ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ Федеральное государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ
Федеральное государственное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
«ЮЖНЫЙ ФЕДЕРАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»
Т.И. БОНДАРЕНКО, И.А. СОРОКИНА
«Биохимия. Тесты и задачи»
(решебник)
Ростов-на-Дону
2008
2
Рецензенты:
Проректор по учебной работе РГМУ, к.м.н., доцент
А.А.Сависько
профессор кафедры генетики ЮФУ, д.б.н. А.В. Усатов
3
В учебном пособии представле-
ны программа курса «Биохимия», а
также программы коллоквиумов, семинарских занятий, тестовые задания по
следующим разделам теоретического курса биологической химии: Строение,
свойства и функции белков; Ферменты, их строение, механизм действия, регуляция активности, витамины; Строение, функции и биосинтез нуклеиновых кислот; Биосинтез белка и его регуляция; Метаболизм азотсодержащих соединений; Липиды и их обмен, биологическая роль липидов; Структура биомембраны; Структура, функции и метаболизм углеводов, основы биоэнергетики; Нейрогуморальная регуляция метаболизма, а также задачи, указания (рекомендации) к их решению, ответы и список литературы.
Учебное пособие предназначено для обучения, контроля и самоконтроля
знаний и может быть использовано в учебном процессе студентами, аспирантами и преподавателями биологических специальностей.
4
Содержание
Предисловие………………………………………………………………………...4
Принятые сокращения……………………………………………………………6
Учебно-тематический план курса «Биохимия»……………………………….9
Содержание курса «Биохимия»…………………………………………………10
Тематический план коллоквиумов и семинарских занятий по курсу
«Биохимия»………………………………………………………………………...22
Раздел 1. Строение, свойства и функции белков………………………………...22
Раздел 2. Ферменты, строение, механизм действия, регуляция активности.
Витамины…...………………………………………………………………………44
Раздел 3. Строение, функции и биосинтез нуклеиновых кислот.
Биосинтез белка и его регуляция...………………………………………………..70
Раздел 4. Метаболизм азотсодержащих соединений………………..………... 103
Раздел 5. Липиды и их обмен, биологическая роль липидов.
Структура биомембран………………………………………………………… 116
Раздел 6. Структура, функции и метаболизм углеводов.
Основы биоэнергетики……………………………………………………………135
Раздел 7. Нейрогуморальная регуляция метаболизма………………………….169
Задачи…………………………………………………………………………… 182
Указания (рекомендации) к решению задач…………………………………195
Ответы ……………………………………………………………………………197
Глоссарий…………………………………………………………………………200
Список литературы ……………………………………………………………. 217
5
Предисловие
Предлагаемое учебное пособие является результатом многолетней работы
коллектива преподавателей кафедры биохимии и микробиологии ЮФУ и предназначено для обучения, контроля и самоконтроля знаний студентов в соответствии с требованиями Государственного образовательного стандарта высшего
профессионального образования (ГОС ВО), направленного на активацию роли
студента в образовательном процессе путем увеличения его самостоятельной,
творческой работы и подлежащей оценке в рамках учебного процесса.
Материалы настоящего пособия позволяют реализовать следующие цели
в учебном процессе ВУЗов:
1. Формирование процесса обучения с использованием тестов и задач в
обучающем режиме;
2. Организация промежуточного, тематического контроля знаний с минимальной затратой времени (блиц-опрос);
3. Объективная оценка уровня знаний и степени подготовки студентов на
семинарских занятиях, коллоквиумах и зачетах;
4. Организация самостоятельной работы студентов;
5. Создание обучающих и контролирующих компьютерных программ.
Представленное учебное пособие включает:
 Расширенную программу по курсу «Биохимия» и предназначена для
самостоятельной работы студентов, а также тематические программы
аудиторных занятий – теоретической части лабораторных работ и семинарских занятий;
 Тестовые задания по всем разделам биохимии;
 Задачи, указания (рекомендации) к их решению, ответы;
 Список литературы.
Материал тем структурирован, удобен для усвоения и снабжен источниками литературы. Изучение темы завершается выполнением контрольных заданий, представленных в трех вариантах и включающих тесты, вопросы, задачи,
решение проблемных или ситуационных заданий, заполнение общих и сравни-
6
тельных таблиц. Ответы на тесты, во- просы, задачи варианта I приведены в
пособии. Это дает возможность студенту не только хорошо разобрать теоретический материал, но и подготовиться как к беседе с преподавателем на семинарском занятии (или коллоквиуме), так и к написанию заданий вариантов II
(или III), относящихся к материалам группы «Контроль самостоятельной работы» (КСР). Ответы на задания вариантов II и III помещены в отдельную брошюру, предназначенную для преподавателей.
Задачи и различные типы тестов составлены по следующим формам:
1. Выбор правильного ответа из числа предложенных;
2. Выбор правильной комбинации ответов;
3. Выбор правильного ответа из возможных комбинаций причинноследственных связей;
4. Ситуационные тесты – предлагаемые ситуации не встречались студенту в процессе обучения, но он имеет информацию для ее решения.
Задачи сгруппированы по темам курса. Если в одной проблеме имеется
несколько задач, то они расположены в порядке возрастания трудности. Рекомендуется студентам сначала самим попытаться решить задачу, и лишь в крайнем случае, если они будут испытывать затруднение, обращаться к рекомендациям по решению задач. Только решив задачу, следует проверить свой результат по ответам. Аргументация ответов на задачи столь же важна, как и сам ответ. Поэтому особое внимание уделяется способам получения ответов. Подробные объяснения, приведенные в ответах на вопросы, помогут студентам лучше
разобраться в методах научной аргументации, используемых в биохимических
исследованиях, в результате чего они будут лучше подготовлены для решения
задач современной биохимии.
Все типы тестов, задач и вопросов, приведенные в учебном пособии, апробированы в учебном процессе.
7
Принятые сокращения
А– аденин
Аа-РНК-синтетаза – аминоацил-тРНК-синтетаза
АДФ – аденозиндифосфат
Ала – аланин
АК – аминокислота
Альбумин-НЭЖК – альбумин – неэтерифицированные жирные кислоты
цАМФ – циклический аденозинмонофосфат
Арг – аргинин
Асп – аспарагиновая кислота
АТФ – аденозинтрифосфорная кислота
Вал – Валин
ВЖК – высшие жирные кислоты
Г – гуанин
Галл – галактоза
ГДФ – гуанозиндифосфат
Гис – гистидин
Гли – глицин
Глн – глутамин
ГМГ-КоА – β-гидроксиметилглутарил-КоА
ГТФ – гуанозинтрифосфат
ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота
ЛВП – липопротеины высокой плотности
Лей – лейцин
Лиз – лизин
ЛПНП – липопротеины низкой плотности
ЛПОНП – липопротеины очень низкой плотности
ЛП-липаза – липопротеинлипаза
Мет – метионин
8
+
НАД - никотинамидадениндинуклео-
тид
НК – нуклеиновые кислоты
Про – пролин
РНК – рибонуклеиновые кислоты
мРНК – матричная РНК
тРНК – транспортная РНК
Сер – серин
Т – Тимин
ТАГ – триацилглицеролы
ТАГ-липаза – триацилглицеролипаза
Тир – тирозин
У – урацил
УДФ – уридиндифосфат
УТФ – уридинтрифосфат
ФАД – флавинадениндинуклеотид
Фру – фруктоза
Ц – цитозин
ЦДФ – цитидиндифосфат
ЦТФ – цитидинтрифосфат
ЦПЭ – цепь переноса электронов
ИОХ – ионообменная хроматография
ТСХ – тонкослойная хроматография
pI – изоэлектрическая точка
рРНК – рибосомальная РНК
дАТФ(ГТФ; ЦТФ; ТТФ) – дезоксирибонуклеозидтрифосфаты
Три – триптофан
Фен – фенилаланин
Илей – изолейцин
Mr – молекулярная масса
КФ – креатинфосфат
9
Фн – Н3РО4
ГАМК – γ-аминомаслянная кислота
ЖКТ – желудочно-кишечный тракт
ПФП – пентозофосфатный путь
QН2 – восстановленный убихинон (кофермент Q)
10
Учебно-тематический план курса
№
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
Наименование тем и разделов
«Биохимия»
Всего часов
(трудоемкость)
Предмет и методы биологической
химии.
Белки, их биологическая роль,
химический состав.
Биологический катализ. Свойства
и строение ферментов. Характеристика классов коферментов.
Механизм действия ферментов.
Регуляция активности ферментов.
Химический состав, структура
нуклеиновых кислот и их биологическая роль. Репликация и
транскрипция ДНК. Биосинтез
белка и его регуляция.
Источники и формы азота, усвояемые живыми организмами,
биосинтез и метаболизм аминокислот.
Липиды живых организмов, их
классификация, характеристика
отдельных групп липидов, метаболизм, биологическая роль.
Строение и функции биологических мембран.
Углеводы и их производные в живых организмах, метаболизм углеводов, основы биоэнергетики.
Нейроэндокринная регуляция обмена веществ. Строение, биосинтез и механизмы действия гормонов.
Итого:
Аудитор. занятия (час). в т.ч.
Лекции
Сем
Лаб. зан.
2
2
16
4
4
8
20
4
4
12
16
8
4
4
16
4
4
4
8
4
18
8
6
4
8
6
100
42
28
4
4
36
Форма текущего и промежуточного контроля:
аудиторные и домашние контрольные работы, семинарские занятия, тестовые
задания, задачи.
Форма итогового контроля – экзамен.
11
Содержание курса «Биохимия»
Предмет биологической химии. Основные исторические этапы развития
биохимии.
Биохимия – наука о молекулярных основах жизни, единых для всех живых организмов.
Основные признаки живой материи, отличие живого от неживого. Сложность и высокая степень организации, многообразие и высокая скорость химических реакций в живых организмах, их упорядоченность в пространстве и во
времени, специфичность и регуляция биохимических процессов, способность к
точному самовоспроизведению. Живые организмы – открытые системы.
Химический состав живых организмов. Биохимическая эволюция. «Система принципов», в соответствии с которой произошел отбор химических элементов в состав биоорганических. Все живые организмы содержат макромолекулы, построенные по общему плану. Мономеры, из которых построены макромолекулы, выполняющие различные функции. Вода – самое распространенное соединение в живых организмах. Свойства и конформация биомолекул определяются их взаимодействием с окружающей средой. Абиогенный синтез органических молекул.
Методы биологической химии. исследования на целых организмах, переживающих тканях, тканевых препаратах и субклеточных фракциях. Химические, физические и изотопные методы в биохимии.
Связь биохимии с другими науками.
Понятие о метаболизме. Извлечение и преобразование энергии, синтез
компонентов клетки – основные функции метаболизма. катаболизм и анаболизм.
Аминокислоты и пептиды. Общие структурные свойства аминокислот.
Асимметрический атом углерода в аминокислотах. Стереоизометрия аминокислот. Классификация аминокислот на основе полярности их R-групп. Физикохимические свойства аминокислот. Кривые титрования аминокислот. Кислот-
12
но-основные свойства аминокислот. Методы
разделения
аминокислот:
электрофорез, хроматография. Эффективный способ разделения аминокислот –
ионообменная хроматография. Химические реакции, характерные для аминокислот. Нингидриновая реакция.
Пептиды. Особенности аминокислотного состава пептидов, их классификация – химическая и функциональная. Биологически активные пептиды. Пептиды крови – ангиотензин и брадикинин. Пептиды – гормоны – глюкагон, меланотропин, кортикотропин, липотропин, окситоцин, вазопрессин. Их строение, биосинтез, клеточные механизмы действия. Рилизинг-гормоны гипоталамуса. Пептиды сна, боли, памяти. Опиоидные пептиды.
Белки: ковалентная структура и биологические функции. Биологические функции белков: каталитическая (ферментативная), транспортная. Пищевые и запасные белки. Сократительные и двигательные белки. Структурные
белки. Защитные и регуляторные белки. Классификация белков по форме их
молекул: глобулярные и фибриллярные белки. Белки простые и сложные. Неаминокислотная часть сложного белка – простетическая группа. Классификация сложных белков по химической природе простетических групп – липопротеины, гликопротеины, фосфопротеины, гемопротеины, флавопротеины, металлопротеины. Размеры белковых молекул, молекулярные характеристики некоторых белков. Методы выделения и очистки белков. Диализ, гельфильтрация (гель-хроматография), электрофорез, ионообменная хроматография.
Определение аминокислотной последовательности полипептидных цепей.
Стадия 1. Определение аминокислотного состава: гидролиз, ионообменная
хроматография смеси аминокислот. Стадия 2. Идентификация амино- и карбоксиконцевых остатков: получение 2,4-динитрофениламинокислот, соответствующих N-концевому остатку, кислотный гидролиз, хроматография. Дансилхлорид-реагент для идентификации N-концевых аминокислотных остатков. Сконцевой аминокислотный остаток полипептидной цепи можно идентифициро
13
вать с помощью карбоксипептидазы. Стадия 3. Фрагментация полипептидной цепи с помощью протеолитических ферментов: трипсина, химотрипсина,
пепсина и бромциана. Ионообменная хроматография, электрофорез или хроматография на бумаге, пептидные карты фрагментов полипептидной цепи – полипептидов. Стадия 4. Определение аминокислотной последовательности пептидных фрагментов. Расщепление по Эдману с фенилизотиоцианатом, хроматография. Стадия 5. Расщепление исходной полипептидной цепи бромцианом.
Разделение полученных фрагментов электрофорезом или хроматографией,
расщепление по Эдману. Стадия 6. Установление порядка расположения пептидных фрагментов по перекрывающимся участкам. Инсулин – первый белок,
для которого установлена аминокислотная последовательность Ф. Сэнгером.
Аминокислотная последовательность других белков. Денатурация белков.
Глобулярные белки: структура и функции. Рентгеноструктурный анализ – эффективный метод установления структуры белков. Миоглобин - первый белок с установленной трехмерной структурой. Миоглобины, выделенные
из разных видов, имеют сходную конформацию. Аминокислотная последовательность белка определяет его структуру. Пептидная связь и ее свойства. Первичная структура белков. α-спираль глобулярных белков. Водородная связь –
основной тип связи в поддержании α-спирали. Третичная структура глобулярных белков. Силы, стабилизирующие третичную структуру глобулярных белков: водородные связи между R-группами остатков, расположенных в соседних
петлях полипептидной цепи; электростатическое притяжение между противоположно заряженными R-группами; гидрофобные взаимодействия; дисульфидные поперечные связи. Олигомерные белки. Четвертичная структура олигомерных белков. Гемоглобин – первый белок с установленной М. Перутцем четвертичной структурой. Серповидно-клеточная анемия – «молекулярная болезнь»
гемоглобина. Гемоглобин больных серповидно-клеточной анемией имеет измененную аминокислотную последовательность. Неправильные аминокислоты
появляются в белках в результате генных мутаций.
14
Фибриллярные
белки.
α- кератины (белки волос, шерсти, перь-
ев, рогов, ногтей) - основной тип фибриллярных белков. α-спираль – форма
полипептидных цепей α-кератина. Аминокислотные остатки, препятствующие
образованию α-спирали: глутаминовая кислота, лизин, аргинин, аспарагин, серин, треонин, лейцин, пролин.
Β-кератины (фиброин шелка) имеют другую конформацию полипептидной цепи – β-структуру или складчатый слой. Коллаген и эластин – главные
фибриллярные белки соединительной ткани.
Ферменты. Ферменты – функциональные единицы клеточного метаболизма. Ферменты по химической природе – белки. Строение ферментов. Однои двухкомпонентные ферменты. Понятие об активном и аллостерическом центрах. Простетические группы, кофакторы, коферменты. НАД, ФАД, КоА и другие переносчики протонов, электронов и функциональных химических групп.
Классификация ферментов по типу катализируемой реакции: оксидоредуктазы,
трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. Ферменты снижают энергию активации. Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций:
концентрация субстрата, рН, температура, конкурентные и неконкурентные ингибиторы, активаторы. Константа Михаэлиса-Ментен. Специфичность ферментов. Кинетика ферментативного катализа. Механизм действия ферментов. Регуляторные или аллостерические ферменты. Регуляция аллостерических ферментов путем нековалентного присоединения к ним молекул модуляторов. Ковалентная модификация молекул регуляторных ферментов. Изоферменты.
Витамины и микроэлементы: их роль в функционировании ферментов. Витамины – незаменимые органические микрокомпоненты пищи. Витамины – важные компоненты коферментов и простетических групп ферментов.
Классификация витаминов. Водорастворимые и жирорастворимые витамины.
Тиамин (витамин В1) функционирует в форме тиаминпирофосфата. Рибофлавин
(витамин В2) – компонент флавиновых нуклеотидов. Никотиновая кислота (витамин РР). Никотинамид – активная группа коферментов НАД и НАДФ. Пантотеновая кислота – компонент кофермента А. Пиридоксин (витамин В6) играет
15
важную роль в метаболизме амино- кислот. Биотин является активным
компонентом биоцитина – простетической группы некоторых ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования. Фолиевая кислота служит предшественником кофермента тетрагидрофолиевой кислоты. Витамин В12 – предшественник кофермента В12. Биохимическая функция витамина С – аскорбиновой
кислоты. Жирорастворимые витамины представляют собой производные изопрена. Биологическая роль витамина А, витамина Д. Витамин Е защищает клеточные мембраны от кислорода. Роль витамина К в механизме свертывания
крови. Для действия многих ферментов требуется железо, медь, цинк, марганец,
кобальт, селен и др.
Нуклеиновые кислоты. Молекулярные механизмы передачи генетической информации. Природа, функции и локализация нуклеиновых кислот
внутри клеток. ДНК. Хроматин. Матричная РНК, транспортная РНК, рибосомная РНК. Структурные единицы нуклеиновых кислот – нуклеотиды. Нуклеотидные единицы ДНК и РНК содержат специфические основания, пентозы и
фосфорную кислоту. Главные пиримидиновые основания в ДНК и РНК – цитозин, тимин и урацил, пуриновые – аденин и гуанин, пентоза – дезокси-Д-рибоза
и Д-рибоза. Нуклеотиды в ДНК и РНК соединены друг с другом фосфодиэфирными связями. ДНК – хранитель генетической информации. Эксперименты
Эвери с сотрудниками по трансформации бактерий. Правила Э. Чаргаффа – основа для установления трехмерной структуры ДНК. Рентгеноструктурный анализ ДНК Р.Франклин. Двойная спираль ДНК Д.Уотсона и Ф.Крика. Понятие о
комплементарности. Водородные связи между комплементарными азотистыми
основаниями в цепях ДНК и гидрофобные взаимодействия удерживают нуклеотидные цепи, образующие двойную спираль ДНК. Двойные спирали ДНК могут подвергаться денатурации, т.е. расплетаться. Некоторые физические свойства двухцепочечных ДНК отражают соотношение в их составе пар гуанин =
цитозин и аденин = тимин. Точка плавления, плавучая плотность, гиперхромный эффект. Гистоны, ДНК-гистоновые комплексы – нуклеосомы. Природа генов. Структурные и регуляторные гены. Интроны и экзоны.
16
Репликация и транскрипция ДНК. ДНК реплицируется полуконсервативным способом. Открытие А.Корнбергом ДНК-полимераз. ДНКрепликазная система. Фрагменты Оказаки. ДНК-затравка для синтеза фрагментов Оказаки. ДНК-лигаза.
Гены транскрибируются с образованием РНК. Моногенная или моноцистронная мРНК. Полигенная или полицистронная мРНК. Нетранслируемые межгенные области полигенных мРНК – спейсеры. мРНК синтезируется ДНКзависимой РНК-полимеразой. РНК-полимераза требует для своего функционирования ДНК. Три этапа транскрипции ДНК. Инициация, элонгация, терминация. Промотор. Терминирующая последовательность в матрице ДНК. Посттранскрипционный процессинг транскриптов РНК. Обратная транскриптаза.
РНК-зависимая РНК-полимераза. ДНК-зависимая РНК-полимераза избирательно ингибируется антибиотиками актиномицином Д и рифампицином, αаманитином.
Синтез белка и его регуляция. Открытия П. Замечника с сотрудниками,
заложившие основу исследований биосинтеза белка. Пять основных этапов
биосинтеза белка: активация аминокислот, инициация полипептидной цепи,
элонгация, терминация, сворачивание и процессинг. Т-РНК, их структура, биологическая роль. Аминоацил-т-РНК-синтетазы. Синтез полипептидной цепи
начинается с N-конца. Инициирующей аминокислотой у прокариот служит Nформилметионин, а у эукариот – метионин. Химический состав и структура рибосом. Синтез белка ингибируется различными антибиотиками: пуромицином,
тетрациклином и др. Генетический код, его свойства. Регуляция биосинтеза
белка. Гипотеза оперона.
Липиды и мембраны. Жирные кислоты – структурные компоненты липидов. Триацилглицеролы (нейтральные жиры) – простые липиды, их строение,
биологическая роль. Воска – эфиры жирных кислот и длинноцепочечных спиртов. Фосфолипиды – основные липидные компоненты мембран, их строение.
Сфинголипиды – важные компоненты мембран. Три подкласса сфинголипидов:
17
сфингомиелины, цереброзиды и ганг- лиозиды. Цереброзиды относятся к
гликолипидам. Их строение, биологическая роль.
Неомыляемые липиды: стероиды и терпены. Основной стерол в тканях
животных – холестерол.
Полярные липиды образуют мицеллы, монослои и бислои. Полярные липиды и белки – основные компоненты мембран. Мембранные белки: внешние
или периферические, внутренние или интегральные, их роль. Жидкостномозаичная структура мембраны. Функции мембран.
Углеводы: строение и биологические функции. Три класса углеводов:
моносахариды, олигосахариды и полисахариды. Два семейства моносахаридов:
альдозы и кетозы. Стереоизомеры моносахаридов. Их циклическая структура.
Восстанавливающая способность моносахаридов. Дисахариды содержат две
моносахаридные единицы: сахароза, лактоза, мальтоза. Полисахариды содержат большое число моносахаридных остатков. Гомо- и гетерополисахариды.
Полисахариды как форма запасания клеточного топлива. Крахмал, гликоген.
Структурные и защитные полисахариды. Гликопротеины. Гликозаминогликаны
и протеогликаны – важные компоненты соединительной ткани.
Биоэнергетика и метаболизм. Метаболизм, его функции. Метаболические пути – последовательности реакций, катализируемых мультиферментными
системами. Метаболизм включает катаболические и анаболические пути (процессы распада и процессы синтеза). От катаболических реакций к анаболическим энергия передается при помощи АТФ. НАДФН переносит энергию в форме восстановительной способности. Центральные метаболические пути. АТФ –
главный химический посредник клетки, связывающий между собой процессы,
идущие с выделением и с потреблением энергии. Химические свойства АТФ.
Стандартная свободная энергия гидролиза АТФ. Высокоэнергетические фосфорилированные соединения – 3-фосфоглицероилфосфат, фосфоенолпируват.
Креатинфосфат в мышцах выполняет роль резервуара высокоэнергетических
фосфатных групп. Другие высокоэнергетические нуклеозид-5-трифосфаты.
18
Гликолиз – центральный путь катаболизма глюкозы. Гликолиз включает две стадии – подготовительную и окислительно-восстановительную. Химизм гликолиза. Фосфорилирование глюкозы, превращение глюкозо-6-фосфата
во фруктозо-6-фосфат, фосфорилирование фруктозо-6-фосфата с образование
фруктозо-1,6-дифосфата, расщепление фруктозо-1,6-дифосфата, взаимопревращения триозофосфатов. Первая стадия гликолиза завершается расщеплением углеродного скелета глюкозы, на второй стадии гликолиза запасается энергия. Окисление глицеральдегид-3-фосфата до 3-фосфо-глицероилфосфата, перенос фосфатной группы от 3-фосфоглицероилфосфата на АДФ, превращение
3-фосфоглицерата в 2-фосфоглицерат, дегидратация 2-фосфоглицерата с образованием фосфоенолпирувата, перенос фосфатной группы от фосфоенолпирувата на АДФ. Фосфорилирование на уровне субстрата. Восстановление пирувата до лактата. Полный баланс гликолиза. В гликолиз могут вовлекаться и другие сахара. Регуляция гликолиза. Спиртовое брожение.
Тканевое дыхание, его функции: окисление пирувата до ацетил-КоА, цикл
трикарбоновых кислот, цепь переноса электронов, окислительное фосфорилирование.
Окислительное декарбоксилирование пирувата.
Пируватдегидрогеназ-
ный комплекс. Пируватдегидрогеназа, дигидролипоил-ацетилтрансфераза, дигидролипоилдегидрогеназа. Химизм цикла лимонной кислоты, его биологическая роль. Регуляция цикла трикарбоновых кислот. Вторичный путь катаболизма глюкозы: пентозофосфатный путь, его биологическая роль.
Перенос электронов, окислительное фосфорилирование и регуляция синтеза АТФ. Перенос электронов от субстратов на кислород – источник энергии
АТФ. Перенос электронов и окислительное фосфорилирование происходят во
внутренней митохондриальной мембране. Перенос электронов сопровождается
изменениями свободной энергии. Цепь переноса электронов включает большое
число переносчиков. Пиридиновые нуклеотиды выполняют коллекторную
функцию. Убихинон, цитохромы. Неполное восстановление кислорода ведет к
19
повреждению клеток. Супероксидный радикал. Супероксиддисмутаза. Каталаза. Энергия, выделяемая при переносе электронов, запасается в результате
окислительного фосфорилирования. Фермент, катализирующий синтез АТФ,
АТФ-синтетаза или FoF1-АТФ-аза. Хемиосмотическая гипотеза П. Митчелла.
Взаимосвязь регуляторных механизмов гликолиза, цикла Кребса и окислительного фосфорилирования.
Окисление жирных кислот в тканях животных. Жирные кислоты активируются и окисляются в митохондриях. АТФ-зависимая активация жирных
кислот.
Поступление
жирных
кислот
в
митохондрии.
Карнитин-
ацилтрансферазы. Две стадии окисления жирных кислот. На первой стадии
окисления жирных кислот образуются ацетил-КоА и АТФ, на второй стадии
ацетил-КоА окисляется через цикл лимонной кислоты. Регуляция окисления
жирных кислот.
Окислительное расщепление аминокислот. Цикл мочевины. Реакции
трансаминирования или переаминирования. Перенос -аминогрупп катализируется трансаминазами или аминотрансферазами. Простетическая группа трансаминаз пиридоксальфосфат – производное пиридоксина, или витамина В6.
Коллекторная функция реакций трансаминирования. Окислительное дезаминирование глутамата. -глутаматдегидрогеназа. Судьба аммиака, образующегося
в результате окислительного дезаминирования глутамата. Биосинтез глутамата,
глутамина с участием глутаминсинтетазы, Глутаминаза. Мочевина образуется в
цикле мочевины. Его химизм. Три главные формы аминного азота – свободный
аммиак, мочевина и мочевая кислота. Аммониотелические, уротелические и
урикотелические животные.
20 различных путей для расщепления углеродных скелетов аминокислот.
Десять аминокислот: аланин, треонин, глицин, серин, цистеин, фенилаланин,
тирозин, лейцин, лизин, триптофан превращаются в результате расщепления в
ацетил-КоА. Наследственные нарушения катаболизма фенилаланина. Фенилкетонурия. Алкаптонурия. Углеродные скелеты пяти аминокислот: аргинина, гистидина, глутамата, глутамина и пролина превращаются в -кетоглутарат. Три
20
аминокислоты: метионин, изолейцин и валин превращаются в сукцинил-КоА.
Некоторые аминокислоты – глюкогенные – могут превращаться в глюкозу.
Биосинтез углеводов в животных тканях. Глюконеогенез, его химизм,
регуляция. Промежуточные продукты цикла лимонной кислоты и глюкогенные
аминокислоты как предшественники глюкозы. Биосинтез гликогена. Уридиндифосфатглюкоза (УДФ-глюкоза) – транспортная форма глюкозы в гликогенсинтетазной реакции. Гликогенсинтетаза, «ветвящий фермент» – гликозил-(46)-трансфераза, их роль в биосинтезе гликогена.
Расщепление гликогена гликоген-фосфорилазой. Ковалентная модификация гликоген-фосфорилазы. Гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза регулируются реципрокно. Соотношение между скоростями синтеза и распада гликогена регулируется гормонами: адреналином и глюкагоном.
Биосинтез липидов. Путь биосинтеза жирных кислот. Образование малонил-КоА. Ацилпереносящий белок (АПБ). Роль АПБ-ацетилтрансферазы и
АПБ-малонилтрансферазы. Четыре этапа удлинения углеродной цепи жирной
кислоты: конденсация, 3-кетовосстановление, дегидратация, насыщение. Пальмитиновая кислота как предшественник других длинноцепочечных жирных кислот. Регуляция биосинтеза жирных кислот. Биосинтез триацилглицеролов и
глицеролфосфатидов. Гормональная регуляция биосинтеза триацилглицеролов.
Триацилглицеролы – как источники энергии.
Биосинтез аминокислот и нуклеотидов. Заменимые и незаменимые
аминокислоты. Пути биосинтеза заменимых аминокислот. Участие аминокислот в биосинтезе порфиринов. Аминокислоты как предшественники нуклеотидов.
Источники и формы азота, усвояемые животными организмами. Фиксация азота. Нитрогеназная система.
Механизмы регуляции в живых системах. Автоматическая регуляция.
Гормональная регуляция. Нервная регуляция. Возникновение и эволюция гормональной регуляции. Развитие нейроэндокринной системы в онтогенезе. Интегративные функции гормонов. Химическая классификация гормонов. Методы
21
определения гормонов. Клеточные ме- ханизмы действия стероидных гормонов. Внутриклеточные системы, участвующие в механизмах действия пептидных гормонов: цАМФ, кальций и метаболиты фосфатидилинозитола. Рецепторы гормонов белково-пептидной природы. Активация аденилат-циклазы. Gбелок. цАМФ-зависимые протеинкиназы. Фосфодиэстераза.
Гормоны гипоталамуса и гипофиза. Химическая классификация гипофизарных гормонов. Семейство кортикотропина – меланоцит-стимулирующий
гормон (МСГ), адренокортикотропный гормон (АКТГ), -липотропный гормон
(-ЛПГ). Соматомаммотропины – пролактин, соматотропный гормон (гормон
роста). Гликопротеины – фолликулостимулирующий гормон (ФСГ, фоллитропин), лютеинизирующий гормон (ЛГ, лютропин), тиреотропный гормон (тиреотропин). Их строение, биосинтез, биологическая роль. Проопиомеланокортин,
его посттрансляционный процессинг. АКТГ, МСГ, -ЛПГ и их фрагменты –
опиоидные пептиды, пептиды-стимуляторы внимания и обучаемости. Спектр
фармакологической активности опиоидных пептидов.
Химическое строение гормонов задней доли гипофиза – окситоцина и вазопрессина, их клеточные механизмы действия. Лизил-вазопрессин – пептид
памяти и обучения.
Гормоны гипоталамуса – рилизинг-факторы. Структура гипоталамических пептидов. Либерины и статины. Источники образования, физиологические
эффекты.
Современные представления о роли гипоталамо-гипофизарной системы в
нейроэндокринной регуляции обмена веществ.
Эндокринная функция поджелудочной железы. Инсулин. Химическая
структура, биосинтез, секреция, регуляция секреции. Механизм действия инсулина. Рецепторы инсулина, их строение, роль в реализации эффектов инсулина.
Этиология и патогенез сахарного диабета.
22
Глюкагон. Химическая структу- ра. Биосинтез и секреция, метаболизм,
биологическое действие.
Соматостатин. Химическая структура, биологическое действие.
Щитовидная железа. Химическая природа, биосинтез, секреция тиреоидных гормонов. Клеточные механизмы их действия.
Гормоны надпочечников. Гормоны мозгового вещества надпочечников катехоламины (КА). Биосинтез КА, метаболизм и инактивация. Адренергические рецепторы и клеточный механизм действия КА. Физиологические и метаболические эффекты КА. Глюко- и минералокортикоиды надпочечников.
Предшественник стероидных гормонов – холестерол. Биосинтез кортикостероидов, его регуляция. Клеточные механизмы действия глюкокортикоидов. Избирательная активация генов глюкокортикоидами. Кора надпочечников и
стресс.
Альдостерон. Механизм действия альдостерона.
Половые гормоны. Химия и биосинтез андрогенов и эстрогенов, его регуляция. Клеточный механизм действия половых гормонов. Их роль в репродуктивной системе организма.
Простагландины, тромбоксаны и лейкотриены. Химическая структура, биосинтез, биологическое действие. Клиническое применение.
Роль ЦНС в нейроэндокринной регуляции обмена веществ. Нейромедиаторы, нейромодуляторы, их биологическая роль.
23
Тематический план коллок-
виумов и семинарских занятий по
курсу «Биохимия»
Раздел 1. Строение, свойства и функции белков
Коллоквиум № 1. Элементарный состав белков. Физико-химические
свойства и методы разделения аминокислот
Расширенная программа коллоквиума
Основные макромолекулы живой материи (белки, нуклеиновые кислоты,
углеводы, липиды) и их функции.
Понятие биополимера и мономерных единиц.
Структура мономеров белков. Номенклатура аминокислот.
Классификация аминокислот. Понятие протеиногенных аминокислот.
Классические и минорные аминокислоты. Функции непротеиногенных аминокислот в метаболизме.
Физиологическая классификация аминокислот. Биологическое значение
заменимых и незаменимых мономеров белков животных. Эволюционная роль
существования заменимых и незаменимых аминокислот.
Структурная классификация аминокислот. Основные химические группы
боковых цепей аминокислот.
Электро-химическая классификация аминокислот. Понятие неполярных
(гидрофобных) и полярных (гидрофильных) аминокислот. 3 группы боковых
радикалов аминокислот (кислые, основные, нейтральные).
Физико-химические свойства аминокислот. Физические свойства аминокислот. Стереохимия аминокислот. Понятие α-углеродного атома (ассиметрического хирального центра). Оптическая активность аминокислот. Распространенность в природе и функциональная роль D-аминокислот.
Растворимость аминокислот. Общие химические свойства аминокислот.
Реакции, протекающие с аминокислотами за счет присутствия – СООН-групп
24
(образование солей, амидов, сложных эфиров, галогенангидридов, реакции
декарбоксилирования).
Реакции, протекающие с аминокислотами за счет аминогрупп (взаимодействие с HNO3, формальдегидом, реакции дезамидирования, образования
пептидной связи).
Реакции, протекающие с аминокислотами за счет одновременного присутствия -СООН и NH2-групп. Амфотерность. Ионные формы аминокислот.
Понятие биполярного иона (цвиттериона).
Изоэлектрическая точка аминокислот (pI). Кривые титрования аминокислот.
Буферные свойства аминокислот. Понятие буферной емкости.
Качественные реакции на аминокислоты. Нингидриновая реакция как
способ обнаружения идентификации и количественного анализа аминокислот.
Ксантопротеиновая реакция на ароматические аминокислоты. Реакции на отдельные аминокислоты. Реакция Фоля на серосодержащие аминокислоты. Реакция Сакагучи на аргинин. Реакция Адамкевича на триптофан. Химизм биуретовой реакции на пептидную связь.
Свойства индивидуальных аминокислот. Особенность структуры боковых
радикалов аминокислот и их функциональная роль в белках и ферментах.
Структурообразующие аминокислоты. Аминокислоты нуклеофильного и ковалентного катализа. Спектрофотометрические особенности ароматических аминокислот (Три, Тир, Фен, Гис).
Методы разделения аминокислот. Принцип электрофореза на бумаге.
Понятия хроматографии, хроматографических систем и носителей. Основные типы хроматографий, применяемые для разделения смесей аминокислот (хроматография на бумаге, ТСХ, ИОХ). Автоматическая ИОХ – метод качественного и количественного аминокислотного анализа (особенности хроматографического носителя, принцип фракционирования, элюции и идентификации
аминокислот).
25
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 1. – С. 107 – 133.
Дополнительная литература:
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир, 1993. – Т. 1. – С. 21 – 32.
Материалы контроля и самоконтроля знаний по теме: «Элементарный состав белков. Физико-химические свойства и методы разделения
аминокислот»
Вариант I
Заполните таблицу «Классификация аминокислот по строению радикала и
функциональным группам»
1. Моноаминокарбоновые
1.
2.
---9.
Ациклические
2. Моноаминодикарбоновые
1.
2.
----
Циклические
3. Диамино1. Гомоцик2. Гетероцикмонокарбоновые лические
лические
1.
1.
1.
2.
2.
2.
