Структура, свойства, функции белков и ферментов

Реклама
БЕЛКИ И ФЕРМЕНТЫ
ВОПРОСЫ
1. Принципы классификации аминокислот. Привести примеры. Основные свойства
аминокислот. Их роль в формировании структуры белка и образовании
внутримолекулярных связей.
2. Белок-лигандные взаимодействия. Избирательность взаимодействия с лигандами (
"узнавание лиганда").Типы природных лигандов и особенности их взаимодействия с
белками (кофакторы, простетические группы,субстраты, транспортируемые вещества.
аллостерические эффекторы).
3. Белок-белковые взаимодействия. связи их образующие. Привести примеры. Роль в
образовании межмолекулярных комплексов.
4. Первичная структура белка. Написать тетрапептид (гидрофобная незаряженная.
полярная незаряженная, положительно заряженная, отрицательно заряженная
аминокислоты). Зависимость конформации и свойств белков от первичной структуры.
Привести пример.
5. Вторичная структура белка. Связи ее стабилизирующие. Написать два трипептида и
соединить их водородными связями.
6.Третичная структура молекулы как высшая ступень организации мономерных белков.
Связи ее стабилизирующие. Понятие о доменах и кластерах.
7.Четвертичная структура белковой молекулы как высшая ступень организации
олигомерных белков. Связи ,ее стабилизирующие.
8. Ферменты, их молекулярная организация. Кофермент, апофермент и простетическая
группа. Витамины как кофакторы ферментов .
9. Основные отличия свойств ферментов от неорганических катализаторов, принципы
количественного определения ферментов. Единицы измерения ферментативной
активности.
10. Активный центр ферментов. его строение. Образование энзим-субстратного
комплекса. Взаимодействие фермента и субстрата по принципу индуцированного и
жесткого состояния активного центра.
11. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности, биологическое
значение этого свойства.
12. Зависимость каталитических свойств ферментов от температуры и реакции среды.
Температура и рН среды как факторы неспецифической регуляции активности ферментов.
13. Регуляция активности ферментов путем химической и структурной модификации.
14. Аллостерическая регуляция олигомерных ферментов. Кинетика их действия.
Явление кооперативности.
15. Множественные молекулярные формы ферментов. Изоферменты. Характеристика и
их регуляторная роль на примере лактатдегидрогеназы. Клиническое значение их
определения. Понятие о мультиферментных комплексах и полифункциональных
ферментах.
---------------------------------ЗАДАЧИ
Задача 1.
Найдите, в какой зоне рН (нейтральной, кислой или щелочной) лежит ИЭТ
полипептида, состоящего из следующих аминокислотных остатков: арг-гис-глу-цис. В
каком направлении будет двигаться данный пептид при разделении пептидов методом
электрофореза в буферном растворе с нейтральным значением рН? Как изменится заряд и
направление движения пептида в электрическом поле, если в составе пептида аргинин
заменить лейцином?
Задача 2.
Соли тяжелых металлов токсичны для живых организмов. Объясните механизм
токсического действия данной группы соединений. В качестве первой помощи при
отравлении солями тяжелых металлов пострадавшему можно дать выпить сырой яичный
белок. Обоснуйте целесообразность таких действий.
Задача 3.
Фермент изоцитратдегидрогеназа катализирует реакцию превращения изоцитрата в
альфа-кетоглутарат. АТФ является отрицательным эффектором фермента, а АДФ - его
положительным эффектором. Объясните механизм регуляции фермента. Каков механизм
ингибирования? Дайте графическое изображение.
Задача 4.
Метанол - очень токсическое соединение: прием внутрь 30 мл метанола может
привести к смерти. Такая токсичность обусловлена действием формальдегида - продукта
его превращения. Метанол окисляется под действием фермента печени алкогольдегидрогеназы. Один из методов лечения при отравлении метанолом состоит в
том, что больному назначают внутрь или внутривенно этанол в дозах, которые вызывают
интоксикацию у здорового человека. Объясните, почему такое лечение эффективно?
Задача 5.
Фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) имеет 5 изоферментов и катализирует
обратимую реакцию превращения пирувата в лактат. В таблице приведены величины Км
для пирувата. В культуре клеток показано, что при снижении парциального давления
кислорода в тканях повышается синтез М-субъединиц, а синтез Н-субъедниц практически
не меняется. Объясните роль изоферментов ЛДГ в регуляции метаболизма. Как меняется
состав изоферментов ЛДГ при недостатке кислорода? В каком направлении идет
лактатдегидрогеназная реакция в этих условиях?
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ЛДГ1 (Н4)
ЛДГ3 (Н2М2)
ЛДГ5 (М4)
Км
8,9х10-3М
5,2х10-3М
3,2х10-3М
Похожие документы
Скачать