найти общие промежуточные продукты, связывающие пути обмена углеводов,
липидов и аминокислот. Необходимо обратить внимание, что основой взаимосвязи обменов является
обратимость большинства метаболических путей, наличие сходных механизмов образования и
потребления энергии (АТФ) и восстановленных коферментов (НАДН и НАДФН), наличие общего пути
конечного окисления углерода и водорода, наличие общих регуляторных механизмов. Рассматривая
механизмы взаимосвязи обменов выделить регуляторную роль гормонов. Предложить студентам
составить схему-таблицу, в которой отразить следующие данные: название гормона, строение, органымишени, механизм передачи сигнала, изменение метаболизма в клетках-мишенях (по инсулину,
глюкагону, адреналину, кортизолу). Рассмотреть основные изменения обмена веществ при сахарном
диабете, разобрать со студентами механизмы развития комы, лечебные мероприятия, направленные на
ее ликвидацию.
Примеры ситуационных задач:
1.
Адреналин и кортизол повышают содержание глюкозы в крови. Каковы их механизмы
действия и точки приложения?
2.
Укажите сходство и различия в действии глюкагона и адреналина на обмен веществ.
3.
Больной сахарным диабетом жалуется на постоянную жажду, потребление большого
количества воды (полидипсия), увеличение количества мочи (полиурия), постоянно повышенный
аппетит. Объясните, почему сохраняется чувство голода, хотя потребляется большое количество пищи
(полифагия), а в крови повышено содержание глюкозы? От чего зависит полиурия и полидипсия?
4. Для чего и как определяется толерантность к глюкозе? Уметь интерпретировать результаты
сахарной нагрузки.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел программы: Обмен нуклеотидов.
Практическое занятие № 27
Тема: Обмен пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов
Цель занятия: Рассмотреть особенности обмена нуклеиновых кислот и ознакомиться с методом
количественного определения мочевой кислоты.
Воспитательное значение темы: Использование знаний о путях синтеза и распада нуклеотидов
важно для понимания патогенеза заболеваний, связанных с нарушениями метаболизма нуклеотидов,
применения аналогов азотистых оснований, нуклеозидов и нуклеотидов для лечения этих заболеваний, а
также вирусных инфекций и опухолей.
Аспирант должен знать до занятия: структурные формулы и химические свойства пуриновых и
пиримидиновых оснований, нуклеозидов, нуклеотидов.
Аспирант должен знать после занятия: биосинтез и распад пуриновых и пиримидиновых
оснований, основы патологии нуклеинового обмена.
Аспирант должен уметь: определить содержание мочевой кислоты в биологических жидкостях,
дать трактовку данного анализа.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Типы нуклеиновых кислот в клетке, их локализация. Структурные компоненты нуклеиновых
кислот.
2. Строение и уровни организации нуклеиновых кислот. Характеристика химических связей,
определяющих каждый уровень структурной организации. Первичная и вторичная структура ДНК и
РНК. Представление об укладке ДНК в хроматине и хромосомах. Типы РНК - mРНК, тРНК, р-РНК.
3. Распад нуклеопротеидов в пищеварительном тракте. Нуклеотидных пул клеток, пути его
пополнения и расходования.
4. Биосинтез пуриновых нуклеотидов: начальные стадии от рибозо-5-фосфата до 5фосфорибозиламина, происхождение атомов пуринового ядра. Роль пентозо-фосфатного пути окисления
глюкозы. Роль тетрагидрофолиевой кислоты.
5. Распад пуриновых нуклеотидов. Концентрация мочевой кислоты в крови и моче.
Гиперурикемия и гиперурикурия. Подагра. Синдром Леша-Нихана. Принцип использования в лечении
аллопуринола.
6. Биосинтез и катаболизм пиримидиновых нуклеотидов. Оротацидурия.
7. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов.
8. Регуляция обмена пуриновых и пиримидиновых рибонуклеотидов и дезоксирибонуклеотидов.