----------
Тест-контроль
1. Укажите аминокислоты, которые можно обнаружить с помощью
реакции Фоля:
1. Гли
3. Цис
5. Ала
2. Вал
4. Мет
6. Глу
2. Укажите полярные ионогенные аминокислоты:
1. Гли
3. Ала
5. Лиз
2. Сер
4. Асп
6. Гис
3. Укажите полярные неионогенные аминокислоты:
1. Асп
3. Вал
5. Цис
26
2. Глу
4.
Гли
6. Мет
4. Укажите неполярные аминокислоты:
1. Тре
3. Ала
5. Глу
2. Тир
4. Мет
6. Арг
5. Подберите к каждой аминокислоте соответствующее название:
1. H2N – CH – COOH
2. H2N – CH – COOH
CH2ОН
CH
H3C
CH3
3. H2N – CH – COOH
4. H2N – CH – COOH
(CH2)4
CH2
NH2
COOH
5. H2N – CH – COOH
6. H2N – CH – COOH
(CH2)3
CH3
NH
H2N – C = NH
А. – Асп. Б. – Сер. С. – Арг. Д. – Вал. Е. – Ала. F. – Лиз
6. Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство
радикала:
1. Три
4. Лей
А. Гидрофильный с анионной группой
2. Асп
5. Арг
В. Гидрофильный с катионной группой
3. Цис
6. Сер
С. Гидрофильный незаряженный
Д. Гидрофобный
7. Напишите структурную формулу пентапептида нижеследующего
строения:
Цис – Арг – Фен – Глу – Три
А. Обозначьте N- и С-концы пептида.
Б. Отметьте регулярно повторяющиеся группы, образующие пептидный
остов и радикалы аминокислот.
В. Какие из изученных Вами цветных реакций будут положительны с
данным пептидом?
27
8. На рисунке представлены
функциональные
группы
аминокислот, образующие в белках определенные типы связей:
OH
1. – NH3+; – COO–
2. – CH3;
4.
5. – SH; O = C –
NH; O = C
CH–2
3. – OH; O = C –
6. – SH; HS –
NH2
А. Назовите типы связей, которые могут возникнуть между функциональными группами каждой пронумерованной пары.
Б. Запишите номера пар, участвующих в формировании вторичной и третичной структуры.
9. Из приведенных ниже аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании Н+-связей:
Асп, Асн, Глн, Глу, Сер, Вал, Лиз, Гис, Гли, Лей
10. Укажите типы взаимодействий между боковыми радикалами
аминокислот:
А. Тир, Глу
В. Гис, Асп
Б. Цис, Цис
С. Вал, Иле
11. К основным аминокислотам относятся:
А. Ала
В. Тир
Б. Лиз
Г. Глу
Д. Три
12. Между остатками Тре и Глу при формировании третичной структуры белка возникает:
А. Ионная
В. Гидрофобная
Б. Пептидная
Г. Дисульфидная связь
13. В белках аминокислотные остатки связаны между собой:
А. Н+-связями
В. Пептидными
Б. Сложноэфирными
Г. Ангидридными
Д. Гликозидными
связями
14. Какая аминокислота, из приведенной ниже пары, будет сходить с
ионообменной колонки при аминокислотном анализе первой:
28
А. Сер, Асн
Г.
Гис, Асп
Б. Ала, Гли
Д. Фен, Арг
В. Глу, Цис
Е. Глу, Лиз
Вариант II
Заполните таблицу «Структурно-функциональная характеристика аминокислот»
№ Тривип/п альное
(общепринятое) название
аминокислоты
1. Глицин
Химическое
Условные обозна- Структурная Предпоназвание ами- чения
формула
лагаемый
нокислоты
тип связи
Трехбу- Однобув белкоквенные квенные
вой молекуле
Аминоуксусная
кислота
Gly
Н
G
НССООН
NH2
2.
…
Тест-контроль
1. Укажите моноаминокарбоновые аминокислоты:
1. Лей
3. Лиз
5. Асп
2. Гли
4. Арг
6. Глу
2. Укажите гомоциклические аминокислоты:
1. Фен
3. Три
5. Арг
2. Тир
4. Лиз
6. Асп
3. Укажите ациклические аминокислоты:
1. Гли
3. Лиз
5. Гис
2. Ала
4. Фен
6. Три
4. Укажите диаминомонокарбоновые аминокислоты:
1. Асп
3. Лей
5. Лиз
2. Глу
4. Гли
6. Арг
5. Фенилаланин в растворе можно обнаружить с помощью:
Функциональная
роль в белковой
структуре
29
1. нингидрина
3.
2. HCl
4. KOH
NaOH
5. CuSO4
6. HNO3
6. Напишите структурную формулу тирозина. Подчеркните функциональные группы.
7. О чем позволяют судить цветные реакции на белки:
1. О наличии белков в биологических жидкостях
2. О первичной структуре белков
3. О наличии некоторых аминокислот в белках
4. О функциях белков
8. Напишите химические формулы аминокислот, содержащих ароматические кольца.
9. Какие аминокислоты заряжаются отрицательно при рН = 7?
10. Из приведенных ниже аминокислот выберите те радикалы, которые
могут участвовать в образовании водородных связей: Асп, Асн, Гли,
Глу, Сер, Вал, Лиз, Гис, Глн.
11. А) Напишите формулу пептида: Глу – Тир – Про – Гис.
Б) Какие из перечисленных ниже цветных реакций будут положительными с данным пептидом?
1. Биуретовая
3. Ксантопротеиновая
2. Фоля
4. Сакагучи
12. Назовите серосодержащие аминокислоты?
13. Укажите, какие из аминокислот являются незаменимыми:
А) Глицин
В) Аланин
Б) Валин
Г) Метионин
Д) Лизин
14. Напишите химические формулы аминокислот, которые не входят в
состав белков.
15. Дан фрагмент полипептидной цепи:
–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–
Сер
Лиз
Лей
Цис
Вал
30
В образовании каких типов свя- зей могут участвовать радикалы каждой из аминокислот, входящих в состав этого пептида при формировании третичной структуры белка?
16. Напишите химические формулы аминокислот, содержащих гидроксильную группу.
17. Из приведенных ниже аминокислот выберите те, радикалы которых
могут участвовать в образовании ионных связей:
Асп, Асн, Глн, Глу, Сер, Вал, Лиз, Гис, Гли, Лей
18. Нарисуйте структурную формулу Илей.
А. Сколько хиральных центров имеет молекула Илей?
Б. Сколько оптических изомеров может быть у Илей?
В. Нарисуйте перспективные формулы всех оптических изомеров Илей.
19. В полипептидной цепи между радикалами аминокислот могут возникать химические связи. Выберите пары аминокислот, способных
образовывать связи и укажите тип этих связей:
1. Гис, Асп
3. Цис, Ала
2. Фен, Арг
4. Глу, Лиз
20. Какая аминокислота, из приведенной ниже пары, будет сходить первой с ионообменной колонки при аминокислотном анализе:
А. Ала, Гли
Г. Фен, Лей
Б. Про, Мет
Д. Арг, Сер
В. Цис, Тре
Е. Глу, Трп
Вариант III
Заполните таблицу: (см. таблицу Варианта II)
Тест-контроль
1. Укажите моноаминодикарбоновые аминокислоты:
1. Лиз
3. Асп
5. Илей
2. Лей
4. Глу
6. Цис
31
2. Укажите
гетероциклические
аминокислоты:
1. Фен
3. Гис
5. Глу
2. Три
4. Асп
6. Лей
3. Укажите циклические аминокислоты:
1. Фен
3. Тир
5. Глу
2. Лиз
4. Лей
6. Сер
4. Укажите биологическое значение аминокислот:
1. Входят в состав белков
2. Входят в состав липидов
3. Входят в состав углеводов
4. Часть гормонов – производные аминокислот
5. Участвуют в биосинтезе минеральных веществ
6. Являются витаминами
5. А. Напишите структурную формулу метионина.
Б. Подчеркните функциональные группы, обозначьте углеродный
атом и боковую цепь.
6. При рН = 7,0 большинство аминокислот существует в виде цвиттерионов:
NH3+ – CH – COO–
(α-аминогруппа протонирована,
α-карбоксильная группа депротонирована)
R
А. Назовите аминокислоты, имеющие при рН = 7,0 дополнительный
отрицательный заряд, и напишите их формулы в ионизированной форме.
Б. Назовите аминокислоты, имеющие при рН = 7,0 дополнительный
положительный заряд, и напишите их формулы в ионизированной форме.
7. А. На фрагменте пептида
–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–
Тир
Цис
Лей
Арг
Вал
Асп
Ала
обозначьте пунктирной линией от одной аминокислоты к другой связи,
участвующие в образовании α-спирали.
Б. Радикалы каких аминокислот в данном фрагменте белка могут
участвовать в образовании связей:
32
I – гидрофобных, II – ионных, III – водородных, IV – дисульфидных.
В. В формировании каких уровней структурной организации белка
принимают участие связи, указанные в п. Б.
8. В полипептидной цепи между радикалами аминокислот могут возникать химические связи. Выберите пары аминокислот, способных
образовывать связи и укажите тип этих связей:
1. Сер, Асн
3. Глу, Асп
5. Гис, Асп
7. Цис, Ала
2. Ала, Вал
4. Цис, Цис
6. Фен, Арг
8. Глу, Лиз
9. А. Напишите гексапептид следующего строения:
Ала – Фен – Асп – Тре – Цис – Арг
Б. Обозначьте С- и N-концы пептида.
В. Какие из изученных Вами цветных реакций будут положительными с
данным пептидом.
10. Какая аминокислота в дипептиде триптофенилаланин является Nконцевой?
11. Напишите химические формулы аминокислот, которые заряжаются
положительно при рН = 7,0.
12. Какая из аминокислот является оптически не активной?
13. В составе белка постоянно встречаются:
А) оксипролин
В) γ-аминомасляная кислота
Б) Валин
Г) β-аланин
Д) норлейцин
14. Напишите структурную формулу пентапептида следующего состава:
Цис – Арг – Фен – Глу – Гли
15. А. Напишите формулу пептида: Глу – Тир – Про – Гис
Б. Какие из перечисленных ниже цветных реакций будут положительными с данным пептидом?
1) Биуретовая
3) Ксантопротеиновая
2) Сакагучи
4) Фоля
16. Если ионизированные АК и пептиды поместить в электрическое поле, то
в зависимости от рН они движутся в сторону катода или анода. Суммар-
33
ный заряд пептида можно изме-
нять, изменяя рН среды. (Метод
разделения пептидов). Определите направления миграций (к катоду
или аноду) для всех выписанных ниже АК и пептидов при заданном
значении рН:
1. Глу (рН = 7)
3. Асп – Гис (рН = 1)
2. Глу (рН = 1)
4. Асп – Гис (рН = 10)
17. Из приведенных ниже аминокислот выберите те, радикалы которых
могут участвовать в образовании гидрофобных связей:
Асп, Асн, Глн, Глу, Сер, Вал, Лиз, Гис, Гли, Лей
18. К кислым аминокислотам относятся:
1. Лей
3. Асп
5. Вал
2. Цис
4. Тре
6. Три
19. Заряд дипептида лизилпролина в кислой среде равен:
А) 0
В) +1
Б) + 2
Г) –2
Д) –1
20. В полипептидной цепи между радикалами аминокислот могут возникать химические связи. Выберите пары аминокислот, способных
образовывать связи, и укажите их тип:
1. Сер, Асн
3. Глу, Асп
2. Ала, Вал
4. Цис, Цис
Эталон ответов варианта I по теме: «Элементарный состав белков.
Физико-химические свойства и методы разделения аминокислот»
Таблица: «Классификация аминокислот по строению радикала и функциональным группам»:
1. Моноаминокарбоновые
1.Гли
6.Мет
2.Ала 7.Вал
3.Сер
8.Лей
4.Цис 9.Илей
5.Тре
1. 3
Ациклические
Циклические
2. Моноами3. Диамино1. Гомоцик2. Гетероцикнодикарбоновые монокарбоновые лические
лические
1. Асп
1. Лиз
1. Фен
1. Три
2. Глу
2. Арг
2. Тир
2. Гис
34
2. 5, 6
3. 4, 5
4. 3, 4
5. 1 – В; 2 – Д; 3 – F; 4 – А; 5 – С; 6 – Е
6. 1 – Д; 2 – А; 3 – С; 4 – Д; 5 – В; 6 – С
7. А. Б.
Пептидный остов
Цис
Арг
Фен
Глу
Три
N NH2–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–CO–NH–CH–COOH С
СН2
(СН2)3
SH
NH
СН2
(СН2)2
СН2
COOH
H2N – C = NH
NH
Радикалы аминокислот
Б. Биуретовая, Ксантопротеиновая, Фоля, Сакагучи
8. Асн, Глн, Сер, Гли
9. А – Н+-связь; Б – S-S; В – ионные, С – гидрофобные
10. А – Н+-связь; Б – S-S; В – ионные, С – гидрофобные
11. Б
12. А
13. В
14. А – Сер; Б – Гли; В – Глу; Г – Асп; Д – Фен; Е – Глу
Семинар № 1. Белки, их свойства, строение и функции
Расширенная программа семинара
35
Белки – основа жизни. Катали- тическая, структурная, сократительная, транспортная, защитная, энергетическая, регуляторная функции белков.
Роль белков в иммунных реакциях организма. Причины полифункциональности белков: полифункциональность их физических и химических свойств, разнообразие пространственных структур (конформаций), способность к денатурации и ренатурации, каталитические свойства, образование надмолекулярных
комплексов.
Элементарный состав белков. Аминокислоты – структурные единицы
белков. Классификация аминокислот по свойствам их радикалов: неполярные
(гидрофобные), полярные (гидрофильные), гидрофильные заряженные отрицательно и заряженные положительно аминокислоты. Свойства аминокислот. Кислотно-основные свойства аминокислот. Кривые титрования аминокислот. Амфотерность. Изоэлектрическая точка. Буферные свойства. Химические свойства. Реакции на аминогруппу и карбоксильную группу. Реакции на отдельные
аминокислоты.
Белки – линейные полимеры аминокислот. Способ связи аминокислот в
белках. Доказательства универсальности пептидной связи в белках. Реакции на
пептидную связь.
Принципы структурной организации белков. Первичная структура белков
– последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Пептидная связь и
ее свойства: копланарность, транс- и цис- пептидная связь, величина торсионных углов. Значение первичной структуры для конформации белков и их функций.
Вторичная структура. Водородная связь. β-структура. Параллельные и антипараллельные складчатые листки. α-спираль. Характеристика спирали Полинга. Вклад отдельных аминокислот в образование вторичной структуры белка. Суперспираль – структура фибриллярных белков. Особенности аминокислотного состава фибриллярных белков. Структура коллагена и фиброина шелка.
36
Конформация глобулярных бел- ков. Роль аминокислотных остатков в
ее образовании. Нековалентные взаимодействия, определяющие структуру белковой молекулы. Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия: дисперсионные, гидрофобные, электростатические связи радикалов аминокислот. Водородная связь.
Роль среды в образовании конформации белков. Принципы самосборки белковых молекул. Структурный домен – единица свертывания полипептидной цепи.
Третичная структура белка – относительное расположение доменов в пространстве. Четвертичная структура белков. Дисульфидные связи в белках. Значение
четвертичной структуры белков для их функций. Рентгеноструктурный анализ
белков. Строение и функции миоглобина и гемоглобина.
Свойства белков. Масса, заряд белковой молекулы. Кислотно-основные
свойства белков. Изоэлектрическая точка, буферные свойства белков, растворимость. Методы фракционирования белков: ультрацентрифугирование, гельфильтрация, электрофорез, ионообменная хроматография, распределительная
хроматография, высаливание.
Классификация белков: по форме молекул, по растворимости, по структуре.
Характеристика классов протеидов: нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды.
Материалы контроля и самоконтроля знаний по теме: «Белки, их
свойства, строение и функции»
Вариант I
1. Белки – биополимеры, мономерами которых являются:
А) карбоновые кислоты
Г) α-аминокислоты
Б) амины
Д) амиды карбоновых кислот
В) β-аминомасляная кислота
2. Подберите к каждому уровню структурной организации белка соответствующее понятие:
1.
2.
3.
4.
Первичная структура
Вторичная структура
Третичная структура
Четвертичная структура
37
А. Конформация пептидного остова, в формировании
которой участвуют водородные связи между пептидными группировками.
В. Порядок чередования аминокислот в белках.
С. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке.
Д. Конформация полипептидной цепи, стабилизированная межрадикальными связями.
3. Выберите определение первичной структуры белка:
1) Аминокислотный состав полипептидной цепи.
2) Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными
связями между радикалами аминокислот.
3) Порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями
в белке.
4) Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова.
4. Чем определяется растворимость белков в водной среде?
1) Ионизацией белковой молекулы.
2) Гидратацией белковых молекул при растворении.
3) Формой молекулы белка.
4) Способностью связывать природные лиганды.
5. Что понимают под «денатурацией белка»?
1) Уменьшение растворимости белка при добавлении солей щелочных
или щелочноземельных металлов.
2) Потеря биологической активности белка в результате гидролиза.
3) Изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности.
4) Конформационные изменения белка в результате взаимодействия с
природными лигандами.
38
6. Разные уровни структурной
организации белка стабили-
зированы определенными типами связей; подберите каждому пронумерованному типу связи буквенный ответ.
1) Связь между карбоксильными и аминогруппами аминокислот.
2) Связь между α-амино- и α-карбоксильными группами
аминокислот.
3) Связи между радикалами аминокислот.
4) Водородные связи между пептидными группировками.
5) Водородные связи между радикалами аминокислот.
6) Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот.
7. В изоэлектрической точке белок
А. Первичная
структура.
В. Вторичная
структура.
С. Третичная
структура.
А) имеет наименьшую растворимость;
Б) обладает наибольшей степенью ионизации;
В) является катионом;
Г) является анионом;
Д) денатурирован.
8. Дана смесь белков (см. таблицу):
Название белка
Молекулярная масса (Да) pI белка
Цитохром
13 370
10,65
Химотрипсин
23 240
9,5
Миоглобин
16 800
7,0
Перечислите методы, которые можно использовать для разделения белков.
9. Молекулярная масса (Mr) высокомолекулярных пептидов:
1. 500 – 5 000 Да
3. 4 – 10 Да
5. 50 – 100 Да
2. 5 000 – 10 000Да
4. 10 – 50 Да
6. 100 – 500 Да
10. Укажите биологическое значение пептидов:
1. Гормоны
2. Опорная функция
3. Энергетическая функция
4. Участвуют в регуляции пищеварения
5. Участвуют в сокращении мышц
6. Создание биопотенциалов
39
Вариант II
1. В pI пептиды имеют:
А. Отрицательный заряд
Б. Положительный заряд
В. Нулевой заряд
2. Какие связи обуславливают первичную структуру белка:
А. S-S-связи
Г. ионные
Б. Н+-связи
Д. Силы Ван-дер-Вальса
В. пептидные
Е. гликозидные
3. На фрагменте пептида:
Тир – Цис – Лей – Арг – Вал – Асн – Ала
А. Обозначьте пунктирной линией от одной аминокислоты к другой
связи, участвующие в образовании α-спирали.
Б. Радикалы каких аминокислот могут участвовать в образовании
связей:
I – гидрофобных
II – ионных
III – Н+-связей
IV – S-S-связей
В. В формировании каких уровней структурной организации белка
принимают участие связи, указанные в п. Б.
4. Гидролиз белка до пептидов идет в присутствии:
А) трипсина
В) карбоксипептидазы
Б) аргиназы
Г) уреазы
5. В формировании третичной структуры белковой молекулы участвуют перечисленные ниже связи и взаимодействия за исключением:
А) ионных связей
Г) гидрофобных взаимодействий
Б) координационных связей
Д) ковалентные связи
В) водородных связей
6. В молекуле олигомерного белка имеется 19 остатков Лиз, около 12 из
них легко ацилируется ангидридами дикарбоновых кислот (реагентами на NH2группы). Ацилирование дополнительно еще двух остатков Лиз приводит к диссоциации белка на субъединицы. Оставшиеся 5 остатков Лиз могут быть моди-
40
фицированы только после денатура- ции фермента. Предположите сколько остатков Лиз расположено:
А – на поверхности белка
Б – внутри глобулы
В – на участке контакта между субъединицами
7. Что понимают под изменением конформации белка:
А. Изменение аминокислотной последовательности полипептидной цепи
Б. Изменение вторичной и третичной структур полипептидной цепи
В. Замену одной простетической группы в сложном белке на другую
Г. Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка
8. Чем сопровождается денатурация белков?
А. Нарушением большого числа межрадикальных связей
Б. Уменьшением растворением
В. Нарушением пространственной структуры
Г. Изменением первичной структуры
9. Для фракционирования и очистки белков находит ограниченное
применение метод:
А) изоэлектрического очищения
В) препаративного электрофореза
Б) кристаллизации
Г) высаливания
Д) осаждение органическими растворителями
10. При проведении электрофореза в условиях, где рН буферного раствора выше, чем изоэлектрическая точка белка, последний:
А) мигрирует к катоду
Г) образует биполярный ион
Б) мигрирует к аноду
Д) подвергается гидролизу
В) остается на старте
11. Какие из перечисленных ниже физико-химических свойств белков
лежат в основе разделения методами ионообменной хроматографии и электрофореза?
1) Гидратация молекул
2) Заряд молекул
А. Используется в ионообменной хроматографии
41
3) Форме молекул
4) Молекулярная масса
В. Применяется для электрофореза
С. Применяется для обоих методов
Д. Не используется в данных методах
12. Укажите типы взаимодействий, возникающих между фрагментами полипептидной цепи при формировании третичной структуры:
А) – Цис – Ала – Тир – Цис – Иле – Глн –
Б) – Глу – Асн – сер – Лиз – Тре- Асп –
13. Укажите направление движения (к аноду, к катоду и остается на
старте) перечисленных ниже пептидов при рН = 3,0:
1. Лиз – Гли – Ала – Гли
4. Глу – Гли – Ала – Глу
2. Лиз – Гли – Ала – Глу
5. Гли – Гли – Ала – Лиз
3. Гис – Гис – Ала – Глу
14. Дана смесь белков (см. таблицу):
Название белка
Молекулярная масса (кДа)
pI белка
Церуллоплазмин
151
4,4
γ-глобулин
150
6,3
β-лактоглобулин
37,1
9,2
Предложите методы разделения белков и укажите последовательность их выделения из смеси.
15. Укажите реакцию, позволяющую обнаружить пептид или белок в
растворе:
1. Нингидриновая
3. Биуретовая
2. Ксантопротеиновая
4. Реакция Фоля
Вариант III
1. pI для трипептида Ала – Вал – Асп находится в области рН:
А) 4,99
В) 11,05
Д) 7,25
Б) 7,0
Г) 8,99
Е) 12,22
2. Укажите связи, обуславливающие вторичную структуру белка:
А. ковалентные
Г. Н+-связи
Б. сложноэфирные
Д. гликозидные
В. пептидные
Е. S-S-связи
42
3. Дан фрагмент полипептид- ной цепи: Сер – Лиз – Лей – Цис –
Вал.
В образовании каких типов связей могут участвовать радикалы каждой из
аминокислот, входящих в состав пептида при формировании третичной
структуры?
4. β-структура полипептидной цепи ярко представлена в молекуле:
А) сывороточного альбумина
Г) фибриона шелка
Б) миоглобина
Д) гемоглобина
В) парамиазина
5. При употреблении большого количества сырого яичного белка может
развиться (особенно у детей) гиповитаминоз биотина, сопровождающийся специфическим дерматитом (болезнь Свифта). Обнаружено, что в сырых яйцах содержится гликопротеин – авидин. В желудочно-кишечном тракте авидин образует нерастворимый комплекс с биотином. Почему вареные яйца такого эффекта не вызывают?
6. Выберите правильное определение конформации белка:
А. Аминокислотная последовательность полипептидной цепи.
Б. Число полипептидных цепей в олигомерном белке.
В. Количество α- и β-структур в полипептидной цепи.
Г. Пространственное расположение атомов в белковой молекуле.
7. Денатурация белков – сложный процесс изменения конформации
молекулы, при этом происходит:
А. Изменение ковалентных связей
Б. Потеря способности взаимодействовать с природным лигандом
В. Уменьшение растворимости белка
С. Разрыв пептидных связей
8. Дан пептид Арг – Лиз – Асп – Сер. Около каждой аминокислоты
укажите заряд ее радикала (0; +; –) при рН = 7,0; определите область рН
(>7,0; < 7,0; или 7,0), в которой лежит pI пептида.
9. Высаливание – один из методов фракционирования белков.
43
А. Выделите свойство белков, кото- рое в наибольшей мере зависит от
концентрации солей:
1) Суммарный заряд
3) Размер белковых молекул
2) Степень гидратации белков
4) Форма белковых молекул
Б. Почему при изменении этого параметра растворимость белка падает.
В. Почему при ступенчатом повышении концентрации сульфата аммония
(например, от 30% до 50%) на каждой ступени из экстракта ткани выпадают в осадок не все белки, а лишь некоторые?
10. На каком различии основано фракционирование белков методом
гель-фильтрации?
1) По растворимости
3) По суммарному заряду
2) По форме молекул
4) По молекулярной массе
11. На различиях каких физико-химических свойств белков основаны методы разделения и выделения индивидуальных белков.
1)
2)
3)
4)
5)
Метод ультрацентрифугирования
Метод электрофореза
Метод гель-фильтрации
Метод ионообменной хроматографии
Метод солевого фракционирования
А. Ионизация
В. Гидратация
С. Молекулярная масса
12. Укажите направление движения (к аноду, к катоду или остается
на старте) перечисленных ниже пептидов при рН = 10,0:
1. Лиз – Гли – Ала – Гли
2. Лиз – Гли – Ала – Глу
3. Гис – Гли – Ала – Глу
4. Глу – Гли – Ала – Глу
5. Гли – Гли – Ала – Лиз
13. Для разделения полипептидов часто используется различие в их
растворимости (см. таблицу). Укажите около каждой аминокислоты, входящей в состав полипептидов, свойства ее радикала (гидрофильный – Г;
липофильный – Л; а также заряд: 0, «+» или «–»). Сравните растворимость
полипептидов 1 и 2 в каждой строчке (>, <, =).
44
рН
7,0
9,0
4,0
Трипептиды
Растворимость (>, <, =)
1
2
Ала – Сер – Глу
Асп – Сер – Гис
Глу – Цис – Три
Вал – Гли – Арг
Арг – Тре – Ала
Асп – Цис – Сер
14. Домен – это структурно функциональная единица
А. первичной
В. третичной
Б. вторичной
Г. четвертичной структуры белка
15. Определите pI пептидов (>, < или = 7,0 ).
А) Про – Лиз – Тир – Глн – Три
Б) Ала – Сер – Гли – Асн – Мет
Эталон ответов варианта I по теме: «Белки, их свойства, строение и
функции»
1. Г
2. 1 – В; 2 – А; 3 – Д; 4 – С
3. 3
4. А
5. 3
6. 1 – С; 2 – А; 3 – С; 4 – В; 5 – С; 6 – С
7. А
8. Электрофорез и ИОХ, основанные на различиях в заряде белка.
9. 1
10. 1, 2
45
Раздел 2. Ферменты, строение,
механизм действия, регуляция ак-
тивности. Витамины
Коллоквиум № 2. Общие свойства ферментов
Расширенная программа коллоквиума
Каталитические свойства белков. Ферменты.
Причины инертности биоорганических соединений и огромной скорости
их химических превращений в организме. Биологический катализ. Сходства и
различия неорганических и биологических катализаторов. Характеристика
ферментов по силе действия, избирательности действия (специфичность), высокой чувствительности и факторам внешней среды. Понятие о снижении энергии активации химической реакции как основы ферментативного катализа.
Характеристика ферментов как белковых соединений: зависимость активности от условий среды, оптимум рН, термостабильность.
Строение ферментов: одно- и двукомпонентные ферменты. Понятие о коферменте, простетической группе, апоферменте и холоферменте.
Однокомпонентные ферменты. Характеристика однокомпонентных ферментов с известной первичной структурой: рибонуклеаза, лизоцим, химотрипсин и другие. Понятие «активный центр» фермента, строение активного центра.
Аминокислоты, входящие в состав активного центра. Роль активного центра в
катализируемой реакции. Характеристика основных функций активного центра:
функции узнавания субстрата, участие в многочисленных полярных и неполярных взаимодействиях между активным центром и субстратом, обеспечении основ каталитической функции – перенос электронов, протонов, химических
групп между ферментом и субстратом. Образование фермент-субстратного
комплекса. Доказательства образования фермент-субстратного комплекса: зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента, спектры поглощения фермента и фермент-субстратного комплекса и другие.
46
Двукомпонентные
ферменты. Коферменты и апоферменты. Функции
коферментов в ферментативных реакциях.
Характеристика класса коферментов:
Коферменты переносчики атомов водорода и электронов. Флавиновые
коферменты. Строение и функции ФАМ и ФАД. Никотиновые коферменты.
Строение и функции НАД и НАДФ. Геминовые коферменты. Характеристика и
функции цитохромов: строение и роль каталазы и пероксидазы.
Коферменты-переносчики химических групп. Строение и роль в метаболизме тиаминпирофосфата, пиридоксальфосфата, КоА, биотина, тетрагидрофолиевой кислоты, нуклеотидов – АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ.
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 1, гл. 9. – С. 226 –
267.
Дополнительная литература:
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир, 1993. – Т. 1, гл. 7. – С. 63 – 75.
Биохимия/ Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЭОТАР-мед, 2003. – 784 с.
Т.П. Вавилова, О.Л. Евстафьева. Биохимия в вопросах и ответах. – М.:
Веди, 2005. – 128 с.
47
Материалы контроля и само- контроля знаний по теме: «Общие
свойства ферментов»
Вариант I
1. Выберите правильные ответы.
Обмен веществ был бы невозможен без участия ферментов, так как:
А. Скорость ферментативных реакций обычно в миллион раз выше, чем
соответствующих неферментативных реакций
Б. Благодаря действию ферментов реакции в клетке не беспорядочны, не
перепутываются, а образуют строго определенные метаболические пути
В. Ферменты не только катализируют реакции обмена, но и вовлечены в
процессы дыхания, свертывания крови, мышечного сокращения и др.
Г. В клетках организма человека мало реакций, которые протекали бы без
участия ферментов
Д. Ферменты увеличивают энергию активации реакций обмена веществ
2. Выберите один правильный ответ.
Ферменты ускоряют реакции, так как:
А. Изменяют свободную энергию реакции
Б. Ингибируют обратную реакцию
В. Изменяют константу равновесия реакции
Г. Уменьшают энергию активации
Д. Избирательно увеличивают скорость прямой реакции
3. Выберите один неправильный ответ.
Фермент:
А. Ускоряет реакцию
Б. Соединяется с субстратом необратимо
В. После завершения реакции обнаруживается в неизменном виде и количестве
Г. Не изменяет состояния равновесия
Д. Узнает свой субстрат в присутствии множества других соединений
48
4. Выберите один неправильный ответ.
При денатурации ферментов происходит:
А. Гидролиз пептидных связей фермента
Б. Разрушение слабых межрадикальных связей
В. Уменьшение количества активного фермента
Г. Изменение конформации регуляторного центра
Д. Диссоциация олигомерного фермента на протомеры
5. Выберите правильные ответы.
Скорость ферментативной реакции зависит от:
А. Температуры
Б. Времени инкубации субстратов с ферментом
В. Величины рН
Г. Концентрации субстрата
Д. Присутствия ингибиторов
6. Выберите один неправильный ответ.
В разных органах неодинаковым может быть:
А. Количество ферментов
Б. Активность ферментов
В. Изоферментный состав
Г. Ферментный состав
Д. Набор функциональных групп фермента, участвующего в катализе определенной реакции
7. Выберите правильные ответы.
Константа Михаэлиса (КМ):
А. Параметр кинетики ферментативной реакции
Б. Может иметь разное значение для изоферментов
В. Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ЕS
Г. Чем больше ее величина, тем больше сродство фермента к субстрату
49
Д. Концентрация субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости реакции (Vmaх)
8. Выберите один правильный ответ.
Глюкокиназа в отличие от гексокиназы:
А. имеет более высокое сродство к глюкозе
Б. катализирует реакцию:
Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ
В. Содержится в клетках многих органов
Г. Катализирует обратимую реакцию
Д. Имеет более высокое значение КМ
Вариант II
1. Выберите один неправильный ответ.
Активный центр ферментов:
А. Это участок, комплементарно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе
Б. Может связывать структурные аналоги субстратов, что мешает катализу
В. Имеет строго определенные границы, что исключает влияние окружающих групп на катализ
Г. Формируется как из полярных, так и из гидрофобных аминокислот разных участков полипептидного остова
Д. Включает участок или домен для связывания кофактора
2. Выберите наиболее полное утверждение.
Субстратная специфичность ферментов обусловлена:
А. Набором определенных функциональных групп в активном центре
Б. Образованием специфических связей между аминокислотными остатками активного центра и субстратом
В. Наличием кофермента
50
Г. Соответствием субстратсвязывающего участка активного центра по
форме субстрату
Д. Комплементарностью активного центра фермента субстрату
3. Выберите правильные ответы.
Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью:
А. Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами
Б. Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям
В. Способны катализировать единственную реакцию
Г. Превращают субстрат, который соединяется с активным центром комплементарно
Д. Взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата
4. Выберите правильные ответы.
Сериновые протеазы (трипсин, химотрипсин, эластаза, тромбин):
А. Имеют одинаковую первичную структуру
Б. Ускоряют реакцию с участием Асп, Гис и Сер
В. Взаимодействуют только с определенным субстратом
Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках
Д. Имеют похожую пространственную структуру и общий каталитический механизм
5. Выберите утверждение, которое нарушает порядок событий.
В ходе катализа:
А. Устанавливается индуцированное комплементарное соответствие между активным центром фермента и субстратом
Б. Образуется фермент-субстратный комплекс
В. Фермент возвращается в исходное состояние
Г. Происходит химическое превращение субстрата
Д. Продукты превращения отделяются от фермента
51
Вариант III
1. Установите соответствие:
Кофермент:
Фермент:
ФАД
А. Ацилтрансфераза
Тиаминпирофосфат
Б. Аминотрансфераза
Пиридоксальфосфат
В. Декарбоксилаза кетокислот
Г. Дегидрогеназа
Д. Карбоксилаза
2. Выберите один правильный ответ.
Кофермент НАД в отличие от кофермента ФМН:
А. Представляет простетическую группу
Б. Непрочно связан с белком
В. Является производным витамина
Г. Комплементарно связывается в активном центре дегидрогеназ
Д. Состоит из двух нуклеотидов
3. Выберите правильные ответы.
Адениловая кислота входит в состав коферментов:
А. ФАД
Б. ФМН
В. НАДФ
Г. Биотина
Д. Кофермента А (КоА)
4. Выберите один правильный ответ.
Это кольцо обнаружено в соединении:
О
А. ФМН
Б. НАД
В. Убихинон
Г. Гем
О
Д. ФАД
52
5. Установите соответствие.
Активная группа:
1.
Кофермент:
О
А. НАД
С
Б. ФАД
HN
В. Биотин
NH
Г. Пиридоксальфосфат
CO2
2.
Д. КоА
CONH2
N+
R
3.
O
C–H
Р – О – СН2 –
OH
N
CH3
6. Выберите один правильный ответ.
Эта структура
Н3С
N
Н3С
кофермента:
является активной группой
O
NH
N
А. НАД;
Г. Пиридоксальфосфата;
O
Б. ФАД;
В. Биотина;
Д. КоА
7. Выберите правильные ответы.
В переносе водорода участвуют коферменты:
А. Пиридоксальфосфат
Б. НАД
В. Н4-фолат
Г. Липоевая кислота
Д. ФАД
8. Выберите один неправильный ответ.
При дефиците тиаминпирофосфата:
А. Уменьшается скорость реакций цикла Кребса
Б. Нарушается синтез γ-аминомаслянной кислоты (ГАМК)
53
В.
Уменьшается
образование ацетил-КоА из пирувата
Г. Возникает гипоэнергетическое состояние
Д. Нарушается синтез ацетилхолина
9. Выберите один неправильный ответ.
Пищевые продукты содержат витамины, которые:
А. Не синтезируются в клетках организма человека
Б. Могут синтезироваться микрофлорой кишечника
В. Имеют активные группы, участвующие в катализе
Г. Могут быть источниками энергии
Д. Являются предшественниками коферментов
10. Выполните «цепное задание».