Практическая часть: лабораторная работа. «Определение мочевой кислоты в моче»
ТСО: схемы, таблицы, карты метаболизма. Лабораторная посуда и химреактивы согласно
методике выполнения лабораторной работы.
Методика проведения занятия: контроль исходный знаний студентов ПО структуре нуклеиновых
кислот проводится в виде контрольной работы, которая проверяется преподавателем за время
выполнения лабораторной работы. При рассмотрении нового материала студенты должны знать
начальные реакции синтеза ИМФ и обратить внимание на следующее: а) 5-фосфорибозил-1-пирофосфат
(ФРПФ) является общим предшественником в синтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов; б) в
синтезе пуриновых нуклеотидов не образуется свободное азотистое основание, а пуриновое кольцо
формируется на остатке рибозо-5-фосфата. Обратить внимание на то, что пуриновые нуклеотиды
ингибируют ключевые реакции своего синтеза; по механизму отрицательной обратной связи.
Рассмотреть последствие гиповитаминоза по фолиевой кислоте, имея в виду нарушение синтеза
нуклеиновых кислот. Рассматривая процессы катаболизма пуриновых нуклеотидов, разобрать
механизмы развития подагры, факторы, отягощающие течение этого заболевания, и принципы терапии
на основе конкурентного ингибирования ферментов. При рассмотрении спасательного пути синтеза
пуриновых нуклеотидов обратить внимание на синдром Леша-Нихана. При рассмотрении обмена
пиримидиновых нуклеотидов студенты должны усвоить, что синтез УМФ, предшественника других
нуклеотидов, de novo включает шесть последовательных реакций, протекает в цитозоль клеток при
участии трех ферментов, два из которых. полифункциональны. Студенты должны знать процессы,
лежащие в основе синтеза других нуклеотидов из УМФ и регуляцию процесса.
Примеры ситуационных задач:
1. Соедините водородными связями комплементарные части дезоксиаденозина и тимидина;
цитидина и гуанозина. В формировании какой структуры нуклеиновых кислот они участвуют?
2. Напишите распад гуаниловой кислоты, включая образование мочевой кислоты.
3. Напишите распад цитидиловой кислоты, включая образование бета-аланина.
4. У больного с мочой за сутки выделяется 1,5 г мочевой кислоты (норма до 0,7), повышено ее
содержание в крови. Врач назначил лечебный препарат аллопуринол, рекомендовал ограничить мясную
пишу, исключить кофе, чай. Какую болезнь вы диагностируете? Принцип действия аллопуринол.
5. Аллопуринол - ингибитор ксантиноксидазы, используется для лечения подагры. Какова
биологическая основа такого лечения?
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Обмен белков, нуклеиновых кислот.
Практическое занятие № 28, 29
Тема: Биосинтез нуклеиновых кислот и белка
Цель занятия: раскрыть фундаментальные функции нуклеиновых кислот и расшифровать
механизм хранения, передачи наследственной информации и ее реализации путем синтеза белка.
Рассмотреть механизм регуляции синтеза белка.
Воспитательное значение темы: знания о строении, биосинтезе и функционировании
нуклеиновых кислот и белков необходимы для объяснения механизмов наследственности,
изменчивости, клеточной дифференцировки и онтогенеза, адаптации организма к изменяющимся
условиям среды. Эти знания необходимо в будущем врачу использовать при анализе патологических
состояний, связанных с нарушениями указанных процессов.
Аспирант должен знать до занятия: химическую структуру нуклеозидов, нуклеотидов,
нуклеиновых кислот; роль нуклеиновых кислот, биологическое значение репликации, транскрипции и
трансляции.
Аспирант должен знать после занятия: молекулярные основы матричных биосинтезов,
регуляцию этих процессов.
Аспирант должен уметь: установить причинно-следственные связи между нарушением
матричных биосинтезов и молекулярной патологией.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1.
Типы нуклеиновых кислот, их локализация в клетке. Компоненты нуклеиновых кислот.
2. Строение и уровни организации нуклеиновых кислот. Первичная структура ДНК и РНК.
Представление об укладке ДНК в хроматине и хромосомах. Вторичная структура РНК. Виды РНК.