А) в этой реакции участвует кофермент:
СН3
СООН
С = О + СО2 + АТФ + Н2О →
СН2
СООН
С=О
+ АДФ + Н3РО4
СООН
А. НАД
Г. Пиридоксальфосфат
Б. ФАД
Д. КоА
В. Биотин
Б) этот кофермент входит в активный центр:
А. Дегидрогеназы
Г. Карбоксилазы
Б. Трансферазы
Д. Оксидазы
В. Декарбоксилазы
В) активность этого фермента снижается при увеличении в клетке:
А. АТФ
В. Пирувата
Б. АДФ
Г. СО2
Д. Биотина
11. Выберите один правильный ответ.
Лекарственный препарат прозерин в отличие от сильного отравляющего вещества зарина:
54
А. Уменьшает активность ацетилхолинэстеразы
Б. Связывается в активном центре фермента
В. Образует с ферментом ковалентную связь
Г. Ингибирует ферменты с остатком Сер в активном центре
Д. Является обратимым ингибитором
12. Выберите правильные ответы.
Аллостерические ферменты:
А. Являются олигомерами
Б. Это регуляторные ферменты метаболических путей
В. Ингибируются конечными продуктами метаболических путей
Г. Регулируются небольшими изменениями концентрации эффекторов
Д. Кроме каталитических центров, имеют регуляторные центры
13. Выберите один правильный ответ.
Протеинкиназы в отличие от протеинфосфатаз:
А. Катализируют реакцию:
Белок–ОН + АТФ → Белок–ОРО3Н2 + АДФ
Б. Влияют на количество фосфорилированных белков в клетке
В. Изменяют активность в ответ на действие гормона
Г. Катализируют реакцию:
Белок–ОРО3Н2 + Н2О → Белок–ОН + Н3РО4
Д. Уменьшают количество дефосфорилированных белков в клетке
14. Выберите один правильный ответ.
Концентрация цАМФ:
А. Не зависит от активности фосфодиэстераз
Б. Влияет на процессы фосфорилирования белков
В. Не может влиять на активность фосфодиэстераз
Г. Уменьшается при действии кофеина
Д. Увеличивается, когда G-белок соединен с гуанозинтрифосфатом
55
15. Выберите один неправильный ответ.
Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:
А. Это ответ клетки на изменение концентрации некоторых гормонов в
крови
Б. Сопровождается уменьшением скорости дефосфорилирования белков
В. Происходит с участием АТФ
Г. Необратимый для клетки процесс ковалентной модификации фермента
Д. Происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А
Эталон ответов варианта I по теме: «Общие свойства ферментов»
1. А, Б, В, Г
2. Г
3. Б
4. А
5. А, Б, В, Г, Д
6. Д
7. А, Б, Д
8. Д
Коллоквиум № 3. Витамины, структура, классификация, функции
Расширенная программа коллоквиума
Витамины – незаменимые органические компоненты пищи. Витамины как
важные компоненты коферментов и простетических групп ферментов. Классификация витаминов: водорастворимые и жирорастворимые. Водорастворимые
витамины: тиамин (витамин В1), рибофлавин (витамин В2), никотиновая кислота, пантотеновая кислота, пиридоксин (витамин В6), биотин, фолиевая кислота,
56
витамин В12 и аскорбиновая кислота (витамин С), их строение, биологическая роль. Жирорастворимые витамины: А, Д, Е и К, их строение, функции.
Тиаминпирофосфат как активная форма тиамина (витамин В1), рибофлавин –
компонент флавиновых нуклеотидов. Никотинамид как активная группа коферментов НАД и НАДФ. Пантотеновая кислота – компонент кофермента А.
Роль пиридоксина (витамина В6) в метаболизме аминокислот. Биотин как активный компонент простетической группы ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования. Фолиевая кислота как предшественник кофермента
тетрагидрофолиевой кислоты. Функции витамина А. Витамин Е – как антиоксидант. Гиповитаминоз.
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 1, гл. 10. – С. 273
– 299; Т. 3, гл. 26. – С. 827 – 838.
Дополнительная литература:
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир, 1993. – Т. 2, гл. 53. – С. 278 – 280.
Материалы контроля и самоконтроля знаний по теме: «Витамины,
структура, классификация, функции»
Вариант I
1. Выберите один неправильный ответ.
Витамины:
А. Не синтезируются в организме человека
Б. Содержатся в пище в ничтожно малых количествах по сравнению с
другими ингредиентами
57
В. Участвуют в синтезе кофер- ментов и других биологически активных соединений
Г. Являются источниками энергии
Д. Представляют собой низкомолекулярные соединения
2. Установите соответствие.
Витамин:
Суточная потребность:
1. С (аскорбиновая кислота)
А. 0,001 – 0,002
2. РР
Б. 2 – 3
3. В12
В. 15 – 25
Г. 10 – 12
Д. 50 – 75
3. Выберите один неправильный ответ.
Основные причины гиповитаминозов:
А. Недостаток витаминов в пище
Б. Нарушение всасывания витаминов в желудочно-кишечном тракте
В. Врожденные дефекты ферментов, участвующих в превращениях витаминов
Г. Нарушение энергетического обмена организма
Д. Действие структурных аналогов витаминов (антивитаминов)
4. Установите соответствие.
Заболевание:
Дефицит:
1. Бери-бери
А. Витамина А
2. Пеллагра
Б. Витамина В1
3. Рахит
В. Витамина РР
Г. Витамина Д
Д. Витамина В6
5. Установите соответствие.
Заболевание:
Дефицит:
1. Куриная слепота
А. Витамина К
2. Цинга
Б. Биотина
58
3. Макроцитарная анемия
В. Витамина С
Г. Витамина А
Д. Витамина В12
6. Выберите правильные ответы.
К водорастворимым витаминам относятся:
А. Витамин А
Г. Биотин
Б. Витамин В1
Д. Витамин С
В. Витамин РР
7. Выберите правильные ответы.
К жирорастворимым витаминам относятся:
А. Витамин В6
Г. Витамин К
Б. Витамин Д
Д. Фолиевая кислота
В. Витамин В12
8. Установите соответствие.
Витамин:
Кофермент:
1. В1
А. НАД
2. В2
Б. ФАД
3. В6
В. КоА
Г. Тиаминдифосфат (ТДФ)
Д. Пиридоксальфосфат
9. Установите соответствие.
Витамин:
Кофермент:
1. Витамин РР
А. КоА
2. Пантотеновая кислота
Б. НАДФ
3. Витамин В2
В. ФМН
Г. Н4-фолат
Д. Пиридоксальфосфат
10. Выберите один правильный ответ.
Металлосодержащие витамины:
А. Витамин В1
59
Б. Витамин В2
В. Витамин В6
Г. Витамин В12
Д. Пантотеновая кислота
Вариант II
1. Установите соответствие.
Антивитамин:
Витамин:
1. Аминоптерин
А. Витамин А
2. Дикумарол
Б. Витамин В6
3. Изониазид
В. Фолиевая кислота
Г. Витамин К
Д. Пантотеновая кислота
2. Установите соответствие.
Функция:
Витамин:
1. Участвует в акте зрения
А. Витамин А
2. Является субстратом при синтезе гормона
Б. Витамин Д
3. Всасывается при участии желчных кислот
В. Оба
4. Относится к водорастворимым витаминам
Г. Ни один
3. Установите соответствие.
А. Витамин С
1. Является биологическим антиоксидантом
Б. Витамин Е
2. Участвует в реакциях гидроксилирования пролина и ли-
В. Оба
зина при синтезе коллагена
Г. Ни один
3. Является жирорастворимым витамином
4. Участвует в процессе свертывания крови
4. Выберите один правильный ответ.
В обмене одноуглеродных радикалов различной степени окисления
участвует:
А. Витамин В1
Б. Биотин
60
В. Пантотеновая кислота
Г. Фолиевая кислота
Д. Аскорбиновая кислота
5. Выберите правильные ответы.
Причиной развития анемии может быть дефицит:
А. Витамина А
Г. Биотина
Б. Витамина РР
Д. Витамина В12
В. Фолиевой кислоты
6. Выберите один правильный ответ.
При дефиците витамина В2 снижается активность фермента:
А. Малатдегидрогеназы
Б. Сукцинатдегидрогеназы
В. Изоцитратдегидрогеназы
Г. Глутаматдегидрогеназы
Д. Глицеральдегидфосфатдегидрогеназы
7. Выберите один неправильный ответ.
В реакциях окисления пирувата до СО2 и Н2О участвуют:
А. Витамин В1
Г. Биотин
Б. Витамин В2
Д. Пантотеновая кислота
В. Витамин РР
8. Выберите один правильный ответ.
Фосфопиридоксалевый фермент не участвует в:
А. Трансаминировании аминокислот
Б. Декарбоксилировании аминокислот
В. Декарбоксилировании кетокислот
Г. Синтезе δ-аминолевулиновой кислоты
Д. Синтезе цистеина
61
Вариант III
1. Установите соответствие.
А. Витамин В1
1. Участвует в образовании ФАД
Б. Витамин В2
2. Участвует в образовании тиаминпирофосфата
В. Оба
3. Входит в состав пируваткарбоксилазы
Г. Ни один
4. Входит в состав пируватдегидрогеназного комплекса
2. Установите соответствие.
А. Биотин
1. Является составной частью кофермента пируватде-
Б. Витамин В1
карбоксилазы
В. Оба витамина
2. Участвует в реакции карбоксилирования пирувата
Г. Оба витамина
3. Принимает участие в декарбоксилировании аминокислот
4. Участвует в обмене СО2 в организме
3. Выберите один правильный ответ.
Для гидроксилирования пролина и лизина в коллагене необходим:
А. Пиридоксин
Б. Пантотеновая кислота
В. Аскорбиновая кислота
Г. Никотинамид
Д. Рибофлавин
4. Установите соответствие.
А. 4-Фосфопантетеин
1. Производное пантотеновой кислоты
Б. КоА
2. Кофермент пальмитоилсинтетазы
В. Оба
3. Участвует в реакциях гликолиза
Г. Ни один
4. Участвует в активации жирных кислот
5. Выберите правильные ответы.
Кровоточивость десен, точечные и подкожные кровоизлияния возникают при дефиците:
А. Витамина А
Г. Витамина РР
62
Б. Витамина Д
Д. Витамина К
В. Витамина С
Эталон ответов варианта I по теме: «Витамины, структура, классификация, функции»
1. Г
2. 1 – Д, 2 – В, 3 – А
3. Г
4. 1 – Б, 2 – В, 3 – Г
5. 1 – Г, 2 – В, 3 – Д
6. Б, В, Г, Д
7. Б, Г
8. 1 –Г, 2 – Б, 3 – Д
9. 1 – Б, 2 – А, 3 – В
10. Г
Семинар № 2. Ферменты, строение, механизм действия и
регуляция активности
Расширенная программа семинара
Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы. Сходство и различия
неорганических и биологических катализаторов. Химическая природа ферментов. Свойства ферментов как белков. Снижение энергии активации химической
реакции – основа ферментативного катализа.
Строение ферментов: одно- и двухкомпонентные ферменты. Понятие о
коферменте, простетической группе, апоферменте и холоферменте.
Однокомпонентные ферменты. Активный центр фермента, его строение,
роль активного центра в ферментативном катализе.
63
Двухкомпонентные
ферменты. Роль кофермента и апофермента в
ферментативном катализе. Характеристика коферментов по химической природе, по выполняемым функциям.
Кинетика ферментативного катализа. Каким законам химической кинетики подчиняется ферментативный катализ? Зависимомть скорости реакции от
концентрации субстрата. Константа Михаэлиса. Температура, рН, концентрация фермента, концентрация реактантов.
Механизм действия ферментов. Значение фермент-субстратного комплекса в обеспечении специфичности и скорости ферментативной реакции. Энергетические преобразования в фермент-субстратном комплексе, обеспечивающие
снижение энергии активации катализируемой реакции. Механизм образования
фермент-субстратного комплекса. Теория Кошленда - индуцированное взаимодействие фермента и субстрата.
Классификация ферментов, основанная на типах химических реакций.
Характеристика классов ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы,
изомеразы, лиазы, лигазы (синтетазы). Представители каждого класса.
Регуляция активности ферментов. Влияние концентрации субстрата на
активность фермента. Регуляторная роль константы Михаэлиса, определяющей
сродство фермента и субстрата. Эффекторы – регуляторы активности ферментов: активаторы и ингибиторы активности. Понятие о конкурентных и неконкурентных ингибиторах. Ингибирование продуктами реакции и избытком субстрата. Активаторы – эффекторы, действующие разными способами: защита
аминокислотных остатков в активном центре, ионы металлов, включающиеся в
систему фермент-субстратного комплекса.
Роль посттрансляционных модификаций в регуляции активности ферментов. Понятие о проферментах – зимогенах – предшественниках активных форм
фермента. Превращение проферментов – пепсиногена, трипсиногена и химотрипсиногена в активные формы и формирование активного центра фермента.
Понятие об ограниченном протеолизе как способе превращения активных форм
ферментов.
64
Регуляция количества фермента путем регуляции скорости его синтеза
и распада.
Аллостерическая регуляция активности ферментов. Строение и механизм
действия аллостерических ферментов. Кооперативный эффект в механизме
действия аллостерических ферментов. Роль циклической 3,5-АМФ и протеинкиназ в активировании ферментов. Примеры ферментов, активируемых системой цАМФ-протеинкиназы. Ковалентная модификация ферментов. Участки
фосфорилирования. Протеинкиназы, протеинфосфатазы.
Значение организации ферментных систем для регуляции активности.
Ферментные ансамбли и надферментные комплексы.
Изоферменты как способ регуляции ферментативной активности. Характеристика функциональной роли изоферментов на примере лактатдегидрогеназы.
Иммобилизованные ферменты. Применение иммобилизованных ферментов в медицине и народном хозяйстве.
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 1, гл. 9. – С. 226 –
267; гл. 10. – С. 273 – 298.
Дополнительная литература:
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир, 1993. – Т. 1, гл. 7. – С. 63 – 75; гл. 8. – С. 76 – 90; гл. 9. – С. 91 – 95; гл. 10.
– С. 98 – 110.
65
Материалы контроля и само- контроля знаний по теме: «Ферменты, строение, механизм действия и регуляция активности»
Вариант I
1. Выберите правильный ответ.
Какова химическая природа ферментов:
А. Ферменты – это белки
Б. Ферменты – это нуклеиновые кислоты
В. Ферменты – это углеводы
2. Выберите один неправильный ответ.
Какие свойства характерны только для ферментов:
А. Высокая каталитическая активность
Б. Неспецифичность
В. Регулируемость
3. Выберите правильные ответы.
На ферментативную активность влияют:
А. Концентрация субстрата
Б. Количество фермента
В. рН среды
Г. Температура
Д. Присутствие активаторов и ингибиторов
Е. Наличие коферментов
4. Выберите правильный ответ.
В каких единицах определяется константа Михаэлиса (КМ):
А. КМ определяется в единицах концентрации субстрата
Б. КМ определяется в единицах концентрации фермента
5. Выберите правильный ответ.
Активный центр фермента – это:
А. Сочетание нескольких аминокислотных остатков, участвующих в присоединении и превращении субстрата
66
Б.Участок молекулы фермента, к которому присоединяется какое-либо
соединение, в результате чего изменяется третичная структура белка и, следовательно, ферментативная активность
6. Выберите правильный ответ.
Какую модель взаимодействия фермента и субстрата предложил
Кошленд:
А. Субстрат соответствует активному центру фермента «как ключ замку»
Б. Субстрат вызывает конформационные изменения фермента, что приводит к перемещению аминокислотных остатков, участвующих в связывании субстрата
7. Выберите правильные ответы.
Что такое конкурентные ингибиторы:
А. Вещества, сходные по структуре с субстратом
Б. Вещества, конкурирующие с субстратом за связывание в активном центре фермента
8. Выберите правильный ответ.
Назовите конкурентный ингибитор для фермента сукцинатдегидрогеназа:
А. малонат
Б. фосфат неорганический
Вариант II
1. Выберите правильный ответ.
Что такое неконкурентные ингибиторы?
А. Ингибитор по структуре не похож на субстрат
Б. Ингибитор по структуре похож на субстрат
2. Выберите правильные ответы.
Какова роль металлов в ферментативном катализе:
Металлы участвуют в:
А. Стабилизации конформации фермента
Б. Связывании кофермента
67
В.
Формировании
активного центра
3. Выберите правильные ответы.
Как регулируется скорость ферментативной реакции:
А. Количеством присутствующего фермента
Б. Количеством субстрата
В. Изменением каталитической активности ферментов
4. Выберите правильный ответ.
Что такое конститутивные ферменты:
А. Ферменты, количество которых в течение всей жизни клетки постоянно и не зависит от добавления индукторов
Б. Ферменты, которые синтезируются в ответ на присутствие специфических низкомолекулярных индукторов
5. Выберите правильный ответ.
Что такое проферменты:
А. Проферменты – неактивные белки – предшественники, которые путем
избирательного расщепления (ограниченного протеолиза) превращаются в активные энзимы.
Б. Это множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же
реакцию
6. Выберите правильный ответ.
На чем основана классификация ферментов:
А. Все ферменты классифицируются в соответствии с типом катализируемой химической реакции
Б. Все ферменты классифицируются в соответствии с входящими в его
состав коферментами
7. Выберите правильные ответы
Как используются ферменты в медицине:
А. Ферменты используются в лечении (энзимотерапия)
Б. Ферменты используются в диагностике заболеваний (энзимодиагностика)
68
Вариант III
1. Выберите правильный ответ.
Какие витамины относятся к жирорастворимым:
А. Витамин А
Б. Витамин К
В. Витамин РР
2. Выберите правильный ответ.
Избыток каких витаминов может вызвать гипервитаминоз:
А. Жирорастворимых витаминов – А, Д, Е, К
Б. Водорастворимых витаминов – С, В1, В2, В6
3. Выберите правильный ответ.
Какие соединения относят к витамину А?
А. Ретинол
Б. Ретиналь
В. Ретиноевую кислоту
4. Выберите правильный ответ.
Как называется гиповитаминоз Д:
А. Рахит
Б. Остеомаляция
5. Выберите правильный ответ.
В каких реакциях участвует тиаминпирофосфат:
А. В окислительном декарбоксилировании α-кетокислот
Б. В окислительном дезаминировании глутаминовой кислоты
6. Выберите правильный ответ.
В состав каких коферментов входит витамин В2 (рибофлавин):
А. НАД
Б. ФАД
В. ФМН
7. Выберите правильный ответ.
69
В каких реакциях участвует ФАД и ФМН:
А. Окислительно-восстановительных
Б. Реакциях декарбоксилирования
В. Реакциях переаминирования
8. Выберите правильный ответ.
В состав каких коферментов входит витамин РР:
А. ФАД
Б. НАД
В. НАДФ
9. Выберите правильный ответ.
В каких реакциях участвует НАД:
А. Реакциях переаминирования
Б. Реакциях дезаминирования
В. Окислительно-восстановительных
10. Выберите правильный ответ.
Какой кофермент образуется из витамина В6:
А. Тиаминпирофосфат
Б. Пиридоксальфосфат
11. Выберите правильный ответ.
В каких реакциях принимает участие пиридоксальфосфат:
А. в трансаминировании
Б. в декарбоксилировании аминокислот
В. в ацетилировании аминокислот
12. Выберите правильный ответ.
В построении какого кофермента участвует пантотеновая кислота:
А. НАД
Б. ФАД
В. КоА
70
13. Какие из перечисленных ферментов относятся к:
1. эндопептидазам
А. пепсин
2. экзопептидазам
Б. дипептидазы
В. карбоксипептидаза
Г. трипсин
Д. аминопептидаза
Е. химотрипсин
14. Какой фермент участвует в переваривании белков:
А. сахараза
Г. химотрипсин
Б. глутаминаза
Д. фосфатаза
В. мутаза
Эталон ответов варианта I по теме: «Ферменты, строение, механизм
действия и регуляция активности»
1. А, Б
2. Б
3. А, Б, В, Г, Д, Е
4. А
5. А
6. Б
7. А, Б
8. А
71
Раздел 3. Строение, функции и
биосинтез нуклеиновых кислот.
Биосинтез белка и его регуляция
Коллоквиум № 4. Нуклеотиды, их строение и функции. Структура и
функции нуклеиновых кислот
Расширенная программа коллоквиума
Характеристика молекул, входящих в состав нуклеотидов. Пуриновые и
пиримидиновые основания. Углеводы в составе нуклеотидов. Функции нуклеотидов: коферменты, регуляторы (цАМФ), макроэрги, структурные единицы
нуклеиновых кислот. Причины высокой реакционной способности и энергоемкости нуклеотидов. Свойства ангидридной связи, конкурирующий резонанс в
ангидридах фосфорной кислоты. Макроэрги. Структура и свойства АТФ. Величина изменения свободной энергии макроэргической связи в молекуле АТФ.
Роль ионов Mg2+ в функции АТФ. Другие нуклеозидтрифосфаты: ГТФ, УТФ,
ЦТФ. Их функции в метаболизме.
Структура и свойства нуклеиновых кислот
Открытие Ф. Мишером (1867) нуклеиновых кислот. Локализация ДНК в
клетках эукариот. Содержание ДНК в клетках соматических и половых. Доказательство биологической роли ДНК. Опыты О. Эвери по трансформации бактерий. Эксперименты А. Херши и М. Чейз с меченными атомами на бактериофаге Т2. Первичная структура дезоксирибонуклеиновой кислоты. Связи, соединяющие нуклеотиды в ДНК. Методы исследования первичной структуры ДНК.
Рестриктазы – ферменты ограниченного расщепления молекулы на определенные фрагменты. Значение этого метода для определения последовательности
нуклеотидов в отдельных участках молекулы ДНК. Другие методы изучения
первичной структуры ДНК.
Вторичная структура ДНК. Открытие Дж. Уотсоном и В. Криком двойной
спирали как структурной организации молекулы ДНК в 1951 – 53 гг. Факты и
72
экспериментальные данные, которые легли в основу представления о двуспиральной организации вторичной структуры ДНК. Правила Чаргаффа. Данные рентгеноструктурного анализа о периодичности в структуре ДНК, шаг
спирали, диаметр молекулы. Принцип комплементарности лежит в основе построения двойной спирали ДНК.
Свойства ДНК. Величина молекулы, вязкость, поглощение УФ, влияние
температуры и рН на структуру ДНК.
Третичная структура ДНК. Способ плотной укладки длинных цепей ДНК
в очень ограниченном пространстве клетки у прокариот и эукариот. Хромосомы. Гистоны и негистоновые белки. Характеристика гистонов. Их роль в организации третичной структуры ДНК. Нуклеосомы, их организация. Полисомы.
Хромосомы.
Строение и свойства рибонуклеиновых кислот. Отличие РНК по составу и
строению нуклеотидов от ДНК. Типы РНК. Локализация РНК в клетках.
Матричная или информационная РНК – м-РНК. Молекулярный вес. Первичная структура.
Транспортные РНК – т-РНК. Особенности нуклеотидного состава тРНК.
Минорные основания. Вторичная структура тРНК – тип клеверного листа. Третичная структура тРНК. Функциональные участки тРНК - акцепторный участок, антикодон, участок узнавания рибосомы. Функции тРНК. Разнообразие
тРНК в клетке.
Рибосомальные РНК – рРНК. Строение рибосом. Строение рибосом у
прокариот и эукариот. Строение малой субъединицы рРНК. Большая субъединица рРНК и белки, входящие в ее состав. Локализация рибосом в клетке, их
связь с эндоплазматическим ретикулумом.
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 3, гл. 27. – С. 852
– 890.
73
Дополнительная литература:
Л. Страйер. Биохимия. – М.: Мир, 1985. – Т. 3, гл. 24. – С. 6 – 15.
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир, 1993. – Т. 2, гл. 34. – С. 5 – 14.
Материалы контроля и самоконтроля знаний по теме: «Нуклеотиды,
их строение и функции. Структура и свойства нуклеиновых кислот»
Вариант I
1. Распределите перечисленные азотистые основания по принадлежности к ДНК и РНК.
1. Аденин
А. Характерны только для ДНК
2. Гуанин
В. Характерны только для РНК
3. Тимин
С. Характерны для обеих НК
4. Урацил
Д. Не характерны ни для одной из НК
5. Цитозин
2. Компонентами мононуклеотидов являются:
1) углевод
4) серная кислота
2) гетероциклическое азотистое основание
5) эфир
3) фосфорная кислота
6) амин
3. Мономерами нуклеиновых кислот являются:
1) Мононуклеотиды
4) Азотистые основания
2) Мононуклеозиды
5) Нуклеозидтрифосфаты
3) Нуклеозидмонофосфаты
6) Нуклеозиддифосфаты
4. К свободным нуклеотидам относятся:
1) АТФ
3) ТТФ
5) цГМФ
2) ГТФ
4) цАМФ
6) ЦТФ
5. Дезоксирибонуклеотиды, соединяясь в длинные цепи с помощью
фосфатных групп, образуют:
74
1) ДНК
4) гетерополисахариды
2) РНК
5) гомополисахариды
3) Протеогликаны
6) гетерополимеры
6. Выберите положения, характеризующие особенности структуры
ДНК.
1) Количество нуклеотидов А и Т одинаково.
2) Количество нуклеотидов Г и Ц одинаково
3) Одна полинуклеотидная цепь комплементарна другой
4) Нуклеотидная последовательность одной нити идентична нуклеотидной
последовательности другой нити
5) Полинуклеотидные нити в молекуле антипараллельны
7. Вторичная структура ДНК представляет:
1) двойную альфа-спираль
2) одноцепочечную альфа-спираль
3) кольцо
4) суперкольцо
5) двойную правозакрученную вокруг общей оси спираль, состоящую из
полинуклеотидных цепей
6) одноцепочечную бета-спираль
8. Из перечисленных пар азотистых оснований выберите комплементарные пары, обеспечивающие формирование вторичной структуры ДНК
и РНК.
1. А – У
А. Характерно только для ДНК
2. А – Т
В. Характерно только для РНК
3. Г – Ц
С. Характерно для обеих НК
4. Ц – А
Д. Не характерно ни для одной из НК
5. У - Г
9. А. Какое строение имеет продукт, если в качестве матрицы для его
синтеза используется фрагмент молекулы следующего строения:
75
5´… – ГТЦ – ЦАЦ – ТЦА – … 3´
3´… – ЦАГ – ГТГ – АГТ – … 5´
и прочтение информации идет слева направо.
Б. Перечислите основные компоненты, необходимые для синтеза
пептида и их функции в этом процессе.
10. Подберите к перечисленным функциям соответствующие нуклеиновые кислоты.
1. Служат адапторами аминокислот к кодонам мРНК
А. мРНК
2. Осуществляют передачу генетической информации В. ДНК
дочерним клеткам
С. тРНК
3. Являются структурными компонентами рибосом
Д. рРНК
4. Служат матрицами для синтеза белка
5. Служат матрицами для синтеза РНК
Вариант II
1. Нуклеозидами являются:
1) Уридин
4) аденозин
2) Цитидин
5) дезоксиаденозин
3) Дезоксицитидин
6) тимидин
2. В состав рибонуклеотидов могут входить следующие азотистые
соединения:
1) Аденин
4) Тимин
2) Гуанин
5) Цитозин
3) Урацил
6) Инозин
3. Универсальными аккумуляторами энергии в живых организмах и
субстратом для биосинтеза нуклеиновых кислот являются:
1) АТФ
3) АМФ
5) ЦТФ
2) АДФ
4) УТФ
6) ГТФ
76
4. Рибонуклеотиды, соединяясь в длинные цепи с помощью фосфатных групп, образуют:
1) РНК
4) стероиды
2) ДНК
5) протеогликаны
3) белки
6) липиды
5. Какие связи обеспечивают формирование первичной и вторичной
структуры нуклеиновых кислот?
1. Гликозидные
А. Характерны для первичной структуры
2. Сложноэфирные
В. Характерны для вторичной структуры
3. Простые эфирные
С. Характерны для обоих типов структур
4. Водородные
Д. Не характерны ни для одной из них
5. Гидрофобные
6. Распределите перечисленные соединения по группам.
1. Аденин
А. Нуклеозид
2. Цитидин-5´-монофосфат
В. Азотистое основание
3. Гуанозин
С. Нуклеотид
4. Цитозин
5. Аденозин
6. Уридин
7. Тимидин-5´-монофосфат
7. Какие особенности строения характерны для вторичной структуры ДНК?
1) Построена из двух полинуклеотидных цепей
2) Цепи антипараллельны
3) Азотистые основания цепей комплементарны друг другу
4) Обе нити закручены в спираль, имеющую общую ось
77
8. Выберите утверждения, характеризующие особенности строения и
локализации в клетке хроматина и рибосом.
1. Находятся в ядре клетки
А. Характерно для хрома-
2. Обнаруживаются в цитозоле и митохондриях
тина
3. Представляют собой рибонуклеопротеиновые В. Характерно для рибочастицы
сом
4. Содержат белки репликативного комплекса
С. Характерно для обоих
5. Содержат ферменты репликации
типов структур
6. Содержат РНК-полимеразу
Д. Не характерно для этих
типов структур
9. Важнейшие функции ДНК:
1) Хранение генетической информации
2) Передача наследственных признаков
3) Программирование синтеза всех клеточных белков
4) Участие в роли матрицы в процессе транскрипции
5) Участие в роли матрицы в процессе репликации
6) Участие в транспорте аминокислот к месту биосинтеза белков
10. Выберите, к какому типу мутаций в геноме относятся указанные
изменения в структуре белков.
1. Синтез неизменного белка при изменении А. Делеция или вставпервичной структуры одного из кодонов ка со сдвигом рамки
ДНК
В. Замена нуклеотида
2. Синтез белка с сильно измененной первич- С. Вставка без сдвига
ной структурой
3. Удлинение полипептидной цепи белка
рамки
Д. Делеция без сдвига
4. Синтез белка с сохранением размера поли- рамки
пептидной цепи и незначительными изменениями в первичной структуре
78
11. Каков принцип методов количественного определения ДНК и
РНК колориметрическим методом?
12. А. Напишите нуклеотидную последовательность одной цепи двуцепочечной ДНК, другая цепь которой имеет последовательность:
5´… – АТГ – ЦЦГ – ТАТ – ГЦА – ТТЦ – … 3´
Б. Какое минимальное число нуклеотидных пар содержится в гене,
кодирующем панкреотическую рибонуклеазу (124 остатка аминокислот)?
13. Полидезоксирибонуклеотидные цепи в биспиральной молекуле
ДНК, кроме водородных связей, удерживаются:
А) электростатическими взаимодействиями
Б) ковалентными
В) диполь-дипольными
Г) координационными
Д) всеми, указанными выше
14. Адапторная функция тРНК определяется ее способностью специфически взаимодействовать с определенными субстратами. Укажите их.
1) мРНК
2) ДНК
3) Аминокислота
4) аминоацил-тРНК-синтетаза
5) Белки рибосомных частиц
15. В препаратах ДНК, выделенных из двух идентифицированных
видов бактерий, содержание аденина соответственно 32% и 17% общего
содержания оснований. Какие относительные количества аденина, тимина
и цитозина Вы предполагаете найти в этих двух препаратах ДНК? Одна из
этих бактерий была выделена из горячего источника (64ºС). Какая из ДНК
принадлежит термофильной бактерии?
79
Вариант III
1. В состав дезоксирибонуклеотидов могут входить следующие азотистые основания:
1) Цитозин
4) Урацил
2) Гуанин
5) Гипоксантин
3) Тимин
6) Аденин
2. В состав аденозина входят компоненты:
1) Аденин
4) Фосфорная кислота
2) Рибоза
5) Гипоксантин
3) Дезоксирибоза
6) Ксилоза
3. Первичная структура НК (ДНК, РНК) обусловлена:
1) Водородными связями
2) Пептидными связями
3) Фосфодиэфирными связями
4) Ковалентными связями
5) Гидрофобными взаимодействиями
6) Дисульфидными связями
4. Выберите ответ, какими из перечисленных параметров различаются разные типы РНК.
1) Первичной структурой
2) Молекулярной массой
3) Вторичной структурой
4) Способом соединения нуклеотидов в полинуклеотидной цепи
5. Выберите утверждения, характеризующие первичную структуру
ДНК и РНК.
1. В состав мономеров НК входят аденин, гуа- А. Характерно для РНК
нин, цитозин
В. Характерно для ДНК
2. В состав мономеров НК входят аденин, гуа- С. Характерно для обенин, цитозин, урацил
их НК
3. В состав мономеров биополимера входит Д. Не характерно ни
80
дТМФ
для одной из НК
4. Мономеры в молекуле биополимера связаны
3´-5´-фосфодиэфирными связями
5. Мономеры в молекуле биополимера связаны
пептидными связями
6. Первичная структура представлена порядком
чередования нуклеотидов в полинуклеотидной цепи
7. Первичная структура представлена порядком
чередования аминокислот в полипептидной цепи
6. В определенном участке ДНК имеется следующая последовательность нуклеотидов: … – А – Т – Ц – Г – Ц – А – А – А – Т – …
Укажите, какому типу мутаций соответствуют перечисленные изменения
первичной структуры ДНК в этом участке.
1. – А – Т – Т – Г – Ц – А – А – А – Т –
А. Вставка
2. – А – Т – Г – Ц – А – А – А – Т –
В. Замена
3. – А – Т – А – Ц – Г – Ц – А – А – А – Т –
С. Делеция
4. – А – Ц – Т – Г – Ц – А – А – А – Т –
Д. Инверсия
7. В клетках энергия, накопленная в виде АТФ, используется в процессах:
1) биосинтез белка
2) биосинтез нуклеиновых кислот
3) биосинтез жирных кислот
4) биосинтез углеводов
5) биосинтез липидов
6) во внутриклеточном транспорте
8. Выберите правильное описание свойств мРНК, поступающей из
ядра в цитоплазму.
1) Является полным транскриптом соответствующих генов
2) Имеет более короткую полинуклеотидную цепь, чем первичный транскрипт гена
81
3) При молекулярной гибриди- зации с ядерной ДНК дает совершенные гибриды
4) При гибридизации не дает совершенных гибридов
9. Сопоставьте особенности строения и функционирования ДНК и
белков, выделенных из разных тканей одного человека или одних и тех же
тканей разных людей, подобрав к каждому пронумерованному утверждению подходящую букву.
1. Набор структурных генов одинаков
А. Характерно для раз-
2. Набор структурных генов различен
ных тканей одного чело-
3. Функционально активны одни и те же гены
века
4. Функционально активны разные гены
В. Характерно для одних
5. Набор белков в тканях одинаков
и тех же тканей популя-
6. Набор белков различен
ции людей
7. Имеется множественность аллельных вариан- С. Характерно для тех и
тов одного белка
других
8. Присутствует более двух аллельных вариантов Д. Не характерно ни для
каждого белка
одного из случаев
10. Подберите для каждого матричного биосинтеза соответствующую
матрицу.
1. Синтез белка
А. ДНК
2. Синтез тРНК
В. мРНК
3. Синтез ДНК
С. тРНК
4. Синтез рРНК
Д. Полипептиды
5. Синтез мРНК
11.
Каков принцип количественного определения нуклеиновых ки-
слот спектрофотометрическим методом?
12.
Пуриновые и пиримидиновые основания, входящие в состав
нуклеиновых кислот:
А) Являются слабыми кислотами
Б) Являются слабыми основаниями
82
В) Способны поглощать ультра- фиолетовые лучи
Г) Способны к лактам-лактимной и таутомерии
13. Укажите, какие закономерности, касающиеся содержания отдельных оснований ДНК, установлены Чаргаффом в 1949 году?
1) Сумма пуриновых нуклеотидов равна сумме пиримидиновых нуклеотидов
2) Содержание аденина равно содержанию урацила
3) Содержание гуанина равно содержанию цитозина
4) Содержание аденина равно содержанию тимина
5) Количество 6-аминогрупп равно количеству 6-кетогрупп оснований,
содержащихся в ДНК
6) Изменчива только сумма А + Т и Г + Ц. Если А + Т > Г + Ц, то это АТтип ДНК; если Г + Ц > А + Т, то это ГЦ-тип ДНК.