3. Репликация ДНК: механизм и биологическое значение. ДНК-полимеразы, их виды, роль.
4. Что такое оперон, ген, цистрон, кодон, антикодон? Из каких компонентов состоит оперон?
5. Биосинтез РНК ( транскрипция). РНК- полимераза. Посттранскрипционное «созревание» РНК.
Обратная транскриптаза, биологическое значение.
6. Строение рибосом и полирибосом. Синтез аминоацил-т-РНК. Субстратная специфичность
аминоацил-т-РНК-синтетаз. Что такое аминоациладенилаты?
7. Биосинтез белков (трансляция). Основные компоненты белоксинтезирующей системы.
Функционирование рибосом и последовательность реакций при синтезе полипептидной цепи. Что
является источником энергии при этом процессе, какие ферменты работают?
8. Адапторная функция т-РНК и роль м-РНК при биосинтезе белка.
9. Генетический код. Свойства генетического кода.
10. Регуляция процессов биосинтеза белка на генетическом уровне у прокариот (теория Жакоба и
Моно).
11. Индукция и репрессия синтеза белков в клетках высших позвоночных организмов, в т.ч. у
человека. Роль гормонов в регуляции работы генов.
12. Представление о генной инженерии и ее значение для медицины.
ТСО: билеты для контрольной работы, схемы, рисунки по биосинтезу нуклеиновых кислот и
белка.
Методика проведения занятия: Аспирант должен усвоить особенности строения ДНК,
различных типов РНК и принцип комплементарности как основу формирования вторичной структуры
нуклеиновых кислот. При рассмотрении теоретических вопросов с помощью схем, рисунков, слайдов
студенты должны четко представлять при каждом процессе, что является матрицей, какие необходимы
субстраты, что служит источником энергии процесса, какие специфические белки, системы, ферменты
при этом функционируют, где процесс локализован, какой продукт образуется, его характеристика.
Обратить внимание студентов на основные типы молекулярных мутаций и изменения в структуре
белков в результате мутаций. Подчеркнуть, что мутации это нерепарированные изменения первичной
структуры ДНК. В половых клетках мутации передаются по наследству и могут проявляться в фенотипе
потомства как наследственная болезнь, связанная со структурными и функциональными изменениями
белков. В соматических клетках мутации могут вызывать различные функциональные нарушения, а
иногда трансформацию клеток в развитие опухолей. При рассмотрении генной инженерии подчеркнуть
ее значение для медицины: а) создание новых, полезных для человека форм расстений и животных; б)
использование микроорганизмов как продуцентов необходимых человеку веществ: белковых гормонов,
биологически активных пептидов; в) лечение наследственных болезней путем введения в клетки
утраченных или замены дефектных генов.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального
образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Частная биохимия.
Практическое занятие № 31
Тема: Пищеварение
Цель занятия: изучить химический состав слюны, желудочного, панкреатического, кишечного
соков и желчи. Рассмотреть переваривание углеводов, белков и жиров в ротовой полости, желудке и
тонком кишечнике. Освоить биохимический анализ желудочного сока, уметь рассчитать кислотность и
интерпретировать полученные результаты анализов.
Воспитательное значение темы: через пищеварительный тракт организм осуществляет связь с
внешней средой. Пищеварение обеспечивает организм субстратами и метаболитами, следовательно,
рост, развитие и общее состояние организма или здоровье его зависит не только от характера питания,
но и функционального состояния органов пищеварения. Биохимическое исследование пищеварительных
соков необходимо для профилактики заболеваний, их диагностики и контроля за эффективностью
лечения.
Аспирант должен знать до занятия: методику титрования различными бюретками; общие
принципы активации протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта, представление об
обмене веществ и его этапах.
Аспирант должен знать после занятия: роль отделов желудочно-кишечного тракта в
переваривании и всасывании питательных веществ, основы возможной патологии переваривания и
всасывания.
Аспирант должен уметь: определить кислотность желудочного сока, определить наличие
патологических компонентов в желудочном соке.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Понятие «обмен веществ и энергии», функции метаболизма.