14. Выберите из нижеперечисленных утверждений правильные:
А) нуклеотидный состав ДНК изменяется в онтогенезе и зависит от физиологического состояния организма
Б) содержание ДНК в клетках зависит от степени их плоидности
В) содержание пуринов в составе ДНК равно таковому пиримидинов
15. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:
А) РНК и ДНК содержат в своем составе одинаковые пуриновые основания
Б) РНК и ДНК содержат в своем составе одинаковые пиримидиновые основания
В) только в РНК обнаружен 5-метилцитозин
Г) только в составе ДНК есть минорные пуриновые и пиримидиновые
основания
Эталон ответов варианта I по теме: «Нуклеотиды, их строение и
функции. Структура и свойства нуклеиновых кислот»
1. 1, 2, 5 – С; 2 – С; 3 – А; 4 – В
83
2. 1 – 3
3. 2
4. 1, 2, 3, 6
5. 1, 5, 6
6. 1 – 3, 5
7. 5
8. 1 –В; 2 – А; 3 – С; 4,5 – Д
9. А. 5´ – ГТЦ – ЦАЦ – ТЦА – 3´
Б. мРНК – копия участка ДНК; тРНК – перенос аминокислот; рибосома – молекулярная машина для трансляции
10. 1 – С; 2, 5 – В; 3 – Д; 4 – А
Семинар № 3. Строение, функции и синтез нуклеиновых кислот. Биосинтез белка и его регуляция
Расширенная программа семинара
Структура нуклеиновых кислот. Нуклеотиды. Структура и физикохимические свойства пуриновых и пиримидиновых оснований. Таутомерия и
растворимость азотистых оснований.
Нуклеозиды и нуклеотиды: особенности строения, типы связей и номенклатура.
Природные нуклеотиды и их производные. Производные аденина: АТФ,
АДФ, АМФ, циклический АМФ, S-аденозилметионин, инозиновая кислота и их
роль в метаболизме.
Первичная структура нуклеиновых кислот. Природа межнуклеотидной
связи. Нуклеазы и их классификация. Биологическая роль рестрикции. Рестриктазы.
Методы определения первичной структуры нуклеиновых кислот. Принцип секвенирования ДНК химическим методом Максама-Гилберта.
84
Макромолекулярная
структура нуклеиновых кислот. Двойная спираль
ДНК Уотсона-Крика. Типы связей, стабилизирующие спираль ДНК. Взаимодействия между гетероциклическими основаниями в нуклеиновых кислотах.
Антипараллельность цепей ДНК.
Полиморфизм двойной спирали ДНК. Характеристика некоторых конформационных состояний ДНК: А-, В- и Z-форма ДНК.
Морфология ДНК. Разнообразие форм ДНК вирусных систем про- и эукариот.
Структура и функции РНК. Виды РНК. Макромолекулярная структура
РНК. Особенности вторичной и третичной структур РНК.
Транспортные («адапторные») РНК. Особенности нуклеотидного состава
тРНК. Минорные основания. Характеристика вторичной и третичной структур
тРНК.
Предшественники рибосомальных РНК (рРНК). Понятие сплайсинга прерРНК. Сравнительная характеристика рибосом про- и эукариот. Гетерогенные и
малые ядерные РНК.
Биосинтез нуклеиновых кислот
Репликация молекул ДНК.
Опыты Мезельстона и Сталя 1957 г., доказательства полуконсервативного
типа репликации ДНК.
Компоненты, необходимые для репликации ДНК: ДНК-матрица в преобразованном виде, нуклеотиды в виде трифосфатов, РНК-затравка (праймер), к
3´-ОН группе, которой присоединяется следующее основание, ферменты репликации. Главный фермент репликации – ДНК-зависимая-ДНК полимераза 3 –
осуществляет образование фосфодиэфирной связи в направлении 5´ → 3´ и
элонгацию цепи.
Последовательные этапы репликации: узнавание точки начала репликации; образование репликативной вилки. Сложный процесс расплетения двойной спирали во многих точках. Ферменты расплетения – хеликазы. Репликация
85
на лидирующей и отстающей цепи ДНК. Фрагменты Оказаки. Процесс
создания двойной спирали – ферменты топоизомеразы. Сшивание фрагментов и
закручивание спирали.
ДНК-полимераза II – фермент репарации. ДНК-лигаза – сшивающий фермент.
Транскрипция ДНК.
ДНК-матрица для синтеза всех типов РНК. Локализация синтеза всех типов РНК в клетке.
Структурные участки ДНК, на которых синтезируются мРНК-цистроны.
Отличия цистронов у прокариотических и эукариотических клеток. Экзоны и
интроны. Фермент синтеза мРНК – ДНК-зависимая-РНК-полимераза. Строение
фермента, механизм его действия. Инициация транскрипции. Промоторный
комплекс. Элонгация и терминация транскрипции. Предшественники мРНК в
клетках эукариот. Процессинг мРНК, вырезание интронов и сплайсинг. Ферментативная роль мя-РНК в этом процессе. Образование зрелой мРНК, защита
3 и 5 концов молекул. Информосомы, выход в цитоплазму. Время жизни мРНК.
Гены для синтеза рРНК, тРНК и низкомолекулярных РНК. Локализация
синтеза рРНК в ядрышке. Синтез предшественника рРНК. Процессинг рРНК,
продукты процессинга. Предшественники тРНК. Процессинг и удаление избытка нуклеотидов с 3 и 5 концов. Формирование третичной структуры тРНК.
Обратная транскриптаза. Ретровирусы.
Биологический код
Понятие биологического кода. Предсказание кода – работы Гамова, Крика
1953 г. Экспериментальная расшифровка кода для каждой аминокислоты. Работы Ниренберга и Матеи, 1961. Доказательства триплетности кода. Синтез искусственного гена, работы Корано. Свойства кода – древность и универсальность (3 млрд. лет) подчеркивают единство мира. Вырожденность кода как способ его совершенствования. Гипотеза «качания» Ф. Крика. Эволюция кода.
Терминирующие и инициирующие кодоны.
86
Механизм биосинтеза белка
Локализация синтеза белка в клетке. Активирование аминокислот и образование ацил-тРНК. Свойства ферментов ацил-тРНК-синтетаз. Образование
ацил-тРНК-комплекса.
Образование инициирующего комплекса. Компоненты инициирующего
комплекса: 30 субъединица рибосомы, формил-метионин-тРНК, соответствующая мРНК, белковые факторы инициации, ГТФ. Формирование комплекса, его
строение. Объединение с 50 субъединицей и образование транслирующего
комплекса.
Механизм трансляции и элонгации (удлинение цепи). Ацильный (А) и
пептидильный (П) участки рибосомы. Нахождение антикодоном тРНК места на
мРНК для расположения очередной аминокислоты. Замыкание пептидной связи. Фермент транспептидирования. ГТФ – источник энергии для транслокации
рибосомы и мРНК. Механизм удлинения полипептидной цепи.
Терминация синтеза. Терминирующие кодоны УАГ, УАА, УГА, белковые
факторы терминации.
Многократное использование мРНК в системе полисом.
Процессинг белковых молекул – их постсинтетическая модификация. Образование высших категорий структуры, включение дополнительных компонентов – гликозилирование, фосфорилирование и другие.
Регуляция синтеза белка
Регуляция экспрессии гена (на уровне транскрипции синтеза мРНК). Гипотеза оперона Жакобо и Моно. Строение lac-оперона. Оператор, промотор, регуляторный ген. Синтез белковых репрессоров. Снятие репрессии. Индукторы
синтеза белка.
87
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 3, гл. 28, 29. –С.
894 – 961.
Дополнительная литература:
Л. Страйер. Биохимия. – М.: Мир, 1985. – Т. 3, гл. 24 – 28. – С. 15 – 125.
Материалы контроля и самоконтроля знаний по теме: «Строение,
функции и синтез нуклеиновых кислот. Биосинтез белка и его регуляция»
Вариант I
Заполните таблицу: «Строение нуклеотидов РНК»
Азотистое основание
Пентоза
Нуклеозид
Нуклеотид
1.
2.
3.
4.
Тест-контроль
1. К матричным биосинтезам относятся:
1) биосинтез ДНК (репликация и репарация)
2) биосинтез РНК (транскрипция)
3) биосинтез белка (трансляция)
4) биосинтез АТФ
5) биосинтез ГТФ
6) биосинтез липидов
2. Формирование вторичной структуры ДНК происходит за счет:
А) Н+-связей
Г) Гидрофобный взаимодействий
88
Б) Ионных связей
Д) Ковалентных связей
В) Сложноэфирных связей
3. Выберите положения, правильно характеризующие свойства биологического кода.
1) Каждому кодону соответствует только одна аминокислота
2) Одну аминокислоту могут кодировать несколько триплетов
3) Смысл кодонов одинаков для ВСЕХ живых организмов на Земле
4) Каждой аминокислоте соответствует только один кодон
5) Кодоны мРНК считываются в направлении от 5´- к 3´-концу
4. Укажите для процесса репликации:
А) матрицу
Б) субстраты
В) источники энергии
Г) фермент, обеспечивающий соединение дезоксирибонуклеотидов в биополимер
Д) локализацию в клетке
Е) фазу клеточного цикла, в которой происходит этот процесс
5. А. Укажите для процесса транскрипции
А) матрицу
Г) фермент
Б) субстраты
Д) локализацию в клетке
В) источники энергии
Б. Какие из перечисленных положений отражают особенности синтеза и строения РНК?
1) Идентичны матрице
2) Не идентичны, но комплементарны матрице
3) Не комплементарны матрице
4) Синтез связан с S-фазой клеточного цикла
5) Образование происходит постоянно и не связано с фазами клеточного
цикла
В. Какие виды РНК могут синтезироваться в ходе этого процесса?
89
6. Выберите компоненты, ко- торые необходимы для подготовки
рибосомы к синтезу белка на стадии инициации.
1) мРНК
5) 40S субъединица рибосома
2) ГТФ
6) 60S субъединица рибосомы
3) АТФ
7) лиз-тРНК
4) мет-тРНК
8) Белки – факторы инициации
7. Укажите возможные причины возникновения мутаций
1) Повреждение ДНК ультрафиолетом
2) Ошибки репликации
3) Повреждение ДНК химическими соединениями окружающей среды
4) Повреждение ДНК ионизирующей радиацией
5) Ошибки транскрипции
6) Снижение активности эндонуклеазы репарирующей
8. Выберите положения, правильно характеризующие регуляцию
синтеза белка по механизму репрессии у прокариот.
1) Регуляция осуществляется с помощью корепрессоров
2) В отсутствие корепрессора белок-регулятор не связывается с оператором
3) В отсутствие корепрессора белок-регулятор связан с оператором
4) Корепрессорами могут быть субстраты метаболических путей
5) Корепрессорами могут быть конечные продукты метаболических путей
6) В присутствии корепрессора РНК-полимераза транскрибирует структурные гены оперона
9. Рибосома представляет собой:
А) надмолекулярный комплекс
Г) нуклеопротеин
Б) клеточную органеллу
Д) сложный фермент
В) мультиэнзимный комплекс
10. Инициирующим кодоном мРНК является:
А) УУУ
В) АУГ
Б) АЦГ
Г) УАГ
90
11. Одна из цепей ДНК имеет Mr 34565 у.е. Определите количество
мономеров белка, запрограммированного в этой ДНК и его Mr (Mr аминокислоты – 100; относительная Mr нуклеотида – 345).
Вариант II
Заполните таблицу: «Механизмы репликации и экспрессии генов»
№
Процесс
Репликация
1.
Субстраты
2.
Источники энергии
3.
Ферменты
4.
Кофакторы
5.
Направление синте-
Транскрипция
Трансляция
Репарация
за новых цепей
6.
Локализация
процесса
7.
Характеристика
продукта
Тест-контроль (задания и задачи)
1. Выберите различие в строении ДНК и РНК
А) В составе азотистых оснований
Б) В составе нуклеотидов
В) В типе связей между нуклеотидами
Г) В первичной структуре
Д) Во вторичной структуре
2. Соотнесите функции ферментов:
А) Рестриктаза
1) Нуклеаза
Б) РНКаза
2) Гидролизует N-гликозидную связь
В) Оба
3) Одновременно расщепляет обе цепи ДНК
Г) Ни один
4) Гидролизует 3´, 5´-фосфодиэфирную связь в одноцепочечной молекуле
91
3. Напишите нуклеотидные фрагменты нуклеиновых кислот:
А) – A – Т – Г;
Б) – У – А – С –
В) покажите 3´, 5´-фосфодиэфирную связь, 5´- и 3´-концы фрагментов
4. Выберите ферменты репликации, участвующие в образовании 3´,
5´-фосфодиэфирных связей:
А) ДНК-полимераза III
Г) ДНК-полимераза II
Б) ДНК-лигаза
Д) ДНК-хеликаза
В) ДНК-полимераза I
5. Праймер (затравка) …
А) Состоит из рибонуклеотидов
Б) Синтезируется под действием РНК-полимеразы
В) Необходим для работы ДНК-полимеразы III
Г) Комплементарен фрагменту в цепи матричной ДНК
Д) В ходе репликации расщепляется и замещается фрагментом ДНК
6. В бесклеточной системе трансляции в качестве матрицы был использован синтетический полинуклеотид ГСА с повторяющейся последовательностью (ГЦА)n.
А) Какие полипептиды будут синтезироваться в этой системе?
Б) Что означает термин «рамка считывания» при трансляции?
7. При образовании аминоацил-тРНК возникает:
А) простая эфирная связь
Г) сложноэфирная связь
Б) пептидная связь
Д) Н+-связь
В) гликозидная связь
8. Выберите, к каким из перечисленных изменений в структуре белка
могут привести мутации по типу замены одного нуклеотида.
1) Синтезу белка с одной измененной аминокислотой
2) Синтезу неизмененного белка
3) Синтезу незавершенной молекулы белка
92
4) Синтезу белка со «случайной» последовательностью
аминокислот,
считанной с участка ДНК за местом мутации
9. Для продуктивного действия РНК-полимеразы необходимы:
А) все четыре вида рибонуклеозиддифосфатов
Б) все четыре вида рибонуклеозидтрифосфатов
В) ДНК-затравка
Г) РНК-затравка
Д) Mg2+
10. Антибиотик дауномицин внедряется между основаниями ДНК,
образуя нековалентные связи. Укажите, ингибитором какого (или каких)
процесса (процессов) является этот антибиотик и в борьбе с какими заболеваниями его целесообразно использовать? Действует ли этот препарат
на матричные биосинтезы в организме больного?
11. Укажите, какие источники энергии используются на отдельных
этапах биосинтеза белка, подобрав к перечисленным цифрами положениям
соответствующие буквы.
1) Образование пептидных связей
А)
Используется
2) Присоединение матричной РНК к 40S субчастице энергия АТФ
рибосомы
В)
Используется
3) Присоединение мет-тРНК к мРНК и субчастицам энергия ГТФ
рибосомы
С)
Используется
4) Перемещение рибосомы по мРНК на 1 кодон
энергия субстратов
5) Освобождение белка с рибосом
Д)
6) Присоединение аа-тРНК к аминоацильному центру
энергии
Без
12. А. Укажите для процесса репарации
А) матрицу
Г) комплекс ферментов
Б) субстраты
Д) локализацию в клетке
В) источники энергии
Б. Связан ли этот процесс с фазами клеточного цикла?
затраты
93
13. Для профилактики и лече- ния рахита детям назначают витамин
Д3. Превращаясь в гормон кальцитриол, он вызывает в клетках кишечника увеличение содержания белков, обеспечивающих всасывание кальция. Ответьте на
вопросы:
А. Скорость какого матричного биосинтеза в этом случае изменяется
первично и как (или)?
Б. Какие субстраты, ферменты и кофакторы участвуют в матричном
биосинтезе, указанном Вами в п. А?
14. А. Перечислите структурные компоненты лактозного оперона E. coli
Б. Опишите последовательность событий после внесения лактозы в среду.
В. Опишите последовательность событий после исчерпания лактозы в среде.
Г. Какие преимущества микроорганизмы получают от этого механизма регуляции?
15. Дан фрагмент одной из цепей молекулы ДНК:
–A–G–C–T–T–A–G–C–C–
А) Запишите, какую нуклеотидную последовательность имеет 2-я
цепь ДНК;
Б) Укажите 3´- и 5´-концы в цепях ДНК.
16. Пользуясь таблицей биологического кода:
1) установите строение пептида, синтезированного на фрагменте матрицы
следующего строения:
5´…….. –GUC – CAC – UCA – ……..3´
2) назовите нуклеиновую кислоту, которая является матрицей, и укажите,
в каком направлении будут идти ее прочтение и синтез пептида;
3) перечислите компоненты, необходимые для синтеза белка;
4) напишите реакцию образования аминоацил-тРНК для аминокислоты,
закодированной триплетом САС. Назовите фермент;
5) укажите последовательность и направление нуклеотидов антикодона
адапторной молекулы.
94
17. Сравните первичную структуру цепей ДНК и РНК:
А. ДНК
1. В молекуле различают 3´- и 5´-концы
Б. РНК
2. Мономерами являются АМФ, ГМФ, ЦМФ, УМФ
В. Оба
3. В состав мономеров входит d-рибоза
Г. Ни один
4. На 5´-конце полинуклеотидной цепи находится 3 фосфорных
остатка
18. Соотнесите:
А. Позволяет определить первичную структуру фраг- 1. Специфическое
ментов цепи ДНК
фрагментирование
Б. Метод выделения ДНК
ДНК
В. Позволяет получить большое количество исследуе- 2. Гибридизация
мой ДНК
3. Полимеразная
Г. Дает возможность установить различия или идентич- цепная реакция
ность образцов ДНК
(ПЦР)
Д. Проводится под действием рестрикцирующих
нуклеаз
19. Соотнесите:
А. Вырожденность
1. Кодоны мРНК считываются в направлении от
Б. Универсальность
5´- к 3´-концу
В. Колинеарность
2. Последовательность кодонов зрелой мРНК со-
Г. Специфичность
ответствует последовательности аминокислот в
Д. Однонаправленность
белке
3. Одна аминокислота может кодироваться несколькими триплетами
20. Адапторные молекулы:
А. Транскрибируются с определенных участков ДНК
Б. Около 70% полинуклеотидной цепи образуют «шпильки»
В. Необходимы для процесса транскрипции
95
Г. Имеют триплет, связывающийся с кодоном мРНК по принципу комплементарности и антипараллельности
Д. Могут присоединять аминокислоты к 3´-ОН-концу молекулы
21. Соотнесите:
А. Транскрипция
1. Строение продукта задается матрицей
Б. Трансляция
2. Процесс катализирует РНК-полимераза
В. Оба
3. Информация, содержащаяся в продукте, передается из
Г. Ни один
поколения в поколение
4. Продукт колинеарен матрице
22. Укажите, какие источники энергии используются на отдельных
этапах биосинтеза белка:
А. AТФ
1. Включение аминокислоты в растущую полипептидную цепь
Б. ГТФ
2. Перемещение рибосомы по мРНК на один кодон
В. Оба
3. Присоединение аминокислоты к 3´-ОН концу тРНК
Г. Ни один
4. Присоединение eIF3 к 40S-субъединице рибосомы
23. При образовании аминоацил-тРНК возникает:
А) простая эфирная связь
Б) пептидная связь
В) гликозидная связь
Г) сложноэфирная связь
Д) сложный фермент
24. Известно, что расстояние между двумя соседними нуклеотидами в
спирализованной молекуле ДНК, измеренной вдоль оси спирали, составляет
0,34 нм. Какую длину имеет участок молекулы ДНК, кодирующий миоглобин, если миоглобин состоит из 155 аминокислот?
25. Дана молекула ДНК с относительной Mr 69 000 у.е., из них 8625
приходится на долю адениловых нуклеотидов. Сколько содержится нуклеотидов по отдельности, какова длина этой ДНК и Mr белка, закодиро-
96
ванного в ней. (Относительная Mr нуклеотида – 345; длина нуклеотида –
0,34 нм; относительная (средняя) Mr аминокислоты – 100).
26. Участок молекулы ДНК, кодирующий полипептид, имеет в норме
следующий порядок азотистых оснований:
… – 5´ – ААААЦЦАААА – ТАЦТТАТАЦАА – 3´ – …
Во время репликации третий слева аденин «выпал» из цепи. Определите
структуру полипептидной цепи, кодируемой данным участком ДНК, в
норме и после выпадения нуклеотида.
Вариант III
Заполните таблицу: (см. вариант II).
Тест-контроль (задания и задачи)
1. Гистоны…
А) Синтезируются в цитоплазме
Б) Образуют ядро нуклеосомы
В) Входят в состав хроматина
Г) Содержат много остатков Арг и Лиз
Д) Имеют высокий (+)-заряд
2. Рестриктаза – это …
А) Бактериальный фермент
Б) Гидролаза
В) «Узнает» определенную нуклеотидную последовательность в ДНК
Г) Расщепляет 3´,5´-фосфодиэфирную связь в одной цепи ДНК
Д) Используется в исследованиях ДНК in vitro
3. Перенесите в тетрадь приведенную схему репликации:
97
Укажите 5´- к 3´-концы мат- ричных цепей ДНК и вновь синтезированных фрагментов, лидирующую и отстающую цепи.
4. Соотнесите функции ферментам:
А. ДНК-полимераза I
1. Удаляет праймеры
Б. ДНК-лигаза
2. Участвует в образовании репликативной вилки
В. Оба
3. Входит в состав репликативного комплекса
Г. Ни один
4. «Сшивает» фрагменты Оказаки
5. ДНК-полимераза III:
А. Входит в состав репликативного комплекса
Б. Использует АТФ, ГТФ, УТФ и ЦТФ в качестве субстратов
В. Активна в S-фазу клеточного цикла
Г. Отвечает за образование 3´,5´-фосфодиэфирных связей
Д. Активирует ДНК-полимеразу II
6. Соотнесите:
А. Промотор
1. Участок ДНК, к которому присоединяется белок-
Б. Оператор
репрессор
В. Ген-регулятор
2. Совокупность структурных генов, кодирующих
Г. Оперон
взаимосвязанные белки, и регуляторная зона, опреде-
Д. Структурный ген
ляющая частоту транскрипции структурных генов
3. Участок ДНК, в структуре которого закодирована
информация о белке-репрессоре
7.
Полипептидная цепь миоглобина содержит 153 аминокислотных ос-
татка. Рассчитайте, сколько нуклеотидов в информативном участке мРНК
миоглобина.
8.
Кодон УГГ мРНК кодирует триптофан. Какую последовательность
имеет антикодон тРНКтри?
9.
При старении организма между гистонами и ДНК образуются кова-
лентные связи. Как могут повлиять эти изменения на синтез ДНК, РНК и
белка в клетках разных тканей?
98
10. Выберите положения, ко- торые правильно объясняют различия в наборе белков, синтезирующихся в разных органах и тканях организма:
1. Геном разных типов клеток одинаков, но функционально активны разные гены
2. В регуляции синтеза белков участвует ДНК-полимераза
3. Структурные гены, которые кодируют белки, не синтезирующиеся в
данном типе клеток, стойко репрессированы
4. Стойко репрессированные гены дифференцированных клеток в норме
не активируются под воздействием факторов внешней и внутренней среды
11. Укажите для процесса трансляции:
А) матрицу
Г) адапторные молекулы
Б) субстраты
Д) частицы, являющиеся местом синтеза
В) источники энергии
Е) локализацию в клетке
12. Выберите положения, правильно характеризующие синтез, строение и функционирование адапторных молекул.
1. Синтезируются с использованием в качестве матрицы определенных
участков ДНК
2. В молекуле есть четыре спирализованных участка и три или четыре
одноцепочечные петли
3. Необходимы для процесса транскрипции
4. Имеют триплет, комплементарный кодону мРНК
5. К концевой 3´-ОН-группе могут присоединять аминокислоты
6. Каждая молекула адаптора может связываться только с определенной
аминокислотой
13. Циклофосфан, попадая в опухолевые клетки, расщепляется присутствующими там фосфатазами с образованием очень реакционноспособного алкилирующего агента, который взаимодействует с ДНК и повреждает ее структуру.
Какие матричные биосинтезы ингибирует этот препарат в опухолевых клетках?
99
14. Выберите, к каким из пере-
численных
изменений
в
структуре белка могут привести мутации по типу вставки одного
нуклеотида.
1. Укорочение цепи на одну аминокислоту
2. Удлинение полипептидной цепи на одну аминокислоту
3. Синтез белка с одной измененной аминокислотой
4. Синтез белка со «случайной» последовательностью аминокислот на
участке, закодированном в ДНК за местом мутации
15. А) Напишите формулу динуклеотида A – T
Б) Покажите:
1. 3´-фосфоэфирную связь
2. 5´-фосфоэфирную связь
3. 3´-конец
4. 5´-конец
5. N-гликозидную связь в одном из мономеров
16. Сравните вторичную структуру ДНК и РНК:
А. ДНК
1. Молекула состоит из 1 полинуклеотидной цепи
Б. РНК
2. При формировании вторичной структуры образуются водо-
В. Оба
родные связи
Г. Ни один
3. Молекула состоит из 2 полинуклеотидных цепей
4. Формирование вторичной структуры идет при участии специфических белков
17. При гибридизации ДНК печени мыши и ДНК печени лошади невозможно образование совершенных гибридов, так как:
А. ДНК печени мыши и ДНК печени лошади различаются по первичной
структуре
Б. ДНК, выделенные из печени мыши и лошади, не идентичны
В. ДНК печени мыши и ДНК печени лошади различаются по вторичной
структуре
100
Г. Первичная структура ДНК
характеризуется видовой специфич-
ностью
Д. Последовательность нуклеотидов в цепях ДНК печени мыши и ДНК
печени лошади различается
18. Для биологического кода характерны следующие свойства:
А. Каждый кодон соответствует одной аминокислоте
Б. Кодоны мРНК считываются в направлении от 5´- к 3´-концу
В. Каждую аминокислоту кодирует один кодон
Г. Одну аминокислоту может кодировать несколько кодонов
Д. Смысл кодонов одинаков для всех живых организмов на Земле
19. Соотнесите:
А. тРНК
1. Транскрибируется с определенного участка ДНК
Б. рРНК
2. Катализирует пептидилтрансферазную реакцию
В. Обе
3. Содержит экзоны и интроны
Г. Ни одна
4. Может участвовать в кодон-антикодоновом взаимодействии
20. Адапторная функция тРНК обусловлена ее способностью специфически взаимодействовать с :
А. мРНК
Г. аминоацил-тРНК-синтетазой
Б. ДНК
Д. Субъединицами рибосомы
В. Аминокислотой
21. Компоненты, необходимые для подготовки рибосомы к синтезу
белка на стадии инициации:
А. ATP
Г. Мет-тРНКМет
Б. GTP
Д. мРНК
В. Субъединицы рибосомы
22. А) Изобразите лактозный оперон;
Б) Выберите положения, правильно характеризующие отдельные
участки оперона, подобрав соответствующие пары:
101
А. Ген-регулятор
Г. Промотор
Б. Белок-репрессор
Д. Оперон
В. Оператор
23. Напишите схему реакций, ускоряемых пептидилтрансферазным
центром при биосинтезе триплетного фрагмента белка:
– fМет – Гли – Вал –
24. Кодон УГГ мРНК кодирует триптофан. Какую последовательность имеет антикодон тРНКтри?
25. Известно, что расстояние между двумя соседними нуклеотидами в
спирализованной молекуле ДНК, измеренной вдоль оси спирали составляет
0,34 нм. Какую длину имеют структурные гены, определяющие молекулу
нормального гемоглобина, включающая 165 аминокислот?
26. В молекуле ДНК обнаружено 670 адениловых нуклеотидов, которые составляют 35% от общего количества нуклеотидов этой ДНК. Определите, сколько содержится других нуклеотидов (по отдельности), какова
длина этой ДНК и молекулярная масса (Mr) белка, закодировано в этой
ДНК. (Относительная Mr нуклеотида – 345; длина нуклеотида – 0,34 нм; относительная (средняя) Mr аминокислоты – 100).
Эталон ответов варианта I по теме: «Строение, функции и синтез
нуклеиновых кислот. Биосинтез белка и его регуляция»
Таблица: «Строение нуклеотидов РНК»
Азотистое основание
Пентоза
Нуклеозид
1. Аденин
рибоза
Аденозин
Нуклеотид
Аденозин – монофосфат
(АМФ)
2. Гуанин
рибоза
Гуанозин
Гуанозин – монофосфат
(ГМФ)
3. Урацил
рибоза
Уридин
Уридинмонофосфат (УМФ)
4. Цитозин
рибоза
Цитидин
Цитидинмонофосфат (ЦМФ)
102
Тест-контроль:
1. 1 – 3
2. А, Г
3. 1, 2, 3, 5
4. а) ДНК
б) gАТФ, gТТФ, gГМФ, gЦТФ
в) субстраты-макроэрги
г) ДНК-полимераза
д) ядро
е) в S-фазу
5. А.
А) ДНК, одна нить
Б) АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ
В) субстраты-макроэрги
Г) РНК-полимераза
Д) ядро
Б. 2, 5
В. тРНК, мРНК, рРНК
6. 1, 2, 4, 5, 6, 8
7. 1 – 4, 6
8. 1, 2, 5
9. А, Б, Г
10. В
11. Дано: MrДНК = 34565 у.е.
Mrнукл. = 345 у.е.
Mrаминокисл = 100 Да
Найти: 1) количество мономеров белка
2) Mrбелка
Решение
1) Количество нуклеотидов = MrДНК/Mrнукл = 34565/345 = 187
103
2) 1 аминокислота – 3 нуклеотида
Х
– 187 нуклеотидов
Х = 187·1/3 = 62 аминокислоты
3) Mrбелка = 62·100 = 6 200 Да
104
Раздел 4. Метаболизм азотсодержащих соединений
Коллоквиум № 5. Азотсодержащие соединения. Круговорот азота в
природе. Источники и формы азота, усваиваемые живым организмом
Расширенная программа коллоквиума
Азотсодержащие соединения – белки, аминокислоты, нуклеотиды, мочевина, мочевая кислота.
Азотистое равновесие. Условия поддержания азотистого равновесия у
животных.
Источники азота у растений и животных. Круговорот азота в природе.
Фиксация азота у азотфиксирующих микроорганизмов нитрогеназным ферментативным комплексом. Строение комплекса. Роль Fe и Mo в восстановлении
азота до аммиака. Механизм реакции.
Фиксация аммиака растениями. Три пути вовлечения аммиака в состав
биоорганических соединений – синтез глутаминовой кислоты и глутамина. Характеристика ферментов, участвующих в синтезе. Синтез карбомоилфосфата.
Заменимые и незаменимые аминокислоты.
Реакция переаминирования. Дикарбоновые амино- и оксокислоты – обязательные субстраты реакции. Образование шиффового основания и перенос
аминогруппы – центральная реакция процесса. Роль оксоглутарата и глутаминовой кислоты в реакциях синтеза аминокислот. Связь процессов переаминирования с окислительным дезаминированием глутаминовой кислоты.
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир. 1985. – Т.2, гл. 19. – С. 571
– 575; гл. 22. – С. 674 –678.
Дополнительная литература:
105
Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин.
Биологическая химия. – М.: Медици-
на. 1988. – С. 466 – 472.
Семинар № 4. Метаболизм азотсодержащих соединений
Расширенная программа семинара
Азотистый баланс. Общие пути обмена аминокислот. Реакции дезаминирования, трансаминирования и декарбоксилирования.
Декарбоксилирование аминокислот. Пиридоксальфосфат – кофермент декарбоксилаз. Образование биологически активных аминов в реакциях декарбоксилирования. Реакции декарбоксилирования гистидина, тирозина, глутаминовой кислоты.
Синтез пиримидиновых нуклеотидов – карбомоилфосфат и аспарагиновая
кислота – исходные продукты синтеза пиримидинов. Последовательность реакций, приводящих к синтезу уридин-5-фосфата. Глутамин – источник аминогруппы при синтезе цитозин-5-фосфата.
Синтез пуриновых оснований. Происхождение атомов, образующих пуриновые ядра. Особенности процесса синтеза пуриновых нуклеотидов. Настройка гетероциклического кольца пурина на первом углеродном атоме активированного рибозо-5-фосфата. Источники атомов азота и углерода при синтезе
пурина. Этапы образования пуринового ядра инозиновой кислоты.
Конечные продукты азотистого обмена. Необходимость выведения избытка аммиака у животных. Аммониотелизм, уреотелизм и урикотелизм. Связь
форм выведения избытка аммиака со средой обитания, глюкозо-аланиновый
цикл. Синтез мочевины. Синтез карбомоилфосфата в митохондриях. Реакции
цикла синтеза мочевины. Роль орнитина в этом процессе. Синтез аргинина.
Биологическое значение орнитинового цикла. Синтез мочевой кислоты при
окислении пуриновых оснований. Промежуточные продукты – гипоксантин и
ксантин.
106
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир. 1985. – Т.2, гл. 19. – С. 577
– 597; гл. 22. – С. 665 – 674.
Дополнительная литература:
Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. Биологическая химия. – М.: Медицина. 1988.
– С. 474 – 488.
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир. 1993. – Гл. 29, 30. – С. 299 – 316.
Материалы контроля и самоконтроля знаний по теме: «Метаболизм
азотсодержащих соединений»
Вариант I
Тест-контроль (задания и задачи)
1. В состав белков пищи, которую вскармливали животным, входил пептид следующего состава:
1
2
3
4
5
6
7
8
9
Ала  Сер  Гли  Тир  Гис  Фен  Лиз  Три  Вал  Лей
А. Назовите ферменты (и номер соответствующей связи), которой
расщепляют эти пептиды:
а) в желудке
б) в просвете тонкого кишечника
в) в слизистой тонкого кишечника
Б. Назовите продукты, которые образуются в результате совместного
действия ферментов.
В. Ответьте на вопросы:
1. Какие из поступивших аминокислот являются:
а) заменимыми
б) незаменимыми
107
2. Могут ли возникнуть
нарушения в развитии молодых крыс,
если их долго держать на диете, в состав которой будут входить в качестве пищевого белка только перечисленные аминокислоты и почему?
2. Напишите реакцию трансаминироования между глутаминовой и
пировиноградной кислотами:
А. Укажите полное название фермента по прямой и обратной реакциям, назовите кофермент.
Б. Для каких целей используется определение активности трансаминаз в клинической практике.
3. Напишите реакцию трансаминирования между аспарагиновой и αкетоглутаровой кислотами, дайте название фермента и кофермента.
4. Выберете процессы, сопровождающиеся образованием NH3 в организме:
1. Дезаминирование аминокислот
2. Обезвреживание биогенных аминов окислительным путем
3. Распад мочевины
4. Дезаминирование АМФ
5. Аминирование α-кетоглутаровой кислоты
5. Подберите к пронумерованным реакциям обезвреживания NH3 соответствующий фермент.
1. Глу + NH3 + АТФ  Глн + ФВФ + Фн
2. αКГ + NH3 + NADH2 ↔ Глу + НАД+
3. CO2 + NH3 + 2АТФ  КФ + 2АДФ + Фн
А. Глутаминаза
B. Глутаминсинтетаза
С. Глутаматдегидрогеназа
D. Карбомоилфосфатсинтетаза
6. Подберите к данным реакциям орнитинового цикла недостающий
компонент.
1. …… + Аспартат → аргининосукцинат
108
2. Орнитин + КФ → ………..
3. Арг → мочевина + ……..
4. Аргининосукцинат → Арг + ……
А. Цитруллин
Д. Аргинин
В. Фумарат
Е. Сукцинат
С. Орнитин
7. Соотнесите биогенные амины к аминокислотам, из которых они
образуются:
1. гистамин
А. Сер
2. ГАМК
В. Три
3. ацетилхолин
С. Гис
4. серотонин
Д. Глу
8. Подберите ферментам, участвующим в обмене аминокислот, соответствующие коферменты.
1. Декарбоксилаза
А. ФАД
2. Аминотрансфераза
В. НАД+
3. Глутаматдегидрогеназа
С. Пиридоксальфосфат
4. Моноаминооксидаза
Д. Н4-фолат
5. Метилтрансфераза
Е. Тиаминпирофосфат
F. Биотин
9. Какие диамины образуются в результате декарбоксилирования
Тир и Гис? Напишите схемы реакций и укажите ферменты, ускоряющие
эти реакции.
10. Ферменты аминотрансферазы ускоряют реакции:
А. Дезаминирования
С. Декарбоксилирования
В. Переаминирования
Д. Трансгликозилирования
109
Вариант II
Тест-контроль (задания и задачи)
1. Пищевая ценность белка зависит от:
А. Присутствия всех 20 аминокислот.
Б. Аминокислотного состава.
В. Порядка чередования аминокислот.
Г. Наличия всех незаменимых аминокислот.
Д. Возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте.
2. Биологическое значение переваривания белков:
А. Источник аминокислот, необходимых для синтеза собственных белков
организма.
Б. Источник незаменимых аминокислот.
В. Образование продуктов, лишенных антигенной специфичности.
Г. Образование продуктов, которые легко всасываются в клетки слизистой оболочки кишечника.
Д. Источник аминокислот, необходимых для синтеза биологически активных соединений.
3. Запишите реакцию трансаминирования в общем виде в тетрадь.