2. Пища как один из факторов внешней среды, существенно влияющий на здоровье и
продолжительность жизни человека. Основные пищевые вещества и их соотношение. Минорные
компоненты пищи, минеральные вещества, региональные патологии.
3. Схема катаболизма основных пищевых веществ. Понятие о метаболических путях и карте
метаболизма. Специфические и общие пути катаболизма.
4. Переваривание пищи в ротовой полости. Слюна как пищеварительный сок, рН слюны,
ферменты. Действие амилазы на крахмал. Обнаружение декстринов и мальтозы.
5. Переваривание пищи в желудке. Химический состав желудочного сока, значение соляной
кислоты. Активация пепсиногена, действие пепсина на белки. Желудочная липаза, переваривание жиров
и углеводов в желудке. Особенности переваривания пищи в желудке у детей.
6. Химический состав панкреатического сока, ферменты. Биологический смысл образования их в
форме проферментов, механизм активации. Действие трипсина, химотрипсина и карбоксипептидаз на
белки.
7. Химический состав желчи. Желчные кислоты, их роль в усвоении липидов.
8. Химический состав кишечного сока. Гликозидазы и протеиназы кишечного сока, их роль в
усвоении углеводов и белков. Особенности переваривания пищи в тонком кишечнике у новорожденных
и в первые месяцы жизни ребенка.
9. Механизмы нарушения пищеварения при патологии желудочно-кишечного тракта (гастриты,
язвенная болезнь желудка и 12-перстной кишки, рак желудка, панкреатиты, закупорка общего желчного
протока).
Практическая часть: лабораторная работа. «Определение кислотности желудочного сока в одной пробе»
ТСО: желудочный сок, лабораторная посуда, макро- и микробюретки, химические реактивы
согласно методике выполнения лабораторной работы.
Методика проведения занятия: при разборе теоретического материала студенты должны
усвоить, что пищеварительный тракт представляет собой единую систему, обеспечивающую
переваривание и всасывание пищевых веществ, выведение: обратное всасывание продуктов
метаболизма, а также транспорт веществ. Элементами этой системы являются ротовая полость, желудок,
кишечник, печень и внешнесекреторный отдел поджелудочной железы. По каждому отделу студенты
должны четко представлять состав пищеварительного сока, проферменты, ферменты, их субстраты,
написать в общем виде химическую реакцию гидролиза той или иной связи, объяснить специфичность
ферментов, объяснить биологический смысл существования большого количества протеолитических
ферментов. Особое значение уделить интерпретации результатов лабораторных исследований, оценке
типа желудочной секреции, роли этих показателей в диагностике заболеваний желудка и 12-перстной
кишки. Прорешать различные ситуационные задачи по определению типа секреции и установке
предполагаемого диагноза по данным кислотности желудочного сока. Преподаватель должен рассказать
о методах желудочного и дуоденального зондирования, вместе со студентами провести расчеты
дополнительных показателей (дебит НС1, дебит-час НС1 свободной, связанной), научить студентов
пользоваться номограммой.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Частная биохимия.
Практическое занятие № 32
Тема: Биохимия печени
Цель занятия: обобщить материал по биохимии печени, полученный при изучении обменов
углеводов, липидов, аминокислот. Изучить механизм распада гемоглобина, основные способы
обезвреживания токсических метаболитов в печени. Ознакомиться с методом количественного
определения билирубина в крови, иметь представление о диагностике различных типов желтух на
основании результатов исследования пигментного обмена.
Воспитательное значение темы: Знания о роли печени в обмене углеводов, липидов и белков
необходимы для понимания нарушений обмена веществ при различной патологии этого органа. Знания
о превращениях в печени токсичных метаболитов и ксенобиотиков необходимы для понимания
биохимических аспектов фармакологии, токсикологи и экоологии. Представление о возможности
превращения разнообразных чужеродных веществ в тканях в метаболиты, способные при
взаимодействии с белками и нуклеиновыми кислотами вызывать малигнизацию клеток, позволяет
понять основы химического канцерогенеза.
Аспирант должен знать до занятия: строение печени, внутриклеточный обмен углеводов,
липидов, аминокислот.
Аспирант должен знать после занятия: роль печени в обмене веществ, обмен билирубина и его
патологию.
Аспирант должен уметь: определить общий билирубин и его фракции в сыворотке крови, дать
трактовку анализа.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Биологическая роль печени в обмене углеводов, липидов, аминокислот, белков.
Глюкостатическая функция печени.
2. Важнейшие механизмы обезвреживания веществ в печени: микросомальное окисление,
реакции конъюгации (глюкуронидная, сульфатная, аминокислотная и др.). Примеры обезвреживания
ксенобиотиков и продуктов гниения аминокислот. Значение метаболизма лекарственных веществ.
Представление о химическом канцерогенезе.
3. Распад гема. Образование билирубина и билирубинглюкуронида. Пути выведения билирубина
и других желчных пигментов. Значение определения желчных пигментов для диагностики болезней
печени, желчных путей и крови. Понятие о желтухе новорожденных.
Практическая часть: лабораторная работа. «Количественное определение билирубина сыворотки крови
по методу Иендрашика»
ТСО: ФЭК, лабораторная посуда, химреактивы согласно методике выполнения лабораторной
работы, схема распада гема, схемы-рисунки развития желтух различного генеза.
Методика проведения занятия: Аспирант должен подготовить к занятию схемы «Пути
превращения углеводов в печени», «Пути превращения липидов в печени», «Пути превращения
аминокислот в печени». При рассмотрении этих схем обратить особое внимание на то, что большая
часть потребленной свободной глюкозы в печени фосфорилируется в глюкозо-6-фосфат. Метаболизм
этого соединения в печени может осуществляться по пяти направлениям и выбор какого-либо одного
зависит от соотношения между потребностями организма и поступлением углеводов с пищей. Знать, что
печень является тем органом, который обеспечивает поддержание постоянного уровня глюкозы в крови
даже в условиях голодания, рассмотреть механизмы. В жировом обмене обратить внимание на синтез и
роль кетоновых тел, синтез холестерина, синтез и роль липопротеидов. В обмене аминокислот обратить
внимание на синтез большинства белков крови, их роль. При рассмотрении обезвреживающей функции
печени вспомнить основы функционирования микросомальной системы окисления как факторов
метаболизма эндогенных метаболитов и чужеродных соединений. Рассмотреть схему реакций окисления
веществ в микросомах. Обратить внимание на роль цитохрома Р450, дать характеристику субстратов,
подчеркнуть значение пентозофосфатного пути окисления глюкозы для обеспечения этого процесса. На
доске разобрать механизмы реакций конъюгации. Познакомиться на примере билирубина с
образованием и обезвреживанием нормальных метаболитов в печени. Показать, что под влиянием
различных факторов в организме может нарушаться образование, превращение и выведение
билирубина. Повышение содержания билирубина в крови приводит к его отложению в тканях,
слизистых, вызывая окрашивание их в коричнево-желтый) цвет, это состояние называется желтухой.
Далее рассмотреть типы желтух, их причины, изменение содержания различных фракций билирубина в
крови, изменение окраски мочи, кала. Аспирант должен представлять принципы дифференциальной
диагностики желтух и уметь интерпретировать результаты биохимических исследований.
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Методическая разработка для преподавателей
Биологическая химия
Раздел: Частная биохимия.
Практическое занятие № 33
Тема: Биохимия крови
Цель занятия: обобщить материал по биохимии крови, изученный в течение курса.
Охарактеризовать основные белковые компоненты сыворотки крови и плазмы крови, их роль в
жизнедеятельности организма, содержание в норме, диагностическое значение изменений при
патологии.
Воспитательное значение темы: знания о некоторых специализированных белках плазмы крови,
выполняющих многообразные функции (транспортные, стабилизирующие гемодинамику, КЩС,
защитные, регуляторные и т.д.) необходимы для понимания механизмов, лежащих в основе патогенезе, а
также диагностики, лечения и профилактики практически всех заболеваний.