Назовите фермент, кофермент.
4. Реакции трансаминирования используются в:
А. Синтезе заменимых аминокислот.
Б. Начальном этапе катаболизма аминокислот.
В. Перераспределении аминного азота в организме.
Г. Синтезе незаменимых аминокислот.
Д. Образовании аминокислот в клетках.
5. Напишите реакцию образования аспарагиновой кислоты из аланина.
6. Источником аммиака в организме является:
А. Дезаминирование аминокислот.
Б. Катаболизм пуриновых нуклеотидов.
110
В. Инактивация биогенных ами-
нов.
Г. Процессы гниения белков в кишечнике.
Д. Распад мочевины.
7. а) дополните цепь реакций, подставив вместо цифр названия метаболитов:
2
NH3  1
4
Цитрулин
3
Аргинин + Фумарат
б) назовите ферменты, которые участвуют в этих реакциях.
8. Какие из перечисленных ферментов локализованы в митохондриях?
А. Карбомоилфосфатсинтетаза I
Б. Аргиназа.
В. Орнитинкарбамоилтрансфераза.
Г. Аргининосукцинатлиаза.
Д. Аргининосукцинатсинтетаза.
9. Напишите суммарное уравнение синтеза мочевины.
10. Сколько молей АТР требуется для синтеза 1 моль мочевины? Напишите формулами реакции, идущие с затратой АТР, укажите ферменты.
11. Сравните реакции обезвреживания аммиака в печени и мышцах:
А. Мышцы
1. Синтез карбомоилфосфата
Б. Печень
2. Синтез глутамина
В. Обе ткани
3. Образование аммонийных солей
Г. Ни одна
4. Синтез аланина в больших количествах
12. Используя формулу аденина, обозначьте цифры, указывающие
положение углеродных атомов в пуриновом кольце, подберите доноры
этих атомов:
1. С2
А. СО2
2. С4
Б. Формил-Н4-фолат
3. С5
В. Метилен-Н4-фолат
4. С6
Г. Глицин
111
5. С8
Д. Метенил-Н4-фолат
13. Сравните метаболические пути синтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов:
1. Фосфорибулозофосфат является донором фосфори- А. Пурины
бозильной части нуклеотида
Б. Пиримидины
2. Используется карбамоилфосфат, образующийся в В. Оба
матриксе митохондрий
Г. Ни один
3. Молекула аспартата является донором атомов азота и
углерода гетероциклического кольца
4. Донором одного из атомов углерода гетероцикла является формил-Н4-фолат
14. Наземные рептилии и птицы выводят аминный азот не в форме мочевины, а в виде мочевой кислоты. Эти животные синтезируют из избытка аминного азота пурины и затем подвергают их катаболизму до мочевой кислоты.
Таким способом выполняется жизненно важная функция – сохранение воды в
организме.
а) используя цифровые обозначения, расположите перечисленные метаболиты в порядке их превращения в мочевую кислоту:
1. АМФ
4. Инозин
2. Мочевая кислота
5. Аденозин
3. Ксантин
6. Гипоксантин
15. Выберите витамины, необходимые для синтеза и инактивации биогенных аминов:
А. Синтез
1. Пантотеновая кислота
Б. Инактивация
2. Пиридоксин
В. Оба процесса
3. Рибофлавин
Г. Ни один
4. Никотиновая кислота
Заполните таблицу: «Биологическая роль и предшественники некоторых
биогенных аминов»
112
№
Аминокислоты
п/п Признаки
1.
Тирозин
Гистидин Триптофан
Глутаминовая
кислота
Продукты декарбоксилирования
2.
Биологически активные вещества
3.
Формула
4.
Физиологическая
роль
Вариант III
Тест-контроль (задания и задачи)
1. Из перечисленных ниже физиологических состояний выберите те,
при которых наблюдается:
А. Старение
1. Положительный азотистый
Б. Взрослый человек, нормальное питание
баланс
В. Длительное тяжелое заболевание
2. Отрицательный азотистый
Г. Период роста
баланс
Д. Голодание
3. Азотистое равновесие
2. Биологическая роль аминокислот в организме определяется их использованием в синтезе:
А. Гема
Б. Белков
В. Биогенных аминов и гормонов – производных аминокислот (адреналин, тироксин)
Г. Жирных кислот и жира
Д. Глюкозы
3. Укажите, какие пептиды необходимы для полноценного белкового
питания:
А. Гис – Вал – Три – тре – Фен – Сер – Асп – Асн – Мет – Три
113
Б. Ала – Вал – Мет – Лей – Фен
– Сер – Иле – Три – Лиз – Тре
В. Глу – Про – Три – Лиз – Мет – Вал – Лей – Гли – Асп – Глн
Г. Тре – Мет – Вал – Лей – Иле – Три – Фен – Глн – Лиз – Про
Д. Гис – Ала – Цис – Мет – Тир – Лей – Фен – Сер – Лиз – Арг
4. Напишите формулами и выучите реакции трансаминирования между следующими парами аминокислот и α-кетокислот:
А) Глу + пируват →
Б) Глу + оксалоацетат →
В) Асп + α-кетоглутарат →
Укажите:
А) названия продуктов, образующихся в реакциях;
Б) полное название ферментов по прямой и обратной реакциям;
В) название кофермента, напишите формулу.
5. Трансаминазы:
А) Взаимодействуют с 2 субстратами
Б) Используют пиридоксальфосфат как кофермент
В) Используют АТФ как источник энергии
Г) Локализованы в цитозоле и митохондриях клеток
Д) Катализируют необратимую реакцию
6. Запишите реакции орнитинового цикла, укажите названия ферментов, их локализацию в клетке.
7. а) выберите ферменты, которые нуждаются в источнике энергии:
А. Орнитинкарбамоилтрансфераза
Б. Карбамоилфосфатсинтетаза I
В. Аргининосукцинатсинтетаза
Г. Аргиназа
Д. Аргининосукцинатлиаза
б) напишите формулами реакции, которые катализируют выбранные
вами ферменты.
8. Назовите источники атомов азота мочевины: 1…2…
114
9. Проследите путь азота ала-
нина в мочевину, составив схему:
Ала → … → …. → … → … → … → … → Мочевина
10. Выберите конечные продукты азотистого обмена:
А. Глутамин
Г. Аланин
Б. Карнитин
Д. Аммонийные соли
В. Мочевина
11. Сравните ферменты:
А. Карбамоилфосфатсинтетаза I
1. Используется для обезвреживания ам-
Б. Глутаминаза
миака в печени
В. Глутаминсинтетаза
2. Используется для дезаминирования
Г. Глутаматдегидрогеназа
аланина в печени
3. Необходим для расщепления глутамина
в почках
12. Напишите формулу аденина и к пронумерованным атомам азота
подберите соединения, используемые в ходе синтеза АМФ в качестве доноров этого атома:
1. N1
А. NН3
2. N3
Б. Аспартат
3. N7
В. Глутамин
4. N9
Г. Глицин
5. N6
Д. Аланин
13. В составе каких метаболитов может оказаться меченый
ногруппы аланина, поступившего с пищей:
А. Глутамат
Г. Мочевина
Б. Аспартат
Д. Аргинин
В. Орнитин
15
N ами-
115
14. Расположите перечислен-
ные метаболиты в порядке их уча-
стия в синтезе пиримидиновых нуклеотидов:
1. СО2
7. УМФ
2. АМФ
8. Фосфорибулозодифосфат
3. АТФ
9. Дигидрооротат
4. Карбамоилфосфат
10. Оротат
5. Глутамин
11. Аспартат
6. Карбамоиласпартат
15. Назовите аминокислоты – предшественники биогенных аминов:
А. Триптофан
1. Ацетилхолин
Б. Серин
2. ГАМК
В. Глутамат
3. Серотонин
Г. Тирозин
4. Дофамин
5. Норадреналин
Заполните таблицу: «Биологическая роль и предшественники некоторых
биогенных аминов» (см. Вариант II).
Эталон ответов варианта I по теме: «Метаболизм азотсодержащих соединений»
1. А. а) пепсин, связи – 3, 5;
б) карбоксипептидаза – 9; химотрипсин – 6, 8; трипсин – 7;
в) аминопептидаза – 1; дипептидаза – 2, 4.
Б. Аминокислоты: путем активного транспорта они поступают в клетки эпителия кишечника.
В. 1. а) Ала, Сер, Гли
б) Фен, Лиз, Три, Вал, Лей
2. Могут, так как отсутствуют три незаменимые аминокислоты.
2. Глу + ПВК ↔ α-КГ + Ала (формулами)
116
А. Глутаматпируватами-
нотрансфераза;
аланинаминотрасфе-
раза, пиридоксальфосфат.
Б. Для подтверждения диагноза повреждения печени или сердца.
3. α-КГ+ Асп ↔ Глу + ЩУК (формулами)
Глутаматоксалоацетатаминотрансфераза, аспартатаминотрансфераза, пиридоксальфосфат.
4. 1, 2, 4
5. 1 – В; 2 – Е; 3 – Д
6. 1 –А; 2 – А; 3 – С; 4 – В
7. 1 – С; 2 – Д; 3 – А; 4 – В
8. 1 – С; 2 – С; 3 – В; 4 – А; 5 – Д
9. Гис гистидиндекарбоксилаза Гистамин + СО2
Тир тирозиндекарбоксилаза Дофамин + СО2
10. В
117
Раздел 5. Липиды и их обмен,
биологическая роль липидов.
Структура биомембран
Коллоквиум № 6. Липиды живых организмов. Структура биомембран
Расширенная программа коллоквиума
Общие свойства липидов, объединяющие в класс липидов молекулы разного строения. Классификация липидов в соответствии с их химическим строением. Функции липидов: энергетическая, структурная и как предшественников
биологически активных соединений – гормонов, витаминов.
Жирные кислоты – характерные структурные компоненты большинства
липидов. Характеристика насыщенных жирных кислот. Ненасыщенные жирные
кислоты, расположение двойных связей. Конформация жирных кислот. Физические и химические свойства жирных кислот. Свойства солей жирных кислот.
Триглицериды (триацилглицеролы). Строение триглицеридов. Свойства,
зависящие от состава жирных кислот: температура плавления, оптическая активность, теплопроводность.
Функции триацилглицеролов – запасание энергетических ресурсов, теплоизоляция. Локализация триглицеролов в клетках и тканях животных и растений.
Фосфолипиды – основные липидные компоненты биологических мембран. Строение фосфолипидов и характеристика входящих в их состав компонентов. Свойства молекул фосфолипида. Конформация молекулы. Взаимодействие с водой. Образование мицелл. Структура главных представителей фосфолипидов – фосфатидилсерина, фосфатидилэтаноламина, фосфатидилхолина,
кардиолипина.
Сфингомиелины. Строение. Цереброзиды – сфинголипиды, содержащие
остатки углеводов. Их строение и локализация в клетках.
118
Ганглиозиды – наиболее слож-
ные представители сфинголипидов.
Структура ганглиозидов. Характерный структурный компонент гликолипидов –
ацетилнейраминовая кислота. Локализация ганглиозидов в мембранах нервных
и других клеток.
Строение и свойства биологических мембран. Функции биологических
мембран. Полярные липиды и белки – основные компоненты мембран. Жидкостно-мозаичная структура мембран. Периферические и интегральные белки и
их функции. Строение мембран эритроцитов.
Стероиды – неомыляемые липиды. Холестерин (холестерол) и его эфиры
с жирными кислотами. Структура, свойства холестерола. Его локализация в
клетке. Производные холестерина – витамина группы Д, стероидные гормоны и
кортикостероиды, желчные кислоты.
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 1, гл. 12. – С. 325
– 350.
Дополнительная литература:
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир, 1993. – Т. 1, гл. 15. – С. 151 – 164; Т. 2, гл. 42. – С. 127 – 146.
119
контроля знаний по теме: «Липиды
Материалы контроля и само-
живых организмов. Структура биомембран»
Вариант I
1. Установите соответствие.
Кислота:
Строение:
1. Линолевая
А. 20:4 (∆ 5, 8, 11, 14)
2. α-Линоленовая
Б. 18:2 (∆ 9, 12)
3. Арахидоновая
В. 18:1 (∆ 9)
Г. 18:3 (∆ 9, 12, 15)
Д. 18:0
2. Установите соответствие.
1. -3 кислота
А. Пальмитиновая кислота
2. -6 кислота
Б. Олеиновая кислота
3. -9 кислота
В. Линолевая кислота
Г. Эйкозапентаеновая кислота
Д. Стеариновая кислота
3. Выберите один неправильный ответ.
Арахидоновая кислота:
А. Содержит 20 углеродных атомов
Б. Содержит 3 двойные связи
В. Является субстратом для синтеза простагландинов
Г. Отщепляется от фосфолипида под действием фосфолипазы А2
Д. Относится к группе -6 кислот
4. Выберите один правильный ответ.
Сфингомиелин состоит из:
А. Церамида, фосфата, 2 молекул жирных кислот
Б. Глицерола, холина, 2 молекул жирных кислот
В. Сфингозина, фосфата, 1 молекулы жирной кислоты, холина
Г. Сфингозина, фосфата, 2 молекул жирных кислот
120
Д. Сфингозина, фосфата, 2 мо-
лекул жирных кислот, этаноламина
5. Выберите один правильный ответ.
Фосфатидилхолин состоит из:
А. Глицерола, холина, 2 молекул жирных кислот
Б. Глицерола, холина, 2 молекул жирных кислот, фосфорной кислоты
В. Глицерола, фосфата, 2 молекул жирных кислот
Г. Холина, фосфата, 2 молекул жирных кислот
Д. Глицерола, холина, 1 молекулы жирной кислоты, фосфата
6. Выберите один неправильный ответ.
Незаменимые факторы питания:
А. Пальмитиновая кислота
Б. Пантотеновая кислота
В. Линолевая кислота
Г. α-Линоленовая кислота
Д. Витамин А
7. Выберите правильные ответы.
Жирные кислоты организма человека:
А. Имеют в основном нечетное число атомов углерода
Б. Содержат в основном 6 – 10 атомов углерода
В. Содержат в основном 16 – 20 атомов углерода
Г. Являются в основном полиеновыми кислотами
Д. Влияют на текучесть липидного бислоя мембраны
8. Установите соответствие.
А. Пальмитиновая кислота
1. В жире человека содержится в наи-
Б. Олеиновая кислота
большем количестве
В. Арахидоновая кислота
2. Имеет самую высокую температуру
Г. Стеариновая кислота
плавления
Д. Линолевая кислота
3. Предшественник в синтезе простагландинов
9. Установите соответствие.
121
А. Триацилглицерол
1. Содержит в своем составе жирные кислоты
Б. Фосфатидилхолин 2. Является одним из основных компонентов мемВ. Оба
бран
Г. Ни один
3. Расщепляется в жировой ткани при голодании
4. Не содержит в своем составе глицерина
10. Установите соответствие.
А. Жиры животного 1. Должны составлять 50% общего количества попроисхождения
требляемой пищи
Б. Жиры растительно- 2. Являются сложными эфирами глицерола и жирго происхождения
ных кислот
В. Оба
3. Содержат больше насыщенных жирных кислот
Г. Ни один
4. Содержат больше полиеновых жирных кислот
Вариант II
1. Выберите один неправильный ответ.
Мембраны участвуют в:
А. Передаче информации сигнальных молекул
Б. Регуляции метаболизма в клетках
В. Регуляции потока веществ в клетку и из клетки
Г. Переносе АТФ из цитозоля клеток в митохондриальный матрикс
Д. Межклеточных контактах
2. Выберите один наиболее полный ответ.
Мембраны участвуют в:
А. Транспорте глюкозы в клетку
Б. Регуляции переноса К+ в клетку
В. Секреции инсулина β-клетками островков Лангерганса
Г. Перенос веществ в клетку и из клетки
Д. Поглощение липопротеинов из крови
122
3. Выберите один правильный
ответ.
В состав мембран входят:
А. Гидрофобные белки
Б. Эфиры холестерола
В. Амфифильные липиды и белки
Г. Сфингозин
Д. Триацилглицерол
4. Выберите один неправильный ответ.
Липиды мембран:
А. Формируют двойной липидный слой
Б. Участвуют в активации мембранных ферментов
В. Могут служить «якорем» для поверхностного белка
Г. Представлены глицерофосфолипидами и сфинголипидами
Д. Закрепляются в мембране с помощью дисульфидных связей
5. Установите соответствие.
А. Находится в мембране в этерифицированной 1. Глицерофосфолипид
форме
2. Сфинголипид
Б. Построен на основе фосфатидной кислоты
3. Холестерол
В. Содержит один остаток жирной кислоты
Г. Относится к группе триацилглицеролов
Д. Придает мембранам «жесткость»
6. Выберите один неправильный ответ.
Фосфатидилинозитол может:
А. Превращаться в фосфатидилинозитол-4,5-бифосфат (ФИФ2)
Б. Выполнять «якорную» функцию для некоторых поверхностных белков
В. Служить субстратом для фосфолипазы С
Г. В фосфорилированной форме участвовать в передаче гормональных
сигналов
123
Д. Регулировать поток Са
2+
из
эндоплазматического ретикулума в
цитозоль клетки
7. Установите соответствие.
А. ФИФ2
1. Содержит остаток глицерина
Б. Фосфатидилсерин
2. Имеет 3 фосфорных остатка
В. Оба
3. Содержит гидроксиаминокислоту
Г. Ни один
4. Построен на основе сфингозина
8. Выберите один неправильный ответ.
Белки мембран могут:
А. Закрепляться в мембране с помощью ацильного остатка
Б. Иметь гликозилированный наружный домен
В. Содержать неполярный домен
Г. Удерживаться в мембране с помощью ковалентных связей
Д. Иметь различное строение наружных и внутренних доменов
Вариант III
1. Выберите правильный ответ.
Липиды – это:
А. Гетерогенная группа соединений, нерастворимых в воде, но хорошо
растворимых в органических растворителях
Б. Группа органических соединений, состоящих из аминокислот
2. Выберите правильный ответ.
Как построены триацилглицеролы:
А. Триацилглицеролы – это сложные эфиры глицерола и высших жирных
кислот
Б. Триацилглицеролы – это сложные соединения, имеющие в своем составе глицерол, остатки высших жирных кислот и инозитол
124
3. Выберите правильные от-
веты.
Какие жирные кислоты чаще всего встречаются в триацилглицеролах человека:
А. Пальмитиновая
В. Лимонная
Б. Глутаминовая
Г. Олеиновая
4. Выберите правильные ответы.
Какие соединения относятся к фосфолипидам:
А. Фосфатидная кислота
В. Фосфатидилинозитол
Б. Фосфатидилхолин
Г. Фосфохолин
5. Выберите правильные ответы.
Какие компоненты определяются в молекуле цереброзида:
А. Сфингозин
В. Галактоза или глюкоза
Б. Жирная кислота
Г. Серин
6. Выберите правильные ответы.
Какова биологическая роль фосфолипидов:
А. Эти соединения являются составной частью мембран
Б. Действуют как вторичные посредники при передаче гормонального
сигнала в клетку
В. Являются энергетическим субстратом
7. Выберите правильные ответы.
Какие ферменты поджелудочной железы участвуют в гидролизе липидов в кишечнике:
А. Триацилглицероллипаза
Б. Амилаза
В. Фосфолипаза А2
8. Выберите правильные ответы.
Какие кислоты называются желчными:
А. Холевая
В. Дезоксихолевая
Б. Малоновая
Г. Литохолевая
125
9. Выберите неправильный ответ.
Каковы функции холестерола:
А. Компонент клеточных мембран
Б. Источник аминокислот
В. Предшественник витамина Д3
Г. Предшественник стероидных гормонов
Эталон ответов варианта I по теме: «Липиды живых организмов.
Структура биомембран»
1. 1 – Б; 2 – Г; 3 – А
2. 1 – Г; 2 – В; 3 – Б
3. Б
4. В
5. Б
6. А
7. В, Д
8. 1 – Б; 2 – Г; 3 – В
9. 1 – В; 2 –Б; 3 – А; 4 – Г
10. 1 – Г; 2 – В; 3 – А; 4 – Б
Семинар № 5. Липиды и их обмен, биологическая роль липидов
Расширенная программа семинара
Классификация липидов. Липиды простые и сложные. Функции липидов.
Характеристика жирных кислот – структурных компонентов липидов. Триа-
126
цилглицеролы (нейтральные жиры),
их строение, свойства, биологическая
роль. Фосфолипиды – основные компоненты биологических мембран, их
строение, свойства. Основные представители фосфолипидов. Сфинголипиды,
их строение, свойства.
Строение, свойства и функции биологических мембран. Жидкостномозаичная структура мембран.
Неомыляемые липиды. Холестерол, структура, свойства, биологическая
роль.
Метаболизм липидов. Энергетическая функция липидов. Первый этап в
использовании жира как источника энергии – гидролиз триацилглицеролов под
действием липаз. Превращение липазы адипоцитов в активную форму посредством фосфорилирования. Дальнейшая судьба жирных кислот и глицерина.
Механизм активирования жирных кислот. Роль КоА и АТФ в активировании жирных кислот. Роль карнитина в этом процессе. Последовательность реакций окисления жирных кислот. Дегидрогеназы, участвующие в окислении
жирных кислот. Баланс полной реакции окисления пальмитиновой кислоты.
Пути использования ацетил-КоА и восстановленных коферментов НАДН и
ФАДН2.
Локализация синтеза жирных кислот в цитоплазме клетки. Ацетил-КоА –
предшестивенник в синтезе жирных кислот и холестерола. Источники ацетилКоА в митохондриях. Механизм переноса ацетил-КоА через мембрану митохондрий в цитоплазму.
Синтез жирных кислот. Строение мультиферментного ацил-синтетазного
комплекса. Характеристика ферментов и коферментов, входящих в состав комплекса. Превращение ацетил-КоА в малонил-КоА. Механизм реакции карбоксилирования. Строение биотинового фермента. Значение реакции карбоксилирования ацетил-КоА. Роль СО2 в реакции.
Инициация реакции синтеза. Роль ацилпереносящего белка (АПБ). Центральная и периферическая SH-группы. Последовательность реакций одного
цикла синтеза жирной кислоты. NADH+ + H+ участвует в реакциях восстанов-
127
ления при синтезе жирных кислот.
Образование жирных кислот с двой-
ными связями. Незаменимые жирные кислоты человека и животных.
Синтез глицеридов. Локализация синтеза триглицеридов в клетке. Активирование глицерина. Активирование жирных кислот. Последовательность реакций синтеза фосфатидной кислоты. Синтез триглицерида. Роль клеток эпителия кишечника в синтезе специфических жиров. Перенос триглицеридов к местам резервирования лимфатической и кровеносной системой, хиломикроны и
липопротеины. Жировая ткань. Клетки жировой ткани – адипоциты – хранилища триацилглицеролов и резерв энергетических ресурсов организма. В растительных клетках – жировые включения.
Синтез фосфолипидов. Синтез фосфатидилсерина. Декарбоксилирование
фосфатидилсерина и образование фосфатидилэтаноламина. Синтез фосфатидилхолина. Роль аденозилметионина как донора метильных групп, ферменты
переноса метильных групп. Тетрагидрофолиевая кислота и витамин В12. Роль
ЦТФ в активировании холина.
Синтез холестерина. Ацетил-КоА – источник атомов углерода для синтеза
холестерина. Принципиальные отличия использования ацетил-КоА в синтезе
холестерола от вовлечения его в синтез жирных кислот.
Холестерин – предшественник желчных кислот, витаминов группы Д,
стероидных гормонов. Детергентная роль желчных кислот в процессе эмульгирования жиров при деградации липидов пищи в кишечнике.
Деградация фосфолипидов под действием комплекса фосфолипаз (фосфолипаза А, фосфолипаза А2, фосфолипаза С, фосфолипаза Д).
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 1, гл. 12. – С. 325
– 350; Т. 2, гл. 18. – С. 537 – 567; Т. 2, гл. 21. – С. 621 – 649.
128
Дополнительная литература:
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир, 1993. – Т. 1, гл. 15. – С. 151 – 164; Гл. 23. – С. 225 – 237; гл. 24. – С. 238 –
246; Гл. 25. – С. 247 – 254; гл. 27. – С. 274 – 286; Гл. 28. – С. 287 – 297.
Материалы контроля и самоконтроля знаний по теме: «Липиды и их
обмен, биологическая роль липидов»
Вариант I
1. Выберите один неправильный ответ.
В переваривании липидов участвует:
А. Фосфолипаза
Б. Липопротеинлипаза (ЛП-липаза)
В. Желудочная липаза у грудных детей
Г. Холестеролэстераза
Д. Панкреатическая липаза
2. Выберите правильные ответы.
Желчные кислоты:
А. Участвуют в формировании хиломикронов
Б. Являются полностью гидрофобными молекулами
В. Необходимы для активности ЛП-липазы
Г. Являются амфифильными молекулами
Д. Являются поверхностно-активными веществами
3. Выберите один правильный ответ.
Один цикл β-окисления жирных кислот включает в себя 4 последовательные реакции:
А. Окисление, дегидратация, окисление, расщепление
Б. Восстановление, дегидрирование, восстановление, расщепление
В. Дегидрирование, гидратация, дегидрирование, расщепление
Г. Гидрирование, дегидратация, гидрирование, расщепление
129
Д. Восстановление, гидратация,
дегидрирование, расщепление
4. Выберите один правильный ответ.
При β-окислении жирных кислот:
А. Двойная связь в ацил-КоА образуется с участием ФАД
Б. Двойная связь в ацил-КоА образуется с участием НАД+
В. Молекула воды от β-гидроксиацил-КоА удаляется с участием НАД+
Г. Тиолаза отщепляет малонил-КоА
Д. Две молекулы ацетил-КоА отщепляются в каждом цикле β-окисления
5. Выберите один правильный ответ.
В составе кофермента в β-окислении участвует витамин:
А. Биотин
Г. Пантотеновая кислота
Б. Фолиевая кислота
Д. В12
В. Пиридоксаль
6. Выберите один неправильный ответ.
При избыточном углеводном питании инсулин индуцирует синтез
следующих ферментов:
А. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
Б. Синтазы жирных кислот
В. Ацетил-КоА-карбоксилазы
Г. Цитратлиазы
Д. Изоцитратдегидрогеназы
7. Установите соответствие.
Фермент:
Функция фермента в синтезе жир-
А. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа
ных кислот:
Б. Синтаза жирных кислот
1. Образует исходный субстрат для
В. Ацетил-КоА-карбоксилаза
синтеза жирных кислот в цитоплазме
Г. Цитратлиаза
клетки
Д. Цитратсинтаза
2. Восстанавливает НАДФ+
3. Катализирует превращения, приводящие к удлинению радикала жир-
130
ных кислот
8. Установите соответствие.
А. Биосинтез жирных кислот
1. Процесс имеет циклический характер
Б. β-окисление жирных кислот
2. Кофермент НАД+ участвует в реакциях
В. Оба процесса
3. Кофермент НАДФН участвует в реакциях
Г. Ни один
4. Цитрат является субстратом
9. Установите соответствие.
А. β-окисление
1. Регуляторный фермент – синтаза жирных кислот
Б. Биосинтез
2. Регуляторный фермент активируется цитратом
В. Оба процесса
3. Регуляторный фермент ингибируется малонил-КоА
Г. Ни один
4. Скорость метаболического пути зависит от скорости
реакций общего пути катаболизма
10. Выберите один правильный ответ.
Жирные кислоты:
А. Используются для глюконеогенеза при голодании
Б. Являются источником энергии для мозга при голодании
В. Являются источником энергии в мышцах в первые минуты интенсивной физической работы
Г. Окисляются в анаэробных условиях
Д. В абсорбтивный период синтезируются в печени после приема пищи,
богатой углеводами
11. Выберите один неправильный ответ.
Холестерол в организме:
А. Является структурным компонентом мембран
Б. Используется как исходный субстрат для синтеза кортизола
В. Используется как исходный субстрат для синтеза холевой кислоты
Г. Окисляется до СО2 и Н2О
Д. Используется как исходный субстрат для синтеза витамина D3
131
12. Выберите один неправильный ответ.
Для снижения концентрации холестерола в крови рекомендуется:
А. Диета с повышенным содержанием крахмала
Б. Ограничение животных жиров
В. Диета с повышенным содержанием клетчатки
Г. Голодание
Д. Интенсивные физические нагрузки
Вариант II
1. Выберите правильный ответ.
Патогенез какого заболевания связан с гиперхолестеринемией:
А. Атеросклероза
Б. Паркинсонизма
2. Выберите правильные ответы.
Какие гормоны усиливают липолиз:
А. Адреналин
Г. Тироксин
Б. Соматотропин
Д. Мужские половые гормоны
В. АКТГ
3. Выберите правильный ответ.
Переваривание липидов в ЖКТ взрослого человека начинается в:
А. Ротовой полости
В. Кишечнике
Б. Желудке
Д. Пищеводе
4. Выберите правильный ответ.
Назовите фермент, который активируется желчными кислотами:
А. Трипсин
Г. Липаза
Б. Пепсин
Д. Энтеропептидаза
В. Амилаза
5. Выберите правильный ответ.
Укажите фермент, участвующий в расщеплении нейтрального жира:
132
А. Альдолаза
В. Липаза
Б. Фосфорилаза
Г. Холестеролэстераза
6. Выберите правильный ответ.
Нейтральный жир (триацилглицерол) расщепляется на:
А. Глицерин
Г. Жирные кислоты
Б. Холин
Д. Фосфорную кислоту
В. Серин
7. Выберите правильный ответ.
Укажите ферменты, участвующие в расщеплении фосфолипидов:
А. Альдолаза
Г. Фосфолипаза
Б. Фосфорилаза
Д. Холестеролэстераза
В. Липаза
8. Выберите правильный ответ.
β-окисление жирных кислот происходит в:
А. Цитоплазме
В. Лизосомах
Б. Митохондриях
Г. Плазматической мембране
9. Выберите правильный ответ.
Транспорту жирных кислот из цитоплазмы в митохондрии предшествует процесс:
А. Активации жирной кислоты
Г. Гидролиза
Б. Гидратации жирной кислоты
Д. Окисления
В. Липолиза
10. Выберите правильный ответ.
Вещества, участвующие в активации жирной кислоты:
А. АТФ
В. Н3РО4
Б. КоА
Г. Ацетил-КоА
133
Вариант III
1. Выберите правильный ответ.
Транспорт жирных кислот из цитоплазмы в митохондрии осуществляется:
А. Витамином А
Г. Креатином
Б. Белком
Д. Цитратом
В. Карнитином
2. Выберите правильный ответ.
Укажите первую реакцию β-окисления жирных кислот, протекающую в митохондриях:
А. Гидрирование
Г. Ацилирование
Б. Дегидрирование
Д. Декарбоксилирование
В. Гидратация
3. Выберите правильный ответ.
Укажите фермент, участвующий в стадии гидратации жирных кислот в процессе β-окисления:
А. β-оксиацил-КоА-дегидрогеназа
Б. ацил-КоА-дегидрогеназа
В. еноил-КоА-гидратаза
Г. тиолаза (ацетил-КоА-ацетилтрансфераза)
Д. ацил-КоА-синтетаза
4. Выберите правильный ответ.
На синтез какого гормона используется холестерин:
А. адреналина
В. вазопрессина
Б. глюкагона
Г. тестостерона
5. Выберите правильный ответ.
На синтез какого витамина используется холестерин:
А. витамина А
Г. витамина Е
Б. витамина Д
Д. витамина РР
В. витамина С
134
6. Выберите правильный ответ.
Назовите основное место локализации в клетке синтеза жирных кислот:
А. цитоплазма
Г. рибосомы
Б. митохондрии
Д. мембрана
В. лизосомы
7. Выберите правильный ответ.
Биотин участвует в образовании:
А. Ацетил-КоА
Г. Фосфоенолпирувата
Б. Малонил-КоА
Д. АцетоацетилАПБ
В. Глицерол-3-фосфата
8. Выберите правильный ответ.
В процессе синтеза жирных кислот удлинение цепи происходит за счет:
А. ацетил-КоА
Г. ацил-АПБ
Б. малонил-КоА
Д. ацетоацетил-АПБ
В. малонил-АПБ
9. Выберите правильный ответ.
Укажите кофермент редуктаз, участвующих в синтезе жирных кислот:
А. НАДН
Г. Пиридоксальфосфат
Б. ФАДН2
Д. Тиаминпирофосфат
В. НАДН
10. Выберите правильный ответ.
Триацилглицеролы жировых депо выполняют функцию:
А. защитную
Г. структурную
Б. энергетическую
Д. транспортную
В. регуляторную
11. Выберите правильный ответ.
Транспорт жирных кислот кровью осуществляется:
А. Альбуминами
В. Липопротеинами
Б. Глобулинами
Д. Фосфолипидами
135
12. Выберите правильный от-
вет.
Липолиз в жировых депо активируется при:
А. Голодании
Б. Избыточном поступлении жиров
В. Избыточном поступлении холестерина
Г. Физической работе
13. Выберите правильный ответ.
Активация жирной кислоты происходит в:
А. Цитоплазме
Г. Микросомах
Б. Лизосомах
Д. Мембранах
В. Митохондриях
Эталон ответов варианта I по теме: «Липиды и их обмен, биологическая роль липидов»
1. Б
7. 1 – Г, 2 – А, 3 – Б
2. Г, Д
8. 1 – В, 2 – Б, 3 – А, 4 – Г
3. В
9. 1 – Г, 2 – Б, 3 – А, 4 – В
4. А
10. Д
5. Г
11. Г
6. Д
12. А
136
Раздел 6. Структура, функции и метаболизм углеводов.
Основы биоэнергетики
Коллоквиум № 7. Структура и функции углеводов живых организмов
Расширенная программа коллоквиума
Классификация углеводов: моно-, олиго-, полисахариды. Строение моносахаридов. Циклические формы сахаров. Изомерия. Оптическая активность.
Свойства моносахаров. Методы определения глюкозы в крови. Характеристика
моносахаридов животных и растительных организмов.
Характеристика дисахаридов, распространенных в животных и растительных организмах. Связи между моносахаридами в дисахаридах. Свойства
дисахаридов. Качественные реакции на отдельные представители дисахаридов.
Значение дисахаридов в питании.
Полисахариды. Структурные мономеры полисахаридов. Гомо- и гетерополисахариды. Резервные полисахариды. Гликоген, крахмал - энергетический
резерв организма.
Крахмал – резервный полисахарид растений. Структура крахмала, его
свойства. Амилоза и амилопектин. Строение крахмального зерна. Гликоген –
резервный полисахарид животных и некоторых грибов. Структура гликогена.
Связи, соединяющие моносахариды в молекуле гликогена, свойства гликогена.
Структурные полисахариды. Целлюлоза – полисахарид, входящий в оболочки клеток растений и некоторых микроорганизмов. Структура целлюлозы.
Различие свойств 1,4-гликозидной связи в молекуле целлюлозы и крахмала.
Значение различий для свойств и функций этих полисахаридов.
Строение клеточных стенок растительных клеток и микроорганизмов. Углеводы, входящие в состав гликопротеидов. Гликопротеиды внешней поверхности животных клеток. Углеводы, входящие в состав соединительной ткани.
Глюкозаминогликаны, протеогликаны.
137
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 1. – С. 302 – 323.
Дополнительная литература:
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир, 1993. – Т. 1, гл. 14. – С. 140 – 150; Т. 2, гл. 54. – С. 299 – 318.
Материалы контроля и самоконтроля знаний по теме: «Структура и
функции углеводов живых организмов»
Вариант I
Тест-контроль
1. Функции углеводов в организме многочисленные, но наиболее
важные из них:
1. энергетическая
3. гомеостатическая
2. структурная
4. защитная
2. К гомополисахаридам относятся:
1. крахмал
3. клетчатка
5. декстраны
2. сахароза
4. гликоген
6. мальтоза
3. По числу атомов углерода в молекуле моносахариды классифицируются на:
1. триозы
3. пентозы
5. гептозы
2. тетрозы
4. гексозы
6. фуранозы
4. В природе наиболее распространены следующие гексозы:
1. глюкоза
3. галактоза
5. эритроза
2. фруктоза
4. арабиноза
6. эритрулоза
5. К дисахаридам относятся:
1. сахароза
3. изомальтоза
5. целлюлоза
2. мальтоза
4. лактоза
6. глюкопираноза
138
6. В состав молекулы мальтозы входят остатки следующих моносахаридов:
1. α-Д-глюкопираноза
2. α-Д-глюкофураноза
3. β-Д-галактоза
4. α-Д-манноза
5. β-Д-глюкопираноза
6. β-Д-глюкофураноза
7. В макромолекуле гликогена имеются следующие химические связи:
1. 1,4-α, α-0-гликозидная
2. 1,6-α, α-0-гликозидная
3. 1,2-α, α-0-гликозидная
4. 1,2-β, β-0-гликозидная
5. 1,4-β, β-0-гликозидная
6. 1,4-α, β-0-гликозидная
8. К моносахаридам относятся:
1. мальтоза
3. лактоза
2. фруктоза
4. гепарин
5. гликоген
9. Глюкоза является:
1. кетогексозой
3. альдогексозой
2. кетопентозой
4. альдопентозой
5. дисахаридом
10. В состав сахарозы входят:
1. 2 молекулы глюкозы
3. глюкоза и фруктоза
2. 2 молекулы фруктозы
4. галактоза и глюкоза
139
Вариант II
Заполните таблицу: «Основные углеводы пищи»
№
п/п
1.