Аспирант должен знать до занятия: строение и физико-химические свойства простых и
сложных белков.
Аспирант должен знать после занятия: химический состав плазмы крови, значение отдельных
компонентов плазмы крови в жизнедеятельности организма и диагностике.
Аспирант должен уметь: определить общий белок плазмы крови рефрактометрическим методом.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Кровь, ее роль в организме. Химический состав плазмы. Органические (небелковые)
компоненты.
2. Белки плазмы крови, место их синтеза, биологическая роль. Изменение белкового спектра
крови при различных заболеваниях.
3. Белковые фракции плазмы крови. Альбумин: транспортные функции, участие в регуляции
коллоидно-осмотического равновесия, роль в развитии отека и шока.
4. Белки плазмы крови, выполняющие функцию специфической и неспецифической защиты
организма при инфекциях.
5. Ферменты крови, принципы энзимодиагностики.
6. Безазотистые органические компоненты крови. Изменения при различных заболеваниях.
Практическая часть: лабораторная работа. «Определение общего белка сыворотки крови
рефрактометрическим методом»
ТСО: рефрактометр, камеры для бумажного электрофореза, для диск-электрофореза, готовые
электрофореграммы, таблицы, рисунки слайды по теме.
Методика проведения занятия:
При проведении занятия большее внимание обратить на, использование результатов
биохимических исследований плазмы крови для диагностики различных патологий. Целесообразно
студентам составить конспект-таблицу по гипо-, гипер- и диспротеинемиям, зарисовать нормальную
протеинограмму, при воспалительном процессе, цирротическом типе и нефротическом типе и
парапротеинемии. Рассмотреть энзимограммы при инфаркте миокарда, патологии печени,
поджелудочной железы. Обязательно обобщить диагностическое значение определения в сыворотке
крови небелковых азотистых компонентов и безазотистых компонентов. Разобрать на конкретных
клинических примерах и ситуационных задачах.
Примеры ситуационных задач:
1. Оцените состояние больного по следующим показателям крови: общий белок крови – 58 г/л,
альбумин – 32 г/л, общий билирубин повышен, протромбиновое время удлинено, аммиак в крови и
моче повышен.
2. Оцените состояние больного по следующим показателям крови: общий билирубин –120 мкмоль/л
(повышение как свободного, так и связанного), общий белок снижен. Белковые фракции: альбумины
снижены, - и -глобулины повышены. Активность АЛТ повышена.
3. При исследовании крови больного выявлена величина коэффициента АсАТ/АлАТ равная 0,46 (в
норме 1,33). О поражении, какого органа это свидетельствует?
4. Поставьте предварительный диагноз по следующим данным анализа крови и мочи больного:
активность амилазы крови и мочи резко повышена, активность липазы в крови и моче резко
повышена, активность трипсина в крови и моче повышена.
5. Ознакомьтесь с нормальной протеинограммой сыворотки крови. Какие изменения протеинограммы
характеризуют различные виды диспротеинемий?
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Кировская государственная медицинская академия»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
Кафедра химии
Биологическая химия
Практическое занятие № 34
Тема: Биохимия почек
Цель занятия: изучить нормальные и патологические компоненты мочи, диагностическое
значение их определения.
Воспитательное значение темы: Рассматривая почки как орган, на уровне которого реализуются
регуляторные воздействия, обеспечивающие гомеостаз жидких сред организма, можно через изменение
количества и химического состава мочи рассматривать патологические состояния, как этого важнейшего
органа выделения, так и других органов и систем организма.
Аспират должен знать до занятия: структурные особенности почек в связи с ее функциям,
конечные продукты обменов белков, водно-солевой обмен, гормональную регуляцию.
Аспирант должен знать после занятия: роль почек в подержании гомеостаза, биохимические
механизмы образования мочи и регуляцию этих, особенности обмена веществ в почках, нормальные и
патологические компоненты мочи.
Аспирант должен уметь: сделать клинический анализ мочи и дать по нему заключение.