2.
3.
Название
Строение (формула)
Биологическая
роль
Ферменты,
расщепляющие
углевод
Моносахариды:
Д-глюкоза
Д-фруктоза
Д-галактоза
Дисахариды:
Сахароза
Лактоза
Мальтоза
Полисахариды:
Крахмал
Гликоген
(фрагмент,
содержащий α-1,4-и α1,6-гликозидные связи)
Тест-контроль
1. К пентозам относятся следующие моносахариды:
1. рибоза
3. рибулоза
5. ксилулоза
2. дезоксирибоза
4. ксилоза
6. арабиноза
2. Какие углеводы пищи человека являются источниками глюкозы
при переваривании:
1. сахароза
3. крахмал
2. лактоза
4. целлюлоза
3. Полисахаридами бактериального происхождения являются:
1. крахмал
3. клетчатка
5. гликоген
2. целлюлоза
4. декстраны
6. лактоза
4. В состав молекул сахарозы входят остатки моносахаридов:
1. α-Д-глюкопираноза
2. β-Д-фруктофураноза
3. α-Д-фруктофураноза
4. β-Д- глюкопираноза
140
5. α-Д-глюкофураноза
6. β-Д-глюкофураноза
5. Остатки моносахаридов в макромолекуле клетчатки соединены
химической связью:
1. 1,4-α, α-0-гликозидной
2. 1,4-α, β-0-гликозидной
3. 1,4-β, β-0-гликозидной
4. 1,2-α, β-0-гликозидной
5. 1,6-β, β-0-гликозидной
6. 1,2-α, β-0-гликозидной
6. Подберите названия к перечисленным углеводам:
А. Лактоза
В. Сахароза
Б. Мальтоза
Г. Изомальтоза
1. Глк-(α1,6)-Глк
Д. Ни один из этих углеводов
4. Фру-(β1,6)-Гал
2. Глк-(α1,2)-Фру
5. Гал-(β1,4)-Глк
3. Глк-(α1,4)-Глк
7. Выберите ферменты, расщепляющие связи между мономерами:
А. Глк-(α1,4)-Глк
Г. Глк-(α1,2)-Фру
Б. Гал-(β1,4)-Глк
Д. Глк-(α1,4)-Фру
В. Глк-(α1,6)-Глк
1. Мальтаза
2. Изомальтаза
3. Лактаза
8. Крахмал:
А. Линейный полимер
Б. Построен из остатков глюкозы
В. Остатки глюкозы связаны β1,4-гликозидной связью
Г. Поступает в организм в составе животной пищи
Д. Форма депонирования глюкозы в клетках растений.
141
9. Клетками каких структур синтезируются ферменты:
А. Сахароза
1. Поджелудочная железа
В. Лактаза
2. Слизистая желудка
С. Мальтаза
3. Слизистая тонкого кишечника
D. Изомальтаза
4. Слизистая толстого кишечника
E. Амилаза
F. Ни один из перечисленных ферментов
10. Выберите цифры, соответствующие суточной норме углеводов в
питании человека:
1. 50 г
3. 100 г
2. 400 г
4. 200 г
Вариант III
Заполните таблицу: «Переваривание углеводов»
Углевод
Название
фермента
Место
синтеза
фермента
Место и условия (рН) действия фермента
(Отдел ЖКТ)
Химическая
реакция (формула)
Гидролизуемая
связь
Продукты
реакции
1. Сахароза
2. Лактоза
3. Крахмал
4. Гликоген
5. Целлюлоза
Тест-контроль (задачи и задания)
1. Углеводы:
А. Являются источником энергии
Б. В комплексе с белками могут выполнять рецепторную функцию
В. Синтезируются в растениях в процессе фотосинтеза
Г. Входят в состав подкожного слоя и обеспечивают теплоизоляцию
2. Согласно принятой в настоящее время классификации углеводы
подразделяются на 3 основные группы:
1) моносахариды
4) пиранозы
2) олигосахариды
5) фумарозы
3) полисахариды
6) альдозы
142
3. Моносахариды по содержанию функциональных групп подразделяются на две группы:
1. альдозы
3. рибозы
5. пентозы
2. кетозы
4. тетрозы
6. пиранозы
4. К гетерополисахаридам относятся:
1) гепарин
4) целлюлоза
2) гиалуроновая кислота
5) протеогликаны
3) хондроитинсульфаты
6) декстраны
5. Мономером клетчатки (целлюлозы) является:
1. α-Д-глюкопираноза
2. β-Д-глюкопираноза
3. α-Д-глюкофураноза
4. β-Д-глюкофураноза
5. α-рибоза
6. β-рибоза
6. Остатки моносахаридов в макромолекуле крахмала соединены химической связью:
1. 1,4-α, α-0-гликозидной
2. 1,4-β, β-0-гликозидной
3. 1,2-α, α-0-гликозидной
4. 1,2-α, β-0-гликозидной
5. 1,6-β, β-0-гликозидной
6. 1,4-α, β-0-гликозидной
7. Соотнесите:
А. Амилаза слюны
В. Оба фермента
Б. Панкреатическая амилаза
Г. Ни один
1. Оптимальный для действия рН = 8,0
2. Расщепляет α1,6-гликозидные связи
3. Активируется в присутствии NaCl
143
4. Относится к классу гидролаз
8. Напишите структурную формулу дисахарида, состоящую из двух
остатков глюкозы, связанных между собой α1,4-гликозидной связью. Как
называется этот дисахарид?
9. Подберите названия к перечисленным углеводам:
1. Глюкозо (α1,6)-глюкоза
2. Глюкозо (α1,2)-фруктоза
3. Глюкозо (α1,4)-глюкоза
4. (Глюкозо (β1,4)-глюкозо)n
5. Галактозо (β1,4)-глюкоза
6. Фруктозо (β1,6)-галактоза
7. (Глюкозо (α1,4)-глюкозо)n
А. Лактоза
E. Изомальтоза
В. Мальтоза
F. Фрагмент целлюлозы
С. Сахароза
G. Ни один из этих углеводов
D. Фрагмент крахмала
10. Подберите ферменты, расщепляющие связи между мономерами в
углеводах при переваривании их в ЖКТ
1. Глюкозо (α1,4)-глюкоза
2. Глюкозо (α1,2)-фруктоза
3. Глюкозо (α1,6)-глюкоза
4. Галактозо (β1,4)-глюкоза
5. Глюкозо (β1,4)-глюкоза
6. (Глюкозо (α1,4)-глюкозо)n
А. Сахароза
B. Лактоза
C. Мальтоза
D. Изомальтоза
E. Амилаза
F. Ни один из перечисленных ферментов
Эталон ответов варианта I по теме: «Структура и функции углеводов
живых организмов»
1. 1, 2
6. 1, 5
2. 1, 3 – 5
7. 1, 2
3. 1 – 5
8. 2
4. 1 – 3
9. 3
5. 1 – 4
10. 3
144
Семинар № 6. Метаболизм углеводов
Расширенная программа семинара
Энергетическая функция углеводов. Катаболизм углеводов – главный
путь обеспечения организмов энергией. Гликолиз – центральный путь превращения глюкозы для животных, растений и многих организмов. локализация
процесса. Две стадии гликолиза. Подготовительная стадия. Ферменты, участвующие в последовательных реакциях подготовительной стадии. Вторая стадия
– реакции, приводящие к синтезу АТФ. Субстратное фосфорилирование – способ извлечения энергии для синтеза макроэргических связей в гликолизе. Молочная кислота – конечный продукт анаэробного гликолиза. Энергетика гликолиза. Регуляция гликолиза. Фосфофруктокиназа – ключевой фермент в регуляции гликолиза. Роль гексокиназы и пируваткиназы в регуляции гликолиза. Вовлечение гликогена и крахмала и других углеводов в гликолиз. Гидролитическое расщепление гликогена и переход глюкозы в кровь. Строение и свойства
фосфорилаз. Роль гормонов, цАМФ, протеинкиназ в регуляции их активности.
Молочнокислое брожение у микроорганизмов.
Спиртовое брожение. Анаэробное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Тиаминпирофосфат – кофермент декарбоксилазы. Механизм реакции. Образование конечного продукта спиртового брожения. Характеристика
алкогольдегидрогеназы. Энергетика процесса брожения.
Анаэробные пути окисления субстратов. Эволюция живых организмов от
анаэробиоза к аэробиозу. Ограниченность субстратов и малая эффективность
извлечения энергии у анаэробов – тормоз прогрессивной эволюции жизни.
Свойства кислорода, которые определили его участие в биологическом
окислении. Локализация процесса аэробного биологического окисления субстратов у про- и эукариот.
145
Строение митохондрий. Форма,
величина, их число и локализация в
клетке. Свойства и строение внешней и внутренней мембраны митохондрий.
Матрикс митохондрий, какие биохимические процессы проходят в матриксе.
Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Локализация процесса в матриксе митохондрий. Мультиферментный комплекс, осуществляющий декарбоксилирование. Строение и состав комплекса. Механизмы
каталитического действия пируватдегидрогеназы. Конечные продукты реакции
и пути их использования.
Цикл лимонной кислоты (цикл Кребса).
Экспериментальные предпосылки открытия цикла. Инициирующая реакция цикла. Последовательность биохимических реакций цикла. Стадии, на которых освобождается СО2. Стадии, на которых происходит снятие водорода и
восстановление кодегидрогеназ. Особенности окислительного декарбоксилирования α-кетоглутарата. Образование сукцинил-КоА. Фосфорилирование на
уровне сукцинил-КоА и синтез молекулы АТФ. Дальнейший путь превращения
сукцината до оксалоацетата и возобновление цикла. Роль цикла трикарбоновых
кислот в интеграции обмена углеводов, жиров и аминокислот.
Понятие клеточного дыхания. Цепь переноса электронов от субстрата на
кислород. Расположение переносчиков электронов во внутренней мембране
митохондрий. Характеристика и последовательность переносчиков электронов,
составляющих цепь переноса. Величина окислительно-восстановительного потенциала каждой пары переносчиков электронов. Связь электронпереносящего
комплекса с ферментативной системой синтеза АТФ.
Хемиосмотическая теория Питера Митчелла. Градиент ионов Н+ по обе
стороны внутренней мембраны, его значение в механизме синтеза АТФ. АТФсинтетазная система. Механизм действия АТФ-синтетазного комплекса. Источник энергии для образования макроэргической связи. Протонный насос. Энергетический баланс полного окисления молекулы глюкозы. Коэффициент полезного действия аэробного окисления глюкозы. Его эффективность по сравнению
с анаэробным процессом.
146
Регуляция тканевого дыхания
транспортом АТФ и АДФ через мем-
брану митохондрий. Регуляция тканевого дыхания концентрацией восстановленного НАДН+ + Н+. Механизм его транспорта через мембрану митохондрий.
Эффект Пастера.
Синтез углеводов.
Глюконеогенез. Предшественники глюкозы. Карбоксилирование пировиноградной кислоты. Пируваткарбоксилаза - биотиновый фермент.
Реакции синтеза глюкозы из пировиноградной и щавелевоуксусной кислот. Глюкогенные аминокислоты.
Синтез гликогена. Ключевая роль УТФ в синтезе гликогена. Ферменты
синтеза: гликогенсинтетаза и гликозил-1,6-трансфераза. Регуляция активности
гликогенсинтетазы. Гормоны, участвующие в регуляции синтеза гликогена и
его распада в печени и мышцах. Роль циклической АМФ и протеинкиназ в этом
процессе. Катаболизм углеводов – главный путь обеспечения организмов энергией. Фосфоролиз гликогена. Значение этого процесса. Строение и свойства
фосфорилаз. Регуляция активности фосфорилаз. Роль гормонов, цАМФ, протеинкиназ в регуляции их активности.
Уровень глюкозы в крови и его регуляция. Пентозо-фосфатный цикл превращения глюкозы – источник образования восстановленного НАДФН+ + Н+,
пентоз и других сахаров. Последовательные реакции цикла. Значение коферментов и метаболитов, участвующих в процессе. Использование НАДФН2 в
биосинтетических реакциях, связанных с восстановлением.
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 2:
гл. 14. – С. 403 – 435.
гл. 15. – С. 439 – 469.
гл. 16. – С. 476 – 502.
147
гл. 17. – С. 508 – 543.
гл. 20. – С. 601 – 617.
Дополнительная литература:
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир, 1993. – Т. 1:
гл. 11 – 13. – С. 111 – 139.
гл. 17 – 20. – С. 172 – 204.
Материалы контроля и самоконтроля знаний по теме: «Метаболизм
углеводов»
Вариант I
Тест-контроль
1. Регуляторными ферментами гликолиза являются:
1) гексокиназа
2) глюкокиназа
3) глюкозо-6-фосфатизомераза
4) фосфофруктокиназа
5) пируваткиназа
6) фосфоглицераткиназа
2. Промежуточные соединения гликолиза могут быть использованы
в синтезе:
А. Глицерина
Б. Фруктозы
В. Аминокислот
Г. Нуклеотидов
Д. Жирных кислот
3. Образование АТФ происходит во всех процессах, кроме:
А. Субстратного фосфорилирования в гликолизе
148
Б. Окислительного декарбоксилирования пирувата
В. Цитратного цикла
Г. Глюконеогенеза
Д. Окислительного фосфорилирования в аэробном гликолизе
4. Адреналин влияет на обмен углеводов следующим образом:
1) активирует распад гликогена по каскадному механизму через цАМФ
2) усиливает глюконеогенез
3) снижает глюконеогенез
4) активирует гликолиз
5) повышает уровень глюкозы в крови
6) снижает уровень глюкозы в крови
5. Реакцию фосфорилирования АДФ в митохондриях катализирует
фермент:
1) каталаза
2) НАДН-дегидрогеназа
3) QН2-дегидрогеназа
4) АТФ-синтетаза
5) Nа+/К+-АТФ-аза
6) Сукцинатдегидрогеназа
6. Условиями, необходимыми для окислительного фосфорилирования, являются:
1) наличие внутренней мембраны митохондрий
2) целостность внутренней мембраны митохондрий
3) активирование независимой АТФ-синтетазы
4) образование электрохимического потенциала не менее 0,2 V
5) наличие кислорода
6) наличие ферментов переноса электронов и протонов
7. Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
1) Оксалоацетат + Ацетил-КоА + Н2О → Цитрат + HSКоА
149
+
2) Изоцитрат + NAD → α-
Кетоглутарат + СО2+ + NADH + H+
3) Сукцинил-КоА + GDP + H3PO4 → Сукцинат + GTP + HSKoA
4) Фумарат + Н2О → Малат
А. Фумараза
Б. Цитратсинтаза
В. Сукцинаттиокиназа
Г. Изоцитратдегидрогеназа
8. Что представляет собой цепь переноса (транспорта) электронов
(ЦПЭ):
1) мультиэнзимный комплекс
2) класс трансфераз
3) класс липаз
4) класс лиаз
5) ферментный ансамбль передачи ē на кислород
6) совокупность комплексов ферментов, передающих электроны от
НАДН + Н+ и ФАДН2 на кислород
9. Какие ферменты входят в состав ЦПЭ:
1) НАДН-дегидрогеназа
2) Каталаза
3) QН2-дегидрогеназа
4) Цитохром В
5) Цитохром С
6) Цитохромоксидаза
10. Пентозофосфатный путь протекает в цитозоле клеток:
1) жировой ткани
2) коры надпочечников
3) сетчатки глаза
4) лактирующей молочной железы
5) в эритроцитах
6) в быстро растущей эмбриональной ткани
150
Вариант II
Заполните таблицу «Аллостерическая регуляция гликолиза и глюконеогенеза в печени»
Процесс
Регуляторный
фермент
Активатор(ы)
Ингибитор(ы)
Реакция и ее
продукты
1. Гликолиз
2. Глюконеогенез
Тест-контроль (задания и задачи)
1. Получение энергии в организме человека протекает путем:
1) аэробного гликолиза
2) анаэробного гликолиза
3) β-окисления высших жирных кислот
4) переаминирования
5) субстратного фосфорилирования
6) окислительного фосфорилирования
2. Анаэробный гликолиз протекает:
1) в мышцах при усиленной работе
2) в мышцах в состоянии покоя
3) в сердце при недостаточном кровообращении или гипоксии
4) в злокачественных опухолях
5) в эритроцитах
6) в печени
3. Ферменты анаэробного гликолиза:
А. Фосфофруктокиназа
Б. Пируваткиназа
В. Оба
Г. Ни один
1) Катализирует реакцию, протекающую с затратой АТФ
151
2) Фосфорилирует АДФ
3) Катализирует необратимую реакцию
4) Катализирует реакцию дегидрирования
4. В аэробном гликолизе:
А. НАД+
Б. АТФ
В. Оба
Г. Ни один
1) Регенерируется в ЦПЭ
2) Конечный продукт
3) Образуется в реакции 3-фосфоглицерат → 2-фосфоглицерат
4) Синтез сопряжен с ЦПЭ
5. На каком этапе происходят две окислительно-восстановительные
реакции?
А. Глюкоза ---------→ Фруктоза-6-фосфат
Б. Фруктозо-1,6-бифосфат ---------→
------------→ ² Глицероальдегидфосфат
В. Глицероальдегидфосфат -------→ Пируват
Г. Пируват --------------------→ Ацетил-КоА
Д. Глицероальдегидфосфат ---------→ Лактат
6. Соотнесите:
А. Глюкокиназа
Б. Гексокиназа
В. Оба фермента
Г. Ни один
1) Обеспечивает превращение глюкозы в клетке даже при ее низкой концентрации в крови
2) Фосфорилирует глюкозу в печени в период пищеварения
3) Катализирует необратимую реакцию
4) Катализирует реакцию, в которой расходуется АТФ
152
7. Соотнесите:
А. Фруктозо-1,6-дифосфатаза
Б. Глюкозо-6-фосфатаза
В. Оба фермента
Г. Ни один
1) Катализирует реакцию с образованием неорганической фосфорной кислоты
2) Катализирует реакцию, протекающую с потреблением энергии
3) Относится к классу трансфераз
4) Осуществляет необратимое превращение
8. А. Сколько моль пирувата образуется при распаде 1 моль глюкозы
при аэробном гликолизе? Сколько моль АТФ будет синтезироваться в
этом процессе?
Б. Как изменится энергетический эффект, если окисление 1 моль
глюкозы до пирувата будет происходить в анаэробных условиях?
9. а) Для процесса катаболизма глюкозы, обеспечивающего длительную работу скелетных мышц, характерно:
А. Все реакции протекают в цитозоле клетки
Б. Обеспечивает синтез 38 моль АТФ на 1 моль глюкозы
В. Образует метаболиты, используемые для синтеза других веществ
Г. Происходит при условии регенерации НАД в ЦПЭ
Д. При гиповитаминозах может снижать скорость
б) Метаболиты этого процесса
А. Фруктозо-6-фосфат
Б. Пируват
В. 2-фосфоглицерат
Г. Фосфоенолпируват
Д. Глицероальдегидфосфат
1) Включается в реакцию дегидрирования
2) Образуется в результате необратимой реакции
153
3) Включается в реакцию окис-
лительного декарбоксилирования
10. Лактат:
А. Выделяется с потом, проявляя антибактериальные свойства
Б. Служит дополнительным «топливом», необходимым для усиленной работы сердца
В. Образуется при регенерации НАД в гликолизе
Г. Всегда образуется в эритроцитах
Д. Может дегидрироваться с образованием НАДН + Н+
11. Какие из перечисленных превращений составляют глюкозолактатный цикл (цикл Кори)? Расположите их в порядке протекания в
цикле.
1) Лактат образуется в мышцах при анаэробном гликолизе
2) Лактат поступает из мышц в кровь и окисляется во всех тканях до СО2
и Н2О
3) Из мышц лактат поступает в кровь, а затем в печень
4) Образующийся в сокращающейся мышце лактат активно превращается
этими клетками в глюкозу
5) В печени лактат превращается в пируват и включается в глюконеогенез
6) Продукт глюконеогенеза поступает из печени в кровь и используется
мышцами как источник энергии
12. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты
осуществляется при участии:
А) только тиаминпирофосфата
Б) только ФАД
В) только липоевой кислоты
Г) только коэнзима А
Д) всех перечисленных коферментов
13. Назовите общие метаболиты, образовавшиеся из белков, углеводов и липидов в результате унификации метаболизма:
154
1) пировиноградная кислота
2) ацетил-КоА
3) α-кетоглутарат
4) оксалоацетат
5) глутаминовая кислота
6) олеиновая кислота
14. Биохимические функции цикла Кребса:
1) интегративная
2) обезвреживание
3) катаболическая
4) анаболическая
5) транспортная
6) энергетическая
15. Где протекает ЦТК:
1) в полисомах клетки
2) в ядре клетки
3) в митохондриях клетки
4) в матриксе митохондрий
5) в межмембранном пространстве митохондрий
6) на внутренней мембране митохондрий
16. При оксидазном пути использования кислород является:
1) конечным акцептором электронов
2) конечным акцептором протонов
3) конечным акцептором электронов и протонов
4) донором электронов
17. К каждому ферменту подберите соответствующий кофермент:
1. Сукцинатдегидрогеназа
А. ФАД
2. НАДН-дегидрогеназа
Б. Тиаминпирофосфат
155
3. Малатдегидрогеназа
В. ФМН
4. Пируватдекарбоксилаза
Г. НАД+
18. Ферменты ЦПЭ локализованы в:
1) наружной мембране митохондрий
2) внутренней мембране митохондрий
3) межмембранном пространстве
4) цитозоле клеток
5) матриксе митохондрий
6) ядре клеток
19. Процесс синтеза АТФ, идущий сопряженно с реакциями окисления при участии системы дыхательных ферментов митохондрий, называется:
А) субстратным фосфорилированием
Б) свободным окислением
В) окислительным фосфорилированием
Г) хемосинтетическим фосфорилированием
Д) фотосинтетическим фосфорилированием
20. Синтез ГТФ в цикле ди- и трикарбоновых кислот сопряжен с превращением:
А) α-кетоглутаровой кислоты в янтарную
Б) фумаровой кислоты в яблочную
В) янтарной кислоты в фумаровую
Г) изолимонной кислоты в α-кетоглутаровую
Д) лимонной кислоты в цис-аконитовую
21. Ацетил-КоА конденсируется с щавелевоуксусной кислотой при
посредстве конденсирующего фермента с образованием:
А) пировиноградной кислоты
Б) лимонной кислоты
В) янтарной кислоты
Г) α-кетоглутаровой кислоты
156
Д) цис-аконитовой кислоты
22. С синтезом АТФ сопряжены реакции:
А. НАДН + H+ + Q → НАД+ + QH2
Б. Сукцинат + Q → фумарат + QH2
В. QH2 + 2 цитохрома с (Fе3+) → Q + 2 цитохрома с (Fe2+) + 2 Н+
Г. Малат + НАД+ → ЩУК + НАДH + Н+
Д. 2 цитохрома с (Fe2+) + ½О2 → 2 цитохрома с (Fe3+) + О223. Подберите к перечисленным ниже регуляторным ферментам общего пути катаболизма соответствующие модуляторы (эффекторы):
1. Пируватдегидрогеназный комплекс
А. Активируется цитратом
2. Цитратсинтаза
В. Ингибируется ацетил-КоА
3. Изоцитратдегидрогеназа
С. Ингибируется АТФ
4. α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс Д. Ингибируется сукцинил-КоА
24. Соотнесите:
А. Распад гликогена в печени
Б. Распад гликогена в мышцах
В. Оба
Г. Ни один
1) Поддерживает постоянное содержание глюкозы в крови в период между приемами пищи
2) Происходит с образованием продукта, используемого только в клетках
органа
3) Происходит с использованием энергии УТФ
4) Происходит с участием неорганического фосфата
25. Гликогенфосфорилаза катализирует:
А. Окисление глюкозо-6-фосфата
Б. Расщепление связей в точках ветвления
В. Образование свободной глюкозы
Г. Образование глюкозо-1-фосфата
157
Д. Реакцию с участием АТФ
26. Расставьте перечисленные ниже события в клетке, вызванные
действием глюкагона в порядке их протекания
1) Активная аденилатциклаза катализирует в плазматической мембране
образование циклического АМФ (цАМФ) из АТФ
2) Активная протеинкиназа фосфорилирует киназу фосфорилазы и гликогенсинтетазу
3) Глюкагон связывается с плазматической мембраной клетки печени и
активирует аденилатциклазу
4) Повышение внутриклеточного содержания цАМФ активирует протеинкиназу
5) Фосфорилирование фосфорилазы посредством киназы фосфорилазы
«включает» процесс
27. Энергетически для организма наиболее выгоден обмен углеводов,
идущий по пути:
А) брожения
Б) дыхания (дихотомический путь)
В) гликолиза
Г) дыхания (апотомический путь)
Д) гликогенолиза
28. Используя перечисленные метаболиты, составьте схему процесса
превращения глюкозы в печени здорового человека, скорость которого
нарастает через 1 час после еды, содержащей преимущественно углеводную пищу.
1. Глюкоза
6. УТФ
2. Глюкозо-1-фосфат
7. АТФ
3. Глюкозо-6-фосфат
8. Гликоген
4. УДФ-глюкоза
9. АДФ
5. Фруктозо-6-фосфат
10. Пирофосфат
158
29.
Выберите
утверждения,
характеризующие физиологическое
значение пентозофосфатного цикла превращения глюкозы:
А. Активно протекает в жировой ткани
Б. Включает совместное протекание окислительного пути синтеза пентоз
и пути возвращения пентоз в гексозы
В. Промежуточные продукты могут включаться в аэробный и анаэробный
гликолиз
Г. Образуются восстановительные коферменты, используемые в реакциях
восстановления
Д. Образуются пентозы, используемые для синтеза нуклеотидов
30. Выберите процессы, в которые могут включаться метаболиты
пентозофосфатного пути превращения глюкозы:
А. Синтез нуклеотидов
Б. Синтез липидов
В. Общий путь катаболизма
Г. ЦПЭ
Д. Фотосинтез у растений
31. Неокислительная ветвь пентозо-фосфатного пути поставляет пентозы, идущие на биосинтез:
1) нуклеиновых кислот
4) цАМФ
2) АТФ
5) ВЖК
3) ГТФ
6) ЦТФ
32. Превращение глицерина в глюкозу:
А. Включает образование 1,3-дифосфоглицерата
Б. Не требует затрат АТФ
В. Протекает в корковом веществе почек, жировой ткани
Г. Протекает в корковом веществе почек, печени
Д. Включает образование диоксиацетонфосфата
33. Регуляторными ферментами глюконеогенеза являются:
1) Пируваткарбоксилаза
159
2) Малатдегидрогеназа
3) Фосфоенолпируваткарбоксилаза
4) Фруктозо-1,6-дифосфатаза
5) Глюкозо-6-фосфатаза
6) Изомераза
34. Выберите утверждения, характеризующие распад гликогена и
гликонеогенез в печени.
1) Является источником глюкозы в крови
А.
Характерно
для
2) В период между приемами пищи активируется в глюконеогенеза
первую очередь
В.
Характерно
для
3) Является источником глюкозы для мозга при дли- распада гликогена
тельном голодании
С.
Характерно
4) Регуляторный фермент фосфорилаза
обоих процессов
для
5) Аллостерическим активатором фермента является Д. Не характерно ни
цитрат
для одного из процес-
6) Процесс регулируется гормоном
сов
7) Образование 1 моль глюкозы сопряжено с затратой 6 моль макроэргических соединений
8) Образование 1 моль глюкозы не сопряжено с затратой энергии
35. Интенсивность глюконеогенеза возрастает при следующих состояниях:
1) Голодание
2) Сахарный диабет
3) Избыток углеводов в пище
4) Избыток липидов в пище
5) Интенсивность глюконеогенеза всегда постоянна
6) Снижается при сахарном диабете
160
Вариант III
Заполните таблицу: «Пентозофосфатный путь превращения глюкозы»
Основные этапы Схема
Суммарное
процесса
уравнение
1.
процесса
Ферменты
Характери-
Биологическое
стика этапов
значение
Окислитель-
ный путь образования пентоз
2. Неокислительный путь образования пентоз
Тест-контроль (задания и задачи)
1. Превращение пирувата в фосфоенолпируват:
А. Протекает в печени, корковом веществе почек, мышцах
Б. Включает реакцию фосфорилирования
В. Протекает в две стадии
Г. Необратимый процесс
Д. Требует затраты 1 моль АТФ и 1 моль ГТФ
2. Положительными аллостерическими модуляторами гликолиза являются:
1) АМФ
2) АДФ
3) Фруктозо-1,6-дифосфат
4) Цитрат
5) АТФ
6) НАДН + Н+
3. На каком этапе аэробного гликолиза используются 2 моль АТФ и
синтезируются 6 моль АТФ (суммарный эффект этапа – 4 моль АТФ)?
А. Глюкоза -----------------------------→ 2 Пируват
Б. Глицероальдегидфосфат ---------→ Пируват
161
В. Глюкоза ----------------→ 2
Дисфосфоглицерат
Г. 3-Фосфоглицерат ------------------→ Пируват
Д. Фруктозо-6-фосфат -------------→ 2 Пируват
4. Конечным продуктом аэробного гликолиза является:
А. СО2
Г. Лактат
Б. Н2О
Д. Пируват
В. НАДН
5. Соотнесите:
А. Аэробный гликолиз
В. Оба
Б. Анаэробный гликолиз
Г. Ни один
1) Требует постоянной регенерации НАД
2) Акцептором водорода от НАДН является пируват
3) Сопряжен с синтезом 38 моль АТФ на 1 моль глюкозы
4) Источник энергии для эритроцитов
6. Подберите особенности, характерные для аэробного и анаэробного
гликолиза.
1) Процесс требует постоянной ре- А. Характерно только для аэробного
генерации НАД+
гликолиза
2) Акцептором водорода от НАДН+ В. Характерно только для анаэробноявляется пируват
го гликолиза
3) Сопряжен с синтезом АТФ при С. Характерно для обоих процессов
участии ЦПЭ
7. Подберите к перечисленным ферментам реакции, которые они катализируют.
1) Лактатдегидрогеназа
А. Необратимые реакции
2) Гексокиназа
В. Окислительно-восстановительные
3) Фосфоглюкоизомераза
С. Сопряженные с синтезом АТФ без уча-
4) Фосфофруктокиназа
стия ЦПЭ
5) Фосфоглюкомутаза
Д. Связанные с использованием Н3РО4
6) Пируваткиназа
Е. Связанные с использованием АТФ
162
7) Енолаза
F. Ни одной из этих реакций
8) Фосфоглицераткиназа
9) Глицероальдегидфосфатдегидрогеназа
8. Подберите утверждения, характеризующие аэробное окисление
лактата в печени.
1) Скорость уменьшается при снижении в клетке А. Глюконеогенез из
отношения АТФ/АДФ
лактата
2) Скорость увеличивается при накоплении цитрата
Б. Окисление лактата
3) Сопровождается синтезом 18 АТФ
С. Оба процесса
4) Требует затраты 6 моль АТФ
Д. Ни один из про-
5) Накопление НАДН+ ингибирует процесс
цессов
6) Регуляторный фермент пируваткарбоксилаза
9. НАДH участвует в реакции превращения пирувата в:
А. Оксалоацетат
Б. Ацетил-КоА
В. Фосфоенолпируват
Г. Лактат
Д. Аланин
10. Биологическое окисление – это:
1) совокупность окислительно-восстановительных реакций в организме,
ведущих к образованию энергии
2) совокупность окислительно-восстановительных реакций, протекающих
с затратой энергии
3) совокупность биохимических процессов, приводящих к биосинтезу
фосфолипидов
4) совокупность биохимических процессов, приводящих к биосинтезу
гликогена
163
5) совокупность восстановительных реакций
6) совокупность окислительных реакций
11. Назовите фермент ЦТК, обладающий стереоспецифичностью:
1) Цитрат-синтаза
2) Аконитаза
3) α-КТ-дегидрогеназный комплекс
4) L-малат-дегидрогеназа
5) Фумараза
6) Нуклеозиддифосфаткиназа
О
12. Катаболизм СН3С~SКоА в цикле Кребса приводит к образованию:
1) Н2О
2) 1 мол. ГТФ
3) 2 мол. СО2
4) 3 мол. НАДН + Н+
5) 1 мол. ФАДН2
6) 3 мол. НАДФН + Н+
13. Соотнесите:
А. Изоцитратдегидрогеназа
Б. Сукцинатдегидрогеназа
В. Оба
Г. Ни один
1) ФАД-зависимая дегидрогеназа
2) НАД-зависимая дегидрогеназа
3) Катализируют реакцию окисления
4) Катализируют реакцию субстратного фосфорилирования
164
14. Сколько молей АТФ может синтезироваться при окислении 1
ммоль субстрата в указанных реакциях?
1. Пируват → СО2 + Н2О
А. 3 моль
2. Ацетил-КоА → СО2 + Н2О
Б. 5 моль
3. Пируват → Ацетил-КоА
В. 12 моль
4. Сукцинат →ЩУК
Г. 15 моль
15. Все перечисленные утверждения правильно характеризуют механизм окислительного фосфорилирования, кроме:
А. В процессе функционирования ЦПЭ происходит перенос протонов через внутреннюю мембрану в митохондриальный матрикс
Б. Энергия переносимых по ЦПЭ электронов трансформируется в энергию протонного электрохимического потенциала
В. Однонаправленный транспорт Н+ в межмембранное пространство создает градиент концентрации протонов
Г. Протонофоры разобщают дыхание и фосфорилирование
Д. Энергия электрохимического потенциала используется для синтеза
АТФ
16. Чем определяются анаболические функции цитратного цикла?
1) Использованием промежуточных продуктов цикла для синтеза аминокислот и гема
2) Образованием доноров водорода (НАДН, ФАДН2) для цепи переноса
электронов
3) Использованием промежуточных продуктов цикла для образования
доноров водорода НАДФН, необходимого для синтеза жирных кислот и стероидов
4) Синтезом цитрата
17. Выберите ферменты, катализирующие реакцию, непосредственно
сопряженную с синтезом ATP в митохондриях:
165
А. AТФ-синтаза
Б. НАДН-дегидрогеназа
В. QH2-дегидрогеназа
Г. НАД-зависимая дегидрогеназа
Д. Цитохромоксидаза
18. Выберите из нижеперечисленных утверждений правильные:
А) любая реакция биологического окисления сопряжена с окислительным
фосфорилированием
Б) посредством реакций окислительного фосфорилирования на уровне
субстрата у аэробов образуется главная масса АТФ
В) при окислительном фосфорилировании на уровне электронтранспортной цепи окислительный субстрат непосредственного участия в активировании
неорганического фосфата не принимает
Г) универсальным донором атомов водорода для дыхательной цепи ферментов служит восстановительный флавинадениндинуклеотид
19. Соединением, содержащим макроэргическую связь, является:
А. глицерофосфат
Б. глюкозо-6-фосфат
В. ацетил-КоА
Г. янтарная кислота
Д. глюкозо-1-фосфат
20. Что представляет собой АТФ-синтетаза:
1) интегральный белок внутренней мембраны митохондрий
2) интегральный белок наружной мембраны митохондрий
3) состоит из двух частей: F0 и F1
4) состоит из трех частей: F0, F1 и F2
5) активирует биосинтез АТФ из АДФ и Н3РО4
6) активирует биосинтез АТФ из АМФ и двух молекул Н3РО4
21. Роль кислорода при оксигеназном пути его использования:
1) конечный акцептор электронов
166
2) донор электронов
3) встраивается в гидрофобные соединения
4) выполняет пластическую функцию
5) соединяется с протонами, образуя Н2О
6) превращает гидрофобные соединения в гидрофильные
22. Выберите ферменты, которые катализируют процесс превращения глюкозы в печени. Расставьте их в необходимом порядке:
1) УДФ-глюкопирофосфорилаза
2) Гексокиназа
3) Глюкозо-6-фосфатаза
4) Фосфоглюкомутаза
5) Фосфорилаза активная
6) Фермент «ветвления»
7) Гликогенсинтетаза
8) Глюкозо-6-фосфатаза
9) Протеинкиназа
23. Реакцию образования глюкозо-1-фосфата из гликогена ускоряет
фермент:
А) глюкокиназа
Б) фосфоглюкомутаза
В) фосфорилаза
Г) фосфатаза
Д) глюкозофосфатизомераза
Е) фосфорилаза b
24. Соотнесите:
А. Гликоген мышц
Б. Гликоген печени
В. Оба
Г. Ни один
1. Находится в клетках в виде гранул
167
2. Обеспечивает глюкозой мозг
при голодании
3. Молекула сильно разветвлена, что затрудняет ее мобилизацию
4. Содержание в ткани зависит от ритма питания
25. Гликогенсинтаза:
А. В качестве субстрата использует уридиндифосфатглюкозу
Б. Катализирует необратимую реакцию
В. Локализована в митохондриях
Г. Катализирует образование α1,6-гликозидных связей
Д. Катализирует образование связей в линейных участках полимера
26. Из перечисленных ниже метаболитов выберите и составьте схему
процесса, протекающего в печени через 4 – 5 часов после еды.
1) Глюкозо-6-фосфат
6) Пирофосфат
2) Глюкозо-1-фосфат
7) Глюкоза
3) УДФ-глюкоза
8) Н3РО4
4) Гликоген
9) АТФ
5) АМФ
27. Метаболиты пентозофосфатного пути превращения глюкозы могут быть использованы для синтеза:
А. НАД+
Г. Кофермента А
Б. ФАД
Д. АТФ
В. УТФ
28. Выберите пути использования метаболитов пентозофосфатного
цикла превращений глюкозы.
1) НАДФН·Н+
А. Синтез нуклеотидов
2) Рибозо-5-фосфат
В. Восстановительные реакции при синтезе
3) Глицероальдегидфосфат
жирных кислот
4) Фруктозо-6-фосфат
С. Реакции гидроксилирования
Д. Аэробный и анаэробный гликолиз
29. А. Выберите, какие реакции протекают в пентозофосфатном цикле превращения глюкозы.
168
1) Дегидрирование
2) Декарбоксилирование и одновременно дегидрирование
3) Перенос 2- и 3-углеродных фрагментов с одной молекулы на другую
4) Карбоксилирование
5) Образование пентоз из глюкозо-6-фосфата
6) Взаимопревращение пентоз
7) Образование глюкозо-6-фосфата из пентоз
Б. Из перечисленных выше реакций выберите:
а) реакции, протекающие в окислительном пути синтеза пентоз
б) реакции, протекающие в неокислительном пути синтеза пентоз
30. Выберите утверждения, правильно характеризующие пентозофосфатный цикл превращения глюкозы.
1) Активно протекает в жировой ткани
2) Включает совместное протекание окислительного пути синтеза пентоз
и пути возвращения пентоз в гексозы
3) Промежуточные продукты могут включаться в аэробный и анаэробный гликолиз
4) Протекают реакции, сопряженные с ЦПЭ
5) Образуются восстановленные коферменты, водород которых используется для восстановительных синтезов
6) Образуются пентозы, используемые для синтеза нуклеотидов
31. Глюконеогенез:
А. В процессе участвует фермент, содержащий биотин
Б. В реакциях используется энергия только в форме АТФ
В. Все реакции протекают в цитозоле
Г. В реакциях участвует молекула СО2, атом углерода которой включается в молекулу глюкозы
Д. Используется энергия гидролиза АТФ и ГТФ
32. Глюконеогенез локализован в следующих органах и тканях:
1) в скелетных мышцах
169
2) в печени
3) в корковом слое надпочечников
4) в слизистой кишечника
5) в жировой ткани
6) в эритроцитах
33. Субстратами глюконеогенеза являются:
1) лактат
2) пируват
3) оксалоацетат
4) α-кетоглутарат
5) сукцинат, глицерин
6) ацетил-КоА
34. Положительными модуляторами глюконеогенеза являются:
1) АДФ
4) Цитрат
2) АМФ
5) Mg2+
3) АТФ
6) Ацетил-КоА
35. Источником атомов углерода в глюкозе не может быть:
А. Аспартат
Г. Малат
Б. СО2
Д. Ацетил-КоА
В. Глицерин
Эталон ответов варианта I темы: «Метаболизм углеводов»
1. 1, 2, 4, 5
6. 1, 2, 4 – 6
2. Б, В
7. 1 – Б; 2 – Г; 3 – В; 4 – А
3. Г
8. 1, 6
4. 1, 3, 5
9. 1, 3 – 6
5. 4
10. 2, 4 – 6
170
Раздел 7. Нейрогуморальная регуляция метаболизма
Семинар № 7. Нейрогуморальная регуляция метаболизма
Расширенная программа семинара
Регуляция метаболизма – необходимое условие существования организма
при изменяющихся функциональных состояниях и условиях внешней среды.
Условия, необходимые для одновременного протекания процессов биосинтеза
и распада биоорганических компонентов в клетке. Общие метаболиты и направляющие реакции анаболизма и катаболизма. Регуляторные ферменты, катализирующие реакции биосинтеза и распада. Необходимость ключевых реакций. Уровни регуляции метаболизма.
Регуляция на уровне активности ферментов. Роль мембран в регуляции
активности ферментов. Регуляция на уровне синтеза ферментов.
Нейрогуморальная регуляция метаболизма. Характеристика желез внутренней секреции. Нейросекреторная железа – гипоталамус. Эндокринные железы – гипофиз, щитовидная железа, надпочечники, поджелудочная железа, половые железы.
Гормоны. Три класса гормонов – белково-пептидные, амины, стероидные.
Общие представления о действии гормонов. Их концентрация в крови. Рецепторы гормонов в клетках-мишенях. Водорастворимые и жирорастворимые гормоны. Различия в механизме их действия.
Гипоталамус. Гормоны гипоталамуса – либерины (рилизинг-факторы) и
статины. Пептидная природа гормонов гипоталамуса. Гипофиз – мишень действия гормонов гипоталамуса.
Гипофиз. Строение гипофиза. Гормоны передней доли гипофиза – тропины. Характеристика тропных гормонов – кортикотропин, тиреотропин и другие. Мишень тропных гормонов гипофиза – соответствующие эндокринные же-
171
лезы. Задняя доля гипофиза. Вазо-
прессин и окситоцин. Их характери-
стика и механизм действия.
Надпочечники. Строение надпочечников: мозговой и корковый слой. Регуляция секреции мозгового слоя надпочечников нервной системой, коркового
слоя – тропным гормоном гипофиза. Адреналин – гормон мозгового слоя надпочечников. Строение адреналина. Механизм гормонального действия адреналина. Клетки-мишени гормона. Регуляция углеводного и липидного обмена под
действием адреналина. Посредники регуляторного действия адреналина.
Поджелудочная железа. Строение железы. Двойственная функция железы. Островки Лангерганса. Гормоны, вырабатываемые клетками эндокринной
части железы: инсулин, глюкагон, соматостатин.
Строение инсулина. Проинсулин. Функции инсулина в регуляции уровня
глюкозы в крови. Другие проявления недостатка инсулина. Гипергликемия,
глюкозурия, кетонные тела. Нарушение липидного и белкового обмена. Строение глюкагона. Два пути действия глюкагона на углеводный обмен: через распад гликогена и ингибирование гликолитического пути распада глюкозы.
Пептидная природа гормона соматостатина. Синтез в Д-клетках островковой ткани. Характер действия на секрецию гормонов поджелудочной железы
инсулина и глюкагона.
Щитовидная железа. Гормоны, синтезирующиеся в щитовидной железе.
Строение гормонов. Тиреоглобулин. Участие йода в синтезе тироксина и трийодтиронина. Действие тиреоидных гормонов на метаболизм. Понятие основного обмена. Состояние, вызванное недостатком или избытком синтеза тиреоидных гормонов.
Кора надпочечников. Стероидные гормоны коры надпочечников – минерало- и глюкокартикоиды. Их строение и действие на обмен. Рецепторы кортикостероидов в цитоплазме клеток. Роль гормонов в регуляции экспрессии генов.
172
Предшественники
стероидных
гормонов. Половые гормоны. Андро-
гены и эстрогены. Механизм действия половых гормонов.
Рекомендуемая литература
Основная литература:
А. Ленинджер. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 3:
гл. 24. – С. 744 – 777; гл. 25. – С. 779 – 807.
Дополнительная литература:
Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл. Биохимия человека. – М.:
Мир, 1993. – Т. 2, гл. 43 – 52. – С. 147 – 272.
Материалы контроля и самоконтроля знаний по теме: «Нейрогуморальная регуляция метаболизма»
Вариант I
Тест-контроль
1. Укажите гормоны-белки:
1) Эстрадиол
4) Инсулин
2) Глюкагон
5) Кортизол
3) Тироксин
6) Соматотропин
2. В регуляции репродуктивной функции организма участвуют:
1) Адреналин
4) Тестостерон
2) Глюкагон
5) Эстрадиол
3) Прогестерон
6) Эстрон
3. При сахарном диабете происходят следующие нарушения обмена
углеводов:
1) активирован гликолиз
2) ингибирован гликолиз
3) активирован глюконеогенез
4) ингибирован глюконеогенез
173
5) снижен биосинтез гликогена
6) повышен уровень глюкозы в крови
4. При поступлении в организм большого количества углеводов усиливаются процессы депонирования энергетического материала. Выберите
гормоны, обеспечивающие эти процессы.
1) Глюкагон
4) Инсулин
2) Альдостерон
5) Кальцитонин
3) Адреналин
6) Кортизол
5. Влияние инсулина на биохимические показатели в крови:
1) повышает содержание глюкозы
2) понижает содержание глюкозы
3) содержание глюкозы не изменяет
4) повышает содержание НЭЖК
5) снижает содержание НЭЖК
6) содержание НЭЖК не изменяет
6. Влияние адреналина на биохимические показатели в крови:
1) содержание глюкозы не изменяется
2) повышает содержание глюкозы
3) понижает содержание глюкозы
4) содержание НЭЖК не изменяет
5) снижение НЭЖК
6) повышает содержание НЭЖК
7. Распределите перечисленные гормоны по группам (А – С) в соответствии с их химическим строением:
1) Паратгормон
5) Кортизол
2) Прогестерон
6) Тиротропин
3) Трийодтиронин
7) Соматотропин
4) Инсулин
8) Кортикотропин
А. Белки
Б. Стероиды
С. Производные аминокислот
174
8. К указанным органам-мишеням подберите соответствующие гормоны.
1. Почки
А. Кальцитонин
2. Костная ткань
Б. Альдостерон
3. Кишечник
В. Кальцитриол
4. Печень
Г. Паратгормон
Д. Глюкагон
9. Выберите изменения, характерные для гипопаратиреоидизма и рахита.
1. снижение концентрации кальция в крови
А. характерно для гипераль-
2. остеопороз
достеронизма
3. уменьшение всасывания кальция в крови
В. характерно для рахита
4. повышение реабсорбции кальция в почках
С. характерно для обоих за-
5. повышение концентрации кальция в крови
болеваний
Д. не характерно ни для одного
10. Расположите события, происходящие при синтезе и секреции тиреоидных гормонов в необходимом порядке, используя цифровые обозначения.
1) Йодирование остатков тирозина в тиреоглобулине
2) Синтез тиреоглобулина в гипоталамусе
3) Объединение двух йодированных молекул тирозина с образованием
три- и тетрайодопроизводных
4) Поступление йодтиронинов в клетки-мишени
5) Синтез и секреция тиреотропина
6) Связывание йодтиронинов с тироксинсвязывающим белком
175
Вариант II
Тест-контроль
1. Укажите гормоны-пептиды:
1) Адреналин
4) глюкагон
2) Кортизол
5) прогестерон
3) АКТГ
6) вазопрессин
2. Гормон, синтезирующийся в островковой ткани поджелудочной
железы называется:
А) тестостероном
Г) адреналином
Б) тироксином
Д) инсулином
В) паратгормоном
3. Местом биосинтеза пептидных гормонов является:
А) надпочечники
Б) щитовидная железа
В) семенники
Г) околощитовидные железы, поджелудочная железа, гипофиз и слизистая органов пищеварения
Д) яичники
4. Гормон адреналин, представляющий собой катехоламин, стимулирует активность фермента:
А) фосфатазы
Г) аденилатциклазы
Б) амилазы
Д) гликогенсинтетазы
В) нуклеазы
5. Гормонам, регулирующим водный баланс и осмотическое давление
плазмы крови, а также стимулирующим сокращение гладких мышц сосудов является:
а) вазопрессин
г) адренокортикотропин
б) окситоцин
д) тиреотропин
в) гастрин
176
6. Выберите симптомы, характерные для сахарного и несахарного
диабета.
1. гиперглюкоземия
А. характерно для кортизола
2. полиурия
В. характерно для глюкагона
3. кетонемия
С. характерно для обоих гормонов
4. ацидоз
Д. не характерно ни для одного из
5. азотемия
гормонов
7. Выберите изменения метаболизма, которые возникают в органахмишенях под влиянием инсулина.
1) усиливает синтез гликогена в печени
2) усиливает синтез жиров из углеводов
3) усиливает распад гликогена в печени и мышцах
4) увеличивает скорость поступления глюкозы и аминокислот в ткани
5) ускоряет липолиз в жировой ткани
6) ускоряет глюконеогенез в печени
8. Влияние глюкагона на биохимические показатели крови:
1) понижает содержание глюкозы
2) содержание глюкозы не изменяет
3) повышает содержание глюкозы
4) повышает содержание НЭЖК
5) снижает содержание НЭЖК
6) содержание НЭЖК не изменяет
9. Расставьте последовательность событий, которые происходят при
передаче гормонального сигнала в клетки жировой ткани, под действием
гормона глюкагона.
1) Взаимодействие гормона со специфическим рецептором
2) Активация протеинкиназы
3) Образование цАМФ
4) Активация аденилатциклазы
177
5) Гидролиз триацилглицеринов
6) Фосфорилирование ТАГ-липазы
10. Укажите гормоны стероиды:
1) Инсулин
4) Кортизол
2) Адреналин
5) Тестостерон
3) Соматотропин
6) Глюкагон
11. В регуляции водно-солевого обмена участвуют гормоны:
1) Соматотропин
4) Вазопрессин
2) АКТГ
5) Глюкагон
3) Альдостерон
6) Адреналин
12. Какие процессы активизируются в мышцах под влиянием кортизола.
1) гликолиз
4) распад аминокислот
2) биосинтез гликогена
5) биосинтез белков
3) распад гликогена
6) распад белков
13. В органах-мишенях происходят нижеследующие изменения:
1) Стимулируется распад гликогена в печени и мышцах
2) Стимулируется липолиз в жировой ткани
3) Усиливается катаболизм аминокислот в мышцах
4) Увеличивается скорость поступления глюкозы в клетки мышц и жировой ткани
5) Стимулируется синтез жиров в жировой ткани
Выберите гормоны, которые обеспечивают эти изменения.
А. Адреналин
В. Инсулин
С. Кортизол
14. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:
а) при недостаточном поступлении кортикостерона в кровь наступают нарушения в общем обмене веществ, что приводит к повышению кровяного давления;
б) при недостаточности альдостерона развивается «бронзовая» болезнь и
наступает резкое нарушение минерального обмена;
178
в) при дефиците тестостерона у
взрослых особей повышается биосин-
тез белков;
г) эстрадиол вырабатывается в семенниках, и его избыток в организме
способствует развитию ожирения.
15.Выберите свойства, характерные для тканевых гормонов и нейромедиаторов.
1. Действуют при очень низкой концентрации
А. Только гормоны
2. Действуют через специфические рецепторы
В. Только медиаторы
3. Поступают в клетки-мишени из крови
С. Оба
4. Секретируются специализированными эндокрин-
Д. Ни те, ни другие
ными клетками
5. Используются в качестве энергетического или
строительного материала
6. Обладают тканевой избирательностью действия
7. Вызывают специфический спектр действия
8. Обладают коротким периодом полужизни
Вариант III
Тест-контроль
1. Выберите свойства гормонов, отличающие их от других биологических регуляторов.
1) Действуют при очень сильных концентрациях
2) Действуют через специфические рецепторы
3) Поступают в клетки-мишени из крови
4) Секретируются специализированными эндокринными клетками
5) Обладают относительной стабильностью
2. Укажите гормоны, производные аминокислот:
1) Инсулин
4) Адреналин
2) Кортизол
5) Тестостерон
3) Тироксин
6) Эстрадиол
179
3. Стероидные гормоны являются производными:
А) Многоатомных спиртов
Г) Углеводов
Б) Полициклических спиртов
Д) Белков
В) Аминокислот
4. Двадцатидевятичленный пептид, синтезирующийся в α-клетках
островковой части поджелудочной железы, является:
а) меланоцитостимулирующим гормоном
б) глюкагоном
в) инсулином
г) адренокортикотропным гормоном
д) гормоном роста
5. Содержание катионов кальция и анионов фосфорной и лимонной
кислоты в крови регулирует:
А) гормон роста
Г) адреналин
Б) паратгормон
Д) альдостерон
В) кортикотропный гормон
6. Вещество гормональной природы, образующееся при распаде
триптофана и оказывающее влияние на процесс возбуждения нервной системы, является:
А) гистамином
Г) гиббереллином
Б) ангиотензином
Д) кинетином
В) серотонином
7. В регуляции функций эндокринных желез участвуют гормоны:
1) Кортизол
4) Гонадотропин
2) Соматотропин
5) Кальцитонин
3) Тиреотропин
6) Вазопрессин
8. Расставьте цифры в порядке, отражающем последовательность событий, происходящих в гепатоцитах под влиянием адреналина.
1. Гликоген ------------→ Глюкозо-1-фосфат
180
2. Аденилатциклаза неактивная -
---→ Аденилатциклаза активная
3. Адреналин ----------→ Комплекс гормон-рецептор
4. Протеинкиназа неактивная ↔ Протеинкиназа активная
5. Фосфорилаза «б» ↔ Фосфорилаза «а»
6. АТФ -----→цАМФ
9. Выберите типы клеток, не являющихся мишенями тиреоидных
гормонов.
1. гепатоциты
4. половые клетки
2. адипоциты
5. клетки соединительной ткани
3. мышечные клетки
6. клетки мозга
10. Выберите симптомы, характерные для избыточной секреции кортизола и альдостерона.
1. Повышение концентрации натрия в плаз-
А. Характерно для гипокорти-
ме крови
цизма
2. Гипоглюкоземия
В. Характерно для гипераль-
3. Гипертензия
достеронизма
4. Увеличение 17-кетостероидов в моче
С. Характерно для обоих за-
5. Повышение выведения натрия с мочой
болеваний
6. Нарушение водно-электролитного обмена Д. Не характерно ни для одного
11. Выберите симптомы, характерные для гиперальдостеронизма и
несахарного диабета
1. Гипертензия
А. Характерно для гиперальдостеронизма
2. Полиурия
В. Характерно для несахарного диабета
3. Повышение осмотического
С. Характерно для обоих заболеваний
давления
Д. Не характерно ни для одного
4. Повышенная жажда
5. Гиперглюкоземия
181
12. Подберите к гормонам соответствующие транспортные белки.
1. Кальцитриол
А. Сексстероидсвязывающий белок
2. Эстрадиол
В. Транскальциферрин
3. Кортизол
С. Транскортин
4. Тестостерон
Д. Транспортные белки не известны
5. Вазопрессин
13. Выберите положения, правильно отражающие функцию глюкокортикоидов.
1. Увеличивают скорость поступления глюкозы в клетки мышц и жировой ткани
2. Уменьшают скорость поступления аминокислот в клетки мышечной
ткани
3. Стимулирует синтез специфических белков в лимфоидной и соединительной ткани
4. Стимулирует глюконеогенез
5. Стимулирует синтез гликогена в печени
6. Увеличивают скорость катаболизма аминокислот в печени и мышцах
7. Стимулирует липолиз в жировой ткани
14. Выберите изменения метаболизма, которые вызывает кортизол и
глюкагон.
1. Стимулирует мобилизацию гликогена в
А. Характерно для кортизола
печени
В. Характерно для глюкагона
2. Стимулирует глюконеогенез
С. Характерно для обоих
3. Стимулирует распад белков в мышцах
гормонов
4. Стимулирует синтез жиров из углеводов
Д. Не характерно ни для од-
5. Стимулирует мобилизацию гликогена в
ного из гормонов
мышцах
182
15. Тестостерон, прогестерон, альдостерон способны воспроизводить
некоторые эффекты кортизола. Чем обусловлена перекрестная активность
этих гормонов?
1. Гомологичностью гормон-связывающих участков соответствующих
рецепторов
2. Взаимодействием гормонов с «чужим» рецептором
3. Гомологичностью ДНК-связывающих доменов соответствующих рецепторов
4. Сходством гормон-чувствительных элементов контролируемых этими
гормонами генов
Эталон ответов варианта I темы: «Нейрогуморальная регуляция метаболизма»:
1. 2, 4 – 6
2. 3 – 6
3. 2, 5, 6
4. 1 – 4
5. 2, 4
6. 2, 6
7. А – 1, 4, 7; Б – 2, 5, 8; С – 3, 6
8. 1 – Б, Г; 2 – А, В, Г; 3 – В, Г; 4 – Д
9. А – 1, 2; С – 3; Д – 4, 5
10. 5 → 2 → 1 → 3 → 6 → 4
183
Задачи
№1
Определение последовательности аминокислот в пептиде.
В результате кислотного гидролиза пептида Р получены аминокислоты,
приведенные в таблице.
Таблица.
Аминокислотный состав пептида Р.
Аминокислота
Моль/моль Р
Аспарагиновая кислота
1
Лизин
1
Пролин
2
Серин
1
После обработки Р динитрофторбензолом и кислотного гидролиза удалось получить динитрофинилсерин. После частичного кислотного гидролиза Р
получили 5 новых пептидов: G, R, S, T и U. Когда каждый из новых пептидов
был гидролизован полностью, получили следующие аминокислоты, но не в эквимолярных концентрациях в каждом случае:
G – пролин, серин;
R – пролин, серин;
S – лизин, пролин;
T – лизин, пролин;
U – аспарагиновая кислота, лизин.
Предложите наиболее вероятную, по вашему мнению, последовательность аминокислот в пептидах Р, G, R, S, T и U. Коротко опишите ход ваших
рассуждений.
Какие дополнительные опыты надо провести, чтобы подтвердить ваши
выводы ?
184
№2
Локализация фермента.
5 гр печени крысы гомогенизировали в 50 мл 0,25 М сахарозы. Небольшой объем гомогената сохраняли для определения ферментативной активности.
Из оставшегося гомогената путем дифференциального центрифугирования получали субклеточные фракции и после очистки объем каждой фракции доводили до заданной величины. В каждой фракции измеряли содержание белка. Глюкозо-6-фосфатазную активность определяли при инкубировании определенного
объема каждой фракции в присутствии 10 мМ раствора глюкозо-6-фосфата и
буфера в конечном объеме 5 мл при 370 С. Каждые 5 мин брали пробы объема
0,5 мл и колориметрическим методом определяли содержание в каждой пробе
неорганического фосфата. Полученные результаты представлены в таблице.
Таблица.
Фракционирование гомогената печени крысы.
Фракция
Время
мин
Ядра
Общий объем, мл
Гомогенат
50
10
Митохондрии
10
Микросомы
5
Клеточный сок
75
Содержание белка, мг/мл
24
35
49
31
2,2
Объем, взятый для опре-
0,5
0,5
0,5
0,05
1,0
деления активности, мл
Содержание фосфора,
0
1
1
2,5
0
2
мкг
5
24
7,5
21
18
3
10
47
13,5
40
30
3,5
15
71
21
56
46
4,5
20
92
28
78
64
4,5
Какие выводы относительно локализации изучаемого фермента в печени
крысы могут быть сделаны на основе полученных результатов ?
185
№3
Содержащаяся в ДНК генетическая информация закодирована линейной
последовательностью ключевых слов, называемых кодонами. Каждый кодон
представляет собой специфическую последовательность трех нуклеотидов (три
пары нуклеотидов в двухцепочечной ДНК) и соответствует одному аминокислотному остатку в белке. ДНК E. coli имеет очень большую молекулярную массу – примерно 2,5·109. Средняя молекулярная масса пары нуклеотидов равна
660, причем вклад каждой пары нуклеотидов в общую длину молекулы ДНК
составляет 0,34 нм.
А) Используя эти данные, рассчитайте длину молекулы ДНК E. сoli.
Сравните длину молекулы ДНК с размерами клетки. Каким образом ей удается
уместится в клетке?
Б) Подсчитайте, чему равно максимальное число белков, которое может
быть закодировано в молекуле ДНК E. coli, если предположить, что белковая
молекула E. coli состоит в среднем из 400 аминокислот?
№4
Экстракты, полученные из бактериальной культуры Bacillus brevis, содержит пептид со свойствами антибиотика. Этот пептид образует комплексы с
ионами металлов и, по-видимому, нарушает систему ионного транспорта через
клеточную мембрану, убивая таким образом определенные виды бактерий.
Структура полипептида была установлена на основе следующих наблюдений:
А) Полный кислотный гидролиз пептида, как показал последующий аминокислотный анализ, привел к образованию эквимолекулярных количеств Leu,
Orn, Phe, Pro и Val. Orn – сокращенное обозначение орнитина – аминокислоты,
не встречающейся в белках, но присутствующей в некоторых пептидах. Он
имеет следующее строение:
186
H
NH3 – CH2 – CH2 – CH2 – C – CO2–
+
+
NH3
Б) Измерения молекулярной массы дали приблизительную величину
1200
В) Пептид не подвержен гидролизу под действием фермента карбоксипептидазы
Г) Обработка исходного полипептида фтординитробензолом с последующим полным гидролизом образовавшегося производного и хроматографированием полученных продуктов дает лишь свободные аминокислоты и производное следующего строения:
NO2
O2N
H
NH – CH2 – CH2 – CH2 – CO2–
+
NH3
(Подсказка: учтите, что 2,4-динитрофенильная группа присоединилась не
к α-азоту, как это обычно имеет место, а к аминогруппе боковой цепи).
Д) Частичный гидролиз полипептида с последующим хроматографическим разделением полученных продуктов и определением в них аминокислотных последовательностей дал следующие ди- и трипептиды (N-концевая аминокислота всегда расположена слева):
Lei – Phe
Phe – Pro
Phe – Pro – Val
Val – Orn – Leu
Orn – Leu
Val – Orn
Pro – Val – Orn
№5
Гликоген-фосфорилаза из скелетных мышц характеризуется гораздо более высокой величиной Vmaх, чем тот же фермент из ткани печени.
187
А)
Какую
физиологическую
функцию
выполняет
гликоген-
фосфорилаза в скелетной мышце и в ткани печени?
Б) Почему величина Vmaх для мышечного фермента должна быть больше,
чем для фермента из печени?
№6
Представьте себе, что Вам пришлось бы питаться китовым и тюленьим
жиром, а углеводов Вы бы при этом почти или даже совсем не получали.
А) Как сказалось бы это отсутствие углеводов в рационе на использовании жиров в качестве источника энергии?
Б) При полном отсутствии углеводов в рационе какие жирные кислоты
организму выгоднее потреблять – с четным или нечетным числом атомов углерода? Почему?
№7
В больницу доставлен двухлетний ребенок. По словам матери, он страдает частыми рвотами. Рвоты случаются главным образом после приема пищи.
Ребенок отстает в весе и физическом развитии. Волосы темные, но попадаются
седые пряди. Проба мочи после добавления FeCl3 приобрела зеленый цвет, что
указывает на присутствие в моче фенилпировиноградной кислоты. Количественный анализ мочи дал следующие результаты:
Вещество
Фенилаланин
Фенилпируват
Фениллактат
Содержание в моче, ммоль/ л
у больного
в норме
7,0
0,01
4,8
0
10,3
0
А) Какой фермент, по-видимому, неактивен? Предложите лечение для
данного случая.
Б) Почему в моче в больших количествах появляется фенилаланин?
В) Что служит источником фенилпирувата и фениллактата? Почему этот
путь (отсутствующий у здоровых людей) начинает функционировать, когда
концентрация фенилаланина повышается?
Г) Почему в волосах больного имеются седые пряди?
188
№8
Опубликовано сообщение (J. Morris, Q. Rogers. Science 199, 431 (1978)) о
следующем эксперименте. Кошкам, не получавшим пищи накануне вечером,
дали утром натощак аминокислотную смесь, содержавшую весь набор аминокислот, за исключением аргинина. Через 2 часа содержание аммиака в крови у
животных возросло до 140 мкг/л (при норме 18 мкг/л) и появились клинические
симптомы аммиачного отравления. Одна из кошек, съевшая всего лишь 8 г такой аминокислотной смеси, через 4,5 часа погибла. В контрольной группе, получившей полный набор аминокислот или смесь, в которой аргинин был заменен орнитином, никаких необычных клинических симптомов обнаружено не
было.
А) Какую роль сыграло в этом эксперименте предварительное голодание?
Б) В чем причина повышения уровня аммиака в крови? Почему отсутствие аргинина в рационе приводит к аммиачному отравлению? Является ли аргинин для кошек незаменимой аминокислотой?
В) Почему аргинин может быть заменен орнитином?
№9
Растения не синтезируют холестерол, а вырабатывают другие стеролы,
называемые фитостеролами. Строение одного из них – β-ситостерола – здесь
показано:
СН3
СН3
НО
β-ситостерол
Когда больные с гиперхолестеринемией получают с пищей β-ситостерол,
уровень холестерола в плазме у них снижается, что должно уменьшать вероят-
189
ность заболевания атеросклерозом.
Предложите возможные механизмы
действия β-ситостерола.
№ 10
Бактерии, обитающие в корневых клубеньках растения гороха, потребляют свыше 20% всего АТФ, образуемого этим растением. Назовите причину,
которой можно было бы объяснить, почему эти бактерии потребляют так много
АТФ.
№ 11
При переваривании богатой белками пищи из поджелудочной железы в
желудочно-кишечный тракт выделяется большое количество трипсина, химотрипсина и карбоксипептидазы. Хотя преждевременное высвобождение этих
ферментов в активной форме в самой поджелудочной железе может вызвать ее
тяжелое повреждение, однако эпителиальные клетки тонкого кишечника не
страдают в процессе переваривания богатой белками пищи от действия указанных ферментов. Более того, при анализе содержимого нижних отделов тонкого
кишечника во время пищеварения выявляются только следы этих ферментов, а
активный пепсин не обнаруживается вовсе. Попытайтесь объяснить эти факты.
№ 12
Глутамат, доставляемый кровью в ткань мозга, превращается там в глутамин, который можно обнаружить в оттекающей от мозга крови. Каков смысл
этого метаболического превращения? Как оно происходит? В действительности
в мозгу вырабатывается больше глутамина, чем может образоваться из доставляемого кровью глутамата. Откуда берется это дополнительное количество глутамина?
№ 13
Время жизни большинства гормонов в крови сравнительно невелико. Так,
если ввести животному радиактивно меченный инсулин, то половина введенно-
190
го гормона исчезнет из крови в тече-
ние 30 мин. Почему важна относи-
тельно быстрая инактивация циркулирующих гормонов? Как может обеспечиваться постоянство уровня гормона в крови в нормальных условиях, если учитывать его быструю инактивацию? Какими путями организм осуществляет быстрые изменения концентрации циркулирующих гормонов в организме?
№ 14
На основании физических свойств гормоны разделяют на 2 группы:
1. хорошо растворимые в воде, но плохо растворимые в липидах, например,
адреналин;
2. плохо растворимые в воде, но хорошо растворимые в липидах, например,
стероиды.
В качестве регуляторов клеточной активности большинство водорастворимых гормонов отличается тем, что не проникает внутрь клеток-мишеней;
жирорастворимые гормоны, напротив, проникают в клетки-мишени и в конечном итоге воздействуют на ядро. Какова основа корреляции между растворимостью, локализацией рецепторов и механизмом действия гормонов указанных
двух групп?
№ 15
В 50-х годах прошлого столетия Эрл Сазерленд и его коллеги провели
свои пионерские работы по выяснению механизмов действия адреналина и
глюкагона. В свете современных представлений о механизме действия гормонов объясните полученные ими приведенные ниже данные. Идентифицируйте
компоненты и дайте оценку их результатов.
А) Добавление адреналина к гомогенату или препарату разрушенных
клеток здоровой печени приводило к увеличению активности гликогенфосфорилазы. Однако если гомогенат предварительно центрифугировали при
высокой скорости и затем к прозрачной надосадочной жидкости добавляли адреналин или глюкагон, то увеличения фосфорилазной активности не наблюдалось.
191
Б) Если фракцию мембран, оса-
жденных при центрифугировании го-
могената печени, отделяли и обрабатывали адреналином, то наблюдалось образование нового вещества. Это вещество было выделено и очищено. В отличие
от адреналина при добавлении к надосадочной фракции гомогената оно активировало гликоген-фосфорилазу.
В) Вещество, образующееся в мембранной фракции, было термостабильным, т.е. тепловая обработка не мешала его способности активировать фосфорилазу. (Подсказка: могло ли это иметь место, если бы вещество было белком?)
Указанное вещество было идентичным соединению, образующемуся при обработке чистого АТФ гидроксидом бария.
№ 16
Грам-отрицательная бактерия Vibrio cholerae вырабатывает белок – холерный токсин (молекулярная масса 90 000), вызывающий характерные симптомы холеры, а именно потерю организмом больших количеств воды и ионов
Na+ вследствие продолжительной обессиливающей диареи. Если не восполнять
эти потери, то происходит тяжелое обезвоживание организма; без лечения болезнь часто приводит к смерти. Попавший в кишечник человека холерный токсин прочно связывается со специфическими участками на плазматической мембране эпителиальных клеток, выстилающих тонкий кишечник, и тем самым вызывает продолжительную (измеряемую часами и днями) активацию аденилатциклазы. Каким образом холерный токсин влияет на содержание цАМФ в клетках кишечника? Основываясь на приведенных выше фактах, что можно сказать
о функции цАМФ в клетках слизистой кишечника в нормальных условиях?
Предложите возможный способ лечения холеры.
№ 17
При некоторых видах злокачественных опухолей поджелудочной железы
происходит избыточный синтез инсулина β-клетками. У больных при этом наблюдаются следующие симптомы: дрожь, слабость и утомляемость, потливость
192
и постоянное чувство голода. Если
болезнь затягивается, может происхо-
дить нарушение мозговой деятельности. Как влияет избыточная секреция инсулина на обмен углеводов, аминокислот и липидов в печени? Почему развиваются описанные симптомы? Объясните, почему с течением времени это состояние приводит к нарушениям мозговой деятельности.
№ 18
Гормоны щитовидной железы участвуют в регуляции скорости основного
обмена (базального метаболизма). При введении избытка тироксина в печень
животного возрастают скорость потребления О2 и выработка тепла (термогенез), но концентрация АТФ в ткани остается на уровне нормы. Были предложены разные объяснения термогенного действия тироксина. Одно из них состоит
в том, что избыток тиреоидного гормона вызывает разобщение окислительного
фосфорилирования в митохондриях. Каким образом, исходя из этого объяснения, можно понять приведенные выше наблюдения? Согласно другому объяснению, термогенез обусловлен повышением скорости использования АТФ в
стимулируемых тироксином тканях. Считаете ли Вы такое объяснение правильным? Почему?
№ 19
Овариэктомия, т.е. удаление яичников, служит одним из средств лечения
рака груди. Объясните, какова биохимическая основа такого лечения. В качестве дополнительного способа лечения этого заболевания женщинам вводят мужские половые гормоны, что приводит к торможению физиологических реакций
на собственные половые гормоны организма.
№ 20
Помимо катехоламинов в мозговом слое надпочечников вырабатываются
также некоторые эндорфины, иногда называемые «собственными опиатами
193
мозга». Попытайтесь объяснить, по-
чему эндорфины синтезируются и в
мозгу, и в мозговом слое надпочечников?
№ 21
Если кальмодулин, выделенный из мышц моллюсков, добавить к фосфодиэстеразе, выделенной из печени крысы, то это не отразится на скорости медленного гидролитического превращения цАМФ в АМФ. Однако добавление к
этой системе ионов Са2+ приводит к значительному повышению активности
фосфодиэстеразы. Какую биохимическую информацию несут эти наблюдения?
№ 22
Когда человек использует «ударную» строгую диету, сначала он теряет
вес в основном за счет обезвоживания организма. Почему? При продолжительном голодании потеря веса за день меньше, чем в начальный период. Как Вы
это объясните?