Содержание занятия:
Теоретическая часть:
1. Схема и этапы образования мочи. Структура и функция нефрона: фильтрация, реабсорбция и
секреция. Состав первичной мочи, ее компоненты, подвергающиеся реабсорбции.
2. Физико-химические свойства мочи. Анализ мочи в норме и при патологии. Патологические
компоненты мочи. Диагностическое значение исследования мочи.
3. Регуляция водно-солевого обмена. Строение и механизм действия вазопрессина и
альдостерона.
4. Ренин-ангиотензиновая система. Биохимический механизм развития почечной гипертензии.
Практическая часть: лабораторная работа.
ТСО: ФЭК, урометры, наборы экспресс-анализа мочи на сахар (глюкотест), кетоновые тела,
белок, желчные пигменты, кровь, фенилкетонурию, рН; лабораторная посуда, химреактивы согласно
методической разработке.
Методика проведения занятия:
Рассмотреть образование мочи и происхождение компонентов мочи в зависимости от механизма
их поступления в мочу.
1. Вещества, попадающие в мочу преимущественно в результате фильтрации в клубочках
почечных тел (креатинин, мочевина, инулин).
2. Вещества, концентрация которых определяется соотношением процессов секреции и
реабсорбции (электролиты).
3. Вещества, экскретируемые в проксимальных отделах нефрона.
4. Вещества, практически отсутствующие в плазме крови и поступающие в мочу из клеток
почечных канальцев (аммиак).
5. Вещества, которые в норме практически полностью реабсорбируются из ультрафильтрата в
проксимальных отделах нефрона (пороговые вещества - сахара, аминокислоты и др.).
Далее разобрать значение изменения физико-химических показателей (цвет, запах, относительная
плотность, рН мочи), изменения физиологических компонентов мочи (мочевина, креатинин, мочевая
кислота, аминокислоты, аммонийные соли, гиппуровая кислоты, неорганические компоненты - натрий,
калий, кальций, фосфаты, хлориды, бикарбонаты), диагностическое значение появления патологических
компонентов мочи - сахара (глюкоза, галактоза, фруктоза), кетоновые тела, белки, креатин, желчные и
кровяные пигменты). Далее необходимо обсудить результаты проведенных биохимических
исследований различных проб мочи (норма и патология), поставить предварительные диагнозы. Решить
различные клинические ситуационные задачи по анализам мочи. Теоретически разобрать механизм
развития почечной гипертензии, составить схему патологического процесса, дать студентам
представлении
о
механизмах
действия
гипотензивных
препаратов
ингибиторов
ангиотензинпревращающего фермента. Теоретически разобрать лабораторную дифференциацию
нарушений КЩС при компенсированных и некомпенсированных формах респираторных и
метаболических ацидозе и алкалозе
Список рекомендуемой литературы
Основная:
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. – 3-е изд., стереотипное. - М.: ОАО
«Издательство «Медицина», 2007. – 704 с.: ил. – (Учеб. лит. для студентов мед. ВУЗов).
2. Биологическая химия: Учебное пособие для студентов медицинских вузов (составители П.И. Цапок,
Т.В. Симкина, Т.Ю. Коршунова, А.В. Еликов). - Киров: Кировская государственная медицинская
академия. - 2005. - 99 с.
Дополнительная:
1. Биохимия: Учебник/Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.: ил. – (Серия XXI век).
2. Камышников В.С. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник: В 2 т. - 2-е изд. Мн.: Интерпрессервис, 2003. - 953 с.: ил.
3. Клиническая биохимия / Под ред. В.А. Ткачука. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2002. – 360 с. – (Серия XXI век).
4. Машковский М.Д. Лекарственные средства. – 15-е изд., перераб., и доп.- М.: РИА «Новая волна».
Издатель Умеренлов, 2008. – 1206 с.: ил.
Методические рекомендации подготовлены:________________________
Методические указания утверждены на заседании кафедры
протокол №___ от «______________________»
Зав. кафедрой:_______________(Цапок П.И.)