№ 23
Потребление в течение продолжительного периода продуктов, калорийность которых превышает рекомендуемые дозы, может привести к ожирению.
Диета какого типа, богатая углеводами или жирами, способствует ожирению?
Поясните Ваш ответ.
№ 24
Молодая женщина, студентка старшего курса колледжа, обнаружила, что
она слишком поправилась за последний год. Ее диета содержала 2400 ккал/ сут.
Таблицы стандартных корреляций роста, телосложения, возраста и веса показывали, что излишек ее веса составляет ~ 20%. Для постоянного поддержания
веса на нормальном уровне она должна в день получать в среднем 2100 ккал.
Предложите шесть разных видов пищи, которые следует потреблять этой женщине в ограниченном количестве, чтобы поддерживать нормальный вес.
194
№ 25
Когда человек переходит на рацион питания с высоким содержанием
белка, у него возрастает потребность в витамине В6. Дайте возможные объяснения этому явлению.
№ 26
Этанол полностью превращается в триацилглицеролы, но не может быть
превращен в глюкозу или гликоген. Почему?
№ 27
В нескольких районах земного шара с легко доступными источниками
природных ресурсов принято во время каждой еды потреблять большие количества мяса. Если любители мяса едят его в количестве, превышающем их потребности (в калориях), они могут приобрести «лишний» вес.
А) Каким метаболическим путем мясо, богатое белком, может привести к
отложению триацилглицеролов?
Б) Какие другие метаболические изменения могут произойти в результате
такого питания?
№ 28
В печени крысы имеется фермент, в полипептидную цепь которого входит 192 аминокислотных остатка. Этот фермент кодируется геном, включающим 1440 пар оснований. Объясните взаимосвязь между числом аминокислотных остатков в ферменте и числом пар оснований в соответствующем ему гене.
№ 29
А) Какое время необходимо для репликации гена рибонуклеазы E. coli
(104 аминокислотных остатка), если репликативная вилка движется со скоростью 750 пар оснований в секунду?
Б) Репликативная вилка в клетке человека движется всего лишь в 10 раз
медленнее, чем в E. coli. Какая дополнительная информация потребуется Вам,
195
чтобы рассчитать минимальную ско-
рость репликации гена человека, ко-
дирующего белок из 104 аминокислотных остатков.
№ 30
В гемоглобине серповидных эритроцитов в 6-м положении β-глобиновой
цепи вместо глутаминовой кислоты (присутствующей в нормальном гемоглобине А) обнаружен валин. Какое изменение, произошедшее в кодоне для глутаминовой кислоты, привело к ее замене на Валин?
№ 31
Есть основания считать, что белки эукариот состоят из функциональных
доменов, т.е. из независимых областей, каждая из которых определяет какоелибо свойство белка или его функцию. Было высказано предположение, что
существование таких доменов выгодно с эволюционной точки зрения, поскольку участки ДНК, кодирующие каждый домен, могут обмениваться и рекомбинировать с образованием новых генов, кодирующих белки с новой комбинацией свойств и функций. Какие особенности эукариотической транскрипции могли бы привести к возникновению таких новых генов и почему?
196
Указания (рекомендации) к решению задач.
Указания, соедражащиеся в этой части учебного пособия, прежде всего
предназначены тем студентам, которые испытывают затруднения при ответе на
вопрос.
Однако, прежде чем обратиться к ответам, рекомендуется ознакомиться с
указаниями, поскольку всегда может оказаться так, что какие-то частные аспекты вопроса будут упущены из виду и, следовательно, ответ будет неполным.
№ 1. Определение последовательности аминокислот в пептиде.
1. Динитрофторбензол реагирует с аминогруппами, расположенными как
на конце пептидной цепи, так и в боковых цепях лизина. Тот факт, что из гидролизата был выделен ДНФ-серин, еще не означает, что в нем отсутствует εДНФ-лизин. Но обычно это производное не выявляется, так как если αаминогруппа лизина участвует в пептидной связи и тем самым защищена от
динитрофенилирования, то в кислотном гидролизате она будет протонирована
и ε-производная не будет экстрагироваться эфиром в кислой среде, которую
обычно используют для получения ДНФ-производного концевой аминокислоты.
2. Особое внимание следует обратить на то, что в пептиде имеется только
по одному остатку серина, лизина и аспарагиновой кислоты. Зная, что серин
является N-концевой аминокислотой, какие выводы можно сделать о структуре
пептидов G и R; чем они отличаются друг от друга ?
№ 2. Локализация фермента.
1. Опоределите скорость освобождения неорганического фосфата из глюкозы-6-фосфата, построив соответствующие графики зависимости освобождения от времени для каждой фракции. Таким образом вы определите количество
197
ферментов в условных единицах (на-
пример, в мкг освобожденного фос-
фора за 1 мин) в каждом мл соответствующей фракции.
2. Зная конечный объем каждой фракции, вычислите общее количество
фермента в каждой фракции.
3. Считая, что все фракции получены из 50 мл гомогената, который содержит 100% фермента, определите количество фермента (в процентах) в каждой субклеточной фракции.
4. Зная содержание белка в каждой фракции, можно вычислить удельную
активность фермента в каждой фракции (мкмоль освобожденного фосфата/мин/мг белка).
5. Можно вычислить общий выход белка из исходного цельного гомогената. Сравните выход белка с выходом фермента.
198
Ответы.
Аргументация ответов на задачи столь же важна, как и сам ответ. Подробные объяснения, приведенные в ответах на вопросы, помогут студенту лучше разбораться в методах научной аргументации, используемых в биохимических исследованиях, в результате чего он будет лучше подготовлен для решения новых и часто весьма необычных задач современной биохимии.
№ 1. Определение последовательности аминокислот в пептиде.
При расшифровке последовательности аминокислот в пептиде может
быть использован следующий ход рассуждений:
1. Выделение ДНФ-сер означает, что серин является N-концевой аминокислотой пептида Р;
2. Пептиды R и G, полученные при неполном гидролизе Р, содержат серин. В пептиде Р имеется только один остаток серина, который, как было обнаружено, является N-концевой аминокислотой. Следовательно, серин должен
быть N-концевой аминокислотой в пептидах G и R. Но, так как G и R имеют
разную структуру, а Р содержит 2 остатка пролина, то G и R могут иметь такую
же структуру: серин-пролин и серин-пролин-пролин, соответственно.
3. Если вывод 2 правильный, то пролин, найденный в S и T, должен быть
представлен в следующих структурах: пролин-лизин, пролин-пролин-лизин,
поскольку обнаружено, что это тот же пролин, что и пептидах G и R.
4. В пептиде Р обнаружен только один остаток лизина, аминогруппа которого связана с пролином (вывод 3); следовательно, структура U такова: ЛизАсп.
5. Все приведенные выше выводы дают нам возможность предположить
следующую структуру: Сер-Про-Про-Лиз-Асп.
6. Возможности образования пептидных связей ε-аминогруппами лизина
и β-карбоксигруппами аспарагина, а также образование эфирной связи окси-
199
группой сирина не принимались во
внимание. Подобные связи в пептидах
встречаются очень редко и, поэтому их можно не учитывать при первичном
анализе, когда структура пептида обычна.
7. Использование карбоксипептидазы и аминопептидазы невсегда является лучшим способом для подтверждения сделанных выводов, так как анализ
данных, полученных с помощью этих ферментов, весьма затруднителен. Трудности обусловлены тем фактом, что их действие не прекращается после отщепления первого аминокислотного остатка; кроме того, на их активность влияет
наличие остатков пролина и заряженных аминокислот. Если вам удалось получить приведенные выше данные, то это означает, что овладели методами анализа как свободных аминокислот и их ДНФ-производных. Следовательно, количественный анализ гидролизатов и концевых групп всех пептидов G-U представил бы хорошее подтверждение при относительно небольшой затрате дополнительного труда.
№ 2. Локализации фермента.
Результаты, которые можно получить на основании экспериментадбных
данных, приведены в таблице.
Таблица.
Фракционирование гомогената печени крысы.
Гомогенат
50
Ядра
45,5
13,5
37,8
32,0
1,25
Активность фермента на мл
91
27
75,6
64,0
1,25
Общая активность фракции
4550
270
756
3200
94
Активность фермента в % гомоге-
100
5,9
16,5
70,5
2
0,025
0,05
0,665
0,02
Объем, мл
Активность фермента, мкг фосфа-
10
Мито- Микрохондрии сомы
10
5
Клеточный сок
75
та/ммн
ната
Выход фермента в %
Удельная активность фермента, в
мкмоль фосфата/мин/мг белка
95
0,123
Количество белка во фракциях мг
200
1200
350
490
155
165
Содержание белка в % гомогената
100
29
41
12,9
13,7
Суммарный выход белка, %
96,6
1. Прежде всего видно, что большая часть ферментативной активности
(70%) обнаруживается во фракции микросом. Значительная часть активности
обнаруживается во фракции митохондрий.
2. Удельная активность фермента в микросомной фракции в 6 раз выше,
чем в цельном гомогенате. Это означает, что в процессе фракционирования гомогената достигается довольно высокая степень очистки фермента.
Удельная активность в других фракциях ниже, чем в гомогенате. Это позволяет предположить, но отнюдь не доказывает, что активность, обнаруженная
в других фракциях, связана с загрязнением этих фракций микросомным материалом.
3. Выход белка (96,6%) и общий выход активности (95%) по сравнению с
целым гомогенатом, позволяет предположить, что в процессе субклеточного
фракционирования фермент не инактивируется.
201
Глоссарий
Аденозинтрифосфат (АТР) – рибонуклеозид-5-трифосфат, участвующий
в энергетическом цикле клетки в качестве донора фосфатной группы.
Азотфиксация – перевод атмосферного азота (N2) в растворимую биологически доступную форму с помощью азотфиксирующих бактерий.
Активация аминокислоты – АТР-зависимое ферментативное образование эфирной связи между карбоксильной группой аминокислоты и 3гидроксильной группой соответствующей ей тРНК.
Активный центр – участок поверхности фермента, в котором молекула
субстрата связывается и претерпевает превращения.
Актин – белок, из которого состоят тонкие нити мышечных клеток; он
присутствует также в большинстве других животных клеток.
Аллостерические ферменты – регуляторные ферменты, каталитическая
активность которых меняется при нековалентном связывании специфического
метаболита не в каталитическом центре, а в другом участке.
Аллостерический центр – специфический участок на поверхности молекулы аллостерического фермента (отличный от активного центра), с которым
связывается молекула модулятора или эффектора.
Аминоацил-тРНК – эфир аминокислоты и тРНК.
Аминоацил-тРНК-синтетаза – фермент, катализирующий образование
аминоацил-тРНК за счет образования энергии АТР.
Аминокислоты – карбоновые кислоты с аминогруппой в -положении,
составные элементы белков.
Аминотрансферазы – группа ферментов, катализирующих перенос аминогрупп от одного метаболита к другому; их называют также трансаминазами.
Амфотерное соединение – соединение, способное быть и донором, и акцептором протонов, т.е. способное выполнять роль либо кислоты, либо основания.
202
Анаболизм – фаза промежуточ-
ного метаболизма, связанная с тре-
бующим затрат энергии биосинтезом компонентов клеток из молекулпредшественников.
Анионообменная смола – полимер с фиксированным на нем группами
катионов, применяемый для хроматографического разделения анионов.
Антикодон – специфическая последовательность из трех нуклеотидов в
тРНК, комплементарная кодону для аминокислоты в мРНК.
АТРаза – фермент, гидролизующий АТР до АDP и фосфата; его действие
обычно сопряжено с процессами, требующими затрат энергии.
АТР-синтетаза – ферментный комплекс, синтезирующий АТР и ADP и
фосфата в ходе окислительного фосфорилирования на внутренней мембране
митохондрий.
Белки плазмы – белки, присутствующие в плазме крови.
Белок – полимер, состоящий из одной или нескольких полипептидных
цепей, для каждой из которых характерны определенная аминокислотная последовательность и определенная молекулярная масса.
Витамин – органическое вещество, которое должно присутствовать в
пище в следовых количествах; большинство витаминов представляет собой составную часть определенных коферментов.
Водородная связь – сравнительно слабое электростатическое притяжение между электроотрицательным атомом и атомом водорода, ковалентно связанным с другим электроотрицательным атомом.
Возбужденное состояние – богатое энергией состояние атома или молекулы, возникающее в результате поглощения энергии.
Восстановительный эквивалент – общий термин для электрона или для
его эквивалента в форме атома водорода или иона водорода.
Время полужизни – время, необходимое для распада половины данного
вещества.
Всасывание – поступление продуктов пищеварения из кишечника в
кровь.
203
Вторичная структура белка –
регулярная конформация остова по-
липептидной цепи.
Вырожденный код – код, в котором один элемент на каком-то одном
языке кодируется несколькими элементами на другом языке.
Высокоэнергетическое соединение – соединение, гидролиз которого в
стандартных условиях сопровождается значительным уменьшением свободной
энергии.
Гель-фильтрация – хроматографическая процедура для разделения смеси молекул по размеру, основанная на способности пористых полимеров исключать (т.е. не пропускать сквозь поры) растворенные молекулы, превышающие определенный размер.
Гем – железопорфириновая простетическая группа гемопротеинов.
Гемоглобин – гемсодержащий белок красных кровяных клеток (эритроцитов), принимающий участие в переносе О2.
Ген – участок хромосомы, который кодирует одну или несколько полипептидных цепей или молекулу РНК.
Генетическая информация – наследственная информация, содержащаяся в нуклеотидной последовательности хромосомной ДНК или РНК.
Генетический код – набор кодовых слов (триплетов) в ДНК, кодирующих аминокислоты белков.
Геном – совокупность всех генов организма.
Гидролиз – расщепление молекулы на две или несколько меньших молекул в реакции с водой.
Гидрофильный – «водолюбивый»; так говорят о полярных или заряженных молекулах либо о группах, которые ассоциируются с водой.
Гидрофобный – «ненавидящий воду»; так говорят о неполярных молекулах или группах, которые не растворимы в воде.
Гидрофобные взаимодействия – связывание неполярных групп друг с
другом в водных системах, обусловленное стремлением молекул окружающей
воды достичь наиболее стабильного состояния.
204
Гиперхромный эффект – зна-
чительное
увеличение
поглощения
света веществом при изменении его структуры. Этот эффект при 260 нм наблюдается, в частности, при плавлении двухцепочечной ДНК.
Гистоны – группа основных белков, связанных с хромосомами эукариотических клеток.
Гликолиз – тип брожения, при котором глюкоза расщепляется на две молекулы пирувата.
Гликопротеин – белок, содержащий по меньшей мере одну углеводную
группу.
Глобулярный белок – растворимый белок, полипептидная цепь которого
плотно свернута в пространстве с образованием глобулы.
Глюкогенные аминокислоты – аминокислоты, углеродная цепь которых
может быть превращена в процессе метаболизма в глюкозу или гликоген.
Глюконеогенез – биосинтез новых углеводов из неуглеводных компонентов.
Гормон – химическое вещество, которое синтезируется в следовых количествах эндокринной тканью и выполняет роль посредника в регулировании
функции другой ткани или органа.
Двойная спираль – спираль, образованная двумя комплементарными антипараллельными цепями ДНК или РНК.
Дегидрогеназы – ферменты, катализирующие удаление из субстрата двух
атомов водорода.
Дезаминирование – ферментативное удаление аминогрупп из аминокислот.
Дезоксирибонуклеотиды – нуклеотиды, содержащие в качестве пентозного компонента 2-дезокси-D-рибозу.
Денатурация – частичное или полное расплетение полипептидной цепи
белка с утратой его специфической природной конформации.
205
Денатурированный
белок
–
белок, утративший свою природную
конформацию под воздействием какого-либо стабилизирующего фактора, например при нагревании.
Диабет сахарный – болезнь, вызванная нарушением метаболизма из-за
нехватки инсулина и характеризующаяся трудностью транспорта глюкозы в
крови в клетки при нормальных концентрациях глюкозы.
Дисульфидный мостик – ковалентная поперечная связь, образующаяся
между цистеиновыми остатками двух полипептидных цепей.
Дифференциальное центрифугирование – разделение клеточных органелл и т.п. за счет различий в скорости их седиментации в центрифуге.
Дифференцировка – специализация структуры и функции клеток в ходе
эмбрионального роста и развития.
Диффузия – стремление молекул двигаться в направлении более низкой
концентрации.
ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) – полинуклеотид, обладающий специфической последовательностью дезоксирибонуклеотидных остатков
и выполняющий функцию носителя генетической информации.
ДНК-лигаза – фермент, катализирующий образование фосфодиэфирной
связи между 3-концом одного фрагмента ДНК и 5-концом другого в условиях,
когда оба фрагмента комплементарно спарены с цепью-матрицей.
ДНК-полимераза – фермент, который катализирует протекающую в присутствии матрицы реакцию синтеза ДНК из предшественников – дезоксирибоозид-5-трифосфатов.
ДНК-репликазная система – полный набор ферментов и специализированных белков, необходимых для репликации ДНК.
Дыхание – окислительное расщепление молекулы питательного вещества
с высвобождением энергии под воздействием кислорода.
Дыхательная цепь – электронпереносящая цепь, состоящая из последовательности белков-переносчиков электронов, которые переносят электроны от
субстрата к молекулярному кислороду в аэробных клетках.
206
Жирная кислота – алифатиче-
ская кислота с длинной углеродной
цепью, остатки которой содержатся в природных жирах и маслах.
Жировая ткань – специализированная соединительная ткань, которая
выполняет функцию запасания больших количеств триацилглицеролов.
Заменимые аминокислоты – аминокислоты белков, которые могут синтезироваться человеком и другими позвоночными из более простых предшественников и потому их присутствие в пище не обязательно.
Зимоген – неактивный предшественник фермента; например, пепсиноген.
Изозимы (изоферменты) – множественные формы фермента, отличающиеся друг от друга по сродству к субстрату, по максимальной активности или
по регуляторным свойствам.
Изомераза – фермент, катализирующий превращение соединения в его
структурный изомер.
Изоэлектрическая точка – значение рН, при котором растворенной вещество не имеет суммарного электрического заряда.
Ингибирование конечным продуктом – ингибирование аллостерического фермента, функционирующего в начале метаболической цепи, конечным
продуктом этой цепи реакций.
Индуктор – молекула, способная вызывать синтез данного фермента;
обычно это субстрат фермента.
Индуцибельный фермент – фермент, который не вырабатывается клеткой (т.е. его синтез подавлен) до тех пор, пока его синтез не индуцируется своим субстратом или другим близкородственным соединением.
Инициирующие факторы – специфические белки, необходимые для
инициации синтеза полипептида рибосомами.
Инициирующий кодон – триплет AUG, кодирующий первую аминокислоту в полипептидной цепи, которой у прокариот является N-формилметионин,
а у эукариот – метионин.
Инициирующий комплекс – комплекс рибосомы рибосомы с мРНК и
инициирующей Met-тРНКMet или fMet-тРНКfMet, готовый для элонгации.
207
Интрон – вставочная последо-
вательность в гене; она транскрибиру-
ется, но вырезается до процесса трансляции.
Ионообменная смола – полимерная смола, которая несет фиксированные
заряженные группы и используется в хроматографических колонках для разделения ионогенных соединений.
Катаболизм – фаза метаболизма, включающая деградацию молекул питательных веществ и сопровождающаяся выделением энергии.
Каталитический центр – участок молекулы фермента, вовлеченный в
каталитический процесс.
Катехоламины – гормоны типа адреналина, представляющие собой аминопроизводные катехола.
Катионообменная смола – нерастворимый полимер с фиксированными
отрицательными зарядами; используется в хроматографическом разделении катионогенных веществ.
Кератины – нерастворимые защитные или структурные белки, состоящие
из параллельных цепей в α-спиральной или β-конформации.
Кетогенные аминокислоты – аминокислоты, углеродный скелет которых может служить предшественником кетоновых тел.
Ковалентная связь – химическая связь, образованная общей электронной парой.
Кодон – последовательность из трех соседних нуклеотидов в нуклеиновой кислоте, кодирующая определенную аминокислоту или какой-либо сигнал.
Конкурентное ингибирование – тип ингибирования фермента, которое
можно снять, повысив концентрацию субстрата.
Константа диссоциации – константа равновесия для диссоциации соединения на два компонента, например, диссоциации кислоты на анион и протон.
Константа Михаэлиса (Км) – концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна половине ее максимальной скорости.
Конститутивные ферменты – ферменты главных метаболических путей,
которые всегда присутствуют в нормальных клетках.
208
Конформация
–
трехмерная
структура макромолекулы.
β-конформация – вытянутое зигзагообразное расположение полипептидной цепи.
Кортикостероиды – стероидные гормоны, вырабатываемые корой надпочечников.
Кофактор – низкомолекулярное термостабильное неорганическое или
органическое соединение, необходимое для проявления активности фермента.
Кофермент – кофактор органической природы, необходимый для определенных ферментов; часто в качестве составной части содержит витамин.
Кофермент А – кофермент, содержащий пантотеновую кислоту, который
выполняет роль переносчика ацильной группы в ряде ферментативных реакций.
Лиганд – молекула или ион, которые связываются с белком.
Липид – нерастворимое в воде вещество со свойствами жира или масла.
Липоевая кислота – витамин для некоторых микроорганизмов, который
служит промежуточным переносчиком водородных атомов и ацильных групп в
дегидрогеназах α-кетокислот.
Макромолекула – молекула с молекулярной массой от нескольких тысяч
до многих миллионов.
Матрица – макромолекулярный шаблон для синтеза информационной
молекулы.
Матричная РНК (мРНК) – класс молекул РНК, каждая из которых комплементарна одной цепи клеточной ДНК и служит для переноса генетической
информации от хромосомы к рибосомам.
Метаболизм – полная совокупность катализируемых ферментами превращений органических молекул питательных веществ в живых клетках.
Металлофермент – фермент, содержащий в качестве простетической
группы ион металла.
Микроэлементы – химические элементы, необходимые организму лишь
в следовых количествах.
209
Миозин – мышечный белок, ос-
новной компонент толстых нитей со-
кратительной системы.
Миофибрилла – элементарная единица толстых и тонких нитей мышечных волокон.
Митохондрии – окруженные мембраной органеллы, присутствующие в
цитоплазме эукариотических клеток; они содержат ферментные системы, необходимые в цикле лимонной кислоты, в транспорте электронов и при окислительном фосфорилировании.
Мультиферментная система – последовательность связанных между собой ферментов, участвующих в данном метаболическом пути.
Нативная конформация - биологически активная конформация белковой молекулы.
Негемовые железосодержащие белки – белки, содержащие железо и не
содержащие порфириновую группу.
Незаменимые аминокислоты – аминокислоты, которые не могут синтезироваться человеком и другими позвоночными и должны поступать с пищей.
Незаменимые жирные кислоты – группа полиненасыщенных жирных
кислот растительного происхождения, которые обязательно должны содержаться в пище млекопитающих.
Нейтральные жиры – тривиальное название сложных эфиров жирных
кислот, образующихся в результате этерифицирования всех трех гидроксильных групп глицеролда; обычно их называют триацилглицеролами.
Неконкурентное ингибирование – тип ингибирования ферментов, которое не снимается при повышении концентрации субстрата.
Ненасыщенная жирная кислота – жирная кислота, содержащая одну
или несколько двойных связей.
Никотинамидные нуклеотиды (NAD, NADP) – содержащие никотинамид коферменты, выполняющие роль переносчиков атомов водорода и электронов в некоторых окислительно-восстановительных реакциях.
210
Нингидриновая
реакция
–
цветная реакция на аминокислоты и
пептиды, протекающая при их нагревании с нингидрином; эта реакция широко
применяется для выявления аминокислот и пептидов и количественной оценки
их содержания.
Нонсенс-кодон – кодон, который не кодирует ни одну из аминокислот, а
указывает место окончания синтеза полипептидной цепи.
Нуклеаза – фермент, способный гидролизовать межнуклеотидные связи в
нуклеиновой кислоте.
Нуклеиновые кислоты – природные полинуклеотиды, в которых нуклеотидные остатки соединены между собой в определенной последовательности фосфодиэфирными связями.
Нуклозид – соединение, состоящее из пуринового или пиримидинового
основания, ковалентно связанного с пентозой.
Нуклеотид – нуклеозид, фосфорилированный по одной из гидроксильных
групп пентозы.
β-окисление – окислительное расщепление жирных кислот с образованием ацетил-СоА за счет последовательных актов окисления β-углеродного атома.
Окислительное фосфорилирование – ферментативное превращение
ADP в АТФ, сопряженное с переносом электронов от субстрата к молекулярному кислороду.
Олигомерный белок – белок, состоящий из двух или нескольких полипептидных цепей.
Оператор
–
область
ДНК,
которая
взаимодействует
с
белком-
репрессором, благодаря чему регулируется экспрессия гена или группы генов.
Оперон – единица генетической экспрессии, состоящая из одного или нескольких связанных между собой генов, а также из промотора и оператора, которые регулируют их транскрипцию.
Патогенный – вызывающий болезнь.
Пентозофосфатный путь – путь окисления глюкозо-6-фосфата с образованием пентозофосфатов.
211
Пептид – две или большее ко-
личество
аминокислот,
ковалентно
соединенных друг с другом пептидными связями.
Пептидная связь – замещенная амидная связь между α-аминогруппой
одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой.
Первичная структура белков – структура ковалентного остова белка,
включающая аминокислотную последовательность, а также дисульфидные
мостики внутри цепи и между цепями.
Переносчик электронов – белок типа флавопротеина или цитохрома, который может обратимо приобретать и терять электроны и выполнять роль переносчика электронов от органических субстратов к кислороду.
Пиридиндегидрогеназы – дегидрогеназы, коферментом которых служит
один из пиримидиновых коферментов – NAD или NADP.
Пиридоксальфосфат – кофермент, содержащий витамин пиродоксин и
участвующий в реакциях переноса аминогрупп.
Пищеварение – ферментативный гидролиз основных питательных веществ в желудочно-кишечном тракте с утилизацией получающихся при этом
строительных блоков.
Плазматическая мембрана – мембрана, непосредственно окружающая
цитоплазму клетки.
Полипептид – длинная цепь аминокислот, соединенных пептидными связями.
Полирибосома (полисома) – комплекс молекулы мРНК с двумя или
большим числом рибосом.
Посттрансляционная модификация – ферментативное преобразование
полипептидной цепи после ее синтеза на матрице мРНК.
Прокариоты – простые одноклеточные организмы (например, бактерии),
содержащие одну хромосому и не имеющие ядерной мембраны и связанных с
мембраной органелл.
Промотор – участок ДНК, с которым может связываться РНКполимераза, инициируя тем самым транскрипцию.
212
Простагландины – класс жиро-
растворимых гормоноподобных регу-
ляторных молекул, являющихся производными арахидоновой кислоты и других
полиненасыщенных жирных кислот.
Простетическая группа – термостабильная органическая группа (но не
аминокислота) или ион металла, которые связаны с белком и выполняют роль
его активной группы.
Простой белок – белок, при гидролизе которого образуются только аминокислоты.
Протеинкиназы – ферменты, катализирующие фосфорилирование определенных аминокислотных остатков в ряде белков.
Протеолитический фермент – фермент, катализирующий гидролиз белков или пептидов.
Регуляторная последовательность – нуклеотидная последовательность
ДНК, регулирующая экспрессию гена, например промотор или оператор.
Регуляторный ген – ген, продукт которого принимает участие в регуляции экспрессии другого гена, например ген, кодирующий белок-репрессор.
Регуляторный фермент – фермент, обладающий регуляторной функцией
благодаря его способности изменять свою каталитическую активность в результате нековалентного присоединения особого модулирующего метаболита.
Ренатурация – сворачивание расплетенного (т.е. денатурированного)
глобулярного белка.
Рентгеноструктурный анализ – использование метода дифракции рентгеновских лучей на кристаллах исследуемого соединения для определения его
трехмерной структуры.
Репликация – синтез дочерней молекулы двухцепочечной ДНК, идентичной родительской двухцепочечной ДНК.
Репрессор – белок, который связывается с регуляторной последовательностью (оператором) гена и блокирует его транскрипцию.
Рецептор гормона – специфический участок на поверхности клетки или
внутри нее, связывающий гормон.
213
Рибонуклеаза – нуклеаза, ката-
лизирующая гидролитическое расще-
пление определенных межнуклеотидных связей в РНК.
Рибонуклеотид – нуклеотид, содержащий в качестве пентозного компонента D-рибозу.
Рибосома – макромолекулярный комплекс диаметром 20 нм, состоящий
из рРНК и белков и являющийся местом белкового синтеза.
Рибосомная РНК (рРНК) – класс молекул РНК, входящих в состав рибосом.
Рилизинг-факторы (факторы терминации) – входящие в состав цитозоля факторы белковой природы, необходимые для высвобождения готовой полипептидной цепи из рибосомы.
РНК (рибонуклеиновая кислота) – полирибонуклеотид с определенной
нуклеотидной последовательностью, в котором рибонуклеотидные остатки соединены между собой 3,5-фосфодиэфирными связями.
РНК-полимераза – фермент, катализирующий синтез РНК из рибонуклеозид-5-трифосфатов с использованием в качестве матрицы цепи ДНК или РНК.
Сбраживание – анаэробное расщепление молекул питательного вещества, например глюкозы, сопровождающееся выделением энергии.
Складчатая структура – организация связанных водородными связями
расположенных рядом ("бок о бок") полипептидных цепей в вытянутой βконформации.
Сложный белок – белок, содержащий в качестве простетической группы
металл или органическое соединение, или и то, и другое.
α-спираль – скрученная, спиральная конформация полипептидной цепи,
характеризующаяся максимальным числом внутримолекулярных водородных
связей; впервые была найдена в α-кератинах.
Сплайсинг генов – ферментативное присоединение одного гена или части гена к другому, а также процесс удаления интронов и соединение экзонов
при синтезе мРНК.
214
Стероиды – класс липидов, содержащих циклопентанфенантреновую
кольцевую структуру.
Структурный ген – ген, кодирующий белки и РНК.
Субстрат – определенное соединение, на которое действует фермент.
Терминирующая последовательность – последовательность ДНК, которая находится на конце транскрипционной единицы и служит сигналом окончания транскрипции.
Терминирующие кодоны – три кодона UAA, UAG и UGA, которые служат сигналами окончания синтеза полипептидной цепи.
Токоферолы – группа соединений, представляющих собой формы витамина Е.
Топоизомеразы – ферменты, способные осуществлять положительное
или отрицательное сверхскручивание колец двухцепочечной ДНК.
Трансаминазы – ферменты, катализирующие перенос аминогрупп от αаминокислот к α-кетокислотам; их также называют аминотрансферазами.
Трансаминирование – ферментативный перенос аминогруппы от αаминокислоты к α-кетокислоте.
Транскрипция – ферментативный процесс, при котором генетическая
информация, содержащаяся в одной цепи ДНК, используется для синтеза комплементарной нуклеотидной последовательности в цепи мРНК.
Транслоказа – фермент, вызывающий какое-либо движение, например
перемещение рибосомы вдоль мРНК.
Трансляция – процесс, при котором генетическая информация, содержащаяся в молекуле мРНК, направляет синтез соответствующей аминокислотной последовательности в белке.
Транспортная РНК (тРНК) – класс молекул РНК, каждая из которых на
первом этапе белкового синтеза ковалентно соединяется со специфической
аминокислотой.
215
Транспорт электронов – пере-
мещение электронов от субстрата к
кислороду, осуществляемой в дыхательной цепи.
Третичная структура белков – пространственное расположение полипептидной цепи глобулярного белка, находящегося в нативной свернутой форме.
Триацилглицерол – эфир глицерола с тремя молекулами жирной кислоты, его называют также нейтральным жиром.
Тропный гормон (тропин) – пептидный гормон, действующий на железу-мишень и стимулирующий секрецию свойственного этой железе гормона;
например, тиреотропин гипофиза вызывает секрецию в щитовидной железе тироксина.
Факторы инициации – специфические белки, необходимые для инициации синтеза полипептида в рибосомах.
Факторы элонгации – особые белки, необходимые для элонгации синтеза полипептидных цепей в рибосомах.
Ферменты – белки, катализирующие различные метаболические реакции.
Фибриллярные белки – нерастворимые белки, которые выполняют защитную или структурную роль; полипептидная цепь в таких белках вытянута
или скручена в одном направлении.
Флавинадениндинуклеотид (FAD) – кофермент ряда окислительновосстановительных ферментов, содержащих рибофлавин.
Флавиндегидрогеназы – дегидрогеназы, содержащие в качестве кофермента FMN или FAD.
Фосфоглюконатный путь – окислительный путь, начинающийся с глюкозо-6фосфата и ведущий через образование 6-фосфоглюконата к NADPH, пентозам и другим продуктам.
Фосфолипид – липид, содержащий одну или несколько фосфатных
групп.
Фосфорилирование – образование фосфатного производного биомолекулы обычно за счет ферментативного переноса фосфатной группы.
216
Фосфорилирование в дыхательной цепи – окислительное фосфорилирование, т.е. фосфорилирование ADP, сопряженное с переносом электронов от
субстрата к кислороду.
Фосфорилирование на уровне субстрата – фосфорилирование ADP и
некоторых других нуклеозид-5-дифосфатов, сопряженное с дегидрирование органического субстрата и протекающее независимо от переноса электронов.
Хемиосмотическое сопряжение – сопряжение синтеза ATP и переноса
электронов через мембрану за счет электрохимического градиента Н+.
Хроматин – нитевидный комплекс ДНК, гистонов и других белков, составляющий основу эукариотических хромосом.
Хроматография – процесс, при котором сложные смеси молекул могут
быть разделены путем многократно повторяющихся актов распределения между стационарной и движущейся фазами.
Хромосома – одна большая молекула ДНК, содержащая ряд генов и выполняющая функцию хранения и передачи генетической информации.
Цикл лимонной кислоты – циклическая система ферментативных реакций окисления ацетильных остатков до СО2, первым этапом которой является
образование лимонной кислоты.
Циклический АМP (циклический аденилат) – вторичный посредник
внутри клеток; его образование при помощи аденилатциклазы стимулируется
некоторыми гормонами.
Цитохромы – гемосодержащие белки, выполняющие роль переносчиков
электронов при дыхании и фотосинтезе.
Четвертичная структура – пространственное расположение подогнанных друг к другу субъединиц олигомерного белка.
Экзергоническая реакция – химическая реакция, сопровождающаяся
отрицательным изменением стандартной свободной энергии ("нисходящая" реакция).
217
Экзон – участок эукариотического гена, транскрипт которого оказывается
в зрелой мРНК; он кодирует определенный участок полипептидной цепи.
Экзонуклеаза – фермент, гидролизующий только концевую фосфодиэфирную связь нуклеиновой кислоты.
Электрофорез – перемещение заряженных растворенных веществ в электрическом поле; часто используется для разделения смесей ионов.
Элюат – жидкость, вытекающая из хроматографической колонки.
Эндергоническая реакция – химическая реакция, сопровождающаяся
положительным изменением стандартной свободной энергии ("восходящая" реакция).
Эндокринные железы – железы, содержащие клетки, специализирующиеся на синтезе гормонов и их секреции в кровь; при помощи гормонов осуществляется регуляция деятельности клеток других типов.
Эндонуклеаза – фермент, способный гидролизовать внутренние фосфодиэфирные связи в нуклеиновых кислотах.
Энергия активации – количество энергии (в килокалориях), необходимое для того, чтобы перевести все молекулы, содержащиеся в 1 моле реагирующего вещества, в состояние переходного комплекса.
Эффектор (модулятор) – метаболит, который, связываясь с аллостерическим центром регуляторного фермента, меняет его кинетические характеристики.
218
Список литературы.
1. Мари Р., Греннер Д., Меес П., Родуэлл В., Биохимия человека. М.: Мир, 1993
– т. 1, 2
2. Физиология эндокринной системы. Под ред. Дж. Гриффииа, С. Охедн, М.:
Бином, 2008.
3. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молеукулярная биология. М.: МАИК
«Наука/Интерпериодика», 2002.
4. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. Е.С. Северина
и А.Я. Николаева. М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001.
5. Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков.
М.:НАУКА, 2005.
6. Сингер М., Берг П. Гены и геномы. М.: МИР, 1998. – т.1, 2.
7. Тихонов А.Н. Молекулярные преобразаватели энергии в живой клетке// Соросовский образовательный журнал. – 1997. - № 7, С. 10-17.
8. Тихонов А.Н. Вращающиеся моторы живой клетки// Соросовский образовательный журнал. – 1999. - № 6, С. 8-16.